第5章 氨基酸、肽和蛋白质
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第五章 蛋白质化学及氨基酸代谢
COOH α H 2N C H R L-氨基酸 COOH α H C NH2 R D-氨基酸
式中R为α-氨基酸的侧链基团，除甘氨酸外，其余19种 α-氨基酸分子中的α碳原子均为不对称碳原子，因此， 每种氨基酸都有D型和L型两种立体异构体，组成天然蛋 白质的α-氨基酸都为L型。
（一）氨基酸的分类
根据氨基酸侧链R基团的结构不同，可将它们分为脂 肪族氨基酸、芳香族氨基酸和杂环族氨基酸。（见P100）
蛋白质多肽链是否能形成α-螺旋体以及螺旋体的稳 定程度如何，与它的氨基酸组成和排列顺序有很大关系， 而且R 基的电荷性质，R 基的大小都会影响到螺旋的形 成。 有些氨基酸出现在α-螺旋中的次数要比其它氨基酸 的多，例如丙氨酸带有小的、不带电荷的侧链，它很适 合填充在α-螺旋构象中。 而有些氨基酸则基本上不会出现在α-螺旋中，如多 肽链中有脯氨酸时α-螺旋就被中断，这是因为脯氨酸的 α-亚氨基上氢原子参与肽键形成后就再没有多余的氢原 子形成氢键，所以在有脯氨酸存在的地方就不能形成α螺旋结构。
酰胺平面：酰胺平面是构成主链构象的基本单位， 是多肽链中从一个α -碳原子到相邻α -碳原子之间的 结构。
0.147nm
C=N
0.127nm
0.132nm
(1)肽单位是一个刚性的平面结构，肽键中羰基碳原子与 氮原子之间所形成的键不能自由旋转，这样使得肽单位 所包含的六个原子处于同一个平面上，这个平面又称为 酰胺平面（amide plane）或肽平面（peptide plane).
(2)肽平面中羰基氧与亚氨基氢几乎总是处于相反的位 置,虽然肽平面中的羰基氧与亚氨基氢可以有顺式和反 式两种排布，但由于连接在相邻两个α -碳上的侧链基 团之间的立体干扰不利于顺式构象的形成，而有利于 伸展的反式构象的形成，所以蛋白质中几乎所有的肽 单位都是反式构象。
式中R为α-氨基酸的侧链基团，除甘氨酸外，其余19种 α-氨基酸分子中的α碳原子均为不对称碳原子，因此， 每种氨基酸都有D型和L型两种立体异构体，组成天然蛋 白质的α-氨基酸都为L型。
（一）氨基酸的分类
根据氨基酸侧链R基团的结构不同，可将它们分为脂 肪族氨基酸、芳香族氨基酸和杂环族氨基酸。（见P100）
蛋白质多肽链是否能形成α-螺旋体以及螺旋体的稳 定程度如何，与它的氨基酸组成和排列顺序有很大关系， 而且R 基的电荷性质，R 基的大小都会影响到螺旋的形 成。 有些氨基酸出现在α-螺旋中的次数要比其它氨基酸 的多，例如丙氨酸带有小的、不带电荷的侧链，它很适 合填充在α-螺旋构象中。 而有些氨基酸则基本上不会出现在α-螺旋中，如多 肽链中有脯氨酸时α-螺旋就被中断，这是因为脯氨酸的 α-亚氨基上氢原子参与肽键形成后就再没有多余的氢原 子形成氢键，所以在有脯氨酸存在的地方就不能形成α螺旋结构。
酰胺平面：酰胺平面是构成主链构象的基本单位， 是多肽链中从一个α -碳原子到相邻α -碳原子之间的 结构。
0.147nm
C=N
0.127nm
0.132nm
(1)肽单位是一个刚性的平面结构，肽键中羰基碳原子与 氮原子之间所形成的键不能自由旋转，这样使得肽单位 所包含的六个原子处于同一个平面上，这个平面又称为 酰胺平面（amide plane）或肽平面（peptide plane).
(2)肽平面中羰基氧与亚氨基氢几乎总是处于相反的位 置,虽然肽平面中的羰基氧与亚氨基氢可以有顺式和反 式两种排布，但由于连接在相邻两个α -碳上的侧链基 团之间的立体干扰不利于顺式构象的形成，而有利于 伸展的反式构象的形成，所以蛋白质中几乎所有的肽 单位都是反式构象。
食品化学05第五章 蛋白质详解
3. 蛋白质的分类 The classification of protein
按蛋白质的溶 解度分----考 虑蛋白质的营 养特性时采用
清蛋白（溶于水、稀盐、稀酸、稀碱） 球蛋白（不溶于水、溶于稀盐、稀酸、稀碱） 谷蛋白（不溶于水、盐、溶于稀酸、稀碱） 醇溶蛋白（溶于70-80％乙醇、稀酸、稀碱）
6
2
一. 概述 Introduction
2. 蛋白质的元素组成The elements of protein
C：50-55% H：6-7% O：20-23% S：0-4% N：12-19% 微量元素：P、Fe、Zn、Cu、I 等。
蛋白质完全水解的产物是a-氨基酸，它的侧链结构和性质
各不相同，大多数蛋白质由20种不同的氨基酸组成。蛋白质分
11
二 氨基酸的一般性质
当G两e性n离e子r被al酸P滴r定operties当o两f 性A离m子i被n碱o滴A定c时id，s—
时， —COO-基变成去质
NH3+基变成去质子化，当—
3子酸化碱，性当—质COO-和—
NH3+ 和—NH2浓度相等时
COOH的浓度相等时的 氨pH基被酸称的为等pK电a1点（（即p解I 离of amino
3. 蛋白质的分类 The classification of protein
按分子形状 分----考虑蛋 白质的质构 特点时采用
球蛋白：以球状或椭圆状态才能在的 蛋白质，这些形状是由多肽链自身折 叠而造成的。
纤维状蛋白：棒状分子，他们含有相 互缠绕的多肽链。
5
一. 概述 Introduction
Lys,Arg,His
带负电荷侧链氨基酸: Asp,Glu
9
二 氨基酸的一般性质 General Properties of Amino Acids
按蛋白质的溶 解度分----考 虑蛋白质的营 养特性时采用
清蛋白（溶于水、稀盐、稀酸、稀碱） 球蛋白（不溶于水、溶于稀盐、稀酸、稀碱） 谷蛋白（不溶于水、盐、溶于稀酸、稀碱） 醇溶蛋白（溶于70-80％乙醇、稀酸、稀碱）
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一. 概述 Introduction
2. 蛋白质的元素组成The elements of protein
C：50-55% H：6-7% O：20-23% S：0-4% N：12-19% 微量元素：P、Fe、Zn、Cu、I 等。
蛋白质完全水解的产物是a-氨基酸，它的侧链结构和性质
各不相同，大多数蛋白质由20种不同的氨基酸组成。蛋白质分
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二 氨基酸的一般性质
当G两e性n离e子r被al酸P滴r定operties当o两f 性A离m子i被n碱o滴A定c时id，s—
时， —COO-基变成去质
NH3+基变成去质子化，当—
3子酸化碱，性当—质COO-和—
NH3+ 和—NH2浓度相等时
COOH的浓度相等时的 氨pH基被酸称的为等pK电a1点（（即p解I 离of amino
