生物化学作业
生物化学作业参考答案
《生物化学》作业参考答案
第一章绪论
一、名词解释:
1.生物化学:是运用化学的理论、方法和技术,研究生物体的化学组成、化学变化极其与生理功能相联
系的一门学科。
二、问答题:
1.为什么护理学专业学生要学习生物化学?
答:生物化学在医学教育中起了承前启后的重要作用,与医学基础学科和临床医学、护理各学科都有着程度不同的联系。从分子水平阐明疾病发生的机制、药理作用的原理以及体内的代谢过程等,都离不开生物化学的知识基础。生物化学的基础知识和生化技术,为临床护理观察和护理诊断提供依据,对维持人类健康,预防疾病的发生和发展都起着重要作用。
第二章蛋白质化学
一、名词解释:
1.蛋白质的一级结构:蛋白质分子中氨基酸残基以肽键连接的排列顺序称为蛋白质的一级结构。
2.肽键:一分子氨基酸α-羧基与另一分子氨基酸α-氨基脱水缩合形成的酰胺键。
3.蛋白质的等电点(pI):在某一pH条件下,蛋白质解离成正负离子数量相等,静电荷为零,此时溶液
的pH称为蛋白质的等电点。
4.蛋白质的呈色反应:指蛋白质分子中,肽键及某些氨基酸残基的化学基团可与某些化学试剂反应显色,
这种现象称为蛋白质的呈色反应。
二、问答题:
1.什么是蛋白质的变性?简述蛋白质的变性后的临床使用价值。
答:蛋白质的变性是指蛋白质在某些理化因素的作用下,严格的空间构象受到破坏,从而改变理化性质并失去生物活性的现象称为蛋白质的变性。利用蛋白质变性原理在临床应用中有重要意义和实用价值,如:
(1)利用酒精、加热煮沸、紫外线照射等方法来消毒灭菌;
(2)口服大量牛奶抢救重金属中毒的病人;
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第一章蛋白质
一.名词解释
等电点(pI):在某一PH的溶液中,氨基酸或蛋白质解离成阳离子和阴离子的趋势或程度相等,成为兼性离子,呈电中性,此时溶液的pH成为该氨基酸或蛋白质的等电点。
肽和肽键:
氨基酸靠肽键连接形成的化合物称为肽。
肽键:是蛋白质分子中基本的化学键,它是由一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合脱水而形成的酰胺键。
肽平面及二面角:
肽平面:因为肽键不能自由旋转,所以肽键的四个原子和与之相连的两个α-碳原子共处一个平面,称肽平面。
二面角:两相邻酰胺平面之间,能以共同的α-碳原子为定点而旋转,绕Cα-N键旋转的角度称φ角,绕C-Cα键旋转的角度称ψ角。φ和ψ称作二面角,亦称构象角,可表示相邻的两个肽平面的相对位置。
一级结构:多肽链中氨基酸的排列顺序,包括二硫键的位置称为蛋白质的一级结构(primary structure)。
二级结构:蛋白质的二级结构(secondary structure)是指肽链主链的不同区段通过自身相互作用形成氢键,沿某一主轴盘旋折叠而形成的局部空间结构,是蛋白质结构的构象单元。
α-螺旋:蛋白质中常见的一种二级结构,肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状,一般都是右手螺旋结构,螺旋是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基(第n个)的羰基氧与多肽链C端方向的第4个残基(第n+4个)的酰胺氮形成氢键。
β-折叠:又称为β-折叠片层(β-plated sheet)结构和β-结构等,是蛋白质中的常见的二级结构,是由伸展的多肽链组成的。
β-转角:蛋白质分子多肽链在形成空间构象的时候,经常会出现180°的回折(转折),回折处的结构就称为β-转角结构
《生物化学》作业及答案
1. 糖胺聚糖 2. 兼性离子 3. 抗体酶 4. 凝集素 5. 等电点(pI) 6. 酶的活性中心 7. 脂质过氧化 8. 超二级结构 9. 别构效应 10. 蛋白质的三级结构 11. 酶原的激活
1. 糖胺聚糖属于杂多糖,为不分支的长链聚合物,由含己糖醛酸和己糖胺成分的重复二糖单位构成。糖胺
11. 有些酶在细胞内合成和初分泌时,并不表现有催化活性,这种无活性状态的酶的前身物称为酶原。在一 定条件下,受某种因素的作用,酶原分子的部分肽键被水解,使分子结构发生改变,形成酶的活性中心,无活性 的酶原转化成有活性的酶称为酶原的激活。 四、简答题和计算题
