氨基酸代谢一
氨基酸代谢——精选推荐
氨基酸代谢一、A型题(每小题1分)1.人体的非必需氨基酸是 CA.苯丙氨酸B.甲硫氨酸C.谷氨酸D.色氨酸E.苏氨酸2.食物蛋白质的互补作用是指 CA.糖与蛋白质混合食用,提高营养价值B.脂肪与蛋白质混合食用,提高营养价值C.几种蛋白质混合食用,提高营养价值D.糖、脂肪、蛋白质混合食用,提高营养价值E.用糖、脂肪代替蛋白质的营养作用3.不出现于蛋白质中的氨基酸是 CA.半胱氨酸B.胱氨酸C.瓜氨酸D.精氨酸E.赖氨酸4.营养充足的婴儿、孕妇、恢复期病人常保持CA.氮总或负平衡B.氮的负平衡C.氮的正平衡D.氮的总平衡E.以上都不是5.生物体内氨基酸脱氨基作用的主要方式是EA.氧化脱氨基B.还原脱氨基C.非氧化脱氨基D.转氨基E.联合脱氨基6.与下列α-氨基酸相应的α-酮酸,何者是三羧酸循环的中间产物EA.丙氨酸B.鸟氨酸C.缬氨酸D.赖氨酸E.谷氨酸7.一碳单位是合成下列那些物质所需的原料 AA.核苷酸B.四氢叶酸C.谷氨酸D.脂肪E.维生素B128.哺乳类动物体内氨的主要去路是 BA.渗入肠道B.在肝中合成尿素C.经肾泌氨随尿排出D.生成谷氨酰E.合成非必需氨基酸9.仅在肝中合成的化合物是AA.尿素B.糖原C.血浆蛋白D.胆固醇E.脂肪酸10.糖、脂肪酸与氨基酸三者代谢的交叉点是EA.磷酸烯醇式丙酮酸B.丙酮酸C.延胡索酸D.琥珀酸E.乙酰辅酶A11.体内氨储存及运输的主要形式之一是CA.谷氨酸B.酪氨酸C.谷氨酰胺D.谷胱甘肽E.天冬酰胺12.氨由肌肉组织通过血液向肝进行转运的过程是CA.三羧酸循环B.鸟氨酸循环C.丙氨酸-葡萄糖循环D.甲硫氨酸循环E.γ-谷氨酰基循环13.合成尿素首步反应的产物是 BA.鸟氨酸B.氨基甲酰磷酸C.瓜氨酸D.精氨酸E.天冬氨酸14.鸟氨酸循环中,合成尿素的第二分子氨来源于CA.游离氨B.谷氨酰胺C.天冬氨酸D.天冬酰胺E.氨基甲酰磷酸15.转氨酶的辅酶中含有的维生素是 DA.维生紊B l B.维生紊B2C.维生素B12D.维生素B6 E.维生素C 16.氨基酸脱羧酶的辅酶中含有的维生素是 DA.维生素B l B.维生素B2C.维生素B12D.维生素B6E.维生素C17.下列哪一种不属于一碳单位 AA.CO2B.-CH2-C.-CH= D.-CH=NH E.-CHO 18.体内一碳单位代谢的载体是 CA.叶酸B.二氢叶酸C.四氢叶酸D.维生素B12E.维生素B6 19.S-腺苷甲硫氨酸(SAM)最重要的生理功能是 EA.补充甲硫氨酸B.合成四氢叶酸C.生成嘌呤核苷酸D.生成嘧啶核苷酸E.提供甲基20.食物蛋白质的消化产物氨基酸,最主要的生理功能是BA.合成某些含氮化合物B.合成组织蛋白质C.氧化供能D.转变为糖E.转变为脂肪21.有关氮平衡的正确叙述是 AA.每日摄入的氮量少于排除的氮量,为氮负平衡B.氮总平衡多见于健康的孕妇C.恢复期病人表现为氮的总平衡D.氮总平衡常见于儿童E.氮正平衡,氮负平衡均见于正常成人22.人体必需氨基酸的来源是 CA.在体内可由糖转变生成B.在体内能由其他氨基酸转变生成C.在体内不能合成,必需从食物获得D.在体内可由脂肪酸转变生成E.在体内可由固醇类物质转变生成23.蛋白质的胃内消化主要依靠AA.胃蛋白酶B.胰蛋白酶C.肠激酶D.寡肽酶E.二肽酶24.人体合成的尿素分子中一个N来自天冬氨酸,另一个N来自BA.精氨酸B.NH3C.谷氨酸D.苯丙氨酸E.赖氨酸25.苯丙酮酸尿症患者排出大量苯丙酮酸,原因是体内缺乏CA.酪氨酸转氨酶B.谷氨酸脱氢酶C.苯丙氨酸羟化酶D.多吧脱羧酶E.酪氨酸羟化酶26.胰液中的蛋白水解酶最初以酶原形式存在的意义是DA.抑制蛋白酶的分泌B.促进蛋白酶的分泌C.保护蛋白酶自身不被降解D.保证蛋白酶在一定时空内发挥作用,对机体具有自身保护作用E.以上都不对27.激活胰蛋白酶的物资是CA.HCl B.胆汁酸C.肠激酶D.羧基肽酶E.胃蛋白酶28.胰蛋白酶水解的肽键是 BA.酸性氨基酸残基的羧基所构成的肽键B.碱性氨基酸残基的羧基所构成的肽键C.芳香族氨基酸残基的羧基所构成的肽键D.碱性氨基酸残基的氨基所构成的肽键E.酸性氨基酸残基的氨基所构成的肽键29.胰蛋白酶对下列那种酶原无激活作用EA.糜蛋白酶原B.羧基肽酶原C.胰蛋白酶原D.弹性蛋白酶原E.胃蛋白酶原30.氨基酸→亚氨基酸→ -酮酸+氨,此反应过程称为 BA.还原氨基化作用B.氧化脱氨基作用C.转氨基作用D.联合脱氨基作用E.脱水脱氨基作用31.必需氨基酸不包括DA.蛋氨酸B.赖氨酸C.色氨酸D.酪氨酸E.苯丙氨酸32.血中必需氨基酸来源于 AA.食物蛋白质的消化吸收B.脂类转变而来C.糖类转变而来D.由其他化合物合成E.肾小管和肠黏膜细胞合成33.有关蛋白质消化产物吸收的错误叙述是 CA.氨基酸及二肽,三肽均可被吸收B.氨基酸的吸收在小肠中进行C.吸收需要葡萄糖D.吸收消耗能量E.吸收需有转运氨基酸的载体34.组氨酸通过一种载体的转运,才能被小肠吸收,它是CA.酸性氨基酸载体B.中性氨基酸载体C.碱性氨基酸载体D.亚氨基酸载体E.甘氨酸载体35.丙氨酸-葡萄糖循环的作用是 AA.使肌肉中的氨以无毒的丙氨酸形式转运到肝B.