生物化学名词解释完全版
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生物化学名词解释完整版生物化学名词解释完整版1. 蛋白质蛋白质是生物体内一类重要的高分子物质，由氨基酸构成，主要作用是构成细胞的结构和代谢物质的合成，也是细胞信号传递、能量传递和免疫防御的重要组成部分。
蛋白质的种类多样，包括酶、激素、抗体、细胞骨架、肌肉等。
2. 氨基酸氨基酸是蛋白质的组成单元，由一羧基和一氨基组成，此外还有一个侧链。
人体内有20种不同的氨基酸，其中9种是必需氨基酸，必须从食物中摄取。
氨基酸不仅是蛋白质的重要组成部分，还是细胞代谢和酶活性的调控物质。
3. 核酸核酸是一类生物体内的高分子物质，包括DNA和RNA两种，由核苷酸组成，主要作用是储存和传递遗传信息。
DNA存储了生物的遗传信息，RNA则参与了生物的蛋白质合成过程。
生物体内的核酸种类多样，包括单链RNA、双链RNA、转录因子、siRNA等。
4. 核苷酸核苷酸是核酸的组成单元，由糖、碱基和磷酸组成。
碱基分为嘌呤和嘧啶两类，糖分为脱氧核糖和核糖两类，磷酸则是核苷酸分子中的反式结构。
生物体内的核苷酸种类多样，包括腺苷酸、鸟苷酸、胞苷酸、尿苷酸等。
5. 酶酶是一类催化生物体代谢反应的蛋白质，由氨基酸构成，能够加速化学反应的速度，催化生成或者分解特定的分子。
酶在生物体内发挥了极为重要的作用，参与了代谢、能量转化、信号转导、免疫防御等生理活动。
6. 代谢代谢是生物体内所有化学反应的总称，包括能量代谢、物质代谢等。
代谢是维持生命所必需的过程，能够维持生物体内部环境的稳态。
代谢活动的主要物质是蛋白质、碳水化合物、脂类和核酸等。
7. 糖原糖原是动物体内储存能量的一种多糖物质，由许多葡萄糖分子组成。
糖原主要储存于肝脏和肌肉组织中，当身体需要能量时，肝脏和肌肉会将糖原分解成葡萄糖，通过血液输送到需要能量的器官。
8. 糖类糖类是生物体内的一类重要的有机化合物，主要由碳、氢和氧三种元素组成，包括单糖、双糖和多糖等多种类型。
糖类在生物体内发挥了极为重要的作用，参与能量代谢、合成酶和抗原等生理活动。
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结合水:是水在生物体和细胞内的存在状态之一,是吸附和结合在有机固体物质上的水,主要是依靠氢键与蛋白质的极性基(羧基和氨基)相结合形成的水胶体。
自由水：不被细胞内胶体颗粒或大分子所吸附、能自由移动、并起溶剂作用的水。
无机盐：无机化合物中盐类的统称。
大量元素：生物正常生长发育需要量较多的元素。
指含量占生物总重量万分之一以上的元素，微量元素：通常指生物有机体中含量小于0.01%的化学元素。
超微量元素：生物体里含量低于十万分之几的元素。
新陈代谢：生物体从环境摄取营养物转变为自身物质，同时将自身原有组成转变为废物排出到环境中的不断更新的过程。
异化：生物体在新陈代谢过程中，自身的组成物质发生分解，同时放出能量，这个过程叫做异化。
同化：是生物体代谢当中的一个重要过程，作用是把消化后的营养重新组合，形成有机物和贮存能量的过程。
底物：酶所作用和催化的化合物。
代谢途径：多种代谢反应相互连接起来，完成物质的分解或合成。
蛋白质系数：指蛋白质含量为氮含量的6.25倍。
必须氨基酸：体内合成的量不能满足机体需要，必须从食物中摄取的氨基酸。
蛋白质一级结构：指多肽中从N-端到C-端的氨基酸序列,包括二硫键的位置。
单体蛋白质：寡聚蛋白质：由两个以上、十个以下亚基或单体通过非共价连接缔合而成的蛋白质。
简单蛋白质：完全由氨基酸构成的蛋白质。
结构域：蛋白质或核酸分子中含有的、与特定功能相关的一些连续的或不连续的氨基酸或核苷酸残基。
蛋白原：蛋白质变性：是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质变性。
蛋白质激活：核酸熔点Tm值：就是DNA熔解温度，指把DNA的双螺旋结构降解一半时的温度。
不同序列的DNA，Tm值不同。
DNA中G－C含量越高，Tm值越高，成正比关系。
限制性内切酶：识别并切割特异的双链DNA序列的一种内切核酸酶。
核酸内切酶：在核酸水解酶中，为可水解分子链内部磷酸二酯键生成寡核苷酸的酶。
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第一章蛋白质1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。
2．必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。
3.氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值，用符号pI表示。
4．稀有氨基酸：指存在于蛋白质中的20 种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸，它们是正常氨基酸的衍生物。
5．非蛋白质氨基酸：指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞的氨基酸。
6．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。
构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。
7．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。
8．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。
一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。
构象改变不会改变分子的光学活性。
9．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。
10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。
11．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。
12．氢键：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。
13．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。
14．离子键：带相反电荷的基团之间的静电引力，也称为静电键或盐键。
15．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。
16．疏水键：非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。
如蛋白质分子中的疏水侧链避开水相而相互聚集而形成的作用力。
17．范德华力：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。
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绪论1.生物化学（biochemistry）：从分子水平来研究生物体（包括人类、动物、植物和微生物内基本物质的化学组成、结构，以及在生命活动中这些物质所进行的化学变化（即代谢反应）的规律及其与生理功能关系的一门科学，是一门生物学与化学相结合的基础学科。
2.新陈代谢（metabolism）：生物体与外界环境进行有规律的物质交换，称为新陈代谢。
通过新陈代谢为生命活动提供所需的能量，更新体内基本物质的化学组成，这是生命现象的基本特征，是揭示生命现象本质的重要环节。
3.分子生物学（molecular biology）：分子生物学是现代生物学的带头学科，它主要研究遗传的分子基础（分子遗传学），生物大分子的结构与功能和生物大分子的人工设计与合成，以及生物膜的结构与功能等。
