蛋白质结构解析的方法对比综述 (1)
常见的蛋白质结构解析方法
常见的蛋白质结构解析方法蛋白质是生物体中最基本的功能分子之一，其结构与功能密切相关。
了解蛋白质的结构可以揭示其功能，并为药物设计、生物工程等领域提供重要参考。
下面将介绍一些常见的蛋白质结构解析方法。
一、X射线晶体学X射线晶体学是最常用的蛋白质结构解析方法之一。
该方法利用蛋白质晶体对X射线的衍射现象进行分析，从而得到蛋白质的高分辨率结构。
X射线晶体学需要先获得蛋白质的结晶样品，然后通过冷冻技术将样品冷冻到液氮温度下。
接下来，将样品置于X射线束中，通过测量X射线的衍射图样，利用数学方法进行模型构建和优化，最终确定蛋白质的三维结构。
二、核磁共振核磁共振（NMR）是一种利用原子核的磁性性质来解析蛋白质结构的方法。
在NMR实验中，蛋白质溶液会被置于强磁场中，并通过给予一系列的脉冲序列来激发原子核的共振信号。
通过测量这些信号的频率和强度，可以获得蛋白质的二维或三维结构信息。
与X射线晶体学相比，NMR可以在溶液中进行，因此可以研究蛋白质的构象动力学和相互作用等方面。
三、电子显微镜电子显微镜（EM）是一种利用电子束与蛋白质样品相互作用来解析其结构的方法。
与传统的光学显微镜不同，电子显微镜使用的是电子束，具有更高的分辨率。
在EM实验中，蛋白质样品被冷冻或固定在网格上，然后用电子束照射样品。
通过收集和处理电子显微镜图像，可以得到蛋白质的三维结构。
电子显微镜在解析大分子复合物和蛋白质超分子结构方面具有独特的优势。
四、质谱法质谱法是一种通过测量蛋白质的质量和电荷来解析其结构的方法。
质谱法可以分析蛋白质的分子量、氨基酸序列、修饰和折叠状态等信息。
常见的质谱法包括质谱仪、飞行时间质谱和串联质谱等。
质谱法可以快速、高效地分析蛋白质样品，特别适用于高通量蛋白质组学研究。
五、计算方法除了实验方法外，计算方法也在蛋白质结构解析中发挥着重要作用。
通过计算方法，可以预测蛋白质的二级结构、三级结构和折叠动力学等信息。
常用的计算方法包括分子力学模拟、蒙特卡洛模拟和分子动力学模拟等。
蛋白质三维结构解析方法
蛋白质三维结构解析方法蛋白质三维结构解析是研究蛋白质以及其功能与途径的重要方法之一。
蛋白质是生物体内最基本的分子之一，它们在生物体内扮演着重要的功能角色，如催化化学反应、传递信号和提供结构支持等。
为了理解蛋白质的功能和机制，科学家们必须了解其三维结构。
本文将介绍常用的蛋白质三维结构解析方法，包括X射线晶体学、核磁共振（NMR）和电子显微镜（EM）等。
1. X射线晶体学X射线晶体学是最常用的蛋白质结构解析方法之一。
它利用X射线穿过蛋白质晶体后的衍射图案来确定蛋白质的原子位置。
首先，科学家需要获取蛋白质的晶体。
然后，通过将晶体暴露在X射线的束中，X 射线会通过晶体并在检测器上产生衍射图案。
最后，利用衍射图案进行计算和建模，可以得到蛋白质的高分辨率结构。
X射线晶体学可以解析蛋白质的原子级细节，包括氨基酸残基和键的位置、各种结构域的排列和相互作用等。
2.核磁共振（NMR）核磁共振是另一种常用的蛋白质结构解析方法。
它利用蛋白质中的核自旋对外加磁场和脉冲磁场作出响应的原理来确定蛋白质的结构。
在NMR实验中，蛋白质样品通常以溶液形式存在。
通过对样品施加一个强磁场，并用脉冲序列引发核磁共振，可以得到关于蛋白质构象的信息。
通过收集多组核磁共振信号并进行处理，科学家可以恢复蛋白质的结构信息。
3.电子显微镜（EM）电子显微镜是一种高分辨率的显微镜技术，可以直接观察蛋白质样品的形状和结构。
与传统光学显微镜不同，电子显微镜使用电子束而不是光束来成像。
对于蛋白质结构解析，电子显微镜通常与冷冻电镜技术结合使用。
在冷冻电镜中，蛋白质样品被快速冷冻在液氮中，以保持其自然结构。
然后，使用电子显微镜将样品成像，并通过多幅图像的拍摄和处理来重建蛋白质的三维结构。
4.结合模型构建和模拟计算除了实验方法外，结合模型构建和模拟计算也是蛋白质三维结构解析的一部分。
通过结合蛋白质样品的化学、物理和生物信息学知识，可以利用计算模型和算法来预测和模拟蛋白质的结构。
蛋白质结构解析的方法及应用
蛋白质结构解析的方法及应用蛋白质是生命体中最重要的生物大分子之一，对于理解其结构和功能具有重要意义。
蛋白质结构解析是研究蛋白质结构和功能的方法，包括实验方法和计算方法。
本文将介绍常用的蛋白质结构解析方法及其应用。
一、实验方法1.X射线晶体学：这是目前最常用的蛋白质结构解析方法。
该方法通过将蛋白质结晶并通过X射线进行衍射，通过对衍射图样进行分析得到蛋白质的结构信息。
X射线晶体学方法可以获得高分辨率的蛋白质结构，但需要获得高质量的蛋白质晶体。
2.核磁共振（NMR）：这是另一种常用的蛋白质结构解析方法。
该方法利用核磁共振对蛋白质进行谱学分析，获得蛋白质的结构信息。
与X射线晶体学相比，NMR能够解析非晶态结构，对于大分子蛋白质的结构研究更具优势。
3.电子显微镜（EM）：通过电子显微镜对蛋白质进行图像分析，可以获得蛋白质的低分辨率结构。
EM方法适用于大型蛋白质或复合物的结构解析。
4.力场或二次元核磁共振（2DNMR）：该方法通过测定蛋白质的3D立体结构来了解相继层之间的关系。
力场模拟计算了蛋白质的3D结构以及与周围环境的相互作用，并在密度功能理论下进行全能量优化，得到真实体系的最佳结果。
5.质谱法：利用质谱法可以获得蛋白质的质量和序列信息，并间接推断蛋白质的结构。
特别是质谱联用技术的发展，使得蛋白质的分析更为精确和高效。
二、计算方法1.分子模拟：分子模拟是一种通过数值计算模拟来预测分子结构和行为的方法。
分子动力学模拟（MD）模拟蛋白质在实验室无法观察到的时间尺度上的运动，能够揭示蛋白质在动力学和热力学方面的特性。