3. 蛋白质的分类 The classification of protein
按分子形状 分----考虑蛋 白质的质构 特点时采用
球蛋白：以球状或椭圆状态才能在的 蛋白质，这些形状是由多肽链自身折 叠而造成的。
纤维状蛋白：棒状分子，他们含有相 互缠绕的多肽链。
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一. 概述 Introduction
Lys,Arg,His
带负电荷侧链氨基酸: Asp,Glu
9
二 氨基酸的一般性质 General Properties of Amino Acids
第05章 蛋白质讲解
•
赖：+H3N-CH2-CH2-CH2-CH2-
•
精、 组
• D．带负电荷（酸性氨基酸）
•
谷： -OOC-CH2CH2-
•
天门冬： -OOC-CH2-
2．酸碱性质
氨基酸为两性电解质，既表现出酸性， 又表现出碱的性质
• 除α-羧基（pKa1）、α-氨基（pKa2）外，酸 性及碱性氨基酸的侧链也含有可离子化基团
• （三）界面性质 Interfacial Properties
• 1、乳化性质 Emulsifying Properties （1）蛋白质的表面活性
一般而言，P的疏水性越强，P在界面的浓度越大，表面张 力愈低，乳状液愈稳定。
疏水值↑，表面张力↓，乳化活力↑(乳化活性指数，m2/g)
表
乳
面
化
张
活
力
F、一定蛋白质起始浓度： 一般为0.5%
Pro一般对O/W型乳化液的稳定性较好。
0.2mol/LNaCl 1mol/LNaCl pH
变性涉及二、三、四级结构的变化。
2、变性热力学
N(天然)==== D(变性) K=[D] / [N] ΔGo= -RTlnK
ΔGo=ΔHo - TΔSo
例：25℃，pH=9时，肌红蛋白变性
ΔGo=56.8千焦/摩尔
K=0.113
3、变性因素
（1）热
T升高，则氢键下降，静电力下降，范德华力下降，而疏水 键上升，ΔH？ ↑↓
如11S大豆蛋白、乳蛋白
水能促进蛋白质的热变化（干的稳定）
大豆粉 10%H2O Td=115℃ 40%H2O Td=97℃
单体球状蛋白质的热变性在短时热时是可逆的。
（2）静水压 因为蛋白质具有柔性和可压缩性（球状），所 以压力可引起变性，但是可逆
生化第五章
12.今有一种植物的毒素蛋白，直接用SDS凝胶电泳分析（见第7章）时，它的区带位于肌红蛋白（相对分子质量为16900）和β-乳球蛋白（相对分子质量37100）良种蛋白之间，当这个毒素蛋白用β-巯基乙醇和碘乙酸处理后，在SDS凝胶电泳中仍得到一条区带，但其位置靠近标记蛋白细胞素（相对分子质量为13370），进一步实验表明，该毒素蛋白与FDNB反应并酸水解后，释放出游离的DNP-Gly和DNP-Tyr。关于此蛋白的结构，你能做出什么结论？[该毒素蛋白由两条不同的多肽链通过链间二硫键交联而成，每条多肽链的相对分子质量各在13000左右。]
2.某一蛋白质的多肽链除一些区段为α螺旋构想外，其他区段均为β折叠片构象。该蛋白质相对分子质量为240000，多肽链外姓的长度为5.06×10-5cm。试计算：α螺旋占该多肽链的百分数。（假设β折叠构象中每氨基酸残疾的长度为0.35nm）[59%]
解：一般来讲氨基酸的平均分子量为120Da，此蛋白质的分子量为240000Da，所以氨基酸残基数为240000÷120=2000个。设有X个氨基酸残基呈α螺旋结构，则：
4.多聚甘氨酸是一个简单的多肽，能形成一个具有φ=-80°ψ=+120°的螺旋，根据拉氏构象图（图5-13），描述该螺旋的（a）手性；（b）每圈的碱基数。[（a）左手；（b）3.0]
解：据P206图5-13拉氏构象图， =φ-80°ψ=+120°时可知该螺旋为左手性，每圈残基数为3.0。
5.α螺旋的稳定性不仅取决于肽链间的氢键形成，而且还取决于肽链的氨基酸侧链的性质。试预测在室温下的溶液中下列多聚氨基酸那些种将形成α螺旋，那些种形成其他的有规则的结构，那些种不能形成有规则的结构？并说明理由。（1）多聚亮氨酸，pH=7.0；（2）多聚异亮氨酸，pH=7.0；（3）多聚精氨酸，pH=7.0；（4）多聚精氨酸，pH=13；（5）多聚谷氨酸，pH=1.5；（6）多聚苏氨酸，pH=7.0；（7）多聚脯氨酸，pH=7.0；[（1）（4）和（5）能形成α螺旋；（2）（3）和（6）不能形成有规则的结构；（7）有规则，但不是α螺旋]
第五章蛋白质2
第5章 蛋白质
5.5蛋白质的功能性质
一、蛋白质的界面性质 1.乳化性
⑴乳化活力：主要是指乳状液的总界面面积。常用乳化活力指数(EAI)来表 示(表5-8)，即单位质量的蛋白质所产生的界面面积，可根据乳状液的浊 度(透光率T)与界面面积的关系，测得透光率后，再计算EAI T=2.303A/L(式中A为吸光度；L为光程) 根据光散射的Mie理论，乳状液的界面面积是它浊度的2倍。假设φ是分 散相(油)的体积分数，ρ是每单位体积水相中蛋白质的量，那么可以根 据下列式计算蛋白质的EAI EAI=2T/(1- φ)ρ 式中 (1- φ)ρ代表在单位体积乳状液中总的蛋白 质量
蛋白质在界面的稳定性决定了它在界面所形成膜的机械强度,而膜的强 度又与分子间的相互作用、静电吸引、氢链和疏水相互作用有关。二硫 键的形成可以增加蛋白质膜的黏弹性。当界面膜中蛋白质的浓度达到约 20%～25%(质量/体积)时,蛋白质则以凝胶状态存在。各种非共价键相互 作用达到所需平衡时,才能使凝胶状膜稳定和具黏弹性。倘若疏水相互 作用太强,则蛋白质会在表面絮凝、聚结甚至沉淀。当静电排斥力大大 超过吸引力时,不易形成厚的内聚膜
在界面上柔顺性多肽链具有三种典型的构型 (图5-9):列车形、环形和尾形。具有柔顺性 的蛋白质可能以一种或多种构型同时在界面上存在。一般列车形是多肽链段直接与界面 接触形成的;多肽链段悬浮在水相时呈环形;肽链的N一端和C-端位于水相时呈为尾形。其 中列车形在界面上出现的概率较多,且与界面强烈结合,并呈现出较低的表面张力
第5章 蛋白质
5.5蛋白质的功能性质
一、蛋白质的界面性质 2.起泡性
⑷影响泡沫形成和稳定性的外界因素 糖：损害蛋白质的起泡能力，却改进了泡沫的稳定性 脂：脂肪破坏蛋白质的起泡性质，泡沫稳定性下降 机械处理：适当的搅拌（强度、时间）会使蛋白质伸展而产 生吸附和形成泡沫，过度搅拌则会使蛋白质不能有效吸附在 界面上而产生絮凝，大大降低膨胀度和泡沫的稳定性 加热处理：加热会使气体膨胀、不利于泡沫的形成，粘度降 低。但发泡前对蛋白质进行适当的热处理对其发泡是有利的， 此时可使蛋白质分子伸展并有利于其在空气 - 水界面上的吸 附 在某些食品加工中有时不需要产生泡沫，如浓缩、发酵等过 程，可能因泡沫的产生造成产物损失或减慢加工速度，此时 可加入消泡剂来消除泡沫
生物化学(第三版) 第五章 蛋白质的三维结构课后习题详细解答 复习重点