1. 比较淀粉和纤维素结构和功能的异同。 2. 脂质过氧化对生物体可能造成哪些损伤? 3. 简要叙述维持蛋白质三维结构的作用力。 4. 简要叙述沉淀蛋白质的常用方法的机理和特点。 5. 分别叙述别构酶的正协同效应、负协同效应、别构激活、别构抑制作用的动力学特点。 6. 简要叙述糖蛋白中糖链的生物学功能。 7. 简要叙述三酰甘油皂化值、酸值、碘值的含义及其与分子构成的关系? 8. 概述维持蛋白质空间结构的作用力。 9. 简要叙述蛋白质形成寡聚体的生物学意义。 10. 简要叙述各种可逆抑制剂与酶结合的方式和对动力学常数的影响。 11. 简述叙述糖蛋白和蛋白聚糖结构和功能方面的差异。 12. 简述各类抗氧化剂对脂质过氧化的保护作用。 13. 简要叙述利用分子大小差异对蛋白质进行分离纯化的方法。 14. 在体外做下列处理,对血红蛋白与氧的亲和力有何影响?(1)pH 值从 7.0 增加到 7.4;(2) CO2 分压从 1000 Pa 增加到 4 000 Pa;(3) O2 分压从 6000 Pa 下降到 2000 Pa;(4) 2, 3-二磷酸甘油酸从 8×10-4 mol/L 下降到 2×10-4 mol/L;(5)α2β2 解聚成单个亚基。 15. 简要叙述各类血浆脂蛋白的主要生物学作用。 16. 简要说明用 SDS-PAGE 法和凝胶层析法测定蛋白质相对分子质量的原理。 17. 阐述酶活性部位的概念。可使用哪些主要方法研究酶的活性中心? 1. 相同:均为由葡萄糖组成的同多糖。不同:淀粉的糖单位之间由 α-1,4 糖苷键连接,分支点由 α-1,6 糖 苷键连接,纤维素不分支,糖单位之间由 β-1,4 糖苷键连接;淀粉的糖链形成螺旋状,每圈含 6 个糖残基。纤 维素的糖链完全伸展,相邻平行的伸展链通过链内和链间的氢键网形成片层,片层之间由氢键和范氏作用力维系。 纤维素束(微晶)包埋在果胶、半纤维素、木质素、伸展蛋白等组成的基质中。淀粉容易被酸或酶分解,纤维素 的分解很困难。 2. (1)中间产物自由基导致蛋白质分子的聚合;(2)中产物丙二醛导致蛋白质分子的交联;(3)脂质过氧
生物化学作业--参考答案
1、营养不良的人饮酒,或者剧烈运动后饮酒,常出现低血糖。试分析酒精干预了体内糖代谢的哪些环节?(p141 3题)
答:酒精对于糖代谢途径的影响主要有:肝脏的糖异生与糖原分解反应,也就是来源与去路的影响。
1)研究认为,酒精可以诱导低血糖主要取决于体内糖原储备是否充足,然而在人营养不良
或者剧烈运动后,体内糖原过度消耗,酒精又能抑制肝糖原的分解,饮酒后容易出现低血糖。
2)抑制糖异生:
①酒精的氧化抑制了苹果酸/天冬氨酸转运系统,导致细胞间质中还原当量代谢紊乱,使丙酮酸浓度下降,从而抑制糖异生;
②酒精能影响糖异生关键酶活性-非活性的转换,酶总量,酶合成或降解,从而抑制糖异生,如果糖二磷酸酶-1活性的抑制,磷酸烯醇式丙酮酸羧基酶的表达降低等;
3)影响葡萄糖-6磷酸酶的活性,导致乳酸循环受阻,不利于血糖升高。
4)酒精使胰岛a细胞功能降低,促进胰岛素的分泌,抑制胰高血糖素的分泌,从而抑制糖原分解,促进糖酵解,造成低血糖。
5)酒精还会影响小肠对糖分的吸收,从而造成低血糖。
2、列举几种临床上治疗糖尿病的药物,想一想他们为什们有降低血糖的作用?(p141 4题) 答:1)胰岛素
它能增加组织对葡萄糖的摄取和利用,促进糖原的合成抑制糖异生,减少血糖来源,似血糖降低;
2)胰岛素促泌剂
①磺脲类药物,格列苯脲等,通过刺激胰岛beta细胞分泌胰岛素,增加体内胰岛素水平而降低血糖;②格列奈类,如瑞格列奈,通过刺激胰岛素的早起合成分泌而降低餐后血糖。
3)胰岛素曾敏剂
如噻唑烷二酮类的罗格列酮可以通过增加靶细胞对胰岛素的敏感性而降低血糖。另外如双胍类药,如二甲双胍,它能降低血浆中脂肪酸的浓度而增加胰岛素的敏感性,增加周围组织对胰岛素的敏感性,增加胰岛素介导的葡萄糖的利用,也能增加非胰岛素依赖的组织对葡萄糖的摄取和利用。
生物化学习题(含答案)
生物化学习题(含答案)
竞赛辅导练习
生物化学习题(氨基酸和蛋白质)
收集、整理:杨思想
一、填空题:
1、天然氨基酸中,不含不对称碳原子,故无旋光性。
2、常用于检测氨基酸的颜色反应是。
3、通常可用紫外分光光度法测定蛋白质含量,这是因为蛋白质分子中的、
和(三字符表示)三种氨基酸残基有紫外吸收能力。
4、写出四种沉淀蛋白质的方法:、、和。
5、蛋白质多肽链中的肽键是通过一个氨基酸残基的和另一氨基酸的
连接而形成的。
6、大多数蛋白质中氮的含量较恒定,平均为16 %,如测得1g样品含氮量为10mg,则蛋白质含量为。
7、在20种氨基酸中,酸性氨基酸有和两种,具有羟基的氨基酸是和,能形成二硫键的氨基酸是。
8、蛋白质中的、和三种氨基酸具有紫外吸收特性,因而使蛋白质在280nm处有最大光吸收。
9、精氨酸的pI为10.76,将其溶于pH7的缓冲液,并置于电场中,则精氨酸应向电场的方向移动。
10、蛋白质的二级结构最基本的有两种类型,分别是和。
11、α-螺旋是由同一肽链的和间的键维持的,螺距为,每圈螺旋含个氨基酸残基,每个氨基酸残基沿轴上升高度为。天然蛋白质分子中的α-螺旋大都属于手螺旋。
12、球状蛋白质分子中有侧链的氨基酸残基长位于分子表面与水结合,而又侧链的氨基酸位于分子内部。
13、蛋白质的α-螺旋结构中,在环状氨基酸和存在处局部螺旋结
构
中断。
14、氨基酸与茚三酮发生氧化脱羧脱氨反应生成色化合物,而与茚三酮反应生成黄色化合物。
15、维持蛋白质一级结构的化学键:肽键和二硫键;维持二级结构靠氢键;维持三、四级结构靠和,其中包括、和。
生物化学练习题(全部)
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第一章蛋白质化学
一、选择题
1、下列氨基酸哪个含有吲哚环?