2.卷积神经网络（CNN）：这是一种人工神经网络，可以通过学习已知的蛋白质结构来预测未知蛋白质的结构。
CN2的发展使得蛋白质的结构预测更加准确和高效。
3.机器学习：机器学习方法可以根据已知的蛋白质结构和序列信息进行训练，并预测未知蛋白质的结构和功能。
机器学习方法可以从大量的蛋白质数据中学习，并建立模型进行预测。
三种分析蛋白结构域的方法
三种分析蛋白结构域的方法蛋白质是生命体内重要的功能分子，它们通过其特有的三维结构来实现其功能。
蛋白结构域是指蛋白质结构中具有独立功能和收缩性的区域。
分析蛋白结构域的方法对于理解蛋白的功能和机制有重要意义。
以下是三种常用的分析蛋白结构域的方法。
第一种方法是比对分析。
比对分析是通过比对已知结构域的蛋白质序列和结构与待研究蛋白质序列和结构进行对比，以此来鉴定待研究蛋白质中的结构域。
比对分析常用的工具有BLAST和HMMER等。
BLAST（基本局部序列比对工具）通过比对两个蛋白序列的共同片段来确定相似性，可以帮助确定蛋白质的结构域。
HMMER（隐含马尔可夫模型比对工具）则建立了一个隐含马尔可夫模型，将待研究的蛋白质序列与已知结构域的蛋白质序列进行比对，以此来确定结构域。
第二种方法是结构预测。
结构预测是通过计算机程序对蛋白质序列进行建模，以预测其三维结构。
常见的结构预测方法有基于比对的序列相似性建模、基于物理力学的方法和基于机器学习的方法等。
基于比对的序列相似性建模方法通过比对已知结构域的蛋白质序列与待研究蛋白质序列来构建模型，以此来预测待研究蛋白质的结构域。
基于物理力学的方法则基于分子力学和物理化学原理，通过计算机模拟来推测蛋白质的结构。
基于机器学习的方法则使用已知结构域的蛋白质数据来训练算法，以此来预测待研究蛋白质的结构域。
第三种方法是功能簇分析。
功能簇分析是通过聚类算法来将蛋白质分为不同的簇，以确定其中的结构域。
常见的聚类算法有层次聚类、基于密度的聚类和K均值聚类等。
层次聚类是将样本逐步合并成不同的簇，直到达到预定的停止条件。
基于密度的聚类则是根据样本的密度将其分为不同的簇。
K均值聚类是将样本分为K个不同的簇，使得簇内的样本之间的差异最小化。
通过功能簇分析可以鉴定出具有相似功能的蛋白质结构域。
综上所述，比对分析、结构预测和功能簇分析是常用的分析蛋白结构域的方法。
这些方法能够帮助鉴定蛋白质中的结构域，进而理解其功能和机制。
蛋白质结构预测方法对比与评估
蛋白质结构预测方法对比与评估蛋白质是生物体中最重要的分子之一，其结构确定了其功能和相互作用，在许多生物学研究和药物设计中起着关键作用。
然而，实验室确定蛋白质的结构通常是昂贵和耗时的。
因此，通过计算方法进行蛋白质结构预测成为了一个热门研究领域。
本文将对比和评估几种常用的蛋白质结构预测方法，以探讨其优缺点及适用范围。
首先，我们来介绍一些常见的蛋白质结构预测方法。
目前主要有三种预测方法：比较模型（homology modeling）、折叠模型（ab initio modeling）和混合模型（hybrid modeling）。
比较模型是基于已知蛋白质结构的序列对其进行预测。
因为相似序列之间的结构相似度较高，所以比较模型方法通常可以得到较准确的结构预测。
然而，对于没有相关结构的蛋白质，这种方法就不适用了。
折叠模型是根据物理原理和计算优化算法，将一个蛋白质的结构问题转化为优化问题来解决。
这种方法不需要已知结构的模板，而是从头开始预测蛋白质的结构。
然而，折叠模型方法在计算上是非常困难的，通常需要大量的计算资源和时间。
混合模型是将比较模型和折叠模型相结合，以利用它们各自的优势。
首先，通过比较模型方法得到一个初始模型，然后再使用折叠模型方法对其进行优化。
这种方法通常能够得到较高准确度的结构预测结果。
在评估蛋白质结构预测方法时，有几个关键指标需要考虑。
首先是GDT（Global Distance Test）得分，它衡量了预测结构与实际结构之间的相似性。
GDT得分越高，表示预测的结构与实际结构越接近。
另一个指标是TM（Template Modeling）得分，它衡量了预测结构与已知模板之间的相似性。
还有一个重要的指标是二级结构准确度，用于评估预测的二级结构与实际二级结构之间的相似性。
在比较各种蛋白质结构预测方法时，一项重要的研究是CASP （Critical Assessment of Structure Prediction）比赛。
生物制药技术中的蛋白质结构解析方法详解
生物制药技术中的蛋白质结构解析方法详解蛋白质是生物体内最重要的分子之一，它们在生物体的结构和功能方面起着关键的作用。
了解蛋白质的结构对于生物制药技术的发展至关重要。
蛋白质结构解析的方法有很多种，包括晶体学、核磁共振、电子显微镜和质谱等技术。
在本文中，我们将详细介绍这些蛋白质结构解析方法的原理和应用。
晶体学是一种广泛应用于蛋白质结构解析的方法。
它基于蛋白质晶体的衍射原理，通过测量晶体中的X射线衍射模式来确定蛋白质的结构。
首先，需要获得高质量的蛋白质晶体，然后使用X射线照射晶体，测量出衍射数据。
通过这些数据的分析，可以推导出蛋白质的三维结构。
晶体学在药物发现和蛋白质工程中发挥着重要作用。
核磁共振（NMR）是另一种常用的蛋白质结构解析方法。
它利用核磁共振现象来测量蛋白质分子中不同原子核的信号，从而得出蛋白质的结构信息。
NMR可以研究溶液中的蛋白质，因此可以获得其在生物体内的构象。
此外，NMR还可以用于研究蛋白质与其他生物分子之间的相互作用，有助于理解生物过程的机理。
电子显微镜（EM）是一种适用于大分子复合物和膜蛋白等大型蛋白质结构解析的方法。
与其他方法不同，EM通过直接观察蛋白质大分子的影像来确定其结构。
