生物化学考研复习重点大题
生物化学原理考研题目及答案
生物化学原理考研题目及答案题目一：酶的催化机制问题：1. 简述酶的催化作用原理。
2. 描述酶活性位点的结构特点。
3. 解释米氏方程及其在酶动力学中的应用。
答案：1. 酶是生物体中催化化学反应的生物大分子，绝大多数酶是蛋白质。
酶的催化作用原理基于降低反应的活化能，通过与底物形成酶-底物复合物来实现。
酶的活性位点与底物结合，使得底物分子间的距离和取向更适合发生化学反应，从而加速反应速率。
2. 酶活性位点的结构特点包括：具有高度的专一性，能够与特定底物结合；含有氨基酸残基，如色氨酸、酪氨酸等，这些残基通过氢键、离子键等非共价键与底物相互作用；活性位点的形状与底物的形状互补，形成“锁-钥匙”模型。
3. 米氏方程是描述酶促反应速率与底物浓度关系的数学模型，表达式为 \( v = \frac{V_{max}[S]}{K_m + [S]} \)，其中 \( v \) 是反应速率，\( V_{max} \) 是最大反应速率，\( [S] \) 是底物浓度，\( K_m \) 是米氏常数，表示酶与底物结合的亲和力。
米氏方程在酶动力学中用于确定酶的动力学参数，分析酶促反应的机制。
题目二：DNA复制的机制问题：1. 描述DNA复制的基本过程。
2. 解释DNA聚合酶在DNA复制中的作用。
3. 讨论DNA复制过程中可能出现的错误及其修复机制。
答案：1. DNA复制是一个半保留的过程，包括启动、延伸和终止三个阶段。
首先，DNA双链在复制起点处被解旋酶解开，形成复制叉。
随后，引物酶合成RNA引物，为DNA聚合酶提供起始点。
DNA聚合酶沿着模板链添加互补的核苷酸，形成新的DNA链。
2. DNA聚合酶在DNA复制中的主要作用是催化新链的合成。
它具有5'到3'的聚合活性，能够准确地在模板链上添加互补的脱氧核苷酸，确保复制的准确性。
此外，DNA聚合酶还具有校对功能，能够识别并修正配对错误。
3. DNA复制过程中可能出现的错误包括插入错误、缺失错误和错配。
生物化学考研题库(改)
生物化学考研题库(改)生物化学考研题库（改）一、简介生物化学是研究生物体内化学成分、化学过程以及与生命活动相关的化学变化的学科。
考研生物化学题库是考生备战考研的重要工具之一，通过解题可以提高对生物化学知识的理解和掌握。
二、基础知识题1. DNA是由哪些碱基组成的？2. 请解释核苷酸和核苷的区别。
3. 简述蛋白质的结构层次。
4. 什么是酶？酶的功能是什么？5. 简述ATP的结构和功能。
三、代谢与能量题1. 请解释有氧呼吸和无氧呼吸的区别。
2. 简述脂肪酸的β氧化过程。
3. 什么是糖原？糖原在哪些组织中储存？4. 简述ATP的产生途径。
5. 请解释光合作用的过程。
四、酶学题1. 请解释酶的底物特异性。
2. 什么是酶的活性中心？3. 简述酶的抑制方式。
4. 请解释酶的催化机制。
5. 什么是酶的酶学常数？五、遗传学题1. 请解释DNA复制的半保留复制方式。
2. 简述DNA转录的过程。
3. 什么是基因突变？请列举几种常见的基因突变类型。
4. 请解释RNA剪接的过程。
5. 简述遗传密码的特点。
六、生物大分子题1. 请解释蛋白质的折叠过程。
2. 简述核酸的结构和功能。
3. 什么是多肽？请列举几个常见的多肽激素。
4. 请解释糖蛋白的结构和功能。
5. 简述脂质的分类和功能。
七、细胞生物化学题1. 请解释细胞膜的结构和功能。
2. 简述细胞呼吸的过程。
3. 什么是细胞信号转导？请列举几个常见的信号转导通路。
4. 请解释细胞凋亡的机制。
5. 简述细胞分裂的过程。
八、生物化学技术题1. 请解释PCR技术的原理和应用。
2. 简述蛋白质电泳的原理和方法。
3. 什么是基因克隆？请解释基因克隆的步骤。
4. 请解释DNA测序的原理和方法。
5. 简述酶联免疫吸附试验（ELISA）的原理和应用。
九、应用题1. 请设计一个实验，验证DNA复制的半保留复制方式。
2. 简述蛋白质的结构与功能之间的关系。
3. 请解释肿瘤细胞与正常细胞的代谢差异。
生物化学复习题 (2)
生物化学各章知识要点及复习参考题蛋白质的酶促降解、氨基酸代谢、核苷酸代谢知识要点蛋白质和核酸是生物体中有重要功能的含氮有机化合物，它们共同决定和参与多种多样的生命活动。
在自然界的氮素循环中，大气是氮的主要储库，微生物通过固氮酶的作用将大气中的分子态氮转化成氨，硝酸还原酶和亚硝酸还原酶也可以将硝态氮还原为氨，在生物体中氨通过同化作用和转氨基作用等方式转化成有机氮，进而参与蛋白质和核酸的合成。
（一）蛋白质和氨基酸的酶促降解在蛋白质分解过程中，蛋白质被蛋白酶和肽酶降解成氨基酸。
氨基酸用于合成新的蛋白质或转变成其它含氮化合物（如卟啉、激素等），也有部分氨基酸通过脱氨和脱羧作用产生其它活性物质或为机体提供能量，脱下的氨可被重新利用或经尿素循环转变成尿素排出体外。
（二）核酸的酶促降解核酸通过核酸酶降解成核苷酸，核苷酸在核苷酸酶的作用下可进一步降解为碱基、戊糖和磷酸。
戊糖参与糖代谢，嘌呤碱经脱氨、氧化生成尿酸，尿酸是人类和灵长类动物嘌呤代谢的终产物。
其它哺乳动物可将尿酸进一步氧化生成尿囊酸。
植物体内嘌呤代谢途径与动物相似，但产生的尿囊酸不是被排出体外，而是经运输并贮藏起来，被重新利用。
嘧啶的降解过程比较复杂。
胞嘧啶脱氨后转变成尿嘧啶，尿嘧啶和胸腺嘧啶经还原、水解、脱氨、脱羧分别产生β-丙氨酸和β-氨基异丁酸，两者经脱氨后转变成相应的酮酸，进入TCA循环进行分解和转化。
β-丙氨酸还参与辅酶A的合成。
（三）核苷酸的生物合成生物能利用一些简单的前体物质从头合成嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸。
嘌呤核苷酸的合成起始于5-磷酸核糖经磷酸化产生的5-磷酸核糖焦磷酸（PRPP）。
合成原料是二氧化碳、甲酸盐、甘氨酸、天冬氨酸和谷氨酰氨。
首先合成次黄嘌呤核苷酸，再转变成腺嘌呤核苷酸和鸟嘌呤核苷酸。
嘧啶核苷酸的合成原料是二氧化碳、氨、天冬氨酸和PRPP，首先合成尿苷酸，再转变成UDP、UTP和CTP。
