生物化学简明教程重点
生化简明教程整理
生物化学简明教程第一章绪论1.生物化学顾名思义是研究生物体的化学，是研究生物体分子组成及变化规律的基础学科。
其研究范畴主要包括:①生物体的化学组成，生物分子的结构、性质及功能；②生物分子的分解与合成，反应过程中的能量变化，及新陈代谢的调节与控制；③生物信息分子的合成及其调控，也就是遗传信息的贮存、传递和表达。
2.在蛋白质的结构领域，最值得珍视的是F.Sanger对胰岛素氨基酸顺序的测定结果。
F.Sanger 设计了一个巧妙的实验，用2，4—二硝基甲苯（DNFB）标记蛋白质N端的氨基酸，该蛋白质经水解生成黄色的DNP—氨基酸和游离氨基酸，可以利用纸层析加以分离。
终于在1953年，准确描述出含有51个氨基酸的胰岛素的一级结构。
3.蛋白质组:基因组所表达出的全部蛋白质。
4.蛋白质组学:对基因组所表达出的全部蛋白质进行分析建立的新技术体系。
5.常量元素（含量＞0.01%）:如C、H、O、N、P、S 6种主要元素约占机体的97.3%,Ca、K、Na、Cl、Mg在机体也占有较大的比例，这些元素被称为常见元素。
6.微量元素（含量＜0.01%）:如V、Ni、B、Sn、Si等及Fe、I、Zn、Mn、Co、Mo、Cu、Se 、Cr、F 10种元素为人体不可缺少的必需微量元素7.生物分子均是含碳的有机化合物。
生物在长期进化过程中之所以选择碳作为主要的生命元素，是由于碳原子具有特殊的成键性质。
碳原子最外层的4个电子可使碳形成4个共价键。
生物分子之所以复杂多变，种类繁多，正是由于碳骨架的复杂多变决定的。
8.因为功能基团都是极性基团而具有亲水性。
（功能基团如:氨基、羟基、羰基、羧基、基、磷酸基等）9.生物大分子组成的共同规律:生物大分子均由相同类型的构件通过一定的共价键聚合成链状，其主链骨架呈现周期性重复。
如:构成蛋白质的构件分子是20种基本氨基酸，氨基酸之间通过肽键相连，肽链具有方向性（N端→C端），蛋白质主链骨架呈“肽单位”重复；构成核酸的构件分子是核苷酸，核苷酸通过3',5'—磷酸二酯键相连，核酸链也具有方向性（5'→3'），核酸的主链骨架呈“磷酸—核糖（或脱氧核糖）”重复；构成脂质的构件分子是甘油、脂肪酸和一些其他取代基；构成多糖的构件分子是单糖，单糖间通过糖苷键相连。
01绪论-生物化学简明教程
• 核酸的构件分子是核苷酸，核苷酸通过3’，5’-磷
酸二酯键相连，核酸链也具有方向性(5’-3’)，核酸 的主链骨架呈“磷酸-核糖（或脱氧核糖）”重复。
• 脂质的构件分子是甘油、脂肪酸和一些其他取代
基，其非极性烃长链也是一种重复结构。
• 多糖的构件分子是单糖，单糖间通过糖苷键相连，
淀粉、纤维素、糖原的糖链骨架均呈葡萄糖基的 重复。
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• （1）新陈代谢的化学反应类型
C-C键的断裂和形成 分子重排反应（包括分子异构化、双键的移位及顺反重排） 构件分子间脱水缩合反应 基团转移反应（包括葡萄糖基、磷酰基、酰基、氨基）
氧化还原反应（包括电子转移、氢原子转移、直接与氧原子结合）
基团转移和氧 化还原反应最 为常见
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• （2）三羧酸循环是新陈代谢的共同途径
• 生物的种类千差万别，生命现象错综复杂，
但是在分子水平上，生命的物质组成及其变 化规律有着惊人的一致性。
• 建立对生命现象基本原理整体框架的认识，
可以掌握生物化学知识结构的脉络，化繁为 简有助于对生物化学研究内容和知识的理解。
29
1.3.1 生命物质主要元素组成的规律
• 种类：常见的有28种，不同生物体的元素种类
生物化学的创始人
15
动态生化
得到脲酶的结晶， 证明了酶的化学本 质是蛋白质。
詹姆斯·B·萨姆纳 James Batcheller Sumner （1887-1955） 美国化学家
1946年诺贝尔 化学奖
16
动态生化
三羧酸循环或柠檬酸循环 或克氏循环 （Tricarboxylic acid cycle or Citric Acid cycle or Krebs cycle） 克雷布斯 Hans Adolf Krebs （1900-1981） 英国化学家
生物化学简明教程第四版03蛋白质化学
C
S + H2N
C R
COOH
在弱碱中
N S C N H
C
O H C R
Edman 用来鉴定 多肽、蛋白质的N 末端氨基酸
PTC-氨基酸
PTH-氨基酸 56
⑤与HNO2的反应
NH2 R CH COOH + HNO2
OH R CH COOH + H2O + N2
↑
范氏(VanSlyke ) 定氮法的原理基础； 可测定氨基酸量及蛋白质水解程度。
5- 羟 基 赖 氨 酸 I CH3NHCH2CHCH2CH2CHCOOH HO CH2CHCOOH NH2 NH2 I 6-N- 甲 基 赖 氨 酸 3,5- 二 碘 酪 氨 酸
4- 羟 基 脯 氨 酸
从各种生物分离到的氨基酸已达250种以上
31
非蛋白质氨基酸
32
2.2.3 氨基酸的理化性质
（1）一般物理性质 氨基酸呈无色结晶，熔点高（＞200℃），融熔时 即分解。
H3C N H2N H C R O S Cl
DNS-Cl
5
CH3
H3C N
CH3
