2023大学MOOC生物化学中南大学第一单元蛋白质的结构与功能一
生物化学 01-第一章 蛋白质的结构与功能(一)
34
谢谢
3、氧化供能
5
元素组成 The composition of chemical elements
碳 (C, Carbon) 50-55％ 氢 (H, Hydrogen) 6-8％ 氧 (O, Oxygen) 20-23％ 氮 (N, Nitrogen) 15-17％ 硫 (S, Sulfate) 0-3％ 其他微量
23
R CH COOH NH2
R CH COOH
NH3 +
+H+
+OH-
R CH COONH3 +
R CH COONH2
pH<pI
pH=pI
pH>pI
阳离子
氨基酸的兼性离子
zwitterion
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阴离子
氨基酸的等电点
等电点（isoelectric point, pI）：在某一pH环境中，氨 基酸解离成阳性离子及阴性离子的趋势相基酸所处环境 的pH值称为该氨基酸的等电点。
含有苯环、酚基、吲哚基 苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸
15
16
4. 酸性氨基酸(2)
水溶解度较好，带有负电荷，侧链有羧基 天冬氨酸、谷氨酸
17
18
5. 碱性氨基酸（3）
水溶解度较好，带有正电荷，侧链有氨基、 胍基、咪唑基 精氨酸、赖氨酸、组氨酸
19
20
脯氨酸（亚氨基酸）
21
半胱氨酸
-OOC-CH-CH2-SH + HS-CH2-CH-COO-
+NH3
生物化学-蛋白质的结构与功能
蛋白质的分子结构包括：
一级结构 (primary structure) 二级结构 (secondary structure) 三级结构 (tertiary structure) 四级结构 (quaternary structure)
高级结构
一、蛋白质的一级结构
定义：
蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。
析出。 变性的蛋白质易于沉淀，有时蛋白质发生沉淀，但并不变性。
* 蛋白质的凝固作用(protein coagulation) 蛋白质变性后的絮状物加热可变成比较坚固的凝块，此凝块不易再溶于强酸和强碱中。
蛋白质的沉淀----盐析
*盐析(salt precipitation)是将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，使蛋白质 表面电荷被中和以及水化膜被破坏，导致蛋白质沉淀。
蛋白质的分类
• 按照分子的形状
•
球状蛋白质、纤维状蛋白质
• 按照组成成分
•
单纯蛋白质、结合蛋白质
• 按照溶解度
•
可溶性、醇溶性、不溶性
化性质改变和生物活性的丧失。
• 变性的本质： —— 破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。
• 造成变性的因素： 如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等 。
• 蛋白质变性后的性质改变： 溶解度降低、粘度增加、结晶能力消失、生物活性丧失及易受蛋白酶水解。
• 应用举例 ➢ 临床医学上，变性因素常被应用来消毒及灭菌。 ➢ 防止蛋白质变性也是有效保存蛋白质制剂（如疫苗等）的必要条件。
蛋白质的理化性质与分离纯化
（一）蛋白质的胶体性质
蛋白质属于生物大分子之一，分子量可自1万至100万之巨，其分子的直径可 达1～100nm，为胶粒范围之内。
生物化学――第一章 蛋白质的结构与功能
生物化学――第一章蛋白质的结构与功能
【目的要求】
1．掌握蛋白质的分子组成、分子结构及理化性质。
2．熟悉蛋白质多肽链组成，蛋白质结构与功能的关系，氨基酸的理化性质，球状蛋白质的特点。
3．了解蛋白质的分离纯化方法及一级结构测定原理。
【教学内容】
第一节蛋白质的分子组成