a、Met
b、Phe
c、Trp
d、Val
e、His
2、含有咪唑环的氨基酸是:
a、Trp
b、Tyr
c、His
d、Phe
e、Arg
3、氨基酸在等电点时,应具有的特点是:
a、不具正电荷b、不具负电荷c、溶解度最大d、在电场中不泳动
4、氨基酸与蛋白质共有的性质是:
a、胶体性质b、沉淀反应c、变性性质d、两性性质e、双缩脲反应
5、维持蛋白质三级结构主要靠:
a、疏水相互作用b、氢键c、盐键d、二硫键e、范德华力
6、蛋白质变性是由于:
a、氢键被破坏b、肽键断裂c、蛋白质降解
d、水化层被破坏及电荷被中和e、亚基的解聚
7、高级结构中包含的唯一共价键是:
a、疏水键b氢键c、离子键d、二硫键
8、八肽Gly-Tyr-Pro-Lys-Arg-Met-Ala-Phe用下述那种方式处理
不产生任何更小的肽?
a、溴化氰
b、胰蛋白酶
c、胰凝乳蛋白酶
d、盐酸
9、在蛋白质的二级结构α-螺旋中,多少个氨基酸旋转一周?
a、0.15
b、5.4
c、10
d、3.6
二、填空题
1、天然氨基酸的结构通式是。
2、具有紫外吸收能力的氨基酸有、、,其中以的吸收最强。
3、盐溶作用是
。
盐析作用是
。
4、维持蛋白质三级结构的作用力是,,和盐键。
5、蛋白质的三种典型的二级结构是,,。
6、Sanger反应的主要试剂是。
7、胰蛋白酶是一种酶,专一的水解肽链中
和的
形成的肽键。
8、溴化氢(HBr)是一种水解肽链肽键的化学试剂。
三、判断题
1、天然存在的氨基酸就是天然氨基酸。
2、氨基酸在中性水溶液中或在晶体状态时都以两性离子形式存在。
生物化学练习题(带答案)
第一章蛋白质
1.某一溶液中蛋白质的百分含量为45%,此溶液的蛋白质氮的百分浓度为:E A.8.3% B.9.8%
C.6.7% D.5.4%
E.7.2%
6.25x=0.45
2.下列含有两个羧基的氨基酸是:D
A.组氨酸 B.赖氨酸
C.甘氨酸 D.天冬氨酸
E.色氨酸
3.下列哪一种氨基酸是亚氨基酸:A
A.脯氨酸 B.焦谷氨酸
C.亮氨酸 D.丝氨酸
E.酪氨酸
4.维持蛋白质一级结构的主要化学键是:C A.离子键 B.疏水键
C.肽键 D.氢键
E.二硫键
5.关于肽键特点的错误叙述是:E
A.肽键中的C-N键较C-N单键短
B.肽键中的C-N键有部分双键性质
C.肽键的羰基氧和亚氨氢为反式构型
D.与C-N相连的六个原子处于同一平面上E.肽键的旋转性,使蛋白质形成各种立体构象
6.关于蛋白质分子三级结构的描述,其中错误的是:B
A.天然蛋白质分子均有这种结构
B.有三级结构的多肽链都具有生物学活性C.三级结构的稳定性主要是次级键维系D.亲水基团聚集在三级结构的表面
E.决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基
7.具有四级结构的蛋白质特征是:E
A.依赖肽键维系四级结构的稳定性
B.在三级结构的基础上,由二硫键将各多肽链进一步折叠、盘曲形成
C.每条多肽链都具有独立的生物学活性D.分子中必定含有辅基
E.由两条或两条以上具有三级结构的多肽链组成8.含有Ala,Asp,Lys,Cys的混合液,其pI依次分别为6.0,2.77,9.74,5.07,在pH9环境中电泳分离这四种氨基酸,自正极开始,电泳区带的顺序是:B(PH<9) A.Ala,Cys,Lys,Asp
生物化学练习题及答案(全部)
第一章蛋白质化学
一、选择题
1、下列氨基酸哪个含有吲哚环?
a、Met
b、Phe
c、Trp
d、Val
e、His
2、含有咪唑环的氨基酸是:
a、Trp
b、Tyr
c、His
d、Phe
e、Arg
3、氨基酸在等电点时,应具有的特点是:
a、不具正电荷b、不具负电荷c、溶解度最大d、在电场中不泳动
4、氨基酸与蛋白质共有的性质是:
a、胶体性质b、沉淀反应c、变性性质d、两性性质e、双缩脲反应
5、维持蛋白质三级结构主要靠:
a、疏水相互作用b、氢键c、盐键d、二硫键e、范德华力
6、蛋白质变性是由于:
a、氢键被破坏b、肽键断裂c、蛋白质降解
d、水化层被破坏及电荷被中和e、亚基的解聚
7、高级结构中包含的唯一共价键是:
a、疏水键b氢键c、离子键d、二硫键
8、八肽Gly-Tyr-Pro-Lys-Arg-Met-Ala-Phe用下述那种方式处理不产生任何更小的肽?