在二磷酸核苷水平上，核糖核苷二磷酸（NDP）可转变成相应的脱氧核糖核苷二磷酸。
复旦大学生命科学院生物化学 考研复习部分题目
生化复习糖类代谢、光合作用（一）是非题1.NaF 能抑制糖分解代谢中的烯醇化酶。
（1997-12 ）2.杀鼠剂氟乙酸抑制TCA 循环是因抑制了柠檬酸合成酶的活性。
（1999-16 ）3.酵解反应中有5 步反应是在高负值ΔG ’下进行的。
（1999-19 ）4.所有涉及动物细胞内CO 2 固定的羧化反应都需要辅酶TPP 。
（1999-20 ）5.人体内所有糖分解代谢的中间产物都可以成为糖原异生的前体物质。
（2000-26 ）6.HMP 途径能产生ATP , 所以可以代替TCA 循环, 作为生物体供能的主要途径。
（200 1-16 ）7.糖尿病的发生都是由于胰岛素合成障碍所引起的。
（2001-24 ）8.糖分解代谢的所有中间产物都可以作为糖异生前体物质。
（2002-6 ）9.TCA 所有的中间产物中, 只有草酰乙酸可被循环中的酶彻底降解。
（2003-28 ）10.人体不仅能利用D- 葡萄糖, 还可以利用L- 葡萄糖。
（2004-16 ）11.糖链的合成没有模板, 生物体加糖顺序和方式由基因编码的转移酶所决定。
（2004-17 ）12.葡萄糖激酶对葡萄糖专一性强, 亲和力高, 主要在肝脏中用于糖原异生。
（2004-18 ）13.丙酮酸脱氢酶复合物中的电子传递方向为硫辛酸→FAD →NAD + 。
（2004-20 ）14.糖原磷酸化酶在生物体内参与糖原生物合成。
（2005-20 ）15.人体内半乳糖不能像葡萄糖一样被直接酵解。
（2005-21 ）16.通过喝酒的办法可以缓解甲醇中毒者的甲醇毒性。
（2006-19 ）17.糖的有氧氧化可以抑制糖酵解的进行。
（2006-20 ）18.1 分子葡萄糖在酵解过程中生成2 分子ATP 。
（2006-21 ）19.糖无论是有氧分解还是无氧分解, 都必须经历糖酵解阶段。
（2007-19 ）20.糖原磷酸化酶和糖原合成酶都受到ATP 的激活。
（期末）21.乙酸衍生物可以在TCA 循环中被氧化代谢。
生物化学》考研2021年生物化学考研真题库
生物化学》考研2021年生物化学考研真题库第一部分名校考研真题第1章核酸化学一、选择题核酸的紫外吸收是由哪一结构所产生的？（）[XXX2017研]A．嘌呤和嘧啶之间的氢键B．碱基和戊糖之间的糖苷键C．戊糖和磷酸之间的酯键D．嘌呤和嘧啶环上的共轭双键答案】D查看答案二、填空题1Nucleoside和Nucleotide的差别是有无______基团。
[XXX2018研]答案】磷酸查看答案解析】Nucleoside的中文名称是核苷酸；Nucleotide的中文名称是核苷。
用核酸酶水解核酸可得到核苷酸，核苷酸经核苷酸酶水解又产生核苷和磷酸。
故二者的差别是有无磷酸基团。
2核酸对紫外线的最大吸收峰在______波长附近。
[XXX2018研]答案】260nm查看答案三、判断题1核酸是由许多核苷酸组成的生物大分子，是机体必需的营养素。
（）[XXX2018研]答案】错查看答案解析】核酸在体内可以自身合成，不是机体必需的营养素。
2在DNA变性过程中总是G-C对丰富区先熔解分开。
（）[XXX2017研]答案】错查看答案解析】G-C对之间有3个氢键，A-T对之间有两个氢键，因此变性过程中G-C对丰富区后溶解分开。
m值不同。
（）[XXX2017研]答案】错查看答案四、名词解释1减色效应[XXX2017；XXX2015研]2Ribozyme[XXX2014研]答：Ribozyme即核酶，是指具有催化功能的RNA分子，是生物催化剂。
核酸的作用底物可以是不同的分子，有些作用底物就是同一RNA分子中的某些部位，核酶的功能很多，有的能够切割RNA，有些还具有RNA连接酶，磷酸酶等活性，与蛋白酶相比，核酶的催化效率较低，是一种较为原始的催化酶。
五、计算题。
生化考研复习题
生化考研复习题第一章蛋白质化学1（山大）简要说明为什么大多数球状蛋白质在溶液中具有如下性质。
（1）在低pH值时沉淀。
（2）当离子强度从零增至高值时，先是溶解度增加，然后溶解降低，最后沉淀。
（3）在给定离子强度的溶液中，等电pH值时溶解度呈现最小。
（4）加热时沉淀。
2（川大）下列试剂常用于蛋白质化学研究，CNBr，丹磺酰氯、脲，二硝基氟苯（DNFB）、6mol/LHCI，β-巯基乙醇，水合茚三酮，胰蛋白酶，异硫氰酸苯酯，胰凝乳蛋白酶，SDS，指出分别完成下列任务，需用上述何种试剂。
（1）测定小肽的氨基酸顺序。
（2）鉴定肽的氨基末端残基（所得肽量不足10-7g）.（3）不含二硫键的蛋白质的可逆变性，若有二硫键存在时还需加入何种试剂。
（4）在芳香族氨基酸的残基的羧基一侧裂解肽键。
（5）在甲硫氨酸的羧基一侧裂解肽键。
3（北师大）用1mol酸水解五肽，得2个Glu，1个Lys，用胰蛋白酶裂解成二个碎片，在pH=7时电泳，碎片之一移向阳极，另一向阴极；用DNP水解得一DNP-谷氨酸；用胰凝乳蛋白酶水解五肽产生两个二肽和一个游离的Glu，，写出五肽顺序。
4（北师大）简述血红蛋白的结构及其结构与功能的关系。
5（中科院）用什么试剂可将胰岛素链间的二硫键打开与还原？如果要打开牛胰核糖核酸酶链内的二硫键，则在反应体系中还必须加入什么试剂？蛋白质变性时为防止生成的-SH基重新被氧化，可加入什么试剂来保护？6（中科院）列出蛋白质二级结构和超二级结构的基本类型。
7（中科院）根据AA通式的R基团的极性性质，20种常见的AA可分成哪四类。
8（川大）请列举三种蛋白质分子量的测定方法，并简过其原理。
9（上师大）指出分子排列阻层析往上洗脱下列蛋白质的顺序。
分离的蛋白质范围是5 000到400 000，已知这些蛋白质的分子量为：肌红蛋白（马心肌）16900过氧化氢酶（马肝）247500细胞色素C（牛心肌）13370肌球蛋白（鳕鱼肌）524800糜蛋白酶元（牛胰）23240血清清蛋白（人）6850010 已知血红蛋白的相对分子量为64 000，试计算在标准状态下，每克血红蛋白能与多少毫升氧结合。
