生化生物化学解+简答题(无答案)重点知识总结

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生化生物化学名词解释(1)重点知识总结

第一章蛋白质的结构与功能等电点(isoelectric point, pI)在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。

此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。

蛋白质的一级结构(pri mary structure): 蛋白质分子中，从N-端至C-端的氨基酸残基的排列顺序。

蛋白质的二级结构(se condary structure): 蛋白质的二级结构是指多肽链中主链骨架原子的局部空间排布，不涉及氨基酸侧链的构象。

肽单元: 参与肽键的6个原子—— Cα1、C、H、O、N、Cα2 处于同一平面，称为肽单元α-helix：以α-碳原子为转折点，以肽键平面为单位，盘曲成右手螺旋状的结构。

螺旋上升一圈含3.6个氨基酸残基，螺距0.54nm氨基酸的侧链伸向螺旋的外侧。

螺旋的稳定是靠氢键。

氢键方向与长轴平行。

β-折叠：蛋白质肽链主链的肽平面折叠呈锯齿状结构特点：锯齿状；顺向平行、反向平行稳定化学键：氢键蛋白质的三级结构(tert iary structure) : 蛋白质的三级结构是指在各种二级结构的基础上再进一步盘曲或折迭。

也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。

结构域(domain) : 分子量大的蛋白质三级结构常可分割成一个和数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各有独特的空间构象，并承担不同的生物学功能。

分子伴侣 (chaperon): 帮助形成正确的高级结构使错误聚集的肽段解聚帮助形成二硫键蛋白质的四级结构(quar ternary structure):蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用亚基(subunit)：二条或二条以上具有独立三级结构的多肽链组成的蛋白质。

其中，每条具有独立三级结构的多肽链模体一个蛋白质分子中几个具有二级结构的肽段，在空间位置上相互接近，形成特殊的空间构象，称为“模体”（motif）蛋白质的变性: 天然蛋白质在某些物理或化学因素作用下，其特定的空间结构被破坏，而导致理化性质改变和生物学活性的丧失，称为蛋白质的变性作用(denaturation)。

生物化学重点知识

第二章蛋白质的结构与功能一、名词解释1.生物化学：生物化学是研究生物体的化学组成以及生物体内发生的各种化学变化的学科2.肽键：一个氨基酸的α–羧基与另一个氨基酸的α–氨基脱水缩合而成的酰胺键（–CO–NH–）称为肽键3.蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处于某一PH时，蛋白质分子解离成阴阳离子的趋势相等，净电荷为零，呈兼性离子状态，此时溶液的PH称为该蛋白质的等电点4.蛋白质的一级结构：蛋白质分子中氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构5.二级结构：蛋白质的二级结构是指多肽链中主链原子的局部空间排布，不涉及侧链原子的构象6.亚基：四级结构中每一条具有独立三级结构的多肽链称为亚基（本章考的最多的名词解释）二、问答1.蛋白质的基本组成单位是什么？其结构特点是什么？基本组成单位：氨基酸结构特点：组成蛋白质的20种氨基酸都属于α–氨基酸（脯氨酸除外）组成蛋白质的20种氨基酸都属于L–氨基酸（甘氨酸除外）2.什么是蛋白质的变性？在某些物理或化学因素作用下，蛋白质分子中的次级键断，特定的空间结构被破坏，从而导致蛋白质理化性质改变和生物学活性丧失的现象，称为蛋白质的变性3.什么是蛋白质的二级结构？它主要有哪几种？维持二级结构稳定的化学键是什么？蛋白质的二级结构是指多肽链中主链原子的局部空间排布，不涉及侧链原子的构象种类：α–螺旋、β–折叠、β–转角、无规卷曲维持蛋白质二级结构稳定的化学键是氢键重点：蛋白质的基本组成单位：氨基酸氨基酸的结构通式维持蛋白质一级结构稳定的是肽键二级结构稳定的化学键是氢键三级结构稳定的是疏水键α–螺旋是蛋白质中最常见最典型含量最丰富的二级结构形式由一条多肽链构成的蛋白质，只有具有三级结构才能发挥生物活性。

如果蛋白质只由一条多肽链构成，则三级结构为其最高级结构只有完整的四级结构才具有生物学功能，亚基单独存在一般不具有生物学功能胰岛素虽然由两条多肽链组成，但肽链间通过共价键（二硫键）相连，这种结构不属于四级结构蛋白质的变构现象例子：老年痴呆症、舞蹈病、疯牛病蛋白质分子表面的水化膜和同种电荷是维持蛋白质亲水胶体稳定的两个因素（填空题）凝固的前提是发生变性，凝固的蛋白质一定发生变性加热使蛋白质变性并凝聚成块状称为凝固第三章核酸的结构与功能一、名词解释1.核苷酸:核苷分子中戊糖的自由羟基与磷酸通过磷酸酯键连接而形成的化合物。

生化生物化学名词解释问答重点知识总结

第一章蛋白质的结构和功能★蛋白质元素组成：碳、氢、氧、氮、硫（C、H、O、N、S ）以及磷、铁、铜、锌、碘、硒。

基本组成单位：氨基酸。

★氨基酸的三字母英文缩写：甘氨酸Gly；丙氨酸Ala；缬氨酸Val；亮氨酸Leu；异亮氨酸Ile；苯丙氨酸Phe；脯氨酸Pro；色氨酸Trp；丝氨酸Ser；酪氨酸Tyr；半胱氨酸Cys；蛋氨酸Met；天冬酰氨Asn；谷氨酰胺Gln；苏氨酸Thr；天冬氨酸Asp；谷氨酸Glu；赖氨酸Lys；精氨酸Arg；组氨酸His。