促进非必需氨基酸的合成C.促进乌氨酸循环D.促进氨基酸转变为脂肪E.促进氨基酸氧化供能36.关于蛋白质腐败作用叙述正确的是 EA.主要在大肠进行B.是细菌对蛋白质或蛋白质消化产物的作用C.主要是氨基酸脱羧基、脱氨基的分解作用D.腐败作用产生的多是有害物质E.以上都正确37.蛋白质在肠中的腐败产物对人体无害的是EA.胺B.氨C.酚D.吲哚E.有机酸38.AST(GOT)活性最高的组织是 AA.心肌B.骨骼肌C.肝D.脑E.肾39.谷丙转氨酶的缩写是 BA.AST(GOT) B.ALT(GPT) C.LCA T D.ACA T E.以上都不对40.肝中能直接进行氧化脱氨基作用的氨基酸是CA.天冬氨酸B.缬氨酸C.谷氨酸D.丝氨酸E.丙氨酸41.下列肠道中腐败产物对人体有益无害的是DA.吲哚B.腐胺C.羟胺D.维生素K E.酪胺42.下列哪种作用是人体内最有效的氨基酸脱氨基方式CA.转氨基作用B.氧化脱氨基作用C.转氨基和氧化脱氨基的联合作用D.嘌呤核苷酸循环E.脱水脱氨基作用43.关于转氨酶催化反应的叙述正确的是 CA.谷氨酸在转氨作用中是氨基的供体B.α-酮戊二酸接受甘氨酸的氨基生成丙氨酸C.丙氨酸可将其氨基经以磷酸吡哆醛为辅酶的转氨酶转给α-酮戊二酸D.天冬氨酸可将其氨基经以NAD为辅酶的转氨酶转给丙酮酸E.转氨酶的辅酶含维生素PP44.组成氨基酸转氨酶的辅酶组分是 CA.泛酸B.尼克酸C.吡哆醛D.核黄素E.硫胺45.天冬氨酸可由三羧酸循环中哪个组分转变而来CA.琥珀酸B.苹果酸C.草酰乙酸D.α-酮戊二酸E.草酰琥珀酸46.可经脱氨基作用直接生成α-酮戊二酸的氨基酸是 AA.谷氨酸B.甘氨酸C.丝氨酸D.苏氨酸E.天冬氨酸47.经转氨基作用可生成草酰乙酸的氨基酸是BA.丙氨酸B.天冬氨酸C.谷氨酸D.苏氨酸E.脯氨酸48.ALT(GPT)活性最高的组织是DA.心肌B.脑C.骨骼肌D.肝E.肾二、X型题(每小题1分)1.下列氨基酸中属于人类必需氨基酸的有ADA.苯丙氨酸B.酪氨酸C.丝氨酸D.苏氨酸E.谷氨酸2.一碳单位是合成下列哪些物质所需要的原料ACA.腺嘌呤核苷酸B.胆固醇C.胸腺嘧啶核苷酸D.血红素E.脂肪3.氨基酸脱氨基后生成的α-酮酸在体内的代谢途径有ABCA.生成相应的非必需氨基酸B.转变成糖和脂肪C.氧化生成002和水D.合成必需氨基酸E.合成尿素4.谷氨酰胺是ABCEA.氨的解毒产物B.氨的储存形式C.氨的转运形式D.必需氨基酸E.非必需氨基酸5.下列可作为体内氨来源的有ABCDA.氨基酸脱氨基作用B.消化道氨的吸收C.肾分泌的氨D.嘌呤、嘧啶核苷酸分解产生的氨E.脂肪酸分解6.组织之间氨转运的主要形式有BDA.NH4Cl B.丙氨酸-葡萄糖循环C.尿素D.谷氨酰胺E.三羧酸循环7.一碳单位的主要形式有ABCDA.-CH=NH B.-CHO C.=CH2- D.-CH3 E.C2O8.与鸟氨酸循环生成尿素直接有关的氨基酸有ABA.鸟氨酸、瓜氨酸、精氨酸B.天冬氨酸C.谷氨酰胺D.赖氨酸E.丙氨酸9.氮的正平衡见于那些人BDEA.正常成人B.儿童C.消耗性疾病的病人D.孕妇E.恢复期疾病的病人10.一碳单位来自以下那些氨基酸ABCDA.色氨酸B.甘氨酸C.组氨酸D.丝氨酸E.丙氨酸三、填空题(每空0.5分)1.肝组织中含量最高的转氨酶是_________;心脏组织中含量最高的转氨酶是__________。
氨基酸分解代谢
高氨血症常见于先天性氨基酸代谢障碍、肝硬化、重症 肝炎等疾病。
治疗高氨血症的方法包括使用降氨药物、限制蛋白质摄 入、促进氨排泄等,同时需积极治疗原发病。
肝性脑病
肝性脑病是指由于肝功能严重 受损,导致氨代谢异常,引起 中枢神经系统功能紊乱的综合
酶的共价修饰
一些酶在催化过程中会发生共价修饰,如磷酸化、乙酰化 等。这些修饰可以改变酶的活性或调节酶的功能。
激素的调控
01
激素的合成与释放
激素在特定的内分泌细胞中合成,并通过血液或其他途径传输到靶细胞。
激素的合成和释放受到上游激素和营养物质的调节。
02 03
激素与受体结合
激素与靶细胞表面的受体结合,触发一系列信号转导途径,最终影响基 因表达和代谢过程。不同的激素与不同的受体结合,产生不同的生物学 效应。
02 氨基酸分解代谢的过程
氨基酸的活化
总结词
氨基酸的活化是指将游离氨基酸转变为氨基酰-tRNA的过程,是氨基酸分解代谢的起始步骤。
详细描述
在氨基酸的活化过程中,游离氨基酸与特定的tRNA结合,通过氨基酰-tRNA合成酶催化,形成氨基酰tRNA复合物。这个过程需要消耗ATP,为氨基酸提供活化所需的能量。
03 氨基酸分解代谢的调控
酶的调控
酶的激活与抑制
酶的活性受到多种因素的调节,包括激活剂和抑制剂的影 响。某些物质可以促进酶的活性,称为激活剂,而另一些 物质则抑制酶的活性,称为抑制剂。
酶的合成与降解
酶的合成和降解是动态过程,受到基因表达和蛋白质降解 的影响。在某些情况下,增加酶的合成可以促进代谢反应, 而酶的降解则可能降低代谢速率。
征。
氨基酸的一般代谢
总反应式:
2NH3+CO2+3ATP+3H2O
尿素 鸟氨酸 精氨酸酶 H2O 精氨酸
尿素+2ATP+AMP+2Pi+PPi
