生物化学 人卫版 各章考点
人民卫生出版社《生物化学》第六章 生物氧化
⊿Gº’ = -nF ⊿Eº'
n：传递电子数；F：法拉第常数
➢ 合成1摩尔ATP 需能量约30.5kJ
偶联部位
NADH~CoQ CoQ~Cytc Cyta-a3~O2
电位变化 (∆E0')
0.36V 0.21V 0.53V
自由能变化 (∆G0')
69.5KJ/mol 40.5KJ/mol 102.3KJ/mol
三、NADH和FADH2是呼吸链的电子供体
1、NADH氧化呼吸链 NADH →复合体Ⅰ→CoQ →复合体Ⅲ→Cyt c →复合体Ⅳ→O2
2、琥珀酸氧化呼吸链 琥珀酸 →复合体Ⅱ →CoQ →复合体Ⅲ→Cyt c →复合体Ⅳ→O2
呼吸链各组分的排列顺序的实验依据
➢ 标准氧化还原电位 ➢ 特异抑制剂阻断 ➢ 还原状态呼吸链缓慢给氧 ➢ 将呼吸链拆开和重组
生物氧化与体外氧化之不同点
生物氧化
➢ 反应环境温和，酶促反应逐步进 行，能量逐步释放，能量容易捕 获，ATP生成效率高。
体外氧化
➢ 能量突然释放。
➢ 通过加水脱氢反应使物质能间接 获得氧；脱下的氢与氧结合产生 H2O，有机酸脱羧产生CO2。
➢ 物质中的碳和氢直接氧 结合生成CO2和H2O 。
生物氧化的一般过程
胞液侧 4H+
2H+ 4H+ Cyt c
+
+++++ +
++
+
Q
Ⅰ
--
NADH+H+
NAD+
Ⅱ
-
延胡索酸
琥珀酸
Ⅳ
Ⅲ- - -
生物化学重点笔记(整理版)
教学目标：1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。
2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类；掌握氨基酸的重要性质；熟悉肽和活性肽的概念。
3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。
4.了解蛋白质结构与功能间的关系。
5.熟悉蛋白质的重要性质和分类导入：100年前，恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”；今天人们如何认识蛋白质的概念和重要性？1839年荷兰化学家马尔德（G.J.Mulder）研究了乳和蛋中的清蛋白,并按瑞典化学家Berzelius的提议把提取的物质命名为蛋白质（Protein，源自希腊语，意指“第一重要的”）。
德国化学家费希尔(E.Fischer)研究了蛋白质的组成和结构，在1907年奠立蛋白质化学。
英国的鲍林(L.Pauling)在1951年推引出蛋白质的螺旋；桑格(F.Sanger)在1953年测出胰岛素的一级结构。
佩鲁茨(M.F.Perutz)和肯德鲁(J.C.kendrew) 在1960年测定血红蛋白和肌红蛋白的晶体结构。
1965年，我国生化学者首先合成了具有生物活性的蛋白质——胰岛素（insulin）。
蛋白质是由L-α-氨基酸通过肽键缩合而成的，具有较稳定的构象和一定生物功能的生物大分子（biomacromolecule）。
蛋白质是生命活动所依赖的物质基础，是生物体中含量最丰富的大分子。
单细胞的大肠杆菌含有3000多种蛋白质，而人体有10万种以上结构和功能各异的蛋白质，人体干重的45%是蛋白质。
生命是物质运动的高级形式，是通过蛋白质的多种功能来实现的。
新陈代谢的所有的化学反应几乎都是在酶的催化下进行的，已发现的酶绝大多数是蛋白质。
生命活动所需要的许多小分子物质和离子，它们的运输由蛋白质来完成。
生物的运动、生物体的防御体系离不开蛋白质。
蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性，以及高等动物的记忆、识别机构等方面都起着重要的作用。
随着蛋白质工程和蛋白质组学的兴起和发展，人们对蛋白质的结构与功能的认识越来越深刻。
生化每章知识点总结归纳
生化每章知识点总结归纳第一章：蛋白质的合成与结构本章主要介绍了蛋白质的合成与结构。
蛋白质是生物体内最为重要、最为复杂的一类有机化合物，是构成细胞结构，参与细胞代谢、调节机体生理功能等各种生命活动的关键物质。
蛋白质合成包括转录和翻译两个阶段。
转录是指将DNA上的具体基因转录成mRNA，而翻译则是将mRNA上的密码子翻译成氨基酸序列，合成具体的蛋白质。
蛋白质的结构主要包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指氨基酸序列，二级结构是指α-螺旋和β-折叠，三级结构是指蛋白质分子的立体构象，四级结构是指多肽链之间的相互作用。
第二章：酶的结构、功能和应用本章主要介绍了酶的结构、功能和应用。
酶是生物体内催化生物化学反应的生物催化剂，能够加速化学反应的速率，而不改变反应的热力学性质。
酶的结构主要包括酶的活性中心和辅基团。
酶的活性中心是其催化作用的关键部位，而辅基团则是在酶的构象和功能中扮演重要角色的组织。
酶的功能主要包括底物特异性、催化速率和酶的调节。
底物特异性是指酶对底物的选择性，催化速率是指酶对底物的反应速率，而酶的调节是指酶在生物体内活性的调节。
酶的应用主要包括在医药、食品、工业、环境保护等领域的应用。
第三章：脂肪酸、三酰甘油和脂质膜本章主要介绍了脂肪酸、三酰甘油和脂质膜。
脂肪酸是由羧基和长链碳水化合物构成的脂肪酸，是构成三酰甘油和磷脂等脂质的基本组成部分。
三酰甘油是由三个脂肪酸和一个甘油分子经酯化反应而成，是储存体内能量的主要途径。