★氨基酸的通式：，氨基酸的连接方式：肽腱。

★氨基酸的分类：非极性、疏水性氨基酸: 甘氨酸Gly；丙氨酸Ala；缬氨酸Val；亮氨酸Leu；异亮氨酸Ile；苯丙氨酸Phe；脯氨酸Pro极性、中性氨基酸: 色氨酸Trp；丝氨酸Ser；酪氨酸Tyr；半胱氨酸Cys；蛋氨酸Met；天冬酰氨Asn；谷氨酰胺Gln；苏氨酸Thr极性、酸性氨基酸：天冬氨酸Asp；谷氨酸Glu极性、碱性氨基酸：赖氨酸Lys；精氨酸Arg；组氨酸His分子量最小的氨基酸：甘氨酸Gly分子量最小的具有旋光性的氨基酸：丙氨酸Ala支链氨基酸：缬氨酸Val；亮氨酸Leu；异亮氨酸Ile芳香族氨基酸：苯丙氨酸Phr；色氨酸Trp；酪氨酸Tyr杂环氨基酸：脯氨酸Pro；色氨酸Trp；组氨酸His羟基氨基酸：丝氨酸Ser；酪氨酸Tyr；苏氨酸Thr含酰胺基氨基酸：天冬酰胺Asn；谷氨酰胺Gln含硫氨基酸：半胱氨酸Cys；甲硫氨酸Met亚氨基酸：脯氨酸Pro★谷胱甘肽（GSH）由哪三个氨基酸残基构成？有何生理功能？GSH是由谷氨酸，半胱氨酸，甘氨酸组成的三肽。

GSH的巯基具有还原性。

★等电点（Isoelectric point( pI)）：在某一溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，呈电中性，此时该溶液的pH值即为该氨基酸的等电点。

★紫外吸收性质：由于蛋白质分子中含有共轭双键的芳香族氨基酸Trp, Tyr ，因此在280nm 波长附近有特征性吸收峰。

生化所有重点知识点总结-个人精心整理

1．生物化学，是研究生物体内化学分子和化学反应的科学，从分子水平探讨生命现象的本质。

2．分子生物学，是研究核酸、蛋白质等所有生物大分子的结构、功能及基因结构、表达与调控的科学。

7．primary structure of protein—一级结构，是蛋白质分子中，从N-端到C-端的氨基酸排列顺序。

8．chromatography—层析，是蛋白质分离纯化的重要手段之一，待分离蛋白溶液（流动相）经过一种固态物质时，根据溶液中待分离的蛋白质颗粒大小、电荷多少及亲和力等，将待分离的蛋白质组分在两相中反复分配，并以不同的速度流经固定相而达到分离蛋白质的目的。

1．peptide unit—肽单元，是指一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水生成的酰胺键称为肽键。

参与肽键形成的6个原子（Cα1、C、O、N、H、Cα2)位于同一平面，Cα1和Cα2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成所谓的肽单元。

2．motif—模体，是具有特殊功能的超二级结构，由两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。

一个模体总有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊的功能。

4．electrophoresis—电泳，指带电粒子在电场中向带相反电荷一极泳动的现象。

5．salt precipitation—盐析，指将中性盐加入蛋白质溶液中，使蛋白质水化膜脱去，电荷被中和，导致蛋白质在水溶液中的稳定因素去除而沉淀。

11．protein denaturation—蛋白质变性，指在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，称为蛋白质的变性。

一般认为蛋白质的变性主要发生二硫键和非共价键的破坏，不涉及一级结构中氨基酸序列的改变。

13．domain—结构域，是三级结构层次上的局部折叠区，指分子量大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密的区域，并各行其功能，称为结构域举例说明蛋白质一级结构、空间结构与功能之间的关系。

生化复习知识点总结

第一章、蛋白质的结构与功能1、主要元素:C、H、O、N、S（P7）2、定氮法:样品中含蛋白质克数＝样品的含氮克数×6.253、肽键:肽键是由一个氨基酸α-羟基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩全面行成的化学键，是蛋白质分子中的主要共价键，性质比较稳定。

（P11）4、肽:肽是氨基酸通过肽键相连的化合物，蛋白质不完全水解的产物也是肽。

10个以下氨基酸组成成寡肽，10个以上氨基酸组成称多肽。

（P11）5、多肽和蛋白质分子中的氨基酸均称为氨基酸残基。

具有特殊的生理功能的肽称为活性肽。

（P11）6、蛋白质一级结构:指多肽链中氨基酸（残基）从N端到C端的排列顺序，即氨基酸序列。

主要化学键为肽键。

（P12）7、蛋白质二级结构:指多肽链中相邻氨基酸残基的局部肽链空间结构，是其主链原子的局部空间排布。

主要化学键为氢键。

（P13）8、蛋白质三级结构:指整条多肽链中所有氨基酸残基，包括主链和侧链在内所形成的空间结构。

主要化学键为疏水键。

（P15）9、结构域:分子量大的蛋白质分子由于多肽链上相邻的超二级结构紧密联系，形成多个相对独特并承担不同生物学功能的超三级结构。

（P16）10、蛋白质四级结构:指各具独立三级结构多肽链以各种特定形式接触排布后，结集在此蛋白质最高层次空间结构。

在此空间结构中，各具独立三级结构的多肽链称亚基。

主要化学键为疏水键，氢键，离子键。

（P16）第三章、酶1、同工酶:指催化的化学反应相同，但酶蛋白的分子结构、理化性质及免疫化学特性不同的一组酶。

亚基:骨骼肌形和心肌形。

组成的五种同工酶:LDH1（H4）、LDH2（H3M）、LDH3（H2M4）、LDH4（HM3）、LDH5（M5）。

（P40）2、酶促反应的特点:催化性、特异性、不稳定性、调节性。

（P41）第五章、糖代谢1、糖酵解反应的特点:在无氧条件下发生的不完全的氧化分解反应，整个过程均在胞质中完成，无需氧的参与，终产物是乳酸；反应中适放能量较少，一分子葡萄糖可净生成二分子ATP。