生物化学考研题库及答案
生物化学考研题库及答案生物化学考研题库及答案作为一门综合性的学科，生物化学在考研中占据着重要的地位。
考生们需要通过对生物化学知识的掌握和理解，来解答考试中的各种题目。
为了帮助考生们更好地备考，本文将介绍一些常见的生物化学考研题库及答案。
一、蛋白质结构与功能1. 什么是蛋白质的一级结构？如何确定蛋白质的一级结构？答：蛋白质的一级结构是指由氨基酸残基组成的线性多肽链。
确定蛋白质的一级结构可以通过测定氨基酸序列的方法，如质谱法、Edman降解法等。
2. 什么是蛋白质的二级结构？常见的蛋白质二级结构有哪些？答：蛋白质的二级结构是指多肽链中局部区域的空间结构。
常见的蛋白质二级结构有α-螺旋、β-折叠、β-转角等。
3. 什么是蛋白质的三级结构？蛋白质的三级结构是如何形成的？答：蛋白质的三级结构是指整个多肽链的空间结构。
它是由一级结构和二级结构所决定的，通过氢键、离子键、疏水作用等相互作用力使得多肽链折叠成特定的空间结构。
二、酶与酶动力学1. 什么是酶？酶的功能是什么？答：酶是一类能够催化生物化学反应的蛋白质。
它们能够降低反应的活化能，加速反应速率。
酶在生物体内起着至关重要的作用，参与调节代谢途径、合成物质等。
2. 什么是酶动力学？酶动力学研究的内容有哪些？答：酶动力学是研究酶催化反应速率的科学。
它包括酶的底物浓度、温度、pH值等因素对酶活性的影响，以及酶的催化机制等内容。
3. 什么是酶抑制剂？酶抑制剂的分类有哪些？答：酶抑制剂是一类能够抑制酶活性的化合物。
根据其结构和作用方式的不同，酶抑制剂可以分为竞争性抑制剂、非竞争性抑制剂、混合性抑制剂等。
三、代谢途径与能量转化1. 什么是三磷酸腺苷（ATP）？ATP在细胞中的作用是什么？答：ATP是一种能量储存和转移的分子。
在细胞中，ATP通过水解释放出能量，为细胞的各种生物化学反应提供能量。
2. 什么是糖酵解？简述糖酵解的过程。
答：糖酵解是一种将葡萄糖分解为乳酸或乙醇及二氧化碳的过程。
2023年各重点大学考研生物化学经典真题题集及答案
硕士硕士入学考试生物化学经典习题及答案第二章蛋白质旳构造与功能自测题一、单项选择题1. 构成蛋白质旳氨基酸属于下列哪种氨基酸？（ A ）。
A. L-α氨基酸B. L-β氨基酸C. D-α氨基酸D. D-β氨基酸A 构成人体蛋白质旳编码氨基酸共有20种，均属L-α氨基酸（甘氨酸除外）2. 280nm波长处有吸取峰旳氨基酸为（ B ）。
A.精氨酸B.色氨酸C.丝氨酸D.谷氨酸B 根据氨基酸旳吸取光谱，色氨酸、酪氨酸旳最大吸取峰在280nm处。
3. 有关蛋白质三级构造描述，错误旳是（ A ）。
A.具有三级构造旳多肽链均有生物学活性B.三级构造是单体蛋白质或亚基旳空间构造C.三级构造旳稳定性由次级键维持D.亲水基团多位于三级构造旳表面具有三级构造旳单体蛋白质有生物学活性，而构成四级构造旳亚基同样具有三级构造，当其单独存在时不具有生物学活性。
4. 有关蛋白质四级构造旳对旳论述是（ D ）。
A.蛋白质四级构造旳稳定性由二硫键维系B.四级构造是蛋白质保持生物学活性旳必要条件C.蛋白质均有四级构造D.蛋白质亚基间由非共价键聚合蛋白质旳四级构造指蛋白质分子中各亚基旳空间排布及亚基旳聚合和互相作用；维持蛋白质空间构造旳化学键重要是某些次级键，如氢键、疏水键、盐键等。
二、多选题1. 蛋白质构造域（ A B C ）。
A.均有特定旳功能B.折叠得较为紧密旳区域C.属于三级构造D.存在每一种蛋白质中构造域指有些肽链旳某一部分折叠得很紧密，明显区别其他部位，并有一定旳功能。
2. 空间构象包括（ A B C D ）。
A. β-折叠B.构造域C.亚基D.模序蛋白质分子构造分为一级、二级、三级、四级构造4个层次，后三者统称为高级构造或空间构造。
β-折叠、模序属于二级构造；.构造域属于三级构造；亚基属于四级构造。
三、名词解释1. 蛋白质等电点2. 蛋白质三级构造3. 蛋白质变性4. 模序蛋白质等电点：蛋白质净电荷等于零时溶液旳pH值称为该蛋白质旳等电点。
考研复习-生物化学必背大题
DNA合成必背大题1.简述中心法则。
答：在细胞分裂过程中通过DNA的复制把遗传信息由亲代传递给子代，在子代的个体发育过程中遗传信息由DNA传递到RNA（转录），最后翻译成特异的蛋白质；在RNA病毒中RNA具有自我复制的能力，并同时作为mRNA，指导病毒蛋白质的生物合成；在致癌RNA病毒中，RNA还以逆转录的方式将遗传信息传递给DNA分子（逆转录）。
2.DNA复制的基本规律？（半保留，半不连续，特定位置，方向性，合成引物）（1）复制过程是半保留的。
（2）细菌或病毒DNA的复制通常是由特定的复制起始位点开始，真核细胞染色体DNA复制则可以在多个不同部位起始。
（3）复制可以是单向的或是双向的，以双向复制较为常见，两个方向复制的速度不一定相同。
（4）两条DNA链合成的方向均是从5’向3’方向进行的。
（5）复制的大部分都是半不连续的，即其中一条领头链是相对连续的，其他随后链则是不连续的。
（6）各短片段在开始复制时，先形成短片段RNA作为DNA合成的引物，这一RNA片段以后被切除，并用DNA填补余下的空隙。
3.简述DNA复制的过程？答：DNA复制从特定位点开始，可以单向或双向进行，但是以双向复制为主。
由于DNA双链的合成延伸均为5′→3′的方向，因此复制是以半不连续的方式进行，可以概括为：双链的解开；RNA引物的合成；DNA链的延长；切除RNA引物，连接相邻的DNA片段。
（1）双链的解开在DNA的复制原点，双股螺旋解开，成单链状态，形成复制叉，分别作为模板，各自合成其互补链。
（2）RNA引物的合成引发体在复制叉上移动，识别合成的起始点，引发RNA引物的合成。
移动和引发均需要由ATP提供能量。
以DNA为模板按5′→3′的方向，合成一段引物RNA 链。
在引物的5′端含3个磷酸残基，3′端为游离的羟基。