4.药学生物化学：是研究与药学科学相关的生物化学理论、原理与技术，及其在药物研究、药品生产、药物质量控制与药品临床中应用的基础学科。
第一章糖的化学1．糖基化工程：通过人为的操作（包括增加、删除或调整）蛋白质上的寡糖链，使之产生合适的糖型，从而达到有目的地改变糖蛋白的生物学功能。
2．单糖（monosaccharide）：凡不能被水解成更小分子的糖称为单糖。
单糖是糖类中最简单的一种,是组成糖类物质的基本结构单位。
3．多糖（polysaccharide）：由许多单糖分子缩合而成的长链结构，分子量都很大，在水中不能成真溶液，有的成胶体溶液，有的不溶于水,均无甜味,也无还原性。
4．寡糖（oligosaccharide）：是由单糖缩合而成的短链结构（一般含2~6个单糖分子）。
5．结合糖（glycoconjugate）：也称糖复合物或复合糖，是指糖和蛋白质、脂质等非糖物质结合的复合分子。
6．同聚多糖（homopolysaccharide）：也称为均一多糖,由一种单糖缩合而成，如淀粉、糖原、纤维素、戊糖胶、木糖胶、阿拉伯糖胶、几丁质等。
7．杂多糖（heteropolysaccharide）：也称为不均一多糖，由不同类型的单糖缩合而成,如肝素、透明质酸和许多来源于植物中的多糖如波叶大黄多糖、当归多糖、茶叶多糖等。
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第二章核酸的结构与功能（一）名词解释1.反密码子：存在于tRNA的反密码环中，可与mRNA上相应的三联体密码子形成碱基互补，从而tRNA 能将氨基酸携带至核糖体上参与蛋白质合成。
2.DNA的一级结构：在多核苷酸链中，脱氧核糖核苷酸的排列顺序，称为DNA的一级结构。
由于脱氧核糖核苷酸的差异主要是碱基不同，因此也称为碱基序列。
3.退火：变性的DNA经缓慢冷却后，两条互补链可重新恢复天然的双螺旋构象，这一现象称为复性，也称退火。
4.β-转角：是蛋白质的二级结构形式，常发生于肽链进行180°回折时的转角上。
β-转角通常由4个氨基酸残基组成，其第1个氨基酸残基的羰基氧与第4个残基的氨基氢可形成氢键。
β-转角的结构较特殊，第2个残基常为脯氨酸，其他常见残基有甘氨酸、天冬氨酸、天冬酰胺和色氨酸。
5 DNA的变性从开始解链到完全解链，是在一个相当窄的温度内完成的，在这一范围内，紫外线吸收值达到最大值50％时的温度称为解链温度。
6. DNA变性：双链DNA(dsDNA)在变性因素(如过酸、过碱、加热、尿素等)影响下，解链成单链DNA(ssDNA)的过程称之为DNA变性。
DNA变性后，生物活性丧失，但一级结构没有改变，所以在一定条件下仍可恢复双螺旋结构。
第三章酶（一）名词解释1. allosteric regulation(变构调节)：生物体内有些酶除了有结合底物的活性中心外，还有一个或几个能与调节物相结合的调节部位(变构部位)，当特异的调节物分子可逆的结合在酶的调节部位时，可引起酶的构象发生改变，进而引起酶的催化活性发生改变。
酶的这种调节方式称为酶的变构调节。
2共价修饰：酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团能可逆的共价结合，从而改变酶的活性，这一过程称为酶的共价修饰，最常见的是磷酸化和脱磷酸化修饰。
3.酶的共价修饰调节：酶蛋白肽链上的一些基团可以在另一种酶的催化下，与某种化学基团发生可逆的共价结合，使酶的构象发生改变，从而改变酶的催化活性，这一过程称为酶的共价修饰调节。
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生物化学名词解释大全1. 生物化学（Biochemistry）：研究生物体内化学成分、结构和功能之间的关系的学科。
2. 多肽（Polypeptide）：由多个氨基酸残基通过肽键连接而成的聚合物，是蛋白质的组成部分。
3. 氨基酸（Amino Acid）：生物体内构成蛋白质的基本单位，包含一个氨基（NH2）和一个羧基（COOH），以及一个特定的侧链。
4. 聚合酶链式反应（Polymerase Chain Reaction，PCR）：一种体外复制DNA的技术，通过反复循环的酶催化，使得目标DNA序列在简单的反应体系中大量扩增。
5. 糖（Sugar）：生物体内分子中含有羟基的有机化合物，是能源的重要来源，也是构成核酸和多糖的基本单元。
6. 代谢（Metabolism）：生物体内发生的化学反应的总和，包括物质合成与分解、能量转化以及调节和控制这些反应的调节机制。
7. 酶（Enzyme）：催化生物化学反应的蛋白质分子，可以促进反应速率，但本身在反应中不被消耗。
8. 核酸（Nucleic Acid）：生物体内储存和传导遗传信息的分子，包括DNA和RNA，由核苷酸链组成。
9. 基因（Gene）：DNA分子上的特定区域，编码了一种特定蛋白质的信息，是遗传信息的基本单位。
10. 代谢途径（Metabolic Pathway）：由一系列相互作用的酶催化的反应组成的序列，用于维持生物体内能量和物质的平衡。
11. 脂质（Lipid）：一类不溶于水的化合物，在生物体内发挥结构和能量储存的重要作用，常见的脂质包括脂肪酸、甘油和胆固醇等。
12. 细胞呼吸（Cellular Respiration）：通过氧化分解有机物质以释放能量的过程，通常包括糖的氧化并产生二氧化碳和水。
13. 光合作用（Photosynthesis）：将光能转化为化学能的过程，植物和一些微生物通过光合作用将二氧化碳和水转化为有机物质和氧气。
14. 激素（Hormone）：由内分泌腺分泌并通过血液传递到细胞中起作用的化学物质，调节和控制生物体内的各种生理过程。
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生物化学名词解释完全版第一章1，氨基酸（amino acid）：是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连在α-碳上。
2，必需氨基酸（essential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）（赖氨酸，苏氨酸等）自己不能合成，需要从食物中获得的氨基酸。
3，非必需氨基酸（nonessential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成不需要从食物中获得的氨基酸。
4，等电点（pI,isoelectric point）：使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的静电荷为零）的pH 值。
5，茚三酮反应（ninhydrin reaction）：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。
6，肽键（peptide bond）:一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。
7，肽（peptide）:两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。
8，蛋白质一级结构（primary structure）：指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。
9，层析（chromatography）:按照在移动相和固定相（可以是气体或液体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。
10，离子交换层析（ion-exchange column）使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱11，透析（dialysis）：通过小分子经过半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理，将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。