脂质膜是由脂质和蛋白质构成的生物膜结构，是生物体内细胞结构的基本单位，具有选择透过性和双层膜状结构。
第四章：核酸的结构与功能本章主要介绍了核酸的结构与功能。
核酸是生物体内存储和传递遗传信息的重要分子，包括DNA和RNA两种类型。
DNA是双螺旋结构的分子，能够稳定地存储生物体内的遗传信息，而RNA则是单链结构的分子，参与了蛋白质的合成和其他生物化学反应。
核酸的功能主要包括遗传信息传递和细胞代谢调控。
医学生物化学人卫(精校修订版)
医学生物化学第一章一、蛋白质的生理功能蛋白质是生物体的基本组成成分之一，约占人体固体成分的45%左右。
蛋白质在生物体内分布广泛，几乎存在于所有的组织器官中。
蛋白质是一切生命活动的物质基础，是各种生命功能的直接执行者，在物质运输与代谢、机体防御、肌肉收缩、信号传递、个体发育、组织生长与修复等方面发挥着不可替代的作用。
二、蛋白质的分子组成特点蛋白质的基本组成单位是氨基酸✧编码氨基酸:自然界存在的氨基酸有300余种，构成人体蛋白质的氨基酸只有20种，且具有自己的遗传密码。
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。
✧每100mg样品中蛋白质含量（mg%）：每克样品含氮质量（mg）×6.25×100。
氨基酸的分类✧所有的氨基酸均为L型氨基酸（甘氨酸）除外。
✧根据侧链基团的结构和理化性质，20种氨基酸分为四类。
1．非极性疏水性氨基酸：甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、缬氨酸（Val）、亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）、苯丙氨酸（Phe）、脯氨酸（Pro）。
2．极性中性氨基酸：色氨酸（Trp）、丝氨酸（Ser）、酪氨酸（Tyr）、半胱氨酸（Cys）、蛋氨酸（Met）、天冬酰胺（Asn）、谷胺酰胺（gln）、苏氨酸（Thr）。
3．酸性氨基酸：天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu）。
4．碱性氨基酸：赖氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）、组氨酸（His）。
✧含有硫原子的氨基酸：蛋氨酸（又称为甲硫氨酸）、半胱氨酸（含有由硫原子构成的巯基－SH）、胱氨酸（由两个半胱氨酸通过二硫键连接而成）。
✧芳香族氨基酸：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸。
✧唯一的亚氨基酸：脯氨酸，其存在影响α-螺旋的形成。
✧营养必需氨基酸：八种，即异亮氨酸、甲硫氨酸、缬氨酸、亮氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、赖氨酸。
可用一句话概括为“一家写两三本书来”，与之谐音。
氨基酸的理化性质✧氨基酸的两性解离性质：所有的氨基酸都含有能与质子结合成NH4＋的氨基；含有能与羟基结合成为COO－的羧基，因此，在水溶液中，它具有两性解离的特性。
生物化学各章知识点总结
生物化学各章知识点总结一、生物化学基本概念1. 生物化学的基本概念生物化学是在分子水平上研究生物体内各种生物分子之间的相互作用和生物体内生物分子的合成、转化和降解规律的一门学科。
生物体内的生物分子包括蛋白质、核酸、碳水化合物、脂类等，它们是生物体内最基本的能量来源和结构组分。
2. 生物大分子的结构和功能（1）蛋白质是生物体内最重要的大分子，是生命活动的基本组成单元，具有结构、酶、携氧、抗体等生物学功能。
（2）核酸是生物体遗传信息的基本载体，包括DNA和RNA两大类，是生物体的遗传物质，具有储存遗传信息和遗传信息传递的功能。
（3）碳水化合物是生物体内最常见的有机化合物，是生物体内能量转化和物质代谢的主要来源。
（4）脂类是生物体内主要的储存能量的物质，还在细胞膜的结构和功能中起重要作用。
二、蛋白质的结构和功能1. 蛋白质的结构（1）蛋白质的结构级别蛋白质的结构级别包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指蛋白质的氨基酸序列，二级结构是指蛋白质的α-螺旋、β-折叠等次级结构，三级结构是指蛋白质的立体构象，四级结构是指蛋白质的多肽链之间的相互作用。
（2）蛋白质的构象变化蛋白质的构象包括原生构象、变性构象和热力学稳定性构象。
蛋白质的构象变化直接影响着蛋白质的功能。
2. 蛋白质的功能蛋白质作为生物体内最主要的功能分子，具有结构、酶、携氧、抗体等多种功能。
其中，酶是蛋白质的主要功能之一，是细胞内代谢调节的主要媒介，参与了生物体内几乎所有的代谢过程。
三、酶的性质和功能1. 酶的结构和功能（1）酶的结构酶是一种大分子蛋白质，其结构由氨基酸残基序列决定，具有特定的三级结构和活性位点。
（2）酶的功能酶是生物体内最主要的催化剂，能够加速生物体内化学反应的进行，参与了生物体内的新陈代谢。
2. 酶的性质（1）酶的活性酶的活性受到多种因素的影响，包括温度、pH值、金属离子等。
（2）酶的抑制酶的活性可以被抑制，包括竞争性抑制、非竞争性抑制等。
人卫版生物化学名词解释总结
第一章蛋白质的结构1、氨基酸（amino acid）：是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连在α-碳上。