第五章蛋白质的三维结构提要每一种蛋白质至少都有一种构像在生理条件下是稳定的，并具有生物活性，这种构像称为蛋白质的天然构像。
研究蛋白质构像的主要方法是X射线晶体结构分析。
此外紫外差光谱、荧光和荧光偏振、圆二色性、核磁共振和重氢交换等被用于研究溶液中的蛋白质构像。
稳定蛋白质构像的作用有氢键、范德华力、疏水相互作用和离子键。
此外二硫键在稳定某些蛋白质的构像种也起重要作用。
多肽链折叠成特定的构像受到空间上的许多限制。
就其主链而言，由于肽链是由多个相邻的肽平面构成的，主链上只有α-碳的二平面角Φ和Ψ能自由旋转，但也受到很大限制。
某些Φ和Ψ值是立体化学所允许的，其他值则不被允许。
并因此提出了拉氏构像，它表明蛋白质主链构象在图上所占的位置是很有限的（7.7%-20.3%）。
蛋白质主链的折叠形成由氢键维系的重复性结构称为二级结构。
最常见的二级结构元件有α螺旋、β转角等。
α螺旋是蛋白质中最典型、含量最丰富的二级结构。
α螺旋结构中每个肽平面上的羰氧和酰氨氢都参与氢键的形成，因此这种构象是相当稳定的。
氢键大体上与螺旋轴平行，每圈螺旋占3.6个氨基酸残基，每个残基绕轴旋转100°，螺距为0.54nm。
α-角蛋白是毛、发、甲、蹄中的纤维状蛋白质，它几乎完全由α螺旋构成的多肽链构成。
β折叠片中肽链主链处于较伸展的曲折（锯齿）形式，肽链之间或一条肽链的肽段之间借助氢键彼此连接成片状结构，故称为β折叠片，每条肽链或肽段称为β折叠股或β股。
肽链的走向可以有平行和反平行两种形式。
平行折叠片构象的伸展程度略小于反平行折叠片，它们的重复周期分别为0.65nm和0.70nm。
大多数β折叠股和β折叠片都有右手扭曲的倾向，以缓解侧链之间的空间应力（steric strain）。
蚕丝心蛋白几乎完全由扭曲的反平行β折叠片构成。
胶原蛋白是动物结缔组织中最丰富的结构蛋白，有若干原胶原分子组成。
原胶原是一种右手超螺旋结构，称三股螺旋。
弹性蛋白是结缔组织中另一主要的结构蛋白质。
第五章 蛋白质
蛋白热变性的一般规律：大多数蛋白质在45～50℃ 时开始变性，也有些蛋白的Td可以达到相当高的温度。 如大豆球蛋白92℃、燕麦球蛋白108℃等。 当加热温度在临界温度以上时，每提高10℃，变性 速度提高600倍。
温度导致蛋白质变性主要涉及到非共价相互作用
的去稳定作用。氢键、静电和范德华相互作用在高温 下不稳定在低温下稳定，而疏水相互作用随温度升高 作用力增强（在60-70℃达到最高）。 一般认为，温度越低，蛋白质的稳定性越高。然 而也有例外。如肌红蛋白和突变型噬菌体T4溶菌酶分 别在30 ℃和12.5 ℃时显示最高稳定性。
第五章
第一节 第二节 第三节 第四节 第五节 第六节 第七节 第八节
蛋白质
引言 氨基酸的物理化学性质 蛋白质的结构 蛋白质的变性 蛋白质的功能性质 蛋白质的营养性质 在食品加工中蛋白质的物理、化学和营养变化 食品蛋白质
本章重点
1、基本概念；
2、蛋白质变性的机理及影响因素； 3、蛋白质功能性质产生的机理、影响因素及在食品 工业上的具体应用； 4、蛋白质在食品加工和贮藏中发生的物理、化学和 营养变化以及如何利用和防止这些变化； 5、常见食品蛋白质的特点。
三、氨基酸的性质
1、氨基酸的酸-碱性质
氨基酸具有两性性质。氨基酸在溶液中净电荷为 零时的pH值为氨基酸的等电点pI 。 pH值在等电点以上，氨基酸带净负电荷，低于等 电点，氨基酸带净正电荷。
2、氨基酸的疏水性
氨基酸从乙醇转移至水的自由能变化△Gt 可用 来表示氨基酸的疏水性，△Gt是一个加和函数。
第一节
一、蛋白质的功能
引言
1、是生物细胞的主要成分；
2、部分蛋白质作为生物催化剂； 3、机体内生物免疫作用所必须的物质； 4、在食品加工中，蛋白质除具有营养价值外，对食品 的质地、色、香、味等方面有着重要的功能作用。
温度导致蛋白质变性主要涉及到非共价相互作用
的去稳定作用。氢键、静电和范德华相互作用在高温 下不稳定在低温下稳定，而疏水相互作用随温度升高 作用力增强（在60-70℃达到最高）。 一般认为，温度越低，蛋白质的稳定性越高。然 而也有例外。如肌红蛋白和突变型噬菌体T4溶菌酶分 别在30 ℃和12.5 ℃时显示最高稳定性。
第五章
第一节 第二节 第三节 第四节 第五节 第六节 第七节 第八节
蛋白质
引言 氨基酸的物理化学性质 蛋白质的结构 蛋白质的变性 蛋白质的功能性质 蛋白质的营养性质 在食品加工中蛋白质的物理、化学和营养变化 食品蛋白质
本章重点
1、基本概念；
2、蛋白质变性的机理及影响因素； 3、蛋白质功能性质产生的机理、影响因素及在食品 工业上的具体应用； 4、蛋白质在食品加工和贮藏中发生的物理、化学和 营养变化以及如何利用和防止这些变化； 5、常见食品蛋白质的特点。
三、氨基酸的性质
1、氨基酸的酸-碱性质
氨基酸具有两性性质。氨基酸在溶液中净电荷为 零时的pH值为氨基酸的等电点pI 。 pH值在等电点以上，氨基酸带净负电荷，低于等 电点，氨基酸带净正电荷。
2、氨基酸的疏水性
氨基酸从乙醇转移至水的自由能变化△Gt 可用 来表示氨基酸的疏水性，△Gt是一个加和函数。
第一节
一、蛋白质的功能
引言
1、是生物细胞的主要成分；
2、部分蛋白质作为生物催化剂； 3、机体内生物免疫作用所必须的物质； 4、在食品加工中，蛋白质除具有营养价值外，对食品 的质地、色、香、味等方面有着重要的功能作用。
肽和蛋白质的关系
肽和蛋白质的关系
肽和蛋白质是两种不同的生物分子，但它们之间却有着千丝万缕的关系。
肽是蛋白质的组成单位，而蛋白质的特征是由其所包含的肽的特性来决定的。
首先，肽是由氨基酸组成的最小的蛋白质片段，通常是2-100个氨基酸组成的链。
不同的氨基酸片段的组合，会产生不同的肽，它们的组合形成了肽链，而肽链又组成了蛋白质。
因此，可以将蛋白质看作是一种复杂的肽结构，其特性就取决于它所包含的肽。
其次，蛋白质的生物学功能主要取决于其形状。
这种形状的变化是由一种叫做“键合”的现象所决定的。
键合是指氨基酸中的多种分子结合在一起，形成新的氨基酸，从而改变蛋白质的结构。
因此，蛋白质的形状和功能取决于肽链中包含的不同氨基酸片段的组合及其键合现象。
最后，肽和蛋白质的关系也可以在一定程度上解释为氨基酸的层次结构。
肽是氨基酸的最小组成单位，由多个氨基酸组成，而蛋白质则是由许多肽组成的一种复杂的多肽结构，由多个氨基酸片段组合和相互键合形成。
总之，肽和蛋白质之间有着千丝万缕的关系，肽是蛋白质的组成单位，蛋白质的特征取决于其所包含的肽特性，而肽是氨基酸的最小组成单位，由多个氨基酸片段组合而成，而蛋白质则是一种复杂的多肽结构。
- 1 -。
高级动物生物化学：第五章 蛋白质结构与功能的关系
4、蛋白质变性的利用与预防 、