NH3 + CO2
H2O 瓜氨酸
H2O
NH 3
NH2 + CO2 + H2O 线粒体 2ATP 2ADP+Pi 氨基甲酰磷酸 Pi 瓜氨酸 N-乙酰谷氨酸
胞液
鸟氨酸
瓜氨酸 鸟氨酸循环 鸟氨酸 尿素 H2O 精氨酸 ATP AMP+PPi 精氨酸代琥珀酸
天冬氨酸
α- 酮戊二酸
氨基酸
草酰乙酸
谷氨酸
α- 酮酸
苹果酸 延胡索酸
⑷ 鸟氨酸循环的特点: ① 尿素分子中的2个氮原子,一个来自氨, 另一个来自天冬氨酸,而天冬氨酸又可 由其它氨基酸通过转氨基作用而生成。 ② 尿素合成是一个耗能的过程,合成1分子
尿素需要消耗4个高能磷酸键。
⑸ 氨的其它去路
① 在肾小管细胞中,谷氨酰胺在谷氨酰胺 酶的作用下脱氨基,氨基与尿液中的H+ 结合,然后以胺盐的形式由尿排除。 ② 参与合成非必需氨基酸。 ③ 参与核酸中碱基的合成。
4.高血氨症和氨中毒
正常生理情况下,血氯的来源与去路保持动 态平衡,血氨浓度处于较低的水平。氨在肝脏中 合成尿素是维持这种平衡的关键。 当肝功能严重损伤时,尿素合成发生障碍, 血氨浓度升高,称为高血氨症。 一般认为,氨进入脑组织.可与脑中的α酮戊二酸结合生成谷氨酸,氨也可与脑中的谷氨 酸进一步结合生成谷氨酰胺。因此,脑中氨的增 加可以使脑细胞中的α一酮戊二酸减少,导致三 羧酸循环减弱,从而使脑组织中ATP生成减少, 引起大脑功能障碍,严重时可发生昏迷,这就是 肝昏迷氨中毒学说的基础。
氨基酸的体内代谢-一般代谢
• α-酮酸的代谢
• 合成非必需氨基酸 • 转变为糖及脂类 • 氧化产生能量
• 若饲某种氨基酸后尿中排出葡萄糖增多,称此 氨基酸为称生糖氨基酸(glucogenic amino acid);若尿中酮体含量增多,则称为生酮氨基 酸(ketogenic amino acid)。尿中二者都增多 者称为生糖兼生酮氨基酸(glucogenic and ketogenic amino acid)。
• 一次循环,消耗2分子氨,3分子ATP,生成1分子尿素
2NH3+CO2+3ATP
CO(NH2)2+2ADP+AMP+4Pi
• 意义:机体解除氨毒的主要方式,是肝细胞的重要生物学功 能。
• 高血氨症——肝功能损伤时,尿素合成受 阻,血氨浓度升高,导致氨中毒。
• 一般认为,氨进入脑组织,可与α-酮戊二 酸结合生成谷氨酸,氨也可与谷氨酸进一 步结合生成谷氨酰胺。因此脑中氨的增多, 可使脑细胞中的α-酮戊二酸减少,导致三 羧酸循环减弱,从而使脑组织中ATP生成 减少,引起脑功能障碍,严重时可发生昏 迷,这就是肝昏迷氨中毒学说的基础。
• 氨基酸的体内代谢 ——氨基酸的一般代谢
• 氨基酸代谢库
食物蛋白质经消化吸 收,以氨基酸形式进 入血液循环及全身各 组织,组织蛋白质又 可降解为氨基酸,这 两种来源的氨基酸 (外源性和内源性) 混合在一起,存在于 组织细胞,血液和其 他体液中,总称为氨 基酸代谢库。
脱羧基作用
R
个别氨基酸 的代谢
• L-氨基酸氧化酶:以FEN或FAD为受氢体,在肝 肾存在,活性低
• D-氨基酸氧化酶:以FAD为受氢体,广泛存在, 活性较强
• 谷氨酸脱氢酶催化 进入氧
化磷酸 化
生物化学中的氨基酸代谢是什么
生物化学中的氨基酸代谢是什么在生物化学的广袤领域中,氨基酸代谢是一个至关重要的环节。
它就像是一座精巧复杂的工厂,各种化学反应有条不紊地进行着,将氨基酸这一基本的“原材料”转化为生命活动所需的能量、物质和信息。
那么,究竟什么是氨基酸代谢呢?让我们一起揭开它神秘的面纱。
首先,我们要明白氨基酸在生命中的重要地位。
氨基酸是构成蛋白质的基本单位,而蛋白质是生命活动的执行者。
从肌肉的收缩到酶的催化作用,从抗体的免疫防御到激素的信号传递,几乎所有的生命过程都离不开蛋白质的参与。
因此,氨基酸的代谢对于维持生命的正常运转具有不可替代的作用。
氨基酸代谢主要包括两个方面:氨基酸的合成与分解。
氨基酸的合成是一个复杂而精妙的过程。
在生物体内,有一些氨基酸可以通过从头合成途径产生。
比如说,人体可以利用简单的前体物质,如二氧化碳、氨、丙酮酸等,经过一系列的酶促反应,合成非必需氨基酸。
这些非必需氨基酸是指人体自身能够合成,不一定需要从食物中摄取的氨基酸。
然而,还有一些氨基酸,被称为必需氨基酸,人体无法自行合成,必须从食物中获取。
这些必需氨基酸包括赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、甲硫氨酸、苏氨酸、异亮氨酸、亮氨酸和缬氨酸。
与合成相对应的是氨基酸的分解。
当蛋白质被分解或者细胞需要能量时,氨基酸就会被分解代谢。
这个过程通常始于脱氨基作用。
简单来说,就是将氨基酸分子中的氨基脱去,生成相应的α酮酸和氨。
脱氨基的方式有多种,其中转氨基作用是比较常见的一种。
在转氨基作用中,一个氨基酸的氨基转移到一个α酮酸上,生成新的氨基酸和新的α酮酸。
另一种重要的脱氨基方式是联合脱氨基作用,它是转氨基作用和氧化脱氨基作用的联合,能够更有效地脱去氨基。
脱氨基产生的氨是一种有毒物质,需要及时处理。
在肝脏中,氨可以通过鸟氨酸循环转化为尿素,然后通过尿液排出体外。