2、氨基酸的英文缩写：3、必需氨基酸（essential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）（赖氨酸，苏氨酸等）自己不能合成，需要从食物中获得的氨基酸。
4、非必需氨基酸（nonessential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成不需要从食物中获得的氨基酸。
5、茚三酮反应（ninhydrin reaction）：在加热条件下，氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的显色反应，此化合物的最大吸收峰在570nm波长处，吸收峰的大小与氨基酸释放的氨量成正比，因此可以作为氨基酸定量分析的方法。
6、双缩脲反应（biuret reaction）：肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热，呈现紫色或红色，称为双缩脲反应，氨基酸不发生此反应，因此双缩脲反应可以检测蛋白质水解的程度。
7、肽键（peptide bond）:一氨基酸的羧基与另一氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。
8、肽（peptide）:两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。
9、亚基（subunit）：在蛋白质分子的四级结构中，每一个具有三级结构的多肽链单位，称为亚基。
10、同源蛋白质（homologous protein）：来自不同种类生物的序列和功能类似的蛋白质，如血红蛋白。
11、两性离子（zwitter-ion）：指同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。
12、蛋白质的等电点（isoelectric point, pI）：在某一pH值的溶液中，蛋白质解离成正负离子的趋势相等，即成为兼性离子，蛋白质所带的正电荷和负电荷相等，净电荷为零，此溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。
13、谷胱甘肽(glutathione, GSH)：是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽。
人卫版生物化学 第16章 肝的生物化学
人卫版生物化学第16章肝的生物化学肝脏，这个人体中最大的实质性器官，就像一座超级化工厂，承担着众多至关重要的生物化学功能。
在人卫版生物化学的第 16 章中，我们将深入探究肝脏的神奇化学世界。
肝脏在物质代谢方面发挥着核心作用。
首先是糖代谢，它是调节血糖的关键角色。
当我们进食后，血糖水平升高，肝脏会将多余的葡萄糖合成肝糖原储存起来；而在饥饿或血糖降低时，肝糖原又能分解为葡萄糖释放入血，以维持血糖的稳定。
不仅如此，肝脏还能进行糖异生，将一些非糖物质如乳酸、甘油等转化为葡萄糖，为身体提供能量。
在脂类代谢中，肝脏同样举足轻重。
它能够合成和分泌胆汁酸，促进脂类的消化和吸收。
同时，肝脏也是脂肪酸氧化分解的主要场所，能够产生大量的能量。
此外，肝脏还能合成甘油三酯、磷脂和胆固醇等脂质，并对它们进行代谢调节。
当脂类代谢出现异常时，就可能导致脂肪肝等疾病的发生。
蛋白质代谢也离不开肝脏的参与。
肝脏是合成蛋白质的重要器官，除了白蛋白外，许多凝血因子、纤维蛋白原等血浆蛋白都在肝脏中合成。
肝脏还能对氨基酸进行代谢，通过转氨基、脱氨基等作用，将氨基酸转化为其他物质。
肝脏还是多种维生素储存和代谢的场所。
例如，维生素 A、D、E、K 等都在肝脏中有一定的储存量。
肝脏还参与这些维生素的活化和转化过程。
除了物质代谢，肝脏在生物转化方面也具有重要功能。
我们的身体在新陈代谢过程中会产生一些非营养物质，如胆红素、胺类、激素等。
这些物质有的具有毒性，有的则需要进一步转化才能排出体外。
肝脏通过一系列酶促反应，对这些非营养物质进行化学修饰，使其水溶性增加，易于排出体外。
胆红素的代谢就是一个典型的例子。
胆红素是血红蛋白分解代谢的产物，它在肝脏中经过一系列反应，与葡萄糖醛酸结合形成结合胆红素，然后随胆汁排入肠道。
如果肝脏的胆红素代谢出现障碍，就可能导致黄疸的发生。
肝脏的解毒功能也是不可小觑的。
它能够将进入体内的有毒物质，如药物、酒精、细菌毒素等，转化为无毒或低毒的物质，然后排出体外。
人卫第七版生物化学重点整理完整版
人卫第七版生物化学重点整理HEN system office room 【HEN16H-HENS2AHENS8Q8-HENH1688】生物化学第一章一、蛋白质的生理功能蛋白质是生物体的基本组成成分之一，约占人体固体成分的45%左右。
蛋白质在生物体内分布广泛，几乎存在于所有的组织器官中。
蛋白质是一切生命活动的物质基础，是各种生命功能的直接执行者，在物质运输与代谢、机体防御、肌肉收缩、信号传递、个体发育、组织生长与修复等方面发挥着不可替代的作用。
二、蛋白质的分子组成特点1.蛋白质的基本组成单位是氨基酸编码氨基酸:自然界存在的氨基酸有300余种，构成人体蛋白质的氨基酸只有20种，且具有自己的遗传密码。
2. 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。
每100mg样品中蛋白质含量（mg%）：每克样品含氮质量（mg）××100。
3. 氨基酸的分类所有的氨基酸均为L型氨基酸（甘氨酸）除外。
根据侧链基团的结构和理化性质，20种氨基酸分为四类。