蛋白质变性有许多实际应用。 蛋白质变性有许多实际应用。如在医疗上利用高温 高压消毒手术器械、用紫外线照射手术室、 高压消毒手术器械、用紫外线照射手术室、用70%酒精 酒精 消毒手术部位的皮肤。这些变性因素都可使细菌、 消毒手术部位的皮肤。这些变性因素都可使细菌、病毒 的蛋白质发生变性，从而失去致病作用，防止伤口感染； 的蛋白质发生变性，从而失去致病作用，防止伤口感染； 另外，在蛋白质、酶的分离纯化过程中， 另外，在蛋白质、酶的分离纯化过程中，为了防止蛋白 质变性，必须保持低温，防止强酸、强碱、重金属盐、 质变性，必须保持低温，防止强酸、强碱、重金属盐、 剧烈震荡等变性因素的影响。 剧烈震荡等变性因素的影响。
（四） 蛋白质变性与复性 1、蛋白质的变性与变性因素 、
在变性因素的作用下，蛋白质的空间结构被破坏， 在变性因素的作用下，蛋白质的空间结构被破坏， 从而引起蛋白质生物学功能的丧失和理化性质的改变， 从而引起蛋白质生物学功能的丧失和理化性质的改变，这 种现象被称为变性（ ）。变性后的蛋白质 种现象被称为变性（denaturation）。变性后的蛋白质 ）。 称变性蛋白质；没有变性的称天然蛋白质。 称变性蛋白质；没有变性的称天然蛋白质。 引起天然蛋白质变性的因素很多。 引起天然蛋白质变性的因素很多。 变性的因素很多 物理因素包括热、紫外线、 射线 超声波、高压、 射线、 物理因素包括热、紫外线、X-射线、超声波、高压、 包括热 表面张力，以及剧烈的振荡、研磨、搅拌等； 表面张力，以及剧烈的振荡、研磨、搅拌等； 化学因素（又称变性剂）包括酸、 化学因素（又称变性剂）包括酸、碱、有机溶剂（如 变性剂 有机溶剂（ 乙醇、丙酮等）、尿素、盐酸胍、重金属盐、三氯醋酸、 ）、尿素 乙醇、丙酮等）、尿素、盐酸胍、重金属盐、三氯醋酸、 苦味酸、磷钨酸以及去污剂等。 苦味酸、磷钨酸以及去污剂等。 加入巯基试剂如β-巯基乙醇、二硫苏糖醇（ 加入巯基试剂如 巯基乙醇、二硫苏糖醇（ DTT）使二 巯基乙醇 ） 硫键还原。 硫键还原。
氨基酸、肽和蛋白质ppt课件
➢ 含pro,HO-pro多不易变性凝固； 亚氨基酸，阻止支链交联
温度
蔗糖
水分含量
pH
2、低温处理下的变化
食品的低温贮藏可延缓或阻止微生物的生 长并抑制酶的活性及化学变化。 冷却（冷藏） 冷冻（冻藏）
➢ 冰结晶，蛋白质变性 水化作用降低；
➢ 快速冷冻法。
蛋白质与氧化剂之间的相互作用
食品常用氧化剂 H2O2 过氧苯甲酰 次氯酸钠
影响因素
有机溶剂
导致蛋白质溶解度下降或沉淀
降低水介质的介电常数 提高静电作用力 静电斥力导致分子结构的展开 促进氢键的形成和反电荷间的静电吸引
4、蛋白质的胶凝作用(Gelation)
沉淀作用：是指由于蛋白质的溶解性完全或部分
丧失而引起的聚集反应。
絮凝：是指蛋白质未发生变性时的无规则聚集反
离子强度
影响蛋白质结合水的环境因素
蛋白质浓度 ➢ 5－10％，浓度，水合作用
➢ 15－20％，Pr沉淀
pH
➢ pH＝ pI 水合作用最低 ➢ 高于或低于pI，水合作用增强
（净电荷和推斥力增加） ➢ pH 9-10时水合能力较大
温度
温度，蛋白质结合水的能力 （变性蛋白质结合水的能力一般比天然
蛋白质高约10％）
起泡性质的评价
蛋白质的起泡力 测定泡沫稳定性
影响泡沫形成和稳定性的因素:
蛋白质的分子性质
有良好起泡力的蛋白质不具有稳定泡沫的能力， 而能产生稳定泡沫的蛋白质往往不具有良好的
起泡力。
影响泡沫形成和稳定性的因素:
蛋白质的浓度
2％一8％，随着浓度增加起泡性增加。 超过10％，气泡变小，泡沫变硬。
用、乳化和起泡性等，都取决于水-蛋白质的相 互作用。
温度
蔗糖
水分含量
pH
2、低温处理下的变化
食品的低温贮藏可延缓或阻止微生物的生 长并抑制酶的活性及化学变化。 冷却（冷藏） 冷冻（冻藏）
➢ 冰结晶，蛋白质变性 水化作用降低；
➢ 快速冷冻法。
蛋白质与氧化剂之间的相互作用
食品常用氧化剂 H2O2 过氧苯甲酰 次氯酸钠
影响因素
有机溶剂
导致蛋白质溶解度下降或沉淀
降低水介质的介电常数 提高静电作用力 静电斥力导致分子结构的展开 促进氢键的形成和反电荷间的静电吸引
4、蛋白质的胶凝作用(Gelation)
沉淀作用：是指由于蛋白质的溶解性完全或部分
丧失而引起的聚集反应。
絮凝：是指蛋白质未发生变性时的无规则聚集反
离子强度
影响蛋白质结合水的环境因素
蛋白质浓度 ➢ 5－10％，浓度，水合作用
➢ 15－20％，Pr沉淀
pH
➢ pH＝ pI 水合作用最低 ➢ 高于或低于pI，水合作用增强
（净电荷和推斥力增加） ➢ pH 9-10时水合能力较大
温度
温度，蛋白质结合水的能力 （变性蛋白质结合水的能力一般比天然
蛋白质高约10％）
起泡性质的评价
蛋白质的起泡力 测定泡沫稳定性
影响泡沫形成和稳定性的因素:
蛋白质的分子性质
有良好起泡力的蛋白质不具有稳定泡沫的能力， 而能产生稳定泡沫的蛋白质往往不具有良好的
起泡力。
影响泡沫形成和稳定性的因素:
蛋白质的浓度
2％一8％，随着浓度增加起泡性增加。 超过10％，气泡变小，泡沫变硬。
用、乳化和起泡性等，都取决于水-蛋白质的相 互作用。
第5章蛋白质的三维结构(共105张PPT)
上图：L-Ala残基的拉氏构象图，横坐标为的取 值，纵坐标为 的取值。
32
多肽主链形成三维结构的空间限制
拉氏图不仅对蛋白质的构象研究起到了简化作用，对于 判断所得到的蛋白质结构模型的正误也有意义。 实际得到的许多蛋白质的三维结构证实了拉氏图是根本 正确的。
33
5.4 二级结构：多肽链折叠的规那么方式 Secondary structure :The common regular
• 反平行折叠片较稳定，重复单位为0.7 nm， 即每个氨基酸的长度为0.35nm;
α螺旋的偶极矩
α螺旋相当于在N—末端 积累了局部负电荷，在 C—末端积累了局部正电荷
43
Protein Secondary structure
α螺旋的手性
• 蛋白质中的α螺旋几乎
都是右手的 (除胶原蛋白外)。
44
影响α螺旋形成的因素
• 与它的氨基酸组成和序列有极大的关系:
– 侧链R-基团所带的电荷。如多聚赖氨酸， 不能形成；
多数情况下，这些基团分布在球状蛋白质分子的 外表，与水分子作用形成排列有序的水化层，稳 定蛋白质的构象。
16
5.2.5 二硫键 Disulfide bond
Covalent bond between side chains of two cysteine residues
17
Disulfide bond
Bond Energy （kJ/mol）
13－30 4－8 12－20 12－30 210 376.81
21
5.3 多肽主链折叠的空间限制
5.3.1 肽键和肽平面
多肽主链是由-NH-Cα-CO-相连重复排列 形成的。164
肽基〔peptide
32
多肽主链形成三维结构的空间限制