（3）DNA链的延长当RNA引物合成之后，在DNA聚合酶Ⅲ的催化下，以四种脱氧核糖核苷5′-三磷酸为底物，在RNA引物的3′端以磷酸二酯键连接上脱氧核糖核苷酸并释放出PPi。
生物化学考研题库完整版
生物化学考研题库完整版生物化学考研题库完整版生物化学是生物学和化学的交叉学科，研究生物体内化学反应的机理和过程。
考研生物化学是研究生考试中的一门重要科目，涉及的内容广泛且深入。
为了帮助考生更好地备考，本文将提供一份生物化学考研题库完整版，供考生参考。
第一部分：基础知识1. DNA是由哪些核苷酸组成的？2. RNA的主要功能是什么？3. 蛋白质的合成过程是怎样的？4. 请解释DNA复制的过程。
5. 什么是基因突变？有哪些类型？6. 请解释DNA修复的机制。
7. 什么是转录和翻译？8. 什么是酶？酶的功能是什么？9. 请解释ATP的合成过程。
10. 什么是代谢途径？请列举几个常见的代谢途径。
第二部分：生物大分子1. 请解释蛋白质的结构和功能。
2. 什么是酶动力学？请解释酶的底物结合和催化过程。
3. 请解释核酸的结构和功能。
4. 什么是DNA超螺旋结构？请解释其重要性。
5. 请解释多糖的结构和功能。
6. 什么是脂质？请解释脂质的分类和功能。
7. 请解释细胞膜的结构和功能。
8. 什么是胆固醇？请解释其在人体中的作用。
9. 请解释核糖体的结构和功能。
10. 什么是免疫球蛋白？请解释其在免疫系统中的作用。
第三部分：代谢途径1. 请解释糖酵解的过程和产物。
2. 什么是三羧酸循环？请解释其重要性。
3. 请解释脂肪酸合成的过程。
4. 什么是胆固醇合成途径？请解释其重要性。
5. 请解释氨基酸代谢的过程。
6. 什么是尿素循环？请解释其重要性。
7. 请解释核苷酸代谢的过程。
8. 什么是脂质代谢？请解释其重要性。
9. 请解释葡萄糖异生的过程和调控机制。
10. 什么是氧化磷酸化？请解释其在能量代谢中的作用。
第四部分：信号转导1. 请解释细胞膜受体的结构和功能。
2. 什么是细胞内信号传导？请解释其机制。
3. 请解释酪氨酸激酶受体的信号转导机制。
4. 什么是G蛋白偶联受体的信号转导机制？5. 请解释细胞内钙离子信号转导的过程。
生物化学考研真题
生物化学考研真题第1篇：生物化学考研真题一、选择题1.具有四级结构的蛋白质特征是：a。
分子中必定含有辅基b。
在两条或两条以上具有三级结构多肽链的基础上，肽链进一步折叠，盘曲形成。
c。
在每条肽链都具有*的生物学活*d依赖肽键维子四级结构的稳定*。
e。
由两条或两条以上具有三级结构的多肽链组成【参考*】e【考查知识点】蛋白质的结构2.大部分真核细胞mrna的3’-末端都具有：a。
多聚ab.多聚uc.多聚td.多聚ce.多聚g【参考*】a【考查知识点】第一章mrna的结构3.关于ph对酶活*的影响，以下哪项不对a。
影响必需基因解离状态b。
也能影响底物的解离状态c。
酶在一定ph范围内发挥最高活*d。
破坏酶蛋白的一级结构e.ph改变并影响酶的km值【参考*】e【考查知识点】第三章。
酶和ph4.肌糖原分解不能直接补充血糖的原因是?a。
肌肉组织是贮存葡萄糖的器官b。
肌肉组织缺乏葡萄糖激酶c.肌肉组织缺乏葡萄糖-6-**酶d.肌肉组织缺乏**酶e。
肌糖原分解的是乳*【参考*】c【考查知识点】第五章糖糖原作用机理5*体生成过多主要是由于：a。
摄入脂肪过多b。
体内脂肪代谢紊乱c。
脂肪运转障碍d。
肝油低下e。
糖供给不足或利用障碍【参考*】e【考查知识点】第五章糖*体6.atp的贮存形式是?a。
**烯醇式***b。
*脂酰激酶c。
肌*d。
**肌醛e.gtp【参考*】a【考查知识点】第五章糖atp7.嘌呤核苷*循环脱氧氨基作用主要在那些组织中进行a。
肝b。
肾c。
脑d。
肌肉e肺【参考*】a【考查知识点】第七章嘌呤核苷*循环8.提供其分子中全部n和c原子合成嘌呤环的氨基*是? a。
丝氨*b。
天冬氨*c。
甘氨*d。
*氨*e谷氨*【参考*】c【考查知识点】蛋白质第二章9.变构剂调节的机理是?a。
与必需基因结合b。
与调节亚基或调节部位结合c。
与活*中心结合d。
与辅助因子结合e与活*中心的催化部分结合【参考*】e【考查知识点】酶变构调节作用机理10.逆转录过程中需要的酶是?a.dna指导的dna聚合酶b核*酶c.rna指导的rna聚合酶d.dna指导的rna聚合酶e.rna指导的dna聚合酶【参考*】e【考查知识点】转录的机理11.识别rna转录终止的因子是?a.α因子b.β因子c.σ因子d.ρ因子e.φ因子【参考*】d【考查知识点】转录的机理12.氨基*与蛋白质共有的*质是a。
2024年考研生物学生物化学的关键知识点历年真题
2024年考研生物学生物化学的关键知识点历年真题生物化学作为生物学的重要分支之一，是考研生物学专业中必备的知识点之一。
以下是对2024年考研生物学生物化学的关键知识点历年真题的回顾和分析。
一、蛋白质结构与功能蛋白质是生命体内最重要的宏分子，直接参与许多生命活动。
蛋白质的结构与功能是生物化学的核心内容之一，也是考研生物化学的重点。
1. 以下关于蛋白质的描述中，正确的是：A. 蛋白质的生物活性完全依赖于其氨基酸序列B. 蛋白质的生物活性主要依赖于其氨基酸序列和折叠结构C. 蛋白质的生物活性主要依赖于其折叠结构和糖分子的结合D. 蛋白质的生物活性主要依赖于其氨基酸序列、折叠结构和糖分子的结合答案：B解析：蛋白质的生物活性主要依赖于其氨基酸序列和折叠结构，糖分子的结合只是其中一种可能的功能。
2. 下列关于蛋白质结构层级的描述，错误的是：A. 一级结构是指蛋白质的氨基酸序列B. 二级结构是指蛋白质的α-螺旋和β-折叠等空间结构C. 三级结构是指蛋白质链上不同区域的空间排列方式D. 四级结构是指由多个蛋白质链相互作用形成的复合物结构答案：C解析：三级结构是指蛋白质链上不同区域的空间排列方式，而不是指整个蛋白质链的空间排列方式。
二、酶与酶动力学作为调控生物化学反应速率的催化剂，酶在生物化学领域中起着重要的作用。
了解酶的性质和酶动力学原理对于理解生物化学反应机制具有重要意义。