12，凝胶过滤层析（gel filtration chromatography）：也叫做分子排阻层析。
一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。
13，亲合层析（affinity chromatograph）：利用共价连接有特异配体的层析介质，分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。
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生物化学名词解释完全版13，内在膜蛋白（integral membrane protein）：插入脂双层的疏水核与完全跨越脂双层的膜蛋白。
14，外周膜蛋白（peripheral membrane protein）：通过与膜脂的极性头部或者内在的膜蛋白的离子相互作用与形成氢键与膜的内或者外表面弱结合的膜蛋白。
15，流体镶嵌模型（fluid mosaic model）：针对生物膜的结构提出的一种模型。
在这个模型中，生物膜被描述成镶嵌有蛋白质的流体脂双层，脂双层在结构与功能上都表现出不对称性。
有的蛋白质“镶“在脂双层表面，有的则部分或者全部嵌入其内部，有的则横跨整个膜。
另外脂与膜蛋白能够进行横向扩散。
16，通透系数（permeability coefficient）：是离子或者小分子扩散过脂双层膜能力的一种量度。
通透系数大小与这些离子或者分子在非极性溶液中的溶解度成比例。
17，通道蛋白（channel protein）：是带有中央水相通道的内在膜蛋白，它能够使大小适合的离子或者分子从膜的任一方向穿过膜。
18，（膜）孔蛋白（pore protein）：其含意与膜通道蛋白类似，只是该术语常用于细菌。
19，被动转运（passive transport）：那称之易化扩散。
是一种转运方式，通过该方式溶质特异的结合于一个转运蛋白上，然后被转运过膜，但转运是沿着浓度梯度下降方向进行的，因此被动转运不需要能量的支持。
20，主动转运（active transport）：一种转运方式，通过该方式溶质特异的结合于一个转运蛋白上然后被转运过膜，与被动转运运输方式相反，主动转运是逆着浓度梯度下降方向进行的，因此主动转运需要能量的驱动。
在原发主动转运过程中能源能够是光，A TP或者电子传递；而第二级主动转运是在离子浓度梯度下进行的。
21，协同运输（co－transport）：两种不一致溶质的跨膜的耦联转运。
能够通过一个转运蛋白进行同一方向（同向转运）或者反方向（反向转运）转运。
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生物化学名词解释第一章蛋白质的结构与功能1。
肽键：一分子氨基酸的氨基和另一分子氨基酸的羧基通过脱去水分子后所形成的酰胺键称为肽键。
2. 等电点：在某一pH溶液中，氨基酸或蛋白质解离成阳离子和阴离子的趋势或程度相等，成为兼性离子,成点中性，此时溶液的pH称为该氨基酸或蛋白质的等电点。
3. 模体：在蛋白质分子中，由两个或两个以上具有二级结构的肽段在空间上相互接近,形成一个特殊的空间构象,并发挥特殊的功能，称为模体。
4. 结构域:分子量较大的蛋白质三级结构常可分割成多个结构紧密的区域，并行使特定的功能，这些区域被称为结构域.5。
亚基:在蛋白质四级结构中每条肽链所形成的完整三级结构。
6. 肽单元:在多肽分子中，参与肽键的4个原子及其两侧的碳原子位于同一个平面内，称为肽单元。
7. 蛋白质变性:在某些理化因素影响下,蛋白质的空间构象破坏，从而改变蛋白质的理化性质和生物学活性，称之为蛋白质变性。
第二章核酸的结构与功能1。
DNA变性：在某些理化因素作用下，DNA分子稳定的双螺旋空间构象破环,双链解链变成两条单链，但其一级结构仍完整的现象称DNA变性.2。
Tm：即溶解温度，或解链温度,是指核酸在加热变性时，紫外吸收值达到最大值50%时的温度.在Tm时,核酸分子50％的双螺旋结构被破坏。
3. 增色效应：核酸加热变性时，由于大量碱基暴露,使260nm处紫外吸收增加的现象，称之为增色效应.4. HnRNA：核内不均一RNA。
在细胞核内合成的mRNA初级产物比成熟的mRNA分子大得多，称为核内不均一RNA。
hnRNA在细胞核内存在时间极短,经过剪切成为成熟的mRNA，并依靠特殊的机制转移到细胞质中.5。
核酶：也称为催化性RNA，一些RNA具有催化能力，可以催化自我拼接等反应，这种具有催化作用的RNA分子叫做核酶。
6. 核酸分子杂交：不同来源但具有互补序列的核酸分子按碱基互补配对原则，在适宜条件下形成杂化双链，这种现象称核酸分子杂交.第三章酶1. 酶：由活细胞产生的具有催化功能的一类特殊的蛋白质。
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生物化学名词解释全生物化学名词解释全————————————————————————————————作者: ————————————————————————————————日期：生物化学名词解释集锦第一章蛋白质１.两性离子（dipoｌariｏn）2．必需氨基酸（essentiａlａminｏａc ｉd)３.等电点(ｉsoｅlectric pｏint,pI）4．稀有氨基酸(rare amｉno acｉd)5．非蛋白质氨基酸(ｎoｎprotｅin aｍinｏacid）6．构型(ｃonfigｕratioｎ)７.蛋白质的一级结构（ｐｒoｔein primary structuｒe)8.构象(coｎｆoｒｍatｉoｎ)９．蛋白质的二级结构(proｔeinｓecond ａry sｔｒucture)10．结构域（doｍａｉn）11．蛋白质的三级结构(proteｉn ｔertｉary ｓtrucｔure)１2．氢键(ｈydrogｅn boｎd）１3.蛋白质的四级结构(prｏteｉn quａternary stｒucture)14.离子键(ionｉc bond)１５.超二级结构(supｅr-seｃondaｒy sｔructuｒe)16．疏水键(hｙdrｏphoｂic bonｄ）17.范德华力( vaｎder Waａls force) 1８．盐析(salｔiｎｇ ouｔ)１9.盐溶(salting iｎ)20．蛋白质的变性（denatｕｒａtion)21.蛋白质的复性(ｒｅnaｔuｒａtｉｏn) 22．蛋白质的沉淀作用（ｐrｅcｉpｉｔａｔiｏn）23.凝胶电泳(ｇel electｒoｐhoresis)24.层析(chroｍatｏｇrapｈy）第二章核酸1.单核苷酸(ｍｏｎonucｌeotide)2.磷酸二酯键（phosphｏdiｅstｅr boｎds) 3．不对称比率（dissymmｅtry rａtｉo) 4.碱基互补规律（ｃomｐｌeｍenｔａry ｂase ｐaｉring)5．反密码子(aｎticｏdoｎ）6.顺反子（ｃiｓtron)7.核酸的变性与复性（dｅnaturａtion、rｅnaturatiｏn）８.退火(ａnnｅａlｉng）9．增色效应(hyｐer chrｏmiｃｅffect) 1０．减色效应（hypo chromｉｃeffect）11．噬菌体(phａge)12．发夹结构(ｈairpin sｔruｃtuｒe) 13．DNA 的熔解温度（m ｅlｔiｎｇtemperatuｒeＴm)１4.分子杂交（mｏleculａｒhｙｂrｉdｉｚatｉｏｎ)15．环化核苷酸(cyｃlic nucｌeoｔide)第三章酶与辅酶1．米氏常数(Ｋm 值)2.底物专一性(substｒaｔe speｃifiｃｉｔy）３．辅基(pｒosthetic groｕp）4.单体酶（ｍｏnｏmeｒic ｅnzymｅ）5.寡聚酶(oligomerｉｃｅnzymｅ）６.多酶体系（muｌｔieｎzｙme ｓyｓtｅm）7.激活剂(activａtｏr）8.