生物化学必看知识点总结优秀

引言概述:生物化学是研究生物体内化学成分的组成、结构、功能以及各种生物化学过程的机理的学科。

掌握生物化学的基本知识是理解生物体内各种生命现象的基础，也是进一步研究生物医学、生物工程等领域的必备知识。

本文将从分子生物学、酶学、代谢、蛋白质和核酸等五个方面，总结生物化学中必看的知识点。

正文内容:1.分子生物学1.1DNA的结构和功能1.1.1DNA的碱基组成1.1.2DNA的双螺旋结构1.1.3DNA的复制和转录过程1.2RNA的结构和功能1.2.1RNA的种类和功能区别1.2.2RNA的结构和特点1.2.3RNA的转录和翻译过程1.3蛋白质的结构和功能1.3.1氨基酸的结构和分类1.3.2蛋白质的三级结构和四级结构1.3.3蛋白质的功能和种类1.4基因调控1.4.1转录调控和翻译调控1.4.2基因的启动子和转录因子1.4.3RNA的剪接和编辑1.5遗传密码1.5.1遗传密码的组成和特点1.5.2密码子的解读和起始密码子1.5.3用户密码监测2.酶学2.1酶的分类和特点2.1.1酶的命名规则和酶的活性2.1.2酶的结构和功能2.1.3酶的催化机制2.2酶促反应动力学2.2.1酶反应速率和反应速率常数2.2.2酶的最适温度和最适pH值2.2.3酶的抑制和激活调节2.3酶的应用2.3.1酶工程和酶的改造2.3.2酶在医学和工业上的应用2.3.3酶和药物相互作用3.代谢3.1糖代谢3.1.1糖的分类和代谢路径3.1.2糖酵解和糖异生3.1.3糖的调节和糖尿病3.2脂代谢3.2.1脂的分类和代谢途径3.2.2脂肪酸的合成和分解3.2.3脂的调节和脂代谢疾病3.3氮代谢3.3.1氨基酸的合成和降解3.3.2尿素循环和氨的排出3.3.3蛋白质的降解和合成3.4核酸代谢3.4.1核酸的合成和降解途径3.4.2核酸的功能和结构特点3.4.3DNA修复和基因突变3.5能量代谢调节3.5.1ATP的合成和利用3.5.2代谢途径的调节和平衡3.5.3能量代谢和细胞呼吸4.蛋白质4.1蛋白质的结构和维持4.1.1蛋白质结构的层次和稳定性4.1.2蛋白质质量控制和折叠4.2蛋白质表达和合成4.2.1蛋白质的翻译和翻译后修饰4.2.2蛋白质的定位和运输4.2.3蛋白质合成的调节和失调4.3蛋白质与疾病4.3.1蛋白质异常与疾病的关系4.3.2蛋白质药物和治疗策略4.3.3蛋白质组学在疾病研究中的应用5.核酸5.1DNA的复制和修复5.1.1DNA复制的机制和控制5.1.2DNA损伤修复和维持稳定性5.1.3DNA重组和基因转座5.2RNA的合成和调控5.2.1RNA转录的调节和翻译5.2.2RNA剪接和编辑5.2.3RNA和疾病的关系5.3RNA干扰和基因沉默5.3.1RNA干扰机制和调控5.3.2RNA干扰在基因治疗中的应用5.3.3RNA沉默和抗病毒防御总结:生物化学是研究生物体内化学成分和生物化学过程的重要学科，掌握其中的关键知识点对于理解生命的本质和生物体的正常功能至关重要。

生物化学必考大题-简答题道

生物化学必考大题-简答题道根据老师所画的重点，我把生化大题全打成了电子档，希望能帮助大家的复习！！DNA双螺旋模型要点(1)主链(backbone)：由脱氧核糖和磷酸基通过酯键交替连接而成。

主链有二条,它们似"麻花状绕一共同轴心以右手方向盘旋,相互平行而走向相反形成双螺旋构型。

主链处于螺旋的外则,这正好解释了由糖和磷酸构成的主链的亲水性。

所谓双螺旋就是针对二条主链的形状而言的。

(2)碱基对(basepair)：碱基位于螺旋的内则,它们以垂直于螺旋轴的取向通过糖苷键与主链糖基相连。

同一平面的碱基在二条主链间形成碱基对。

配对碱基总是A与T和G与C。

碱基对以氢键维系，A与T间形成两个氢键。

(3)大沟和小沟：大沟和小沟分别指双螺旋表面凹下去的较大沟槽和较小沟槽。

小沟位于双螺旋的互补链之间,而大沟位于相毗邻的双股之间。

这是由于连接于两条主链糖基上的配对碱基并非直接相对,从而使得在主链间沿螺旋形成空隙不等的大沟和小沟。

在大沟和小沟内的碱基对中的N 和O 原子朝向分子表面。

(4)结构参数：螺旋直径2nm；螺旋周期包含10对碱基；螺距3.4nm；相邻碱基对平面的间距0.34nm。

生物学意义：揭示了DNA复制时两条链可以分别作为模板生成新的子代互补链，从而保持遗传信息的稳定传递。

2、酶与一般催化剂相比具有哪些特点？（1）催化效率高：对于同一反应，酶催化反应的速率比非催化反应速率高10^2—10^20倍，比一般催化剂催化反应的反应高10^7—10^13倍（2）高度专一性或特异性:与一般催化剂不同，酶对具有催化的底物具有较严格的选择性，即一种酶只能作用于一种或一类底物或一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物，按照其严格程度可以区分为绝对专一性和相对专一性，另外还有立体异构专一性和光学异构专一性。

（3）酶活性的不稳定性：酶是蛋白质，对热不稳定，对反应的条件要求严格（4）酶催化活性的可调节性：酶促反应或酶的活性受到多种体外因素的调节，酶的调节包括酶活性和酶含量的调节。