3. 下列关于酶的描述，正确的是：A. 酶可以增加反应速率，但不能改变反应的热力学性质B. 酶与底物之间的结合是一个可逆反应C. 酶与底物之间的结合是一个不可逆反应D. 酶仅在低温下起催化作用，在高温下会失去活性答案：A解析：酶可以增加反应速率，但不能改变反应的热力学性质。
酶与底物之间的结合通常是可逆反应。
4. 下列关于酶动力学的描述，正确的是：A. 酶动力学研究酶的结构和功能之间的关系B. 速率常数Km反映了酶的催化效率C. 酶的催化效率可以通过调整底物浓度来改变D. 酶的催化作用受温度、pH值等环境因素的影响答案：B解析：酶动力学研究酶的催化动力学规律，速率常数Km反映了酶与底物之间的亲和力，而不是催化效率。
生物化学考研题库
生物化学考研题库生物化学考研题库生物化学是生物科学中的重要分支，研究生物体内生物大分子的结构、功能和代谢过程。
对于考研生物化学的学习者来说，熟悉考研题库是非常重要的。
本文将介绍一些常见的生物化学考研题目，并提供一些解题思路和技巧。
一、蛋白质结构与功能1. 什么是蛋白质的二级结构？请举例说明。
蛋白质的二级结构是指由氢键形成的局部结构，包括α-螺旋和β-折叠。
α-螺旋是由螺旋形成的结构，如α-角蛋白；β-折叠是由折叠形成的结构，如β-角蛋白。
解题思路：蛋白质的二级结构是由氢键形成的，通过氢键的形成可以使多肽链保持稳定的结构。
通过举例说明可以更好地理解蛋白质的二级结构。
2. 请解释蛋白质的三级结构和四级结构。
蛋白质的三级结构是指由多个二级结构相互作用形成的整体结构，如螺旋、折叠和回旋。
蛋白质的四级结构是指多个蛋白质亚基相互作用形成的复合物结构，如四聚体和二聚体。
解题思路：蛋白质的三级结构和四级结构是蛋白质的高级结构，通过多个二级结构和亚基的相互作用形成。
理解蛋白质的高级结构对于研究其功能和相互作用具有重要意义。
二、酶的性质和功能1. 请解释酶的底物特异性和反应特异性。
酶的底物特异性是指酶对于特定底物的选择性，即只能催化特定底物的反应。
反应特异性是指酶对于特定反应的选择性，即只能催化特定的反应类型。
解题思路：酶的底物特异性和反应特异性是酶的重要性质，通过对特定底物和反应的选择可以实现对生物体内代谢过程的调控。
2. 请解释酶的催化机理。
酶的催化机理包括底物结合、催化反应和产物释放三个步骤。
酶通过与底物结合形成酶底物复合物，通过催化反应使底物发生化学变化，最后释放产物并与酶解离。
解题思路：酶的催化机理是酶催化反应的关键过程，通过了解酶的催化机理可以更好地理解酶的功能和调控过程。
三、代谢途径和能量转化1. 请解释糖酵解和细胞呼吸的关系。
糖酵解是指在无氧条件下将葡萄糖分解为乳酸或酒精，并释放少量能量。
细胞呼吸是指在有氧条件下将葡萄糖氧化为二氧化碳和水，并释放大量能量。
生物化学复习题及参考答案
生物化学复习题1一、名词解释1、氨基酸的等电点：当调节氨基酸溶液的pH值，使氨基酸分子上的-NH3+基和-COO-基的解离度完全相等时，即氨基酸所带净电荷为零，在电场中既不向阴极移动也不向阳极移动，此时氨基酸溶液的pH值称为该氨基酸的等电点2、蛋白质的二级结构：蛋白质的二级结构主要是指蛋白质多肽链本身的折叠和盘绕方式。
包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和自由回转等结构。
3、蛋白质的变性作用：天然蛋白质因受物理的或化学的因素影响，其分子内部原有的高度规律性结构发生变化，致使蛋白质的理化性质和生物学性质都有所改变，但并不导致蛋白质一级结构的破坏，这种现象称变性作用4、蛋白质的别构作用：蛋白质分子在实现其功能的过程中，其构象发生改变，并引起性质和功能的改变。
这种现象称为蛋白质的别构现象。
5、盐析：加入大量盐使蛋白质沉淀析出的现象，称盐析。
6、核酸的变性：核酸变性指双螺旋区氢键断裂，空间结构破坏，形成单链无规线团状态的过程。
变性只涉及次级键的变化。
7、增色效应：核酸变性后，260nm处紫外吸收值明显增加的现象，称增色效应。
8、减色效应：核酸复性后，260nm处紫外吸收值明显减少的现象，称减色效应。
9、解链温度：核酸变性时，紫外吸收的增加量达最大增量一半时的温度值称熔解温度（Tm）。
10、分子杂交：在退火条件下，不同来源的DNA互补区形成双链，或DNA单链和RNA链的互补区形成DNA-RNA杂合双链的过程称分子杂交。
11、酶的活性部位：活性部位(或称活性中心)是指酶分子中直接和底物结合，并和酶催化作用直接有关的部位。
12、寡聚酶：由几个或多个亚基组成的酶称为寡聚酶。
13、酶的最适pH：酶表现最大活力时的pH称为酶的最适pH。
14、同工酶：具有不同分子形式但却催化相同的化学反应的一组酶称为同工酶。
15、必需基团：酶分子有些基团若经化学修饰(如氧化、还原，酶化、烷化等)使其改变，则酶的活性丧失，这些基团即称为必需基团。
生物化学考研试题及答案
生物化学考研试题及答案一、选择题（每题2分，共20分）1. 蛋白质的一级结构是指：A. 蛋白质的空间构象B. 蛋白质的氨基酸序列C. 蛋白质的亚基组成D. 蛋白质的分子量答案：B2. 下列哪种物质不是酶的辅因子？A. 金属离子B. 辅酶C. 辅基D. 底物答案：D3. 糖酵解过程中，ATP的生成发生在：A. 第一步B. 第三步C. 第七步D. 第十步答案：C4. 脂质中的甘油三酯主要储存在人体的哪个部位？A. 肝脏B. 肌肉C. 皮下D. 心脏答案：C5. DNA复制过程中，引物的作用是：A. 提供模板B. 提供能量C. 提供起始点D. 催化反应答案：C6. 下列哪种氨基酸是必需氨基酸？A. 丙氨酸B. 谷氨酸C. 赖氨酸D. 精氨酸答案：C7. 细胞呼吸过程中，电子传递链的作用是：A. 产生ATPB. 产生NADHC. 产生FADH2D. 产生水答案：A8. 蛋白质的变性是指：A. 蛋白质的氨基酸序列改变B. 蛋白质的空间构象破坏C. 蛋白质的分子量增加D. 蛋白质的水解答案：B9. 核酸分子中，碱基配对遵循的规律是：A. A与T配对B. G与C配对C. A与C配对D. T与G配对答案：B10. 下列哪种维生素是水溶性的？A. 维生素AB. 维生素DC. 维生素ED. 维生素C答案：D二、填空题（每空1分，共20分）1. 蛋白质的二级结构主要包括____和____。