拉氏图不仅对蛋白质的构象研究起到了简化作用，对于 判断所得到的蛋白质结构模型的正误也有意义。 实际得到的许多蛋白质的三维结构证实了拉氏图是根本 正确的。
33
5.4 二级结构：多肽链折叠的规那么方式 Secondary structure :The common regular
• 反平行折叠片较稳定，重复单位为0.7 nm， 即每个氨基酸的长度为0.35nm;
α螺旋的偶极矩
α螺旋相当于在N—末端 积累了局部负电荷，在 C—末端积累了局部正电荷
43
Protein Secondary structure
α螺旋的手性
• 蛋白质中的α螺旋几乎
都是右手的 (除胶原蛋白外)。
44
影响α螺旋形成的因素
• 与它的氨基酸组成和序列有极大的关系:
– 侧链R-基团所带的电荷。如多聚赖氨酸， 不能形成；
多数情况下，这些基团分布在球状蛋白质分子的 外表，与水分子作用形成排列有序的水化层，稳 定蛋白质的构象。
16
5.2.5 二硫键 Disulfide bond
Covalent bond between side chains of two cysteine residues
17
Disulfide bond
Bond Energy （kJ/mol）
13－30 4－8 12－20 12－30 210 376.81
21
5.3 多肽主链折叠的空间限制
5.3.1 肽键和肽平面
多肽主链是由-NH-Cα-CO-相连重复排列 形成的。164
肽基〔peptide
蛋白质的表现形式：小分子肽、多肽与氨基酸
蛋白质的表现形式：小分子肽、多肽与氨基酸小分子肽与多肽都是蛋白质的一种表现形式,肽,就是小分子的蛋白质,无论小分子肽还是多肽,只是是分子量和肽键的组合方式不同.多肽的一种分类.分子量段一般在180--1000之间,也称作小肽,寡肽,低聚肽,或称为活性小分子肽,一般由2--6个氨基酸组成，超过的就称为多肽，氨基酸为50多个以上的多肽称为蛋白质。
与其他肽的区别是，在人体不需消化，即可直接吸收。
氨基酸是蛋白质最小组成单位，由二个氨基酸组成的肽称为二肽，以次类推。
10肽以下称为寡肽，11肽以上称为多肽。
小分子活性肽是介于氨基酸与蛋白质之间一种生化物质，它比蛋白质分子量小，又比氨基酸分子量大，是一个蛋白质的片段。
1、两个以上的氨基酸之间以肽键相连，形成的“氨基酸链”或“氨基酸串”就叫做肽。
其中，10个以上氨基酸组成的肽被称为多肽，而由2至9个氨基酸组成的就叫做寡肽，由2至4个氨基酸组成的就叫做小分子肽或小肽。
多肽与氨基酸的区别与联系结构:氨基酸是组成多肽和蛋白质的基本单位，两个或则两个以上氨基酸组成一个肽链，因此多肽的分子比氨基酸分子大。
什么是多肽多肽是氨基酸以肽键连接在一起而形成的化合物，它也是蛋白质水解的中间产物。
由两个氨基酸分子脱水缩合而成的化合物叫做二肽，同理类推还有三肽、四肽、五肽等。
通常由三个或三个以上氨基酸分子脱水缩合而成的化合物都可以成为叫多肽。
一般人们将多于100个肽键相联接的氨基酸称作蛋白质，3个以上100个以下肽键相联接的氨基酸称作多肽。
由此可见，多肽的本质仍是氨基酸，仍具有氨基酸的一系列作用。
普通的蛋白质材料，如大豆蛋白，如动物蛋白以及类似的有机肥料，在施用后仍要降解为小分子如多肽和氨基酸才能被植物吸收利用。
多肽的分子结构大于氨基酸，这就决定了多肽在吸收时，每次吸收的不仅仅是一个而是多个氨基酸，其吸收利用率大大提高，二是分子结构小于蛋白质，可以不降解而直接吸收。
多肽有什么特点1、多肽的吸收速度很快有人说，多肽的吸收速度像火箭一样快，这是由于其本身的结构所决定的。
蛋白质-氨基酸、肽、蛋白分子结构
•肽键：
一个氨基酸的羧基与另 一个氨基酸的 a-氨基脱 去一分子水缩合后形成 的酰胺键，也称为肽键 （peptide bond.）
•肽的命名与方向 残基
N→C
丝氨酰甘氨酰酪氨酰丙氨酰亮氨酸
•天然多肽
新陈代谢的产物， 具有特殊的生物学 功能。
•天然多肽
谷
氨
酸
a
b g
g-肽键
•天然多肽
新陈代谢的产物，具有 特殊的生物学功能。
一、基本认识 ★
二、入手点？
★ 入手点：
1.蛋白质是大分子多聚物！
2.结构物质的基本特性？ 3.生理环境因素的影响—水？！ 4.各种作用力的相互平衡？
5.多肽链中可能存在的有组织的 局部排列？
蛋白质结构层次的推测
第四节 蛋白质的分子结构
一、基本认识
二、入手点
三、蛋白质空间构象 的形成与蛋白质的结 构层次
多肽链折叠的 空间限制
二面角
F=180° y=180°
a-C
a-C
a-C
R
空多 间肽 限链 制折
叠 的
180°=
角 =0°
氨基酸
a-碳原子
八、氨基酸的重要化学反应
◆茚三酮反应： -水合茚三酮试剂 ◆桑格(Sanger)反应： -DNFB (2，4-二硝基氟苯) ◆艾德曼(Edman)反应： –PITC (苯异硫氰酸)
Peptide
成 肽
反
酰胺键 肽键 应
第 一、蛋白质基本氨基酸
二 节
二、基本氨基酸的分类 三、蛋白质的稀有氨基酸
氨 四、非蛋白质氨基酸
五、氨基酸的酸碱性
基 六、氨基酸的立体化学
酸 ………
苯丙氨酸 酪氨酸 色氨酸
册05-蛋白质降解和氨基酸的分解代谢
18
ATP、GTP、NADH可抑制此酶活性。 ADP、GDP及某些a.a可激活此酶活性。 因此当ATP、GTP不足时，Glu的氧化脱氨会加速进行， 有利于a.a分解供能（动物体内有10%的能量来自a.a 氧化）。
19
（2）非氧化脱氨 ①还原脱氨基反应
无氧条件下，一些含有氢化酶微生物能利用还原脱氨 基反应使氨基酸加氢脱氨，生成饱和脂肪酸和氨。
二肽酶 专门水解二肽中肽键，将二肽 水解生成单个氨基酸的酶。
按作用的最适pH分
碱性蛋白酶 中性蛋白酶 酸性蛋白酶。
3
2、重要的蛋白质水解酶
胃蛋白酶
催化具有苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸、亮氨酸、 谷氨酸和谷氨酰胺等的肽键。
胰蛋白酶 水解由赖氨酸、精氨酸的羧基形成的肽键。
糜蛋白酶
水解含苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸等残基羧基 形成的肽键。
9
二、氨基酸分解代谢（P303，熟悉）
1、氨基酸的脱氨基作用 2、氨基酸的转氨基作用 3、联合脱氨基作用 4、氨基酸的脱羧基作用
10
α-氨基酸的功能除去它是蛋白质的组成单位外， 还是能量代谢的物质，又是许多生物体内重要含 氮化合物的前体。这些含氮化合物突出的有血红 素，生物活性的胺，谷胱甘肽，核苷酸及核苷酸 的辅酶等。哺乳动物可自代谢物前体合成非必需 氨基酸，而必需氨基酸则自膳食中获取。
弹性蛋白酶
水解缬氨酸、亮氨酸、丝氨酸、丙氨酸等各种 脂肪族氨基酸形成的肽键。
羧肽酶A 羧肽酶B
水解由各种中性氨基酸为羧基末端构成的肽键。
水解由赖氨酸、精氨酸等碱性氨基酸为羧基末 端构成的肽键。
