影响酶活力的因素的曲线分析
例析酶曲线图的变化
例析酶曲线图的变化作者：吴浩来源：《理科考试研究·高中》2013年第04期影响酶活性的因素很多，如温度、pH.影响酶促反应的因素除影响酶活性的因素外，还涉及酶浓度和底物浓度等。
在研究酶问题时涉及很多类型的曲线，通过改变曲线中某一因素会引起曲线中相关“点”或曲线走势的变化.1.曲线中相关“点”的变化例1下图甲是H2O2酶活性受pH影响的曲线，图乙表示在最适温度下，pH=b时H2O2分解产生的O2量随时间的变化曲线.若该酶促反应过程中改变某一初始条件，以下改变正确的是A.pH=a时，e点下移，d点左移B.pH=c时，e点为0C.温度降低时，e点不移动，d点右移D.H2O2量增加时，e点不移动，d点左移解析O2的最大释放量只与H2O2的量有关，与酶的活性无关，与pH=b时相比，pH=a时酶的活性下降，e点不变，d点右移；H2O2不稳定，在H2O2酶失活时，H2O2仍能分解；温度降低时酶的活性降低，e点不变，但H2O2完全分解所用的时间延长，d点右移；增加H2O2量，e点上移，d点右移.答案：C2.曲线走势的改变例2将新鲜萝卜磨碎、过滤得到提取液.在温度为30℃的条件下，取等量提取液分别加到四个盛有图1pH分别为3、5、7、9的100 mL体积分数为3%的过氧化氢溶液的烧杯中，结果每一个烧杯都产生气体，然后，将加入四个烧杯中提取液的量减半，重复上述实验.在相同时间内，分别测得两次实验中过氧化氢的含量变化并绘制成图1所示曲线，请回答：（1）该实验的目的是.（2）该实验中的自变量是，因变量是.（3）曲线A和B中，过氧化氢含量的最低点位于横坐标同一位置的原因是.（4）曲线A是第次实验的结果，原因最可能是.（5）图2表示萝卜的过氧化氢酶在体外的最适条件下，底物浓度对酶所催化反应的速率的影响.请在图上画出：①如果在A点时，将温度提高5℃时的曲线变化；②如果在B点时，向反应混合物中加入少量同种酶的曲线变化；③如果在C点时加入大量pH为1.8的HCl的曲线变化.解析要确定实验的目的，可围绕自变量和因变量进行分析.本实验中因变量是过氧化氢含量的多少，自变量包括4个烧杯中不同的pH和加入4个烧杯中的提取液的量的多少，据此可以确定实验的目的是探究过氧化氢在不同pH条件及不同量的提取液条件下分解图2图3的快慢或探究等量的提取液在不同pH条件下对过氧化氢分解的影响及同种不同量提取液在相同pH条件下对过氧化氢分解的影响.曲线A和B中过氧化氢含量的最低点对应的pH为最适pH，过氧化氢分解的速度最快，这说明同一种酶在相同条件下的最适pH相同.曲线A与B对照，说明在相同条件下过氧化氢分解的速度较慢，应该是酶的数量的影响，因此，曲线A的实验结果由第二次实验得出.由于图2曲线本身是在最适条件下形成的，如果在A点升高温度，则酶活性会减弱，反应速率会处于较低水平；如果在B点，往反应混合物中加入少量同种酶，反应速率会进一步升高；如果在C点加入大量pH为1.8的HCl，则酶可能变性失活，反应速率会迅速下降，直至反应停止.答案：（1）探究过氧化氢在不同pH条件及不同量的提取液条件下分解的快慢（或探究等量的提取液在不同pH条件下对过氧化氢分解的影响及同种不同量提取液在相同pH条件下对过氧化氢分解的影响）（2）pH的大小和提取液的量单位时间产生气泡的多少（或单位时间内过氧化氢的减少量）（3）同一种酶的最适pH不变（4）二A中所含酶的量较少，相同时间分解的过氧化氢量较少（5）见上图：例3动物脑组织中含有丰富的谷氨酸脱羧酶，能专一催化1 mol谷氨酸分解为1 mol氨基丁酸和1 mol CO2.某科研小组从小鼠的脑中得到该酶后，在谷氨酸起始浓度为10mmol/L，最适温度、最适pH值的条件下，对该酶的催化反应过程进行研究，结果见图38-1和图38-2.图38-1产物CO：浓度随时间变化曲线图（注：酶浓度固定）38-2酶催化反应速率随酶浓度变化曲线（注：反应物浓度过量）请根据以上实验结果，回答下列问题：（1）在图38-1画出反应过程中谷氨酸浓度随时间变化的曲线（请用“1”标注）.（2）当一开始时，将混合物中谷氨酸脱羧酶的浓度增加50%或降低反应温度10℃，请在图38-1中分别画出理想条件下CO2浓度随时间变化的曲线（请用“2”标注酶浓度增加后的变化曲线，用“3”标注温度降低后的变化曲线），并分别说明原因.（3）重金属离子能与谷氨酸脱羧酶按比例牢固结合，不可解离，迅速使酶失活.在反应物浓度过量的条件下，向反应混合物中加入一定量的重金属离子后，请在图38-2中画出酶催化反应速率随酶浓度变化的曲线（请用“4”标注），并说明其原因.解析本题考查酶的作用以及影响酶活性的因素等相关知识.