生化问答题58077教学文案
生化问答题
1.蛋白质的基本单位是?氨基酸的结构通式和结构特点分别是?答:①基本单位:氨基酸②结构通式:HR-C-COOHNH2③结构特点:组成蛋白质的20种氨基酸都属于a-氨基酸(脯氨酸除外)组成蛋白质的20种氨基酸都属于L-氨基酸(甘氨酸除外)2.维持蛋白质各级结构稳定的化学键分别是?答:①维持级结构的键是肽键②维持二级结构的键是氢键③维持三级结构的键主要是氢键、离子键和疏水相互作用④维持四级结构的键主要是氢键、离子键和疏水相互作用3.蛋白质的元素组成N的含量是多少?如果用氮含量计算蛋白质的含量?答:①16%②所测含氮量乘以6.254.蛋白质二级结构主要形式有哪些?答:a-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲5.、如何用生物化学的知识解释镰刀形红细胞贫血的发病机制？答:因为蛋白质的-级结构是空间结构的基础，也是蛋白质行使功能的基础，而镰刀形红细胞贫血患者的血红蛋白B键第6位谷氨酸被缬氨酸取代，一级结构中重要部位的氨基酸改变会引起功能的改变，使血红蛋白表面产生-一个疏水小区，引起血红蛋白聚集成不落性的纤维素，导致红细胞变性成镰刀型而极易破碎，产生贫血.6、核酸的基本单位和基本组成成分分别是?答:①基本单位:核苷②成分:碱基、戊糖、磷酸7、维持DNA双螺旋结构的稳定的化学键分别是?答:主要是碱基对之间的氢键和碱基平面之间的碱基堆积力.8.mRNA、tRNA、rRNA的功能分别是?tRNA的二级结构和三级结构分别是?答:①功能:mRNA:指导蛋白质生物合成的模板tRNA:在蛋白质生物合成中转运氨基酸rRNA:蛋白质生物合成的场所②二级结构:三叶草形(四臂四环组成)三级结构:倒L形9、酶促反应的特点是?答:高效性，特异性，可调节性，高度不稳定性10.酶原的定义、酶原微活的实质、酶原与酶原激活的生理意义?举例说明答①定义:有些酶在细胞内合成或初分泌时，没有催化活性，这种酶的无活性前体称为酶原②实质:切断酶原分子中特异肽键或去除部分肽段3.生理意义(举例)，酶奶是无活性的酶的前体，经水解激活后才表现出活性。
生化-问答题
使蛋白质变性的因素有哪些？变性后性质有哪些改变？使蛋白质变性的物理因素：高温，紫外线，X-射线，超声波，剧烈震荡；化学因素：强酸，强碱，尿素，去污剂，重金属盐，浓酒精等。
变性后的性质：1、生物学活性丧失；2、溶解度降低；3、年度增加；4、易被蛋白酶水解。
沉淀蛋白质的方法有哪些？各有何特点？沉淀蛋白质的方法有：盐析，有机溶剂，某些酸类，重金属盐以及加热凝固。
盐析：中性盐破坏蛋白质分子表面的水化膜和电荷，采用不同浓度的溶液可分段析出不同的蛋白质分子。
盐析得到的蛋白质是有活性的。
有机溶剂：有机溶剂可以破坏蛋白质分子表面的水化膜。
常温下操作，得到的蛋白质没有活性；低温下操作，则有活性。
某些酸类：某些酸类如钨酸，三氯醋酸等的酸根与带正电荷的蛋白质结合形成沉淀，前提是溶液PH<PI。
此种方法得到的是无活性的蛋白质重金属盐：重金属盐如铅离子等与带负电荷的蛋白质结合形成沉淀，因此，溶液ph>pi。
此法得到的也是无活性的蛋白质。
加热凝固：在等电点时加热蛋白质可形成凝块沉淀。
该法得到的是变性蛋白质。
简述RNA的种类及其生物学作用RNA有mRNA，tRNA，rRNAmRNA是DNA转录的产物，含有DNA的遗传信息，每三个相邻碱基决定一个氨基酸，是蛋白质合成的模板tRNA携带运输有活性的氨基酸，参与蛋白质的生物合成rRNA与蛋白质结合生成核糖体，是蛋白质合成的场所简述温度对酶促反应的影响酶是生物催化剂，其本质是蛋白质。
温度对酶促反应的影响具有双向效应。
当温度升高时，一方面可使酶促反应速度加快，同时也可增加酶变性的机会。
温度达60度时，酶开始变性；当温度达到80度时，多数酶的变性已不可逆。
使酶促反应速度最快时的环境温度称为酶促反应的最适温度。
用竞争性抑制作用的原理解释磺胺类药物抑菌作用机制竞争性抑制作用的强弱取决于抑制剂浓度和底物浓度的相对比值。
当抑制剂浓度一定时，增加底物浓度可削弱抑制作用；当底物浓度一定时，抑制剂浓度只有达到一定水平才能发挥效应。
生物化学(简答题、问答题)
简答题、问答题1．组成蛋白质的氨基酸有多少种?其结构特点是什么?答：组成蛋白质的氨基酸有20种。
结构特点：（1）除脯氨酸是α-亚氨基酸外，所有氨基酸均为α-氨基酸；（2）除甘氨酸外，其它氨基酸的α-碳原子（分子中第二个碳，Cα）均为不对称碳原子，D-型和L-型两种立体异构体，但天然蛋白质中的氨基酸都是L-型氨基酸；（3）氨基酸之间的不同，主要在于侧链R 的不同。
2．蛋白质分子结构可分为几级?维持各级结构的化学键是什么?答：蛋白质分子结构分为一、二、三、四级；维持各级结构的化学键分别是肽键、二硫键，氢键，次级键（疏水键），次级键（疏水键）。
3、酶作为一种生物催化剂有何特点?答：酶具有高效性、专一性、活性可调性。
4、解释酶的活性部位、必需基团二者之间的关系。
答：必需基团5、说明米氏常数的意义及应用。
答：米氏常数等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。