4
• 3、蛋白质消化吸收 • 哺乳动物的胃、小肠中含有胃蛋白酶、胰蛋白酶、
胰凝乳蛋白酶、羧肽酶、氨肽酶、弹性蛋白酶。 经上述酶的作用，蛋白质水解成游离氨基酸，在 小肠被吸收。 • 被吸收的氨基酸（与糖、脂一样）一般不能直接 排出体外，需经历各种代谢途径。 • 肠粘膜细胞还可吸收二肽或三肽，吸收作用在小 肠的近端较强，因此肽的吸收先于游离氨基酸。
ATP、GTP、NADH可抑制此酶活性。 ADP、GDP及某些a.a可激活此酶活性。 因此当ATP、GTP不足时，Glu的氧化脱氨会加速进行， 有利于a.a分解供能（动物体内有10%的能量来自a.a 氧化）。
19
（2）非氧化脱氨 ①还原脱氨基反应
无氧条件下，一些含有氢化酶微生物能利用还原脱氨 基反应使氨基酸加氢脱氨，生成饱和脂肪酸和氨。
二肽酶 专门水解二肽中肽键，将二肽 水解生成单个氨基酸的酶。
按作用的最适pH分
碱性蛋白酶 中性蛋白酶 酸性蛋白酶。
3
2、重要的蛋白质水解酶
胃蛋白酶
催化具有苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸、亮氨酸、 谷氨酸和谷氨酰胺等的肽键。
胰蛋白酶 水解由赖氨酸、精氨酸的羧基形成的肽键。
糜蛋白酶
水解含苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸等残基羧基 形成的肽键。
9
二、氨基酸分解代谢（P303，熟悉）
1、氨基酸的脱氨基作用 2、氨基酸的转氨基作用 3、联合脱氨基作用 4、氨基酸的脱羧基作用
10
α-氨基酸的功能除去它是蛋白质的组成单位外， 还是能量代谢的物质，又是许多生物体内重要含 氮化合物的前体。这些含氮化合物突出的有血红 素，生物活性的胺，谷胱甘肽，核苷酸及核苷酸 的辅酶等。哺乳动物可自代谢物前体合成非必需 氨基酸，而必需氨基酸则自膳食中获取。
弹性蛋白酶
水解缬氨酸、亮氨酸、丝氨酸、丙氨酸等各种 脂肪族氨基酸形成的肽键。
羧肽酶A 羧肽酶B
水解由各种中性氨基酸为羧基末端构成的肽键。
水解由赖氨酸、精氨酸等碱性氨基酸为羧基末 端构成的肽键。
4
• 3、蛋白质消化吸收 • 哺乳动物的胃、小肠中含有胃蛋白酶、胰蛋白酶、
胰凝乳蛋白酶、羧肽酶、氨肽酶、弹性蛋白酶。 经上述酶的作用，蛋白质水解成游离氨基酸，在 小肠被吸收。 • 被吸收的氨基酸（与糖、脂一样）一般不能直接 排出体外，需经历各种代谢途径。 • 肠粘膜细胞还可吸收二肽或三肽，吸收作用在小 肠的近端较强，因此肽的吸收先于游离氨基酸。
第五章氨基酸、蛋白质提取工艺特性
7.根据蛋白质在溶剂系统中分配的不同来纯化蛋白 质
逆流分配色谱
8.根据蛋白质受物理、化学等作用因素的 影响来纯化蛋白质。
固相化金属亲和层析IMAC是新发展的一种亲和层 析技术。蛋白质分子中的咪唑基和巯基可与一些金属 元素（如Cu2+,Zn2+)形成配位结合，使蛋白质得到分 离纯化。
6.根据蛋白质疏水基团与相应的载体基团结合来纯 化蛋白质
蛋白质上有疏水区，它们主要由酪氨酸、 亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸、苯丙氨酸等非极 性的侧链密集在一起，并暴露于分子表面。这 些疏水区能够与吸附剂上的疏水性基团结合， 在通过降低介质的离子强度和极性等方法将蛋 白质洗脱下来。如疏水相互作用层析
(1)盐浓度：提取蛋白质的盐的浓度，一般 在0.02～0.2M的范围内。常用稀溶液和缓 冲液有0.02～0.05M磷酸缓冲液，0.09～ 0.15M氯化钠溶液。
(2)pH值：蛋白质和酶所用的提取液pH值 一般选择在被提取的蛋白质等电点两侧的 稳定区内。
(3)温度：蛋白质和酶一般都不耐热，所以 提取时通常要求低温操作。
二、蛋白质及酶的一般提取方法
1.水溶液提取 凡能溶于水、稀盐、稀酸或稀碱的 蛋白质或酶，一般都可用稀盐溶液或缓冲溶液进行 提取。稀盐溶液有利于稳定蛋白质结构和增加蛋白 质溶解度。加入的提取液的量要适当，加入量太少 提取不完全，加的量太多，则不利于浓缩，一般用 量为原材料3～6倍体积左右，可一次提取或分次提 取。提取时常缓慢搅拌，以提高提取效率。以盐溶 液或缓冲液提取蛋白质和酶时，常综合考虑下列因 素：
(1)浓盐或尿素等溶液提取 如NaClO4、尿素、肌 盐酸等溶液均有人应用于提取膜蛋白，当以上溶液 浓度达到2mol/L时，可提取27％以上的膜蛋白， 但使用这样条件易引起蛋白质和酶的变性。
逆流分配色谱
8.根据蛋白质受物理、化学等作用因素的 影响来纯化蛋白质。
固相化金属亲和层析IMAC是新发展的一种亲和层 析技术。蛋白质分子中的咪唑基和巯基可与一些金属 元素（如Cu2+,Zn2+)形成配位结合，使蛋白质得到分 离纯化。
6.根据蛋白质疏水基团与相应的载体基团结合来纯 化蛋白质
蛋白质上有疏水区，它们主要由酪氨酸、 亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸、苯丙氨酸等非极 性的侧链密集在一起，并暴露于分子表面。这 些疏水区能够与吸附剂上的疏水性基团结合， 在通过降低介质的离子强度和极性等方法将蛋 白质洗脱下来。如疏水相互作用层析
(1)盐浓度：提取蛋白质的盐的浓度，一般 在0.02～0.2M的范围内。常用稀溶液和缓 冲液有0.02～0.05M磷酸缓冲液，0.09～ 0.15M氯化钠溶液。
(2)pH值：蛋白质和酶所用的提取液pH值 一般选择在被提取的蛋白质等电点两侧的 稳定区内。
(3)温度：蛋白质和酶一般都不耐热，所以 提取时通常要求低温操作。
二、蛋白质及酶的一般提取方法
1.水溶液提取 凡能溶于水、稀盐、稀酸或稀碱的 蛋白质或酶，一般都可用稀盐溶液或缓冲溶液进行 提取。稀盐溶液有利于稳定蛋白质结构和增加蛋白 质溶解度。加入的提取液的量要适当，加入量太少 提取不完全，加的量太多，则不利于浓缩，一般用 量为原材料3～6倍体积左右，可一次提取或分次提 取。提取时常缓慢搅拌，以提高提取效率。以盐溶 液或缓冲液提取蛋白质和酶时，常综合考虑下列因 素：
(1)浓盐或尿素等溶液提取 如NaClO4、尿素、肌 盐酸等溶液均有人应用于提取膜蛋白，当以上溶液 浓度达到2mol/L时，可提取27％以上的膜蛋白， 但使用这样条件易引起蛋白质和酶的变性。
蛋白质肽和氨基酸的关系
蛋白质肽和氨基酸的关系
蛋白质肽和氨基酸之间有着密切的关系。
首先，让我们从基本
概念开始。
氨基酸是构成蛋白质的基本单元，它们是一类有机化合物，由氨基（NH2）和羧基（COOH）以及一个特定的侧链组成。
蛋白
质是由一个或多个氨基酸残基通过肽键连接而成的长链状分子。
当
氨基酸残基通过肽键连接在一起时，形成的小分子叫做肽，而大于
50个氨基酸残基连接在一起的链状分子则被称为蛋白质。
从结构上来看，蛋白质肽是蛋白质的组成部分，它是由少于50