①根据题干知谷氨酸脱羧酶发生催化作用时，每分解1 mmol谷氨酸会产生1 mmol CO2，即反应过程中谷氨酸的减少量（溶液中谷氨酸剩余量等于谷氨酸起始量减去减少量）与CO2的生成量相等，因此，根据曲线中CO2浓度随时间的变化，可得到严格的谷氨酸浓度随时间变化变化减少的数量曲线.②在一定范围内，增加酶浓度加速化学反应速率，但由于反应物总量不变，因此，最终反应生成物总量不变，增加酶浓度仅是使化学反应提前达到平衡.③当反应处于最适温度下，再降低或升高反应温度时，酶催化的活性将会下降，化学反应速度减慢，使反应达到平衡的时间延长.④重金属离子与酶结合，使酶失活，当加入的金属离子都与酶结合完全后，再加入的酶就呈游离状态，具有催化活性.根据图2中曲线，可知在酶浓度较低时，随着酶浓度的变化，催化反应速率与酶浓度呈正比变化.答案：（1）见曲线1（2）当谷氨酸脱羧酶的浓度增加50%时，见曲线2，其原因：酶量增加50%，酶催化反应速率相应提高，反应完成所需时间减少. 当温度降低10℃时，见曲线3，其原因：温度降低，酶催化反应速率下降，但酶并不失活，反应完成所需时间增加.（3）见曲线4（注：曲线4为一条不经过原点的平行直线，平移距离不限）.原因：一定量的重金属离子使一定量的酶失活，当加入的酶量使重金属离子完全与酶结合后，继续加入的酶开始表现酶活力，此时酶的催化反应速率与酶浓度变化的直线关系不变.。
冲刺2020高考生物实验突破专题：影响酶活性的条件(附答案及解析)
影响酶活性的条件1．实验原理(1)探究温度对酶活性的影响 ①反应原理②鉴定原理：温度影响酶的活性，从而影响淀粉的水解，滴加碘液，根据是否出现蓝色及蓝色的深浅来判断酶的活性。
(2)探究pH 对酶活性的影响①反应原理(用反应式表示)：2H 2O 2――――→过氧化氢酶2H 2O ＋O 2。
②鉴定原理：pH 影响酶的活性，从而影响氧气的生成速率，可用带火星的卫生香燃烧的情况来检验O 2的生成速率。
2．实验步骤和结果 (1)探究温度对酶活性的影响(2)探究pH对酶活性的影响考点一：“梯度法”探究酶的最适pH(1)设计思路(2)设计方案例一、为了探究某种淀粉酶的最适温度，某同学进行了如图所示的实验操作。
实验步骤如下：步骤①：取10支试管，分为五组。
每组两支试管中分别加入1 mL某种淀粉酶溶液和2 mL 质量分数为5%的淀粉溶液。
步骤②：将每组淀粉酶溶液和淀粉溶液混合并摇匀。
步骤③：将装有混合溶液的五支试管(编号1、2、3、4、5)分别置于15 ℃、25 ℃、35 ℃、45 ℃、55 ℃水浴中。
反应过程中每隔1分钟从各支试管中取出一滴反应液，滴在比色板上，加1滴碘液显色。
回答下列问题：(1)实验原理：淀粉在淀粉酶的催化作用下分解成还原糖；淀粉酶的活性受温度影响；用碘液可检测淀粉，因为淀粉遇碘液变蓝，根据蓝色深浅来推断淀粉酶的活性。
(2)该实验的设计存在一个明显的错误，即步骤②前应__________________________________________________________________________________________________。
(3)在本实验中，各组溶液的pH要保证______________，该实验能否选用斐林试剂检测实验结果？__________，理由是________________________________________________________________________________________________________________________。
影响酶活力的因素的曲线分析
对于温度和pH的影响，可以采用更精细的温度和pH梯度进行实验， 以获得更准确的酶活力变化曲线。
03
在研究抑制剂和激活剂的影响时，可以尝试更多的抑制剂和激活剂种 类，以更全面地了解它们对酶活力的影响。
04
在实验结束后，应对实验数据进行详细的分析和解释，确保结论的准 确性和可靠性。
对未来研究的展望
不同酶的最适pH值不同，大多 数酶的最适pH值在6.5-8.0之间。
pH对酶活性的影响主要与酶的 解离状态有关。过酸或过碱的环 境会使酶的解离状态发生变化， 从而影响其活性。
抑制剂对酶活力的影响
抑制剂对酶活力的影响也呈曲线变化。抑制剂可以降低酶的活性，且不同抑制剂对酶活性的影响程度 不同。
抑制剂可以分为不可逆抑制剂和可逆抑制剂两类。不可逆抑制剂与酶结合后，会导致酶永久失活；可逆 抑制剂与酶结合后，可以通过其他物质的作用使酶恢复活性。
温度对酶活性的影响主要与酶的稳定 性有关。高温会使酶的结构变得不稳 定，导致酶失活。
不同酶的最适温度不同，有些酶的最 适温度在30-40℃，而有些酶的最适 温度可能高达70-80℃。
pH对酶活力的影响