COOH
+
+ HCl
1
O
O
S HN
O H C R
COOH
DNS-氨基酸
二甲氨萘磺酰（DNS）基团有荧光， 微量的氨基酸也可用此测定
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④与异硫氰酸苯酯的反应
N C S
H N
PITC
H N S C N H HO C O H C R H
可计算出在任一pH条件下一种氨基酸的各种离 子的比例。
43
谷氨酸（A）和赖氨酸（B）滴定曲线 A
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生物化学简明教程(第4版)__张丽萍__课后答案1 绪论1(生物化学研究的对象和内容是什么,解答:生物化学主要研究:(1)生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能;(2)生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化;(3)生物遗传信息的储存、传递和表达;(4)生物体新陈代谢的调节与控制。
2(你已经学过的课程中哪些内容与生物化学有关。
提示:生物化学是生命科学的基础学科，注意从不同的角度，去理解并运用生物化学的知识。
3(说明生物分子的元素组成和分子组成有哪些相似的规侓。
解答:生物大分子在元素组成上有相似的规侓性。
碳、氢、氧、氮、磷、硫等6种是蛋白质、核酸、糖和脂的主要组成元素。
碳原子具有特殊的成键性质，即碳原子最外层的4个电子可使碳与自身形成共价单键、共价双键和共价三键，碳还可与氮、氧和氢原子形成共价键。
碳与被键合原子形成4个共价键的性质,使得碳骨架可形成线性、分支以及环状的多种多性的化合物。
特殊的成键性质适应了生物大分子多样性的需要。
氮、氧、硫、磷元素构OC成了生物分子碳骨架上的氨基(—NH)、羟基(—OH)、羰基()、羧基(—COOH)、巯2基(—SH)、磷酸基(—PO)等功能基团。
这些功能基团因氮、硫和磷有着可变的氧化数及4氮和氧有着较强的电负性而与生命物质的许多关键作用密切相关。
生物大分子在结构上也有着共同的规律性。
生物大分子均由相同类型的构件通过一定的共价键聚合成链状，其主链骨架呈现周期性重复。
构成蛋白质的构件是20种基本氨基酸。
氨基酸之间通过肽键相连。
肽链具有方向性(N 端?C端),蛋白质主链骨架呈“肽单位”重复;核酸的构件是核苷酸,核苷酸通过3′, 5′-磷酸二酯键相连，核酸链也具有方向性(5′、?3′ ),核酸的主链骨架呈“磷酸-核糖(或脱氧核糖)”重复;构成脂质的构件是甘油、脂肪酸和胆碱，其非极性烃长链也是一种重复结构;构成多糖的构件是单糖，单糖间通过糖苷键相连，淀粉、纤维素、糖原的糖链骨架均呈葡萄糖基的重复。
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1930~40年，Kossel & Levene等确定核酸的的组分：
核酸
脱氧核糖核酸（deoxyribonucleic acid，DNA） 核糖核酸（ribonucleic acid，RNA）
“四核苷酸假说”：核酸由四种核苷酸组成的单体 构成的，缺乏结构方面的多样性。
20世纪40年代末，Avery 的“肺炎双球菌转化”实验， 噬菌体侵染细菌的实验证明DNA是有机体的遗传物质：
（二）DNA的双螺旋结构
1953年，Watson 和Crick 提出。
1. 双螺旋结构的主要依据
（1）Wilkins和Franklin发现不同来源的DNA纤维具有相似的 X射线衍射图谱。 （2）Chargaff发现DNA中A与T、C与G的数目相等。后Pauling 和Corey发现A与T生成2个氢键、C与G生成3个氢键。
波长 /nm
光吸收
（三）核酸结构的稳定性
1.碱基对间的氢键；2.碱基堆积力；3.环境中的正离子。
（四）核酸的的变性 ：双螺旋区氢键断裂，空间结构破坏，
形成单链无规线团状，只涉及次级键的
破坏。(与降解比较)(变性DNA特征) DNA变性是个突变过
A /260nm
Tm
Tm
程，类似结晶的熔解。 将紫外吸收的增加量
C-DNA：44~46%相对湿度，螺距3.09nm，每转螺旋9.33个碱 基对，碱基对倾斜6°。可能是特定条件下B-DNA和A-DNA 的转化中间物。 D-DNA：60%相对湿度，DNA中A、T序列交替的区域。每个 螺旋含8个bp，螺距2.43nm，碱基平面倾斜16°。
（三）DNA的三级结构
线形分子、双链环状(dcDNA)→超螺旋、
DNA
温育
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1、氨基酸:就是含有一个碱性氨基与一个酸性羧基的有机化合物,氨基一般连在α-碳上2、等电点:使氨基酸分子处于兼性离子状态,即分子的所带静电荷为零,在电场中不发生迁移的pH值。
等电聚胶电泳(IFE):利用一种特殊的缓冲液(两性电解质)在聚丙烯酰氨凝胶制造一个pH梯度,电泳时,每种蛋白质迁移到它的等电点(pI)处,即梯度足的某一pH时,就不再带有净的正或负电荷了3、肽键:一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合,除去一分子水形成的酰氨键。
