第1-2章绪论蛋白质

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第一章蛋白质组学绪论

Proteingene
Traditional gene function studies
Forward genetics
Using an observed mutant phenotype (or purified protein) as the starting point to map and identify the corresponding gene, then functional analysis this gene and its product
1.1 The history
The hierarchy of biological organism
From “molecule” to “organism” to “Ecologies”
Levels of biological information
DNA mRNA Protein Metabolites Pathways Networks Cells Organs Individuals Populations Ecologies
2010 3. 《蛋白质组学方法》中国生物技术发展中心，南开大学编著科学出
版社 2012 4. 《药物蛋白质组学》郭葆玉主编人民卫生出版社 2007 5. 《疾病蛋白质组学》陈主初、肖志强主编化学工业出版社 2006 6. 《蛋白质组学：理论与方法》钱小红、贺福初主编科学出版社
2003 7. 《蛋白质组学实验技术精编》魏开华、应天翼化学工业出版社
教材 Text book
1. 《Principles of Proteomics 》 R.M Tmyman 2004 中译本--《蛋白质组学原理》苏国富主审化学工业出版社 2007

蛋白质的结构与功能及理化性质

一、肽和键肽
（一）肽(peptide) * 肽键(peptide bond)：是由一个氨基
酸的-羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合而形成的化学键。
R1 H2N C C
HO
H
OH + H N C COOH
H R2
H2O
R1
HH
H2N C C N C COOH
HO
R2
肽键
• 多肽链(polypeptide chain) • 二肽，三肽…… • 寡肽(oligopeptide)，多肽(polypeptide) • 氨基酸残基(residue) • 氨基末端（amino terminal）和羧基末端
蛋白质元素组成的特点
蛋白质的含氮量平均为16％。
• 通过样品含氮量计算蛋白质含量的公式：
蛋白质含量 ( g % ) = 含氮量( g % ) × 6.25
一、氨基酸
——蛋白质的基本组成单位
存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属 L--氨基酸（甘氨酸除外）。
（一）生物化学与疾病的发生（二）生物化学与疾病的诊断（三）生物化学与疾病的治疗
四、如何学好生物化学
（一）建立广泛的联想，与其他学科联系。（二）不要把注意力放在结构式上。（三）理解记忆。（四）做好预习和复习。
第二章蛋白质和核酸化学
第一节ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ
蛋白质的分子组成
蛋白质的元素组成
主要有C、H、O、N和S。有些蛋白质含有少量P或金属元素Fe、 Cu、Zn、Mn、Co、Mo，个别蛋白质还含有 I 。
（一）氨基酸的结构
• 特点：一个氨基和一个羧基链接在同个碳原子上

分子生物学名词解释

名词解释第一章绪论1 分子生物学是研究核酸、蛋白质等生物大分子的结构与功能，并从分子水平上阐明蛋白质与蛋白质、蛋白质与核酸之间的互作及其基因表达调控机理的学科。

2 DNA重组技术是将不同DNA片段（如某个基因或基因的一部分）按照人们的设计定向连接起来，在特定的受体细胞中与载体同时复制并得到表达，产生影响受体细胞的新的遗传性状。

3 功能基因组学又往往被称为后基因组学，它利用结构基因组所提供的信息和产物，发展和应用新的实验手段，通过在基因组或系统水平上全面分析基因的功能，使得生物学研究从对单一基因或蛋白质得研究转向多个基因或蛋白质同时进行系统的研究。

第二章染色体与DNA1组蛋白是染色体的结构蛋白，其与DNA组成核小体。

2 C值：一种生物单倍体基因组DNA的总量。

3 DNA的一级结构即是指四种核苷酸的连接及排列顺序，表示该DNA分子的化学构成。

4DNA二级结构是指两条多核苷酸链反相平行盘绕所生成的双螺旋盘绕结构。

5DNA的高级结构指DNA双螺旋进一步扭曲盘旋所形成的特定空间结构。

6核小体是由H2A、H2B、H3、H4各两个分子生成的八聚体和由大约200bpDNA组成的。

八聚体在中间，DNA分子盘绕在外，而H1则在核小体的外面。

每个核小体只有一个H1。

7DNA的半保留复制是DNA在复制时首先两条链之间的氢键断裂两条链分开，然后以每一条链分别做模板各自合成一条新的DNA链，这样新合成的子代DNA分子中一条链来自亲代DNA，另一条链是新合成的。

8复制时，双链DNA要解开成两股链进行，使复制起点呈叉状，被称为复制叉。

9复制子为生物体DNA的复制单位。

10错配 (mismatch)：DNA分子上的碱基错配称点突变(point mutation)11缺失：一个碱基或一段核苷酸链从DNA大分子上消失。

12插入：原来没有的一个碱基或一段核苷酸链插入到DNA大分子中间。

13框移突变是指三联体密码的阅读方式改变，造成蛋白质氨基酸排列顺序发生改变。

烹饪化学-第二章蛋白质

2.非必需氨基酸是指人体所需要，而自身又能合成的氨基酸。常指丙氨酸、天门冬氨酸、谷氨酸、甘氨酸、脯氨酸、丝
氨酸、酪氨酸和胱氨酸等。这类氨基酸不一定必须由食物提供，在人体内可由葡萄糖或必需氨基酸转化而得。
五、蛋白质的分类
1）按化学组成分类
1、简单蛋白质：分子中只含有氨基酸组成的蛋白质。根据简单蛋白质
的溶解性又分成清蛋白、球蛋白、谷蛋白、组蛋白、精蛋白、醇溶谷蛋白和硬蛋白等七类；
2、结合蛋白质：由简单蛋白质和其他非蛋白物质结合而成的蛋白质。
食物中的结合蛋白质一般根据非蛋白物质不同又分成核蛋白、磷蛋白、脂蛋白、糖蛋白、色蛋白和金属蛋白等六种。
2）按蛋白质形状分类
1、球状蛋白：
球状或椭圆状，主要存在于动物性食品中，包括酪蛋白、肌球蛋白、白蛋白、血清球蛋白，这类营养价值高易吸收。
（三）蛋白质的水解性
蛋白质变性后水解反应加快，水解生成的低肽和氨基酸增加了食品的风味。同时肽和氨基酸与食物中其它成分反应，进一步形成各种风味物质，这也是含蛋白质较多的原料，烹制后鲜香且味浓郁的原因。所以蛋白质属于原料中的风味前体物质。
是由氨基酸组成的高分子化合物，分子中含有约22种氨基酸，这些氨基酸以不同顺序排列，构成多种蛋白质。
四、蛋白质的组成 1）元素组成：
C H O N S、P等主要组成元素，特征元素：N 这些元素按一定的结构组成氨基酸，氨基酸是蛋白质的
组成单位。
由于糖类和脂肪不含氮，所以蛋白质是人体氮的唯一来源。
C H O N 6.25称为蛋白质系数粗蛋白质％=N％×6.25
2、半完全蛋白质：
所含必需氨基酸的种类齐全、数量不足、比例不适当，如小麦的麦胶蛋白。
3、不完全蛋白质：