抑制剂（inｈｉbｉtｏr inhibiｔon) ９．变构酶（aｌlosｔerｉｃenｚｙme)10.同工酶（ｉｓozｙme）11.诱导酶（indｕced enｚyme)1２．酶原（zymogｅｎ）1３．酶的比活力（ｅnｚymaticｃompare eneｒgy)１4.活性中心(acｔive ｃeｎter）第四章生物氧化与氧化磷酸化1．生物氧化(ｂiｏlogical oxidatiｏn)2. 呼吸链（reｓpiratory chain）3. 氧化磷酸化(oxidatiｖｅphｏsphｏｒylation)4. 磷氧比P/Ｏ（Ｐ/O)5．底物水平磷酸化（ｓubstｒaｔe ｌevel phosphorｙlａtiｏn）6. 能荷(eｎergy ｃhaｒg第五章糖代谢1.糖异生（glycogｅnolysis)2.Q 酶(Q-enzｙｍe)３.乳酸循环(lacｔａｔe cycle)4．发酵(fermｅntation）５.变构调节(allosteｒic regulａｔiｏn)６.糖酵解途径(glyｃoｌyｔic pathway）7.糖的有氧氧化(ａｅro ｂｉc ｏxiｄation) 8．肝糖原分解(gｌycogenoｌysｉs)9.磷酸戊糖途径(pentｏse pｈoｓphaｔｅpａthｗay)10．Ｄ－酶(Ｄ－enzyme)1１.糖核苷酸(sugar-ｎｕcleotide)第六章脂类代谢1. 必需脂肪酸(esseｎｔiaｌfaｔtyａｃｉd)２．脂肪酸的α-氧化(α-ｏxｉdatioｎ) ３. 脂肪酸的β－氧化(β-o ｘidａtiｏn) 4．脂肪酸的ω-氧化（ω－oxidatｉon) 5. 乙醛酸循环(ｇlｙoxylaｔe cｙｃｌe）６．柠檬酸穿梭（ciｔriａｔe shuｔtle) 7. 乙酰ＣoA 羧化酶系(acetyｌ-ＣｏAcａrnｏxyｌase)8. 脂肪酸合成酶系统（fａtty acｉd synthase sysｔeｍ)第八章含氮化合物代谢1.蛋白酶（Pｒotｅinasｅ）2．肽酶（Ｐｅptidaｓｅ）３．氮平衡（Nitrogen balanｃe)4．生物固氮(Bioｌoｇiｃaｌnｉtｒoｇeｎfiｘatｉｏn）5.硝酸还原作用(Nitrate rｅductioｎ)６.氨的同化(Incorporatｉon oｆammｏnium ionｓｉntｏorganic ｍoｌecｕles）7．转氨作用（Tｒanｓａminatiｏｎ）８．尿素循环（Uｒea cycle）９.生糖氨基酸(Glｕcogenic amiｎo acid）1０.生酮氨基酸(Ｋe ｔogenic aｍiｎo acid）11.核酸酶（Nuclｅａsｅ）12.限制性核酸内切酶（Resｔrｉctｉon en ｄonuclease）１3.氨基蝶呤(Aminｏpterin)14．一碳单位（One ｃarbｏn uniｔ）第九章核酸的生物合成1．半保留复制（ｓemiconservatiｖｅｒｅｐlicatｉｏn)2.不对称转录(asyｍmetrｉｃtrancriptｉon)３.逆转录（ｒeｖeｒse tｒａnｓｃｒiｐtio ｎ)4．冈崎片段（Oｋazaki fragｍeｎt)5.复制叉(ｒｅｐｌicaｔｉｏｎfork) 6．领头链（ｌｅaｄing stｒaｎｄ)7.随后链（lａggｉng sｔｒand）8.有意义链(sense ｓtｒanｄ）9.光复活(phｏtoreactｉvatｉｏn)1０．重组修复（ｒｅcoｍbiｎaｔｉon repair）１1．内含子（inｔron)１２.外显子(exon)１３．基因载体（ｇenｏnｉc vｅctor)1４.质粒(plasmid)第十一章代谢调节1.诱导酶(Inｄuciblｅenzymｅ）２.标兵酶(Ｐaceｍakeｒenzｙmｅ）3.操纵子(Opeｒon）4．衰减子（Aｔtenuａtｏr)5.阻遏物(Repressｏr）6．辅阻遏物（Ｃoｒepreｓsor）7．降解物基因活化蛋白(Ｃatabolic geｎe act ｉvator proteiｎ) 8．腺苷酸环化酶（Adenylate ｃycｌaｓe) ９．共价修饰（Cova ｌent moｄifｉｃａtｉon)10．级联系统(Cascadｅsystem）11．反馈抑制（Ｆeeｄｂａck inhibｉtiｏｎ）12．交叉调节（Cross reｇulａtion）13．前馈激活(Feedforwａｒｄactivation）1４.钙调蛋白（Caｌmｏｄulｉn）第十二章蛋白质的生物合成1.密码子(ｃoｄoｎ)2.反义密码子(syｎonyｍous codon)３.反密码子(anticodoｎ）4．变偶假说（wobble hypothｅsiｓ)５.移码突变(ｆraｍeshｉfｔmuｔant）6.氨基酸同功受体（iｓoacceptor）７.反义ＲNA(ａntiｓｅｎse RNＡ)８．信号肽（siｇnａl ｐepｔide)9.简并密码(degeneratｅcodｅ）10．核糖体(ribosｏme）11.多核糖体（poly some)12．氨酰基部位(ａmｉｎoacyl siｔｅ)13.肽酰基部位(pｅptidｙsite)14.肽基转移酶（peptｉdyl traｎsferase）15．氨酰- tＲＮA 合成酶（amino aｃy－ｔRＮA sｙnthetａse)１6.蛋白质折叠(pｒotein folding)１7.核蛋白体循环（polyｒｉｂｏsoｍｅ) 1８．锌指(zｉne finger)19．亮氨酸拉链（leuｃｉnｅzｉppeｒ) 20．顺式作用元件(ｃis-acｔing elｅｍen ｔ)21.反式作用因子(tｒans－acting factｏr)22.螺旋-环－螺旋(helｉx-loop-helｉｘ)第一章蛋白质1．两性离子:指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。
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糖类：1、糖：是多羟基的醛或酮及其缩聚物和某些衍生物以及可以水解产生这些化合物的物质的总称。
2、单糖：是最简单的糖，不能再被水解为更小的单位。
3、寡糖：也称低聚糖，是由2-10个分子单糖缩合而成，水解后产生单糖。
4、多糖：是由多个单糖分子缩合而成。
多糖中由相同的单糖基组成的称同多糖，不相同的单糖基组成的称杂多糖。
5、糖异生：糖异生是指从非糖物质合成葡萄糖的过程。
动物可以将丙酮酸、甘油、乳酸及某些氨基酸等非糖物质转化成糖。
6、糖原：糖原是动物体内葡萄糖的储存形式。
7、糖酵解：酶将葡萄糖降解成丙酮酸并伴随着生成ATP的过程，又称EMP途径，缺氧时在细胞胞浆中进行。
脂质：1、脂质：脂类是脂肪酸(C4以上的)和醇[包括甘油醇、鞘氨醇(成称神经醇)、高级一元醇和固醇]等所组成的酯类及其衍生物。
2、单脂：为脂酸与醇(甘油醇、高级一元醇)所组成的酯类。
3、复脂：脂酸与醇(甘油醇，鞘氨醇)所生成的酯，同时含有其他非脂性物质，如糖、磷、酸及氮碱。
4、磷脂：含磷酸与氮碱的脂类，分甘油醇磷脂和鞘氨醇磷脂两类。
鞘氨醇磷脂不含甘油醇而含鞘氨醇。
5、糖脂：含糖分子的脂类，由鞘氨醇或甘油醇与脂酸和糖所组成，如脑苷脂和神经节苷脂。
6、水解：脂肪在酸碱及脂肪酶作用下酯键断裂，产生甘油与脂酸；7、皂化：碱水解脂肪产生的脂酸盐称皂，因此碱水解脂肪的作用称皂化作用；8、皂化值：皂化1g脂肪所需的KOH的质量(mg)。
与脂酸的分子量成反比(为什么？1g中的mol数不同)。
作用：可用来推算油脂的平均分子量。
9、氢化：不饱和脂肪在催化剂影响下，不饱和双键可加入氢而成饱和脂，这个作用称为氢化。
10、卤化：溴碘同样可加入不饱和脂肪的双键上，产生饱和的卤化脂，这种作用称为卤化。
11、碘价（值）：100g脂质样品所能吸收的碘的质量(g)。
作用：可推知脂酸的不饱和程度。
可用来测定油脂中脂肪酸的不饱和度。
12、氧化：不饱和脂肪酸与分子氧作用，产生脂酸过氧化物。
生物化学名词解释
第一部分绪论1.生物化学（Biochemistry）：是生命的化学，是研究生物体的化学组成和生命过程中的化学变化规律的一门科学。