1．氨基酸：L-α-氨基酸结构通式和分类、20种氨基酸的英文名词及缩写符号、氨基酸的理化性质。
2．肽：肽键与肽链，肽与蛋白质的区别，生物活性肽。
第二节蛋白质的分子结构
1．蛋白质的一级结构：
2．蛋白质的二级结构：肽单元、α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲、模序及氨基酸侧链对二级结构形成的影响。
3．蛋白质的三级结构：次级键、结构域及分子伴侣。
4．蛋白质的四级结构：
5．蛋白质的分类：
第三节蛋白质的结构与功能
1．蛋白质一级结构与功能的关系：Anfinsen实验、分子病。
2．蛋白质空间结构与功能的关系：蛋白质构象改变和疾病。
第四节蛋白质的理化性质及其分离纯化
1．蛋白质的理化性质：两性解离、胶体性质、蛋白质变性与复性、沉淀、紫外吸收和呈色反应。
2．蛋白质的分离和纯化：透析及超滤法，丙酮沉淀、盐析及免疫沉淀，电泳，层析，超速离心。
3．多肽链中氨基酸的序列分析：Edman降解法。
4．蛋白质空间结构测定：
【教学方法】课堂讲授、多媒体
【授课学时】5学时。
生物化学 第1章 蛋白质的结构与功能
第1章蛋白质的结构与功能学习要求1.掌握蛋白质的概念及其生物学意义、分子组成、结构与功能及其相互关系。
2.熟悉蛋白质的理化性质及其应用。
3.了解蛋白质的分离、纯化与结构分析。
基本知识点蛋白质是重要的生物大分子，在体内分布广泛，含量丰富，种类繁多。
每一种蛋白质都有其特定的空间结构和生物学功能。
组成蛋白质的基本单位是L-α-氨基酸，共20种，根据其侧链的结构和理化性质可以分为：非极性脂肪族氨基酸、极性中性氨基酸、芳香族氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸。
氨基酸属于两性电解质，在溶液pH等于pI时，氨基酸呈兼性离子。
氨基酸可通过肽键相连成肽。
小于10个氨基酸组成的肽称为寡肽，大于10个氨基酸的肽称为多肽。
蛋白质的结构可以分为一级、二级、三级和四级结构四个层次。
蛋白质的一级结构即氨基酸的排列顺序，其连接键为肽键，还包括二硫键的位置；形成肽键的6个原子处于同一平面，构成肽单元。
二级、三级和四级结构统称为蛋白质的空间构象，二级结构是指蛋白质主链局部的空间构象，不涉及氨基酸残基侧链构象。
主要为α-螺旋、β-折叠、β转角和无规则卷曲，以氢键维持其稳定性；在蛋白质分子中，空间上相邻的两个或三个具有二级结构的肽段，完成特定的生物学功能，称为模体；三级结构是指多肽链主链和侧链的全部原子的空间排布位置。
三级结构的形成和稳定主要靠次级键；一些蛋白质的三级结构可形成一个或数个球状或纤维状的区域，各行其功能，称为结构域；四级结构是指蛋白质亚基之间的缔合，主要也靠次级键维系。
一级结构是空间结构的基础，也是功能的基础，一级结构相似的蛋白质，其空间构象与功能也相似，若蛋白质一级结构发生改变则影响其正常功能，由此引起的疾病称分子病。
生物体内蛋白质的合成、加工和成熟是一个复杂的过程，其中多肽链的正确折叠对其正确构象的形成和功能发挥至关重要。
蛋白质折叠成何种构象，除一级结构为决定因素外，还需要分子伴侣的参与。
若蛋白质折叠发生错误，虽然其一级结构不变，但蛋白质构象发生改变，仍可影响其功能，严重时可以导致疾病发生，该疾病被称为蛋白质构象病。
《生物化学》第一章 蛋白质的结构与功能
二 空间结构改变与功能
1.蛋白质构象疾病：一级结构不变，构象改变，影 响功能，严重时致病。
1. 构象病可传染---朊病毒病
朊病毒蛋白(prion protein, PrP)引起神经退行性病变 。
富α-螺旋变成富β-折叠，水溶性变差,聚集形成淀粉状 纤维，沉淀在脑组织, 造成损伤
正常
异常
传染
朊病毒病
O2
协同效应: 蛋白质的一个亚基与其配体结合后，影响另一个亚 基与配体结合能力。
抑制与氧结合(1) BPG（ 2,3-二磷酸甘油酸）促进成T构象，氧亲和力低
有BPG左移
无BPG右移
BPG与胎儿HbF结合力弱，致HbF与氧亲和力高， 利于氧从母亲外周血向胎儿外周血转运.