答案：α-螺旋，β-折叠2. 核酸分子的复制方式有____和____。
答案：半保留复制，全保留复制3. 糖酵解过程中产生的NADH在有氧条件下可以进入____，参与电子传递链。
答案：线粒体4. 脂质代谢过程中，甘油三酯的分解产物是____和____。
答案：甘油，脂肪酸5. DNA聚合酶在DNA复制过程中的作用是____。
答案：合成新的DNA链6. 必需氨基酸是指人体不能合成，必须从食物中获取的氨基酸，包括____、____、____等。
生物化学考研试题及答案
生物化学考研试题及答案一、选择题（每题2分，共20分）1. 蛋白质的一级结构是指（）。
A. 蛋白质的空间结构B. 蛋白质的氨基酸序列C. 蛋白质的二级结构D. 蛋白质的三级结构答案：B2. 下列哪种化合物不是酶的辅酶（）。
A. 生物素B. 辅酶AC. 辅酶QD. 维生素D答案：D3. 糖酵解过程中，下列哪种物质是NADH的直接电子供体（）。
A. 3-磷酸甘油醛B. 磷酸果糖C. 1,3-二磷酸甘油酸D. 6-磷酸果糖答案：C4. DNA复制过程中，下列哪种酶负责解开双链DNA（）。
A. DNA聚合酶B. 拓扑异构酶C. 解旋酶D. 限制性内切酶答案：C5. 细胞色素c属于下列哪种蛋白质（）。
A. 结构蛋白B. 调节蛋白C. 载体蛋白D. 氧化还原蛋白答案：D6. 下列哪种氨基酸是必需氨基酸（）。
A. 丙氨酸B. 精氨酸C. 色氨酸D. 谷氨酸答案：C7. 细胞膜上的胆固醇主要功能是（）。
A. 调节膜的流动性B. 作为信号分子C. 参与能量代谢D. 作为细胞间粘附分子答案：A8. 真核生物中，下列哪种RNA参与剪接（）。
A. mRNAB. rRNAC. tRNAD. snRNA答案：D9. 下列哪种物质是DNA复制的引物（）。
A. dNTPsB. RNA引物C. 单链DNA结合蛋白D. 拓扑异构酶答案：B10. 细胞周期中，G1期的主要活动是（）。
A. DNA复制B. 蛋白质合成C. 细胞生长D. 有丝分裂答案：C二、填空题（每题2分，共20分）1. 蛋白质的二级结构主要包括α-螺旋和______。
答案：β-折叠2. 脂肪酸合成过程中，乙酰辅酶A是合成的起始物质，而合成的脂肪酸链增长是通过反复添加______实现的。
答案：丙二酰辅酶A3. 糖酵解过程中，1分子葡萄糖经过糖酵解产生______分子ATP。
答案：24. 真核生物中，DNA复制主要发生在细胞核的______。
答案：染色质5. 在呼吸链中，电子从NADH传递到O2的过程中，需要通过一系列______的传递。
考研复习题之生物化学
考研生化复习题氨基酸0、从细菌到人类，所有蛋白质都由L-α-氨基酸组成。
1、蛋白质的组成元素主要有C、H、O、N和S。
蛋白质的含氮量平均为16％，通过样品含氮量计算蛋白质含量的公式：蛋白质含量( g ) = 含氮量( g ) × 6.25。
2、除脯氨酸是一种α－亚氨基酸外，其余的都是α－氨基酸；除甘氨酸外，其它蛋白质氨基酸都是L-氨基酸。
3、氨基酸的分类（根据侧链基团性质）：非极性疏水性氨基酸（Ala Val Leu Ile Phe Pro Met Trp）、极性中性氨基酸（Ser Thr Asn Gln Tyr Cys Gly）、酸性氨基酸（Asp Glu）、碱性氨基酸（Lys Arg His），其中后三种又称为极性氨基酸。
4、必需氨基酸：Ile Met Val Leu Trp Phe Thr Lys（一家写两三本书来）。
5、必需氨基酸：指人体不能合成或合成速度远不适应机体的需要,必需由食物蛋白供给, 这些氨基酸称为必需氨基酸。
6、侧链基团中含有碱性解离基团：组氨酸His 赖氨酸Lys 精氨酸Arg ；侧链基团中含有酸性解离基团：谷氨酸Glu、天冬氨酸Asp；侧链基团中含有羟基：丝氨酸Ser 苏氨酸Thr 酪氨酸Tyr；有紫外（～280nm）吸收的氨基酸：苯丙氨酸Phe 酪氨酸Tyr 色氨酸Trp 。
7、桑格反应：氨基酸+FNDB(DNFB)→DNP-氨基酸（黄色）艾德曼反应：氨基酸+茚三酮→PTC-氨基酸（紫蓝色）8、三个有特征吸收峰的芳香族氨基酸：酪氨酸（275nm）、色氨酸（280）、苯丙氨酸（257）。
9、侧链不含解离基团的中性氨基酸，其等电点是它的pK’1和pK’2的算术平均值：pI = (pK’1 + pK’2)/2 ；酸性氨基酸：pI = (pK’1 + pK’R-COO- )/2 ；碱性氨基酸：pI= (pK’2 + pK’-NH2 )/2R§10、20种氨基酸的三字母缩写：略。
生物化学》考研复习重点大题
生物化学》考研复习重点大题中国农业大学研究生入学考试复习资料《生物化学》重点大题1．简述Chargaff定律的主要内容。
答案：(1）不同物种生物的DNA碱基组成不同，而同一生物不同组织、器官的DNA碱基组成相同。
(2）在一个生物个体中，DNA的碱基组成并不随年龄、营养状况和环境变化而改变。
(3）几乎所有生物的DNA中，嘌呤碱基的总分子数等于嘧啶碱基的总分子数，腺嘌呤(A)和胸腺嘧啶(T)的分子数量相等，鸟嘌呤(G)和胞嘧啶(C)的分子数量相等，即A＋G=T＋C。
这些重要的结论统称为Chargaff定律或碱基当量定律。
2．简述DNA右手双螺旋结构模型的主要内容。
答案：DNA右手双螺旋结构模型的主要特点如下：(1）DNA双螺旋由两条反向平行的多核苷酸链构成，一条链的走向为5′→3′，另一条链的走向为3′→5′;两条链绕同一中心轴一圈一圈上升，呈右手双螺旋。
(2）由脱氧核糖和磷酸构成的骨架位于螺旋外侧，而碱基位于螺旋内侧。
(3）两条链间A与T或C与G配对形成碱基对平面，碱基对平面与螺旋的虚拟中心轴垂直。
(4）双螺旋每旋转一圈上升的垂直高度为(即34），需要10个碱基对，螺旋直径是。