01
02
03
pH对酶活力的影响也呈曲线变化。 在一定pH范围内，酶的活性随着 pH的升高而增强，但超过一定范 围后，酶的活性会迅速降低。
pH对酶活力的曲线分析
总结词
pH对酶活力具有显著影响，随着pH的改变，酶活力呈现先升高后降低的趋势。
详细描述
酶的活性受溶液的酸碱度影响。在一定的pH范围内，酶的活性随着pH的升高而增强。这是因为合适的pH能够维 持酶的活性中心结构和功能，使酶与底物更好地结合。但当pH过高或过低时，酶的结构可能发生变化，导致酶 失活。
影响酶活性的因素实验设计解析
酶具高度的特异性。所谓特异性是指一种 酶能对一种化合物或一类化合物起催化作 用，而不能对别的物质发生催化反应。
本实验以唾液淀粉酶为例，此酶只能催化 淀粉的水解，最终产物为麦芽糖和少量的 葡萄糖 。
淀粉水解程度不同，遇碘呈色反应不同。因 此，可以通过呈色反应，了解淀粉水解的程 度，从而间接判断唾液淀粉酶活力的大小。 淀粉水解如下：
影响酶活性的因素
生化实验第五组 组员：林诗雯、伍晨楠、 段宇鑫、王雪翎、张艺
一、目的
1、了解pH对酶活性的影响。 2、了解淀粉的水解过程，与各个过程遇碘
的呈色现象。
二、原理
酶的活性受环境pH的影响极为显著。通常， 各种酶只有在一定的pH范围内才表现它的 活性。一种酶表现其活性最高时的pH值， 称为该酶的最适pH。低于或高于最适pH 时，酶的活性逐渐降低。
五、观察并记录实验现象
实验现象
解释结果
淀粉水解：淀粉 紫色糊精 红色糊精 麦芽糖及 少量葡萄糖
遇碘呈色： 蓝色 紫色 红色 无色
三、试剂与仪器
（一）试剂
蒸馏水 0.2%淀粉液 0.1mol/L柠檬酸 0.2mol/LNa2HPO4 pH8.0缓冲液 pH6.8缓冲液 pH5.0缓冲液 碘液
（二）仪器
控温水浴锅 白瓷板 试管、滴管、移液管（1-2ml）、锥形瓶
0.1mol/L柠檬酸 （mL） 9.70
4.55
0.55
取试管3支，编号，按下表进行操作
项目
试管编号
1
2
3
pH5.0的缓冲溶液(mL)
2
—
—
pH6.8的缓冲溶液(mL)
—
2
—
pH8.0的缓冲溶液(mL)
2020届高考生物实验突破 专题06 影响酶活性的条件(解析版)
2020届高考生物实验突破 专题06 影响酶活性的条件1．实验原理(1)探究温度对酶活性的影响 ①反应原理②鉴定原理：温度影响酶的活性，从而影响淀粉的水解，滴加碘液，根据是否出现蓝色及蓝色的深浅来判断酶的活性。
(2)探究pH 对酶活性的影响①反应原理(用反应式表示)：2H 2O 2――――→过氧化氢酶2H 2O ＋O 2。
②鉴定原理：pH 影响酶的活性，从而影响氧气的生成速率，可用带火星的卫生香燃烧的情况来检验O 2的生成速率。
2．实验步骤和结果 (1)探究温度对酶活性的影响(2)探究pH对酶活性的影响考点一：“梯度法”探究酶的最适pH(1)设计思路(2)设计方案例一、为了探究某种淀粉酶的最适温度，某同学进行了如图所示的实验操作。
实验步骤如下：步骤①：取10支试管，分为五组。
每组两支试管中分别加入1 mL某种淀粉酶溶液和2 mL 质量分数为5%的淀粉溶液。
步骤②：将每组淀粉酶溶液和淀粉溶液混合并摇匀。
步骤③：将装有混合溶液的五支试管(编号1、2、3、4、5)分别置于15 ℃、25 ℃、35 ℃、45 ℃、55 ℃水浴中。
反应过程中每隔1分钟从各支试管中取出一滴反应液，滴在比色板上，加1滴碘液显色。
回答下列问题：(1)实验原理：淀粉在淀粉酶的催化作用下分解成还原糖；淀粉酶的活性受温度影响；用碘液可检测淀粉，因为淀粉遇碘液变蓝，根据蓝色深浅来推断淀粉酶的活性。
(2)该实验的设计存在一个明显的错误，即步骤②前应__________________________________________________________________________________________________。
(3)在本实验中，各组溶液的pH要保证______________，该实验能否选用斐林试剂检测实验结果？__________，理由是________________________________________________________________________________________________________________________。
探究影响酶活性的因素
2.实验步骤和结果 (1)探究温度对酶活性的影响
序号
实验操作内容
试管1
试管2
试管3
1 加入等量的可溶性淀粉溶液
2 mL
2 mL
2 mL
60 ℃热水(5分钟
2
控制不同的温度条件
沸水(5分钟) 冰块(5分钟)
)