个氨基酸残基通过肽键连接而成的分子。
肽可以是双肽（由两个氨
基酸残基组成）、三肽、四肽等，直到少于50个氨基酸残基的分子。
因此，肽是蛋白质的前体，蛋白质是由一个或多个肽链组成的大分子。
此外，蛋白质肽和氨基酸在生物学功能上也有着紧密的联系。
蛋白质是生物体内最重要的功能分子之一，它们在细胞结构、酶的
催化作用、免疫系统、激素调节等方面发挥着重要作用。
而氨基酸
是蛋白质合成的基础，不同种类和顺序的氨基酸残基决定了蛋白质
的结构和功能。
因此，蛋白质肽和氨基酸在生物体内紧密地协同工作，共同维持着生命活动的正常进行。
总之，蛋白质肽和氨基酸之间的关系可以从化学结构、生物学功能等多个角度来理解。
它们相辅相成，共同构成了生物体内重要的分子基础，对于维持生命活动起着至关重要的作用。
活性氨基酸活性肽和活性蛋白质
氨基酸
必需氨基酸 essential amino acid
• 指人体自身(或其它脊椎动物)不能合成或合成速 度不能满足机体需要，必需从食物摄取的氨基酸。 • 成人必需氨基酸有8种：
赖氨酸：肝、胆的组成成分，促进大脑发育，促进脂肪代谢， 调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防止细胞退化； 色氨酸：促进胃液及胰液的产生； 苯丙氨酸：参与消除肾及膀胱功能的损耗； 蛋氨酸(甲硫氨酸)：参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾 脏、胰脏及淋巴的功能； 苏氨酸：有转变某些氨基酸达到平衡的功能； 异亮氨酸：参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢； 亮氨酸：作用平衡异亮氨酸； 缬氨酸：作用于黄体、乳腺及卵巢。
3)植物降压肽
• 大豆降压肽：水解大豆蛋白制得的分子量低于1000的低聚肽。 • 玉米降压肽：水解玉米醇溶蛋白，Pro-Pro-Val-His-Leu • 无花果降压肽：Ala-Val-Asp-Pro-Ile-Arg；Leu-Tyr-Pro-Val-Lys；Leu-Val-Arg
活性肽
• 降压肽的生理功效： • 抑制血管紧张素转换酶（ACE）的活性， 从而达到降压的效果。 • ACE能促使血管紧张素I转变为血管紧张素 II，后者会使末梢血管收紧而导致血压升高。
组氨酸、精氨酸是婴儿、儿童生长必需氨基酸
氨基酸
氨基酸 缩写表
氨基酸
1.赖氨酸 Lys
• 缺乏赖氨酸症状：疲劳，虚弱，恶心，呕 吐，头晕，没有食欲，发育迟缓，贫血等。 • 生理功效： • 1)调节人体代谢平衡； • 2)增强食欲，促进生长和发育； • 3)促进钙吸收、沉积，加速骨骼生长； • 4)帮助产生抗体、激素和酶，提高免疫力、 增加血色素。
活性肽
4.降压肽
1)乳酸蛋白降压肽
肽和蛋白质的关系
肽和蛋白质的关系肽和蛋白质是生物体内重要的分子，它们在生命活动中发挥着重要的作用。
肽是由两个或多个氨基酸残基通过肽键连接而成的分子，而蛋白质则是由多个氨基酸残基通过肽键连接而成的大分子。
肽和蛋白质之间存在着密切的关系，下面我们来详细了解一下。
肽是蛋白质的组成部分。
蛋白质是由多个氨基酸残基通过肽键连接而成的大分子，而肽则是由两个或多个氨基酸残基通过肽键连接而成的分子。
因此，肽是蛋白质的基本组成部分之一。
在生物体内，蛋白质通过不同的氨基酸序列和空间结构发挥着各种各样的生物学功能，而肽也可以通过不同的氨基酸序列和空间结构发挥着特定的生物学功能。
肽可以作为蛋白质的前体。
在生物体内，蛋白质的合成是一个复杂的过程，需要经过多个步骤。
其中，肽可以作为蛋白质的前体，通过一系列的加工和修饰，最终形成完整的蛋白质分子。
例如，胰岛素是一种由两个肽链组成的蛋白质，其中一个肽链包含21个氨基酸残基，另一个肽链包含30个氨基酸残基。
在胰岛素的合成过程中，这两个肽链是分别合成的，然后通过一系列的加工和修饰，最终形成完整的胰岛素分子。
肽可以作为蛋白质的降解产物。
在生物体内，蛋白质的代谢是一个不断进行的过程，需要不断合成新的蛋白质分子，同时也需要不断降解旧的蛋白质分子。
在蛋白质的降解过程中，肽是其中的重要产物之一。
通过一系列的酶的作用，蛋白质分子可以被分解成不同长度的肽链，最终形成由少数氨基酸残基组成的肽分子。
肽和蛋白质之间存在着密切的关系。
肽是蛋白质的基本组成部分之一，可以作为蛋白质的前体，也可以作为蛋白质的降解产物。
在生物体内，肽和蛋白质共同发挥着各种各样的生物学功能，对维持生命活动起着重要的作用。
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氨基酸 亮氨酸 赖氨酸 蛋氨酸 苯丙氨酸 脯氨酸Biblioteka 丝氨酸 苏氨酸 色氨酸 酪氨酸 缬氨酸
溶解度( g/L ) 21.7 739.0 56.2 27.6 1620.0 422.0 13.2 13.6 0.4 58.1
2、氨基酸的酸碱性质
氨基酸是两性电解质：
羧基能电离成COO-和H+；
氨基能接受质子，形成铵盐。 在pH=7时水中，以偶极离子或两性离子形式存在
水合性质、 表面性质 、结构性质、感观性质
流体动力学性质
水合性质——取决于蛋白质同水之间的相互作用，如水 的吸附与保留、湿润性、膨胀性、增稠性、分散性、溶 解性等。
表面性质——蛋白质在极性不同的两相之间所产生的作 用，如起泡特性、乳化作用、与风味的结合等。
结构性质——与蛋白质分子之间的相互性质有关，如沉 淀、胶凝作用、组织化、面团的形成等。
变性后的蛋白质叫变性蛋白质。
蛋白质变性的本质
分子中各种次级键断裂，使其空间构象从紧密有序
的状态变成松散无序的状态，一级结构不破坏。
变性后的蛋白质在结构上虽有改变，但组成成分和
相对分子质量不变。
2、变性对蛋白质性质的影响
（1）生物活性丧失（酶、激素、毒素、抗体） （2）溶解度降低（疏水基团暴露） （3）改变水合性质 （4）易于酶水解 （5）粘度增大 （6）不能结晶
常见食品蛋白来源：
➢乳 ➢肉 ➢蛋 ➢ 谷物 ➢ 豆类 ➢ 油料种子
高营养能量值17kJ/g
对食品的结构、风味、色泽、凝胶稳定、乳状液
稳定等起重要作用
氨基酸和蛋白质的物理化学性质
氨基酸的一般性质
结构和分类 酸碱性质 疏水性（自学） 立体化学 光谱特性
氨基酸的化学反应
与茚三酮反应
氨基酸pI的特点： 1.净电荷数等于零，在电场中不移动； 2.此时氨基酸的溶解度最小。
各种AA的pI为两性离子两侧两个pK值的平均值。
4、氨基酸的立体化学
除甘氨酸外，其它氨基酸分子中的α-碳原子都为
不对称碳原子，所以：
A、除Gly，氨基酸都具有旋光性。
H
R
C COOH
NH2
H
H
C COOH
NH2
改变水的介电常数，改变静电作用 非极性侧链在有机溶剂中比在水中更易溶解，有机
溶剂能穿透到疏水区，削弱或打断疏水相互作用