a、溴化氰
b、胰蛋白酶
c、胰凝乳蛋白酶
d、盐酸
9、在蛋白质的二级结构α-螺旋中,多少个氨基酸旋转一周?
a、0.15
b、5.4
c、10
d、3.6
二、填空题
1、天然氨基酸的结构通式是。
2、具有紫外吸收能力的氨基酸有、、,其中以的吸收最强。
3、盐溶作用是。
盐析作用是。
4、维持蛋白质三级结构的作用力是,,和盐键。
5、蛋白质的三种典型的二级结构是,,。
6、Sanger反应的主要试剂是。
7、胰蛋白酶是一种酶,专一的水解肽链中和的
形成的肽键。
8、溴化氢(HBr)是一种水解肽链肽键的化学试剂。
三、判断题
1、天然存在的氨基酸就是天然氨基酸。
2、氨基酸在中性水溶液中或在晶体状态时都以两性离子形式存在。
(完整版)生物化学习题及答案
生化测试一:蛋白质化学
一、填空题
1.氨基酸的结构通式为 H 3N C
H C O O
R -+a 。
2.氨基酸在等电点时,主要以 兼性/两性 离子形式存在,在pH>pI 的溶液中,大部分以阴 离子形式存在,在pH
3.生理条件下(pH7.0左右),蛋白质分子中的Arg 侧链和 Lys__侧链几乎完全带正电荷,但 His 侧链带部分正电荷。
4.测定蛋白质紫外吸收的波长,一般在280nm ,要由于蛋白质中存在着Phe 、 Trp 、 Tyr 氨基酸残基侧链基团。
5.皮肤遇茚三酮试剂变成 蓝紫 色,是因为皮肤中含有 蛋白质 所致。
6.Lys 的pk 1(COOH
-α)=2.18,pk 2(3H N +-α)=8.95,pk 3(3H N +
-ε)=10.53,其pI 为 9.74 。在pH=5.0的溶液中电泳,Lys 向 负 极移动。
7.实验室常用的甲醛滴定是利用氨基酸的氨基与中性甲醛反应,然后用碱(NaOH )来滴定 NH 3+/氨基 上放出的 H 。
8. 一个带负电荷的氨基酸可牢固地结合到阴离子交换树脂上,因此需要一种比原来缓冲液pH 值 小 和离子强度 高 的缓冲液,才能将此氨基酸洗脱下来。
9. 决定多肽或蛋白质分子空间构像能否稳定存在,以及以什么形式存在的主要因素是由 一级结构 来决定的。
10. 测定蛋白质中二硫键位置的经典方法是___对角线电泳 。
11. 从混合蛋白质中分离特定组分蛋白质的主要原理是根据它们之间的 溶解度 、 分子
量/分子大小 、 带电性质 、 吸附性质 、 生物亲和力 。
生物化学习题(完整)
生物化学习题
第一章蛋白质的结构与功能
1.单项选择题
(1)在生理pH条件下,下列哪个氨基酸带正电荷?
A.丙氨酸
B.酪氨酸
C.色氨酸
D.赖氨酸
E.异亮氨酸
(2)下列氨基酸中哪一种是非必需氨基酸?
A.亮氨酸
B.酪氨酸
C.赖氨酸
D.蛋氨酸
E.苏氨酸
(3)下列关于蛋白质α螺旋的叙述,哪一项是错误的?
A.分子内氢键使它稳定
B.减少R团基间的相互作用可使它稳定
C.疏水键使它稳定
D.脯氨酸残基的存在可中断α
E.它是一些蛋白质的二级结构
(4)蛋白质含氮量平均约为
A.20%
B.5%
C.8%
D.16%
E.23%
(5)组成蛋白质的20种氨酸酸中除哪一种外,其α碳原子均为不对称碳原子?
A.丙氨酸
B.异亮氨酸
C.脯氨酸
D.甘氨酸
E.组氨酸
(6)维系蛋白质一级结构的化学键是
A.盐键
B.疏水键
C.氢键
D.二硫键
E.肽键
(7)维系蛋白质分子中α螺旋的化学键是
A.肽键
B.离子键
C.二硫键
D.氢键
E.疏水键
(8)维系蛋白质三级结构稳定的最重要的键或作用力是
A.二硫键
B.盐键
C.氢键
D.范德瓦力
E.疏水键
(9)含两个羧基的氨基酸是:
A.色氨酸
B.酪氨酸
C.谷氨酸
D.赖氨酸
E.苏氨酸
(10)蛋白质变性是由于
A.蛋白质一级结构的改变
B.蛋白质亚基的解聚
C.蛋白质空间构象的破坏
D.辅基的脱落
E.蛋白质水解
(11)变性蛋白质的特点是
A.不易被胃蛋白酶水解
B.粘度下降
C.溶解度增加
D.颜色反应减弱
E.丧失原有的生物活性
(12)处于等电点的蛋白质
A.分子表面净电荷为零
B.分子最不稳定,易变性
C.分子不易沉淀
D.易聚合成多聚体
E.易被蛋白酶水解
生物化学习题集(附答案)
生物化学习题集(附答案)
食品应用化学综合练习题
一、是非题
1、变性的蛋白质不一定沉淀,沉淀的蛋白质不一定变性。
2、变性的蛋白质会沉淀和凝固。
3、蛋白质分子中所有的氨基酸(Gly除外)都是右旋的。
4、蛋白质分子中所有氨基酸(除Gly外)都是L构型。
5、蛋白质的变性是由于肽键的断裂引起高级结构的变化所致。
6、核酸和蛋白质不同,不是两性电解质,不能进行电泳。
7、增加底物浓度可以抵消竞争性抑制作用。
8、测定酶活力时,底物浓度不必大于酶的浓度。
9、同工酶是一组结构和功能均相同的酶。
10、对于结合蛋白酶而言,全酶=酶蛋白+辅助因子。