通过采集大量的电子显微镜图像并进行图像处理，可以重建出蛋白质的三维结构。
电子显微镜在研究病毒、纤维蛋白和膜蛋白等领域具有广泛的应用。
质谱（Mass Spectrometry）是一种能够精确测定蛋白质分子的质量和组成的方法。
质谱可以将蛋白质分子中的离子分离并进行精确的质量测量，从而获得蛋白质的分子式和结构信息。
质谱在鉴定蛋白质样品的纯度、确定修饰模式和研究蛋白质的动态变化等方面发挥着重要作用。
总的来说，生物制药技术中的蛋白质结构解析方法具有多样性和互补性。
不同的方法在解析蛋白质结构方面各有优势，能够提供不同层次的结构信息。
通过综合运用这些方法，可以更加全面地了解蛋白质的结构与功能，从而为生物制药技术的研发和产业应用提供有力支持。
蛋白质结构解析的方法对比综述
蛋白质结构解析的方法对比综述蛋白质是生物体内重要的大分子，它们具有多样而复杂的结构和功能。
了解蛋白质的结构对于我们理解其功能和相互作用的机制至关重要。
在过去几十年中，科学家们开发了许多不同的方法来解析蛋白质结构。
本文将对这些方法进行对比综述。
1.X射线晶体学：X射线晶体学是解析蛋白质结构最常用的方法之一、它利用蛋白质晶体对X射线的散射来推断蛋白质的原子位置。
这种方法的优势在于可以提供高分辨率的结构信息，可以精确地确定原子的空间位置和相互作用。
然而，蛋白质晶体的培养和数据的解析是一个复杂且耗时的过程。
2.核磁共振（NMR）：NMR是一种解析蛋白质结构的方法，它利用核磁共振信号来获取蛋白质的结构信息。
相比于X射线晶体学，NMR可以在溶液中解析蛋白质结构，无需进行晶体培养。
NMR还可以提供蛋白质动力学和相互作用的信息，因此在研究蛋白质的功能和与其他分子的相互作用方面非常有用。
然而，NMR的结构分辨率相对较低，并且对于较大的蛋白质，数据的解析和结构模型的生成也是一项挑战。
3.电子显微镜（EM）：近年来，电子显微镜成为解析蛋白质结构的重要工具之一、通过冷冻电子显微镜，可以解析蛋白质的高分辨率结构。
相对于其他方法，EM的优势在于可以解析非晶态样品和大蛋白复合物的结构。
然而，EM的挑战在于解析过程对相片的对焦和加倍，以获得高质量的图像，同时也需要解决连接图像以生成完整的分子模型的问题。
4.融合方法：蛋白质结构的解析往往需要使用多种方法的组合来解决不同的问题。
例如，可以使用NMR和EM相结合的方法来解析大蛋白复合物的结构。
其他融合方法还包括将分子建模与实验数据相结合来获得高分辨率的结构信息。
总的来说，蛋白质结构解析的方法多种多样，每种方法都有其优缺点。
选择合适的方法取决于研究者的具体需求和研究对象的特点。
随着技术的不断发展，相信未来会有更多创新的方法被开发出来，用于解析蛋白质的结构。
蛋白质结构解析的发展将为我们理解生物体内复杂生命过程的机制提供重要的支持。
蛋白质结构解析方法
蛋白质结构解析方法
1. X 射线衍射法，这就像是给蛋白质拍一张超级清晰的照片呀！你想想看，通过X 射线的照射，我们就能看清蛋白质的三维结构，那得多厉害啊，就像我们用高清相机拍出美丽的风景一样。
2. 核磁共振法，哇塞，这就仿佛是在和蛋白质进行一场深入的对话呢！它能告诉我们一个个原子的位置信息，是不是很神奇，就好比我们和好朋友聊天，能了解到对方内心的小秘密呀。
3. 冷冻电镜法，哎呀呀，这简直就是给蛋白质来个大特写嘛！能让我们看到极其细微的结构，这多让人兴奋啊，就像近距离观察一朵盛开的鲜花的每一个花瓣细节一样。
4. 质谱分析法，嘿，这不就是个厉害的检测神器嘛！可以分析蛋白质的组成成分呢，就像一个超级侦探能找出各种小线索一样哩。
5. 荧光光谱法，哇哦，这就好像是给蛋白质打上了独特的光芒呀！让我们能更好地了解它，这感觉是不是超酷的，就跟舞台上的聚光灯照亮演员一样。
6. 圆二色性光谱法，嘿嘿，这就如同给蛋白质穿上了一件能显示特征的衣服呀！通过它我们能知道蛋白质的结构特征呢，是不是很奇妙呀，就像我们根据一个人的穿着打扮来判断他的风格一样。
7. 氢氘交换法，呀，这相当于在研究蛋白质时给它来个特别的标记呢！能帮助我们深入探究其结构变化，这多有意思呀，就像给一个物品做个独特的记号一样。
8. 等温滴定量热法，哇，这可是能测量蛋白质相互作用的神奇方法呢！能让我们知道它们之间的关系，是不是超级棒，就像我们了解人与人之间是如何互动交往的一样。
我觉得这些蛋白质结构解析方法都太了不起啦，每一种都像是一把开启蛋白质奥秘的钥匙，让我们能不断深入了解这个神奇的微观世界！。
蛋白质结构预测方法评价及分析准确性对比
蛋白质结构预测方法评价及分析准确性对比蛋白质是生物体中重要的生物分子，它们在细胞机器中扮演着关键角色。
了解蛋白质的结构对于理解其功能和相互作用至关重要。
然而，实验方法并不总能够完全揭示蛋白质的三维结构，这就需要借助计算方法进行预测。
本文将评价和分析不同蛋白质结构预测方法的准确性。
蛋白质结构预测方法主要分为两类：实验方法和计算方法。
实验方法包括X射线晶体学、NMR等，它们可以直接测定蛋白质的三维结构。
然而，实验方法存在一些限制，如费时、昂贵和技术限制等。
相比之下，计算方法更具实用性和效率。
计算方法中最主要的两种蛋白质结构预测方法是同源建模（homology modeling）和脱新GDT-TS（template-free GDT-TS）。
同源建模基于已知的同源蛋白质的结构，通过比对序列相似性和结构保守性来预测目标蛋白质的结构。
脱新GDT-TS是一种无模板方法，它通过分析蛋白质的序列和物理化学性质来推测其结构。
在评价这些结构预测方法的准确性时，常用的衡量指标是GDT-TS（Global Distance Test-Total Score）和TM分数（Template Modeling Score）。