(完整版)生物化学知识点重点整理

(完整版)生物化学知识点重点整理1.生物化学的概述生物化学是研究生物体内化学组成、结构、功能和变化的学科，是生物学和化学的交叉学科。

它研究的内容包括生物大分子（蛋白质、核酸、多糖和脂质）、酶、代谢、信号传导等生物体内的化学过程和物质的转化。

生物化学的研究对于理解生命的机理和病理过程具有重要意义。

2.蛋白质结构与功能蛋白质是生物体中最重要的生化分子之一，它们具有结构多样性和功能多样性。

蛋白质的结构包括四级结构：一级结构是氨基酸的线性序列；二级结构是氨基酸间的氢键形成的α螺旋和β折叠；三级结构是螺旋和折叠的空间结构；四级结构是多个多肽链的组合形成的复合体。

蛋白质的功能包括催化酶活性、调节信号传导、结构支架等。

3.核酸结构与功能核酸是生物体中的遗传物质，包括脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。

DNA是双螺旋结构，由磷酸二酯键连接的脱氧核苷酸组成。

RNA是单链结构，由磷酸二酯键连接的核苷酸组成。

核酸的功能包括存储遗传信息、传递遗传信息和调控基因表达。

4.代谢与能量转化代谢是生物体内的化学反应过程，包括合成反应和分解反应。

合成反应是通过合成物质来维持生物体的正常生理功能；分解反应是通过分解物质来提供能量。

能量转化是代谢过程中最重要的一环，包括能量的捕获、传递和释放。

生物体通过代谢和能量转化来获取能量、转化能量和维持生命活动。

5.酶的催化机制酶是生物体内催化反应的生物分子，能够加速化学反应的速率，降低反应的活化能。

酶的催化机制包括底物识别、底物结合、酶底物复合物的形成、催化反应和生成产物。

酶的催化过程中涉及到酶活性位点的氨基酸残基和底物之间的相互作用。

6.信号传导与细胞通讯细胞内和细胞间的信号传导是维持生物体内稳态和调节机体功能的重要手段。

信号传导包括外部信号的接受、内部信号的传递和效应的产生。

细胞间的信号传导有兴奋性传导和化学信号传导两种方式。

7.糖的分类与代谢糖是生物体内最重要的能量源，也是合成生物大分子的前体。

生化生物化学问答(1)重点知识总结

1．什么是蛋白质的一级结构？为什么说蛋白质的一级结构决定其空间结构？答：蛋白质一级结构指蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序。

因为蛋白质分子肽链的排列顺序包含了自动形成复杂的三维结构（即正确的空间构象）所需要的全部信息，所以一级结构决定其高级结构。

2．什么是蛋白质的空间结构？蛋白质的空间结构与其生物功能有何关系？答：蛋白质的空间结构是指蛋白质分子中原子和基团在三维空间上的排列、分布及肽链走向。

蛋白质的空间结构决定蛋白质的功能。

空间结构与蛋白质各自的功能是相适应的。

3．蛋白质的α- 螺旋结构有何特点？答：（1）多肽链主链绕中心轴旋转，形成棒状螺旋结构，每个螺旋含有3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm,氨基酸之间的轴心距为0.15nm.。

（2）α-螺旋结构的稳定主要靠链内氢键，每个氨基酸的N—H与前面第四个氨基酸的C＝O形成氢键。

（3）天然蛋白质的α-螺旋结构大都为右手螺旋。

4．蛋白质的β- 折叠结构有何特点？答：β-折叠结构又称为β-片层结构，它是肽链主链或某一肽段的一种相当伸展的结构，多肽链呈扇面状折叠。

（1）两条或多条几乎完全伸展的多肽链（或肽段）侧向聚集在一起，通过相邻肽链主链上的氨基和羰基之间形成的氢键连接成片层结构并维持结构的稳定。

（2）氨基酸之间的轴心距为0.35nm（反平行式）和0.325nm（平行式）。

（3）β-折叠结构有平行排列和反平行排列两种。

5．举例说明蛋白质的结构与其功能之间的关系。

答：蛋白质的生物学功能从根本上来说取决于它的一级结构。

蛋白质的生物学功能是蛋白质分子的天然构象所具有的属性或所表现的性质。

一级结构相同的蛋白质，其功能也相同，二者之间有统一性和相适应性。

6．什么是蛋白质的变性作用和复性作用？蛋白质变性后哪些性质会发生改变？答：蛋白质变性作用是指在某些因素的影响下，蛋白质分子的空间构象被破坏，并导致其性质和生物活性改变的现象。

蛋白质变性后会发生以下几方面的变化：（1）生物活性丧失；（2）理化性质的改变，包括：溶解度降低，因为疏水侧链基团暴露；结晶能力丧失；分子形状改变，由球状分子变成松散结构，分子不对称性加大；粘度增加；光学性质发生改变，如旋光性、紫外吸收光谱等均有所改变。

生化生物化学名词解释(4)重点知识总结

生化名解···吐血推荐1.肽键：是由一个氨基酸的a-羧基与另一个氨基酸的a-氨基脱水缩合而形成的化学键，本质为酰胺键。

2.等电点:在某一PH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的程度和趋势相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的PH称为等电点。

3.谷胱甘肽：是由谷氨酸、半胱氨酸、甘氨酸组成的三肽，谷胱甘肽的巯基具有还原性，可作为体内重要的还原剂，保护体内蛋白质或酶分子中巯基免遭氧化，使蛋白质或酶处于活性状态；谷胱甘肽的巯基还有嗜核特性，能与外源性致癌剂或药物结合，从而阻断这些化合物与DNA、RNA或蛋白质结合，保护机体免遭毒性作用。

4.模体:在蛋白质分子中，可发现两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，并具有相应的功能，称为模体。

