大学生物化学教案

生物化学教案第一章绪论一、生物化学的含义生物化学是云应化学的理论、方法和技术研究生物体的化学组成、化学变化及其与生理功能相联系的一门科学。

二、生物化学的内容有关营养专业的生物化学即不同于以研究生物体的化学组成、生命物质的结构和功能、生命过程中物质变化和能量变化的规律，以及一切生命现象的化学原理为基本内容的普通生物化学，也不同于研究食品的组成、主要结构、特性及其产生的化学变化为基本内容的食品化学，而是将二者的基本原理有机的结合起来，应由与食品、营养的一门交叉学科。

三、学习和研究生物化学是应注意以下几个问题：1、注意把握有关食品生物化学的基础知识，注意食品的组成、特性、生理功用以及在加工、贮存、代谢构成中所发生的化学变化。

2、正确处理好理解和记忆的关系。

3、注意知识的不断总结4、学会自学第二章蛋白质的化学第一节概述一、蛋白质的概念蛋白质是由氨基酸构成的具有特定空间结构的构分子有机化合物。

二、蛋白质的生理功能1、是构成组织细胞的最基本物质蛋白质含量占干重45%2、是生命活动的物质基础A、酶的化学本质是蛋白质B、抗体是血清中的r球蛋白C、既有的收缩则是肌球蛋白和肌动蛋白E、激素也是蛋白质3、供给能量每一克蛋白质在体内氧化分解提供的能量为417kj第二节蛋白质的化学组成一、蛋白质的元素组成碳、氢、氧、氮，一些蛋白质含有硫；有些含有磷二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸（一）蛋白质的基本单位是氨基酸（二）氨基酸的结构特点α—氨基酸天然氨基酸有300多种，但是组成蛋白质的氨基酸只有二十种。

1、及有酸性的羧基（—COOH），也有碱性的氨基（—NH2），因此氨基酸是两性电解质，在溶液中的带电情况，随溶液的PH值而变化。

等电点PH=PI时，氨基酸为中性，最易沉淀，带电量为0。

2、除甘氨酸外，其他氨基酸都有旋光性，蛋白质中为L型。

3、各种氨基酸的R集团结构和性质不同，他们决定蛋白质性质。

结构通式4、色泽与状态：各种常见氨基酸均为无色结晶。

5、溶解度：氨基酸一般都溶于水，微溶于醇，不溶于乙醚。

所有氨基酸都能溶于强酸、强碱溶液中。

6、氨基酸及其某些衍生物具有一定的味感，味感与氨基酸的种类和立体结构有关。

一般来讲，D 型氨基酸多数带甜味，甜味最强的是D —色氨酸，可达蔗糖的40倍；L —型氨基酸具有天、苦、鲜、酸4种不同味感。

（二）氨基酸的分类。

1、营养学分类：必需氨基酸和非必需氨基酸，不能在体内合成，必须由食物提供的氨基酸成为必需氨基酸。

20种氨基酸中只有赖、色、苯丙、甲硫、苏、亮、异亮、颉氨酸为必需氨基酸，对于婴儿，组氨酸也是必须的。

2、根据R 集团性质分类 中性氨基酸甘氨酸 甘 Gly 丙氨酸 丙 Ala颉氨酸 颉 Val脂肪族氨基酸 亮氨酸 亮 Leu 异亮氨酸 异亮 Ile丝氨酸 丝 Ser含羟基苏氨酸 苏 Thr半胱氨酸 半 Cys含硫基 甲硫氨酸 蛋 Met脯氨酸 脯 Pro 苯丙氨酸 苯丙 Phe芳杂环 酪氨酸 酪 Tyr 色氨酸 色 TrpCNH 2COOHHR天冬酰胺 Asn酰胺 谷酰胺 Gln酸性氨基酸：天冬氨酸 天冬 Asn 谷氨酸 谷 Glu碱性氨基酸：精氨酸 精 Arg 组氨酸 组 His 赖氨酸 赖 Lys（三）氨基酸的化学性质 1、α—氨基的反应例：与甲醛反应（中性PH 值条件）CNH 2COOH HR+2HCHOCNCOOHRHCH 2OH HOH 2C反应结果使其碱性减弱，氨基酸中的羧基就可以和普通脂肪酸一样解离，充分显示出它的酸性。