1 mL(5分钟 3 加入等量的新鲜淀粉酶溶液 1 mL(5分钟) 1 mL(5分钟)
)
4
产物总量也不会1 2增3加4 5
解析
答案
(4)生物体内酶的化学本质是__蛋__白__质__或__R__N_A， 其特性有__高__效__性__、__专__一__性_(答出两点即可)。
12345
解析
答案
(排除温度干扰)，且将酶溶液的pH调至 预设 pH后再 滴入，
不宜在未达到预设pH前，让反应物与酶接触。
过氧 化氢
过
过酶
氧
氧
化
化
氢
氢
酶
酶
关键点拨
1.实验材料选择时的注意事项 (1)在探究温度对酶活性的影响的实验中，不宜选择过氧化氢 (H2O2)和过氧化氢酶作为实验材料，因为过氧化氢(H2O2)在常 温常压时就能分解，加热的条件下分解会加快，从而影响实 验结果。 (2)在探究pH对酶活性的影响实验中，不宜选用淀粉和淀粉酶 作为实验材料，因为在酸性条件下淀粉本身分解也会加快， 从而影响实验结果。
长句应命题探究 答突破简答 题
如图为不同条件下，某酶促反应生成物的浓度随时间的变化曲线，请分析：
1.若表示的是不同催化剂条件下的反应，③是不加催化剂， ②是加无机催化剂，①是加酶，这体现了酶的高效性， 酶具有该特性的原理是同无机催化剂相比，酶能显著降低化 学反应的活化能。
影响酶活力的因素的曲线
3.底物浓度——反应速度
反 应 速 率
B · · A
· C
底物浓度 描述曲线特征： （当酶浓度、温度和pH恒定时）在底物浓度很低的范围 内，反应速度与底物浓度成正比；继续增加底物浓度， 反应速度增加转慢；达到最大后保持不变。
O
解释：酶数量一定时，底物浓度越大，形成的酶—底物 复合物越多；达到一定程度后，有限的酶全部与底物 结合而达到饱和。 BC段有限的不影响酶的活性。 8
比较：酶与无机催化剂
2
影响酶促反应速度的主要因素
反应速率： 单位时间内生成物的增加量，或底物的消耗量 ＝ 酶活力 ＝ 酶的催化效率
底物浓度 酶浓度 酶 酶活性
温度
pH 抑制剂或激活剂等 竞争性抑制
可逆 （降低酶活性，但不使酶变性） 抑制剂作用机制 （形成氢键） 非竞争性抑制 不可逆 使酶永久性失活 （抑制剂与酶共价连接）
1.催化剂加快反应速度的本质原因：降低反应活化能
[活化分子] 过渡态（活化态）
催化后活化能的减少值 非催化过程的活化能
自由能
无机催化剂
酶催化过程的活化能
（酶使活化能更低）
初态 反应物S 平均能量水平较低 终态 产物P 反应过程
反应前后自由能之差
★反应活化能：反应物进入活化状态所需的能量。 （类似于跨栏时栏的高度）（只调节能够反应的反应速度） 催化剂能降低反应活化能，提高活化分子百分数，因此加快了反应速度。 即：在催化反应中，只需较少的能量就可使反应物进入活化态。 ★某反应在不同情况下的反应速度不同，本质原因是反应活化能的不同。 ★酶与无机催化剂相比，活化能水平被降得更低，显示出高效性。 1
思考：
①限制OA段的因素 是底物浓度； 限制BC段的因素是 酶浓度。
影响酶活力的因素
抑制剂——能与酶结合并降低酶活性的分子
▲某些抑制剂能可逆地与酶 结合 和分离。可逆抑制剂可分为 竞争性抑制剂 竞争性抑制剂 和 非竞争性抑制剂。
①竞争性抑制剂与底物结构相似，都结合在
酶活性部位上，从而阻止酶与底物的结合。
★可通过增加底物浓度而解除抑制。
V
无抑制剂
●使v下降的原因： Vmax 酶（E）与抑制剂（I）结合，使部分酶 被抑制剂占据而不能再同时与底物结合， 加竞争性抑制剂 但EI不能生成产物。 ●增加底物浓度，使反应液中的底物分 子％增大，进而使v接近vmax。 底物浓度 竞争性抑制剂的效应取决于 【E总】＝【E游离】＋【ES】＋【EI】 抑制剂与底物的相对浓度。 ●例如：喝酒能治疗甲醇中毒。因为 12 甲醇与乙醇竞争性结合酶的活性部位。 改变S/I的比值可证明之。
曲线在最适温度两侧不对称，因为酶对高温很敏感。21
酶活性
●
嗜冷微生物， 如加酶洗衣粉 中的酶
嗜热微生物如： TaqDNA聚合 酶
酶活性
●
●
温度 温度
耗氧量/ 产热量/ 代谢强度
人离体细胞的呼吸作用酶活 性与环境温度的关系 人体内细胞的呼吸作用酶 活性与环境温度的关系
20 30
40 温度（℃） 22
④温度降低10℃，分子运动速度减慢，与酶结合的底 20 物减少，v减慢。
5.温度——酶活性
温度影响分子运动。温度高，则反应物自由能提高，与酶的接触 机会多。但温度过高，酶变性失活。（超过60℃，大多数失活）