应用：（1）米氏常数是酶的特征性常数，每一种酶都有它的Km 值，与酶的性质、催化的底物和酶促反应条件（如温度、pH 、有无抑制剂等）有关，而与酶浓度无关。
（2）K m 值可用于表示酶和底物亲和力的大小。
（3）当使用酶制剂时，可以根据K m 值判断使酶发挥一定反应速度时需要多大的底物浓度；在已规定底物浓度时，也可根据K m 值估算出酶能够获得多大的反应速度。
6、什么是竞争性和非竞争性抑制?试用一两种药物举例说明不可逆抑制剂和可逆抑制剂对酶的抑制作用?答：竞争性抑制：抑制剂结构与底物的结构相似，它和底物同时竞争酶的活性中心，因而妨碍了底物与酶的结合，减少了酶分子的作用机会，从而降低了酶的活性。
非竞争性抑制：抑制剂和底物不在酶的同一部位结合，抑制剂与底物之间无竞争性，酶与底物结合后，还可与抑制剂结合，或者酶和抑制剂结合后，也可再同底物结合，其结果是形成了三元复合物(ESI)。
可逆抑制剂：增效联磺的杀菌作用：增效联磺抑制细菌的二氢叶酸合成酶、二氢叶酸还原酶德活性，使细菌体内四氢叶酸的合成受到双重抑制，使细菌因核酸的合成受阻而死亡。
生化问答题学习资料
生化问答题第二章蛋白质1、组成蛋白质的基本单位是什么？结构有何特点？氨基酸是组成蛋白质的基本单位。
结构特点：①组成蛋白质的氨基酸仅有20种,且均为α-氨基酸②除甘氨酸外,其Cα均为不对称碳原子③组成蛋白质的氨基酸都是L-α-氨基酸2、氨基酸是如何分类的？按其侧链基团结构及其在水溶液中的性质可分为四类①非极性疏水性氨基酸7种②极性中性氨基酸8种③酸性氨基酸2种④碱性氨基酸3种3、简述蛋白质的分子组成。
蛋白质是由氨基酸聚合而成的高分子化合物，氨基酸之间通过肽键相连。
肽键是由一个氨基酸的α-羧基和另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合形成的酰胺键。
4、蛋白质变性的本质是什么？哪些因素可以引起蛋白质的变性？蛋白质特定空间结构的改变或破坏。
化学因素（酸、碱、有机溶剂、尿素、表面活性剂、生物碱试剂、重金属离子等）和物理因素（加热、紫外线、X射线、超声波、高压、振荡等）可引起蛋白质的变性。
5、简述蛋白质的理化性质。
①两性解离-酸碱性质②高分子性质③胶体性质④紫外吸收性质⑤呈色反应6、举例说明蛋白质结构与功能的关系。
Hb7、简述引起蛋白质空间结构发生改变的几种方式。
见48、蛋白质中的氨基酸根据侧链基团结构及其在水溶液中的性质可分为哪几类？各举2-3例。
①非极性疏水性氨基酸7种：甘氨酸，脯氨酸，缬氨酸②极性中性氨基酸8种：丝氨酸，酪氨酸，色氨酸③酸性氨基酸2种：天冬氨酸，谷氨酸④碱性氨基酸3种：赖氨酸，精氨酸，组氨酸第三章核酸1、简述DNA双螺旋结构模型的要点。
①两股链是反向平行的互补双链，呈右手双螺旋结构②每个螺旋含10bp，螺距3.4nm，直径2.0nm。
每个碱基平面之间的距离为0.34nm，并形成大沟和小沟——为蛋白质与DNA相互作用的基础③脱氧核糖和磷酸构成链的骨架，位于双螺旋外侧④碱基对位于双螺旋内侧，碱基平面与双螺旋的长轴垂直；两条链位于同一平面的碱基以氢键相连，满足碱基互补配对原则：A=T，G C⑤双螺旋的稳定：横向—氢键，纵向—碱基堆积力⑥DNA双螺旋的互补双链预示DNA 的复制是半保留复制2、从组成、结构和功能方面说明DNA和RNA的不同。
生物化学试题讲课讲稿
生物化学试题生物化学部分(50分) 共1页一、填空与是非题(10分，每空0.5分；“√”为是，“×”为非，每小题1分)1、在TcA循环里被彻底氧化掉的是。
2、与在机体分解代谢中都是乙酰CoA的前前者是通过代谢途径来，后者是通过代谢途径来。
3、乙酰辅酶A羧化酶的辅基是，它的功能是。
4、酮体是指、、三种脂肪酸代谢的中间产物。
5、DNA的Tm和AT含量有关，AT含量高Tm值高。
( )6、某蛋白质分子，当其酸性氨基酸数目等于碱性氨基酸数目来的某电点为7。
( )7、限制性核酸内切酶是专一性水解核酸酶。
( )8、酶促化的反应，温度愈高，反应速度愈快。
( )9、酶促反应的常数Km值愈小；则酶和底物间的愈小。
( )二、解释名词(10分，每个2分)1、膜内在蛋白2、酶的转换数3、糖异生4、β-氧化5、核酸的增色效应三、问答题(10分，每题5分)1、什么是激素？激素作用的原理何在？2、简述五种维生素与辅酶的关系(要求写出①维生与辅酶的名称及英文缩写；②与哪种酶有关③在代谢中的作用)四、计算题(10分)1、大肠杆菌细胞含有106个蛋白质分子，均处于α-螺旋现象，平均分子量40000，求蛋白质多肽链的总长度(A)，(氨基酸残基分子量按120计算)。
五、鉴别下列化学物：(10分)今有十种生物化学物质的溶液，它们是：①葡萄糖②淀粉③丙氨酸④酪氨酸⑤催产素⑥生长激素⑦核黄素⑧RNA ⑨DNA ⑩尿喀啶请用所学过的生物化学知识将它们一一鉴别区分出来(叙述时可用代号①、②……来表示)。
西北大学一九九○年攻读硕士研究生试题考试科目：生物化学共1页报考专业：植物学、微生物学一、计算题：(每小题各占5分，共10分)1、试计算一条约105个氨基酸残基的多肽链长度。
(nm)(1) 它完全以α-螺旋形式存在。
(2) 它的主链充分伸展，似β-折迭型。
2、根据Watson-Crick模型，计算每一微米DNN双螺旋核苷酸对的平均数及螺旋结构单位。
生化问答题