5.结构域：分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密的区域，并各行其功能，称为结构域。

6.亚基：有些蛋白质分子含有两条或多条多肽链，每一条多肽链都有其完整的三级结构，称为蛋白质亚基。

7.蛋白质的变性：天然蛋白质在某些物理或化学因素作用下，其特定的空间结构被破坏，从而导致理化性质改变和生物学活性的丧失，称为蛋白质的变性作用。

变性过程中二硫键及非共价键被破坏，而肽键不断裂，一级结构不变。

蛋白质变性后，溶解度降低、溶液的粘滞度增高、不容易结晶、易被酶消化。

8.盐析：是将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，使蛋白质表面电荷被中和且水化膜被破坏，导致蛋白质在水溶液中的稳定性因素去除而沉淀。

9.DNA的变性和复性、Tm10.增色效应11.核小体11.核酸分子杂交12.酶的必需基团、活性中心13.酶原14.单纯酶：仅由氨基酸残基构成的酶。

脲酶、一些消化蛋白酶、淀粉酶、脂酶、核糖核酸酶等均属此列。

结合酶：由蛋白质部分和非蛋白质部分组成，前者称为酶蛋白，后者称为辅助因子。

辅助因子是金属离子和小分子有机化合物。

酶蛋白和辅助因子结合形成的复合物称为全酶，只有全酶才有催化作用。

生物化学考试重点概要

生物化学考试重点概要
一、概述
生物化学是研究生物体内的化学成分及其相互关系的学科，涉及生物大分子、代谢途径、酶的功能等领域。

本文档将重点概括生物化学考试中的重要内容。

二、生物大分子
1. 蛋白质：结构、功能、合成与降解
2. 核酸：DNA和RNA的结构、功能和复制过程
3. 碳水化合物：单糖、多糖的组成和功能
4. 脂类：脂肪酸、甘油与脂质的分类和代谢
三、代谢途径
1. 高级碳水化合物代谢：糖原合成与分解、糖酵解、柠檬酸循环
2. 氨基酸代谢：氨基酸合成与降解、尿素循环
3. 脂类代谢：脂肪酸合成与降解
4. 核酸代谢：核苷酸合成与降解
四、酶的功能
1. 酶的分类与特性：氧化还原酶、转移酶、水解酶等
2. 酶促反应：酶的动力学参数、酶反应速率与底物浓度的关系
3. 酶的调控机制：酶的诱导与抑制、酶活性调节因子
五、其他重要知识点
1. 酶联免疫吸附测定(ELISA)原理与应用
2. PCR技术的原理与应用
3. 蛋白质电泳的原理与应用
六、复建议
1. 重点记忆各个代谢途径的关键酶与反应物
2. 针对酶的功能和调控机制进行重点理解与实例分析
3. 多做题和模拟考试，加强对知识点的掌握和应用能力
以上是生物化学考试重点概要的完整版。

希望本文档能帮助你全面复生物化学知识，取得优异的考试成绩。

完整版)生物化学知识点重点整理

完整版)生物化学知识点重点整理蛋白质是由C、H、O、N、S等元素构成的，其中N是其特征性元素。

根据含氮量可以计算蛋白质的含量，即样品蛋白质含量=样品含氮量*6.25（各种蛋白质的含氮量接近，平均值为16%）。

蛋白质由20种氨基酸构成，其中酸性氨基酸/带负电荷的R基氨基酸有天冬氨酸（D）和谷氨酸（E）；碱性氨基酸/带正电荷的R基氨基酸有赖氨酸（K）、组氨酸（H）和精氨酸（R）；非极性脂肪族R基氨基酸有甘氨酸（G）、丙氨酸（A）、脯氨酸（P）、缬氨酸（V）、亮氨酸（L）、异亮氨酸（I）和甲硫氨酸（M）；极性不带电荷R基氨基酸有丝氨酸（S）、苏氨酸（T）、半胱氨酸（C）、天冬酰胺（N）和谷氨酰胺（Q）；芳香族R基氨基酸有苯丙氨酸（F）、络氨酸（Y）和色氨酸（W）。