11、如果加入足够的底物,即使在非竞争性抑制剂存在下,酶促反应速度也能达到正常的Vmax。
12、酶原的激活只涉及到蛋白质三级结构的变化。
13、当底物浓度很大时,酶促反应的速度与酶浓度成正比。
14、在有竞争性抑制剂存在时,增加底物浓度难以消除抑制剂对酶促反应速度的影响。
15、酶的必需基团全部位于酶的活性部位。
16、糖酵解反应在有氧或无氧条件下都能进行。
17、1mol葡萄糖经糖酵解过程可在体内产生3molATP。
18、糖酵解的生理意义主要是:在缺氧的条件下为生物体提供能量。
19、乙酰CoA是脂肪酸β-氧化的终产物,也是脂肪酸生物合成的原料。
20、磷脂的生物学功能主要是在生物体内氧化供能。
21、只有含偶数碳原子的脂肪酸在发生β-氧化时才能生成乙酰辅酶A。
22、氨基酸的共同代谢包括脱氨基作用和脱羧基作用两个方面。
二、单项选择题(以选项前的序号为准)
1、维系蛋白质一级结构的化学键是( )。
生物化学训练习题全-课件-讲义
3、某种溶液中含有三种三肽:Tyr - Arg - Ser , Glu - Met - Phe 和Asp - Pro - Lys , α- COOH基 团的pKa 为3.8; α-NH3基团的pKa为8.5。在哪种pH (2.0,6.0或13.0)下,通过电泳分离这三种多肽的效 果最好?(答案)
6、胃液(pH=1.5)的胃蛋白酶的等电点约为1,远比 其它蛋白质低。试问等电点如此低的胃蛋白酶必须存 在有大量的什么样的官能团?什么样的氨基酸才能提 供这样的基团?
(答案)
7、已知某蛋白是由一定数量的链内二硫键连接的两个 多肽链组成的。1.00g该蛋白样品可以与25.0mg还原型 谷胱甘肽(GSH,MW=307)反应。(答案) (a)该蛋白的最小分子量是多少? (b)如果该蛋白的真实分子量为98240,那么每分子 中含有几个二硫键? (c)多少mg的巯基乙醇(MW=78.0)可以与起始的 1.00g该蛋白完全反应?
<9>答:(a)异硫氰酸苯酯。(b)丹黄酰氯。 (c)脲;β-巯基乙醇还原二硫键。(d)胰凝 乳蛋白酶。(e)CNBr。 (f)胰蛋白酶
<10>答:Ala-Thr-Arg-Val-Val-Met-Leu-Phe
<11>答:(a)键越短其强度越高,而且其键级越高 (在单键以上)。肽键的强度比单键强,键的特性介 于单键和双键之间。(b)在生理温度下,肽键旋转比 较困难,因为它有部分双键特性。
生物化学作业及答案
生物化学作业及答案
【篇一:生物化学练习题与答案】
txt>一.单项选择题
1. 测得某一蛋白质样品的含氮量为0.16g,此样品约含蛋白质多少克?
a. 0.50
b. 0.75
c. 1.00
d. 2.00
2. 下列哪种氨基酸是碱性氨基酸?
a. 丙氨酸
b. 亮氨酸
c. 赖氨酸
d. 色氨酸
3. 下列哪种氨基酸是酸性氨基酸?
a. 异亮氨酸
b. 谷氨酸
c. 甲硫氨酸
d. 组氨酸
4. 组成蛋白质的基本单位是:
5. 维持蛋白质分子一级结构的化学键主要是:
a. 二硫键
b. 盐键
c. 氢键
d. 肽键
6. 关于肽键特点的描述,错误的是:
a.肽键的长度比相邻的n-c单键短
b.肽键具有部分双键性质
c.与肽键中c-n相连的四个原子处在同一平面上
d.肽键可以自由旋转
7. 维持蛋白质二级结构的主要化学
键是:
a. 疏水键
b. 盐键
c. 氢键
d. 肽键
白质:
a. 一级结构
b. 二级结构
c. 三级结构
d. 四级结构
9. 关于蛋白质分子三级结构的描述错误的是:
a. 球状蛋白质均具有这种结构
b. 亲水基团多位于三级结构的表面
c. 蛋白质分子三级结构的稳定性主要由次级键维持
d. 具有三级结构的蛋白质都具有生物学活性
10. 具有四级结构的蛋白质的特征是:
a. 分子中必定含有辅基
b. 每条多肽链都具有完整的生物学活性
c. 由两条或两条以上具有完整三级结构的多肽链借次级键缔合而成
d. 四级结构的稳定性由肽键维持
11. 决定蛋白质高级结构的主要因素是:
a. 分子中氢键
b. 分子中肽键
c. 分子中盐键
d. 分子中氨基酸的组成及排列顺序
生物化学作业
⽣物化学作业
蛋⽩质化学
⼀填空题
1 氨基酸的结构通式______
2. 氨基酸的等电点(pI)是指_______________
3. 氨基酸的等电点时,主要以离⼦形式存,在pH>pI的溶液中⼤部分以离⼦形式存在, 在pH
4. 脯氨酸和羟脯酸与茚三酮反应产⽣⾊的物质,⽽其他氨基酸与茚三酮反应产⽣⾊的物质。
5 Pauling等⼈出的蛋⽩质α螺旋模型,每圈螺旋包括个氨基酸残基,⾼度为每个氨基酸残基沿轴上升,并沿轴旋转度.
6 ⼀般来说,球状蛋⽩质的性氨基酸侧链位于分⼦内部, 性氨基酸侧链位
于分⼦表⾯.