生物化学作业答案

生物化学作业答案第一章绪论练习题一、名词解释生物化学二、问答题为什么护理学专业学生要学习生物化学参考答案：一、名词解释生物化学：是运用化学的理论、方法和技术,研究生物体的化学组成、化学变化极其与生理功能相联系的一门学科;二、问答题答：生物化学在医学教育中起了承前启后的重要作用,与医学基础学科和临床医学、护理各学科都有着程度不同的联系;从分子水平阐明疾病发生的机制、药理作用的原理以及体内的代谢过程等,都离不开生物化学的知识基础;生物化学的基础知识和生化技术,为临床护理观察和护理诊断提供依据,对维持人类健康,预防疾病的发生和发展都起着重要作用;第二章蛋白质化学练习题一、名词解释1、蛋白质的一级结构2、肽键3、蛋白质的等电点pI9、蛋白质的呈色反应二、问答题1、什么是蛋白质的变性简述蛋白质的变性后的临床使用价值;2、简述蛋白质的二级结构的种类和α-螺旋的结构特征;3、蛋白质有哪些主要生理功能参考答案：一、名词解释1、蛋白质的一级结构：蛋白质分子中氨基酸残基以肽键连接的排列顺序称为蛋白质的一级结构;2、肽键：一分子氨基酸α-羧基与另一分子氨基酸α-氨基脱水缩合形成的酰胺键;3、蛋白质的等电点pI：在某一pH条件下,蛋白质解离成正负离子数量相等,静电荷为零,此时溶液的pH称为蛋白质的等电点;4、蛋白质的呈色反应指蛋白质分子中,肽键及某些氨基酸残基的化学基团可与某些化学试剂反应显色,这种现象称为蛋白质的呈色反应;二、问答题1、答：蛋白质的变性是指蛋白质在某些理化因素的作用下,严格的空间构象受到破坏,从而改变理化性质并失去生物活性的现象称为蛋白质的变性;利用蛋白质变性原理在临床应用中有重要意义和实用价值,如1利用酒精、加热煮沸、紫外线照射等方法来消毒灭菌；2口服大量牛奶抢救重金属中毒的病人；3临床检验中在稀醋酸作用下加热促进蛋白质在pI时凝固反应检查尿液中的蛋白质；4加热煮沸蛋白质食品,有利于蛋白酶的催化作用,促进蛋白质食品的消化吸收等;2、答：蛋白质二级结构的种类包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲四种;α-螺旋主要特征是多肽链主链沿长轴方向旋转,一般为右手螺旋;每一螺旋圈含有3．6个氨基酸残基,螺距0．54nm;螺旋圈之间通过肽键上的CO与NH形成氢键,是维持α-螺旋结构稳定的主要次级键;多肽链中氨基酸残基的R基团伸向螺旋的外侧,其空间形状、大小及电荷对α-螺旋形成和稳定有重要的影响;3、答：蛋白质约占人体固体成分的45%,分布广泛,主要生理功能1构成组织细胞的最基本物质；2是生命活动的物质基础如酶的催化作用、多肽激素的调节作用、载体蛋白的转运作用、血红蛋白的运氧功能、肌肉的收缩、机体的防御、血液的凝固等所有的生命现象均有蛋白质的参与,说明蛋白质是生命活动的物质基础；3供给能量蛋白质在体内氧化分解产生能量约为417kjkcal,在机体供能不足的情况下,蛋白质也是能量的一种来源;第三章核酸化学的练习题练习题：一、名词解释1、核苷酸2、核酸的复性3、核苷4、核酸分子的杂交二、问答题1、核糖核酸有哪三类在蛋白质生物合成过程中的主要作用分别是什么2、DNA双螺旋结构模式的要点有哪些参考答案：一、名词解释1、核苷酸是指核苷与磷酸通过磷酸酯键连接而成的化合物;2、核酸的复性指核酸在热变性后如温度缓慢下降,解开的两条链又可重新缔合形成双螺旋结构,这种现象称为核酸的复性;3、核苷是任何一种含氮碱与核糖或脱氧核糖结合而构成的一种糖苷称为核苷;7、核酸分子的杂交指适宜条件下,在复性过程中,具有碱基序列互补的不同的DNA之间或DNA与RNA之间形成杂化双链的现象称为核酸分子杂交;二、问答题1、答：核糖核酸根据所起的作用和结构特点分为三大类,即转运RNAtRNA、信使RNAmRNA和核糖体RNArRNA;tRNA分子上有反密码子和氨基酸臂,能够辨认mRNA分子上的密码子及结合活性氨基酸,在蛋白质生物合成过程中转运活性的氨基酸到mRNA特定部位,每种tRNA可转运某一特定的氨基酸；mRNA从DNA上转录遗传信息,mRNA分子中编码区的核苷酸序列组成为氨基酸编码的遗传密码,在蛋白质生物合成中作为蛋白质多肽链合成的模板,指导蛋白质的合成生物;rRNA是细胞中含量最多的一类RNA,主要功能是与多种蛋白质结合成核糖体,在蛋白质生物合成中,起着“装配机”的作用;2、答：DNA双螺旋结构模式的要点是两条长度相同,方向相反而互为平行的多聚核苷酸链；DNA是右手双螺旋结构,糖—磷酸骨架是螺旋的主链部分,其碱基朝内侧；双链间碱基具有严格的配对规律,A-T、G-C,借氢键连接；DNA双螺旋为右手螺旋,每旋转一周包含10对碱基,螺距⒊4nm;维持DNA 双螺旋结构稳定性的力量主要是上下层碱基对之间的堆积力,互补碱基之间的氢键起重要作用;第四章酶练习题：一、名词解释1、酶2、结合酶3、酶原4、同工酶5、竞争性抑制剂二、填空题1、酶催化作用的特点是、、、;2、.影响酶促反应的因素有、、、、、;三、问答题何谓酶原激活试述酶原激活的机理及其生理意义;参考答案：一、名词解释1．酶：酶是由活细胞产生的具有催化作用的一类特殊蛋白质,又称生物催化剂;2．