血液贮存
•贮存时BPG丢失。 •因此血液贮存时加葡萄糖、丙酮酸、二羟丙 酮，腺嘌呤等。
同向排列
反向排列
蛋白质和DNA中的氢键
3. -转角
① 形成180º回折。 ② 含4个氨基酸，第1与第4形成
氢键。 ③ 第2个常为Pro。
4. 无规卷曲
无规卷曲
-折叠
-螺旋
-转角
限制性内切核酸酶BamHI的三级结构
5. 模体(motif) /超二级结构
2-3个二级结构组合, 与功能有关.
螺旋-环-螺旋 发卡
尿素、 -破坏氢键 β-巯基乙醇 -破坏二硫键
非折叠状态，无活性
(二) 一级结构与分子病
镰刀形细胞
正常细胞
镰刀形红细胞贫血病
HbA β 肽 链
N-val ·his ·leu ·thr ·pro ·glu ·glu ·····C(146)
HbS β 肽链
N-val ·his ·leu ·thr ·pro ·val ·glu ·····C(146)
生物化学第一章 蛋白质的结构与功能
2020/6/17
二、组成蛋白质的基本单位——氨基酸
蛋白质受酸、碱或蛋白酶水解产生 游离氨基酸。因此，组成蛋白质的基本 单位是——氨基酸(amino acid) 。
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（一）氨基酸的结构特点
自然界存在的氨基酸有300多种，但组成人体 蛋白质氨基酸仅有20种，且都有特异的遗传密码， 为编码氨基酸。
氨基酸的结构通式可用下式表示：
COOH
COO-
H2N C H 或 +H3N C H
R
R
R代表氨基酸侧链
2020/6/17
1.组成蛋白质的氨基酸都是α-氨基酸（ 脯氨酸为α-亚氨基酸）。
2020/6/17
CH2
CHCOO-
CH2
N H 3+
CH2
脯氨酸
2.除甘氨酸外，组成人体蛋白质的氨 基酸都是 L 型，即L-α-氨基酸。
2.极性中性氨基酸 侧链为羟基、巯基、或酰 氨基等极性基团，有亲水性，但在中性水溶液中不 电离的氨基酸。
2020/6/17
3.酸性氨基酸 侧链上有羧基，在水溶液中 能释放出H+ 而带负电荷的氨基酸。有谷氨酸、天 冬氨酸。
4.碱性氨基酸 侧链上有氨基、胍基或咪唑基， 在水溶液中能结合H+ 而带正电荷的氨基酸。有赖 氨酸、精氨酸和组氨酸等。
组成蛋白质的元素 主要 C、H、O、N和 S 有些蛋白质含少量P、Se、Fe、Cu、 Zn、Mn、Co 、Mo，个别蛋白质还 含有 I。
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蛋白质的元素组成的特点
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为 16%， 1g 氮相当于 6.25g 蛋白质。
生物化学蛋白质的结构与功能
生物化学蛋白质的结构与功能嘿，朋友！想象一下，你走进一家热闹非凡的餐厅，菜单上琳琅满目的美食让人眼花缭乱。
这就好比我们身体这个奇妙的“大工厂”里，有着各种各样的“零部件”，而蛋白质就是其中至关重要的“明星产品”。
在我们的身体中，蛋白质就像一群默默无闻却又无比勤劳的小工匠，它们以独特的结构和神奇的功能，为我们的生命活动保驾护航。
先来说说蛋白质的结构吧。
蛋白质的结构就像是一座精心搭建的积木城堡。
它有着不同的层次，一级结构就像是一块块形状各异的积木，也就是组成蛋白质的氨基酸按照一定的顺序排列起来。
你看，这就像我们搭积木时，先把基础的小块按照特定顺序放好一样。
二级结构呢，则像是把这些小积木组成了一个个有规律的小模块，比如常见的α螺旋和β折叠。
这是不是有点像把一些相同的小零件组装成了特定的小组件？而三级结构呢，那就是这些小组件进一步组合、折叠，形成了一个有独特形状和功能的“小机器”。
四级结构呢，就是几个这样的“小机器”一起合作，共同完成一项大工程。
再说说蛋白质的功能，那可真是五花八门！有的蛋白质就像是勇敢的战士，组成了身体的防御系统，比如抗体，它们在身体里巡逻，一旦发现外敌入侵，就立刻冲上去奋勇作战。