GDT-TS是一种评估预测结构与真实结构之间相似性的分数，取值范围为0到100。
TM分数则是一种计算目标蛋白质与模板蛋白质之间结构相似性的分数。
同源建模方法在模板蛋白质与目标蛋白质之间具有较高的序列相似性时，其预测准确性通常较高。
然而，当序列相似性较低时，预测准确性会显著下降。
对于那些缺乏亲源模板的目标蛋白质，脱新GDT-TS方法可能会更有优势。
此外，脱新GDT-TS方法还可以帮助研究人员预测目标蛋白质的结构空间分布以及功能域等信息。
除了同源建模和脱新GDT-TS方法之外，还有其他一些蛋白质结构预测方法，如串联建模（ab initio modeling）、分子动力学模拟（molecular dynamics simulation）和遗传算法等。
蛋白质结构解析的方法对比综述 (1)
蛋白质结构解析的方法对比综述工程硕士李瑾摘要：到目前为止，蛋白质结构解析的方法主要是两种，x射线衍射法和NMR法，这两种方法各有优点和不足。
关键词：x射线衍射法 NMR法到目前为止，蛋白质结构解析的方法主要是两种，x射线衍射法和NMR法。
其中X射线的方法产生的更早，也更加的成熟，解析的数量也更多，第一个解析的蛋白的结构，就是用x晶体衍射的方法解析的。
而NMR方法则是在90年代才成熟并发展起来的。
这两种方法各有优点和不足[1]。
首先是X射线晶体衍射法。
该方法的前提是要得到蛋白质的晶体。
通常是将表达目的蛋白的基因经PCR扩增后克隆到一种表达载体中，然后转入大肠杆菌中诱导表达，目的蛋白提纯之后摸索结晶条件，等拿到晶体之后，将晶体进行x射线衍射，收集衍射图谱，通过一系列的计算，得到蛋白质的原子结构[2]。
x射线晶体衍射法的优点是：速度快，通常只要拿到晶体，最快当天就能得出结构，另外不受肽链大小限制，无论是多大分子量的蛋白质或者RNA、DNA，甚至是结合多种小分子的复合体，只要能够结晶就能够得到其原子结构。
所以x射线方法解析蛋白的关键是摸索蛋白结晶的条件。
该方法得到的是蛋白质分子在晶体状态下的空间结构，这种结构与蛋白质分子在生物细胞内的本来结构有较大的差别。
晶体中的蛋白质分子相互间是有规律地、紧密地排列在一起的，运动性较差；而自然界的生物细胞中的蛋白质分子则是处于一种溶液状态，周围是水分子和其他的生物分子，具有很好的运动性。
而且，有些蛋白质只能稳定地存在于溶液状态，无法结晶[2]。
核磁共振NMR（nuclear magnetic resonance）现象很早就被科研人员观察到了，但将这种方法用来解析蛋白质结构，却是近一二十年的事情。
NMR法具体原理是对水溶液中的蛋白质样品测定一系列不同的二维核磁共振图谱，然后根据已确定的蛋白质分子的一级结构，通过对各种二维核磁共振图谱的比较和解析，在图谱上找到各个序列号氨基酸上的各种氢原子所对应的峰。
蛋白质结构预测算法比较分析
蛋白质结构预测算法比较分析蛋白质是生物体中最重要的分子之一，它们在细胞功能和生化过程中扮演着关键的角色。
蛋白质的结构即其三维空间构象，对其功能和相互作用具有决定性的影响。
然而，通过实验手段确定蛋白质结构的过程耗时且昂贵，因此发展蛋白质结构预测算法具有重要的理论和实践意义。
本篇文章将对目前常见的蛋白质结构预测算法进行比较分析，以期为科学家们选择合适的算法提供参考。
一、基于比对的方法比对是一种常见的蛋白质结构预测方法，通过将待预测的蛋白质序列与已知结构的蛋白质序列进行比对，从而预测其结构。
这种方法的基本原理是假设相似的序列具有相似的结构。
比对方法主要有两种：序列比对和结构比对。
1. 序列比对方法：序列比对方法基于已知蛋白质序列与待预测序列之间的相似性，通过查找数据库中已知结构和目标序列在相似区域的拓扑关系，预测目标蛋白质的结构。
其中，PSI-BLAST和HHpred是常用的序列比对算法。
PSI-BLAST通过迭代搜索蛋白质数据库中相似的序列，然后通过对齐和比对预测目标蛋白质的结构。
HHpred则通过比对目标蛋白质的序列和数据库中的序列以及结构，预测目标蛋白质的结构。
2. 结构比对方法：结构比对方法基于已知蛋白质结构与待预测结构之间的相似性，通过查找数据库中已知结构与目标蛋白质结构的相似区域以及拓扑结构，预测目标蛋白质的结构。
其中，DALI和TMalign是常用的结构比对算法。
DALI通过比对目标蛋白质的结构和数据库中的结构，预测目标蛋白质的结构。
TMalign则通过比对目标蛋白质的结构和数据库中的结构以及序列之间的相似性，预测目标蛋白质的结构。
二、基于物理力场的方法基于物理力场的方法通过分析蛋白质的氨基酸序列以及不同部分之间的相互作用，利用物理力场的理论计算蛋白质的结构。
这种方法的基本原理是假设蛋白质的结构是最佳的、能量最低的状态。
常用的基于物理力场的方法有：1. 分子力学模拟：分子力学模拟基于牛顿定律和库仑定律，通过计算分子之间的相互作用力来模拟蛋白质结构。
蛋白质结构解析方法探讨
蛋白质结构解析方法探讨蛋白质是生命体中一类重要的生物大分子，它们在细胞中发挥着各种重要的生物学功能。
为了深入理解蛋白质的功能和作用机制，研究人员常常需要对其结构进行解析。
蛋白质的结构解析是一个复杂的过程，涉及到多种技术和方法。
本文将探讨几种常见的蛋白质结构解析方法。
1. X射线晶体学X射线晶体学是一种主要用来确定蛋白质结构的技术。
该方法利用X射线的特性，通过蛋白质晶体对X射线的衍射模式进行测定和分析，进而推断出蛋白质的三维结构。
这种方法需要首先获得高质量的蛋白质晶体，然后利用X射线设备进行数据采集和分析。
X射线晶体学已经在许多蛋白质结构的解析中取得了重大突破，为研究人员提供了大量宝贵的信息。
2. 核磁共振(NMR)技术核磁共振技术是另一种常用的蛋白质结构解析方法。