结合酶：由酶蛋白和非蛋白辅助因子两部分组成,两者结合时才表现其催化活性的复合物,又称全酶;3、酶原：有些酶在细胞内合成或初分泌时没有催化活性,这种无活性的酶的前身物称为酶原;4、同工酶：指催化相同的化学反应,但酶蛋白分子结构、理化性质经及免疫学性质不同的一组酶;5、竞争性抑制剂：这种抑制剂的结构与底物化学结构相似,两者共同竞争同一酶的活性中心,从而妨碍了底物与酶的结合,使酶活性受到抑制;二、填空题1、高度的催效率、高度的特异性、酶活性的可调节性、酶活性的不稳定性2、酶浓度、底物浓度、温度、PH、激活剂、抑制剂三、问答题答：无活性的酶原在一定条件下,受某种因素作用后,分子结构发生变化,暴露出或形成活性中心,使无活性的酶原转变为有活性的酶的过程称为酶原激活;酶原激活过程实际上是在专一的蛋白酶作用下,分子内肽链的某一处或多处被切除部分肽段后,空间结构发生改变,酶的活性中心形成或暴露过程;意义：1避免细胞产生的蛋白酶对细胞进行自身消化；2使酶原到达特定部位才发挥作用,保证代谢的正常进行;第五章维生素练习题：一、名词解释1．维生素2．水溶性维生素3、硫胺素二、填空题1、脂溶性维生素包括、、、;2、维生素缺乏的原因主要有、、和;三、问答题1、维生素A缺乏为什么会引起夜盲症2、TPP、FAD、FMN、NAD+、NADP+、HSCoA中各含有哪种维生素维生素与它们的生物化学功能有何关系参考答案：一、名词解释1、维生素：是维护人和动物正常生理功能和健康所必需的一类营养素,本质为小分子有机化合物;2、水溶性维生素：指能溶解于水溶液中的维生素,包括B族维生素和维生素C;它们是的一类维护人体健康、促进生长发育和调节代谢所必需的小分子有机化合物;3、硫胺素：指维生素B1硫分子由含硫的噻唑环及含氨基的嘧啶环两部分组成故又名为硫胺素;二、填空题1、维生素A、维生素D、维生素E、维生素K2、进食量不足、吸收障碍、需要量增加、某些药物的影响三、问答题1、答：人视网膜上的杆状细胞中感光物质为视紫红质;视紫红质由11-顺视黄醛与不同的视蛋白构成;维生素A缺乏时,血液循环中供给视黄醇的量不足,因而杆状细胞合成视紫红质的量减少,对光敏感度降低,使暗适应时间延长,甚至造成夜盲症;2、答：TPP—含有维生素B1,为α-酮酸氧化脱羧酶的辅酶,参与α-酮酸的氧化脱羧;FAD—含有维生素B2,构成黄酶的辅酶成分,参与体内氧化反应中递氢和递电子的作用;FMN—含有维生素B2,同上;NAD+—含有维生素PP,构成不需氧脱氢酸的辅酶,参与氧化应中递氢和递电子作用;NADP+—含有维生素PP,同上;HSCoA—含有维生素泛酸,是CoA及4’-磷酸泛酰巯基乙胺的组分,参与酰基转移作用;第六章糖代谢练习题：一、名词解释1、糖异生作用2、磷酸戊糖途径3、糖的有氧氧化4、糖酵解5、乳酸循环二、问答题1、糖酵解的主要特点和生理意义是什么2、为什么说糖异生作用是糖酵解的逆过程这句话的说法不正确;3、机体是如何保持血糖浓度的相对恒定参考答案：一、名词解释1、糖异生作用由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生作用;非糖物质主要包括乳酸、甘油、生糖氨基酸、丙酮酸生等,糖异生主要在肝脏中进行;2、磷酸戊糖途径糖酵解代谢途径中的一条支路,由6-磷酸葡萄糖开始,生成具有重要生理功能的5-磷酸核糖和NADPH+H+,此途径称为磷酸戊糖途径;3、糖的有氧氧化葡萄糖在有氧条件下氧化生成CO2和H2O的反应过程;4、糖酵解葡萄糖在缺氧情况下分解为乳酸的过程称为糖酵解;5、乳酸循环在肌肉组织中葡萄糖经糖酵解生成乳酸,乳酸经血液运送到肝脏,肝脏将乳酸异生成葡萄糖,再释放入血被肌肉摄取利用,这种代谢循环途径称为乳酸循环;二、问答题1、答：糖酵解是在供氧不足的情况下进行的一种代谢反应,全过程在细胞的胞液中进行,反应的产物是乳酸;糖酵解产能少,1分子葡萄糖经酵解净生成2分子ATP,1分子来源糖原的葡萄糖残基净生成3分子ATP,但对某些组织及一些特殊情况下组织的供能有重要的生理意义;如成熟的红细胞完全依赖糖酵解提供能量；长时间或剧烈运动时,机体处于缺氧状态,糖酵解反应过程加强迅速提供能量；病理性缺氧,如心肺疾患,糖酵解反应是机体的重要能量来源;2、答：因为糖酵解过程中有三个酶促反应既己糖激酶、磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶催化的反应步骤是不可逆的,所以非糖物质转变为糖必须依赖另外的酶既葡萄糖-6-磷酸酶、果糖二磷酸酶、丙酮酸羧化酶、磷酸稀醇式丙酮酸羧激酶的催化,绕过这三个能障以及线粒体膜的膜障才能异生成糖,所以说糖异生作用是糖酵解的逆过程这句话的说法不正确;3、答：正常人空腹血糖浓度在—L之间;血糖浓度的相对恒定依靠体内血糖的来源和去路之间的动态平衡来维持;血糖的来源：⑴食物中消化吸收入血；⑵肝糖原分解；⑶糖异生;血糖的去路：⑴氧化分解,供应能量；⑵合成糖原；⑶转变成其等非糖物质；⑸血糖浓度超过肾糖阈L时,可由尿中排出;此外还有一些激素通过不同的环节影响糖代谢,在调节血糖浓度的相对恒定过程中起重要作用;第七章脂类代谢练习题：一、名词解释1、必需脂肪酸2、脂肪动员3、脂酰基的β-氧化4、酮体二、填空题1、胆固醇主要是在中合成,在体内可转化成、和;2、三酯酰甘油的主要生理功能是、、;三、问答题1、酮体生成的主要生理意义是什么2、哪些物质代谢可产生乙酰辅酶A它的主要代谢去路有哪些参考答案：一、名词解释1、必需脂肪酸：机体自身不能合成或合成量甚微,必须依赖食物提供的脂肪酸称为必需脂肪酸;包括亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸等;2、脂肪动员：指脂库中储存在脂肪细胞中的脂肪,被脂肪酶逐步水解成游离脂肪酸FFA和甘油并释放入血,经血液运输到其他组织氧化的过程称脂肪动员;3、脂酰基的β-氧化：主要是从脂酰基的β-碳原子上进行氧化脱氢,即称为脂酰基的β-氧化;包括脱氢、加水、再脱氢、硫解四步反应,主要产物是乙酰辅酶A;4、酮体：是脂肪酸在肝中分解代谢而产生的一类中间化合物;包括乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮;二、填空题1、肝脏组织、胆汁酸、7-脱氢胆固醇、类固醇激素2、氧化供能、保持体温、保护脏器免受损伤三、问答题1、答：酮体是肝脏正常代谢的中间产物;酮体分子量小,溶于水,易于血液运输通过血脑屏障、肌肉等组织的毛细血管,生理情况下肝脏生成的酮体是肝外组织的的一种能源物质,特别是大脑和肌肉组织的重要能源;研究证明,酮体还具有防止肌肉蛋白质过多消耗的作用;2、答：正常情况下,糖类是乙酰辅酶A的主要来源；能源不足的情况下,脂肪动员增加,分解产生乙酰辅酶A；乙酰辅酶A也来源于氨基酸、酮体的分解代谢;乙酰辅酶A的主要去路是进入三羧酸循环彻底氧化供能；也是脂肪酸、胆固醇以及酮体合成的原料;第八章蛋白质的营养作用与氨基酸代谢练习题：一、名词解释1、蛋白质的互补作用2、联合脱氨基作用3、一碳单位二、填空题1、氮平衡有、、三种类型,;2、生成一碳单位的氨基酸有、、、;三、问答题1、简述血氨的来源与去路;2、论述高血氨和肝昏迷的发病机制;参考答案：一、名词解释1、蛋白质的互补作用：指把几种营养价值较低的蛋白质混合食用,提高蛋白质的营养价值称为蛋白质的互补作用;2、联合脱氨基作用：是指转氨酶催化的转氨基作用和L-谷氨酸脱氢酶催化的氧化脱氨基作用的联合进行,称为联合脱氨基作用;3、一碳单位：指某些氨基酸在分解代谢过程中生成含有一个碳原子的基团,称为一碳单位;二、填空题1、总氮平衡；正氮平衡；负氮平衡2、丝氨酸；甘氨酸；组氨酸；色氨酸三、问答题1、答：血氨的来源：氨基酸脱氨基、肠道吸收、肾产生;血氨的去路：合成尿素、重新合成氨基酸、合成其它含氮化合物;2、答：肝功能严重损伤时,尿素在肝脏合成发生障碍,血氨浓度增高,称为高氨血症;一般认为氨进入脑组织,可与脑中的α-酮戊二酸经还原氨基化而合成谷氨酸,氨还可进一步与脑中的谷氨酸结合生成谷氨酰胺;这两步反应需消耗NADH＋H+和ATP,并且使脑细胞中的α-酮戊二酸减少,导致三羧酸循环和氧化磷酸化作用减弱,从而使脑组织中ATP生成减少,大脑能量供应不足,导致大脑功能障碍,严重时可产生昏迷;这种由肝功能障碍而引起的大脑功能障碍,出现一系列神经精神症状,称为肝昏迷;第九章氧的代谢练习题：一、名词解释1、生物转化2、递氢体和递电子体3、氧化磷酸化二、填空题1、肝脏生物转化方式的第一相反应包括、和;2、生物氧化是氧化还原过程,氧化方式主要有、和;三、问答题1、影响氧化磷酸化的因素有哪些2、简述氧的主要生理功能;参考答案：一、名词解释1、生物转化：指非营养物质经过代谢转变,改变其极性,使之成为容易排出形式的过程;2、递氢体和递电子体：在呼吸链中即可接受氢又可把氢传递给另一种物质的成分称递氢体,传递电子的物质称递电子体;递氢体通常亦传递电子;3、氧化磷酸化：指代谢物脱下的氢通过呼吸链一系列氢转移和电子传递与氧化合成水的过程中,释放的能量使ADP磷酸化生成ATP的过程称为氧化磷酸化;二、填空题1、氧化反应、还原反应、水解反应2、脱氢、加氧、失电子三、问答题1、答：影响氧化磷酸化的因素有1ATP/ADP比值,此值升高,氧化磷酸化减弱,此值下降,氧化磷酸化增强;2甲状腺素,甲状腺素能诱导细胞膜上钠-钾-ATP 酶的生成,导致氧化磷酸化增强和ATP水解加速,由此使得耗氧和产热增加,基础代谢率升高;3氧化磷酸化抑制剂,包括呼吸链抑制剂和解偶联剂;可阻断呼吸链的不同环节,使氧化受阻,也可通过解偶联使氧化正常进行而磷酸化受阻;2、答：1参与营养物质的氧化分解供能；2参与代谢物、毒物和药物等非营养物质的生物转化；3生成代谢水,参与水、电解质代谢；4生成少量活性氧,可有效杀灭细菌;第十章核苷酸代谢及遗传信息的贮存与表达练习题：一、名词解释1、痛风症2、半保留复制3、翻译二、填空题1、体内核苷酸的合成有和两条途径;2、在DNA复制中,连续复制的子链称；不连续复制的子链称,该子链中出现的DNA片段称为;出现这种复制方式的主要原因是和方向不同;3、参与翻译过程的RNA有、、;其中是合成多肽链的模板；运载各种氨基酸的工具是；而和多种蛋白质构成核蛋白体,作为氨基酸次序缩合成多肽链的场所;三、问答题1、嘌呤核苷酸的补救合成及嘌呤核苷酸的补救合成生理意义;2、简述mRNA转录后的加工方式包括;3、遗传密码具有哪些主要特点参考答案：一、名词解释1、痛风症：因为尿酸的水溶性较差,当患者血中尿酸含量升高时,尿酸盐晶体便沉积于关节、软组织、软骨及肾等处,而导致关节炎、尿路结石及肾疾病,临床上称为痛风症;2、半保留复制：以亲代DNA双链中每股单链作为模板指导合成DNA互补链,新合成的两个子代DNA 