1、为什么说三羧酸循环是糖、脂和蛋白质三大物质代谢的共同通路？①三羧酸循环是乙酰CoA最终氧化生成CO2和H2O的途径。
②糖代谢过程中一分子已糖经糖酵解分解成二分子丙酮酸，在有氧的情况下丙酮酸进入线粒体，通过三羧酸循环彻底氧化分解③脂肪分解的脂肪酸经β-氧化产生乙酰CoA可进入三羧酸循环彻底氧化，脂肪分解的甘油也可通过糖有氧氧化进入三羧酸循环氧化分解；同时，三羧酸循环中产生的乙酰CoA和其他中间产物也可用于合成脂肪；④蛋白质分解产生的氨基酸经脱氨后碳骨架可进入三羧酸循环，同时，三羧酸循环的中间产物可作为氨基酸的碳骨架接受NH3后合成氨基酸。
例如草酰乙酸和α酮戊二酸分别是天冬氨酸和谷氨酸合成的碳架，延胡索酸是苯丙氨酸和酪氨酸合成的前体等。
所以，三羧酸循环是三大物质代谢的共同通路。
2、蛋白质变性天然蛋白质受物理或化学因素的影响，分子内部原有的高度规则性的空间排列发生变化，致使其原有性质和功能发生部分或全部丧失，这种作用称蛋白质的变性作用。
3、酶的活性中心酶的活性中心是指酶分子中能同底物结合并起催化反应的空间部位。
4、DNA的半保留复制在复制时DNA的两条链先分开，然后分别以每条DNA链为模板，根据碱基互补配对原则合成新的互补链，以组成新的DNA分子。
因此子代DNA的一条链来自亲代，另一条是新合成的，这种复制方式称为半保留复制。
5、中心法则中心法则认为DNA指导其自身复制及转录为RNA，然后翻译成蛋白质。
遗传信息的流向是从DNA到RNA，再到蛋白质（DNA→RNA→蛋白质）。
同时有些病遗传信息是从RNA传递到DNA的反转录。
这些规则就构成了遗传学的中心法则。
中心法则应表示为DNA⇌RNA →蛋白质。
6、核酸杂交两种来源不同的具有互补碱基序列的核苷酸片段在溶液中冷却时可以再形成双螺旋结构（不同来源的DNA单链与DNA或RNA链彼此可有互补的碱基序列，可以通过变性、复性以形成局部的双链，即所谓杂化双链)7、写出糖酵解途径中三个关键限速酶及其催化的生化反应。
生化问答题及答案(改)
生简述蛋白质的各级结构及主要作用力？Ⅰ一级结构定义：蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。
主要的化学键:肽键，有些蛋白质还包括二硫键。
Ⅱ.二级结构定义:蛋白质分子多肽链骨架中主链原子的局部空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象，①主要的化学键：氢键，②蛋白质二级结构:α螺旋、β-折叠、β-转角、无规則卷曲Ⅲ三級结构定义：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。
即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。
①主要的化学键:疏水键、离子键、氢键和 Van der Waals力等Ⅳ.蛋白质四级结构定义：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。
亚基之间的结合主要是氢键和离子键。
2.DNA双螺旋结构模式的要点？1，两条方向相反且平行的②：碱基内侧（A=T，G三C）③：十对碱基（一周）④维持螺旋的力量，氢键，碱基堆积力。
⑤表面有大沟和小沟。
3.什么是酶，酶催化作用有哪些特点？酶的定义：由活细胞产生的，具有催化作用的蛋白质。
Ⅱ酶的催化作用几个特点：(1)不稳定性，(2)酶的催化率极高,(3）酶催化的反应具有高度的特异性,（4）可调节性。
4.动物细胞内有哪几种主要的RNA?其主要生理功能?RNA的种类有信息mRNA、运输tRNA和核糖体rRNA 。
①mRNA的主要生理功能是将DNA的遗传信息从细胞核带到胞浆核糖体上。
mRNA作为合成蛋白质的模板。
核小体是构成染色体的基本组成单位。
②tRNA在蛋白质生物合成过程中具有选择性运输氨基酸的作用。
③rRNA与蛋白质构成核糖体，参与蛋白质合成，起着“装配机“的作用。
5超速离心法的分类：乳糜微粒（CM)、极低密度脂蛋白（VLDL)、低密度脂蛋白（LDL）和高密度脂蛋白（HDL)。
①乳糜微粒生理功能：运输外源性TG及胆固醇脂。
②极低密度脂蛋白生理功能：从肝脏转运内源性甘油三酯到脂肪等肝外组织的主要脂蛋白。
③低密度脂蛋白生理功能：转运肝脏合成的内源性胆固醇的主要形式。
生化技术复习题简答题问答题
思考题生物大分子物质的制备简述生化分离方法与一般化学分离法相比的特点?特点：与化学产品的分离制备相比较，生物大分子的制备有其特殊性：（1）生物材料的组成极其复杂，常常包含有数百种乃至及几千种化合物。
还有很多化合物未知，有待人们研究和开发。
（2）有的生物大分子在分离过程中还在不断的代谢，所以生物大分子的分离纯化方法差别极大，想找到一种适合各种不同类生物大分子分离制备的标准方法是不可能的。
（3）许多生物大分子在生物材料中的含量甚微。
分离纯化的步骤繁多，流程又长，有的目的产物要经过十几步，几十步的操作才能达到所需纯度的要求。
（4）生化分离制备几乎都在溶液中进行，影响因素很多，经验性较强。
（5）许多具有生物活性的物质一旦离开活体，很容易变形破坏，因此常选用比较温和的条件。
生物材料选择的一般原则有哪些？生物材料选择的一般原则是:制备生物大分子，首先要根据目的选择合适的生物材料。