肽是蛋白质的基本组成单元，其基本特点包括：一级结构的定义通常描述为蛋白质多肽链中氨基酸的连接顺序，简称氨基酸序列（由遗传信息决定）。

维持稳定的化学键有肽键（主）和二硫键（可能存在）。

二级结构的种类包括α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲和超二级结构。

四级结构的特点是肽键数≧2，肽链之间无共价键相连，可独立形成三级结构，是否具有生物活性取决于是否达到其最高级结构。

蛋白质的一级结构与功能密切相关，因为一级结构决定了蛋白质的构象，一级结构相似则其功能也相似，改变蛋白质的一级结构可以直接影响其功能。

基因突变可能导致蛋白质结构或合成量异常而导致的疾病称为分子病，如镰状细胞贫血（溶血性贫血）和疯牛病是二级结构改变引起的。

等电点（pI）是蛋白质的一个重要指标，定义为在某一pH值条件下，蛋白质的净电荷为零。

蛋白质在不同pH条件下的带电情况取决于该蛋白质所带酸碱基团的解离状态。

若溶液pHpI，则蛋白质带负电荷，在电场中向正极移动。

碱性蛋白质含碱性氨基酸多，等电点高，在生理条件下净带正电荷，如组蛋白和精蛋白；酸性蛋白质含酸性氨基酸多，等电点低，在生理条件下净带负电荷，如胃蛋白酶。

生化重点知识归纳总结

生化重点知识归纳总结生化学（生物化学）是研究生物体内化学成分、化学反应和化学转化的一门科学。

在这篇文章中，将对生化学中的重点知识进行归纳总结，以帮助读者更好地理解和掌握这一领域的知识。

1. 分子生物学1.1 DNA与RNADNA是生物体内存储遗传信息的分子，决定了生物的遗传特征。

RNA则参与了蛋白质的合成过程。

DNA由四种碱基（腺嘌呤、鸟嘌呤、胸腺嘧啶和鸟嘌呤）组成，而RNA中胸腺嘧啶是由腺嘌呤与尿嘧啶二聚而成。

1.2 蛋白质合成蛋白质合成是通过转录和翻译过程实现的。

转录将DNA的信息转录成mRNA，然后mRNA与核糖体进行翻译，合成蛋白质。

2. 代谢途径2.1 糖酵解糖酵解是将葡萄糖分解为乳酸或乙醇等产物，同时释放能量。

它分为糖原酵解和无氧酵解两种类型。

2.2 糖异生糖异生是指从非糖类物质合成葡萄糖的过程。

这在饥饿或低碳水化合物摄入的情况下起关键作用。

2.3 脂肪酸合成与分解脂肪酸合成是指在胞质内，将乙酰辅酶A逐步合成长链脂肪酸的过程。

脂肪酸分解则是将脂肪酸分解为乙酰辅酶A，释放能量。

2.4 氨基酸代谢氨基酸代谢包括氨基酸降解和合成两个方面。

氨基酸在生物体内经过一系列反应，最终被降解为尿素，并通过尿液排出体外。

3. 酶与酶动力学3.1 酶的性质酶是在生物体内催化化学反应的蛋白质。

它们能够降低反应的活化能，加快反应速率。

3.2 酶的分类酶根据催化反应的方式，可分为氧化还原酶、转移酶、水解酶等不同类型。

3.3 酶动力学酶动力学研究酶催化反应速率与底物浓度、温度和pH等因素之间的关系。

其中，酶的最适温度和最适pH是使酶活性最大的温度和pH 值。

4. 代谢调节生物体内的代谢途径受到许多调节机制的控制。

4.1 负反馈调节负反馈调节是通过逆向调节酶的活性来调节代谢途径。

当代谢物浓度增加时，酶活性会被抑制，从而减少代谢途径产物的合成。

4.2 激酶与磷酸酶激酶和磷酸酶是参与调节代谢途径的重要酶。

激酶能够增加酶的活性，而磷酸酶则能够降低酶的活性。

生物化学必看知识点总结

生物化学必看知识点总结（一）生物大分子的结构和功能1、组成蛋白质的20种氨基酸的化学结构和分类。

2、氨基酸的理化性质。

3、肽键和肽。

4、蛋白质的一级结构及高级结构。

5、蛋白质结构和功能的关系。

6、蛋白质的理化性质(两性解离、沉淀、变性、凝固及呈色反应等)。

7、分离、纯化蛋白质的一般原理和方法。

8、核酸分子的组成，5种主要嘌呤、嘧啶碱的化学结构，核苷酸。

9、核酸的一级结构。

核酸的空间结构与功能。

10、核酸的变性、复性、杂交及应用。

11、酶的基本概念，全酶、辅酶和辅基，参与组成辅酶的维生素，酶的活性中心。

12、酶的作用机制，酶反应动力学，酶抑制的类型和特点。

13、酶的调节。

14、酶在医学上的应用。

（二）物质代谢及其调节1、糖酵解过程、意义及调节。

2、糖有氧氧化过程、意义及调节，能量的产生。

3、磷酸戊糖旁路的意义。

4、糖原合成和分解过程及其调节机制。

5、糖异生过程、意义及调节。

乳酸循环。

6、血糖的来源和去路，维持血糖恒定的机制。

7、脂肪酸分解代谢过程及能量的生成。

8、酮体的生成、利用和意义。

9、脂肪酸的合成过程，不饱和脂肪酸的生成。

10、多不饱和脂肪酸的意义。

11、磷脂的合成和分解。

12、胆固醇的主要合成途径及调控。

胆固醇的转化。

胆固醇酯的生成。

13、血浆脂蛋白的分类、组成、生理功用及代谢。

高脂血症的类型和特点。

14、生物氧化的特点。

15、呼吸链的组成，氧化磷酸化及影响氧化磷酸化的因素，底物水平磷酸化，高能磷酸化合物的储存和利用。

16、胞浆中NADH的氧化。

17、过氧化物酶体和微粒体中的酶类。

18、蛋白质的营养作用。

19、氨基酸的一般代谢(体内蛋白质的降解，氧化脱氨基，转氨基及联合脱氨基)。

20、氨基酸的脱羧基作用。

21、体内氨的来源和转运。

22、尿素的生成--鸟氨酸循环。

23、一碳单位的定义、来源、载体和功能。

24、甲硫氨酸、苯丙氨酸与酪氨酸的代谢。

25、嘌呤、嘧啶核苷酸的合成原料和分解产物，脱氧核苷酸的生成。

生化生物化学名词解释 (3)重点知识总结

1．模体：是蛋白质分子中具有特定空间构象和特定功能的结构成分。

其中一类就是具有特殊功能的超二级结构，一个模体总有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊的功能。

2．等电点：在某一溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，呈电中性，此时该溶液的pH值即为该氨基酸的等电点。

.3．蛋白质的一级结构就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序。

主要化学键是肽键，有的还包含二硫键。

4．蛋白质二级结构是指多肽链的主链骨架中若干肽单元，各自沿一定的轴盘旋或折叠，并以氢键为主要次级键而形成的有规则或无规则的构象，如α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲等。

蛋白质二级结构一般不涉及氨基酸残基侧链的构象。

5．蛋白质的三级结构是指多肽链在二级结构的基础上,由于氨基酸残基侧链R基的相互作用进一步盘曲或折迭而形成的特定构象。

也就是整条多肽链中所有原子或基团在三维空间的排布位置。

稳定主要靠次级键，包括氢键、盐键、疏水键以及范德华力等。

此外，某些蛋白质中二硫键也起着重要的作用。

6．蛋白质的四级结构是指由两个或两个以上亚基之间彼此以非共价键相互作用形成的更为复杂的空间构象。

主要稳定因素：氢键、离子键。

7．分子病：蛋白质分子发生变异导致的疾病。

8．蛋白质变性：天然蛋白质在某些物理或化学因素作用下，其特定的空间结构被破坏，从而导致理化性质改变和生物学活性的丧失，称为蛋白质的变性作用9．变构效应：蛋白质的空间结构的改变伴随其功能的变化。