分子与亲代DNA分子碱基序列完全一样,且其中的一股单链来自亲代DNA,另一股单链是新合成的,这种复制方式称为半保留复制;3、翻译：是将mRNA分子中核苷酸序列组成的遗传信息,破译为蛋白质分子中氨基酸排列顺序的过程称为蛋白质的翻译;1、从头合成、补救合成2、前导链、后随链、冈崎片段、复制、解链3、mRNA、tRNA、rRNA、mRNA、tRNA、rRNA三、问答题1、答：嘌呤核苷酸的补救合成是细胞利用已有的嘌呤碱或嘌呤核苷合成嘌呤核苷酸的过程;其意义在于利用现成的嘌呤或嘌呤核苷可以减少能量和一些氨基酸前体的消耗；另外由于机体脑组织、红细胞、多形核白细胞等的某种从头合成嘌呤核苷酸的酶缺陷,只能利用补救途径来合成嘌呤核苷酸;2、答：1在hnRNA的5’-末端加上“帽子结构”2转录后在3’-末端加上“尾”结构3编码序列的部分甲基化4hnRNA链的剪接3、答：遗传密码的特点,即连续性、简并性、摆动性和通用性;编码区内的密码子是连续的不间断是密码子的连续性,如果插入或删除某个碱基就会引起框移突变,使下列翻译出的氨基酸完全错误；密码的简并性是指多种密码子编码一种氨基酸的现象;摆动性是指密码子与反密码子配对时,有时密码子的第三位碱基如A、C、U与反密码子的第一位碱基如I不严格互补也能互相辨认,称为密码子的摆动性;从最简单的生物病毒到人类,在蛋白质合成中都使用一套通用的密码的特性是遗传密码的通用性;第十一章物质代谢的联系及其调节练习题：一、名词解释1、变构调节2、共价修饰调节3、物质代谢调节二、填空题1、机体内物质调节的方式主要、三种方式;2、根据靶细胞中受体存在的部位不同,一般把受体分为和两大类;3、已知的激素第二信使物质主要有、、、和;三、问答题简述共价修饰调节的特点及意义;参考答案：一、名词解释1、变构调节：有些酶可与底物、代谢中间物或终产物经非共价键结合,使酶的构象发生改变,进而改变酶的催化活性来调节代谢称为变构调节;2、共价修饰调节：有些酶分子可在其它酶的催化下,通过共价键可逆地结合某种化学基团,从而改变酶催化活性来调节代谢称为酶的共价修饰调节或化学修饰调节;3、物质代谢调节是指机体对代谢途径反应速度的调节控制能力;1、细胞水平的代谢调节、激素水平的代谢调节、整体水平的代谢调节2、细胞膜受体、细胞内受体3、cAMP、cGMP、Ca2+、IP3代谢、DG三、问答题答：共价修饰调节是细胞水平调节的之一方式;主要是通过共价键可逆地结合某种化学基团而达到改变酶的催化活性;特点：1被修饰的酶有无活性和有活性两种形式互变;正逆两个方向由不同酶催化;2属于酶促共价反应;3是连续的酶促反应,具有连续的放大效应;4虽消耗ATP,但作用快,效率强,是快速调节的重要方式;意义：耗能少,作用快速,只需简单的修饰,酶的活性即能改变,并有放大效应,是既经济节约又迅速有效的调节方式;第十二章血液生化练习题：一、名词解释1、非蛋白氮NPN2、结合胆红素3、胆色素二、问答题1、血浆蛋白质的主要生理功能有哪些2、简述血红蛋白组成及血红素合成的调节因素参考答案：一、名词解释1、非蛋白氮NPN：血液中除蛋白质以外的含氮化合物;它们主要是蛋白质和核酸代谢的最终产物,包括尿素、尿酸、肌酸、肌酐、氨基酸、氨、多肽、胆红素、核苷酸嘌呤、谷胱甘肽等多种含氮有机物;通过尿液由肾脏排出体外;2、结合胆红素：胆红素在肝细胞葡萄糖醛酸基转移酶催化下与葡萄糖醛酸以酯键结合,生成葡萄糖醛酸胆红素酯,称为结合胆红素;这种胆红素因能与重氮试剂直接迅速起颜色反应,所以又称为直接胆红素;3、胆色素：是指血红素在体内分解代谢的主要产物,胆色素包括胆红素、胆绿素、胆素原、胆素;其中以胆红素为主,而胆红素约80%是来自血红蛋白;二、问答题1、答：1维持血浆胶体渗透压2维持血浆正常pH值对3运输作用血浆4营养和免疫防御功能5催化作用6血液凝固和纤维蛋白溶解作用2、答：血红蛋白是红细胞中最主要的蛋白质,含量占细胞蛋白总量的95%以上;血红蛋白是由2条a-亚基、2条β-亚基组成的四聚体,每个亚基中有1分子血红素;血红素是血红蛋白的辅基,在有核红细胞及网织红细胞阶段,在细胞的线粒体及胞液中合成;合成血红素的原料是琥珀酰CoA、甘氨酸和Fe2+;δ-氨基γ-酮戊酸ALA合成酶是血红素合成的限速酶,其辅酶是磷酸吡哆醛;血红素的合成受多种因素的调节;ALA合成酶的活性可被血红素反馈调节,还受肾脏产生的促红细胞生成素、某些类固醇激素的影响;第十三章肝胆生化练习题：一、名词解释肝脏的生物转化作用二、填空题1、肝脏生物转化作用的特点是和,同时还具有双重性;2、肝脏有及双重血液供应,并有和两条输出通路;3、肝脏生物转化作用的第一相反应包括、、；第二相反应是;三、论述题为什么严重的肝脏疾病时,病人容易出现餐后高血糖、饥饿时易出现低血糖、脂肪泻、水肿及血氨升高、肝昏迷、夜盲症、出血倾向、蜘蛛痣等参考答案：一、名词解释肝脏的生物转化作用：非营养性物质在肝脏酶的催化下,经过氧化、还原、水解和结合反应等化学变化,使其极性或水溶性增加,有利于从尿或胆汁排出,同时也改变了它们的毒性或药理作用,这一过程称为肝脏的生物转化作用;二、填空题1、连续性、多样性、解毒与致毒的双重性2、肝动脉、门静脉、肝静脉、胆道与肠道相通3、氧化反应还原反应水解反应结合反应二、论述题答、肝脏是维持人体生命的重要器官,参与人体内的分泌、排泄、解毒和各种营养物质代谢等;进食后,食物经消化吸收,血糖浓度有升高的趋势,机体通过合成肝糖原、肌糖原来维持血糖浓度恒定;由于肝脏中含有葡萄糖-6-磷酸酶,肝糖原能直接分解补充血糖；体内肝糖原就被耗尽情况下,机体通过糖异生作用来维持血糖浓度;严重肝脏疾病时肝脏不能及时进行糖原合成、分解及糖异生,病人。