（4）有机化合物水溶液
尿素和盐酸胍优先和变性蛋白质结合， 驱动N→D向右移动
破坏和断裂氢键，促进疏水氨基酸残基 在水相中增溶，也降低了疏水相互作用
（5）表面活性剂
SDS（十二烷基硫酸钠），强有力的蛋白质变性剂
蛋白质水合性质与食品的功能性： 如分散性、湿润性、溶解性、黏度、胶凝作用、 乳化和起泡性等，都取决于水-蛋白质的相互作用
蛋白质的二级结构
指多肽链中彼此靠近的氨基酸残基之间由于氢键 相互作用而形成的空间关系。
是指蛋白质分子中多肽链本身的折叠方式 主要包括螺旋结构和伸展片状结构。
-螺旋（主要的，最稳定的）
氢键
β-折叠结构
一种锯齿形结构，比螺旋较为伸展和结构稳定
（超二级结构和结构域）蛋白质的三级结构
二级结构进一步折叠成紧密的三维结构（多肽链 的空间排列）
本章内容简介
本章主要介绍了蛋白质的组成、结构、变性及其 对食品品质的影响；蛋白质的功能性质及其在贮 藏加工过程中的变化，以及食品加工条件对食品 品质和营养性的影响。
主要掌握蛋白质的变性、蛋白质的功能性质(水 合能力、溶解性、胶凝、乳化、起泡、面团)。
掌握内容讲述
第一节 概述 第二节 氨基酸和蛋白质的物理化学性质 第三节 蛋白质的结构 第四节 蛋白质分子的变性 第五节 蛋白质的功能性质 第六节 食品蛋白质在加工和储藏中的变化
氨基酸组成的肽则称为多肽。
N－末端 氨基末端
肽键
C－末端 羧基末端
肽键（peptide bond）：一个氨基酸的α-
COOH 和相邻的另一个氨基酸的α-NH2脱 水形成的共价键。
特点：
肽键C-N具部分双键性质 肽键不能自由旋转 肽单位是刚性平面结构 肽单位平面有一定的键长和键角 肽平面呈反式构型
感官性质——浑浊度、色泽、风味、咀嚼性、爽滑感等
食品蛋白质在食品体系中功能作用
功能 溶解性
粘度 持水性
胶凝作用
粘结-粘合
弹性
乳化
泡沫 脂肪和风味的结 合
机制 亲水性 水结合 氢键、离子水合 水截留、网状结构 疏水结合、氢键 疏水结合和二硫交联 界面吸附和成膜 界面吸附和成膜 疏水结合和截留
食品 饮料
蛋白质的一级结构
指氨基酸分子间通过共价键即肽键 连接而形成的线性序列。 蛋白质的一级结构，又称为化学/ 共价结构，是指氨基酸在肽链中的排 列顺序及二硫键的位置，是多肽链具 有共价键的主链结构。
一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功 能的基础。
肽键/酰胺平面的结构
肽：是两个或两个以上的氨基酸以肽键相连的化合物。 由两个氨基酸以肽键相连的化合物称为“二肽”，由多个
蛋白质（protein，Pr）概念
蛋白质是由20种α氨基酸组成的生物 大分子，Mr由数 千至数百万。
蛋白质主要元素组成：C、H、O、N、S 及 P、Fe、Cu、Zn、Mo、I、Se 等微量元素。
元素组成 ： C H O N S 其它 含量% ： 50～55 6～7 20～23 12～19 0～3 微量或无
化学因素
（1）pH
极端pH值时(超出pH4-10的范围)，蛋白质分子内的 离子基团产生强静电排斥作用，促使蛋白质分子的 构象发生变化。
（2）金属
可能是蛋白的组成成分 一般用透析法或螯合剂可从蛋白质分子中除去金属
离子，但这将明显降低这类蛋白质对热和蛋白酶的 稳定性
化学因素
（3）有机溶剂：乙醇、丙酮
金属离子
肽键
范德华力
二硫键
蛋白质结构稳定
氢键
疏水相互作用
静电相互作用
氢键
二硫键 疏水相互作用力 盐键（离子键）
范德华力
蛋白质分子的变性
1、蛋白质变性的概念
蛋白质受到某些理化因素的影响，其空 间结构发生改变，蛋白质的理化性质和生 物学功能随之改变或丧失，但未导致蛋白 质一级结构的改变，这种现象叫变性作用 （denaturation）。
SDS可以在蛋白质的疏水和亲水环境之间起着乳化作 用，且能优先与变性蛋白强烈结合，破坏疏水作用， 促使N→D
（6）离液盐/易溶盐
低浓度（≤0.2）盐的异种电荷静电中和蛋白质 的电荷，促进蛋白质与水的结合，稳定了蛋白 质的结构
较高浓度（＞1mol/L）盐具离子特异效应，争 夺水化水，降低蛋白质与水的结合，影响蛋白 质的结构稳定，且阴离子作用大于阳离子
（3）剪切
由振动、捏和、打擦产生的机械剪切能导致 的蛋白质变性。剪切速率越大变性程度越大
（5）辐照
芳香族氨基酸残基吸收紫外线
若能量高，能打断二硫键，导致构象变化
（4）静液压：豆制品如豆腐
压力诱导蛋白质变性的原因主要是蛋白质的 柔性和可压缩性。
加压25℃ 100～1200MPa
外压消失
高压导致的蛋白质变性是高度可逆，不会损害蛋白质中 的必需氨基酸的风味，也不会导致有毒化合物的形成。
弱酸性
弱碱性
氨基酸的两性解离性质及等电点(pI)
R
CH NH3+ COOH
+ OH+ H+
R
CH NH3+ COO
+ OH+ H+
R
CH NH2 COO
pH< pI
净电荷为正
pH = pI
净电荷=0
pH > pI
净电荷为负
在某一定pH值时，使某特定氨基酸分子上所带正负电荷相等， 成为两性/兼性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此 时溶液的pH值即为该氨基酸的等电点(isoelctric point)。
B、每一种氨基酸都具有D-型和L-型两种立体异构体
手性碳上的—NH2投影在右侧：D型 手性碳上的—NH2投影在左侧：L型
蛋白质水解得到 通常是L型
COOH
H
C
NH2
R
COOH
NH2
C
H
R
5、氨基酸的光学性质
芳香族AA酪氨酸、色氨酸、苯丙氨酸在紫外区(278,275 和260nm)出现最大吸收光，蛋白质最高吸收峰280nm
汤、调味汁 香肠、蛋糕、
肉和奶酪 肉、香肠、面条
肉和面包 香肠、蛋糕 冰淇淋、蛋糕
油炸面圈
蛋白质种类 乳清蛋白 明胶
肌肉蛋白，鸡蛋 蛋白
肌肉蛋白和乳蛋 白
肌肉蛋白，鸡蛋 蛋白
肌肉蛋白，谷物 蛋白
肌肉蛋白，鸡蛋 蛋白
鸡蛋蛋白，乳清 蛋白
谷物蛋白
1、蛋白质的水合性质
概念： 通过蛋白质的肽键或氨基酸侧链基团(如Asn、Gln 的酰胺基、Ser、Thr的极性不带电荷的羟基)同水分 子之间的相互作用来实现的。
蛋白质平均含N量为16％，这是 凯氏定氮法测蛋白质含量的理论依据
蛋白质含量＝蛋白质含N量×6.25
分类
分子组成：单纯/均一蛋白：仅含有氨基酸/肽链 缀合/杂蛋白：氨基酸/肽链+非蛋白(辅基)
共价键
分类
分子结构/形状：纤维蛋白、球蛋白 来源： 动物蛋白：禽，牛、乳
植物蛋白：大豆、谷物 微生物蛋白：酵母（最丰富） 功能：结构蛋白质、生物活性蛋白质、食品蛋白质 结构蛋白如角蛋白、胶原蛋白、弹性蛋白等(纤维蛋白) 活性蛋白如酶、激素蛋白、运动蛋白、保护和免疫蛋白、 储存蛋白、特异蛋白等 食品蛋白：可食用、具营养、易消化、安全并具功能性
β-
肌
乳