它基于原子核的量子特性，通过分析蛋白质分子中原子核的共振信号，来推断出蛋白质的结构信息。
与X射线晶体学相比，核磁共振技术可以研究溶液中的蛋白质结构，无需获得晶体样品。
此外，核磁共振技术还可以研究蛋白质的动力学性质，对于研究蛋白质的功能和相互作用机制具有重要作用。
3. 电子显微镜(EM)技术电子显微镜技术是一种直接观察生物样品结构的方法。
通过使用电子束代替可见光束，可以获得更高分辨率的图像。
蛋白质的结构可以通过电子显微镜技术获得高分辨率的二维或三维图像。
电子显微镜技术对于研究超大分子蛋白质和蛋白质复合物的结构非常有用。
然而，由于技术上的限制，电子显微镜在获取高分辨率的蛋白质结构上仍面临挑战。
4. 环境冷冻电子显微镜技术近年来，环境冷冻电子显微镜技术在蛋白质结构解析领域引起了广泛关注。
这种技术在保持蛋白质的其原生态下，通过直接观察结构在冷冻水溶液中的显微镜图像，来推断蛋白质的结构。
相较于传统电子显微镜技术，环境冷冻电子显微镜不需要蛋白质晶体或极高的分辨率，因此能够解析那些难以制备晶体的蛋白质结构。
这种方法的发展为解析各种复杂蛋白质的结构提供了一种新的可能性。
常见的蛋白质结构解析方法
常见的蛋白质结构解析方法蛋白质是生物体内最基本的生物大分子之一，它们在细胞的结构和功能中起着至关重要的作用。
为了研究蛋白质的结构、功能和相互作用，科学家们开发了许多方法和技术。
本文将介绍几种常见的蛋白质结构解析方法。
一、X射线晶体学X射线晶体学是研究蛋白质结构的主要方法之一。
它利用X射线穿过蛋白质晶体后的衍射图样来确定蛋白质的原子结构。
X射线晶体学需要纯化蛋白质并生长出蛋白质晶体，然后通过X射线衍射实验来测定晶体的衍射图样。
通过衍射图样的分析和计算，可以得到蛋白质的原子坐标和电子密度图。
这种方法解析出了许多蛋白质的结构，为理解蛋白质的功能和设计新药物提供了重要的信息。
二、核磁共振（NMR）核磁共振是一种利用原子核在磁场中的共振现象来研究蛋白质结构的方法。
通过给蛋白质样品施加强大的磁场并观察原子核的共振信号，可以测定蛋白质中原子之间的距离和角度。
通过对这些数据的分析和计算，可以得到蛋白质的三维结构。
与X射线晶体学相比，核磁共振不需要蛋白质晶体，因此可以研究不易结晶的蛋白质和蛋白质在溶液中的结构动态。
三、电子显微镜（EM）电子显微镜是一种通过使用电子束代替光束来观察样品的显微镜。
在电子显微镜中，电子束经过蛋白质样品后，会与样品中的原子发生相互作用，产生散射和吸收现象。
通过测量电子束的散射和吸收特性，可以得到蛋白质的影像。
电子显微镜可以提供比光学显微镜更高的分辨率，因此可以解析出蛋白质的高分辨率结构。
近年来，电子显微镜在解析大型蛋白质复合物和膜蛋白结构方面取得了重大突破。
四、质谱法质谱法是一种通过测量蛋白质样品中离子的质荷比来研究蛋白质的方法。
在质谱法中，蛋白质样品首先被分解成肽段，然后通过质谱仪测量肽段的质荷比。
通过比较实验测得的质谱图和理论推导的质谱图，可以确定蛋白质中氨基酸的序列。
质谱法可以快速准确地确定蛋白质的氨基酸序列，为进一步研究蛋白质的结构和功能提供重要的信息。
蛋白质结构解析是了解蛋白质功能的关键步骤。
蛋白质结构分析方法比较
蛋白质结构分析方法比较蛋白质是构成生物体的基本大分子之一，也是生命活动的重要参与者。
因此，对于蛋白质的研究一直是生物科学领域的热点问题。
在研究蛋白质时，需要对其结构进行分析。
目前常用的蛋白质结构分析方法包括X射线衍射、核磁共振等物理方法，以及晶体结构测定、质谱分析等化学方法。
这些方法各有优缺点，下面将做进一步比较和探讨。
一、X射线衍射法X射线衍射法是研究蛋白质结构最常用的方法之一。
该方法以X射线为探针，通过获得样品的衍射图谱，推导出其晶体结构的一系列参数。
直接利用X射线测量得到的参数包括晶胞尺寸、晶胞中的原子数目和原子排列方式等信息。
对于蛋白质的结构研究，X射线衍射法主要用于探究其晶体结构，尤其是大分子蛋白质的结晶研究。
X射线衍射法的优点是可以提供高分辨率的三维结构信息。
但这一方法各有缺点，主要表现在以下几个方面：1. 需要高质量的晶体样品蛋白质样品制备及其结晶的过程比较繁琐，成功率也不高。
特别是对于大型蛋白质而言，结晶的难度更大。
因此，需要获得高质量的晶体样品，是X射线衍射法的主要制约因素之一。
2. 破坏性X射线本身就具有较强的穿透力，加之能与物质相互作用产生一系列离子化过程，对于类似蛋白质这样的生物大分子，辐射剂量一般要大到足以导致其分子结构的破坏。
这就意味着，分析一个蛋白质晶体结构的前提是，需要对其进行破坏。
3. 片面性X射线衍射法只能研究蛋白质的晶体结构，并不能获知其非晶态或者溶液态的结构信息。
二、核磁共振(NMR)核磁共振是一种通过测量核磁矩相互作用的物理方法，广泛应用于研究大分子生物化学。
对于蛋白质研究而言，其中最重要的是蛋白质的三维构象研究。
相比于X射线衍射法，核磁共振技术可以用于非晶态蛋白质或蛋白质溶液的分析和瞬态反应过程的研究。
此外，核磁共振的显著优点是对蛋白质分子的破坏性比较小，且实验具有不依赖于样品的晶体情况。
但是，核磁共振技术在具体实验中还存在以下一些问题：1.信号弱不同于核物质，蛋白质分子的核磁矩非常微弱，其核磁共振信号也非常微弱。
蛋白质结构预测方法的比较与评价
蛋白质结构预测方法的比较与评价当我们研究生物大分子时，其结构预测变得至关重要。
而对于蛋白质而言，其三维结构对于其功能和性质有着至关重要的影响。
因此，掌握蛋白质结构预测方法的比较与评价也成为了必备的能力之一。
首先，我们要了解蛋白质结构预测的基本流程。
在蛋白质结构预测方法中，采用的是一种计算机模拟的方法，从而得出蛋白质所具有的三维结构。