(5）双螺旋表面有两条深浅不同的凹沟，分别称为大沟和小沟。
3．简述DNA的三级结构。
答案：在原核生物中，共价闭合的环状双螺旋DNA分子，可再次旋转形成超螺旋，而且天然DNA中多为负超螺旋。
真核生物线粒体、叶绿体DNA也是环形分子，能形成超螺旋结构。
真核细胞核内染色体是DNA高级结构的主要表现形式，由组蛋白H2A、H2B、H3、H4各两分子形成组蛋白八聚体，DNA双螺旋缠绕其上构成核小体，核小体再经多步旋转折叠形成棒状染色体，存在于细胞核中。
4．简述tRNA的二级结构与功能的关系。
答案：已知的tRNA都呈现三叶草形的二级结构，基本特征如下：(1）氨基酸臂，由7bp组成，3′末端有-CCA-OH结构，与氨基酸在此缩合成氨基酰-tRNA，起到转运氨基酸的作用;(2）二氢尿嘧啶环(DHU、I环或D环），由8～12个核苷酸组成，以含有5，6-二氢尿嘧啶为特征;(3）反密码环，其环中部的三个碱基可与mRNA的三联体密码子互补配对，在蛋白质合成过程中可把正确的氨基酸引入合成位点;(4)额外环，也叫可变环，通常由3～21个核苷酸组成;(5)TψC环，由7个核苷酸组成环，和tRNA与核糖体的结合有关。
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中国农业大学研究生入学考试复习资料《生物化学》重点大题1．简述Chargaff定律的主要容。
答案：(1）不同物种生物的DNA碱基组成不同，而同一生物不同组织、器官的DNA碱基组成相同。
(2）在一个生物个体中，DNA的碱基组成并不随年龄、营养状况和环境变化而改变。
(3）几乎所有生物的DNA 中，嘌呤碱基的总分子数等于嘧啶碱基的总分子数，腺嘌呤(A)和胸腺嘧啶(T) 的分子数量相等，鸟嘌呤(G)和胞嘧啶(C)的分子数量相等，即A＋G=T＋C。
这些重要的结论统称为Chargaff定律或碱基当量定律。
2．简述DNA右手双螺旋结构模型的主要容。
答案：DNA右手双螺旋结构模型的主要特点如下：(1）DNA 双螺旋由两条反向平行的多核苷酸链构成，一条链的走向为5′→3′，另一条链的走向为3′→5′;两条链绕同一中心轴一圈一圈上升，呈右手双螺旋。
(2）由脱氧核糖和磷酸构成的骨架位于螺旋外侧，而碱基位于螺旋侧。
(3）两条链间A与T或C与G配对形成碱基对平面，碱基对平面与螺旋的虚拟中心轴垂直。
(4）双螺旋每旋转一圈上升的垂直高度为3.4nm(即34Å），需要10个碱基对，螺旋直径是2.0nm。
(5）双螺旋表面有两条深浅不同的凹沟，分别称为大沟和小沟。
3．简述DNA的三级结构。
答案：在原核生物中，共价闭合的环状双螺旋DNA分子，可再次旋转形成超螺旋，而且天然DNA中多为负超螺旋。
真核生物线粒体、叶绿体DNA也是环形分子，能形成超螺旋结构。
真核细胞核染色体是DNA高级结构的主要表现形式，由组蛋白H2A、H2B、H3、H4各两分子形成组蛋白八聚体，DNA双螺旋缠绕其上构成核小体，核小体再经多步旋转折叠形成棒状染色体，存在于细胞核中。
4．简述tRNA的二级结构与功能的关系。
答案：已知的tRNA都呈现三叶草形的二级结构，基本特征如下：(1）氨基酸臂，由7bp组成，3′末端有-CCA-OH 结构，与氨基酸在此缩合成氨基酰-tRNA，起到转运氨基酸的作用;(2）二氢尿嘧啶环(DHU、I环或D环），由8～12个核苷酸组成，以含有5，6-二氢尿嘧啶为特征;(3）反密码环，其环中部的三个碱基可与mRNA 的三联体密码子互补配对，在蛋白质合成过程中可把正确的氨基酸引入合成位点;(4)额外环，也叫可变环，通常由3～21个核苷酸组成;(5)TψC环，由7个核苷酸组成环，和tRNA与核糖体的结合有关。
5．简述真核生物mRNA3′端polyA尾巴的作用。
答案：真核生物mRNA的3′端有一段多聚腺苷酸(即polyA)尾巴，长约20～300个腺苷酸。
该尾巴与mRNA由细胞核向细胞质的移动有关，也与mRNA的半衰期有关;研究发现，polyA的长短与mRNA寿命呈正相关，刚合成的mRNA寿命较长，“老”的mRNA寿命较短。
6．简述分子杂交的概念及应用。
答案：把不同来源的DNA(RNA）链放在同一溶液中进行热变性处理，退火时，它们之间某些序列互补的区域可以通过氢键重新形成局部的DNA-DNA或DNA-RNA双链，这一过程称为分子杂交，生成的双链称杂合双链。
DNA与DNA的杂交叫做Southern杂交，DNA与RNA杂交叫做Northern杂交。
核酸杂交已被广泛应用于遗传病的产前诊断、致癌病原体的检测、癌基因的检测和诊断、亲子鉴定和动...植物检疫等方面。
7．DNA热变性有何特点？答案：将DNA溶液加热到70～100℃几分钟后，双螺旋结构即发生破坏，氢键断裂，两条链彼此分开，形成无规则线团状，此过程为DNA的热变性。
有以下特点：变性温度围很窄;260nm处的紫外吸收增加;粘度下降;生物活性丧失;比旋度下降;酸碱滴定曲线改变。
8. 试述下列因素如何影响DNA的复性过程：(1）阳离子的存在;(2）低于Tm的温度;(3）高浓度的DNA 链。
答案：(1）阳离子可中和DNA分子中磷酸基团的负电荷，减弱DNA链间的静电作用，促进DNA的复性;(2）低于Tm的温度可以促进DNA复性;(3）DNA链浓度增高可以加快互补链随机碰撞的速度和机会，从而促进DNA复性。
9．对一双链DNA而言，若一条链中(A＋G)/(T＋C)=0.8，则：(1）互补链中(A＋G)/(T＋C)= ？(2）在整个DNA分子中(A＋G)/(T＋C)= ？(3）若一条链中(A＋T)/(G＋C)=0.8，则互补链中(A＋T)/(G＋C)= ？(4）在整个DNA分子中(A＋T)/(G＋C)= ？答案：(1）互补链中(A＋G)/(T＋C)=1/0.8=1.25(2）在整个DNA分子中，因为A=T，G=C，所以，A＋G=T＋C，(A＋G)/(T＋C)=1(3）互补链中(A＋T)/(G＋C)=0.8(4）整个DNA分子中(A＋T)/(G＋C)=0.810.在pH7.0，0.165mol/LNaCl条件下，测得某一组织DNA样品的Tm为89.3℃，求出四种碱基百分组成。