材料选择的一般原则是，有效成分（即欲提取的物质）含量高、来源丰富、制备工艺简单、成本低等。
但在实际工作中，则只须考虑材料的选择符合实验预定的目标要求即可。
材料选定后要尽可能保持新鲜，尽快加工处理。
生物材料如暂不提取应冷冻保存。
常用于细胞破碎方法可分为哪些类型？简述细胞破碎的目的意义。
细胞的破碎方法可分为：机械法，包括（1）捣碎法（2）研磨法（3）匀浆法物理法，包括（1）反复冻融法（2）超声波处理法（3）压榨法化学与生物化学方法，包括（1）酶解法（2）化学法目的意义：除了某些细胞外的多肽激素和某些蛋白质与酶之外，对于细胞内或多细胞生物组织中的各种生物大分子的分离纯化，都需要事先将细胞和组织破碎，使生物大分子充分释放到溶液中，并不丢失生物活性。
不同的生物体或同一生物体不同部位的组织，其组织破碎的难易不一，使用的方法也不相同。
何谓提取？影响提取有效成分的因素有哪些?提取定义：提取是指在一定的条件下，用适当的溶剂（溶液）处理原料，使欲分离物质充分溶解到溶剂（溶液）中的过程，也称为抽提。
生化问答题
3.试述无氧酵解、有氧氧化及磷酸戊糖旁路三条糖代谢途径之间的关系？
1.在缺氧情况下进行的糖酵解。
糖酵解，又叫无氧呼吸。 在缺氧情况下，葡萄糖生成乳酸的过程称之为糖酵解。糖酵解的反应部位：胞浆。第一阶段：一分子葡萄糖分解成2分子的丙酮酸；第二阶段：由丙酮酸转变成乳酸。 由葡萄糖分解成丙酮酸，称之为糖酵解途径。 糖酵解的原料：葡萄糖。 糖酵解的产物：2丙酮酸（乳酸）＋2ATP。 关键步骤（底物水平磷酸化）
poly lys在ph7时为无规则线团,在ph10时为α-螺旋,为什么
① α-螺旋的形成与氨基酸残基上的R基电荷性质及大小有关系。② 赖氨酸R基上的-NH2的pKa值约为10.5，在pH7时带正电形成-NH3+，R基之间会相互排斥，阻碍氢键的形成。③ 当pH＞10时，-NH3+开始解离成-NH2，氢键开始形成，poly lys自发的组成α-螺旋。以上都是生物化学书本知识，具体的机理有待进一步的研究。
7.核酸为什么是两性电解质，且可纯化得到DNA钠盐。
答：核酸带有酸性的磷酸基团和碱性的氨基，因而具有两性电解质性质。DNA具有极性基团，微溶于水，但DNA钠盐在水中溶解ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ较大，所以经过抽提可以得到DNA钠盐
8.从两种不同细菌提取得DNA样品，其腺嘌呤核苷酸分别占其碱基总数的32%和17%，计算这两种不同来源DNA四种核苷酸的相对百分组成。两种细菌中哪一种是从温泉（64℃）中分离出来的？为什么？
2.糖异生途径中有哪些酶可以克服糖酵解的哪“三步能障”？
丙酮酸羧化酶 磷酸已糖异构酶 葡萄糖6-磷酸酶糖异生途径和糖酵解是基本上是可逆反应但是有3个步骤是不可逆·，在糖异生途径之中须由另外的反应和酶代替。这三步反应是：① 丙酮酸转变成磷酸烯醇式丙酮酸，有2个反应组成，分别由丙酮酸所化酶和磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶催化；② 1，6-双磷酸果糖转变成6-磷酸果糖，由磷酸已糖异构酶化；③ 6-磷酸葡萄糖水解为葡萄糖，由葡萄糖-6-磷酸酶催化。
生化问答题
生化问答题1. 简述信号肽的特点和转运机制。
信号肽具有两个特点： 1〕位于分泌蛋白前体的N-端2〕引导分泌蛋白进入膜以后，信号肽将被内质网腔内的信号肽酶切除信号肽的转运机制：信号肽运作的机制相当复杂，有关组分包括信号肽识别颗粒〔SRP〕及其受体、信号序列受体〔SSR〕、核糖体受体和信号肽酶复合物。
信号肽发挥作用时，首先是尚在延伸的、仍与核糖体结合的新生肽链中的信号肽与SRP结合，然后通过三重结合〔即信号肽与SSR的结合、SRP及其受体结合、核糖体及其受体的结合〕。
当信号肽将新生肽链引导进入内质网腔内后，在信号肽酶复合物的作用下，已完成使命的信号肽被切除。
2. 同工酶产生的原因是什么？研究同工酶有何意义？为什么可以用电泳的方法别离鉴定同工酶？初级同工酶产生的原因是由于酶蛋白的编码基因不同，次级同工酶产生的原因是虽然编码基因相同，但基因转录产物mRNA或翻译产物加工过程不同。
1〕在遗传学和分类学上，同工酶提供了一种精良的判别遗传标志的工具；2〕在发育学上，同工酶有效的标志细胞类型及细胞在不同条件下的分化情况，以及个体发育和系统发育的关系。
3〕在生物化学和生理学上，根据不同器官组织中同工酶的动力学、底物专一性、辅助因子专一性、酶的变构性等性质的差异，从而解释它们代谢功能的差异。
4〕在医学和临床诊断上，体内同工酶的变化，可看作机体组织损伤、或遗传缺陷，或肿瘤分化的分子标记。
因为同工酶的功能虽然相同，但是其分子量和其所带电荷数有差异，故可以用电泳的分析方法鉴定。
3. 生物膜主要有哪些生物学功能？任举一例说明膜结构与功能的密切关系。
生物膜的生物学功能可以概括如下： 1〕区域化或房室化 2〕物质的跨膜运输 3〕能量转换〔氧化磷酸化〕4〕细胞识别4. 研究蛋白质一级结构有哪些意义？蛋白质的一级结构即多肽链中氨基酸残基的排列顺序〔N端—C端〕是由基因编码的，是蛋白质高级结构的根底，因此一级结构的测定成为十分重要的根底研究。
生物化学问答题