大学生生物化学期末复习资料

第一章绪论一、生物化学的定义生物化学就是研究生命有机体的化学，维持生命活动的各种化学变化及其相互联系的科学，即研究生命活动本质的科学。

二、生物体的化学组成生物体的化学组成有水分、盐类、碳氢化合物等。

其中的碳氢化合物包括糖类、脂类、蛋白质、核酸及维生素，激素等。

三、生物化学发展经历了哪些阶段生物化学发展经历的三个阶段：1）叙述生物化学阶段，2）动态生物化学阶段，3）机能生物化学阶段。

四、我国现代生化学家最突出的贡献我国近代生物化学主要研究成果：人工合成蛋白质方面1965年，人工合成具有生物活性的蛋白质：结晶牛胰岛素。

1972年，用X光衍射法测定了猪胰岛素分子的空间结构。

1979年12月27日，人工合成酵母丙氨酸转运核糖核酸半分子。

1981年，人工合成酵母丙氨酸转运核糖核酸全分子。

第二章蛋白质一、必需氨基酸和非必需氨基酸必需氨基酸：参与组成蛋白质的氨基酸，称为必需氨基酸。

非必需氨基酸:不参与组成蛋白质的氨基酸，称为非必需氨基酸。

二、20种氨基酸按照酸碱性的分类。

中性氨基酸：包括8种非极性氨基酸和7种非解离的极性氨基酸，共15种。

酸性氨基酸：即天冬氨酸和谷氨酸。

解离后，分子带负电荷。

碱性氨基酸：即赖氨酸、精氨酸和组氨酸。

解离后，分子携带正电荷。

三、氨基酸的等电点及其实际意义（用途）两性解离：即在同一氨基酸分子中，带有能放出质子的羧基及能接受质子的氨基，而羧基放出的质子，能被其氨基所接受，成为带双重电荷的两性离子。

等电点：当调节氨基酸溶液的pH值，使氨基酸的氨基与羧基的解离度完全相等时，则氨基酸所带净电荷为0，在电场中既不向阴极移动也不向阳极移动，此时氨基酸所处溶液的pH值称该氨基酸的等电点，即pI值。

意义：由于在等电点时，氨基酸的溶解度最小，易沉淀。

利用这一性质，可以分离制备某些氨基酸。

利用各种氨基酸的等电点不同，可通过电泳法、离子交换法等方法进行混合氨基酸的分离和制备。

四、计算丙氨酸，天冬氨酸和赖氨酸的等电点丙氨酸：PI= （PK1 + PK2） / 2 = （2.34 + 9.69） / 2 = 6.02天冬氨酸：PI= （PK1 + PKR ）/ 2=（ 2.09 + 3.86） / 2 = 2.97赖氨酸：PI= （PK2 + PKR ）/ 2 = （8.95 + 10.53） = 9.74五、蛋白质各级结构定义及其主要维持力一级结构：即多肽链内氨基酸残基从N端到C端的排列顺序，或称氨基酸序列，是蛋白质最基本的结构。

基础生物化学第一章到第十二章内容

基础生物化学一、课程学时安排第1章绪论（2学时）第2章核酸的结构与功能（2学时）第3章蛋白质化学（2学时）第4章酶（2学时）第5章脂类与生物膜（2学时）第6章新陈代谢概论（2学时）第7章糖类分解代谢（4学时）第8章生物氧化与氧化磷酸化（2学时）第9章糖的生物合成（2学时）第10章脂类代谢（4学时）第11章蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢（2学时）第12章核酸的酶促降解和核苷酸代谢（2学时）实验糖的性质实验（4学时）生命的的共同“语言”——化学著名的诺贝尔奖获得者亚瑟·肯伯格在哈佛大学医学院建校100周年时说：“所有的生命体都有一个共同的语言，这个语言就是化学。

”DNA是生命体的“共同语言”第一章绪论（2学时）第一节生物化学的概念与研究内容第二节生物化学的发展历史、应用与地位第三节学习本课程的要求、方法和考试安排本章重点内容：生物化学的概念与发展历史。