这个过程对于维持体内氨的平衡和防止氨中毒至关重要。
氨基酸分解产生的α酮酸则有多种去向。
一方面,它们可以通过三羧酸循环彻底氧化分解,产生能量。
氨基酸代谢的三种方式
氨基酸代谢的三种方式
氨基酸的代谢主要有三种方式,分别是脱氨反应、反应价和酶促反应。
这几种氨基酸的代谢方式在生物体内起着至关重要的作用。
首先是脱氨反应。
氨基酸在体内以脱氨的方式释放能量,生成酮体。
这一过程会产生大量的氨气,从而导致酸碱失衡。
因此,生物体需要通过尿素循环将多余
的氨排出体外,维持体内的酸碱平衡。
其次是反应价。
反应价主要是通过氨基酸的羟基反应,来调节氨基酸的浓度。
当氨基酸的浓度过高时,生物体可以通过增加羟基反应的速度,来降低氨基酸的浓度。
反之,当氨基酸的浓度过低时,生物体可以通过减少羟基反应的速度,来提高氨基酸的浓度。
最后是酶促反应。
氨基酸在体内的代谢过程中,绝大部分是通过酶的催化来进行的。
氨基酸可以通过酶的催化,进行氧化脱羧、脱氨、转氨和分子重排等反应,从而实现其在体内的代谢。
综上所述,氨基酸的代谢主要有脱氨反应、反应价和酶促反应三种方式。
这三种方式在生物体内协同作用,维持着氨基酸的正常代谢,并使其发挥出应有的生
理功能。
氨基酸代谢名词解释
氨基酸代谢名词解释
氨基酸代谢是指体内氨基酸之间相互转化和利用的过程,是维持机体正常生命活动所必需的过程。
氨基酸代谢的异常会导致一系列疾病的发生,因此研究氨基酸代谢对于预防和治疗疾病具有重要意义。
在氨基酸代谢中,必需氨基酸是指人体无法自身合成而必须从饮食中摄入的氨基酸。
这些必需氨基酸包括赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、甲硫氨酸、苏氨酸、异亮氨酸、亮氨酸和缬氨酸。
这些必需氨基酸对于人体的生长、维持组织和细胞功能、合成激素和神经递质等具有重要作用。
条件性必需氨基酸是指在某些特定条件下必须由饲料供给的氨基酸。
这些条件性必需氨基酸包括异亮氨酸、亮氨酸和缬氨酸。
在这些氨基酸缺乏的情况下,饲料中的这些氨基酸会被转化为其他有用的蛋白质,从而保证机体其他重要蛋白质的供应。
氨基酸代谢中的异常现象包括氨基酸尿症、苯丙酮尿症等。
氨基酸尿症是一种常见的氨基酸代谢疾病,其特征是氨基酸尿和脑损伤。
苯丙酮尿症是一种常见的氨基酸代谢疾病,其特征是苯丙氨酸水平升高,导致苯丙氨酸及其酮酸蓄积,损害神经系统和其他器官。
研究氨基酸代谢对于预防和治疗疾病具有重要意义。
通过研究氨基酸代谢的异常现象,可以揭示相关疾病的发生机制,为预防和治疗疾病提供理论基础。
同时,通过研究氨基酸代谢的调节机制,可以开发新的药物和治疗方法,提高疾病的治疗效果。
氨基酸代谢
第十二章 氨基酸代谢第一节 体内氨基酸的来源一、 外源氨基酸(一)蛋白质在胃和肠道被消化被成氨基酸和寡肽1.场所一:胃酶类:胃蛋白酶原、胃酸、胃蛋白酶消化程度:多肽及少量氨基酸2.场所二:小肠酶类:肠激酶、胰液蛋白酶(原)、内/外肽酶 消化程度:氨基酸和小肽——小肠是蛋白质消化的主要部位3.场所三:小肠粘膜细胞内酶类:寡肽酶(例如氨基肽酶及二肽酶等) 消化程度:最终产生氨基酸。
(二)氨基酸的吸收是一个主动转运过程吸收部位:主要在小肠粘膜细胞 吸收形式:氨基酸、寡肽、二肽 吸收机制:耗能的主动吸收过程1.方式一:载体蛋白与氨基酸、Na+组成三联体,由ATP 供能将氨基酸、Na+转入细胞内,Na+再由钠泵排出细胞。
2.方式二:γ-谷氨酰基循环(三)未被吸收的蛋白质在肠道细菌作用下发生腐败作用腐败作用的产物大多有害,如胺、氨、苯酚、吲哚、硫化氢等;也可产生少量的脂肪酸及维生素等可被机体利用的物质,对机体有一定的营养作用。
组胺和尸胺:降血压;酪胺:升血压;酪胺和苯乙胺:假神经递质(肝性脑病)二、 内源氨基酸(一)蛋白质的降解及其半寿期1.半寿期:蛋白质降低其原浓度一半所需要的时间,用t1/2表示。
2. PEST 序列:脯-谷-丝-苏,快速降解标志序列。
(二)真核细胞内有两条主要的蛋白质的降解途径胃蛋白胃蛋白酶 + 多肽碎片胃酸、胃蛋白酶 (十二指肠分泌,胆汁激活)1.外在和长寿蛋白质在溶酶体通过ATP-非依赖途径降解 (1)不依赖ATP (2)利用溶酶体中的组织蛋白酶降解外源性蛋白、膜蛋白和长寿命的细胞内蛋白2.异常和短寿蛋白质在蛋白酶体通过需要ATP 的泛素途径降解 (1)依赖ATP (2)泛素共价地结合于底物蛋白质,蛋白酶体特异性地识别被泛素标记的蛋白质并将其迅速降解,泛素的这种标记作用是非底物特异性的,称为泛素化。
(3)降解异常蛋白和短寿命蛋白 3*.P53蛋白:细胞内的分子警察由这种基因编码的蛋白质是一种转录因子,其控制着细胞周期的启动。
氨基酸代谢的生物化学过程
氨基酸代谢的生物化学过程氨基酸代谢是生物体内一个重要的生物化学过程。
在人体中,氨基酸代谢主要发生在肝脏中,包括蛋白质的降解和新合成。
在这个过程中,一系列酶参与了氨基酸的转化,将其转化为能量或者供应新的蛋白质合成所需的氨基酸。
首先,氨基酸代谢的第一步是氨基基团的去除,这一过程称为脱氨作用。
脱氨酶是参与脱氨作用的关键酶,它能够催化氨基酸与α-酮酸反应,生成α-酮酸和氨气。