思考：酶的最适温度是个体生长的最适温度吗？ 不一定。不同的酶对生长所起的作用可能不同，有的甚至起抑制 或破坏作用。 人体温的相对恒定有何意义？ 体温的相对恒定对于维持内环境稳定，保证新陈代谢等生命活动 正常进行的必要条件。 解释①：较低温度范围内，温度 越高，分子运动速度越快，与酶 酶活性 结合的底物越多，v越大。温度 过高，酶逐渐失活。 曲线终点则为0，因为高温使酶变 温度 性失活；但曲线起点不为0，因为 低温下酶活性弱但不变性。
实验13用正交法测定几种因素对酶活力的影响
实验13 用正交法测定几种因素对酶活力的影响一、实验目的1.了解和掌握正交法的原理。
2.通过正交试验找出影响酶活力的主要因素。
二、实验原理酶反应受到多种因素的影响，如底物浓度、酶浓度、温度、pH值、激活剂和抑制剂等都能影响酶反应速度。
这种多因素的试验可通过正交法即用一特制的表格——正交表来安排试验、计算和分析试验结果。
这样就能通过少量试验取得较好的效果。
实践证明正交法是一个多、快、好、省的方法，目前已广泛用于工、农、医药业生产和科学实验中。
本实验运用正交法测定底物浓度、酶浓度、温度、pH值这四个因素对酶活性的影响，并求得在什么样的底物浓度、酶浓度、温度和 PH值时酶的活性最大。
通过本实验初步掌握正交法的使用。
三、实验试剂及材料仪器1.2％血红蛋白液：于20ml蒸馏水中加入血红蛋白2.2g，尿素36g，lNNaOH溶液8ml，室温放置1小时，使蛋白变性。
如有不溶物，可过滤除去。
再加0．2MNaH2P04溶液至110ml及尿素4g，调节溶液pH达7.6左右。
2.15％三氯醋酸溶液：15g三氯醋酸溶于蒸馏水，并稀释至100ml。
3.牛胰蛋白水解酶液：3mg牛胰蛋白水解酶冷冻干粉，溶于10ml蒸馏水。
4. 0.1MpH7、8、9巴比妥缓冲液：见附录三。
5.Folin一酚试剂：见实验十七。
四、实验方法1 ．实验设计：本实验取四个因素，即底物浓度[S]、酶浓度[E]、温度、 pH 值。
每个因素选三个水平按一般方法，如对四个因素三个水平的各种搭配都要考虑；共需做 34 =81 次试验，而用正交表只需做9次试验。
选用L9 表（L是正交表的代号， L右下角的数字表示试验次数）。
L9表有两个特性；（ 1 ）每一列中“1”“2”“3” 这三个数字都出现三次，即它们出现的次数是相同的。
（ 2 ）每两列的横行组成的“数对”共有九个，九种不同的数对（1，1），（1，2），（1，3），（2，1），（2，2），（2，3），（3，1），（3，2），（3，3）各出现一次。
影响酶活性的因素实验报告
竭诚为您提供优质文档/双击可除影响酶活性的因素实验报告篇一：实验报告-不同因素对酶的影响实验报告课程名称：生物化学实验（甲）指导老师：成绩：实验名称：酶的基本性质实验——底物专一性剂、激活剂和抑制、最适温度实验类型：分离鉴定实验同组学生姓名：一、实验目的和要求（必填）三、主要仪器设备（必填）五、实验数据记录和处理七、讨论、心得二、实验内容和原理（必填）四、操作方法和实验步骤六、实验结果与分析（必填）Ⅰ.酶的基本性质——底物专一性一、实验目的和要求1.了解酶的专一性。
2.掌握验证酶的专一性的基本原理及方法。
3.学会排除干扰因素，设计酶学实验。
二、实验基本原理酶是一种具有催化功能的蛋白质。
酶蛋白结构决定了酶的功能——酶的高效性，酶催化的反应（酶促反应）要比相应的没有催化剂的反应快103-1017倍。
酶催化作用的一个重要特点是具有高度的底物专一性，即一种酶只能对某一种底物或一类底物起催化作用，对其他底物无催化反应。
根据各种酶对底物的选择程度不同，它们的专一性可以分为下列几种：1.相对专一性一种酶能够催化一类具有相同化学键或基团的物质进行某种类型的反应。
2.绝对专一性：有些酶对底物的要求非常严格只作用于一种底物，而不作用于任何其他物质。
如脲酶只能催化尿素进行水解而生成二氧化碳和氨。
如麦芽糖酶只作用于麦芽糖而不作用其它双糖，淀粉酶只作用于淀粉，而不作用于纤维素。
3.立体异构专一性有些酶只有作用于底物的立体异构物中的一种，而对另一种则全无作用。
如酵母中的糖酶类只作用于D-型糖而不能作用于L-型的糖。
本实验以唾液淀粉酶、蔗糖酶对淀粉、蔗糖水解反应的催化作用来观察酶的专一性。
采用benedict试剂检测反应产物。
benedict试剂是碱性硫酸铜溶液，具有一定的氧化能力，能与还原性糖的半缩醛羟基发生氧化还原反应，生成砖红色氧化亚铜沉淀。
na2co3+2h2o2naoh+h2co3cuso4+2+na2so4还原糖(—choor—c=o)+2cu(oh)2cu2o(砖红色或黄色)+2h2与benedict试剂无呈色反应。
影响酶活性的因素实验报告