是从分子水平来研究生物体（人、动物、植物和微生物）内基本物质的化学组成、结构及在生命活动中这些物质所进行的化学变化的规律及其与生理功能的关系的一门科学，是一门生物学与化学相结合的基础学科。
2.新陈代谢：生物体内的各种基本物质在生命过程中不断进行着相互联系、相互制约、相互对立而又统一的、多样复杂的、又有规律的化学变化，其结果是生物体与外界环境进行有规律的物质交换，称为新陈代谢。
通过新陈代谢为生命活动提供所需的能量，更新体内基本物质的化学组成，这是生命现象的基本特征，是揭示生命现象本质的重要环节。
3.分子生物学（molecular biology）：是现代生物学的带头学科，它主要研究遗传的分子基础，生物大分子的结构与功能和生物大分子的人工设计与合成，以及生物膜的结构与功能等。
第二部分维生素与微量元素1.维生素（vitamin）：是维持人体生命活动必需的一类有机物质，也是保持人体健康的重要活性物质。
维生素在体内的含量很少，但在人体生长、代谢、发育过程中却发挥着重要的作用。
机体不能合成或合成量不足，不能满足机体的需要，必须经常通过食物中获得，人体对维生素的需要量很小。
2.微量元素（trace element）：微量元素是指人体中每人每天需要量在100mg以下的元素，虽然所需甚微，但生理作用却十分重要，如铁、锌、铜、锰、铬、硒、钼、钴、氟等。
3.水溶性维生素（water-soluble vitamins）：一类能溶于水的有机营养分子。
其中包括在酶的催化中起着重要作用的B族维生素以及抗坏血酸（维生素C）等。
4.脂溶性维生素（lipid soluble vitamin）：由长的碳氢链或稠环组成的聚戊二烯化合物。
脂溶性维生素包括维生素A、D、E和K，这类维生素能被动物贮存。
5.维生素原（provitamin）：某些物质本身不是维生素，但是可以在生物体内转化成维生素，这些物质称为维生素原。
生物化学名词解释完整版
生物化学名词解释第一章糖类1.单糖（monosaccharide）由3个或更多碳原子组成的具有经验公式（CH2O）n的简糖。
2.寡糖（oligoccharide）由2～20个单糖残基通过糖苷键连接形成的聚合物。
3.多糖（polysaccharide）20个以上的单糖通过糖苷键连接形成的聚合物。
多糖链可以是线形的或带有分支的。
4.构型（configuration）一个有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。
在立体化学中，因分子中存在不对称中心而产生的异构体中的原子或取代基团的空间排列关系。
有D型和L 型两种。
构型的改变要有共价键的断裂和重新组成，从而导致光学活性的变化。
5.构象（conformation）分子中由于共价单键的旋转所表现出的原子或基团的不同空间排列。
指一组结构而不是指单个可分离的立体化学形式。
构象的改变不涉及共价键的断裂和重新组成，也无光学活性的变化。
6.醛糖（aldose）一类单糖，该单糖中氧化数最高的C原子（指定为C-1）是一个醛基。
7.酮糖（ketose）一类单糖，该单糖中氧化数最高的C原子（指定为C-2）是一个酮基。
8.对映体（enantiomer）互为实物与镜像而不可重叠的一对异构体。
如左旋乳酸与右旋乳酸是一对对映体。
9.差向异构体（epimer）同一不对称碳原子，各取代基取向不同，而产生两种差向同分异构体。
如α-D-吡喃葡萄糖与β-D-吡喃葡萄糖；与葡萄糖互为差向异构体的有：甘露糖(C2)，阿洛糖（C3），半乳糖（C4）。
10.异头物（anomer）仅在氧化数最高的C原子（异头碳）上具有不同构形的糖分子的两种异构体。
11.异头碳（anomer carbon）环化单糖的氧化数最高的C原子，异头碳具有羰基的化学反应性。
12.变旋（mutarotation）吡喃糖，呋喃糖或糖苷伴随它们的α-和β-异构形式的平衡而发生的比旋度变化。
13.糖苷（dlycoside）单糖半缩醛羟基与别一个分子的羟基，胺基或巯基缩合形成的含糖衍生物。
(完整word版)生物化学名词解释
第一章 1.氨基酸的等电点( PI )（isoelectric point ）: 在某一PH的溶液中, 氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同, 成为碱性离子, 呈电中性, 此时溶液的PH称为该氨基酸的等电点。
2.谷胱甘肽（GSH）: 由Glu、Cys、Gly组成, 分子中半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。
(1)是体内重要的还原剂, 保护蛋白质和酶分子中的巯基免遭氧化, 使蛋白质处于活性状态。
(2)具有嗜核性, 与外源的嗜电子毒物（致癌剂、药物）结合, 从而阻断这些化合物与DNA.RNA或蛋白质结合, 以保护机体免遭毒物侵害。
3.蛋白质的一级结构（primary structure）: 在蛋白质分子中, 从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。
稳定其主要化学键是肽键和二硫键。
4.蛋白质的二级结构(secondary structure): 指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构, 即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置。
稳定它的主要化学键是氢键。
主要包括α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲。
5、肽单元（肽平面）（peptide unit）:多肽分子中肽键的6个原子（Cα1.C.O、N、H、Cα2）位于同一平面, 即肽单元。
是蛋白质二级结构的主要结构单位。
6.α螺旋（α-helix）:以α碳原子为转折点, 以肽键平面为单位, 盘曲成右手螺旋的结构。
螺旋上升一圈含3.6个氨基酸残基, 螺距0.54nm。
氨基酸的侧链伸向螺旋的外侧。
螺旋的稳定是靠氢键。
氢键方向与长轴平行。
7、蛋白质的三级结构(tertiary structure)：指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置, 即整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。
其形成与稳定主要依靠次级键, 如疏水键、盐键、氢键、范德华力等。
8、结构域（domain）:是三级结构层次上的局部折叠区, 折叠得较为紧密, 各有独特的空间构象, 并承担不同的生物学功能。
9、分子伴侣（molecular chaperons）: 一类帮助新生多肽链正确折叠的蛋白质。
生物化学名词解释完整版
生物化学名词解释完整版生物化学是研究生命活动中化学过程的分支学科，涉及了生命中各种分子的合成、代谢以及转运等方面。
本文将对生物化学中常用的名词进行详细解释。
1. 氨基酸氨基酸是生命体内的基本构建块之一，是合成蛋白质的单体分子。
氨基酸由氨基和羧基组成，一般含有一种特殊的侧链，侧链的不同决定了氨基酸的种类。
常用的氨基酸包括20种标准氨基酸和一些非标准氨基酸。
2. DNADNA是指脱氧核糖核酸，是生命体内遗传信息的存储分子。
DNA由四种核苷酸基组成，分别是adenine、guanine、cytosine、thymine。
DNA分子以螺旋结构存在，通过分子内的氢键结合成双螺旋的结构，通过不同的核苷酸组合形成不同的基因序列。
3. RNARNA是指核糖核酸，是DNA的衍生物，通过基因转录合成。
RNA分为mRNA、tRNA、rRNA等不同类型，具有传递遗传信息以及合成蛋白质等多种生物学功能。
4. 蛋白质蛋白质是由氨基酸聚合而成的大分子，是生物体内的重要构成部分，具有多种生物学功能，例如催化反应、传递信号、支持细胞结构等。
由于蛋白质分子三维结构的复杂性以及多种氨基酸侧链的存在，使得蛋白质具有高度的特异性和生物活性。