（1）非极性疏水性氨基酸：甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、缬氨酸（Val）、亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）、苯丙氨酸（Phe）、脯氨酸（Pro）。
（2）极性中性氨基酸：色氨酸（Trp）、丝氨酸（Ser）、酪氨酸（Tyr）、半胱氨酸（Cys）、蛋氨酸（Met）、天冬酰胺（Asn）、谷胺酰胺（gln）、苏氨酸（Thr）。
（3）酸性氨基酸：天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu）。
（4）碱性氨基酸：赖氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）、组氨酸（His）。
含有硫原子的氨基酸：蛋氨酸（又称为甲硫氨酸）、半胱氨酸（含有由硫原子构成的巯基－SH）、胱氨酸（由两个半胱氨酸通过二硫键连接而成）。
芳香族氨基酸：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸。
唯一的亚氨基酸：脯氨酸，其存在影响α-螺旋的形成。
营养必需氨基酸：八种，即异亮氨酸、甲硫氨酸、缬氨酸、亮氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、赖氨酸。
生物化学及分子生物学(人卫第九版)-18血液的生物化学
原始红细胞的繁殖和分化。
第三节
（Metabolism of Blood Cells）
血细胞物质代谢
第三节 血细胞物质代谢
一、红细胞的代谢
红细胞是血液中最主要的细胞，它是在骨髓中由造血干
细胞定向分化而成的红系细胞。 在成熟过程中，红细胞发生一系列形态和代谢的改变。
2C+cAMP-2R + ATP ADP eIF-2激酶— P （有活性） + eIF-2— P ATP ADP （无活性）
eIF-2 （有活性）
第三节 血细胞物质代谢
二、白细胞的代谢
粒细胞 淋巴细胞 单核吞噬细胞
代谢与功能密切相关
第三节 血细胞物质代谢
（一）糖酵解是白细胞主要的获能途径
第二节
（Biosynthesis of Heme）
血红素的合成
第二节 血红素的合成
一、血红素的合成过程
合成的组织和亚细胞定位： 参与血红蛋白组成的血红素主要在骨髓的幼 红细胞和网织红细胞中合成。 合成原料： 甘氨酸、琥珀酰CoA、Fe2+
第二节 血红素的合成
（一）δ -氨基-γ -酮戊酸（ALA）的合成
原卟啉原Ⅸ
原卟啉原Ⅸ 氧化酶 亚铁螯合酶 原卟啉Ⅸ
血红素
反应部位：线粒体
第二节 血红素的合成
第二节 血红素的合成
血红素合成的特点：
① 合成的主要部位是骨髓和肝脏，但成熟红细胞不能合成； ② 合成的原料简单：琥珀酰CoA、甘氨酸、Fe2+等小分子物质； ③ 合成过程的起始与最终过程在线粒体，中间过程在胞液。
GSSG
2H2O
第三节 血细胞物质代谢
生物化学重点知识归纳
生物化学重点知识归纳第一章绪论1.生物化学的发展过程大致分为三阶段：叙述生物化学、动态生物化学和机能生物化学。
2.生物化学研究的内容大体分为三部分：①生物体的物质组成及生物分子的结构与功能②代谢及其调节③基因表达及其调控第二章糖类化学1.糖类通常根据能否水解以及水解产物情况分为单糖、寡糖和多糖。
2.单糖的分类：①按所含C原子的数目分为：丙糖、丁糖......②按所含羰基的特点分为：醛糖和酮糖。
3.葡萄糖既是生物体内最丰富的单糖，又是许多寡糖和多糖的组成成分。
4.甘油醛是最简单的单糖。
5.两种环式结构的葡萄糖：6.核糖和脱氧核糖的环式结构：（见下图）7.单糖的重要反应有成苷反应、成酯反应、氧化反应、还原反应和异构反应。
8.蔗糖是自然界分布最广的二糖。
9.多糖根据成分为：同多糖和杂多糖。
同多糖又称均多糖，重要的同多糖有淀粉、糖原、纤维素等；杂多糖以糖胺聚糖最为重要。
10.淀粉包括直链淀粉和支链淀粉。
糖原分为肝糖原和肌糖原。
11.糖胺聚糖包括透明质酸、硫酸软骨素和肝素。
第三章脂类化学1. 亚油酸、α亚麻酸和花生四烯酸是维持人和动物正常生命活动所必必需的脂肪酸，是必需脂肪酸。
2. 类花生酸是花生四烯酸的衍生物，包括前列腺素、血栓素和白三烯。
3. 脂肪又称甘油三酯。
下图是甘油三酯、甘油和脂肪酸的结构式：1. 皂化值：水解1克脂肪所消耗KOH的毫克数。
皂化值越大，表示脂肪中脂肪酸的平均分子量越小。
6.磷脂根据所含醇的不同分为甘油磷脂和鞘磷脂。
7.糖脂包括甘油糖脂和鞘糖脂。
8.类固醇是胆固醇及其衍生物，包括胆固醇、胆固醇脂、维生素D、胆汁酸和类固醇激素等。
9.胆汁酸有游离胆汁酸和结合胆汁酸两种形式。
10.类固醇激素包括肾上腺皮质激素（如醛固酮、皮质酮和皮质醇）和性激素（雄激素、雌激素和孕激素）。
11.肾上腺皮质激素具有升高血糖浓度和促进肾脏保钠排钾的作用。
其中皮质醇对血糖的调节作用较强，而对肾脏保钠排钾的作用很弱，所以称为糖皮质激素；醛固酮对水盐平衡的调节作用较强，所以称为盐皮质激素。
医学生专业生物化学课本知识点总结
医学生专业生物化学课本知识点总结医学生专业生物化学课本知识点总结生物化学重点蛋白质的元素组成：碳氢氧氮，测定的含氮量：除以16%=pr的含量，如氮5克pr为31.5克。
L－α－氨基酸其（脯！VD2麦角钙化醇VD3胆钙化醇，.生物素：是羧化酶的辅基，在体内参与CO2的固定和羧化反应。
FH4：由叶酸衍生而来。
四氢叶酸是体内一碳单位基团转移酶系统中的辅酶。