7 维持蛋⽩质构象的化学键有﹑﹑﹑和。
⼆是⾮题
1 天然的氨基酸都有⼀个不对称的α—碳原⼦。
2 维持蛋⽩质三级结构最重要的作⽤⼒是氢键。
3 蛋⽩质的氨基酸顺序(⼀级结构)在很⼤程度上决定它的构象(三维结构)。
三单选题
1下列氨基酸中,哪个含有吲哚环?
A 甲硫氨酸B苏氨酸C⾊氨酸D缬氨酸 E 组氨酸
2下列有关氨基酸的叙述中,哪是错的?
A酪氨酸和苯丙氨酸都有苯环
B酪氨酸和丝氨酸都有羟基
C亮氨酸和缬氨酸都是分⽀氨基酸
D脯氨酸和酪氨酸都是⾮极性氨基酸
E组氨酸﹑⾊氨酸和脯氨酸都是杂环氨基酸
3下列氨基酸溶液除哪个外都能使偏振光发⽣偏转?
A丙氨酸 B ⽢氨酸C 亮氨酸D丝氨酸E缬氨酸
4哪种氨基酸有⽶伦反应?
A⾊氨酸B酪氨酸C苯丙氨酸D组氨酸E精氨酸
5 典型的α螺旋是
A 2.610
B 310
C 3.6 13
D 4.0 15
E 4.416
6 下列有关α螺旋的叙述哪个是错误的?
A 分⼦内的氢键使α螺旋稳定
B 减弱R基团间不利的相互作⽤使α螺旋稳定
生物化学作业
生物化学复习题
一、单选题:
1. 蛋白质是两性电解质,当其带负电荷时,溶液的pH为()
A. 碱性
B. 酸性
C. pH=pI
D. pH
E. pH>pI
2. 酶原之所以没有活性是因为()
A. 缺乏辅助因子
B. 活性中心未形成或为暴露
C. 已经变性
D. 酶原分子被其他物质包裹
E. 肽链合成不完全
3. 下列辅酶中不含维生素()
A. CoASH
B. FAD
C. NAD+
D. FMN
F. CoQ
4. 下列哪种酶直接参与底物水平磷酸化()
A. 丙酮酸羧化酶
B. 已糖激酶
C. 磷酸甘油酸激酶
D. 磷酸甘油酸变位酶
E. 烯醇化酶
5. 磺胺类药物的类似物是()
A. 叶酸
B. 二氢叶酸
C. 四氢叶酸
D. 谷氨酸
E. 对氨基苯甲酸
6. 糖原分子中有()
A. 1个还原端,多个非还原端
B. 1个还原端,1个非还原端
C. 多个还原端,1个非还原端
D. 1个还原端,2个非还原端
E. 多个还原端,多个非还原端
7. 脂酸进行β氧化的部位是()
A. 线粒体内膜上
B. 线粒体基质内
C. 微粒体
D. 细胞质
E. 细胞核
8. 下列哪种酶缺乏可导致蚕豆病()
A. 6-磷酸葡萄糖脱氢酶
B. 己糖激酶
C. 葡萄糖-6-磷酸酶
D. 转酮基酶
E. 磷酸戊糖异构酶
9. 脂酸在肝脏进行β氧化的限速酶是()
A. 肉毒碱脂酰转移酶Ⅰ
B. 肉毒碱脂酰转移酶Ⅱ
C. 脂酰CoA脱氢酶
D. 脂酰CoA合成酶
E. β酮脂酰 CoA硫解酶
10. CO中毒抑制呼吸链的耦联部位是()
A. FMN→CoQ
B. aa3→O2
C. b→c1
D. c1→c
E. CoQ →b
生物化学作业及答案
蛋白质化学(答案)
一、填空题
1. 天冬氨酸的pK1(α-COOH) =
2.09,pK2(α-NH2) = 9.82,pK R(R-基团) =
3.86,其pI值是 2.98 。
2. 脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质,而其他α-氨基酸与茚三酮反应产生蓝紫色物质。
3. 氨基酸序列自动分析仪是根据Edman 反应原理设计的,该反应利用试剂PITC与肽链上的氨基酸
反应。
4. 英国化学家Sanger用试剂2,4-二硝基氟苯首次测定了牛胰岛素的一级结构,并于1958年获
诺贝尔化学奖。
5. 通常可以用紫外分光光度法测定蛋白质的含量,这是因为蛋白质分子中的Phe 、Tyr 和
Trp 三种氨基酸有紫外吸收的能力。
6. 蛋白质在等电点时溶解度最小,净电荷为0 ,在电场中应不运动。
7. 维持蛋白质的一级结构的化学键有肽键和二硫键;维持二级结构靠氢键;维系蛋
白质三四级结构的主要作用力是次级键,其中以疏水作用力最重要。
8. 球状蛋白分子中,一般疏水(非极)性氨基酸侧链位于分子内部,亲水(极)性氨基酸
侧链位于分子表面。