竭诚为您提供优质文档/双击可除影响酶活性的因素实验报告篇一：实验报告-不同因素对酶的影响实验报告课程名称：生物化学实验（甲）指导老师：成绩：实验名称：酶的基本性质实验——底物专一性剂、激活剂和抑制、最适温度实验类型：分离鉴定实验同组学生姓名：一、实验目的和要求（必填）三、主要仪器设备（必填）五、实验数据记录和处理七、讨论、心得二、实验内容和原理（必填）四、操作方法和实验步骤六、实验结果与分析（必填）Ⅰ.酶的基本性质——底物专一性一、实验目的和要求1.了解酶的专一性。
2.掌握验证酶的专一性的基本原理及方法。
3.学会排除干扰因素，设计酶学实验。
二、实验基本原理酶是一种具有催化功能的蛋白质。
酶蛋白结构决定了酶的功能——酶的高效性，酶催化的反应（酶促反应）要比相应的没有催化剂的反应快103-1017倍。
酶催化作用的一个重要特点是具有高度的底物专一性，即一种酶只能对某一种底物或一类底物起催化作用，对其他底物无催化反应。
根据各种酶对底物的选择程度不同，它们的专一性可以分为下列几种：1.相对专一性一种酶能够催化一类具有相同化学键或基团的物质进行某种类型的反应。
2.绝对专一性：有些酶对底物的要求非常严格只作用于一种底物，而不作用于任何其他物质。
如脲酶只能催化尿素进行水解而生成二氧化碳和氨。
如麦芽糖酶只作用于麦芽糖而不作用其它双糖，淀粉酶只作用于淀粉，而不作用于纤维素。
3.立体异构专一性有些酶只有作用于底物的立体异构物中的一种，而对另一种则全无作用。
如酵母中的糖酶类只作用于D-型糖而不能作用于L-型的糖。
本实验以唾液淀粉酶、蔗糖酶对淀粉、蔗糖水解反应的催化作用来观察酶的专一性。
采用benedict试剂检测反应产物。
benedict试剂是碱性硫酸铜溶液，具有一定的氧化能力，能与还原性糖的半缩醛羟基发生氧化还原反应，生成砖红色氧化亚铜沉淀。
na2co3+2h2o2naoh+h2co3cuso4+2+na2so4还原糖(—choor—c=o)+2cu(oh)2cu2o(砖红色或黄色)+2h2与benedict试剂无呈色反应。
探究影响酶活性的因素实验报告
探究影响酶活性的因素实验报告探究影响酶活性的因素实验报告酶(enzyme)催化特定化学反应的蛋白质、RNA或其复合体。
是生物催化剂,能通过降低反应的活化能加快反应速度,但不改变反应的平衡点。
保真网站今天为大家精心准备了探究影响酶活性的因素实验报告，希望对大家有所帮助!探究影响酶活性的因素实验报告(一)实验原理(注：市售a-淀粉酶的最适温度约600C)：1.淀粉遇碘后，形成紫蓝色的复合物。
2.淀粉酶可以使淀粉逐步水解成麦芽糖和葡萄糖，麦芽糖和葡萄糖遇碘后不显色。
(二)方法步骤：1、取3支试管，编上号(A、B、C)，然后分别注入2mL可溶性淀粉溶液。
2、另取3支试管，编上号(a、b、c)，然后分别注入1mL 新鲜淀粉酶溶液。
3、将装有淀粉溶液和酶溶液的试管分成3组，A和a试管放入热水(约600C)、B和b放入沸水，C和c放入冰块中，维持各自的温度5min。
思考题1、不能只用不同温度处理淀粉溶液或酶溶液，这是为什么?4、分别将淀粉酶溶液注入相同温度下的淀粉溶液中，摇匀后，维持各自的温度5min。
5、在3支试管中各滴入1-2滴碘液，摇匀后观察这3支试管中溶液颜色变化并记录。
思考题2、在试管A、B、C中分别能观察到什么现象?思考题3、通过上述实验，你能得出什么结论?思考题4、在上述实验中，自变量是什么?无关变量是什么?思考题5、探究温度对酶活性的影响实验中是否可以用斐林试剂来检验实验结果?为什么?思考题1、防止混合时，由于两种溶液的温度不同而使混合后温度发生变化，反应温度不是操作者所要控制的温度，影响实验结果。
思考题2、试管A、B、C的现象分别是：不变蓝、变蓝、变蓝。
思考题3、温度会影响酶的活性。
思考题4、自变量是不同的温度。
无关变量是可溶性淀粉溶液、新鲜淀粉酶溶液、碘液的量。
思考题5、不能。
因为如用斐林试剂来检验实验结果，需加热煮沸，会使低温试管中也出现砖红色沉淀，从而影响实验结果、结论。
探究影响酶活性的因素实验报告一、实验目的1、了解pH对酶的活性的影响机理;2、掌握如何选择酶催化反应的最适pH和获得最适pH条件的确定。
影响酶活性的因素
影响酶活性的因素a.温度：温度（temperature）对酶促反应速度的影响很大，表现为双重作用：（1）与非酶的化学反应相同，当温度升高，活化分子数增多，酶促反应速度加快，对许多酶来说，温度系数（temperature coefficient）Q10多为1～2，也就是说每增高反应温度10℃，酶反应速度增加1～2倍。
（2）由于酶是蛋白质，随着温度升高而使酶逐步变性，即通过酶活力的减少而降低酶的反应速度。
以温度（T）为横坐标，酶促反应速度（V）为纵坐标作图,所得曲线为稍有倾斜的钟罩形。
曲线顶峰处对应的温度，称为最适温度（optimum temperature）。