其中，蛋白质序列是基础数据，它是由氨基酸组成的，不同的氨基酸组合在一起形成了不同的蛋白质。
蛋白质序列中每个氨基酸都有不同的性质，在蛋白质的功能和性质中起着决定性的作用。
蛋白质结构预测方法的比较与评价中，涉及到的预测准确性，时间复杂度，算法性能等方面的评价标准。
下文将会细致的介绍几种蛋白质结构预测方法，并进行实地比较与评价。
1. 基于序列相似性的蛋白质结构预测基于序列相似性的蛋白质结构预测方法，一般基于蛋白质亲缘关系的推断方式进行预测。
其基本思想是利用已知的蛋白质结构来推断相似序列的结构，以此来预测目标蛋白质的结构。
然而，基于序列相似性的蛋白质结构预测方法也有其局限性。
由于各种蛋白质所包含的氨基酸序列的差异性，因此方法仅适用于那些具有高度保守性的蛋白质分子。
此外，该方法还存在如溶剂率计算和电荷分布计算等方面的问题，在不同情况下可能会导致不同的预测结果。
2. 基于蛋白质结构保守性的蛋白质结构预测基于蛋白质结构保守性的蛋白质结构预测方法是建立在“结构保守性”的基础上的，并且可以对目标蛋白质的结构进行高精度的预测。
在该方法中，保守区域通过比对不同物种中相同蛋白质序列来确定，从而可以进一步预测蛋白质的结构。
与基于序列相似性的方法相比，基于蛋白质结构保守性的蛋白质结构预测方法可适用于更广泛的蛋白质结构预测问题。
此外，该方法可以通过对保守区域的分析来预测蛋白质的非保守区域和蛋白质之间的相互作用，从而得出更加全面的蛋白质结构。
3. 基于物理模型的蛋白质结构预测基于物理模型的蛋白质结构预测方法，可通过对蛋白质分子中分子间力学原理的仿真来预测相互作用力场，从而得到蛋白质的结构。
细胞生物学研究中的蛋白质结构解析
细胞生物学研究中的蛋白质结构解析蛋白质是细胞中最重要的分子之一，不仅参与多种生物学过程，还扮演细胞内外传递信息的信使角色。
为了深入理解蛋白质在细胞中的功能和机制，科学家们一直在致力于破解蛋白质的结构。
在细胞生物学研究中蛋白质结构解析方面，有哪些进展和挑战呢？一、蛋白质结构解析的方法为了解析蛋白质的结构，科学家们通常使用X射线晶体衍射、核磁共振、电子显微镜等技术。
其中，X射线晶体衍射是蛋白质结构解析的主要方法之一，因为其能够提供高分辨率的结构信息。
具体而言，科学家们将蛋白质样品制成晶体，在X射线照射下获得样品的衍射图像，通过计算和模拟，得到蛋白质分子的结构信息。
此外，核磁共振技术也广泛应用于蛋白质结构解析中。
核磁共振技术可以测量分子中核自旋的振动状态，并借此推断出分子的结构信息。
由于核磁共振技术不需要产生晶体，因此它可以解析没有形成晶体的蛋白质分子结构，如大分子、复合物等。
二、近年来的进展近年来，细胞生物学领域中蛋白质结构的究竟有哪些进展呢？让我们来看看几个例子：1. 细胞膜受体细胞膜受体是一种重要的蛋白质，有着广泛的生理功能。
科学家们最近成功破译了促进素受体的高分辨率结构，这是一个转化性的发现，有助于了解细胞信号传递的原理。
这项研究揭示了受体的一个重要结构域，在未来设计治疗药物方面将会起到关键作用。
2. RNA合成酶RNA合成酶是细胞中能够合成RNA的蛋白质。
它与RNA聚合作用并最终促使RNA链延伸。
科学家们最近成功破解了人类Dep1b型RNA聚合酶的结构，这是一种核酸酶过渡态的世界上第一个晶体结构。
这项研究发现Dep1b特定的蛋白质交互面，该结构域直接参与RNA链的聚合。
3. 蛋白质降解途径蛋白质降解途径是细胞代谢过程中一种重要的机制。
这种作用可通过特定的酶被高度调节和控制。
最近，科学家破解了Spt16以及Gcn5亚休德异构酶蛋白质的高分辨率结构，这是与降解有关的两个酶结构中的重要组成部分。
三、解析蛋白质结构的挑战虽然X射线晶体衍射和核磁共振等技术可以解析蛋白质结构，但是依旧还存在许多挑战。
蛋白质结构预测方法的比较和评估
蛋白质结构预测方法的比较和评估随着生物技术领域的快速发展，蛋白质也成为了热门研究领域之一。
而蛋白质的结构预测方法更是其中的重要环节。
本文将从理论方法、实验方法两个方面探讨蛋白质结构预测方法的比较和评估。
一、理论方法1.分子力学方法分子力学方法是通过计算化学中的势能面来分析蛋白质分子的结构，主要运用研究手段是分子动力学模拟。
这种方法虽然计算比较简单，但是在预测具有高度结构可塑性的蛋白质结构上应用范围有限。
2.生物信息学方法生物信息学方法是依靠各种计算机程序实现蛋白质结构预测。
主要包括多序列比对、二级结构预测、拟合蛋白质结构以及蛋白质结构预测等方面。
但是，这种方法需要大量已知的蛋白质结构数据进行比对，并且无法完整预测蛋白质结构的细节。
3.量子化学方法量子化学方法采用量子理论对原子和分子体系中的电子态进行描述，是目前预测蛋白质三维结构的最优方法之一。
但是，这种方法需要大量计算资源和运算时间，远高于其他方法。
二、实验方法1. X射线晶体学方法X射线晶体学方法是目前预测蛋白质结构的最精确方法。
通过使用射线通过晶体来得到材料内部的结构信息。
然而，这种方法需要高质量的蛋白质晶体以及昂贵的设备。
2.核磁共振方法核磁共振方法是通过观察蛋白质结构中的质子共振来进行预测分析。
这种方法需要昂贵的设备和大量的样品，同时在分析具备高度结构可塑性的蛋白质上应用也比较有限。
总结随着科学技术的不断发展，蛋白质结构预测方法也不断发生变化。
那么，如何选择合适的方法呢？通常情况下，选择最适合自己的方法需要在理论方法、实验方法、计算资源、算法效率等方面进行综合考虑。
综上所述，各种蛋白质结构预测方法都有其优劣，应该根据蛋白质的特征和实验所需的数据选择最适合自己的方法。
同时，科研人员也需要不断创新探索新的蛋白质结构预测方法，推动蛋白质学领域的发展。
蛋白质结构研究方法的比较