有的蛋白质像勤劳的运输工人，比如血红蛋白，它们勤勤恳恳地运输着氧气，把生命的“燃料”送到身体的各个角落。
还有的蛋白质像神奇的魔术师，比如酶，它们能加速化学反应，把原本需要漫长时间才能完成的过程变得瞬间搞定。
就拿我们的肌肉来说吧，肌肉中的肌动蛋白和肌球蛋白，它们相互协作，就像两个默契的舞伴，一进一退，带动着我们的身体运动。
当你在操场上尽情奔跑时，难道不应该感谢这些小小的蛋白质吗？又比如说，我们的头发主要是由角蛋白构成的。
想象一下，如果没有角蛋白，我们的头发是不是就像失去了支撑的稻草，软塌塌的没有形状？再想想，我们吃进去的食物，要靠消化酶来分解，这些消化酶也是蛋白质呀。
如果没有它们，那食物在我们的肚子里岂不是要堆积如山，让我们难受得要命？总之，生物化学中的蛋白质，它们的结构和功能就像是一场精妙绝伦的舞蹈。
分子生物学_中南大学中国大学mooc课后章节答案期末考试题库2023年
分子生物学_中南大学中国大学mooc课后章节答案期末考试题库2023年1.以下哪项属于真核生物基因的顺式作用元件参考答案:增强子2.以下哪项是原核生物基因组的结构特点参考答案:操纵子结构3.串联重复拷贝数的增加是不稳定的，它可随世代的传递而扩大，所以被称为动态突变（dynamic mutation）。
参考答案:正确4.强直性肌营养不良由3ˊ非翻译区CTG拷贝数过度增加引起。
参考答案:正确5.基因诊断不仅局限于遗传病的诊断。
参考答案:正确6.可用于分析基因转录水平变化的是（）参考答案:RT-PCR7.作为克隆载体的质粒具有一个以上的遗传标记，便于对宿主细胞进行选择。
参考答案:正确8.3种等电点不同的蛋白质：甲蛋白等电点为6.1，乙蛋白为4.3，丙蛋白为5.7。
在负极点样后再电泳30分钟，请问哪种蛋白泳动的距离最远（）参考答案:乙蛋白9.转染是指真核细胞主动摄取或被动导入外源DNA片段而获得新的表型的过程。
参考答案:正确10.一次检测可以诊断出DNA多位点突变的是参考答案:反向斑点杂交11.基因诊断检测的是基因本身的结构或表达产物变化。
参考答案:正确12.增强子的作用是参考答案:增强基因转录13.真核生物基因表达调控的关键环节是参考答案:转录起始14.Taq DNA聚合酶无5′→3′外切酶活性。
（）参考答案:错误15.反式作用因子的化学本质是参考答案:RNA或蛋白质16.PCR反应中产物一直呈指数积累。
（）参考答案:错误17.在大肠杆菌中表达真核基因,必须用参考答案:cDNA18.以下哪项技术常用于基因诊断中参考答案:PCR19.在大肠杆菌表达系统中，表达分泌蛋白是避免表达的蛋白被宿主菌对产物的降解、减轻宿主细胞代谢负荷及恢复表达产物天然构象的有力措施。
参考答案:正确20.腺病毒载体具有定点整合的特点。
参考答案:错误21.自杀基因治疗使用的前体药物是有毒的。
参考答案:错误22.基因治疗使用最多的载体是病毒载体。
生物化学中的蛋白质功能与结构
生物化学中的蛋白质功能与结构蛋白质是一类重要的生物分子，在细胞中具有多种功能。
其结构和功能密切相关，通过不同的空间结构实现不同的生物学作用。
本文将从蛋白质的结构和功能两个方面来讨论生物化学中的蛋白质。
一、蛋白质的结构1.1 基础结构蛋白质是由氨基酸组成的长链分子，由20种不同的氨基酸单元组合而成。
每个氨基酸单元有一个氨基团、一个羧基和一个侧链，其中侧链的不同形成了不同种类的氨基酸，也导致了蛋白质的不同结构和功能。
1.2 一级结构一级结构是指蛋白质的氨基酸序列，是蛋白质最基本的结构。
氨基酸序列确定了蛋白质的空间组织和性质，是蛋白质结构和功能研究的基础。
1.3 二级结构二级结构是指蛋白质的局部结构，是由氢键、静电相互作用和范德华力等相互作用所导致的。
二级结构有α螺旋、β折叠和无规卷曲三种形式。
α螺旋是由单一链自转而形成的互补螺旋结构，β折叠是由成对或更多氢键形成的平行或反平行β片段所组成的结构，无规卷曲则是指没有固定形态的松散结构。