9.蛋白质几乎参与所有的生命活动过程,如胶原蛋白就是皮肤中的结构蛋白,血红蛋白负责在血液
中__运输_氧气和CO2,免疫反应产生的抗体对脊椎动物具有重要的__保护_作用。
10. 一个IgG分子由 2 条轻链和 2 条重链组成,不同的链之间通过二硫键连接,每条链都具有
可变区和恒定区。
11、肌红蛋白具有 1 条多肽链,其最高级结构为三级结构,血红蛋白具有 4 条多肽链,其最高
级结构为四级结构。
12、将肌红蛋白与血红蛋白的α链、β链进行对比,可以发现它们的结构相似,如70%的氨基酸在二级结
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生物化学作业
1. 基因如何决定糖蛋白中寡糖链的结构信息。
答:生物体内的糖链的合成大多需要酶的催化调节,并且糖链的结构受到某些蛋白所携带的信息的控制,而蛋白质的功能和其携带的信息取决于基因的控制,因此在由某些蛋白质和酶的协同作用下合成的糖链会由于基因中的不同信息的表达和控制而产生不同的结构。不同结构的糖链携带了不同的生物信息。
2. 组成生物膜的脂质分子主要有哪几类?分别简述其功能。
答:组成生物膜的脂质分子主要有磷脂、糖脂、胆固醇。
磷脂:主要包括甘油磷脂和鞘磷脂两大类。是重要的两亲物质,它们是生物膜的重要组分、乳化剂和表面活性剂。它是维持生命活动的基础物质,对活化细胞,维持新陈代谢,基础代谢及荷尔蒙的均衡分泌,增强人体的免疫力和再生力,都能发挥重大的作用。人体神经细胞和大脑细胞是由磷脂为主所构成的细胞薄膜包覆,磷脂不足会导致薄膜受损,造成智力减退,精神紧张。而磷脂中含的乙酰进入人体内与胆碱结合,构成乙酰胆碱。而乙酰胆碱恰恰是各种神经细胞和大脑细胞间传递信息的载体。磷脂是细胞膜的重要组成部分,肩负着细胞内外物质交换的重任。
糖脂:包括鞘糖脂和甘油糖脂两大类。细胞膜上的鞘糖脂与细胞生理状况密切相关。鞘糖脂的疏水尾部深入膜的脂双层,极性糖基露在细胞表面,它们不仅是血型抗原而且与组织和器官的特异性,细胞-细胞识别有关。同一类细胞在不同的发育阶段,鞘糖脂的组成也不同。正因为某些类型鞘糖脂是某种细胞在某个发育阶段所特有的,所以糖脂常常被作为细胞表面标志物质。糖脂又是细胞表面抗原的重要组分,某些正常细胞癌化后,表面糖脂成分有明显变化。细胞表面的糖脂还是许多胞外生理活性物质的受体,参与细胞识别和信息传递过程。
胆固醇:胆固醇的两亲性特点对生物膜中脂质的物理状态有一定的调节作用。在相变温度以上时,胆固醇阻扰脂分子脂酰链的旋转异构化运动,从而降低膜的流动性。在相变温度以下时,胆固醇的存在又会阻止磷脂脂酰链的有序排列,从而降低其相变温度,防止磷脂向凝胶态转化,保持了膜的流动性。
胆固醇还是血中脂蛋白复合体的成分,是类固醇激素和胆汁酸的前体。
3.“超级氨基酸”海选开始了!请选出你最喜爱的三种氨基酸,并分别陈述理由。
答:①甘氨酸:Glycine,是最简单的氨基酸,又名氨基乙酸,人体非必需的一种氨基酸,在分子中同时具有酸性和碱性官能团,在水溶液中为强电解质,在强极性溶剂中溶解度较大,基本不溶于非极性溶剂,而且具有较高的沸点和熔点,通过水溶液酸碱性的调节可以使甘氨酸呈现不同的分子形态。参与嘌呤类、卟啉类、肌酸和乙醛酸的合成,可与多种物质结合由胆汁或从尿中排出。作为营养增补剂广泛应用于医药、食品等领域。根据甘氨酸的制备工艺和产品的纯度可分为食品级、医药级、饲料级和工业级四种规格产品,可见甘氨酸的用途之广泛。
②半胱氨酸cystein e:是人体常见的必需氨基酸,蛋白质中重要的“二硫键”多半出自它手。半胱氨酸是一种天然产生的氨基酸,在食品加工中具有许多用途,它主要用于焙烤制品,作为面团改良剂的必需成分。半胱氨酸是一种还原剂,它可以促进面筋的形成,减少混合所需的时间和所需药用的能量,半胱氨酸通过改变蛋白质分子之间和蛋白质分子内部的二硫键,减弱了蛋白质的结构,这样蛋白质就伸展开来。我们去美发店的烫发,那些好看的卷发也是半胱氨酸在特殊条件下改变二硫键而形成的!