肽:两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物4、构形:有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。
这种排列不经过共价键的断裂与重新形成就是不会改变的。
构形的改变往往使分子的光学活性发生变化。
5、构象:指一个分子中,不改变共价键结构,仅单键周围的原子放置所产生的空间排布。
一种构象改变为另一种构象时,不要求共价键的断裂与重新形成。
构象改变不会改变分子的光学活性6、蛋白质的一级结构:指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序,以及二硫键的位置。
7、酶:就是生物细胞产生的具有催化能力的生物催化剂。
8、全酶:具有催化活性的酶,包括所有必需的亚基,辅基与其它辅助因子。
同工酶:具有不同分子形式但却催化相同的化学反应,这种酶就称为同工酶。
限速酶:整条代谢通路中催化反应速度最慢的酶,它不但可影响整条代谢途径的总速度,还可以改变代谢方向9、结构域:在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元。
10、蛋白质变性:生物大分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。
蛋白质在受到光照,热,有机溶济以及一些变性济的作用时,次级键受到破坏,导致天然构象的破坏,使蛋白质的生物活性丧失。
11、蛋白质的沉淀作用:在外界因素影响下,蛋白质分子失去水化膜或被中与其所带电荷,导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作用12、复性:在一定的条件下,变性的生物大分子恢复成具有生物活性的天然构象的现象13、别构效应:又称为变构效应,就是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象,导致蛋白质生物活性丧失的现象14、活化能:将1mol反应底物中所有分子由其常态转化为过度态所需要的能量15、核酸的变性、复性:当呈双螺旋结构的DNA 溶液缓慢加热时,其中的氢键便断开,双链DNA 便脱解为单链,这叫做核酸的“溶解”或变性。
生物化学简明教程最精简重点复习资料
生物化学简明教程最精简重点复习资料(一)名词解释1.等电点：调节氨基酸溶液的pH，使氨基酸分子上的—+NH3基和—COO-基的解离程度完全相等时，即所带净电荷为零，此时氨基酸所处溶液的pH值称为该氨基酸的等电点（pI）。
2.蛋白质的变性：蛋白质受理化因素的影响，其原有的高级规律性结构受到破坏，使其理化性质改变，生物功能丧失，但一级结构不变的现象。
3.前导链：复制时，DNA中按与复制叉移动的方向一致的方向，沿5’至3”方向连续合成的一条链。
4.生物氧化：有机物在生物体内氧的作用下，生成二氧化碳和水并释放能量的过程。
又称呼吸作用或组织呼吸/细胞呼吸。
5.呼吸链:底物上的H经脱氢酶激活脱落后，经过一系列的中间传递体，传递给被氧化酶激活了的氧，从而生成H2O的全部体系，称为呼吸链（又叫电子传递链或电子传递体系）。
6.领头链:复制时，亲代DNA双链解链为模版，顺解链方向连续复制下去的链为领头链7.同工酶:因编码基因不同而产生的多种分子结构的酶称为同工酶。
8.变构效应：某些蛋白质在表现其生物功能时，构象改变，从而改变整个分子的性质，这种现象称为变构效应。
从而其生物活性也改变的蛋白质称变构蛋白。
意义：能使蛋白质更充分、更协调地发挥其复杂的生物功能。
9.变构酶：可通过改变酶分子的构象来改变酶的活性，从而控制代谢速度.10.变性：蛋白质受理化因素的影响，其原有的高级规律性结构受到破坏，使其理化性质改变，生物功能丧失，但一级结构不变的现象。
11.透析:由于蛋白质分子体积很大,不能透过半透膜,而小分子物质能透过半透膜,这样可把蛋白质分子与小分子物质分开,这个过程叫透析.12.增色效应：核酸水解为核苷酸，紫外吸收值增加30%~40%的现象。
13.减色效应：复性后，核酸的紫外吸收降低14.一碳单位：指具有一个碳原子的基团。
15.生物化学：研究生物体组成及变化规律的基础学科16.Tm值：即溶解温度，即紫外线吸收的增加量达到最大增量的一半时的温度17.酶活性部位：在整个酶分子中，参与对底物的结合与催化作用的一小部分区域的氨基酸残基18.氧化磷酸化：伴随放能的氧化作用而进行的磷酸化作用19.呼吸链：代谢物上的氢原子被脱氢酶激活脱落后，经过一系列的传递体，最后传递给被激活的氧化分子，并与之结合生成水的全部体系20.糖酵解：1mol葡萄糖变成2mol丙酮酸并伴随ATP生成的过程21.底物磷酸化：直接利用代谢中间物氧化释放的能量产生ATP的磷酸化类型22.脂类：是一类低溶于水而高溶于非极性溶剂的生物有机分子23.β-氧化：脂肪酸氧化是发生在β原子上的，逐步将碳原子成对地从脂肪酸键上切下，即β-氧化24.氨基酸代谢库：体内氨基酸的总量25.从头合成途径:不经过碱基，核苷的中间阶段的途径26.补救途径：利用体内游离的碱基或核苷直接合成核苷酸27.半保留复制：DNA的两条链彼此分开各自作为模板，按碱基配对规则合成互补链，由此产生的子代DNA的一条链来自亲代，另一条链则是以这条亲代为模板合成的新链28.