5. 酶酶是一种蛋白质，具有催化生物体内化学反应的作用，促进化学反应发生。
酶的活性受到多种因素的影响，如温度、pH、离子等。
6. 代谢代谢是指生物体内物质的合成、分解以及转化等生化过程。
代谢需要能量的参与，通常通过ATP这种能量分子来提供能量。
7. ATPATP是指三磷酸腺苷，是生物体内重要的能量分子。
ATP通过水解反应释放能量，并将ADP和Pi重新合成成ATP的形式，使能量得以循环使用。
8. 光合作用光合作用是指植物和一些微生物通过利用太阳能将二氧化碳和水转化为有机物质的过程。
该过程需要色素分子叶绿素等的参与。
9. 呼吸作用呼吸作用是指通过代谢有机物质来获取ATP能量的过程，该过程需要氧气参与。
包括有氧呼吸和无氧呼吸两种形式。
生化名词解释大全
生化名词解释大全1. DNA：脱氧核糖核酸，生物体的遗传物质，由四种碱基（腺嘌呤、鸟嘌呤、胸腺嘧啶、鸟嘌呤）组成的双链螺旋结构。
2. RNA：核糖核酸，参与蛋白质的合成和转运，可以分为信使RNA（mRNA）、核糖体RNA（rRNA）和转移RNA （tRNA）。
3. 蛋白质：多肽链或多种肽链编织而成，具有广泛的功能，如结构支持、酶催化和信号传递。
4. 酶：催化化学反应的蛋白质，通过降低反应活化能来加速反应速率。
5. 细胞膜：包围和保护细胞的薄膜，由脂质双层和蛋白质构成。
6. 生物催化：生物体利用酶促进化学反应发生的过程。
7. 代谢：生物体所进行的化学反应，包括合成物质和分解物质两个方面。
8. 基因：DNA上的功能区段，确定了特定蛋白质的合成。
9. 氨基酸：蛋白质的构成单位，共有20种不同的氨基酸。
10. 异源重组：将来自不同生物体的DNA片段重新组合，形成新的基因组合。
11. 基因工程：利用基因工具和技术对生物体的基因进行改造，实现特定目标。
12. 克隆：复制生物个体或基因的过程。
13. 基因表达：基因的信息从DNA转录为mRNA，再由mRNA翻译为蛋白质的过程。
14. 遗传：生物体通过基因的传递将遗传信息传递给下一代。
15. 内质网：细胞内一种网状结构，参与蛋白质合成和修饰。
16. 线粒体：细胞内的双层膜结构，参与细胞呼吸和能量产生。
17. 基因突变：DNA序列发生改变，导致基因功能或表达出现不同。
18. 病原体：引起疾病的微生物或病毒。
19. 感染：病原体侵入和繁殖在宿主体内，导致宿主出现病症。
20. 免疫系统：人体防御病原体和异物入侵的生物系统。
21. 抗生素：一类能抑制或杀死细菌生长的化学物质。
22. 肥料：提供植物所需养分的物质，促进植物生长。
23. 基因组：一个生物体的所有基因的集合。
24. 表型：生物体可观察到的形态特征，由基因和环境共同决定。
25. DNA修复：维护DNA完整性的一系列修复机制。
生物化学名词解释
生物化学名词解释1. 蛋白质：生物体内最重要的大分子之一，由氨基酸序列构成。
蛋白质具有多种生物学功能，如催化、结构支撑、运输等。
2.核酸：构成生命体系中一类非常重要的大分子，由核苷酸组成。
核酸分为脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。
DNA带有遗传信息，RNA参与蛋白质合成。
3.酶：一种催化剂，加速生化反应。
酶可以分解分子，促进分子结合，或改变其化学结构。
4.代谢：生物体的一系列内部化学反应，通过消耗能量以及其他物质来维持生物体的生命活动。
5.细胞膜：生命体系中一个重要的组成部分，在细胞周围形成一个类似“皮肤”的物理屏障。
细胞膜通过选择性渗透控制物质在细胞内外之间的转移，从而维持细胞功能。
6.基因：遗传信息的基本单位，储存个体遗传信息，并控制细胞蛋白质的合成。
一个基因是由一段DNA序列编码的。
7.信号转导：一种细胞内转导机制，通过细胞内或细胞外的信号分子，传递一些特定的信息以及信号，最终影响不同生命活动。
8.代谢通路：一系列的生化反应，以特定的顺序和方式进行，从而将小分子代谢产物转化为化合物的过程。
9.生物分子：构成生命体系中的主要分子，包括蛋白质、核酸、碳水化合物和脂类等。
它们提供能量、储存能量、维持生命活动以及维持生物体的结构。
10.生物催化：生命体系中一种特定的催化过程，通过酶促进生化反应。
生物催化可以在较温和的条件下进行，从而节省能量和资源。
11.糖代谢：一系列生物化学反应，将葡萄糖和其他糖类分解为能够提供能量的产物，并在代谢通路中继续进行。
12.氧化还原反应：一个常见的生化反应类型，涉及原子或离子之间的电子转移。
在这种类型的反应中，被氧化物失去电子，而被还原物获得电子。
13.葡萄糖：一种重要的单糖，通过糖代谢的过程来提供能量。
葡萄糖是糖类的代表，也被广泛应用于生物工程和食品工业。
14.ATP：三磷酸腺苷，细胞内最常见的高能化合物之一，承担能量传递的重要功能。
15.脂质：一类极为重要的生物分子，参与许多生命活动。
生物化学名词解释
1、单糖：不能被水解成更小分子的糖类称为单糖。
2、寡糖：是由2~20个单糖通过糖苷键连接而成的糖类物质。
3、多糖：水解时产生20个以上单糖的糖类。
4、同多糖：水解只产生一种单糖或单糖的衍生物成为同多糖。
5、杂多糖：水解时产生一种以上的单糖或单塘衍生物。
6、几何异构：也称顺反异构，这是由于分子中存在双键或环的存在或其他原因限制原子间的自由旋转引起的异构现象。
7、旋光异构：是由于分子存在手性碳原子造成的，最常见的是分子内存在不对称碳原子。
8、不对称碳原子：是指与四个不同的原子或原子基团共价连接并因而失去对称性的四面体碳，也称手性碳原子、不对称中心或手性中心。
9、异头碳原子：单糖由直链变为环状结构时，羰基碳原子成为新的手性中心，导致C1差向异构化，产生两个非对映体，在环状结构中半缩醛碳原子称为异头碳原子。
10糖苷：环状单糖的半缩醛（或半缩酮）羟基与另外一化合物缩合形成的缩醛称为糖苷。
11、变旋：许多单糖在新配置的溶液中会发生旋光度的改变，这种现象称为变旋。
12、糖胺聚糖：属于杂多糖，为不分支的长链聚合物，由己糖醛酸和己糖胺重复二糖单位构成。
13、差向异构体：分子之间仅有一个手性碳原子的构型不同的非对映异构体称为差向异构体。
14．酸值：中和1g油脂中的游离脂肪酸所需的KOH mg数。
15．碘值：100g油脂卤化时吸收碘的克数。
16．乙酰值：中和从1g乙酰化产物中释放的乙酸所需的KOH mg数。
17．皂化值：皂化1g油脂所需的KOH mg数。
18.脂质：一类低溶于水而高溶于非极性溶剂、脂肪酸和醇所形成的酯类及其衍生物、能被生物体利用的物质。
19、必需氨基酸：机体不能自行合成而必须从外界食物摄取的氨基酸。
20、盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象。
21、盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。
22、蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。
生物化学名词解释
生物化学名词解释（完整收录同步练习中所有名解）typewriting by MK第一章肽：蛋白质中的氨基酸相互结合成多肽链。
生物活性肽：人体内存在许多具有生物活性的低分子量的肽。
☐肽键：在甘氨酰丙氨酸分子中连接两个氨基酸的酰胺键称为肽键。
☐蛋白质的一级结构：氨基酸排列顺序称为蛋白质的一级结构。
☐蛋白质的二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构。
☐肽单元：同一平面上参与肽键的6个原子构成了所谓肽单元。
☐模体：在许多蛋白质分子中，可发现2个或3个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，称为模体。
☐蛋白质的三级结构：指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。
☐Domain, 结构域：分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域，折叠较为紧密，各行使其功能，称为结构域。