二级结构对蛋白质的空间构型有很大的影响。
1.4 三级结构三级结构是指蛋白质的整体折叠形式，是由二级结构以及其他相互作用所共同维持的结构。
三级结构对蛋白质的生物学功能具有重要的影响。
举例来说，多肽链的三级结构决定了蛋白质的功能，一个疏水残基或酸性残基的位置改变都可能导致蛋白质失去特定的生物学活性。
1.5 四级结构四级结构是指由多个蛋白质组成的大分子结构，如酶、核酸和蛋白质等。
这个层次的结构对于蛋白质在细胞内的活动和生物学功能至关重要。
例如，抗体分子由两个相同的重链和两个相同的轻链组成四级结构，这种结构确保了抗体分子对特定抗原的结合。
二、蛋白质的功能2.1 酶的催化作用许多酶都是蛋白质，它们能在细胞中加速化学反应的速率。
酶能够在不改变细胞内环境条件的情况下，通过调节化学反应的速率和速率常数，使大多数生物学过程发生。
酶催化与酶的三维结构和互作有关。
一个好的酶具有高度的可特异性和高度的催化效率。
蛋白质的结构与功能
蛋白质的结构与功能1．肽键：一个氨基酸的羧基与另一氨基酸的氨基发生缩合反应脱水成肽时，羧基和氨基形成的酰胺键。
具有类似双键的特性，除了稳定的反式肽键外，还可能出现不太稳定的顺式肽键。
2．蛋白质的一级结构：蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。
3．蛋白质的二级结构：蛋白质分子局区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。
4．蛋白质的三级结构：蛋白质的二级结构基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的空间构象。
5．蛋白质的四级结构：多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链，以适当的方式聚合所形成的蛋白质的三维结构。
6．蛋白质的等电点：某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质pH，用pl表示7．蛋白质变性：在热、酸、碱、重金属盐、紫外线等作作用下，蛋白质会发生性质上的改变而凝结起来．这种凝结是不可逆的，不能再使它们恢复成原来的蛋白质．蛋白质的这种变化叫做变性．蛋白质变性后，就失去了原有的可溶性，也就失去了它们生理上的作用．因此蛋白质的变性凝固是个不可逆过程．蛋白质是功能性大分子.每一种蛋白质都有特定的一级结构和空间结构,这些特定的结构是蛋白质行使蛋白质功能的物质基础,蛋白质的各种功能又是其结构的表现.蛋白质的任何功能都是通过其肽链上各种氨基酸残基的不同功能基团来实现的,所以,蛋白质的一级结构一旦确定,蛋白质的可能功能也就确定了,而且从某种程度上来说,蛋白质的三级结构比一级结构与功能的关系更大.(答到这就可以了.蛋白质结构与功能的关系是蛋白质这一章的一个重点,也是常考点.经常让你以血红蛋白为例简述蛋白质结构与功能的关系.如果这么问,则回答后面的内容:)血红蛋白是一种寡聚蛋白质,由四个亚基组成,即2个α亚基和2个β亚基,每个亚基均有一个血红素,且有与氧结合的高亲和力,每个血红素都可以和一个氧分子结合.当四个亚基组成血红蛋白后其结合氧的能力就会随着氧分压及其他因素的改变而改变.由于血红蛋白分子的构象可以发生一定程度的变化,从而影响了血红蛋白与氧的结合能力.另外,血红蛋白分子上残基若发生变化,也会影响其功能的改变,如血红蛋白β-链中的N末端第六位上的谷氨酸被缬氨酸取代,就会产生镰刀形红细胞贫血症,使红细胞不能正常携带氧.。
蛋白质的结构与功能
蛋白质的结构与功能蛋白质是生物体中最具多样性的分子，它们是生命的基本构成单位，也是主要的遗传物质。
蛋白质的结构和功能是非常复杂的，它们形成细胞的结构和参与细胞中的许多生化反应。
蛋白质的结构和功能的研究是细胞生物学的一个重要方面，其研究结果可以为蛋白质的分子机制提供重要的见解。
蛋白质是由一系列氨基酸残基组成的聚合物。