不对称转录：一、指双链DNA只有一股单链用作模板；二，指同一单链上可以交错出现模板链和编码链29.前导链：复制时，DNA中按与复制叉移动的方向一致的方向，沿5’至3”方向连续合成的一条链30.后随链：在已经形成一段单链区后，先按与复制叉移动方向相反的方向，沿5’至3”方向合成冈崎片段连在一起构成完整的链的一条链31.密码子：mRNA上所含A,U.G,C决定一个氨基酸的相邻的三个碱基32.反密码子：指tRNA上的一端的三个碱基排列顺序33.起始密码子：特定起始点的密码子(AUG34.终止密码子：mRNA中终止蛋白质合成的密码子（UAG,UAA,UGA）35.脂类：是一类低溶于水而高溶于非极性溶剂的生物有机分子(二)各部分重点一、蛋白质1.两性离子：指在同一个氨基酸分子上带有能放出质子的-NH3+正离子和能接受质子的-COO-负离子,2.等电点（PI）：调节氨基酸溶液的PH，使氨基酸分子上的-NH3+，-COO-解离度完全相等，此时溶液的PH。
生物化学简明教程讲义电子稿
⽣物化学简明教程讲义电⼦稿第⼀章蛋⽩质化学（12学时）【基本要求】:1.掌握蛋⽩质的基本单位-氨基酸的种类、结构特征及其主要的理化性质。
2.掌握蛋⽩质的⼀⼆三四级结构以及稳定其结构的重要作⽤⼒。
3.掌握蛋⽩质的重要性质（两性解离、变性、沉淀、紫外吸收、颜⾊反应）。
【内容提要与学时分配】1．蛋⽩质的⽣物学功能（1） 2．蛋⽩质的元素组成与分⼦组成（2）3．蛋⽩质的分⼦结构（4） 4．蛋⽩质结构与功能的关系（2）5．蛋⽩质的理化性质（2）6．蛋⽩质的分类与分离纯化简介（1）第⼀节蛋⽩质通论⼀、蛋⽩质的⽣物学意义（160）蛋⽩质是⽣命的体现者——恩格斯语。
Protein —“第⼀重要的”，“最原初的”。
概括起来，蛋⽩质主要有以下功能：1.催化功能(Enzyme)2.调节功能3. 运动功能4. 运输和跨膜转运功能5. 保护和防御功能6. 信息传递与识别功能7. 贮存功能8. 结构功能⼆、蛋⽩质的分类（158）（⼀）按分⼦形状分类 1.球状蛋⽩ 2.纤维状蛋⽩（⼆）按分⼦组成分类简单蛋⽩：清蛋⽩、球蛋⽩、组蛋⽩、精蛋⽩、⾕蛋⽩、醇溶蛋⽩和硬蛋⽩。
缀合蛋⽩：核蛋⽩、脂蛋⽩、糖蛋⽩、磷蛋⽩、⾎红素蛋⽩、黄素蛋⽩和⾦属蛋⽩。
三、蛋⽩质的元素组成与分⼦量（157）1.元素组成蛋⽩质平均含碳50％，氢7％，氧23％，氮16％。
其中氮的含量较为恒定，⽽且在糖和脂类中不含氮，所以常通过测量样品中氮的含量来测定蛋⽩质含量。
如常⽤的凯⽒定氮法：蛋⽩质含量＝蛋⽩氮×6.25（即100/16）。
2.蛋⽩质的分⼦量蛋⽩质的分⼦量变化范围很⼤，从6000到100万或更⼤。
四、蛋⽩质的⽔解（123）蛋⽩质的⽔解主要有三种⽅法：1.酸⽔解2.碱⽔解3.酶⽔解第⼆节氨基酸( amino acid)⼀、氨基酸的结构与分类（124）（⼀）基本氨基酸组成蛋⽩质的20种氨基酸称为基本氨基酸，或称为常见氨基酸、蛋⽩质氨基酸。
基本氨基酸都符合通式，都有单字母和三字母缩写符号。
生物化学重点知识归纳
生物化学重点知识归纳第一章绪论1.生物化学的发展过程大致分为三阶段：叙述生物化学、动态生物化学和机能生物化学。
2.生物化学研究的内容大体分为三部分：①生物体的物质组成及生物分子的结构与功能②代谢及其调节③基因表达及其调控第二章糖类化学1.糖类通常根据能否水解以及水解产物情况分为单糖、寡糖和多糖。
2.单糖的分类：①按所含C原子的数目分为：丙糖、丁糖......②按所含羰基的特点分为：醛糖和酮糖。
3.葡萄糖既是生物体内最丰富的单糖，又是许多寡糖和多糖的组成成分。
4.甘油醛是最简单的单糖。
5.两种环式结构的葡萄糖：6.核糖和脱氧核糖的环式结构：（见下图）7.单糖的重要反应有成苷反应、成酯反应、氧化反应、还原反应和异构反应。
8.蔗糖是自然界分布最广的二糖。
9.多糖根据成分为：同多糖和杂多糖。
同多糖又称均多糖，重要的同多糖有淀粉、糖原、纤维素等；杂多糖以糖胺聚糖最为重要。
10.淀粉包括直链淀粉和支链淀粉。
糖原分为肝糖原和肌糖原。
11.糖胺聚糖包括透明质酸、硫酸软骨素和肝素。
第三章脂类化学1. 亚油酸、α亚麻酸和花生四烯酸是维持人和动物正常生命活动所必必需的脂肪酸，是必需脂肪酸。
2. 类花生酸是花生四烯酸的衍生物，包括前列腺素、血栓素和白三烯。
3. 脂肪又称甘油三酯。
下图是甘油三酯、甘油和脂肪酸的结构式：1. 皂化值：水解1克脂肪所消耗KOH的毫克数。
皂化值越大，表示脂肪中脂肪酸的平均分子量越小。
6.磷脂根据所含醇的不同分为甘油磷脂和鞘磷脂。
7.糖脂包括甘油糖脂和鞘糖脂。
8.类固醇是胆固醇及其衍生物，包括胆固醇、胆固醇脂、维生素D、胆汁酸和类固醇激素等。
9.胆汁酸有游离胆汁酸和结合胆汁酸两种形式。
10.类固醇激素包括肾上腺皮质激素（如醛固酮、皮质酮和皮质醇）和性激素（雄激素、雌激素和孕激素）。
11.肾上腺皮质激素具有升高血糖浓度和促进肾脏保钠排钾的作用。
其中皮质醇对血糖的调节作用较强，而对肾脏保钠排钾的作用很弱，所以称为糖皮质激素；醛固酮对水盐平衡的调节作用较强，所以称为盐皮质激素。
绪论-全国高中生物竞赛之《生物化学简明教程》名师精讲课件
1/16.绪论
二.生物化学的产生和发展
生物化学发展可分为下列四个时期： 4.分子的或综合生物化学发展时期（1950 年以后）。由于各种现代化