在这个过程中,氨基酸被转化为不同的代谢产物,例如α-酮酸、氨氨基酸和氨基酸。
这些代谢产物可以进一步参与能量代谢或者合成新的蛋白质。
其次,氨基酸的碳骨架可以被进一步代谢,主要通过三羧酸循环进行。
三羧酸循环是细胞内一个重要的代谢通路,能够将氨基酸的碳骨架转化为能量和有机物。
在这个过程中,氨基酸的碳骨架会被氧化分解,生成辅酶A和NADH等还原辅酶,并最终产生ATP。
此外,氨基酸代谢还涉及氨基酸的合成。
在蛋白质合成过程中,氨基酸可以被合成成新的蛋白质。
氨基酸的合成过程往往需要多种酶的参与,例如转氨酶、缬氨酸合成酶等。
这些酶能够催化氨基酸的合成反应,从而满足细胞对新蛋白质的需求。
总的来说,氨基酸代谢是一个复杂而严密的生物化学过程,通过一系列酶的协同作用,将蛋白质分解为氨基酸,进而参与能量代谢或者蛋白质合成。
这个过程的正常进行对维持生物体内稳态至关重要,任何环节的紊乱都可能导致疾病的发生。
因此,对氨基酸代谢过程的深
入研究不仅有助于我们更好地理解生物体内的代谢调控机制,也为相关疾病的防治提供了新的思路和方法。
【316字】。
生化-氨基酸代谢知识点整理
生化-氨基酸代谢知识点整理●氨基酸降解●对于大多数氨基酸而言,其降解第一步反应通常是依赖于PLP转氨基●多数氨基酸是通过脱掉氨基形成α-酮酸进行降解的,随后脱掉的氨基可以重新参与新氨基酸的合成、形成酰胺将氨基储存起来、形成铵盐、进入尿素循环;a-酮酸则可以参与脂肪的合成经过葡萄糖异生合成葡萄糖或者进入TCA循环彻底氧化成二氧化碳和水。
●氨基酸降解,是生物体的一种主动行为,是生物体利用氨基酸的又一种方式。
●过程●脱氨作用●氧化脱氨基作用●是以谷氨酸脱氢酶(该酶可用NAD+或者NADP+作为辅因子,该酶催化的反应能够产生NH4+,该酶催化谷氨酸转化为a-酮戊二酸)为主的脱氨方式●谷氨酸脱氢酶广泛存在于不同生物体中的各种细胞和组织中,因此氧化脱氨以及联合脱氨是氨基酸降解的主要方式●转氨基作用●由转氨酶(辅酶磷酸吡哆醛)催化●联合脱氨作用●动物体中,联合脱氨作用(以嘌呤核苷酸循环为核心)是氨基酸降解的主要脱氨方式●联合脱氨是转氨作用、氧化脱氨的结合方式,即在转氨酶的作用下,多数氨基酸将其氨基转移给α-酮戊二酸,产生谷氨酸与相应的酮酸,谷氨酸在谷氨酸脱氢酶的催化下发生氧化脱氨基作用产生α-酮戊二酸和氨离子,氨离子进入尿素循环。
●嘌呤核苷酸循环是指次黄嘌呤核苷酸(IMP)与天冬氨酸反应产生腺苷酰琥珀酸,后者被腺苷酰琥珀酸裂合酶催化产生腺嘌呤核苷酸(AMP)和延胡索酸,而后AMP水解脱氨,形成IMP,IMP继续参与上述反应的过程。
●非氧化脱氨基作用●脱酰胺基作用●脱羧反应●直接脱羧基作用●羟化脱羧基作用●降解产物的去向●氨的代谢转变●重新合成氨基酸●生成谷氨酰胺●生成铵盐●通过鸟氨酸循环生成尿素●鸟氨酸循环(尿素循环)●部位:部分发生在线粒体中,部分发生在细胞质中●参与尿素循环的酶有氨甲酰磷酸合成酶I、鸟氨酸转氨甲酰酶、精氨基琥珀酸合成酶、精氨基琥珀酸裂合酶(也叫精氨琥珀酸酶)和精氨酸酶,生成的脲中1个氮原子来自谷氨酸氧化脱掉的氨,1个氮原子来自天冬氨酸的氨基,碳骨架来自氨甲酰磷酸。
氨基酸代谢
Chapter 9 Metabolism of Amino Acids
氨基酸(amino acids)是蛋白质(protein)的基本 组成单位。 氨基酸代谢包括合成代谢和分解代谢。 本章主要讨论氨基酸的分解代谢。
第一节 蛋白质在体内的降解 第一节 蛋白质在体内的降解
COOH
H2N - CH CH2 COOH
天冬氨酸
N - CH CH2 NH (CH ) COOH C
2 3
H2N- CH COOH
精氨酸代琥珀酸
4.精氨酸代琥珀酸的裂解:
在胞液中由精氨酸代琥珀酸裂解酶催化,将精氨酸代琥珀酸裂解生成 精氨酸和延胡索酸。
NH2 C
COOH
精氨酸代琥 珀酸裂解酶
NH2 C NH (CH2)3 H2N- CH COOH
谷氨酰胺的运氨作用
肝外组织细胞 ATP + NH3 ADP + Pi
谷氨酰胺合成酶
glutamic acid
谷氨酰胺酶
glutamine
血液
NH3
肝细胞
H2O
第四节 氨基酸转变为生物活性物质 第四节 氨基酸转变为生物活性物质
一. 形成生物胺类
(一)5-羟色胺的生成:
5-羟色胺(5-hydroxytryptamine,5-HT)是一种重要的神 经递质,且具有强烈的缩血管作用。 5-羟色胺的合成原料是色氨酸(tryptophan)。
二、氨基酸的脱氨基作用
氨基酸主要通过三种方式脱氨基,即氧化脱氨基,联 合脱氨基和非氧化脱氨基。 在这三种脱氨基作用中,以联合脱氨基作用最为重 要;而非氧化脱氨基作用则主要见于微生物中。
(一)氧化脱氨基作用:
简述氨基酸分解代谢的主要步骤
简述氨基酸分解代谢的主要步骤氨基酸是构成蛋白质的基本单元,通过代谢可以产生能量和合成新的物质。
氨基酸的分解代谢主要包括以下几个步骤:1. 蛋白质降解蛋白质是由氨基酸构成的,当机体需要能量或合成其他物质时,蛋白质会被降解为氨基酸。
蛋白质降解的过程包括两个主要的步骤:蛋白质的断裂和氨基酸的释放。
蛋白质的断裂是由蛋白酶完成的,蛋白酶可以将蛋白质分解成小片段。