最适温度是上述温度对酶反应的双重影响的结果，在低于最适温度时，前一种效应为主，在高于最适温度时，后一种效应为主，因而酶活性迅速丧失，反应速度很快下降。
动物体内的酶最适温度一般在35～45℃，植物体内的酶最适温度为40～55℃。
大部分酶在60℃以上即变性失活，少数酶能耐受较高的温度，如细菌淀粉酶在93℃下活力最高，又如牛胰核糖核酸酶加热到100℃仍不失活。
最适温度不是酶的特征性常数，它不是一个固定值，与酶作用时间的长短有关，酶可以在短时间内耐受较高的温度，然而当酶反应时间较长时，最适温度向温度降低的方向移动。
因此，严格地讲，仅仅在酶反应时间已经规定了的情况下，才有最适温度。
在实际应用中，将根据酶促反应作用时间的长短，选定不同的最适温度。
如果反应时间比较短暂，反应温度可选定的略高一些，这样，反应可迅速完成；若反应进行的时间很长，反应温度就要略低一点，低温下，酶可长时间发挥作用。
各种酶在最适温度范围内，酶活性最强，酶促反应速度最大。
在适宜的温度范围内，温度每升高10℃，酶促反应速度可以相应提高1～2倍。
不同生物体内酶的最适温度不同。
如，动物组织中各种酶的最适温度为37～40℃；微生物体内各种酶的最适温度为25～60℃，但也有例外，如黑曲糖化酶的最适温度为62～64℃；巨大芽孢杆菌、短乳酸杆菌、产气杆菌等体内的葡萄糖异构酶的最适温度为80℃；枯草杆菌的液化型淀粉酶的最适温度为85～94℃。
实验9影响酶活性的因素
影响酶促反响的因素 ——温度、pH、激活剂及抑制剂
实验目的
1.学习酶的催化作用特点及影响酶活力的主要因素 2.学习测定酶活力的实验方法
实验原理
生物机体广泛存在各种不同功能的酶，催化不同的生物化 学反响：
过氧化氢酶能催化过氧化氢分解释放氧气和水;唾液淀粉酶 可将淀粉逐步水解成各种糊精、麦芽糖，用碘显色或本尼 迪试剂可以检验酶催化的水解反响产物，并比较反响速度， 从而衡量酶的比活性。通过试管颜色反响，可以定性研究 影响酶活性的因素。
Cl-可以使淀粉酶的活力增加，是其激活剂；而 Cu2+ 使淀粉酶的活力下降，是其抑制剂。
实验器材
材料：唾液
试剂：0.1% 蔗糖，0.1%淀粉， 1% 淀粉，0.2 mol/L Na2HPO4, 0.2 mol/L NaH2PO4, 1% NaCl, 1% CuSO4,1% Na2SO4,本尼迪试剂， 碘水，
实验操作与现象
一.酶的专一性
试
管
0.1% 淀粉(mL)
无酶对照 底物对照
1# 2# 3# 4# 备 注 2 - 2-
0.1% 蔗糖(mL)
- 2-2
唾液(mL)
- - 0.5 0.5
水（mL)
0.5 0.5 - -
现
象
在白瓷盘中滴加2滴碘液，反应开始时和反应结束后分别取两滴反应 液，观察显色反应（37 ℃反应10 分钟）。（此处可初步判断酶活力）
三 pH对酶活力的影响
试
管
1#
2# 3# 4# 5# 备注
0.2 M Na2HPO4(mL) 0.2 M NaH2PO4(mL) 反应体系 pH
1% 淀粉(mL) 温度预处理 唾液(mL) 反应监控
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★某反应在不同情况下的反应速度不同，本质原因是反应活化能的不同。 ★酶与无机催化剂相比，活化能水平. 被降得更低，显示出高效性。 1
比较：酶与无机催化剂
相同点： ①改变反应速度，但本身的质、量不变；
在解读坐标图题型时，要注意以下要点： ●看坐标轴含义——了解两个变量的关系 ●看曲线走势——掌握变量的增减快慢特征与
意义 ●看特殊点——理解特殊点的意义
（起止点、拐点、交叉点） ●看不同曲线的异同——理解曲线之间的内在
联系与区别
.
4
反应速度的测定：
▲测定反应速度时，可以测定 产物增加量 或 底物减少量。 ▲如果底物过量，则测定底物减少量不容易精确，
4.酶浓度——反应速度。
再增加：①底物浓度增加一倍；
②温度降低10℃；
③反应开始时加入一定量的不可逆抑制剂。
5.温度——酶活性。
再增加：①嗜冷微生物、嗜热微生物的酶
【加酶洗境温度；
6.pH——唾液淀粉酶活性。
再增加：①胃蛋白酶； ②肠肽酶. 。
6
2.开始时的反应物浓度、酶浓度均不变。 时间——产物浓度；时间——反应物浓度。
●在①的基础上，反应物浓度增加一倍的曲线【 ③】
☆4条竖线提示：斜率、拐点的变. 化。
7
3.底物浓度——反应速度
反
应 速
·B
率 ·A
· C
描述曲线特征： O
底物浓度
（当酶浓度、温度和pH恒定时）在底物浓度很低的范围 内，反应速度与底物浓度成正比；继续增加底物浓度， 反应速度增加转慢；达到最大后保持不变。
.