技术和设备，生物化学进入了分子的或综合生物化学发展时期。同时，开 始应用生物化学方法改变遗传性，创立了遗传工程学。
1/16.绪论
三.生物化学的知识框架和学习方法
1.生命物质主要元素组成的规律。 2.生命大分子组成的共同规律。 3.物质代谢和能量代谢的规律。
（1）新陈代谢的化学反应类型 （2）柠檬酸循环是新陈代谢的共同途径 （3）生物体内的合成代谢也有共同的规律性 （4）ATP是所有生物体内能量的共同载体
4.生物界遗传信息传递的规律。
生物化学旨在从分子水平上探索和解释生长、发育、遗传、记忆与思维 等复杂学的产生和发展
生物化学发展可分为下列四个时期： 1.生物化学发生前时期。它是生物化学发生前的准备时期。 2.描述的或有机生物化学发展时期（1770—1903）。这个时期的生
物化学更多地依附于有机化学，大量工作是围绕着生命的存在方式—— “蛋白体”进行的。
1/16.绪论
二.生物化学的产生和发展
生物化学发展可分为下列四个时期： 3.动态的或生理生物化学发展时期（1903—1950）。19 世纪中叶，
巴甫洛夫消化生理学比较完整地建立起来了。开始探索生理功能的化学过 程，从而派生出了生理生物化学。
主要成就有： （1）分离制备出多种结晶酶，酶促动力学发展起来了。 （2）细胞氧化受到了广泛的注意，从而基本上阐明了细胞氧化的全过程。 （3）有关维生素分离、制备、生理功能的研究有了良好的开端。 （4）对酵解、发酵过程作了大量探索工作，提出了发酵途径的完整的化学概念 。生理生物化学得到了全面的、深入的发展。
生物化学简明教程
生物化学简明教程生物化学简明教程1. 介绍•生物化学是研究生物体内化学物质和化学反应的科学学科。
2. 生物大分子•生物体内主要有四种生物大分子：蛋白质、核酸、碳水化合物和脂质。
蛋白质•蛋白质是由氨基酸组成的长链聚合物，具有多种功能。
•结构：由20种不同氨基酸组成，通过肽键连接形成多肽链。
•功能：参与细胞结构的构建、酶催化、携带物质运输等。
核酸•核酸是遗传信息的携带者。
•分类：DNA（脱氧核糖核酸）和RNA（核糖核酸）。
•结构：由核苷酸组成，核苷酸由糖、磷酸和碱基组成。
•功能：DNA储存遗传信息，RNA参与蛋白质的合成。
碳水化合物•碳水化合物是生物体内的主要能源来源。
•分类：单糖、双糖和多糖。
•结构：由碳、氢、氧组成。
•功能：提供能量、结构支持、信号传导等。
脂质•脂质是不溶于水的大分子有机化合物。
•分类：脂肪、磷脂、固醇等。
•结构：由甘油与脂肪酸组成。
•功能：储能、细胞膜构成、信号传导等。
3. 代谢途径•代谢途径是生物体内针对物质进行转化和利用的过程。
糖代谢•包括糖的降解（糖酵解和无氧呼吸）和合成（糖异生）。
脂代谢•包括脂肪的降解（脂肪酸β氧化）和合成（脂肪酸合成）。
氨基酸代谢•包括氨基酸的降解（蛋白质分解）和合成（蛋白质合成）。
核酸代谢•包括核酸的降解和合成。
4. 酶和酶促反应•酶是加速生物体内化学反应的蛋白质。
•酶促反应遵循酶底物复合物、过渡态、产物释放等步骤。
5. 重要的生物化学反应•包括光合作用、呼吸作用、糖酵解等。
6. 分子生物学技术在生物化学中的应用•分子生物学技术对于研究生物化学领域的进展起到了重要作用。
PCR技术•可在体外扩增DNA片段，用于基因克隆和基因组分析。
基因工程技术•包括基因表达、基因敲除、基因突变等。
蛋白质纯化技术•用于分离蛋白质并研究其功能。
7. 结语•生物化学是研究生物体内化学物质和反应的重要学科，对于理解生命的本质及其应用具有重要意义。
以上是对”生物化学简明”的整理教程，希望对你有所帮助！。
生物化学简明教程期末整理
韩山师范学院2015级生物科学生物化学简明教程整理名词解释：1.两性离子：在同一个氨基酸分子上带有能放出质子的-NH3正离子和能接受质子的-coo-负离子。
2. 等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值3. 肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基缩合脱去一分子水形成的酰胺键称为肽键。
4. 肽：氨基酸通过肽键连接所形成的化合物称为肽。
5. 蛋白质的一级结构：蛋白质分子中氨基酸残基的排列顺序，称为蛋白质的一级结构6. 蛋白质的二级结构：主要是指蛋白质多肽链本身的折叠和盘绕方式。
7.超二级结构：蛋白质中相邻的二级结构单位（主要是α-螺旋或β－折叠）组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的，在空间上能辩认的二级结构组合体称为蛋白质的超二级结构。
基本组合方式：αα；ββ；βαβ1、蛋白质变形：天然蛋白质因受物理或化学因素影响，其分子内部原有的高度规律性结构发生变化，致使蛋白质的理化性质和生物学性质都有所改变，但并不导致一级结构的破坏，这种现象称为变性。
2、分子杂交：不同的DNA 片段之间，DNA 片段与RNA 片段之间，如果彼此间的核苷酸排列顺序互补也可以复性，形成新的双螺旋结构。
3、增色效应：核酸变形后260nm的紫外吸收值明显增加，即产生增色效应。
4、Tm: 加热DNA溶液，通常将紫外吸收的增加量达最大增量一半时的温度称熔解温度(或变性温度），用Tm表示。
5、核酸的变性：双螺旋区氢键断裂，空间结构破坏，形成单链无规线团状态的过程。