在食品检测中常用这个性质来定量测定食品中的氨基酸含量。

如，酱油。

2、α—羧基的反应CHNH 2RCOOH脱羧酶H 2CRNH 2+CO 2这是食品中胺的主要来源特别是腐胺、尸胺，使食品腐败的标志。

3、羰氨反应（美拉德反应）羰氨反应制具有羰基的化合物与具有氨基的化合物发生一吸附在反应，最后形成黑色素的过程。

（1）初级阶段还原糖中的羰基原基发生简单的反应。

CN（2）高级阶段初级产物相互反应，使高级阶段的反应变得更加复杂。

成立含氮、氧、硫的有香气的杂环化合物，使食品又陪烤香和焦香，是主要生香阶段。

（3）最终阶段是主要的生色阶段，高级阶段的不饱和羰基化合物等失水，缩合，生成褐色素。

含氮化合物的参与，生成黑褐色的含氮色素，食品外表形成一层坚硬的外壳。

此聚合物的化学性质稳定，能使食品的贮存期延长。

4、成肽反应一个α—氨基酸分子中的氨基与另一个α—氨基酸分子中的羧基脱水缩合，形成的化合物成肽。

HC NH2 HOOCR +HCHOOCRNH2HCHNHOOCRCOHC CH2R两个氨基酸缩合形成二肽，多个较多台，多肽通常呈线状。

有的低肽分子也有味感在食品中起着风味作用。

（四）氨基酸的合理营养1、各种动物的生长和发育都需要一定的氨基酸，尤其是必需氨基酸。

2、必需氨基酸不但两要充分，而且互相要有一定的比例。

只有当食品蛋白质中的必需氨基酸的数量和比例与合成机体细胞所需的必需氨基酸的数量，比例一致时，才能最大限度的充分利用食品白质。

——氨基酸（蛋白质）的合理营养，这样的蛋白质称为完全蛋白质。

（五）氨基酸在食品加工的作用①调味剂②营养强化剂③增香作用1、氨基酸的味D—色氨酸，甜度强，是有发展前途的甜味剂。

L—谷氨酸，主要存在于植物蛋白中，具有酸味和鲜味两种味，其中以酸味为主。

加碱适当中和后生成谷氨酸钠盐，酸味消失，鲜味增强——味精的主要成分。

味精+碱性溶液谷氨酸二钠（无鲜味）味精+高酸度溶液谷氨酸（鲜味减弱）味精在高于120℃的温度下或长时间加热会产生焦谷氨酸钠，无鲜味，对人体有害。

2、风味前体物质羰氨反应产香、产色氨基酸在加热、或在细菌分解下产生某味风味物质。

第三节蛋白质的分子结构蛋白质的功能主要有其结构所决定。

蛋白质的结构复杂，具有多层次结构。

一、蛋白质的一级结构构成蛋白质的各种氨基酸在多肽链中的排列顺序，称为蛋白质的一级结构（Primary Structure）。

多肽链氨基酸的顺序是由基因上的遗传信息，即DNA分子中的核苷酸排列顺序所决定。

肽键与肽链：一个氨基酸的α—羧基与另一个α—氨基酸的α—氨基脱水缩合形成的共价键（—CO—NH—）称为肽键，又称酰胺键。

氨基酸通过肽键连接起来的化合物称为胎。

有两个氨基酸形成的肽称为二肽，三个氨基酸形成的叫三肽，十肽以下称为寡肽，十肽以上称为多肽。

P.11 牛胰岛素的一级结构肽键中存在的其他公家间也包括在一级结构中，这些是半胱氨酸残基之间的一级二硫键，它们在不同多肽链之间，或同一条链不同部位之间。

二、蛋白质的空间结构（一）蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构是指多肽链主链盘旋、折叠形成的主链构象。

形成蛋白质二级结构是基础是肽键平面，肽键中的C、O、N、H四个原子和两个α碳原子都在同一个平面上。

蛋白质二级结构的形成有α螺旋、β折叠、β转角和不规则卷曲等几种。

维持二级结构稳定的化学键是氢键。

（二）蛋白质的三级结构蛋白质的三级结构是指整条多肽链所有原子的排列方式，包括多肽分子主链及侧链的构象。

具有三级结构的蛋白质才有生物学活性。

蛋白质三级结构中各种次级键包括1、氢键2、二硫键3、离子键4、疏水基互相作用（疏水键）（三）蛋白质的四级结构蛋白质的四级结构是指两个或两个以上独立三级结构的多肽链借次级键（氢键、疏水键、盐键）结合而形成的复杂结构，四级结构中的每条具有独立三级结构的多肽链称为亚基。