糖的无氧酵解代谢过程可分为四个阶段：1.活化（己糖磷酸酯的生成）：葡萄糖经磷酸化和异构反应生成1,6-双磷酸果糖(FBP)，即葡萄糖→6-磷酸葡萄糖→6-磷酸果糖→1,6-双磷酸果糖（F-1,6-BP)。
这一阶段需消耗两分子ATP，己糖激酶（肝中为葡萄糖激酶）和6-磷酸果糖激酶-1是关键酶。
2.裂解（磷酸丙糖的生成）：一分子氨酸是一种L－α－亚氨基酸），，酸性氨基！酶促反应的特点：1．具有极高的催化效率：2．具有高度的底物特异性：一种酶只作用于一种或一类化合物，以促进一定的化学变化，生成一定的产物，这种现象称为酶作用的特异性。
⑴绝对特异性：琥珀酸脱氢酶。
⑵相对特异性脂肪酶。
⑶立体异构特异性L-精氨酸酶。
酸：天门冬氨酸，谷氨酸;碱性氨基酸赖氨酸精氨酸组氨酸。
蛋白质的理化性质：1．两性解离与等电点：蛋白质分子中仍然存在游离的氨基和游离的羧基，因此蛋白质与氨基酸一样具有两性解离的性质。
在某一PH溶液中，蛋白质分子所带正、负电荷相等时，此时整个分CH2OPO3H2CH2OHOHOHHH磷酸萄葡糖变位酶HHOHHOHHHOOHHOOPO3H2HOHHOH1磷酸葡萄糖(G-1-P)6磷酸葡萄糖(G-6-P)子呈电中性，此时的pH值称为蛋白质的等电点。
2．蛋白质的胶体性质：蛋白质具有亲水溶胶的性质。
蛋白质分子表面的水化膜和表面所带的同性电荷是稳定蛋白质亲水溶胶的两个重要因素。
3．蛋白质的紫外吸收：蛋白质分子中的色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸残基对紫外光有吸收，以色氨酸吸收最强，最大吸收峰为280nm。
生物化学 人卫版 各章考点
第二章蛋白质化学在熟记蛋白质生理功能的基础上，论述蛋白质是生命活动的物质基础。
熟记蛋白质元素组成特点；多肽链的基本组成单位——L-α-氨基酸；20种氨基酸三字母缩写符号、结构式及主要特点。
准确描述肽键、多肽链、蛋白质一级结构、高级结构概念。
结合实例论述蛋白质结构与功能的关系。
熟记蛋白质重要理化性质及有关的基本概念，并列举蛋白质性质与医学的关系；结合蛋白质的性质，列举蛋白质分离纯化及测定方法。
第三章核酸化学写出多肽链氨基酸序列分析方法及关键试剂名称。
复述核酸的分类、细胞分布，各类核酸的功能及生物学意义。
记住核酸元素组成特点(与蛋白质比较)。
结合碱基、核苷和核苷酸的化学结构，熟记它们的中文名称及相应的缩写符号。
列举两类核酸(DNA与RNA)分子组成异同。
牢记体内重要的环化核苷酸——cAMP和cGMP。
在理解多核苷酸链结构基础上，牢记单核苷酸之间的连接方式——3’,5’磷酸二酯键及多核苷酸链的方向性(5’ →3’)。
描述DNA的一级结构, DNA二级结构——双螺旋模型要点，碱基配对规律。
简述tRNA二级结构——“三叶草”结构特点。
在熟记二级结构基础上，知道核酸还有更高级结构形式存在。
结合组成成分及结构，熟记核酸的性质及相关重要概念，准确叙述核酸、特别是DNA变性、复性及分子杂交的概念。
写出核酸序列分析的方法名称。
第四章酶✓酶的基本概念、化学本质及酶促反应特点。
✓熟记酶组成、结构有关的基本概念一一酶蛋白、辅助因子(辅酶、辅基)、全酶、酶的活性中心和必需基团等。
结合结构与功能的关系，论述酶原激活的化学本质。
以乳酸脱氢酶(LDH)为例，描述同工酶的概念。
✓列举酶促反应机理学说及要点。
✓熟记影响酶促反应动力学的几种因素及其动力学特点。
默写米式方程，解释米氏常数，学会运用米式方程进行简单计算。
✓叙述别构酶概念、酶促反应动力学特点及意义。
结合酶促反应动力学牢记酶活性测定的基本原则及应用。
叙述酶活性单位的概念。
✓结合酶在医学中应用的实际例子，说明酶与医学的关系。
生物化学考试重点笔记（完整版）
⽣物化学考试重点笔记（完整版）第⼀章蛋⽩质的结构与功能第⼀节蛋⽩质的分⼦组成⼀、组成蛋⽩质的元素1、主要有C、H、O、N和S，有些蛋⽩质含有少量磷或⾦属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋⽩质还含有碘。
2、蛋⽩质元素组成的特点：各种蛋⽩质的含氮量很接近，平均为16％。
3、由于体内的含氮物质以蛋⽩质为主，因此，只要测定⽣物样品中的含氮量，就可以根据以下公式推算出蛋⽩质的⼤致含量：100克样品中蛋⽩质的含量( g % )= 每克样品含氮克数× 6.25×100⼆、氨基酸——组成蛋⽩质的基本单位（⼀）氨基酸的分类1.⾮极性氨基酸（9）：⽢氨酸（Gly）丙氨酸（ Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）苯丙氨酸（Phe）脯氨酸（Pro）⾊氨酸（Try）蛋氨酸（Met）2、不带电荷极性氨基酸（6）：丝氨酸（Ser）酪氨酸(Try) 半胱氨酸 (Cys) 天冬酰胺 (Asn) ⾕氨酰胺(Gln ) 苏氨酸(Thr )3、带负电荷氨基酸（酸性氨基酸）（2）: 天冬氨酸(Asp ) ⾕氨酸(Glu)4、带正电荷氨基酸（碱性氨基酸）（3）:赖氨酸(Lys) 精氨酸(Arg)组氨酸( His)（⼆）氨基酸的理化性质1. 两性解离及等电点等电点 :在某⼀pH的溶液中，氨基酸解离成阳离⼦和阴离⼦的趋势及程度相等，成为兼性离⼦，呈电中性。
此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
2. 紫外吸收(1)⾊氨酸、酪氨酸的最⼤吸收峰在 280 nm 附近。