第一节生物化学的概念与研究内容一、生物化学的概念运用化学的原理和方法，研究生物体的物质组成和生命过程中的化学变化，进而深入揭示生命活动的化学本质的一门科学。

有“生命的化学”之称。

根据研究对象不同，可分为：植物生物化学动物(人)生物化学微生物生物化学和病毒生物化学。

根据研究的目的不一样，可分为：农业生物化学工业生物化学医用生物化学和药物生物化学生物化学就是研究生物体的物质组成和生命过程中的化学变化的一门科学。

或者说生物化学就是研究生命现象中的物质基础和化学变化的一门科学。

更简单地说生物化学就是研究生命现象的化学本质。

生物化学就是生命的化学。

二、生命的物质组成1.构成生物的基本化学元素在地球上存在的92种天然元素中，只有28种元素在生物体内被发现。

第一类元素：包括C、H、O和N四种元素，是组成生命体最基本的元素。

这四种元素约占了生物体总质量的99%以上。

第二类元素：包括S、P、Cl、Ca、K、Na和Mg。

这类元素也是组成生命体的基本元素。

第三类元素：包括Fe、Cu、Co、Mn和Zn。

《生物化学》绪论第1章蛋白质化学

定的蛋白质肽键断裂，各自得到一系列大小不同的肽段。
⑷分离提纯所得的肽，并测定它们的序列。
⑸从有重叠结构的各个肽的序列中推断出蛋白质
中全部氨基酸排列顺序。
一级结构确定的原则
蛋白质一级结构测定的战略原则是将大化小，逐
段分析，先后采用不同方法制成两套肽片断，并对照两段肽段，找出重叠片断，排出肽的前后位臵，最后确定蛋白质的完整序列。
α-螺旋结构
每个氨基酸残基的－NH
－与间隔三个氨基酸残基的=C=0形成氢键。每个肽键的 =C=0 与－ NH －都参加氢键形成，因此保持了 α- 螺旋的最大稳定性。
绝大多数蛋白质以右手
右手α螺旋
α- 螺旋形式存在。 1978 年发现蛋白质结构中也有左手 α- 螺旋结构。
第一章蛋白质化学
第一章蛋白质化学
蛋白质是由不同的 α-氨基酸按一定
的序列通过酰胺键（蛋白质化学中专称为肽键）缩合而成的，具有较稳定的构像并具有一定生物功能的生物大分子。
1.1 蛋白质的生物学意义
蛋白质是一切生物体的细胞和组织的主要组成成
分，也是生物体形态结构的物质基础，使生命活动所依赖的物质基础。蛋白质分子巨大、结构复杂，使得蛋白质的理论研究及其应用受到限制。近年来在重组DNA技术基础上发展起来的蛋白质工程为解决这方面的问题提供了最大的可能性。蛋白质工程可改变蛋白质的生物活性，改变蛋白质的稳定性，改变受体蛋白质的特性。通过蛋白质工程可深入地研究蛋白质的结构与功能的相互关系。
1.2 蛋白质的元素组成
经元素分析，蛋白质一般含碳50%~55%，氢
6%~8% ，氧 20%~23% ，氮 15%~18% ，硫 0%~4%。有的蛋白质还含有微量的磷、铁、锌、铜、钼、碘等元素。氮含量在各种蛋白质中比较接近，平均为16%。因此，一般可由测定生物样品中的氮，粗略的计算出蛋白质的含量。（1g的氮≈ 6.25 g的蛋白质）

蛋白质的概念

蛋白质的概念
《蛋白质的概念》
第一章绪论
1.1 蛋白质的概念
蛋白质是生物体中的一种重要物质，它可以被定义为由氨基酸残基构成的一种大分子化合物。

蛋白质有许多不同的功能，可以在生物体中扮演重要的角色，如催化化学反应、转运物质、定向移动和提供力量等。

它们还具有抗微生物免疫的作用，具有保护功能，以及在发育生长和修复过程中的作用。

1.2 蛋白质结构
蛋白质由氨基酸残基组成，每个氨基酸残基都具有不同的结构和特性，氨基酸残基组装成蛋白质的结构可以由三种不同的结构来构成：主要结构、二级结构和三级结构。

其中，主要结构指的是蛋白质由氨基酸残基组成的序列构成，二级结构是指蛋白质氨基酸残基组成的连续环状结构，而三级结构则是指蛋白质在化学环境中所呈现出的三维结构。

1.3 蛋白质的功能
蛋白质有着多种功能，主要有催化、转运、吸收、抗微生物免疫、稳定蛋白质和信号转导等。

蛋白质可以催化酶以便完成生物体中的各种生化反应，可以转运生物体中的特定物质，可以吸收阳光、营养物质和水分，可以抵抗微生物入侵，保护生物体不受病害的侵害，还可以稳定蛋白质结构，并起到信号传导的作用。

蛋白质工程-复习提纲

蛋白质工程第一章——绪论一、蛋白质工程的定义？狭义定义：蛋白质工程就是通过基因重组技术改变或设计合成具有特定生物功能的蛋白质广义定义：蛋白质工程是通过物理、化学、生物和基因重组等技术改造蛋白质或设计合成具有特定功能的新蛋白质（简单来说：蛋白质工程就是一门改造设计蛋白质的学科）二、蛋白质工程的基本研究内容？研究内容总体可分为四大部分：（1）蛋白质的基础知识——结构、理化性质、生物功能、功能与结构的关系（2）蛋白质的物质准备——表达、纯化（3）蛋白质的研究方法——结构解析、分析鉴定、蛋白质组学研究（4）蛋白质的改造应用——设计改变、功能应用、蛋白质生物信息学或者可分为三大部分：（1）蛋白质结构分析——基础（关系学）（2）结构、功能的设计和预测——基础的应用与验证（实验科学）（3）创造和/或改造蛋白质——新蛋白质——终目标（工程学）三、蛋白质工程的应用（1）蛋白质工程应用蛋白质多肽药物、新型疫苗、工业用酶……（2）蛋白质工程意义1）在医药、工业、农业、环保等方面应用前景广泛2）对揭示生命现象的本质和生命活动的规律具有重要意义3）是蛋白质结构形成和功能表达的关系研究中不可替代的手段（3）蛋白质工程的支持技术定点突变等遗传操作技术；蛋白质结构解析技术；生物信息学分析技术；蛋白质的设计、表达、生产技术第二章——蛋白质结构与功能一、蛋白质的生物学功能调节功能、防御/攻击、支架作用、信息传递、运动功能、转运功能、储存功能、催化功能、结构成分二、蛋白质基本化学组件（1）氨基酸（amino）1）氨基酸种类：二十种天然氨基酸、稀有氨基酸、非天然蛋白质氨基酸2）氨基酸的化学组成与结构：①均含有C 、H 、O 、N 、S，以一定比例存在。

有些含有微量的金属元素（如铁、锌、钼、镍等）②易被酸、碱和蛋白酶催化水解为胨、肽。

共同的化学结构（除脯氨酸）3）氨基酸的性质极性氨基酸：Ser、Thr、Cys、Asn、Gln、His、Tyr——二硫键疏水氨基酸：Ala、Val、Leu、Ile、Phe、Pro、Met、Trp——疏水内核荷电氨基酸：Arg、Lys、His（+）；Asp、Glu（-）——PI，蛋白分离谱特性、紫外线吸收特性——检测（3）肽单位、多肽链1）肽键定义：由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键。

《生物化学导论绪论》PPT课件

DNA的双螺旋结构
1953年，Watson 和 Crick 提出的DNA双螺旋结构。
细胞中的DNA分子几乎都是由两条多聚脱氧核苷酸链构成的。
DNA的二级结构就是指两条多核苷酸链反向平行盘绕所生成的双螺旋结构。
划时代的里程碑，现代生物完科整学版课的件p奠pt 基石。
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3 所有的独立的生命体都有蛋白质的合成系统：
生物分子的主要类型包括：
Saccharide(糖)、lipids(脂)、Nucleic Acids(核酸)、protein(蛋白质)
维生素、辅酶、激素、核苷酸和氨基酸等。
生物分子中最重要的是糖、脂、核酸和蛋白质四类物质，分子量一般都很大，所以又称为生物大分子。
完整版课件ppt
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生命的物质组成多酶复合体
Biochemistry Seeks to Explain Life in Chemical Terms
Chemical processes associated with living things.
Biochemistry may be defined as the study of the molecular basis of life.
蛋白质是生物体生物功能的执行者。没有蛋白质也就没有生命
氨基酸含N碱核糖
肽核苷
蛋白质核苷酸
染色体生物膜
细胞器
葡萄糖多聚糖
多糖
细胞
组织
脂肪酸
器官
甘油
磷脂酸
脂类
生物体
胆碱 4种生物大分子
动物植物微生物
基本生物分子
4完种整版课生件pp物t 高分子
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2、这些物质在生物体内发生什么变化？是怎样变化的？变化过程中能量是怎样转变的？也就是说这些物质在生物体内是怎样进行物质和能量代谢的?