第三节蛋白质的理化性质一、蛋白质的两性解离和等电点当蛋白质处于某一PH溶液时，蛋白质分子上正、负电荷相等，净电荷为零，蛋白质为兼性离子，此时PH之称为该蛋白质的等电点。

含碱性氨基酸，PI高；含酸性氨基酸PI低。

二、蛋白质的高分子性质蛋白质分子量从一万到十万。

蛋白质亲水胶体溶液的稳定是分子表面水化层和电荷层。

三、蛋白质的变性与凝固1、蛋白质的变性蛋白质在某些理化因素影响下，其特定空间结构破坏而导致理化性质改变和生物活性丧失称为蛋白质的变性。

（1）物理因素与变性①热变性提高温度对天然蛋白质最重要的影响是促使它们的结构发生变化。

②辐射变性如果射线的能量足够高，也会导致蛋白质构象的转变。

③运动变性由振动、捏合、打擦产生的机械运动会破坏蛋白质分子的结构，从而使蛋白质变性。

（例如：打鸡蛋）④高压变性高压变形发生的原因主要是蛋白质的柔性及可压缩性。

（2）化学因素与变性①PH值与变性极端PH 肿胀、展开PI 易聚集、沉淀②表面活性剂与变性③有机溶质与变性有机溶质（尿素等）诱导蛋白质变性④有机溶剂与变性大多数有机溶剂被认为是蛋白质的变形剂⑤金属离子与变性2、蛋白质的胶体性质（1）蛋白质胶体溶于水的蛋白质能形成稳定的亲水胶体，统称为蛋白质溶胶。

常见的豆浆、鸡蛋清、牛奶、肉冻蛋白质的体积很大，而且由于水化作用是蛋白质分子表面带有水化层，更增大了分子体积，粘度比一般小分子溶液大得多。

如果蛋白质分子带有电荷，增加了水化层的厚度，则溶胶粘度变得更大。

蛋白质溶胶有较大吸附能力。

（2）蛋白质凝胶食品中许多蛋白质以您胶状态存在，如新鲜的鱼肉，禽肉、皮、筋、水产动物、豆腐制品及面筋制品等，可以看成水分子散在蛋白质凝胶的网络结构中，他们有一定的弹性、韧性和可加工性。

（3）溶胶与凝胶的相互关系蛋白质在生物体内常以溶胶和凝胶两种状态存在，入蛋清和蛋白，肉酱内的蛋白质和肌肉纤维。

蛋白质溶胶能发生胶凝作用形成凝胶，形成凝胶的过程中，蛋白质分子的多肽链之间各集团以副键相互交联，形成网络结构，水份充满网络结构之间不析出。

氧血液凝胶酶盐豆浆凝胶四、蛋白质的沉淀蛋白质分子聚集从溶液中析出的现象称为蛋白质的沉淀。

（一）盐析（不变性）在蛋白质溶液中加入高浓度的中性盐，使蛋白质从溶液中析出的现象。

盐浓度稀——蛋白质溶解度增加（盐溶）——蛋白质表面电荷吸附盐离子之后，增强亲水能力。

盐浓度高——盐与蛋白质争夺与水结合，破坏蛋白质的水化层——中和蛋白质电荷，破坏蛋白质电荷层。

（二）有机溶剂沉淀法（变性）乙醇、甲醇、丙酮等能破坏蛋白质水化膜是蛋白质沉淀。

乙醇消毒就是这个道理。

（三）重金属盐沉淀法（变性）重金属离子如Cu2+、Hg2+、Pb2+、Ag+等可以与蛋白质结合形成不溶于水的蛋白质沉淀，引起蛋白质变性。

（在PH>PI时）（四）生物碱试剂沉淀法生物碱可以蛋白质正离子结合，形成不溶性盐而沉淀。

（PH<PI时）(五)热凝固沉淀蛋白质受热变形后，再加少量盐类或将PH值调至等电点，则很容易沉淀。

点入盐卤or石膏豆腐工艺：豆浆煮沸点入酸浆或葡萄糖酸内酯（调等电点）五、蛋白质的呈色反应蛋白质分子中，肽键及某些氨基酸残基的化学基团，可与某些化学试剂反应显色，称为蛋白质显色反应。

六、蛋白质的水解与分解蛋白质在酸、碱、酶的作用下发生水解作用。

水解单纯蛋白质α—氨基酸水解结合蛋白质α—氨基酸+非蛋白物质（糖、色素、脂肪）①产生小分子肽、低肽②低肽增加风味③过度加热产生有害物质④在腐败菌作用下分解，产生有害物质。