生物化学问答题生物化学问答题3000字生物化学是研究生物体内各种生物分子的结构、特性、功能以及代谢过程等问题的一门综合性学科。
通过对生物体内的生物分子进行深入的研究，我们可以更好地了解生命的起源、发展和维持，为医学、农业、生物工程等领域的发展提供重要的理论基础。
下面将对生物化学的相关知识进行问答，以帮助大家更好地理解这一学科。
1. 什么是生物分子？生物分子是组成生物体的各种化合物，在生物体内发挥着重要的生理功能。
生物分子主要包括碳水化合物、脂类、蛋白质和核酸等。
这些生物分子在生物体内相互作用，共同维持生命活动的正常进行。
2. 什么是碳水化合物？碳水化合物是由碳、氢、氧三种元素组成的一类常见有机化合物，主要包括单糖、双糖和多糖三类。
碳水化合物是生物体内最主要的能量来源，也是细胞结构的重要组成部分。
3. 什么是脂类？脂类是一类疏水性有机分子，主要包括脂肪酸、甘油与磷脂等多种化合物。
脂类在生物体内主要用于能量储存、细胞膜的构建和信号传导等功能。
4. 什么是蛋白质？蛋白质是由氨基酸通过肽键连接而成的大分子，是生物体内最基本的生物大分子之一。
蛋白质在生命活动中扮演重要的角色，包括酶、激素、抗体等多种功能。
5. 什么是核酸？核酸是由核苷酸通过磷酸二脱水缩合形成的生物大分子，主要包括DNA和RNA两类。
核酸是生命起源和遗传信息传递的重要载体，对细胞的正常功能具有重要的影响。
6. DNA和RNA的结构有何不同？DNA（脱氧核糖核酸）和RNA（核糖核酸）在结构上有几点不同。
首先，DNA是由脱氧核糖、磷酸和碱基组成的双螺旋结构，而RNA是由核糖、磷酸和碱基构成的单链结构。
其次，DNA的碱基包括腺嘌呤（A）、胸腺嘧啶（T）、鸟嘌呤（G）和胞嘧啶（C），而RNA中胸腺嘧啶（T）被尿嘧啶（U）替代。
此外，DNA主要存在于细胞核中，而RNA在细胞质中发挥功能。
7. 生物体内的代谢过程包括哪几类？生物体内的代谢过程主要包括两类：合成代谢和分解代谢。
生化问答题
1．何谓操纵子学说？试以大肠杆菌乳糖操纵子为例说明酶合成诱导和阻遏的调控过程。
乳糖操纵子：操纵子是指在转录水平上控制基因表达的协调单位，包括启动子，操纵基因，结构基因。
操纵子可受调节基因控制。
乳糖操纵子是三种乳糖分解酶的控制单位。
阻遏过程：当诱导物存在的情况下，调节基因产生的活性阻遏蛋白与操纵子结合，操纵基因被关闭，操纵子不转录。
诱导过程：当诱导物存在的情况下，调控基因产生的活性阻遏蛋白与诱导物结合，阻遏蛋白构象改变，失去与操纵子结合的机会，操纵基因被开放，转录出三种乳糖分解酶LACA LACY LACZ3. 分析1mol 16碳软脂酸和1mol 18碳硬脂酸在体内完全氧化时的产生A TP的mol数。
脂肪酸每降解2个碳原子产能：1分子乙酰辅酶A、1分子FADH2、1分子NADH①乙酰辅酶A：进入TCA，1分子形成12个ATP②FADH2：进入呼吸链，1分子产生2个ATP③NADH：进入呼吸链，1分子产生3个ATP软脂酸氧化产能：16个碳原子共生成8个乙酰辅酶A，7次循环产生7个FADH2，7个NADH。
ATP生成数：8×12 + 7×3+ 7×3 = 131活化消耗2个ATP，净生成：131 – 2 = 129硬脂酸：18个碳原子共生成9个乙酰辅酶A，8次循环产生8个FADH2，8个NADH。
ATP生成数：9×12 + 8×3 + 8×2 =活化消耗2个ATP，净生成：4. 简述真核生物mRNA转录后的加工过程。
1.HNRNA的剪接：内含子编码的序列被切除，外显子编码的序列连接在一起，形成一条链2.在3‘末端连接上一段约有20-200个腺甘酸的多聚腺甘酸“尾巴”结构3.在5’末端连接上一个帽子结构M7GPPPMNP4.在少数腺甘酸的腺嘌呤6位氨基发生甲基化5.简述戊糖磷酸途径的生理意义。
1.产生的5-磷酸核糖是生成核糖、多种核苷酸。
核苷酸辅酶及核酸的原料2.产生的NADPH+H+是脂肪酸合成等许多化学反应的供氢体3.产生的4-磷酸赤藓糖和3-磷酸甘油可以生成草莽酸，进而转变为芳香族氨基酸4.产生的NADPH+H+可转换为NADH+H+，进一步氧化生成ATP，提供部分能量6. 简述B-DNA双螺旋结构的特点。
生化问答题
1.简述糖酵解的四个阶段
糖酵解全过程包括11步化学反应，四个阶段。
第一阶段：葡萄糖或糖原转变为果糖-1,6-二磷酸
第二阶段：果糖-1,6-二磷酸裂解为二羟丙酮磷酸和甘油醛-3-磷酸
第三阶段：甘油醛-3-磷酸转变为丙酮酸
第四阶段：丙酮酸还原成乳酸
2.简述糖酵解的生理意义
（1）糖酵解是机体相对缺氧时补充能量的一种有效方式。如激烈运动或长时间运动时，能量需求增加，肌肉处于相对缺氧状态。此时可以通过糖酵解提供急需的能量
（3）铁硫蛋白类
作用：是一类电子传递体。铁硫蛋白中的铁能可逆的进行氧化还原反应，每次只传递一个电子，属于单电子传递体，在呼吸链中，铁硫蛋白常与其他递氢体或递电子体结合成复合物而存在，如FMN、FAD等，以参与递电子作用。
作为谷胱甘肽还原酶的辅酶，以维持细胞内还原型谷胱甘肽（GSH）的正常含量，这对维持细胞特别是红细胞的完整性有重要作用
参加肝内生物转化反应
6.试述糖异生作用的生理意义
（1）维持饥饿时的血糖浓度
（2）剧烈运动产生大量乳酸，可Fra bibliotek过异生作用转变为葡萄糖，以防止酸中毒，并节约能源