而氨基酸的释放则是由氨基酸酶完成的,氨基酸酶可以将氨基酸从蛋白质中释放出来。
2. 氨基酸转运在氨基酸分解代谢的过程中,氨基酸需要通过细胞膜进入细胞内部才能参与代谢。
因此,氨基酸需要通过氨基酸转运蛋白转运进入细胞。
氨基酸转运蛋白是一种能够将氨基酸从细胞外运输到细胞内的膜蛋白,它具有特异性,只能将特定的氨基酸转运进入细胞。
3. 氨基酸去羧化氨基酸进入细胞后,需要被去除羧基才能参与代谢。
氨基酸去羧化是由氨基酸去羧酶完成的,它可以将氨基酸的羧基去除,形成相应的酸。
去羧后的氨基酸可以进一步参与代谢,或者合成其他物质。
4. 氨基酸脱氨氨基酸脱氨是氨基酸分解代谢的重要步骤之一,它可以将氨基酸中的氨基脱离出来,形成氨和相应的酸。
氨基酸脱氨是由氨基酸脱氨酶完成的,它可以将氨基酸中的氨基转移到α-酮酸上,形成新的氨基酸和α-酮酸。
5. 氨基酸代谢氨基酸脱氨后,产生的氨和α-酮酸可以参与不同的代谢途径。
氨可以与一些物质结合,形成尿素,排出体外。
而α-酮酸则可以进一步参与三羧酸循环、糖异生、脂肪酸合成等代谢途径,产生能量或者合成新的物质。
氨基酸分解代谢是一个复杂的过程,它涉及到多个酶的参与,需要耗费大量的能量。
氨基酸分解代谢不仅可以产生能量,还可以合成新的物质,对维持生命活动具有重要的作用。
氨基酸代谢
氨基酸代谢蛋白质降解产生的氨基酸能通过氧化产生能量供机体需要,例如食肉动物所需能量的90%来自氨基酸氧化供给;食草动物依赖氨基酸氧化供能所占比例很小;大多数微生物可以利用氨基酸氧化供能;光合植物则很少利用氨基酸供能,却能按合成蛋白质、核酸和其他含氮化合物的需求合成氨基酸。
大多数生物氨基酸分解代谢方式非常相似,而氨基酸合成代谢途径则有所不同。
例如,成年人体不能合成苏氨酸、赖氨酸、甲硫氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸和异亮氨酸等八种必需氨基酸,婴幼儿时期能合成组氨酸和精氨酸,但合成数量不能满足要求,仍需由食物提供,昆虫不能合成甘氨酸。
人和动物,当食物缺少蛋白质或处于饥饿状态或患消耗性疾病时,体内组织蛋白质的分解即刻增强。
这说明人和动物要不断地从食物中摄取蛋白质,才能使体内原有蛋白质得到不断更新,但食物中的蛋白质首先要分解成氨基酸才能被机体组织利用。
本章只讨论蛋白质的酶促降解,组织内氨基酸的分解代谢和氨基酸合成代谢概况,而蛋白质的生物合成在本书第十三章讨论。
一、蛋白质的酶促降解膳食给人体提供各类蛋白质,在胃肠道内,通过各种酶的联合作用分解成氨基酸。
蛋白质在胃肠道内消化过程简述如下:食物蛋白质经口腔加温,进入胃后,胃粘膜分泌胃泌素,刺激胃腺的腔壁细胞分泌盐酸和主细胞分泌胃蛋白酶原。
无活性的胃蛋白酶原经激活转变成胃蛋白酶。
胃蛋白酶将食物蛋白质水解成大小不等的多肽片段,随食糜流入小肠,触发小肠分泌胰泌素。
胰泌素刺激胰腺分泌碳酸氢盐进入小肠,中和胃内容物中的盐酸。
pH达7.0左右。
同时小肠上段的十二指肠释放出肠促胰酶肽,以刺激胰腺分泌一系列胰酶酶原,其中有胰蛋白酶原、胰凝乳蛋白酶原和羧肽酶原等。
在十二指肠内,胰蛋白酶原经小肠细胞分泌的肠激酶作用,转变成有活性的胰蛋白酶,催化其他胰酶原激活。
这些胰酶将肽片段混合物分别水解成更短的肽。
小肠内生成的短肽由羧肽酶从肽的C端降解,氨肽酶从N端降解,如此经多种酶联合催化,食糜中的蛋白质降解成氨基酸混合物,再由肠粘膜上皮细胞吸收进入机体。
氨基酸的分解代谢
氨基酸的分解代谢氨基酸是构成蛋白质的基本单元,同时也是人体内重要的代谢产物。
氨基酸的分解代谢是指人体内氨基酸被分解为能量或其他代谢产物的过程。
这个过程涉及到多个酶和代谢途径,其中包括转氨酶、脱氨酶、氧化酶等。
氨基酸的分解代谢主要发生在肝脏和肌肉组织中。
肝脏是氨基酸代谢的主要场所,它可以将氨基酸转化为能量或其他代谢产物。
肌肉组织中的氨基酸则主要用于肌肉的合成和修复。
氨基酸的分解代谢可以分为两个主要途径:氨基酸转氨和氨基酸脱氨。
氨基酸转氨是指氨基酸中的氨基被转移到另一个分子上,形成新的氨基酸或其他代谢产物。
这个过程需要转氨酶的参与,其中最常见的是谷氨酸转氨酶。
氨基酸脱氨则是指氨基酸中的氨基被脱离,形成氨气和酮酸。
这个过程需要脱氨酶的参与,其中最常见的是谷氨酸脱氨酶。
氨基酸的分解代谢产生的代谢产物包括能量、尿素、酮酸等。
其中能量是最重要的代谢产物之一,它可以通过氨基酸的氧化代谢产生。
尿素则是氨基酸代谢的最终产物,它可以通过肝脏将氨基酸中的氨基转化为尿素,排出体外。
酮酸则是氨基酸脱氨代谢的产物之一,它可以被肌肉组织和其他组织利用为能量来源。
氨基酸的分解代谢对人体健康有着重要的影响。
一些疾病,如肝病、肾病等,会影响氨基酸的代谢,导致氨基酸代谢产物的积累和毒性物质的产生。
此外,一些遗传性疾病,如苯丙酮尿症、酪氨酸尿症等,也与氨基酸代谢异常有关。
总之,氨基酸的分解代谢是人体内重要的代谢过程之一,它涉及到多个酶和代谢途径,产生的代谢产物对人体健康有着重要的影响。
对于一些氨基酸代谢异常的疾病,及时的诊断和治疗是非常重要的。
氨基酸的代谢