（2）⼤多数蛋⽩质含有这两种氨基酸残基，所以测定蛋⽩质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋⽩质含量的快速简便的⽅法。
3. 茚三酮反应氨基酸与茚三酮⽔合物共热，可⽣成蓝紫⾊化合物，其最⼤吸收峰在570nm处。
由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正⽐关系，因此可作为氨基酸定量分析⽅法三、肽（⼀）肽1、肽键是由⼀个氨基酸的α-羧基与另⼀个氨基酸的α-氨基脱⽔缩合⽽形成的化学键。
2023年药剂学基础《生物化学》(人民卫生出版社第七版) 第二章+生物大分子的结构与功能
概述 ❖蛋白质、核酸、糖类、脂类等统称为生 物分子，其中蛋白质、核酸称为生物大分 子
❖蛋白质和核酸构成了生命的物质基础
❖蛋白质几乎分布于所有的组织器官，种 类繁多，具有十分重要的生理功能
概述
❖核酸分为脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核 酸（RNA），是遗传的物质基础
❖DNA主要存在于细胞核内，是储存遗传信 息的分子，决定生物体的遗传特征
1.一级结构改变与疾病（分子病）：镰刀状红细胞性贫血 2.空间结构改变与疾病（构象病）：疯牛病
第二节 蛋白质的理化性质及应 用
一、两性电离和等电点 二、亲水胶体性质 三、变性作用 四、紫外吸收性质及呈色反应
第二节 蛋白质的理化性质及应 用
一、两性电离和等电点 1. 两性电离
蛋白质分子中氨基酸既有碱性的氨基，能解离成阳离 子，又有酸性的羧基，能解离成阴离子
B. 10.5%
C. 16%
D. 19%
E. 25%
2.维系蛋白质二级结构稳定的作用力是( )
A.盐键
B. 二硫键
C. 肽键
D. 疏水键
E. 氢键
3.血清白蛋白（pI为4.7）在下列哪种pH值溶液中带
正电荷？( )
A. pH4.0
B. pH5.0
C. pH7.0
D. pH8.0
E. pH9.0
❖RNA主要存在于细胞质中，少量在细胞核 内，主要功能是参与遗传信息的传递和表达
第一节 蛋白质的结构与功能
一、蛋白质的分子组成 二、蛋白质的结构与功能 三、蛋白质结构与功能的关系
第一节 蛋白质的结构与功能
（一）蛋白质一级结构与功能的关系 （二）蛋白质空间结构与功能的关系 （三）蛋白质结构改变与疾病
第三节 核酸的结构与功能
《生物化学与分子生物学》(人卫第八版)-第一章蛋白质的结构与功能归纳总结
第一章蛋白质·蛋白质(protein)就是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(prpide bond)相连形成得高分子含氮化合物。
·具有复杂空间结构得蛋白质不仅就是生物体得重要结构物质之一,而且承担着各种生物学功能,其动态功能包括:化学催化反应、免疫反应、血液凝固、物质代谢调控、基因表达调控与肌收缩等;就其结构功能而言,蛋白质提供结缔组织与骨得基质、形成组织形态等。
·显而易见,普遍存在于生物界得蛋白质就是生物体得重要组成成分与生命活动得基本物质基础,也就是生物体中含量最丰富得生物大分子(biomacromolecule)·蛋白质就是生物体重要组成成分。
分布广:所有器官、组织都含有蛋白质;细胞得各个部分都含有蛋白质含量高:蛋白质就是细胞内最丰富得有机分子,占人体干重得45%,某些组织含量更高,例如:脾、肺及横纹肌等高达80%。
·蛋白质具有重要得生物学功能。
1）作为生物催化剂(酶)2）代谢调节作用3）免疫保护作用4）物质得转运与存储5）运动与支持作用6）参与细胞间信息传递·氧化功能第一节蛋白质得分子组成(The Molecular Structure of Protein)1、组成元素:C(50%-55%)、H(6%-7%)、O(19%-24%)、N(13%-19%)、S(0-4%)。
有些但被指含少量磷、硒或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼,个别还含碘。
2、各蛋白质含氮量接近,平均为16%。
100g样品中蛋白质得含量(g%)=每克样品含氮克数*6、25*100,即每克样品含氮克数除以16%。
凯氏定氮法:在有催化剂得条件下,用浓硫酸消化样品将有机氮都转化为无机铵盐,然后在碱性条件下将铵盐转化为氨,随水蒸气蒸馏出来并为过量得硼酸液吸收,再以标准盐酸滴定,就可计算出样品中得氮量。
此法就是经典得蛋白质定量方法。
一、氨基酸——组成蛋白质得基本单位存在于自然界得氨基酸有300余种,但组成人体蛋白质得氨基酸仅有20种,且均属L-氨基酸(甘氨酸除外),手性,具有旋光性(甘氨酸除外,甘氨酸R基团为-H)。
生物化学(人卫版)名词解释整理
生物化学名词解释整理版章节根据人民卫生出版社第7版《生物化学》划分参考教学PＰT、各教辅术后习题及试卷标准答案整理录入/清水秋香第一章蛋白质结构与功能isoelectｒｉc pｏｉnt, pＩ：氨基酸的等电点:在某一ｐH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,成为兼性离子，呈电中性。
此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
Ｐｅｐtide bond：肽键。
由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的酰胺键。
Gｌutathｉoｎe,ＧSＨ:谷胱甘肽。
由谷氨酸,半胱氨酸，甘氨酸组成的三肽。
是体内重要的还原剂。
ｐepｔide unｉt:肽单元。