10．DNA变性：在某些理化因素（温度、pH值、有机溶剂和尿素等）的作用下，维持DNA 双螺旋结构的作用力氢键和碱基堆积力被破坏，形成无规线团状分子，从而引起核酸理化性质和生物学功能的改变。

11.Tm值：通常将紫外吸收的增加量达最大量一半时的温度称熔解温度，用Tm表示12.Km值：米氏常数Km值。

等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度，单位是mol/L13.同工酶：是指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构，理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶（一同三不同）14.酶的别构调节：体内一些代谢物可与某些酶的活性中心外的某个部位非共价可逆结合，引起酶的构象改变，从而改变酶的活性。

生物化学知识点总整理

生物化学知识点总整理生物化学是研究生命体内分子结构、组成及其相互作用的化学学科。

它涵盖了许多重要的生物分子和反应过程，对于理解生命活动的分子基础和生物学功能至关重要。

下面是生物化学的一些重要知识点的总整理。

1.生物大分子：生物体内的大分子包括蛋白质、核酸、多糖和脂质等。

它们是生命的基础，参与了生物体内许多重要的结构和功能。

2.蛋白质：蛋白质是生物体内最重要的大分子之一、它们由氨基酸链组成，具有三级结构：一级结构是氨基酸的线性排列顺序，二级结构是通过氢键和范德华力形成的局部空间结构，三级结构是整个蛋白质折叠成特定的形状。

3.核酸：核酸是生物体内编码和传递遗传信息的分子。

DNA和RNA是两种最重要的核酸。

DNA通过碱基配对和双螺旋结构来存储和传递遗传信息，RNA则参与了蛋白质的合成过程中。

4.酶：酶是生物体内催化化学反应的蛋白质，可以加速反应速率。

酶与底物结合形成复合物，通过降低活化能来促进反应的进行。

5.代谢途径：生物体内的代谢活动通过一系列的化学反应途径进行。

这些途径包括糖酵解、柠檬酸循环、呼吸链和光合作用等。

代谢途径提供能量和合成生物分子所需的原料。

7.柠檬酸循环：柠檬酸循环是将葡萄糖代谢产生的乙酰辅酶A进一步氧化，产生更多的ATP、NADH和FADH28.呼吸链：呼吸链是将NADH和FADH2的电子逐步传递给氧气，生成水，并产生ATP的过程。