蛋白质结构研究方法的比较蛋白质是生命体系中重要的分子，具有多种生物学功能，包括结构、运输、储存、调节、防御等。
因此，理解蛋白质在分子水平上的结构对于理解生命过程和研究疾病的发生机理非常重要。
在蛋白质结构研究领域，有多种方法可以用于揭示蛋白质的结构信息，比如X射线晶体学、核磁共振、电子显微镜和质谱等。
本文将着重比较这些方法的特点和适用范围。
一、X射线晶体学X射线晶体学是一种最广泛应用的蛋白质结构解析方法。
它利用X射线的波长和蛋白质晶体的周期性结构，通过测量X射线与蛋白质晶体相互作用的信息，确定蛋白质的结构。
X射线晶体学主要适用于大分子结构的解析，对于小分子则需要高分辨率的数据，通常需要NMR或者质谱等方法的辅助。
X射线晶体学虽然是最常用的蛋白质结构解析方法，但是需要高质量的晶体，且在测量过程中需要较长的时间，因此需要大量的蛋白质样品和高水平的专业技术。
此外，X射线晶体学还面临的挑战是有些蛋白质难以析出，无法生长大晶体。
二、核磁共振核磁共振是一种通过观测核磁共振现象，来研究物质结构和动力学的方法。
在核磁共振蛋白质结构解析中，利用核磁共振信号来提供蛋白质的信息，然后通过精密的算法来解析出蛋白质的结构。
核磁共振技术可以研究完整蛋白质的结构和动力学行为，但是对于大分子蛋白质，结构解析比较困难，仅限于小分子和单独蛋白质领域的研究。
此外，这种技术在分辨率上的限制也较为严峻。
三、电子显微镜电子显微镜（EM）技术是可用于蛋白质大分子结构解析的方法之一，它是通过高分辨率特殊型的电子显微镜，用于对生物大分子的结构成像和分析。
与 X射线晶体学相比，EM不需要大晶体，样品要求更加宽松，而且EM的技术已经得到较好的发展，可以用于研究蛋白质多种状态下的结构，例如抑制剂結合状態下的結構變化，但是技术成熟程度还需提高，且仍需要大量的样品、时间和专业技能。
四、质谱质谱技术是一种常用的蛋白质质量和结构分析技术，主要用于确定蛋白质的序列和修饰情况，并对蛋白质构型进行分析。
蛋白质结构解析的方法及应用
蛋白质结构解析的方法及应用蛋白质是构成生物体的基本分子之一，广泛参与生命过程中的各种生化反应和信号传递。
蛋白质的结构决定了其在生物学功能和药物开发等方面的作用，因此，解析蛋白质结构对于理解生物学和开发新药具有重要意义。
本文将介绍常见的蛋白质结构解析方法及其应用。
一、X射线衍射X射线衍射是一种常见的蛋白质结构解析方法，其原理是利用X射线通过晶体时的衍射形成衍射图样，从而确定晶体结构。
衍射图样由晶体中的原子结构和晶胞参数决定，通过解算衍射图样可以获得晶体结构信息。
X射线衍射技术已广泛应用于蛋白质晶体学领域，可用于确定蛋白质的原子级结构。
通过反复拍摄样品的衍射图像，可以经过复杂算法计算出原子的位置和相互作用。
二、核磁共振核磁共振（NMR）是一种蛋白质结构解析技术，其基于蛋白质中不同核自旋和之间的相互作用定位原子并确定分子构象。
蛋白质在强磁场下，原子核会产生不同的共振信号，通过测量这些信号可以得到蛋白质的结构信息。
NMR已广泛应用于研究蛋白质-蛋白质和蛋白质-小分子相互作用和可以在溶液条件下执行。
三、电子显微镜电子显微镜（EM）是一种高分辨率的生物大分子结构解析方法，其可以直接在生物大分子中可视化出单个蛋白质或蛋白质复合物。
传统的EM需要制备样品的冷冻龙形蛋白质以保持原始构象。
EM获得图像的分辨率通常在2至10埃之间，已广泛应用于研究蛋白质大分子复合物的结构。
四、计算方法计算方法包括分子动力学，能量最小化和蒙特卡罗等方法，已广泛应用于计算大分子的结构，这些计算方法可以通过计算确定分子结构和变形。
计算方法可以用于辅助实验数据。
例如，X射线数据可以用于确定已知的蛋白质结构细节，并优化结构，确保符合其他实验结果。
五、应用蛋白质结构解析技术不仅在基础研究中具有重要作用，还广泛应用于药物研发。
药物研究人员使用蛋白质结构解析技术确定药物如何与蛋白质相互作用，并通过改进和开发药物分子来优化相互作用。
许多药物的成功研究背后都是依靠蛋白质结构解析技术的支持。
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蛋白质结构解析的方法对比综述
工程硕士李瑾
摘要：到目前为止，蛋白质结构解析的方法主要是两种，x射线衍射法和NMR法，这两种方法各有优点和不足。
关键词：x射线衍射法 NMR法
到目前为止，蛋白质结构解析的方法主要是两种，x射线衍射法和NMR法。
其中X射线的方法产生的更早，也更加的成熟，解析的数量也更多，第一个解析的蛋白的结构，就是用x晶体衍射的方法解析的。
而NMR方法则是在90年代才成熟并发展起来的。
这两种方法各有优点和不足[1]。
首先是X射线晶体衍射法。
该方法的前提是要得到蛋白质的晶体。
通常是将表达目的蛋白的基因经PCR扩增后克隆到一种表达载体中，然后转入大肠杆菌中诱导表达，目的蛋白提纯之后摸索结晶条件，等拿到晶体之后，将晶体进行x射线衍射，收集衍射图谱，通过一系列的计算，得到蛋白质的原子结构[2]。
x射线晶体衍射法的优点是：速度快，通常只要拿到晶体，最快当天就能得出结构，另外不受肽链大小限制，无论是多大分子量的蛋白质或者RNA、DNA，甚至是结合多种小分子的复合体，只要能够结晶就能够得到其原子结构。
所以x射线方法解析蛋白的关键是摸索蛋白结晶的条件。
该方法得到的是蛋白质分子在晶体状态下的空间结构，这种结构与蛋白质分子在生物细胞内的本来结构有较大的差别。
晶体中的蛋白质分子相互间是有规律地、紧密地排列在一起的，运动性较差；而自然界的生物细胞中的蛋白质分子则是处于一种溶液状态，周围是水分子和其他的生物分子，具有很好的运动性。
而且，有些蛋白质只能稳定地存在于溶液状态，无法结晶[2]。