生物化学检验各章节试题答案

第一章绪论答案一、1.C 2.A 3.E 4.D二、1. 功能基因、蛋白质2. 繁殖能力、遗传特征三、1. 临床生物化学：是在人体正常生物化学代谢基础上研究疾病状态下，生物化学病理性变化的基础理论和相关代谢物的质与量的改变，从而为疾病的临床实验诊断、治疗监测、药物疗效和预后判断、疾病预防等方面提供信息和决策依据的一门学科。

四、临床生物化学研究领域就象生命本身一样宽广。

临床生物化学在医学中的应用主要有：（1）探讨疾病发病机制中的应用；（2）临床疾病和治疗中的应用；（3）医学教育中的作用。

五、临床生物化学的主要作用有两个方面：第一，阐述有关疾病的生物化学基础和疾病发生发展过程中的生物化学变化。

第二，开发应用临床生物化学检验方法和技术，对检验结果的数据及其临床意义作出评价，用以帮助临床诊断以及采取适宜的治疗。

第二章蛋白质与非蛋白含氮化合物的代谢紊乱答案一、1.A 2.C 3.E 4.E 5.E 6.D 7.D 8.D 9.A 10.D 11.B 12.D 13.A 14.E 15.C 16.E 17.D 18.A二、1. PA、ALB2. PA、ALB、TRF3.由嘌呤合成代谢紊乱引起、嘌呤吸收增多、嘌呤分解增加。

三、1.急性时相反应蛋白（acute phase raction protein,APRP）：在急性炎症性疾病如手术、创伤、心肌梗死、感染、肿瘤等，AAT、AAG、Hp、CRP以及α1-抗糜蛋白酶、血红素结合蛋白、C3、C4、纤维蛋白原等，这些血浆蛋白浓度显著升高；而血浆PA、ALB、TRF则出现相应的低下。

这些血浆蛋白质统称为急性时相蛋白。

2. 氨基酸血症（Aminoacidemia）：当酶缺陷出现在代谢途径的起点时，其催化的氨基酸将在血循环中增加，成为氨基酸血症。

3. 必需氨基酸（essential amino acid）：体内需要而又不能自身合成，必须由食物供应的氨基酸，包括：苏氨酸、亮氨酸、苯丙氨酸、缬氨酸、异亮氨酸、蛋氨酸、赖氨酸和色氨酸。

生物化学绪论

核仁：核酸：
第4节细胞的新陈代谢
生物体的重要特征是新陈代谢现象，包括物质代谢和能量代谢。一、物质交换方式
1. 自由扩散
2. 促进扩散
3. 主动运输
4. 内吞 5. 出胞
二、能量代谢方式
生物体内能量代谢是通过化学反应来实现的。
能量代谢方式有产能代谢和储能代谢两种。
生物体内可被细胞直接利用的能量是一类高能化合物，它是存在于生物体内的特殊分子，如三磷酸腺苷(ATP)。
离子: K, Na, Mg,
细胞的化合物
第3节生命的结构基础
生物体都是由细胞构成的，细胞是生物体的基本单位。成年人含6×1013个细胞。细胞分为两类：
原核细胞：结构不完善，没有成形的细胞核
真核细胞：结构完善，有成形的细胞核，外被核膜，核中有染色体，细胞质中有细胞器。
1. 产能代谢与储能代谢能量代谢的内容包括：能量释放能量转移能量利用
能量的来源：生物体从外界所吸收的营
养物质。
2. 高能化合物ATP三磷酸腺苷
腺嘌呤
核糖
O-
O-
O-
O P O ～ P O ～ P O-
O
O
O
高能键
高能键：在水解反应或基团转移时放出大量能量的键。
细胞膜 (7.5～10nm)
磷脂(50%)：有亲水的头和疏水的尾，构成膜的骨架，有流动性，不是刚性的
蛋白质(50%)：嵌入脂质双层或浮在磷脂表面
细胞
胞质 (细胞膜与细胞之间, 液体部分称为基质，有一定结构和功能。
线粒体(动力工厂)：由内外两层生物膜组成。内膜上有许多
小颗粒，称为基粒。膜上有许多与呼吸有关酶
4. 化学工业发酵；精细化学品开发；催化剂

蛋白质组学教学大纲

蛋白质组学一、课程说明课程编号：280210Z10课程名称：蛋白质组学/Proteomics课程类别: 学科专业课学时/学分：16/1先修课程：生物化学、细胞生物学适用专业：生物科学生物信息学教材、教学参考书：1.《蛋白质组学》（第一版），江松敏，李军，孙庆文，军事医学科学出版社，20102.《蛋白质组学：研究方法与实验方案》（第一版），〔德〕赖因德斯（Reinders，J.），科学出版社，2012二、课程设置的目的意义蛋白质组学是从整体的角度，分析细胞内动态变化的蛋白质组成成份、表达水平与修饰状态，了解蛋白质之间的相互作用与联系，揭示蛋白质功能与细胞生命活动规律的一个新的研究领域，是生命科学、医学生物信息相关专业选修的重要科目，其任务是使学生掌握蛋白质组学的基本概念，掌握蛋白质组学的研究的基本技术和方法，了解蛋白质组学的新知识和新技术。

三、课程的基本要求通过本课程的学习，学生应对蛋白质组学的基本概念、基本原理和基本技术，尤其是蛋白组学在食品、能源、医药和环保方面的应用有一个基本的认识。

1、蛋白质组学理论课程要求学生全面的熟悉蛋白质组学的各个研究领域的理论知识，2、系统地掌握蛋白质组学的实验技术方法，了解蛋白质组组成的分析鉴定技术3、掌握二维电泳的原理、操作步骤4、掌握质谱的基本原理，分析方法及分类5、掌握酵母双杂交的基本原理及应用6、了解蛋白质组学的其他相关方法及应用7、了解蛋白质组学的前沿进展8、培养学生分析问题和解决问题的能力、为继续深造及研究打下基础。

四、教学内容、重点难点及教学设计注：实践包括实验、上机等五、实践教学内容和基本要求无六、考核方式及成绩评定。