它们是构成细胞的基本构筑物，主要参与许多生物过程，包括细胞的增殖、分裂以及信号转导等。
蛋白质的结构和功能的研究的目的是探讨蛋白质的表达、结构与功能之间的关系。
蛋白质的结构主要分为四个层次：原子级、分子级、三维结构和聚合结构。
蛋白质的原子级结构指的是蛋白质中含有的原子以及相互作用的原子之间的空间关系。
蛋白质的分子级结构指的是氨基酸残基组成的肽链之间的结构关系，它可以是线性的、循环的、可折叠的或者平面的。
而三维结构是蛋白质折叠以后形成的固定的空间结构，它可以由由许多模块（折叠的蛋白质结构）组成。
蛋白质聚合结构是指蛋白质组合形成的复杂结构，它可以是一个独立的物质，也可以是多个蛋白质结构的大规模组合。
蛋白质的功能是指蛋白质在生物体内发挥的功能。
通常，蛋白质的功能都受到它的结构影响，即蛋白质结构与功能之间存在密切联系，因此蛋白质的结构与功能的研究是蛋白质功能研究的基础。
蛋白质的结构与功能研究主要通过实验手段来进行。
首先，研究人员可以使用蛋白质表达技术以得到大量的蛋白质。
其次，研究人员可以运用X射线衍射、核磁共振成像和荧光共振能量转移(FRET)术等手段来分析蛋白质的结构。
最后，利用生物化学方法，如表达蛋白质的生物实验，来研究蛋白质的功能。
蛋白质的结构与功能研究已经取得了一定的成果。
例如，人们已经可以通过研究不同蛋白质的结构来推断其功能，例如抗原抗体反应的蛋白质具有特殊的结构特征。
同时，人们还可以利用这一研究结果来设计和构建新的蛋白质来发挥指定的功能，这也是蛋白质的研究领域的一个重要方向之一。
总而言之，蛋白质的结构和功能是一个复杂的研究领域，它与细胞和生物的其他领域息息相关，其研究结果不仅有助于更好地了解蛋白质的细胞定位和功能，而且可以用于治疗疾病，如癌症、肥胖和糖尿病等。
生物化学第一章-蛋白质结构与功能
组成蛋白质的元素
主
C 50 ~ 55 %
要 元
H
6~ 8 %
素
O 19 ~ 24 %
组 成
N 13 ~ 19 %
S
0~4 %
有些蛋白质还含有少量的P、Fe、Cu、Mn、Zn、 Se、I等。
蛋白质元素组成的特点
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。 凯氏定氮法：
由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此， 只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以 下公式推算出蛋白质的大致含量：
例外：
COOH │
H2N — C — H │
R
Gly —— 没有手性 Pro —— 亚氨基酸
（一）氨基酸的分类
分类依据 ：R侧链基团的结构及理 化性质的不同
1. 非极性疏水性氨基酸 2. 极性中性氨基酸 3. 酸性氨基酸 4. 碱性氨基酸
1. 非极性疏水性氨基酸 甘氨酸 glycine Gly G 5.97
3. 酸性氨基酸 Glu，Asp
——侧链基团在中性溶液中解离后带负电荷。
天冬氨酸 aspartic acid 谷氨酸 glutamic acid
Asp D Glu E
2.97 3.22
4. 碱性氨基酸 His，Arg，Lys
——侧链基团在中性溶液中解离后带正电荷。
赖氨酸 Lys（K）
9.74
精氨酸
多肽链有方向性：
N 末端：多肽链中有自由氨基的一端 C 末端：多肽链中有自由羧基的一端
N端
Ala-Tyr-Asp-Gly
N
C
C端
N末端
C末端
牛核糖核酸酶
（二） 几种生物活性肽 1. 谷胱甘肽(glutathione, GSH)
生物化学第01章蛋白质的结构与功能1
主要的化学键：氢键
目录
（一）参与肽键形成的6个原子在同一平面上
参与肽键的6个原子C1、C、O、N、H、C2位于同一平 面，C1和C2在平面上所处的位置为反式 (trans)构型，此同 一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元 (peptide unit) 。