（3）有利于氨基酸的分解
7.计算1分子葡萄糖在肌肉组织中彻底氧化可净生成多少分子ATP？
复合体 除含有Fe-S、Cytb560之外，还含有以FAD为辅基的黄素蛋白成为琥珀酸脱氢酶。它催化琥珀酸脱氢，生成FADH2，后者将2H+传递给泛醌，2e由铁硫蛋白传递给泛醌，生成QH2；
复合体 含有Cyt b562、Cyt b566作为递电子体。
复合体 中含有Cyt aa3，CuACuB，将电子从Cyt C直接传递给氧生成H2O
酶
1.简述酶原激活的机制和生理意义。
生化大题问答题含答案解析-大全精华必备
．什么是生物化学？它的研究对象和目的是什么？答：①生物化学是研究生物体内化学分子和化学反应的基础生命科学，从分子水平探讨生命现象的本质。
②生物化学的研究对象是生物体的分子，研究目的是从分子水平探讨生命现象的本质。
2．什么是分子生物学？它与生物化学的关系是什么？答：①分子生物学是研究核酸、蛋白质等生物大分子的结构、功能及基因结构、表达与调控的科学。
②分子生物学是生物化学的重要组成部分，是生物化学的发展和延续。
3．当代生物化学与分子生物学研究的主要内容是什么？生物化学与分子生物学和医学的关系是什么？答：①当代生物化学与分子生物学研究的主要内容是：生物分子的结构和功能、物质代谢及其调节、基因信息传递及其调控等三方面。
②生物化学与分子生物学是重要的医学基础学科，与医学的发展密切相关、相互促进。
各种疾病发病机制的阐明，诊断手段、治疗方案、预防措施等的实施，无一不依据生物化学与分子生物学的理论和技术。
生物化学与分子生物学的发展必将对基础医学、临床医学、预防医学、护理学、影像学、检验学和药学等领域产生重大影响。
蛋白质1．生物样品的含氮量能表示其蛋白质含量，为什么？试验中是如何计算的。
答：由于蛋白质是体内的主要含氮物，且平均含氮量为16%，因此测定生物样品的含氮量就可以按照下列公式推算出蛋白质的大致含量：每克样品含氮克数×6.25×100=100g样品中蛋白质含量（g%）2．什么是蛋白质的两性解离？利用此性质分离纯化蛋白质的常用方法有哪些？答：蛋白质分子除了两端的氨基和羧基可解离外，氨基酸残基侧链中某些基团，如谷氨酸残基中的γ-羧基、天冬氨酸残基中的β-羧基、赖氨酸残基中的ε-氨基、精氨酸残基中的胍基和组氨酸残基中的咪唑基，在一定的pH条件下均可解离成带负电荷或正电荷的基团，此种性质称蛋白质的两性解离。
利用蛋白质的两性解离性质分离纯化蛋白质的常用方法有用电泳法和离子交换层析法。
3．简述蛋白质的一、二、三、四级结构的概念及其维持稳定的化学键。
临床生化检验简答题教学文案
1．简述双缩脲法测定血清总蛋白的原理。
答：血清中蛋白质中相邻的肽键（一CO—NH一）在碱性溶液中能与二价铜离子作用产生稳定的紫色络合物。
此反应和双缩脲在碱性溶液中与铜离子作用形成紫红色的反应相似，因此将蛋白质与碱性铜的反应称为双缩脲反应。
生成的紫色络合物颜色的深浅与血清蛋白质含量成正比，故可用来测定蛋白质含量。
2．简述BCG法测定血清清蛋白的原理。
答：清蛋白具有与阴离子染料澳甲酚绿结合的特性，而球蛋白基本不结合这些染料，故可直接测定血清清蛋白。
血清清蛋白在pH4.2的缓冲液中带正电荷，在有非离子型表面活性剂存在时，可与带负电荷的染料BCG结合形成蓝绿色复合物，其颜色深浅与清蛋白浓度成正比。
与同样处理的清蛋白标准比较，可求得血清中清蛋白含量。
3．血浆清蛋白具有哪些功能，测定血清清蛋白有哪些临床意义？答：血浆清蛋白具有以下生理功能。
(1)血浆中主要的载体蛋白，许多水溶性差的物质可以通过与清蛋白的结合增加亲水性而便于运输。
(2)维持血浆胶体渗透压。
(3)具有维持酸碱平衡的能力。
(4)重要的营养蛋白。
血浆清蛋白浓度测定的临床意义如下。
(1)低清蛋白血症常见于以下疾病。
①清蛋白合成不足：常见于急性或慢性肝脏疾病，但由于清蛋白的半寿期较长，因此，在部分急性肝病患者，其浓度降低可表现不明显；蛋白质营养不良或吸收不良也可造成清蛋白合成不足。
②清蛋白过度丢失：由于肾病综合征、慢性肾小球肾炎、糖尿病肾病、系统性红斑狼疮等，清蛋白由尿中损失，有时每天尿中排出蛋白达5g以上，超过肝脏的代偿能力；肠道炎症性疾病或肿瘤时，也可由肠道损失一定量的蛋白，从而引起血浆清蛋白含量下降；在烧伤及渗出性皮炎，可从皮肤丧失大量蛋白。
③清蛋白分解代谢增加：由组织损伤（外科手术或创伤）或炎症（感染性疾病）引起。
④清蛋白的分布异常：如门静脉高压时大量蛋白质尤其是清蛋白从血管内渗漏入腹腔。
肝硬化导致门脉高压导致腹水时，由予肝脏合成减少和大量漏入腹腔的双重原因。
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生化问答题580771、简述血氨的来源和去路。
(1)血氨来源：①氨基酸脱氨基作用，是血氨的主要来源；②肠道产氨，由腐败作用产生的氨或肠道尿素经肠道细菌尿素酶水解产生的氨；③肾脏产氨，主要来自谷氨酰胺的水解；④胺类、嘌呤、嘧啶等含氮物质的分解产生氨。
(2)血氨去路①在肝脏经鸟氨酸循环合成尿素，随尿液排出体外；②合成谷氨酰胺③参与合成非必需氨基酸；④合成其它含氮物质2、磷酸戊糖途径分哪两个阶段，此代谢途径的生理意义是什么?磷酸戊糖途径分为氧化反应和非氧化反应两个阶段(1)是机体生成NADPH的主要代谢途径：NADPH在体内可用于：，参与体内代谢：如参与合成脂肪酸、胆固醇等。