答案：大片段DNA的Tm计算公式为:(G＋C)%=(Tm-69.3）×2.44%，小于20bp的寡核苷酸的Tm的计算公式为:Tm =4(G＋C)＋2(A＋T)。
(G ＋C)%=(Tm–69.3)×2.44%=(89.3-69.3)×2.44%=48.8%，那么G%=C%=24.4%(A＋T)%=1-48.8%=51.2%，A%=T%=25.6%]11. 为什么说蛋白质是生命活动所依赖的重要物质基础？答案：1.①论述蛋白质的催化、代调节、物质运输、信息传递、运动、防御与进攻、营养与贮存、保护与支持等生物学功能。
②综上所述，蛋白质几乎参与生命活动的每一个过程，在错综复杂的生命活动过程中发挥着极其重要的作用，是生命活动所依赖的重要物质基础。
没有蛋白质，就没有生命。
12．谷胱甘肽分子在结构上有何特点？有何生理功能？答案：谷胱甘肽(GSH）是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽。
GSH的第一个肽键与一般肽键不同，是由谷氨酸以γ-羧基而不是α-羧基与半胱氨酸的α-氨基形成肽键。
GSH分子中半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。
GSH的巯基具有还原性，可作为体重要的还原剂保护体蛋白质或酶分子中巯基免遭氧化，使蛋白质或酶处在活性状态。
此外，GSH的巯基还有嗜核特性，能与外源的嗜电子毒物如致癌剂或药物等结合，从而阻断这些化合物与机体DNA、RNA或蛋白质结合，以保护机体免遭毒物损害。
13. 简述蛋白质变性与沉淀的关系。
答案：蛋白质沉淀和变性的概念是不同的。
沉淀是指在某些因素的影响下，蛋白质从溶液中析出的现象;而变性是指在变性因素的作用下蛋白质的空间结构被破坏，生物活性丧失，理化性质发生改变。
变性的蛋白质溶解度明显降低，易结絮、凝固而沉淀;但是沉淀的蛋白质却不一定变性，如加热引起的蛋白质沉淀是由于蛋白质热变性所致，而硫酸铵盐析所得蛋白质沉淀一般不会变性。
14. 概述蛋白质一级结构测定的一般程序。
答案：蛋白质一级结构测定的一般程序为：①测定蛋白质(要求纯度必须达到97%以上）的相对分子质量和它的氨基酸组成，推测所含氨基酸的大致数目。
②测定多肽链N-末端和C-末端的氨基酸，从而确定蛋白质分子中多肽链的数目。
然后通过对二硫键的测定，查明蛋白质分子中二硫键的有无及数目。
如果蛋白质分子中多肽链之间含有二硫键，则必须拆开二硫键，并对不同的多肽链进行分离提纯。
③用裂解点不同的两种裂解方法(如胰蛋白酶裂解法和溴化氰裂解法)分别将很长的多肽链裂解成两套较短的肽段。
④分离提纯所产生的肽段，用蛋白质序列仪分别测定它们的氨基酸序列。
⑤应用肽段序列重叠法确定各种肽段在多肽链中的排列次序，即确定多肽链中氨基酸排列顺序。
⑥如果有二硫键，需要确定其在多肽链中的位置。
15. 试论蛋白质一级结构与空间结构的关系。
答案：①以RNA 酶变性与复性实验、有活性牛胰岛素的人工合成为例证实蛋白质一级结构决定其空间结构。
②Anfinsen发现蛋白质二硫键异构酶(PDI）能加速蛋白质正确二硫键的形成;如RNA酶复性的过程是十分缓慢的，有时需要几个小时，而PDI在体外能帮助变性后的RNA酶在2min复性。
分子伴侣在细胞能够帮助新生肽链正确组装成为成熟的蛋白质。
由此可见，蛋白质空间结构的形成既决定于其一级结构，也与分子伴侣、蛋白质二硫键异构酶等助折叠蛋白的助折叠作用密不可分。
16. 概述凝胶过滤法测蛋白质相对分子质量的原理。
答案：层析过程中，混合样品经过凝胶层析柱时，各个组分是按分子量从大到小的顺序依次被洗脱出来的;并且蛋白质相对分子质量的对数和洗脱体积之间呈线性关系。
因此，将几种已知相对分子质量(应小于所用葡聚糖凝胶的排阻极限）的标准蛋白质混合溶液上柱洗脱，记录各种标准蛋白质的洗脱体积;然后，以每种蛋白质相对分子质量的对数为纵坐标，以相对应的洗脱体积为横坐标，绘制标准曲线;再将待测蛋白质溶液在上述相同的层析条件下上柱洗脱，记录其洗脱体积，通过查标准曲线就可求得待测蛋白质的相对分子质量。
17. 概述SDS-PAGE法测蛋白质相对分子质量的原理。
答案：(1）聚丙烯酰胺凝胶是一种凝胶介质，蛋白质在其中的电泳速度决定于蛋白质分子的大小、形状和所带电荷数量。
(2）十二烷基硫酸钠(SDS）可与蛋白质大量结合，结合带来两个后果：①由于SDS是阴离子，故使不同的亚基或单体蛋白质都带上大量的负电荷，掩盖了它们自身所带电荷的差异;②使它们的形状都变成杆状。
这样，它们的电泳速度只决定于其相对分子质量的大小。
(3）蛋白质分子在SDS-PAGE凝胶中的移动距离与指示剂移动距离的比值称相对迁移率，相对迁移率与蛋白质相对分子质量的对数呈线性关系。
因此，将含有几种已知相对分子质量的标准蛋白质混合溶液以及待测蛋白溶液分别点在不同的点样孔中，进行SDS-PAGE;然后以标准蛋白质相对分子质量的对数为纵坐标，以相对应的相对迁移率为横坐标，绘制标准曲线;再根据待测蛋白的相对迁移率，即可计算出待测蛋白的相对分子质量。
18．简述蛋白质的抽提原理和方法。
答案：抽提是指利用某种溶剂使目的蛋白和其他杂质尽可能分开的一种分离方法。
其原理：不同蛋白质在某种溶剂中的溶解度不同，所以可以通过选择溶剂，使得目的蛋白溶解度大，而其他杂蛋白溶解度小，然后经过离心，可以去除大多数杂蛋白。
方法：溶剂的选择是抽提的关键，由于大多数蛋白质可溶于水、稀盐、稀碱或稀酸，所以可以选择水、稀盐、稀碱或稀酸为抽提溶剂;对于和脂类结合比较牢固或分子中非极性侧链较多的蛋白质分子可以选用有机溶剂进行抽提。
19. 根据蛋白质一级氨基酸序列可以预测蛋白质的空间结构。
假设有下列氨基酸序列：Ile-Ala-His-Thr-Tyr-Gly-Pro-Glu-Ala-Ala-Met-Cys-Lys-Try-Glu-Ala-Gln-Pro-Asp-Gly-Met-Glu-Cys-Ala-Phe-His-Arg(1）预测在该序列的哪一部位可能会出卷曲或β-转角。