参与肽键的6个原子Cａ1、C、O、N、H、Cａ2位于同一平面，Cα1和Cα2在平面上所处的位置为反式(tranｓ)构型，此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元。
peptide ｐlａne:肽平面。
肽链主链的肽键C-N具有部分双键的性质，因而不能自由的旋转，使连接在肽键上的六个原子共处于一个平面上,此平面称为肽单位平面，又称酰胺平面。
通常是反式的。
α-heliｘ:α-螺旋。
常见的蛋白质二级结构之一。
为具有最大氢键联系的右手螺旋，侧链伸向螺旋外侧,每3.６个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺距0．5４ｎm。
motif:模体。
在一个或几个蛋白质中出现的２个或2个以上二级结构元件的不同折叠形式,又称折叠或超二级结构。
也是在ＤＮA中对特殊序列的描述。
zｉｎc fingeｒ:锌指结构。
一种常见的模体。
由1个α－螺旋和２个反平行的β-折叠共3个肽段组成,形似手指, 能够结合锌离子,锌指具有结合DNA的功能。
Domain：结构域:大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域,折叠得较为紧密，各行使其功能，称为结构域（doｍaｉn) 。
Moｌｅｃular chaperon:分子伴侣。
是细胞内一类可识别肽链的非天然构象、促进各功能域和整体蛋白质正确折叠的保守蛋白质。
《生物化学与分子生物学》(人卫第八版)-第一章蛋白质的结构与功能归纳总结
第一章蛋白质·蛋白质(protein)是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(prpide bond)相连形成的高分子含氮化合物。
·具有复杂空间结构的蛋白质不仅是生物体的重要结构物质之一,而且承担着各种生物学功能,其动态功能包括:化学催化反应、免疫反应、血液凝固、物质代谢调控、基因表达调控和肌收缩等;就其结构功能而言,蛋白质提供结缔组织和骨的基质、形成组织形态等。
·显而易见,普遍存在于生物界的蛋白质是生物体的重要组成成分和生命活动的基本物质基础,也是生物体中含量最丰富的生物大分子(biomacromolecule)·蛋白质是生物体重要组成成分。
分布广:所有器官、组织都含有蛋白质;细胞的各个部分都含有蛋白质含量高:蛋白质是细胞内最丰富的有机分子,占人体干重的45%,某些组织含量更高,例如:脾、肺及横纹肌等高达80%。
·蛋白质具有重要的生物学功能。
1)作为生物催化剂(酶)2)代谢调节作用3)免疫保护作用4)物质的转运和存储5)运动和支持作用6)参与细胞间信息传递·氧化功能第一节蛋白质的分子组成(The Molecular Structure of Protein)1.组成元素:C(50%-55%)、H(6%-7%)、O(19%-24%)、N(13%-19%)、S(0-4%)。
有些但被指含少量磷、硒或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼,个别还含碘。
2.各蛋白质含氮量接近,平均为16%。
100g样品中蛋白质的含量(g%)=每克样品含氮克数*6.25*100,即每克样品含氮克数除以16%。
凯氏定氮法:在有催化剂的条件下,用浓硫酸消化样品将有机氮都转化为无机铵盐,然后在碱性条件下将铵盐转化为氨,随水蒸气蒸馏出来并为过量的硼酸液吸收,再以标准盐酸滴定,就可计算出样品中的氮量。
此法是经典的蛋白质定量方法。
一、氨基酸——组成蛋白质的基本单位存在于自然界的氨基酸有300余种,但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种,且均属L-氨基酸(甘氨酸除外),手性,具有旋光性(甘氨酸除外,甘氨酸R基团为-H)。
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第二章蛋白质化学
在熟记蛋白质生理功能的基础上，论述蛋白质是生命活动的物质基础。
熟记蛋白质元素组成特点；多肽链的基本组成单位——
L-α-氨基酸；20种氨基酸三字母缩写符号、结构式及主要特点。
准确描述肽键、多肽链、蛋白质一级结构、高级结构概念。
结合实例论述蛋白质结构与功能的关系。
熟记蛋白质重要理化性质及有关的基本概念，并列举蛋白质性质与医学的关系；结合蛋白质的性质，列举蛋白质分离纯化及测定方法。
第三章核酸化学
写出多肽链氨基酸序列分析方法及关键试剂名称。
复述核酸的分类、细胞分布，各类核酸的功能及生物学意义。
记住核酸元素组成特点(与蛋白质比较)。
结合碱基、核苷和核苷酸
的化学结构，熟记它们的中文名称及相应的缩写符号。
列举两类核酸(DNA与RNA)分子组成异同。
牢记体内重要的环化
核苷酸——cAMP和cGMP。
在理解多核苷酸链结构基础上，牢记单核苷酸之间的连接方式——3’,5’磷酸二酯键及多核苷酸链的方向性(5’ →3’)。
描述DNA的一级结构, DNA二级结构——双螺旋模型要点，碱基配对规律。
简述tRNA二级结构——“三叶草”结构特点。
在熟记二级结构基础上，
知道核酸还有更高级结构形式存在。
结合组成成分及结构，熟记核酸的性质及相关重要概念，准确叙述核酸、特别是DNA变性、复性及分子杂交的概念。
写出核酸序列分析的方法名称。
第四章酶
✓酶的基本概念、化学本质及酶促反应特点。
✓熟记酶组成、结构有关的基本概念一一酶蛋白、辅助因子(辅酶、辅基)、全酶、酶的活性中心和必需基团等。