②参与羟化反应：作为加单氧酶的辅酶，参与对代谢物的羟化。
③维持谷胱甘肽的还原状态，还原型谷胱甘肽可保护含-SH的蛋白质或酶免遭氧化，维持红细胞膜的完整性，由于6-磷酸葡萄糖脱氢酶遗传性缺陷可导致蚕豆病，表现为溶血性贫血。
(2)是体内生成5-磷酸核糖的主要途径：体内合成核苷酸和核酸所需的核糖或脱氧核糖均以5-磷酸葡萄糖的形式提供，其生成方式可以由G-6-P脱氢脱羧生成，也可以由3-磷酸甘油醛和F-6-P经基团转移的逆反应生成。
3、试述成熟红细胞糖代谢特点及其生理意义。
4、血糖正常值是多少，机体是如何进行调节的。
6、代谢性酸中毒时，机体是如何调节酸碱平衡的。
3。
何为酶的竞争性抑制作用？有何特点？试举例说明之。
1)有些抑制剂与酶的底物结构相似，可与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶与底物结合形成中间产物。
这种抑制作用称为竞争性抑制作用。
2)有两个特点，一是抑制剂以非共价键与酶呈可逆性结合，可用透析或超滤的方式除去，二是抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力和底物浓度的比例，加大底物浓度可减轻抑制作用。
3)典型例子是丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用。
4。
比较三种可逆性抑制作用的特点。
(1)竞争性抑制：抑制剂的结构与底物结构相似，共同竞争酶的活性中心。
抑制作用的大小与抑制剂与底物的浓度以及酶对它们的亲和力有关。
Km值升高，Vm不变。
(2)非竞争性抑制：抑制剂的结构与底物结构不相似或不同，只与酶活性中心外的必需基因结合。
不影响酶与底物的结合。
抑制作用的强弱只与抑制剂的浓度有关。
Km值不变，Vm下降。
(3)反竞争性抑制：抑制剂只与酶-底物复合物结合，生成的三元复合物不能解离为产物。
Km，Vm均下降。
5。
简述血糖的来源和去路。
血糖的来源：①食物经消化吸收的葡萄糖；②肝糖原分解；③糖异生血糖的去路：①糖酵解或有氧氧化产生能量；②合成糖原；③转变为脂肪及某些非必需氨基酸；④进入磷酸戊糖途径等转变为其它非糖类物质。
6．简述糖异生的生理意义。
1.维持血糖浓度相对恒定是保证在饥饿情况下，血糖浓度的相对恒定。
2.乳酸是糖异生的重要原料。
3.肾糖异生增强有利于维持酸碱平衡4.协助氨基酸代谢7．试述四种血浆脂蛋白的来源、化学组成特点及主要生理功能。
1、简单说说蛋白质变性的原理以及在临床上的应用。
2、说出胆固醇的转化和排泄的途径。
3、说出氨的处理途径以及高血氨中毒的原理。
4、试述体内乙酰CoA的主要来源与去路？1、乳酸循环是如何形成，其生理意义是什么？乳酸循环的形成是因肝脏和肌肉组织中酶的特点所致。
肝内糖异生活跃，又有葡萄糖6-磷酸酶水解6-磷酸葡萄糖生成葡萄糖；而肌肉中除糖异生活性很低外还缺乏葡萄糖6-磷酸酶，肌肉中生成的乳酸即不能异生为糖，更不能释放出葡萄糖。
但肌肉内酵解生成的乳酸通过细胞膜弥散进入血液运输入肝，在肝内异生为葡萄糖再释放入血又可被肌肉摄取利用，这样就构成乳酸循环。
其生理意义在于避免损失乳酸以及防止因乳酸堆积而引起酸中毒。
2、试述原核生物终止转录的方式①依赖pho终止转录的方式Rho因子是由相同的6个亚基组成的六聚体蛋白质，亚基分子量46KD。
它是原核生物转录终止因子，可结合转录产物RNA3′端的多聚C特殊序列，还有ATP酶和解螺旋酶活性。
Rho因子与转录产物3′端的多聚C结合后，Rho因子和RNA聚合酶都发生构象改变，从而使RNA聚合酶停顿，解螺旋酶的活性使DNA与RNA杂化双链拆离，使转录产物从转录复合物中释放。
②非依赖pho终止转录的方式非依赖Rho的转录终止主要依赖于RNA 3′-端的茎环（发夹）结构及随后的一串寡聚U。
茎环结构生成后仍被RNApol所包容，因而使RNA-pol变构而不能前进，polyU与模板poly A序列是最不稳定的碱基配对结1．试比较体外氧化和生物氧化的异同点?答：相同点：消耗的氧量，最终产物，释放的能量是相同的不同点：生物氧化是：①生物体内的生物氧化过程是在37℃，近于中性的含水环境中，由酶催化进行②C O2的产生方式为有机酸脱羧，H2O的产生是底物脱氢，再经电子传递过程最后与氧结合生成③反应逐步释放出能量，相当一部分能量以化学能的方式储存在高能磷酸化合物中④生物氧化的速率受体内多种因素的调节。
2.用所学的生化知识，说明食糖多为什么发胖（仅要求写出物质的转变过程，不要求酶）答：人吃过多的糖造成体内能量物质过剩，进而合成脂肪储存故可以发胖，其基本过程如下：葡萄糖——→丙酮酸——→乙酰CoA——→合成脂肪酸——→酯酰CoA葡萄糖——→磷酸二羟丙酮——→3—磷酸甘油酯酰CoA + 3—磷酸甘油——→脂肪（储存）•简述磺胺类药物的作用机理及意义？磺胺药物能抑制细菌生长，是因为这些细菌在生长繁殖时需利用对氨基苯甲酸作底物。
在二氢叶酸合成酶的催化下合成二氢叶酸，二氢叶酸是核苷酸合成过程中的辅酶之一四氢叶酸的前体。