目录
（一）参与肽键形成的6个原子在同一平面上
目录
（三）氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物
氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝 紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。 由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正 比关系，因此可作为氨基酸定量分析方法。
目录
四、蛋白质是由许多氨基酸残基组成 的多肽链
（一）氨基酸通过肽键连接而形成肽 (peptide)
肽键 ( peptide bond) 是由一个氨基酸的 羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合而形成 的化学键。
目录
蛋白质元素组成的特点 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。 由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，
只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以 下公式推算出蛋白质的大致含量： 100克样品中蛋白质的含量 (g %) = 每克样品含氮克数× 6.25×100
1/16%
目录
一、组成人体蛋白质的20种氨基酸 均属于L--氨基酸
定义:
整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。 即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。
主要的化学键:
疏水键、离子键、氢键和 Van der Waals力等。
目录
目录
• 肌红蛋白 (Mb)
C 端 N端
目录
（二）结构域是三级结构层次上的局部折叠区
分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧 密的区域，并各行其功能，称为结构域 (domain) 。
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2023年MOOC生物化学中南大学第一单元蛋白质的结构与功能一
第一单元蛋白质的结构与功能一
1.维系蛋白质分子一级结构的化学键是（ C）A氢键B盐键C肽键D二硫键
2.含咪挫基的氨基酸是（B）A Cys B His C Lys D Ary
3.谷氨酸的PK(d-COOH)为2.19，pk2(a-NHHJ)为9.67，PK(y-COOH)为
4.25期Pl|
是（B）A 2.16 B 3.22 C 5.93 D6.96
4.测得100毫升某蛋白质溶液的氮含量为0.8g,100毫升该溶液的蛋白质含量为（B）
A 4.5g
B 5.0g
C 5.5g
D 6.0g
5.多肽键a螺旋中断之处常存在（D）A Giu B Thr C Met D Pro
6.在接近中性PH的条件下，下列那些基因既可以为H的受体，也可以作为H的供
体（A）A His-咪挫基 B Lys-ε-氨基 C Arg-胍基 D Cys-巯基
7.等电点（PL）为6.3的氨基酸（在PH=7的溶液中带负电）A 在PH=7的溶液
中带ZHENG正电 B在PH=7的溶液中带负电C在PH=5的溶液中带负电D在PH=5的溶液中为兼性离子
8.蛋白质的变性是由于（D）A氨基酸组成的改变B辅基的脱落C肽键的断裂D空
间结构的改变
9.引起蛋白质280nm波长下光吸收的主要氨基酸是（Trp Tyr）AHis tRP Btyr
Leu C Trp Tyr D Asp Trp
10.属于非编码氨基酸是（鸟氨酸）A半胱氨酸B组氨酸C鸟氨酸D丝氨酸。