核磁共振NMR（nuclear magnetic resonance）现象很早就被科研人员观察到了，但将这种方法用来解析蛋白质结构，却是近一二十年的事情。
NMR法具体原理是对水溶液中的蛋白质样品测定一系列不同的二维核磁共振图谱，然后根据已确定的蛋白质分子的一级结构，通过对各种二维核磁共振图谱的比较和解析，在图谱上找到各个序列号氨基酸上的各种氢原子所对应的峰。
有了这些被指认的峰，就可以根据这些峰在核磁共振谱图上所呈现的相互之间的关系得到它们所对应的氢原子之间的距离。
[3]可以想象，正是因为蛋白质分子具有空间结构，在序列上相差甚远的两个氨基酸有可能在空间距离上是很近的，它们所含的氢原子所对应的NMR峰之间就会有相关信号出现[4] 。
通常，如果两个氢原子之间距离小于0.5纳米的话，它们之间就会有相关信号出现。
一个由几十个氨基酸残基组成的蛋白质分子可以得到几百个甚至几千个这样与距离有关的信号，按照信号的强弱把它们转换成对应的氢原子之间的距离，然后运用计算机程序根据所得到的距离条件模拟出该蛋白质分子的空间结构。
该结构既要满足从核磁共振图谱上得到的所有距离条件，还要满足化学上有关原子与原子结合的一些基本限制条件，如原子间的化学键长、键角和原子半径等[4]。
NMR解析蛋白结构常规步骤如下：首先通过基因工程的方法，得到提纯的目的蛋白，在蛋白质稳定的条件下，将未聚合，而且折叠良好的蛋白样品（通常是1mM－3mM，500ul，PH6－7的PBS）装入核磁管中，放入核磁谱仪中，然后由写好的程序控制谱仪，发出一系列的电磁波，激发蛋白中的H、13N、13C原子，等电磁波发射完毕，再收集受激发的原子所放出的“能量”，通过收集数据、谱图处理、电脑计算从而得到蛋白的原子结构[5] [6]。
用NMR研究蛋白质结构的方法，可以在溶液状态进行研究，得到的是蛋白质分子在溶液中的结构，这更接近于蛋白质在生物细胞中的自然状态[7]。
此外，通过改变溶液的性质，还可以模拟出生物细胞内的各种生理条件，即蛋白质分子所处的各种环境，以观察这些周围环境的变化对蛋白质分子空间结构的影响。
在溶液环境中，蛋白质分子具有与自然环境中类
似的运动性，可以观察到整个结构表面的一些松散链段的运动性，而蛋白质的活性部位往往是在整个结构的表面，因此NMR方法为蛋白质与蛋白质、蛋白质与底物或小分子的相互作用提供了一个有效的观察手段[8]。
到目前为止，用该方法来解析蛋白质结构已经十非常成熟。
它的优点就是，蛋白在液体中得到结构，是一个动态的结构，事实上所有已发表的NMR结构都是十个或者二十个结构的ensemble（集合），这就是因为这些结构都是进行能量优化后符合条件的结构，或者说就是溶液中的蛋白结构。
因为是动态就很容易的研究蛋白与其他蛋白或者配基的相互作用[9] [10]。
缺点是，该方法受蛋白质大小的限制，到目前为止NMR解析蛋白结构的上限是50kd[11]。
从1980年代初NMR法出现至今，核磁共振技术在生物大分子的结构研究方面有了飞速的发展，一方面是由于仪器技术本身的发展，能够产生的磁场越来越强；计算机的计算速度也越来越快，更多地是由于实验方法上的创新和发展，由二维的核磁共振实验发展成三维甚至更多维的实验[12]。
借助于基因技术可以得到同位素富集的蛋白质样品,核磁共振的实验也从原来单一的核发展到三种甚至四种核同时在一个实验中共振而产生相关信号。
核磁共振方法的应用范围也从原来单一的蛋白质分子的空间结构研究发展到蛋白质动力学方面的研究，蛋白质与蛋白质、蛋白质与核酸以及小分子的相互作用和药物筛选中蛋白质分子与药物分子的结合等方面[13]。
在此过程中，NMR技术始终处于发展的前沿，围绕这一技术提出的许多原创性观点和方法已被广泛地接受和应用。
随着人类基因组学和蛋白质组学研究的不断深入，蛋白质结构组学的研究也会随之兴起，核磁共振技术在这方面的应用会更多更广。
这些应用的需求反过来也会促进核磁共振技术本身的进步和发展，使之更趋成熟和完善。
参考文献：
[1]. 李兰芬, 南洁, and 苏晓东, 蛋白质晶体学技术的发展与展望. 生物物理学报, 2007(04).
[2]. 江凡, 蛋白质空间结构的实验技术和理论方法. 物理, 2007(04).
[3]. 姜厚理, 冯锐, and 杜泽涵, 核磁共振测定蛋白质构象. 军事医学科学院院刊, 1993(02).
[4]. 胡红雨and 鲁子贤, 核磁共振法研究蛋白质和多肽的结构和功能. 化学通报, 1995(07).
[5]. 施燕红, 郭晨云, and 林东海, 蛋白质NMR样品制备技术. 生命的化学, 2006(02).
[6]. 朱春明, et al. , 基因工程法制备~(15)N标记的蛋白质样品. 清华大学学报(自然科学版), 1999(06).
[7]. 黄鹤, et al. , 多肽和蛋白质NMR预饱和实验中饱和转移效应的研究. 波谱学杂志, 1998(05).
[8]. 高广华and 王大成, 蛋白质溶液NMR结构测定的一些新进展. 生物化学与生物物理进展, 1999(03).
[9]. 施蕴渝and 吴季辉, 核磁共振波谱研究蛋白质三维结构及功能. 中国科学技术大学学报, 2008(08).
[10]. 林东海and 洪晶, 用NMR技术研究蛋白质-配体相互作用. 波谱学杂志, 2005(03).
[11]. 胡红雨, 核磁共振用于蛋白质抑制剂的筛选和先导药物的发现. 药学学报, 2002(02).
[12]. 林东海, 沈联芳, and 叶朝辉, 蛋白质三维结构的定量比较与立体显示. 波谱学杂志, 1995(01).
[13]. 王乐希, 郑珩, and 劳兴珍, 蛋白质分子柔性对接方法研究进展. 药物生物技术, 2008(04).。