蛋白质的二级结构
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• 链内形成氢键与轴平行 • 多为右手螺旋
2 、-螺旋的特点
（1）又称3.613－螺旋 （2）α螺旋的偶极矩：由于每一肽键
N-H和C＝O的极性而产生
2 、-螺旋的特点
（3）α螺旋的手性 • 左/右手螺旋都由L-AA残基构成
——不是对映体 • 右手α螺旋空间位阻较小，构象稳定
在肽链折叠中容易形成。
-折叠的结构特征 （1）由若干条肽段或肽链平行或反平行排列组成
片状结构； （2） 主链骨架伸展呈锯齿状； （3）借相邻主链之间的氢键维系。 （4）C总是处于折叠的角上 （5）AA的R基团处于折叠的棱角上并与之垂直 （6）两个AA之间的轴心距为0.35nm
-折叠的平行式与反平行式排列
（三） -转角（ β turn structure）
3 、影响-螺旋形成的因素
①R基大小：较大的难形成，如多聚Ile ②R基的电荷性质：不带电荷易形成 ③ Pro吡咯环的形成
C -N /Байду номын сангаас -N不能旋转 无法形成链内氢键
4、其他类型的螺旋
• 310－螺旋 • π螺旋（4.416－螺旋）
（二）-折叠（-pleated sheet）
-折叠是由若干肽段或肽链排列起来所形成的 扇面状片层构象
• 指肽链的主链在空间的排列,或规则的 几何走向、旋转及折叠。
• 只涉及主链构象及链内/间形成的氢键
• 主要有-螺旋、 -折叠、-转角、无 规卷曲、-螺旋、环等。
（一）-螺旋 （-helix）
1、-螺旋的结构
• 螺距0.54nm • 每圈含3.6个AA残基
每个AA残基占0.15nm 绕轴旋转100°
律的卷曲构象。 • 对于特定的蛋白质分子而言，其无规卷曲
部分的构象则是特异的。
β-转角
核糖核酸酶分子中的二级结构
β-折叠
α-螺旋
无规卷曲
• 肽链主链骨架180°的回折结构
特点：
• 由4个连续的AA残基组成
• 第一个残基C=O • 第四个残基NH
形成氢键
O ……（ 氢 键 ）……… H
—C—（NH—CH—CO）2—N— R
• 比较稳定的环状结构 主要存在于球状蛋白分子中 多数处在蛋白质分子的表面
（四） 无规卷曲（random coil） • 无规卷曲是指多肽链主链部分形成的无规
2 、-螺旋的特点
（1）又称3.613－螺旋 （2）α螺旋的偶极矩：由于每一肽键
N-H和C＝O的极性而产生
2 、-螺旋的特点
（3）α螺旋的手性 • 左/右手螺旋都由L-AA残基构成
——不是对映体 • 右手α螺旋空间位阻较小，构象稳定
在肽链折叠中容易形成。
-折叠的结构特征 （1）由若干条肽段或肽链平行或反平行排列组成
片状结构； （2） 主链骨架伸展呈锯齿状； （3）借相邻主链之间的氢键维系。 （4）C总是处于折叠的角上 （5）AA的R基团处于折叠的棱角上并与之垂直 （6）两个AA之间的轴心距为0.35nm
-折叠的平行式与反平行式排列
（三） -转角（ β turn structure）
3 、影响-螺旋形成的因素
①R基大小：较大的难形成，如多聚Ile ②R基的电荷性质：不带电荷易形成 ③ Pro吡咯环的形成
C -N /Байду номын сангаас -N不能旋转 无法形成链内氢键
4、其他类型的螺旋
• 310－螺旋 • π螺旋（4.416－螺旋）
（二）-折叠（-pleated sheet）
-折叠是由若干肽段或肽链排列起来所形成的 扇面状片层构象
• 指肽链的主链在空间的排列,或规则的 几何走向、旋转及折叠。
• 只涉及主链构象及链内/间形成的氢键
• 主要有-螺旋、 -折叠、-转角、无 规卷曲、-螺旋、环等。
（一）-螺旋 （-helix）
1、-螺旋的结构
• 螺距0.54nm • 每圈含3.6个AA残基
每个AA残基占0.15nm 绕轴旋转100°
律的卷曲构象。 • 对于特定的蛋白质分子而言，其无规卷曲
部分的构象则是特异的。
β-转角
核糖核酸酶分子中的二级结构
β-折叠
α-螺旋
无规卷曲
• 肽链主链骨架180°的回折结构
特点：
• 由4个连续的AA残基组成
• 第一个残基C=O • 第四个残基NH
形成氢键
O ……（ 氢 键 ）……… H
—C—（NH—CH—CO）2—N— R
• 比较稳定的环状结构 主要存在于球状蛋白分子中 多数处在蛋白质分子的表面
（四） 无规卷曲（random coil） • 无规卷曲是指多肽链主链部分形成的无规