11
抑制剂——能与酶结合并降低酶活性的分子
▲某些抑制剂能可逆地与酶 结合 和分离。可逆抑制剂可分为
竞争性抑制剂 和 非竞争性抑制剂。
竞争性抑制剂
①竞争性抑制剂与底物结构相似，都结合在
酶活性部位上，从而阻止酶与底物的结合。
★可通过增加底物浓度而解除抑制。
V 无抑制剂
●使v下降的原因：
Vmax
酶（E）与抑制剂（I）结合，使部分酶
.
5
时间
关于酶的常见曲线图【关注坐标轴的含义】
1.催化剂加快反应速度的本质原因：降低反应活化能。
2.开始时的反应物总量、酶浓度均不变。
时间——产物浓度；时间——反应物浓度。
每图再增加：①酶浓度增加一倍；②反应物浓度增加一倍。
3.底物浓度——反应速度。
再增加：①酶浓度增加一倍;
②加入竞争性抑制剂；
③非竞争性抑制剂
被抑制剂占据而不能再同时与底物结合，
反应 速度
酶浓度增加一倍;【红线， 注意斜率和拐点变化】
底物浓度
.
底物浓度
10
3.底物浓度——反应速度（酶浓度不变） 再增加：加入竞争性 / 非竞争性抑制剂
反应速率
①
②
③
O
底物浓度
曲线③属于非竞争性抑 制剂作用情形，类似于 不可逆抑制剂霸占酶。 因此，存在非竞争性抑 制剂相当于降低了酶的 浓度，曲线斜率变小， 很快达到最大。
●竞争性抑制剂与底物竞争性地与 酶的活性部位结合。它既与酶结合， 又与酶分离，即酶与竞争性抑制剂 的结合是可逆的。竞争性抑制剂的 效应取决于抑制剂与底物的相对浓 度。增加底物浓度，使反应液中的 底物分子％增大，进而使v不断接近 vmax,即竞争性抑制剂可以通过增加 底物浓度来降低抑制剂与酶结合的 概率，以缓解抑制。因此②表示竞 争性抑制剂加入后的情形，随底物 浓度的增加抑制作用逐渐减弱并接 近正常的最大反应速度。
每图再增加：①酶浓度增加一倍；②反应物浓度增加一倍。
产物 浓度
②①
③ 改变纵坐标含义 反应物 浓度
●比较 ①与 ② ●比较 ①与 ③
③ ①
②
时间
时间
●描述曲线 ①的特征（分段、准确）；
解释曲线变化的原因（底物浓度降低，产物浓度增加，可能pH
或温度发生变化等）
●在①的基础上，酶浓度增加一倍的曲线【 ② 】
解释：酶数量一定时，底物浓度越大，形成的酶—底物 复合物越多；达到一定程度后，有限的酶全部与底物 结合而达到饱和。
BC段有限的酶被饱和，反应速度达到最大，再增加
底物浓度，底物浓度并不.影响酶的活性。
8
思考：
①限制OA段的因素 是底物浓度； 限制BC段的因素是 酶浓度。
反
应 速
· B
率
·A
O
· C
底物浓度
②酶浓度增加1倍，曲线发生怎样的变化？
如图的红色曲线。
【理解走势、斜率、拐点等特征性变化】
相同底物浓度下，酶浓度越高，形成的酶—底物复 合物越多，v越大；酶浓度越高，使酶饱和需要的底 物浓度越大。说出曲线几段的限制因素。
③请举出两种能够影响这一曲线形状的因素。
酶浓度、温度和pH等
.
9
反应 速度
温度或PH改变;【红线， 注意斜率和拐点变化】
而产物从无到有，便于测定，只要方法灵敏。
产物
最
浓度
初
阶
段
?
反应 速度
最 初 阶 段
据图分析回答：
▲如何计算反应速度（v）?
△浓度
V＝
＝斜率
t
▲描述反应速度变化的特征：
时间
v只是在最初一段时间保持恒定，
随着时间延长，v逐渐下降直到0。
▲反应速度下降的原因是什么？
底物浓度的降低，产物浓度的增加，
pH或温度的变化等。
【但是，所有酶都必须参与反应过程！】 ②只能催化热力学允许进行的反应； ③加快v，缩短达到平衡的时间，但不改变平衡点； ④降低活化能，使v加快。
不同点：
①高效性；
②专一性（酶对底物）；
③多样性；
④易变性；
⑤反应条件的温和性；
⑥酶活性受到调节、控制；
⑦有些酶的活性需要辅助因子。.
2
影响酶促反应速度的主要因素
反应速率： 单位时间内生成物的增加量，或底物的消耗量 ＝ 酶活力 ＝ 酶的催化效率
底物浓度
酶浓度
酶 酶活性
温度 pH 抑制剂或激活剂等
竞争性抑制
可逆
（降低酶活性，但不使酶变性）
抑制剂作用机制 （形成氢键） 非竞争性抑制
不可逆
使酶永久性失活
（抑制剂与酶共. 价连接）
3
酶作用曲线
酶活性易受多种因素制约，常用坐标图来表示.
1.催化剂加快反应速度的本质原因：降低反应活化能
[活化分子] 过渡态（活化态）
催化后活化能的减少值
自由能
非催化过程的活化能
无机催化剂
酶催化过程的活化能
（酶使活化能更低）
初态 反应物S 平均能量水平较低
反应前后自由能之差
终态 产物P
反应过程
★反应活化能：反应物进入活化状态所需的能量。 （类似于跨栏时栏的高度）（只调节能够反应的反应速度）