结合结构与功能的关系，论述酶原
激活的化学本质。
以乳酸脱氢酶(LDH)为例，描述同工酶的概念。
✓列举酶促反应机理学说及要点。
✓熟记影响酶促反应动力学的几种因素及其动力学特点。
默写米式方程，解释米氏常数，学会运用米式方程进行简单计算。
✓叙述别构酶概念、酶促反应动力学特点及意义。
✓结合酶促反应动力学牢记酶活性测定的基本原则及应用。
叙述酶活性单位
的概念。
✓结合酶在医学中应用的实际例子，说明酶与医学的关系。
✓知道酶的命名与分类原则。
第五章糖代谢
❖列举糖的主要生理功能。
❖了解糖的消化、吸收途径及其代谢通路。
❖结合基本反应过程、部位、酶和ATP生成，熟记糖的无氧分解 (酵解)、有氧氧化和磷酸戊糖途径概念及其反应过程，结合关键酶说明前两条途径的调节。
复述三条代谢途径的生理意义。
❖叙述糖原合成及分解的基本反应过程、部位、酶，调节及生理意义。
❖复述糖异生概念，反应过程。
熟记关键酶、调节及生理意义。
第六章生物氧化
叙述生物氧化的概念及生物学意义，列举与体外燃烧的异同。
解释呼吸链，呼吸链组成及各成分的作用。
写出两条主要呼吸链传递顺序。
熟记作用物水平磷酸化和氧化磷酸化的概念。
熟记氧化磷酸化偶联部位及电子传递抑制剂的作用部位。
解释氧化磷酸化P／O比值。
熟记两种穿梭机制，解释其对线粒体外NADH氧化磷酸化的意义。
记住体内生理、生化活动用能和储能形式。
列举体内CO2生成的主要方式。
叙述非线粒体氧化体系的类型、特点、组成及功能。
注意线粒体与微粒体氧化体系在能量代谢中功能的差别。
第七章脂代谢
复述脂类主要生理功能。
复述血浆脂类组成及含量。
结合甘油三酯水解过程及限速酶，解释脂肪动员及激素调节有关概念。
熟记甘油代谢途径(氧化分解、异生为糖及合成脂肪)及重要的酶。
详尽描述脂肪酸氧化过程、有关酶。
解释酮体概念。
复述酮体代谢、生理意义。
阐述酮症产生机理。
结合软脂酸合成途径，熟记脂肪酸合成部位、原料(包括来源)及辅助因子，乙酰辅酶A羧化酶、脂肪酸合成酶系的特点及脂酰基载体蛋白（ACP）在脂肪酸合成中的作用，知道线粒体及内质网中脂肪酸碳链延长酶体系的作用。
熟记脂肪酸合成的限速步骤及调节。
叙述必需脂肪酸的概念，写出多不饱和脂肪酸重要衍生物及功能。
熟记磷脂合成原料、部位，以磷脂酰胆碱合成为例，描述磷脂合成过程及CTP在其中的作用。
写出与甘油磷脂分解代谢有关的酶及其作用。
熟记胆固醇合成原料、部位、辅助因子。
叙述合成的
简单过程及调节机制。
写出胆固醇主要转化途径与排
泄。
记住胆固醇脂酰转移酶(LCAT)的功能。
熟记血浆脂蛋白的分类、组成及生理功能。
❖复述核苷酸的生理功能。
❖熟悉嘌呤核苷酸代谢途径：
1）记住嘌呤核苷酸有两条合成途径。
●结合嘌呤核苷酸结构与从头合成途径，写出嘌呤核苷酸各元素或组件的材料来源, IMP、AMP与GMP相互转变。
●熟记二磷酸核苷还原生成脱氧嘌呤核苷酸。
写出与嘌呤核苷酸补救合成有关的酶名称、功能、酶缺陷相关的疾病。
2）结合嘌呤核苷酸合成途径、调节机制，熟记嘌呤核苷酸抗代谢药物作用机理及临床意义。
3）记住嘌呤核苷酸体内分解代谢终产物尿酸及其与医学的关系。
❖熟悉嘧啶核苷酸代谢途径：
1）熟记嘧啶核苷酸的两条合成途径。
●熟记嘧啶核苷酸从头合成原料、合成调节。
写出CTP、TMP生成方式。
●说出嘧啶核苷酸补救合成所需要的酶及其催化的反应。
2）论述嘧啶核苷酸抗代谢药物作用机理，记住嘧啶核苷酸分解代谢产物名称。
复习题：
❖嘌呤碱和嘧啶碱体内合成原料和分解产物分别有哪些？
❖别嘌呤醇为何能治痛风症？
❖嘌呤和嘧啶核苷酸抗代谢物为何能治疗肿瘤？
在了解蛋白质生理功能基础上，解释氮平衡、必需氨基酸和蛋白质的互补作用，熟记八种必需氨基酸的名称。
记住蛋白水解酶的作用特点。
γ-谷氨酰基循环在氨基酸吸收和转运中的意义。
叙述氨基酸代谢概况。
写出体内几种脱氨基方式及反应过程、典型转氨酶名称、辅酶成分及ALT(GPT)、AST(GOT)的组织分布特点。
列举转氨酶测定的
临床意义。
叙述血氨来源与去路，描述尿素合成详尽过程及其调节。
阐述肝昏迷学说。
结合α-酮酸去路解释生糖、生酮和生糖兼生酮氨基酸。
联系糖代谢途径复述丙氨酸、天冬氨酸或谷氨酸如何氧化成水
和CO2，如何异生为糖。
解释一碳单位概念，熟记一碳单位来源、代谢辅酶、功能。
简述甘aa、谷aa、组aa、含硫aa和色aa代谢途径及意义。
熟记苯丙aa、酪aa重要代谢产物、与代谢障碍有关的酶、
酶先天缺陷相关的临床疾患。
第十章 DNA的生物合成
掌握一些基本概念：半保留复制，领头链，随从链，
复制叉，不连续复制，冈崎片段。
熟悉DNA复制过程中涉及的多种酶，掌握几类DNA
聚合酶的催化特点。
了解DNA复制的一般过程，以及原核细胞和真核细胞
DNA合成的异同，逆转录酶催化cDNA的合成特点。
掌握DNA损伤和几种修复的机制。
了解PCR有选择扩增DNA的原理。
熟悉RNA合成涉及的起始、延伸和终止三个过程，一些抗生素对合成的
抑制作用。
了解大多数RNA剪接机制，特别是几类自我剪接机制，掌握核酶的概念。
第十一章蛋白质的生物合成
➢熟悉一些基本概念：密码，反密码，氨基酸活化，“摆动”学说；掌握mRNA、tRNA和rRNA在蛋白质生物合成中的作用。
➢记住蛋白质生物合成的过程，了解蛋白质合成后的加工及蛋白质合成的干扰和抑制。
第十二章基因表达调控
掌握基因表达的概念、时空性，以及基因表达方式；
在了解原核基因表达和真核基因表达分子机制的基础上，能够明确原核基因表达与真核基因表达的区别。