核酸的复性：变性的核酸互补链在适当条件下重新缔合成双螺旋的过程。
6、酶原激活：在一定条件下，酶原向有活性酶转化的过程。
这个过程实质上是酶活性部位形成或暴露的过程。
7、同工酶：能催化相同的化学反应，但酶的分子结构、理化性质等方面有所不同的酶。
1.呼吸链：代谢物在脱氢酶催化下脱下的氢由相应的氢载体（NAD+、NADP+、FAD、FMN等）所接受，再通过一系列递氢体或递电子体传递给氧而生成H2O 的全部体系称为呼吸链，也称电子传递链。
生物化学简明教程
生物化学简明教程复习资料1．指出下面pH条件下，各蛋白质在电场中向哪个方向移动，即正极，负极，还是保持原点？（1）胃蛋白酶（pI 1.0），在pH 5.0；（2）血清清蛋白（pI 4.9），在pH 6.0；（3）α-脂蛋白（pI 5.8），在pH 5.0和pH 9.0；解答：（1）胃蛋白酶pI 1.0＜环境pH 5.0，带负电荷，向正极移动；（2）血清清蛋白pI 4.9＜环境pH 6.0，带负电荷，向正极移动；（3）α-脂蛋白pI 5.8＞环境pH 5.0，带正电荷，向负极移动；2．何谓蛋白质的变性与沉淀？二者在本质上有何区别？解答：蛋白质变性的概念：天然蛋白质受物理或化学因素的影响后，使其失去原有的生物活性，并伴随着物理化学性质的改变，这种作用称为蛋白质的变性。
变性的本质：分子中各种次级键断裂，使其空间构象从紧密有序的状态变成松散无序的状态，一级结构不破坏。
蛋白质变性后的表现：①?生物学活性消失；②?理化性质改变：溶解度下降，黏度增加，紫外吸收增加，侧链反应增强，对酶的作用敏感，易被水解。
蛋白质由于带有电荷和水膜，因此在水溶液中形成稳定的胶体。
如果在蛋白质溶液中加入适当的试剂，破坏了蛋白质的水膜或中和了蛋白质的电荷，则蛋白质胶体溶液就不稳定而出现沉淀现象。
沉淀机理：破坏蛋白质的水化膜，中和表面的净电荷。
蛋白质的沉淀可以分为两类：（1）可逆的沉淀：蛋白质的结构未发生显著的变化，除去引起沉淀的因素，蛋白质仍能溶于原来的溶剂中，并保持天然性质。
如盐析或低温下的乙醇（或丙酮）短时间作用蛋白质。
（2）不可逆沉淀：蛋白质分子内部结构发生重大改变，蛋白质变性而沉淀，不再能溶于原溶剂。
如加热引起蛋白质沉淀，与重金属或某些酸类的反应都属于此类。
蛋白质变性后，有时由于维持溶液稳定的条件仍然存在，并不析出。
因此变性蛋白质并不一定都表现为沉淀，而沉淀的蛋白质也未必都已经变性。
3，肽、肽键、蛋白质的导电点、的概念？(1)肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水综合而形成的酰胺键叫肽键。
生物化学重点内容
生物化学重点内容(总37页) -CAL-FENGHAI.-(YICAI)-Company One1-CAL-本页仅作为文档封面，使用请直接删除生物化学重点整理绪论名词解释：1、生物化学：研究生物体内化学分子与化学反应的基础生命科学，从分子水平探讨生命现象的本质。
主要研究生物体分子结构与功能、物质代谢与调节以及遗传信息传递的分子基础与调控规律等。
大题：1、（1）简述生物化学的发展阶段及其成就答：1．叙述生物化学阶段。
主要成就：脂类、糖类及氨基酸的性质的研究；发现了核酸；从血液中分离了血红蛋白；证实了连接相邻氨基酸的肤键的形成；化学合成了简单的多肤；发现酵母发酵可产生醇并产生CO2，酵母发酵过程中存在“可溶性催化剂”，奠定了酶学的基础等。
2．动态生物化学阶段。
主要成就：发现人类必需氨基酸、必需脂肪酸及多种维生素；发现多种激素，并将其分离、合成；认识到酶的化学本质是蛋白质，酶晶体制备获得成功；对生物体内主要物质的代谢途径基本确定，包括糖代谢途径的酶促反应过程、脂肪酸-β氧化、尿素合成途径及柠檬酸循环等。
提出ATP循环学说。
3．分子生物学阶段。
主要成就：DNA双螺旋结构的发现；DNA克隆技术；基因组学及其他组学的研究。
2、（2）简述生物化学研究的主要方面1．生物分子的结构与功能2．物质代谢及其调节：1、物质代谢有序性调节的分子机制。
2、细胞信息传递的机制及网络。
3．基因信息传递及其调控第一章蛋白质的结构与功能名词解释：1、肽键：指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO-NH-)。
2、氨基酸残基：肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而基团不全的结构。
3、一级结构：在蛋白质分子中，从N一端至C一端的氨基酸排列顺序称为蛋白质的一级结构，其主要化学键是肽键，决定其空间结构。
4、二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
生物化学简名教程第六版
生物化学简名教程第六版《生物化学简明教程第六版》是一本介绍生物化学的教材，它旨在帮助读者了解生物体内的化学过程和分子机制。
本文将简要介绍该教程的内容，重点涉及生物分子、代谢、遗传信息和信号传导等方面。
第一章介绍了生物化学的基本概念和研究方法。
生物化学是研究生物体内化学反应和分子结构的学科，通过分析生物分子的组成和功能，揭示生命现象的化学基础。
在研究方法方面，生物化学借鉴了物理化学和分析化学的技术，如质谱、核磁共振等。
第二章讨论了生物分子的结构和功能。
生物体内存在许多重要的生物分子，如蛋白质、核酸、糖类和脂类等。