磺胺药物的结构与对氨基苯甲酸相似，可竞争性抑制菌体内的二氢叶酸的合成酶，从而阻碍了二氢叶酸的合成。
菌体内二氢叶酸缺乏，导致核苷酸、核酸的合成受阻，因而影响细菌的生长繁殖，起到杀菌的目的。
根据竞争性抑制的特点，服用磺胺药物是必须保持血液中药物的高浓度，以发挥其有效的竞争性抑制作用。
•复制与转录过程的异同点。
复制与转录的相同点：复制和转录都是酶促的核苷酸聚合的过程，有以下相似之处，都以DNA为模板；都需依赖DNA的聚合酶；聚合过程都是核苷酸之间生成磷酸二酯键；都从5′至3′方向延伸成新链多聚核苷酸；都遵从碱基配对规律。
复制与转录的不同点：-----------------------------------------------------------------------------------------------------------------复制转录-----------------------------------------------------------------------------------------------------------------模板两股链均复制模板链转录（不对称转录）原料 dNTPNTP酶DNA聚合酶 RNA聚合酶（RNA-pol）产物子代双链DNA（半保留复制） mRNA ，tRNA，rRNA配对 A-T，G-C A-U，T-A，G-C1、简述原核生物与真核生物的RNA聚合酶的种类和主要功能。
（9分）1.真核生物的RNA聚合酶目前已发现有三种。
RNA聚合酶Ⅰ存在于核仁中，转录rRNA顺序。
RNA聚合酶Ⅱ存在于核质中，转录大多数基因(严格说是催化各种前体mRNA的合成)。
RNA聚合酶Ⅲ存在于核质中，转录很少几种基因如tRNA基因如5SrRNA基因。
原核生物只发现一种RNA聚合酶，能催化mRNA，tRNA和rRNA等的合成.2、举出二种在线粒体内进行物质代谢反应的代谢途径，再写出这两个途径的反应过程。
（不要求写结构式，用文字和箭头表示即可，涉及到关键酶时，应写出。
）（10分）2.（1）三羧酸循环在线粒体基质中进行，反应过程的酶，除了琥珀酸脱氢酶是定位于线粒体内膜外，其余均位于线粒体基质中主要事件顺序为：1）乙酰CoA与草酰乙酸结合，生成六碳的柠檬酸，放出CoA。
柠檬酸合成酶。
2）柠檬酸先失去一个H2O而成顺乌头酸，再结合一个H2O转化为异柠檬酸。
顺乌头酸酶3）异柠檬酸发生脱氢、脱羧反应，生成5碳的a-酮戊二酸，放出一个CO2，生成一个NADH+H+。
异柠檬酸脱氢酶4）a-酮戊二酸发生脱氢、脱羧反应，并和CoA结合，生成含高能硫键的4碳琥珀酰CoA，放出一个CO2，生成一个NADH+H+。
酮戊二酸脱氢酶5）碳琥珀酰CoA脱去CoA和高能硫键，放出的能通过GTP转入ATP琥珀酰辅酶A合成酶6）琥珀酸脱氢生成延胡索酸，生成1分子FADH2，琥珀酸脱氢酶7）延胡索酸和水化合而成苹果酸。
延胡索酸酶8）苹果酸氧化脱氢，生成草酸乙酸，生成1分子NADH+H+。
苹果酸脱氢酶（2）脂酰CoA的β氧化：脂酰CoA进入线粒体基质后，在脂肪酸β氧化酶系催化下，使脂酰基断裂生成一分子乙酰CoA和一分子比原来少了两个碳原子的脂酰CoA.因反应均在脂酰CoA烃链的α，β碳原子间进行，最后β碳被氧化成酰基，故称为β氧化。
1）脱氢2）加水3）再脱氢4）硫解3、有一则广告，说某厂生产的一种补品含有十七种氨基酸，其中有几种是必需氨基酸等等。
你读了这一广告有何感想？（3. 对于蛋白质类食品的营养价值的判断依据，是该食品含有的必需氨基酸的种类、数量及比例。
必需氨基酸是人体(或其它脊椎动物)必不可少，而机体内又不有合成的，必须从食物中补充的氨基酸，称必需氨基酸。
对成人来讲必需氨基酸共有八种：赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、苏氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、缬氨酸。
如果饮食中经常缺少上述氨基酸，可影响健康。
蛋白质结构与功能的关系DNA双螺旋结构模型的要点酮体的生成与利用三羧酸循环的生物学意义1.三羧酸循环是机体获取能量的主要方式。
1个分子葡萄糖经无氧酵解仅净生成2个分子ATP，而有氧氧化可净生成32个ATP，其中三羧酸循环生成20个ATP，在一般生理条件下，许多组织细胞皆从糖的有氧氧化获得能量。
糖的有氧氧化不但释能效率高，而且逐步释能，并逐步储存于ATP 分子中，因此能的利用率也很高。
2.三羧酸循环是糖，脂肪和蛋白质三种主要有机物在体内彻底氧化的共同代谢途径，三羧酸循环的起始物乙酰CoA，不但是糖氧化分解产物，它也可来自脂肪的甘油、脂肪酸和来自蛋白质的某些氨基酸代谢，因此三羧酸循环实际上是三种主要有机物在体内氧化供能的共同通路，估计人体内2/3的有机物是通过三羧酸循环而被分解的。
3.三羧酸循环是体内三种主要有机物互变的联结机构，因糖和甘油在体内代谢可生成α-酮戊二酸及草酰乙酸等三羧酸循环的中间产物，这些中间产物可以转变成为某些氨基酸；而有些氨基酸又可通过不同途径变成α-酮戊二酸和草酰乙酸，再经糖异生的途径生成糖或转变成甘油，因此三羧酸循环不仅是三种主要的有机物分解代谢的最终共同途径，而且也是它们互变的联络机构。