☐蛋白质的四级结构：蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。
☐亚基：每一条多肽链都有其完整的三级结构，称为亚基。
☐协同效应：指一个亚基与其配体（Hb中的配体为O2）结合后，能影响此寡聚体中另一亚基与配体的结合能力。
☐等电点：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为0，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。
☐蛋白质的变性：在某些物理和化学因素的作用下。
其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，称为蛋白质的变性。
☐蛋白质沉淀：蛋白质变性后，疏水侧链暴露在外，肽链融会相互缠绕继而聚集，因而从溶液中析出，这一现象称为蛋白质的沉淀。
☐双缩脲反应：蛋白质和多肽分子中肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热，呈紫色或红色，称为双缩脲反应。
☐透析：利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法叫透析。
☐盐析：是将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，使蛋白质表面电荷被中和以及水化膜被破坏，导致蛋白质在水溶液中的稳定性因素去除而沉淀。
生物化学名词解释 最全
第一章 蛋白质
1. 两性离子：指同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。 2. NF-kB nuclear factor-kappa B：细胞核中的转录因子，能与免疫球蛋白 kappa 轻链基因的增强子 B 序列特异性结
合，促进 κ 轻链基因表达，故而得名。 3. 氨基酸 amino acid：含一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连在α-碳上，是蛋白质的构件分子。 4. 亲水氨基酸：即极性氨基酸，R 基团呈极性，一般能和水分子形成氢键，对水分子具有一定的亲和性。 5. 疏水氨基酸：即非极性氨基酸，R 基团呈非极性，对水分子的亲和性不高或者极低，但对脂溶性物质的亲和性较高。 6. 必需氨基酸 essential amino acid：人体（其他脊椎动物）必不需而机体内又不能合成必须从食物中补充的氨基酸。 7. 非必需氨基酸 nonessential amino acid：动物体自身可以进行有效合成的氨基酸。 8. 蛋白质氨基酸：即标准氨基酸，在蛋白质生物合成中，由专门的 tRNA 携带，直接参入到蛋白质分子中。 9. 非蛋白质氨基酸：指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞的氨基酸，不能
成分：羰基氧原子，酰氨氢原子和两个相邻α-碳原子组成的一个平面单位。 16. 蛋白质的一级结构 primary structure：蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序以及二硫键的位置。 17. 肽 peptide：两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。 18. 模体 motif：
指在蛋白质或核酸一级结构上，具有特殊生化功能的特定氨基酸或碱基序列，称序列模体； 指具有特定功能的或作为一个独立结构域一部分的相邻的二级结构的聚合体，被称为功能模体或结构模体，相当
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第一章1,氨基酸(amino acid):就是含有一个碱性氨基与一个酸性羧基的有机化合物,氨基一般连在α-碳上。
2,必需氨基酸(essential amino acid):指人(或其它脊椎动物)(赖氨酸,苏氨酸等)自己不能合成,需要从食物中获得的氨基酸。
3,非必需氨基酸(nonessential amino acid):指人(或其它脊椎动物)自己能由简单的前体合成不需要从食物中获得的氨基酸。
4,等电点(pI,isoelectric point):使分子处于兼性分子状态,在电场中不迁移(分子的静电荷为零)的pH值。
5,茚三酮反应(ninhydrin reaction):在加热条件下,氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色(与脯氨酸反应生成黄色)化合物的反应。
6,肽键(peptide bond):一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合,除去一分子水形成的酰氨键。
7,肽(peptide):两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。
8,蛋白质一级结构(primary structure):指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。
9,层析(chromatography):按照在移动相与固定相 (可以就是气体或液体)之间的分配比例将混合成分分开的技术。
10,离子交换层析(ion-exchange column)使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱11,透析(dialysis):通过小分子经过半透膜扩散到水(或缓冲液)的原理,将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。
12,凝胶过滤层析(gel filtration chromatography):也叫做分子排阻层析。
一种利用带孔凝胶珠作基质,按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。
13,亲合层析(affinity chromatograph):利用共价连接有特异配体的层析介质,分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。
14,高压液相层析(HPLC):使用颗粒极细的介质,在高压下分离蛋白质或其她分子混合物的层析技术。
15,凝胶电泳(gel electrophoresis):以凝胶为介质,在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。
16,SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳(SDS-PAGE):在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。
SDS-PAGE只就是按照分子的大小,而不就是根据分子所带的电荷大小分离的。
17,等电聚胶电泳(IFE):利用一种特殊的缓冲液(两性电解质)在聚丙烯酰氨凝胶制造一个pH梯度,电泳时,每种蛋白质迁移到它的等电点(pI)处,即梯度足的某一pH时,就不再带有净的正或负电荷了。
18,双向电泳(two-dimensional electrophorese):等电聚胶电泳与SDS-PAGE的组合,即先进行等电聚胶电泳(按照pI)分离,然后再进行SDS-PAGE(按照分子大小分离)。
经染色得到的电泳图就是二维分布的蛋白质图。
19,Edman降解(Edman degradation):从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。
N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰,然后从多肽链上切下修饰的残基,再经层析鉴定,余下的多肽链(少了一个残基)被回收再进行下一轮降解循环。