一、氨基酸代谢的概况∙重点、难点∙第一节蛋白质的营养作用∙第二节蛋白质的消化,吸取∙第三节氨基酸的一般代谢∙第四节个别氨基酸代谢食物蛋白质经过消化吸收后进人体内的氨基酸称为外源性氨基酸。
机体各组织的蛋白质分解生成的及机体合成的氨基酸称为内源性氨基酸。
在血液和组织中分布的氨基酸称为氨基酸代谢库(aminoacidmetabolic pool)。
各组织中氨基酸的分布不均匀。
氨基酸的主要功能是合成蛋白质,也参与合成多肽及其它含氮的生理活性物质。
除维生素外,体内的各种含氮物质几乎都可由氨基酸转变而来。
氨基酸在体内代谢的基本情况概括如图。
大部分氨基酸的分解代谢在肝脏进行,氨的解毒过程也主要在肝脏进行。
图8-2 氨基酸代谢库二、氨基酸的脱氨基作用脱氨基作用是指氨基酸在酶的催化下脱去氨基生成α—酮酸的过程,是体内氨基酸分解代谢的主要途径。
脱氨基作用主要有氧化脱氨基、转氨基、联合脱氨基、嘌呤核苷酸循环和非氧化脱氨基作用。
(一)氧化脱氨基作用氧化脱氨基作用是指在酶的催化下氨基酸在氧化的同时脱去氨基的过程。
组织中有几种催化氨基酸氧化脱氨的酶,其中以L-谷氨酸脱氢酶最重要。
L-氨基酸氧化酶与D-氨基酸氧化酶虽能催化氨基酸氧化脱氨,但对人体内氨基酸脱氨的意义不大。
1.L-谷氨酸氧化脱氨基作用由 L谷氨酸脱氢酶(L-glutamatedehydrogenase)催化谷氨酸氧化脱氨。
谷氨酸脱氢使辅酶NAD+还原为NADH+H+并生成α-酮戊二酸和氨。
谷氨酸脱氢酶的辅酶为NAD+。
谷氨酸脱氢酶广泛分布于肝、肾、脑等多种细胞中。
此酶活性高、特异性强,是一种不需氧的脱氢酶。
谷氨酸脱氢酶催化的反应是可逆的。
其逆反应为α-酮戊二酸的还原氨基化,在体内营养非必需氨基酸合成过程中起着十分重要的作用。
(二)转氨基作用转氨基作用:在转氨酶(transaminase ansaminase)的催化下,某一氨基酸的a-氨基转移到另一种a-酮酸的酮基上,生成相应的氨基酸;原来的氨基酸则转变成a-酮酸。
氨基酸代谢名词解释
氨基酸代谢名词解释氨基酸代谢是指在体内一系列生化反应过程中,氨基酸分子被分解或重新利用的过程。
在这个过程中,氨基酸分子的结构和功能发生改变,从而产生了新的生物效应。
以下是氨基酸代谢中的一些重要名词和概念:1. 氨基酸脱氨基作用 (Alanine Deamination):是指将氨基酸分子中的氨基 (NH2) 脱掉的过程,通常发生在细胞内,是氨基酸代谢中的第一步。
脱氨基作用有多种方式,其中以联合脱氨基作用 (combined amino acid degradation) 最为重要。
2. 氧化脱氨基作用 (Oxidative Deamination):是指将氨基酸分子中的氨基 (NH2) 脱掉的过程,通常发生在细胞内。
氧化脱氨基作用可以通过多种途径进行,其中最常见的是α-酮酸途径。
3. 转氨作用 (Transamination):是指将氨基酸分子中的氨基 (NH2) 转移到另一个氨基酸分子上的过程,通常发生在细胞内。
转氨作用可以导致氨基酸分子结构的变化,从而产生新的生物效应。
4. 氨基转移作用 (Aminotransferase):是指将氨基酸分子中的氨基 (NH2) 转移到另一个氨基酸分子上的过程,通常发生在细胞内。
氨基转移作用是氨基酸代谢中的重要组成部分,可以导致氨基酸分子结构的变化,从而产生新的生物效应。
5. 氨基酸合成 (Alanine Synthesis):是指将氨 (NH3) 转化为氨基 (NH2) 的过程,通常发生在细胞内。
氨基酸合成是氨基酸代谢中的重要环节,可以维持体内氨基酸平衡,并对机体具有重要意义。
6. 氨基酸分解 (Alanine Degradation):是指将氨基酸分子中的氨基 (NH2)脱掉的过程,通常发生在细胞内。
氨基酸分解是氨基酸代谢中的第一步,可以通过多种方式进行,其中最常见的是氧化脱氨基作用和联合脱氨基作用。
总之,氨基酸代谢是体内生化反应过程中的重要组成部分,可以导致氨基酸分子结构的变化,从而产生新的生物效应。
氨基酸代谢
L-谷氨酸脱氢酶:专一性强,分布广泛
(动、植、微生物),活力强,以NAD+或 NADP+为辅酶。
3、联合脱氨基作用
由于转氨并不能最后脱掉氨基,氧化脱氨 中只有谷氨酸脱氢酶活力高,转氨基和氧化 脱氨联合在一起才能迅速脱氨。 • AA的α- NH3借助转氨转移到α-酮戊二酸上, 生成相应的α-酮酸和谷AA。
5'
N N N R
5'
P
P
(二)氨基酸的脱羧基作用
AA
脱羧酶
专一性强
胺类化合物
(辅酶为磷酸吡哆醛)
谷AA 天冬AA 赖AA 鸟AA
丝氨酸 乙醇胺 胆碱
γ-氨基丁酸+CO2 β-丙AA+CO2 尸胺+ CO2 腐胺+ CO2
卵磷脂
色氨酸
吲哚丙酮酸
吲哚乙醛
吲哚乙酸
胺类有一定的生理作用,但有些胺类化合物有害(尤 其对人),应维持在一定水平,体内胺氧化酶可将多余 的胺氧化成醛,进一步氧化成脂肪酸。
Phe Tyr
琥 酰 珀 -CoA Ile M e t Se r Thr Val
3 再合成AA
COO
COO
L-谷氨酸脱氢酶
NH4 +
(CH2)2
C O
(CH2)2 HC
+ NH3
NADH+H
NAD++H2O
COO