这些分子在生物体内扮演着重要的角色，如蛋白质作为酶催化化学反应，核酸承载遗传信息，糖类提供能量，脂类构建细胞膜等。
了解这些分子的结构和功能，有助于理解生物体内的化学过程。
第三章介绍了生物体内的代谢过程。
代谢是生物体利用外源物质合成自身分子或产生能量的过程。
代谢过程包括碳水化合物、脂肪和蛋白质的分解和合成。
其中，糖酵解和三酸甘油酯合成是能量代谢的重要过程。
了解代谢过程可以帮助我们理解生物体如何利用营养物质维持生命活动。
第四章讨论了遗传信息的传递和表达。
遗传信息包括DNA和RNA的序列，通过遗传物质的复制、转录和翻译等过程进行传递和表达。
DNA复制是遗传信息传递的基础，而转录和翻译则是遗传信息表达的关键步骤。
理解遗传信息的传递和表达有助于我们认识到基因是如何决定生物体的性状和功能。
第五章介绍了信号传导和细胞通讯。
生物体内的细胞之间通过分子信号进行通讯，这些信号可以是激素、神经递质或细胞外基质分子等。
信号传导包括信号的接受、传递和响应等过程，涉及到细胞膜受体、信号转导通路和转录因子等分子的参与。
了解信号传导有助于我们理解细胞内外信息交流的机制。
《生物化学简明教程第六版》是一本系统而全面的生物化学教材，适用于生物化学、生物学、医学等专业的学生和研究者。
通过学习该教材，读者可以获得对生物化学基本概念和原理的理解，从而更好地理解生物体内的化学过程和分子机制。
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1、氨基酸：是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连在α-碳上
2、等电点：使氨基酸分子处于兼性离子状态，即分子的所带静电荷为零，在电场中不发生迁移的pH值。
等电聚胶电泳（IFE）：利用一种特殊的缓冲液（两性电解质）在聚丙烯酰氨凝胶制造一个pH梯度，电泳时，每种蛋白质迁移到它的等电点（pI）处，即梯度足的某一pH时，就不再带有净的正或负电荷了
3、肽键:一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。
肽:两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物
4、构形:有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。
这种排列不经过共价键的断裂和重新形成是不会改变的。
构形的改变往往使分子的光学活性发生变化。
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25，辅基：是与酶蛋白质共价结合的金属离子或一类有机化合物，用透析法不能除去。
辅基在整个酶促反应过程中始终与酶的特定部位结合
26、变旋现象：葡萄糖在水溶液中出现旋光度变化的现象。
27、糖苷键：单糖的半缩醛上羟基与非糖物质的羟基形成的缩醛结构称为糖苷，形成的化学键称为糖苷键
29、生物氧化：生物体内有机物质氧化而产生大量能量的过程称为生物氧化。
30、呼吸链：代谢物上的氢原子被脱氢酶激活脱落后，经过一系列的传递体，最后传递给激活的氧分子，而生成水的全部体系称为呼吸链。
31、氧化磷酸化：在底物脱氢被氧化时，电子或氢原子在呼吸链上的传递过程中伴随ADP 磷酸化生成ATP 的作用，称为氧化磷酸化。
32、磷氧比：电子经过呼吸链的传递作用最终与氧结合生成水，在此过程中所释放的能量用于ADP 磷酸化生成ATP。
经此过程消耗一个原子的氧所要消耗的无机磷酸的分子数（也是生成ATP 的分子数）称为磷氧比值（P／O）。
如NADH 的磷氧比值是3，FADH2 的磷氧比值是2。
33、底物水平磷酸化：在底物被氧化的过程中，底物分子内部能量重新分布产生高能磷酸键的中间产物，通过酶的作用使ADP生成ATP的过程，称为底物水平磷酸化。
电子传递磷酸化：当电子从NADP或FADH2经过电子传递体系（呼吸链），传递给氧形成水时，同时伴有ADP磷酸化为ATP，这一全过程称为电子传递磷酸化。
34、变构调节：变构调节是指某些调节物能与酶的调节部位结合使酶分子的构象发生改变，从而改变酶的活性，称酶的变构调节
35、糖异生：非糖物质（如丙酮酸乳酸甘油生糖氨基酸等）转变为葡萄糖的过程。
36、糖酵解：葡萄糖在人体组织中，经无氧分解生成乳酸的过程，和酵母菌使葡萄糖生醇发酵的过程基本相同。
称为糖酵解
37糖可分为：（1）单糖：不能被水解成更小分子的糖。
（2）寡糖：2-6个单糖分子脱水缩合而成，以双糖最为普遍，意义也较大。
（3）多糖：均一性多糖：淀粉、糖原、纤维素、半纤维素、几丁质
1、什么是蛋白质的变性作用和复性作用？蛋白质变性后哪些性质会发生改变？
答：蛋白质变性作用是指在某些因素的影响下，蛋白质分子的空间构象被破坏，并导致其性质和生物活性改变的现象。
蛋白质变性后会发生以下几方面的变化：
（1）生物活性丧失；（2）理化性质的改变，包括：溶解度降低，因为疏水侧链基团暴露；结晶能力丧失；分子形状改变，由球状分子变成松散结构，分子不对称性加大；粘度增加；光学性质发生改变，如旋光性、紫外吸收光谱等均有所改变。
（3）生物化学性质的改变，分子结构伸展松散，易被蛋白酶分解
2、蛋白质有哪些重要功能