③苯丙氨酸:Phenylalanine,是人体的必需氨基酸之一。苯丙氨酸系统命名为“2-氨基苯丙酸”,是α-氨基酸的一种,L-苯丙氨酸可作为抗癌药物的载体将药物分子直接导入癌瘤区,其效果是其他氨基酸的3~5倍。这样既可以抑制癌瘤生长,又可以降低药物的毒副作用。
4. 简述蛋白质结构的组织层次,并指出在每级结构中用于稳定该结构的主要作用力。
5. 畅谈蛋白质为什么具有神奇的功能(可从蛋白质结构与功能之间的关系入手,建议多举例)
答:蛋白质的结构与功能不是孤立的,而是密切联系的。蛋白质多种多样的生物功能是以其化学组成和三维空间结构为基础的;蛋白质功能是其特定结构存在的意义所在。
⑴蛋白质的一级结构与功能的关系
蛋白质中的氨基酸序列与生物功能密切相关,一级结构的变化往往导致蛋白质生物功能的变化。如镰刀型细胞贫血症,其病因是血红蛋白基因中的一个核苷酸的突变导致该蛋白分子中β-链第6位谷氨酸被缬氨酸取代。多肽链中各氨基酸残基的数量、种类及它们在肽链中的顺序主要从两方面影响蛋白质的功能活性。一部分氨基酸残基直接参与构成蛋白质的功能活性区,它们的特殊侧链基团即为蛋白质的功能基团,这种氨基酸残基如被置换都会直接影响该蛋白质的功能,另一部分氨基酸残基虽然不直接作为功能基团,但它们在蛋白质的构象中处于关键位置,这种残基一旦被置换就会影响蛋白质的构象,从而影响蛋白质的活性。因此,一级结构不同的各种蛋白质,它们的构象和功能自然不同;反之,一级结构大体相似的蛋白质,它们的构象和功能也可能相似。
举例一:来源于不同动物种后的胰岛素,它们的一级结构不完全一样,但其组成的氨基酸总数或排列顺序却很相似,从而使其基本构象和功能相同。
举例二:几种来源不同的蛋白酶,其一级结构各不相同,但它们的活性部位都含有以丝氨酸残基为中心的相似排列顺序,使其分子中这一局部的构象相似,并显示出相似的催化肽键水解的活性。
⑵蛋白质构象与功能的关系
蛋白质特定的构象显示出特定的功能,天然蛋白质的构象一旦发生变化,必然会影响到它的生物活性。天然构象如发生破坏性的变化,蛋白质的生物活性就会丧失,此即蛋白质的变性。除受物理、化学因素而
引起的构象破坏所致的活性丧失之外,在正常情况下,有很多蛋白质的天然构象也不是固定不变的。人体内有很多蛋白质往往存在着不只一种天然构象,但只有一种构象能显示出正常的功能活性。因而,常可通过调节构象的变化来影响蛋白质(或酶)的活性,从而调控物质代谢反应或相应的生理功能。比如别构效应:当某种小分子物质特异地与某种蛋白质(或酶)结合后,能够引起该蛋白质(或酶)的构象发生微妙而规律的变化,从而使其活性发生变化的现象。别构效应充分说明了构象与功能活性之间的密切关系。
举例一:血红蛋白(Hb)就是一种最早发现的具有别构效应的蛋白质,它的功能是运输氧和二氧化碳。Hb 有两种能够互变的天然构象,一种叫紧密型(T 型),另一种叫松弛型(R 型)。T 型对O2的亲和力低,不易与O2结合;R 型则相反,它与O2的亲和力高,易于结合O2。随着条件的变化,Hb 的T 型与R 型不断互变:在肺部毛细血管内,O2分压很高,促使T 型转变为R 型,利于Hb 饱和地“装载”O2;在全身组织毛细血管中,O2分压较低,R 型Hb 又转变为T 型,有利于释放O2。Hb 分子两型构象的互变,引起结合O2与释放O2的变化,这就巧妙地完成了运O2的功能
举例二:G 蛋白偶联受体功能:识别并结合细胞外部环境中的信号分子,激活细胞内G 蛋白。G 蛋白偶联受体(G-protein-coupled receptor ,GPCR )的结构特点:七个穿越细胞膜的α-螺旋结构+细胞外结构域 + 细胞内结构域。信号分子(配体)与G 蛋白偶联受体结合后导致受体构象改变,其上与G 蛋白结合位点暴露,受体与G 蛋白结合形成复合体后,G 蛋白α亚基构象改变,排斥GDP ,结合了GTP 而活化,α亚基从而与βγ亚基解离, 激活后继的效应分子(例如腺苷酸环化酶),引发一系列的细胞内反应。
6. 翻译并回答问题:
Keeping the sweet taste of corn The sweet taste of freshly picked corn (maize) is due to the high level of sugar in the kernels. Store-bought corn (several days after picking) is not as sweet, because about 50% of the free sugar is converted to starch within one day of picking. To preserve the sweetness of fresh corn, the husked ears can be immersed in boiling water for a few minutes(“blanched ”)then cooled in cold water. Corn processed in this way and stored in a freezer maintains its sweetness. What is the biochemical basis for this procedure?
翻译:保持玉米的甜味。新掰下的玉米很甜是由于玉米粒中的糖浓度高。可是掰下的玉米贮存几天后,因为50%的糖已经转化为淀粉就不那么甜了。如果将新鲜玉米去掉外皮浸入沸水几分钟,然后于冷水中冷却。玉米以这种方式处理,并在冷冻储存保持其甜度。
这种程序的生物化学基础是什么?
答:酶在高温下失活。刚摘下的玉米在沸水中浸泡几分钟,可以使其中将糖转化为淀粉的酶基本失活,而后将玉米冷冻贮存,可以使残存的酶处于一种低活性的状态,从而抑制玉米中的糖转化为淀粉,保持了玉米的甜度。
7. 利用竞争性抑制剂、非竞争性抑制剂和反竞争性抑制剂的动力学方程分别推导其抑制常数Ki 在数值上有没有可能等于该抑制剂的IC50(IC50为酶浓度与底物浓度均固定不变的前提下,酶的活力被抑制一半,即相对活力a = 0.5时的抑制剂浓度)。
答:竞争性抑制剂不可能。
a =1,2i V V =max max [][]2,[][]
(1)[]m m i
V S V S I K S K S K ⨯=+++[]22[][],m m m i I K S K K S K +=++ [][].m m
i I K S K K +=不符题意。 反竞争性抑制不可能。