它包括细胞色素和膜蛋白等。

9.光合作用：光合作用是植物细胞中通过光能将水和二氧化碳转化为葡萄糖和氧气的过程。

光合作用产生的葡萄糖可以作为能量和碳源。

10.脂质：脂质是不溶于水的有机分子，包括脂肪酸、甘油和脂类等。

脂质在生物体内具有重要的结构和功能，如构成细胞膜、提供能量储存等。

11.生物膜：生物膜是由脂质和蛋白质共同组成的结构，包围着细胞和细胞器。

生物膜具有选择性渗透性，参与了许多生物活动，如物质输运、信号转导等。

12.分子遗传学：分子遗传学研究基因的组成和结构，以及基因的表达调控。

生物化学知识点总结完整版

生物化学知识点总结完整版生物化学是研究生物体在细胞、组织和器官水平上的化学过程的一门学科。

它涉及了生命体内物质的合成、降解和转化过程，以及这些过程对生命活动的调控和影响。

生物化学知识点包括了生物分子的结构及功能、生物体内的代谢过程、遗传信息的传递及表达等内容。

下面就对生物化学的一些重要知识点进行总结：一、生物分子的结构和功能1. 蛋白质：蛋白质是生物体内最丰富的一类生物大分子，由氨基酸通过肽键连接而成。

蛋白质在生物体内起着结构支持、酶催化、运输、信号传导等重要功能。

2. 碳水化合物：碳水化合物是生物体内最基本的能量来源，也是构成细胞壁、核酸、多糖等物质的重要成分。

3. 脂类：脂类是生物体内主要的能量储存物质，同时也是细胞膜的主要构成成分。

4. 核酸：核酸是生物体内的遗传物质，包括DNA和RNA两类，它们负责存储遗传信息和传递遗传信息。

二、生物体内的代谢过程1. 糖代谢：糖代谢是生物体内重要的能量来源，包括糖原合成、糖原降解、糖酵解等过程。

2. 脂质代谢：脂质代谢包括脂肪酸的合成、分解和氧化，以及胆固醇的合成和降解。

3. 蛋白质代谢：蛋白质代谢包括蛋白质合成、降解和氨基酸的代谢。

4. 核酸代谢：核酸代谢包括核苷酸的合成和降解过程。

5. 能量代谢：生物体内能量的产生主要依靠有机物的氧化和磷酸化过程。

这些过程包括糖酵解、三羧酸循环和氧化磷酸化等。

三、遗传信息的传递和表达1. DNA的结构和功能：DNA是双螺旋结构，由脱氧核苷酸通过磷酸二酯键连接而成。

DNA负责存储遗传信息，并通过转录和翻译的过程进行表达。

2. RNA的结构和功能：RNA是单链结构，由核糖核苷酸通过磷酸二酯键连接而成。

RNA包括mRNA、tRNA和rRNA等，它们分别参与遗传信息的转录、转运和翻译。

3. 蛋白质合成的过程：蛋白质合成包括转录和翻译两个过程。

转录是指DNA的信息转录成RNA的过程，而翻译是指mRNA上的密码子与tRNA上的反密码子匹配，从而在核糖体上合成蛋白质的过程。

生物化学重点及难点归纳总结

生物化学重点及难点归纳总结生物化学重点及难点归纳总结生物化学重点及难点归纳总结武汉大学生命科学学院生化的内容很多,而且小的知识点也很多很杂,要求记忆的内容也很多.在某些知识点上即使反复阅读课本,听过课后还是难于理解.二则由于内容多,便难于突出重点,因此在反复阅读课本后找出并总结重点难点便非常重要,区分出需要熟练掌握和只需了解的内容.第一章:氨基酸和蛋白质重点:1.氨基酸的种类和侧链,缩写符号(单字母和三字母的),能够熟练默写,并能记忆在生化反应中比较重要的氨基酸的性质和原理2.区分极性与非极性氨基酸,侧链解离带电荷氨基酸,R基的亲水性和疏水性,会通过利用pK值求pI值,及其缓冲范围.3.氨基酸和蛋白质的分离方法(实质上还是利用蛋白质的特性将其分离开来,溶解性,带电荷,荷质比,疏水性和亲水性,分子大小(也即分子质量),抗原-抗体特异性结合.4.蛋白质的一级结构,连接方式,生物学意义,肽链的水解.第二章:蛋白质的空间结构和功能重点:1.研究蛋白质的空间结构的方法(X射线晶体衍射,核磁共振光谱)2.构筑蛋白质结构的基本要素(肽基,主链构象,拉氏图预测可能的构造,螺旋,转角,片层结构,环形构象,无序结构)3.纤维状蛋白:角蛋白,丝心蛋白,胶原蛋白,与之相关的生化反应,特殊性质,,及其功能的原理.4.球状蛋白和三级结构(特征及其原理,基元及结构域,三级结构揭示进化上的相互关系.蛋白质的折叠及其原理,推动蛋白质特定构象的的形成与稳定的作用力,疏水作用,氢键,静电相互作用,二硫键.5.寡聚体蛋白及四级结构(测定蛋白质的亚基组成.,寡聚体蛋白存在的意义及其作用原理)6.蛋白质的构象与功能的关系(以血红蛋白和肌红蛋白作为例子进行说明,氧合曲线,协同效应,玻尔效应)第三章:酶重点:1.酶的定义及性质,辅助因子.活性部位2.酶的比活力,米氏方程,Vmax,Km,转换数,Kcat/Km确定催化效率,双底物酶促反应动力学.对酶催化效率有影响的因素,及其作用机理.3.酶的抑制作用,竞争性抑制剂,非竞争性抑制剂,反竞争性抑制剂,不可逆抑制剂,及其应用.4.酶的作用机制:转换态,结合能,邻近效应,酸碱催化,共价催化及其原理,会举例.溶菌酶的作用机制,丝氨酸蛋白酶类及天冬氨酸蛋白酶类的结构特点及作用机制.5.酶活性调节,酶原激活,同工酶,别构酶,多功能酶和多酶复合物.及其与代谢调节的关系及原理.扩展阅读：生化重难点归纳总结生化重难点归纳总结经过六章的生化学习,一则觉得生化的内容很多,而且小的知识点也很多很杂,要求记忆的内容也很多.在某些知识点上即使反复阅读课本,听过课后还是难于理解.二则由于内容多,便难于突出重点,因此在反复阅读课本后找出并总结重点难点便非常重要,区分出需要熟练掌握和只需了解的内容.第一章:氨基酸和蛋白质重点:1.氨基酸的种类和侧链,缩写符号(单字母和三字母的),能够熟练默写,并能记忆在生化反应中比较重要的氨基酸的性质和原理2.区分极性与非极性氨基酸,侧链解离带电荷氨基酸,R基的亲水性和疏水性,会通过利用pK值求pI值,及其缓冲范围.3.氨基酸和蛋白质的分离方法(实质上还是利用蛋白质的特性将其分离开来,溶解性,带电荷,荷质比,疏水性和亲水性,分子大小(也即分子质量),抗原-抗体特异性结合.4.蛋白质的一级结构,连接方式,生物学意义,肽链的水解.第二章:蛋白质的空间结构和功能重点:1.研究蛋白质的空间结构的方法(X射线晶体衍射,核磁共振光谱)2.构筑蛋白质结构的基本要素(肽基,主链构象,拉氏图预测可能的构造,螺旋,转角,片层结构,环形构象,无序结构)3.纤维状蛋白:角蛋白,丝心蛋白,胶原蛋白,与之相关的生化反应,特殊性质,,及其功能的原理.4.球状蛋白和三级结构(特征及其原理,基元及结构域,三级结构揭示进化上的相互关系.蛋白质的折叠及其原理,推动蛋白质特定构象的的形成与稳定的作用力,疏水作用,氢键,静电相互作用,二硫键.5.寡聚体蛋白及四级结构(测定蛋白质的亚基组成.,寡聚体蛋白存在的意义及其作用原理)6.蛋白质的构象与功能的关系(以血红蛋白和肌红蛋白作为例子进行说明,氧合曲线,协同效应,玻尔效应)第三章:酶重点:1.酶的定义及性质,辅助因子.活性部位2.酶的比活力,米氏方程,Vmax,Km,转换数,Kcat/Km确定催化效率,双底物酶促反应动力学.对酶催化效率有影响的因素,及其作用机理.3.酶的抑制作用,竞争性抑制剂,非竞争性抑制剂,反竞争性抑制剂,不可逆抑制剂,及其应用.4.酶的作用机制:转换态,结合能,邻近效应,酸碱催化,共价催化及其原理,会举例.溶菌酶的作用机制,丝氨酸蛋白酶类及天冬氨酸蛋白酶类的结构特点及作用机制.5.酶活性调节,酶原激活,同工酶,别构酶,多功能酶和多酶复合物.及其与代谢调节的关系及原理.友情提示：本文中关于《生物化学重点及难点归纳总结》给出的范例仅供您参考拓展思维使用，生物化学重点及难点归纳总结：该篇文章建议您自主创作。