答：蛋白质的重要作用主要有以下几方面：（1）生物催化作用酶是蛋白质，具有催化能力，新陈代谢的所有化学反应几乎都是在酶的催化下进行的。
（2）结构蛋白有些蛋白质的功能是参与细胞和组织的建成。
（3）运输功能如血红蛋白具有运输氧的功能。
（4）收缩运动收缩蛋白（如肌动蛋白和肌球蛋白）与肌肉收缩和细胞运动密切相关。
（5）激素功能动物体内的激素许多是蛋白质或多肽，是调节新陈代谢的生理活性物质。
（6）免疫保护功能抗体是蛋白质，能与特异抗原结合以清除抗原的作用，具有免疫功能。
（7）贮藏蛋白有些蛋白质具有贮藏功能，如植物种子的谷蛋白可供种子萌发时利用。
（8）接受和传递信息生物体中的受体蛋白能专一地接受和传递外界的信息。
（9）控制生长与分化有些蛋白参与细胞生长与分化的调控。
（10）毒蛋白能引起机体中毒症状和死亡的异体蛋白，如细菌毒素、蛇毒、蝎毒、蓖麻毒素等。
3、DNA 分子二级结构有哪些特点？
按Watson-Crick 模型，DNA 的结构特点有：两条反相平行的多核苷酸链围绕同一中心轴互绕；碱基位于结构的内侧，而亲水的糖磷酸主链位于螺旋的外侧，通过磷酸二酯键相连，形成核酸的骨架；碱基平面与轴垂直，糖环平面则与轴平行。
两条链皆为右手螺旋；双螺旋的直径为2nm，碱基堆积距离为0.34nm，两核酸之间的夹角是36°，每对螺旋由10 对碱基组成；碱基按A=T，G=C 配对互补，彼此以氢键相连系。
维持DNA 结构稳定的力量主要是碱基堆积力；双螺旋结构表面有两条螺形凹沟，一大一小。
4、在稳定的DNA 因素：
答：在稳定的DNA 双螺旋中，碱基堆积力和碱基配对氢键在维系分子立体结构方面起主要作用。
还有疏水核心和环境中的正离子。
5、简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其个性？
答：（1）共性：用量少而催化效率高；仅能改变化学反应的速度，不改变化学反应的平衡点，酶本身在化学反应前后也不改变；可降低化学反应的活化能。
（2）个性：酶作为生物催化剂的特点是催化效率更高，具有高度的专
一性，容易失活，活力受条件的调节控制，活力与辅助因子有关。
6、怎样证明酶是蛋白质？
（1）酶能被酸、碱及蛋白酶水解，水解的最终产物都是氨基酸，证明酶是由氨基酸组成的（2）酶具有蛋白质所具有的颜色反应，如双缩脲反应、茚三酮反应、米伦反应、乙醛酸反应。
（3）一切能使蛋白质变性的因素，如热、酸碱、紫外线等，同样可以使酶变性失活。
（4）酶同样具有蛋白质所具有的大分子性质，如不能通过半透膜、可以电泳等。
（5）酶同其他蛋白质一样是两性电解质，并有一定的等电点。
总之，酶是由氨基酸组成的，与其他已知的蛋白质有着相同的理化性质，所以酶的化学本质是蛋白质。
7、膜的结构：①膜结构的连续主体是极性的脂质双分子层②脂质双分子层具有流动性③膜的内嵌蛋白的表面具有疏水的氨基酸侧链基团故可使此类蛋白溶解于双分子层的中心疏水部分中④外周蛋白的表面主要含有亲水性R 基，可以通过静电引力与电荷的脂质双分子层极性头部连接⑤双分子层中的脂质分子之间或蛋白质组分与脂质之间无共价结合⑥膜蛋白可做横向移动。
膜的功能：⒈物质传送作用⒉保护作用⒊信息传递作用⒋细胞识别作用⒌能量转换⒍蛋白质合成与运输⒎内部运输⒏核质分开
8、糖类物质在生物体内起什么作用？
答：（1）糖类物质是异氧生物的主要能源之一，糖在生物体内经一系列的降解而释放大量的能量，供生命活动的需要。
（2）糖类物质及其降解的中间产物，可以作为合成蛋白质脂肪的碳架及机体其它碳素的来源。
（3）在细胞中糖类物质与蛋白质核酸脂肪等常以结合态存在，这些复合物分子具有许多特异而重要的生物功能。
（4）糖类物质还是生物体的重要组成成分
9、糖代谢和脂代谢是通过那些反应联系起来的？
答：（1）糖酵解过程中产生的磷酸二羟丙酮可转变为磷酸甘油，可作为脂肪合成中甘油的原料。
（2）有氧氧化过程中产生的乙酰CoA 是脂肪酸和酮体的合成原料。
（3）脂肪酸分解产生的乙酰CoA 最终进入三羧酸循环氧化。
（4）酮体氧化产生的乙酰CoA 最终进入三羧酸循环氧化。
（5）甘油经磷酸甘油激酶作用后，转变为磷酸二羟丙酮进入糖代谢。
10、什么是乙醛酸循环，有何生物学意义？
答：答：乙醛酸循环是有机酸代谢循环，它存在于植物和微生物中，可分为五步反应，由于乙醛酸循环与三羧酸循环有一些共同的酶系和反应，将其看成是三羧酸循环的一个支路。
循环每一圈消耗2 分子乙酰CoA，同时产生1 分子琥珀酸。
琥珀酸产生后，可进入三羧酸循环代谢，或经糖异生途径转变为葡萄糖乙醛酸循环的意义：（1）乙酰CoA 经乙醛酸循环可以和三羧酸循环相偶联，补充三羧酸循环中间产物的缺失。
（2）乙醛酸循环是微生物利用乙酸作为碳源的途径之一。
（3）乙醛酸循环是油料植物将脂肪转变为糖和氨基酸的途径
11、三羧酸循环的意义：糖的有氧分解代谢产生的能量最多，是机体利用烫或其他物质氧化而获得能量的最有效方式，它是糖、脂、蛋白质三大物质转化的枢纽，三羧酸循环可供应多种化合物的碳骨架，以供细胞生物合成之用。
12、酮体代谢、酮体意义？
酮体代谢：在人体及绝大多数哺乳动物体内，脂肪酸氧化生成的乙酰辅酶A在肝脏中可通过两条途径进行代谢。
一条途径是进入三羧酸循环氧化，另一条途径是生成乙酰乙酸，β-羟丁酸及丙酮，这三种物质统称为酮体。
酮体意义：①肝脏输出酮体为肝外组织提供了能源。
②肝脏输出酮体对低血糖时保证脑的供能，以维持其正常生理功能方面起着重要作。