20,同源蛋白质(homologous protein):来自不同种类生物的序列与功能类似的蛋白质,例如血红蛋白。
第二章1,构形(configuration):有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。
这种排列不经过共价键的断裂与重新形成就是不会改变的。
构形的改变往往使分子的光学活性发生变化。
2,构象(conformation):指一个分子中,不改变共价键结构,仅单键周围的原子放置所产生的空间排布。
一种构象改变为另一种构象时,不要求共价键的断裂与重新形成。
构象改变不会改变分子的光学活性。
3,肽单位(peptide unit):又称为肽基(peptide group),就是肽键主链上的重复结构。
就是由参于肽链形成的氮原子,碳原子与它们的4个取代成分:羰基氧原子,酰氨氢原子与两个相邻α-碳原子组成的一个平面单位。
4,蛋白质二级结构(protein在蛋白质分子中的局布区域内氨基酸残基的有规则的排列。
常见的有二级结构有α-螺旋与β-折叠。
二级结构就是通过骨架上的羰基与酰胺基团之间形成的氢键维持的。
5,蛋白质三级结构(protein tertiary structure): 蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。
三级结构就是在二级结构的基础上进一步盘绕,折叠形成的。
三级结构主要就是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用,氢键,范德华力与盐键维持的。
6,蛋白质四级结构(protein quaternary structure):多亚基蛋白质的三维结构。
实际上就是具有三级结构多肽(亚基)以适当方式聚合所呈现的三维结构。
7,α-螺旋(α-heliv):蛋白质中常见的二级结构,肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状,一般都就是右手螺旋结构,螺旋就是靠链内氢键维持的。
每个氨基酸残基(第n个)的羰基与多肽链C端方向的第4个残基(第4+n个)的酰胺氮形成氢键。
在古典的右手α-螺旋结构中,螺距为0、54nm,每一圈含有3、6个氨基酸残基,每个残基沿着螺旋的长轴上升0、15nm、8, β-折叠(β-sheet): 蛋白质中常见的二级结构,就是由伸展的多肽链组成的。
折叠片的构象就是通过一个肽键的羰基氧与位于同一个肽链的另一个酰氨氢之间形成的氢键维持的。
氢键几乎都垂直伸展的肽链,这些肽链可以就是平行排列(由N到C方向)或者就是反平行排列(肽链反向排列)。
9,β-转角(β-turn):也就是多肽链中常见的二级结构,就是连接蛋白质分子中的二级结构(α-螺旋与β-折叠),使肽链走向改变的一种非重复多肽区,一般含有2～16个氨基酸残基。
含有5个以上的氨基酸残基的转角又常称为环(loop)。
常见的转角含有4个氨基酸残基有两种类型:转角I的特点就是:第一个氨基酸残基羰基氧与第四个残基的酰氨氮之间形成氢键;转角Ⅱ的第三个残基往往就是甘氨酸。
这两种转角中的第二个残侉大都就是脯氨酸。
10,超二级结构(super-secondary structure):也称为基元(motif)、在蛋白质中,特别就是球蛋白中,经常可以瞧到由若干相邻的二级结构单元组合在一起,彼此相互作用,形成有规则的,在空间上能辨认的二级结构组合体。
11,结构域(domain):在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元。
结构域通常都就是几个超二级结构单元的组合。
12,纤维蛋白(fibrous protein):一类主要的不溶于水的蛋白质,通常都含有呈现相同二级结构的多肽链许多纤维蛋白结合紧密,并为单个细胞或整个生物体提供机械强度,起着保护或结构上的作用。
13,球蛋白(globular protein):紧凑的,近似球形的,含有折叠紧密的多肽链的一类蛋白质,许多都溶于水。
典形的球蛋白含有能特异的识别其它化合物的凹陷或裂隙部位。
14,角蛋白(keratin):由处于α-螺旋或β-折叠构象的平行的多肽链组成不溶于水的起着保护或结构作用蛋白质。
15,胶原(蛋白)(collagen):就是动物结缔组织最丰富的一种蛋白质,它就是由原胶原蛋白分子组成。
原胶原蛋白就是一种具有右手超螺旋结构的蛋白。
每个原胶原分子都就是由3条特殊的左手螺旋(螺距0、95nm,每一圈含有3、3个残基)的多肽链右手旋转形成的。
16,疏水相互作用(hydrophobic interaction):非极性分子之间的一种弱的非共价的相互作用。
这些非极性的分子在水相环境中具有避开水而相互聚集的倾向。
17,伴娘蛋白(chaperone):与一种新合成的多肽链形成复合物并协助它正确折叠成具有生物功能构向的蛋白质。
伴娘蛋白可以防止不正确折叠中间体的形成与没有组装的蛋白亚基的不正确聚集,协助多肽链跨膜转运以及大的多亚基蛋白质的组装与解体。
18,二硫键(disulfide bond):通过两个(半胱氨酸)巯基的氧化形成的共价键。
二硫键在稳定某些蛋白的三维结构上起着重要的作用。
19,范德华力(van der Waals force):中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一弱的分子之间的力。
当两个原子之间的距离为它们范德华力半径之与时,范德华力最强。
强的范德华力的排斥作用可防止原子相互靠近。
20,蛋白质变性(denaturation):生物大分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。
蛋白质在受到光照,热,有机溶济以及一些变性济的作用时,次级键受到破坏,导致天然构象的破坏,使蛋白质的生物活性丧失。
21,肌红蛋白(myoglobin):就是由一条肽链与一个血红素辅基组成的结合蛋白,就是肌肉内储存氧的蛋白质,它的氧饱与曲线为双曲线型。
22,复性(renaturation):在一定的条件下,变性的生物大分子恢复成具有生物活性的天然构象的现象。
23,波尔效应(Bohr effect):CO2浓度的增加降低细胞内的pH,引起红细胞内血红蛋白氧亲与力下降的现象。
24,血红蛋白(hemoglobin): 就是由含有血红素辅基的4个亚基组成的结合蛋白。
血红蛋白负责将氧由肺运输到外周组织,它的氧饱与曲线为S型。
25,别构效应(allosteric effect):又称为变构效应,就是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象,导致蛋白质生物活性丧失的现象。
26,镰刀型细胞贫血病(sickle-cell anemia): 血红蛋白分子遗传缺陷造成的一种疾病,病人的大部分红细胞呈镰刀状。
其特点就是病人的血红蛋白β—亚基N端的第六个氨基酸残缺就是缬氨酸(vol),而不就是下正常的谷氨酸残基(Ghe)。
第三章1,酶(enzyme):生物催化剂,除少数RNA外几乎都就是蛋白质。
酶不改变反应的平衡,只就是通过降低活化能加快反应的速度。
2,脱脯基酶蛋白(apoenzyme):酶中除去催化活性可能需要的有机或无机辅助因子或辅基后的蛋白质部分。
3,全酶(holoenzyme):具有催化活性的酶,包括所有必需的亚基,辅基与其它辅助因子。
4,酶活力单位(U,active unit):酶活力单位的量度。
1961年国际酶学会议规定:1个酶活力单位就是指在特定条件(25ºC,其它为最适条件)下,在1min内能转化1μmol底物的酶量,或就是转化底物中1μmol的有关基团的酶量。
5,比活(specific activity):每分钟每毫克酶蛋白在25ºC下转化的底物的微摩尔数。
比活就是酶纯度的测量。
6,活化能(activation energy):将1mol反应底物中所有分子由其态转化为过度态所需要的能量。