α-酮戊二酸
COO
α-谷氨酸
(五)氨基酸与一碳单位
概念:含一个碳原子的基团
种类:甲基(methyl)、甲烯基(methylene、 甲炔基(methenyl)、甲酰基(formyl)及亚氨 甲基(formimino)
氨基酸代谢
氨基酸代谢必须氨基酸:色氨酸,赖氨酸、甲硫氨酸、苏氨酸、缬氨酸、苯丙氨酸、异亮氨酸、亮氨酸。
一、氨基酸代谢概况二、氨基酸的脱氨基作用氨基酸脱去氨基生成氨及相应的α-酮酸的过程。
(一)、转氨基作用1、转氨基作用:指在转氨酶催化下将α-氨基酸的氨基转给另一个α-是酮酸,生成相应的α酮酸和一种新的α-氨基酸的过程。
2、转氨酶也称氨基转移酶,广泛分布于人体各组织中,具有底物专一性。
其底物是磷酸吡哆醛,在转氨基过程中,磷酸吡哆醛充当着氨基转移载体的作用。
PS:(1)、除赖氨酸、苏氨酸、脯氨酸及羟脯氨酸外,体内大多数氨基酸都可以参与转氨基作用。
(2)、谷丙转氨酶(GPT)又称丙氨酸转氨酶(ALT)、谷草转氨酶(GOT)又称天冬氨酸转氨酶(AST),是体内重要的转氨酶。
临床上ALT和AST可作为疾病诊断和预后指标之一,急型肝炎患者血清ALT活性显著增高;心肌梗死患者血清AST明显上升。
正常人心和肝中GPT和GOT活性(单位/克湿组织)(二)、氧化脱氨基作用(L-谷氨酸脱氢酶和氨基酸氧化酶)1、L-谷氨酸脱氢酶此酶是一种不需要氧脱氢酶,辅酶是NAD+或NADP+,此酶催化L-谷氨酸脱氢生成不稳定的亚氨基酸,然后水解生成α酮戊二酸和氨。
PS:此反应为可逆反应,对体内非必须氨基酸的合成起重要作用;此酶广泛存在于肝、肾脏、脑组织中,它与转氨酶的协同作用(联合脱氨基作用),几乎可以催化所有的氨基酸转氨基作用。
2、氨基酸氧化酶机制如下:氨基酸+FAD+H20 α-酮酸+FMNH2+NH4+ FMNH2+O2FMN+H2O2(三)、联合脱氨基作用两种脱氨基作用联合使其氨基脱落的过程。
1、转氨基偶联谷氨酸氧化脱氨基进行的联合脱氨基作用2、嘌呤核苷酸循环在骨骼肌和心肌组织中,L-谷氨酸脱氢酶活性较低,难于进行上面的联合脱氨基作用,主要通过嘌呤核苷酸循环达到脱氨的目的。
(此反应不可逆)三、α-酮酸的代谢可彻底氧化分解提供能量、经氨基化生成营养非必须氨基酸,如下:四、氨的代谢(一)、体内氨的来源各组织器官中氨基酸及氨分解产生的氨(主要来源);肠道吸收的氨;肾小管上皮细胞分泌的氨(对调节机体酸碱平衡起重要作用)。
氨基酸代谢一
二、蛋白质的需要量和营养价值
(一)氮平衡(nitrogen balance)
摄入食物的含氮量与排泄物(尿与粪)中含氮 量之间的关系,可反映体内蛋白质代谢的概况。
1. 氮的总平衡:摄入氮 = 排出氮 正常成人 2. 氮的正平衡:摄入氮>排出氮
婴幼儿、青少年、孕妇、乳母、疾病康复期 3. 氮的负平衡:摄入氮<排出氮
γ-谷氨酰
谷氨酸
ADP+Pi
谷胱甘肽 合成酶
半胱氨酸 合成酶
ATP
ATP
γ-谷氨酰半胱氨酸
ADP+Pi
γ-谷氨酰基循环过程
三、蛋白质的腐败作用
消化过程中,有一小部分蛋白质不被消化 (约占食物蛋白的5%),也有一小部分氨基酸 不被吸收,肠道细菌体内的多种酶对这部分蛋白 质氨基酸所起的作用,称为蛋白质的腐败作用 (putrefaction)。
长期便秘,肠道腐败产物吸收较多,对人体不利。 肠梗阻患者肠道不通畅,造成肠内容物在肠腔内长 时间停留,腐败产物增多,大量有害物质吸收入血, 若同时伴有肝功低下,解毒不全,则会出现头昏、 头痛、甚至血压波动等中毒症状。
第三节 体内蛋白质的降解
一、体内蛋白质的转换更新
成人体内的蛋白质每天约有1%~2%被降解, 主要是肌肉蛋白质。
中性氨基酸转运蛋白 酸性氨基酸转运蛋白 碱性氨基酸转运蛋白 亚氨基酸转运蛋白 β氨基酸转运蛋白 二肽转运蛋白 三肽转运蛋白
(2) γ-谷氨酰基循环对氨基酸的转运作用
γ-谷氨酰基循环(γ-glutamyl cycle)过程: • 谷胱甘肽对氨基酸的转运 • 谷胱甘肽再合成
细胞外 细胞膜
细胞内
COOH
(oligopeptidase)和二肽酶(dipeptidase)
- 1、下载文档前请自行甄别文档内容的完整性,平台不提供额外的编辑、内容补充、找答案等附加服务。
- 2、"仅部分预览"的文档,不可在线预览部分如存在完整性等问题,可反馈申请退款(可完整预览的文档不适用该条件!)。
- 3、如文档侵犯您的权益,请联系客服反馈,我们会尽快为您处理(人工客服工作时间:9:00-18:30)。
蛋白质主要由氨基酸组成,目前,奶粉中蛋白质含量的 测定主要采用“凯氏定氮法”,该方法只能测出含氮量,不 能鉴定饲料中有无违规化学物质。 奶粉含氮量一般不超过 30% ,而三聚氰胺含氮量为66%左右,所以,添加三聚氰胺的 饲料理论上可以测出较高的蛋白质含量。三聚氰胺作为一 种白色结晶粉末,没有什么气味和味道,掺杂后不易被发 现。在植物蛋白粉和饲料中使测试蛋白质含量增加一个百 分点,用三聚氰胺的花费只有真实蛋白原料的 1/5。
(二)生理需要量
体内蛋白质不断更新,即使不进食蛋白质, 机体每日约分解 20g蛋白质,由于食物蛋白质和人 体蛋白质有质的差异,且蛋白质利用率不能达到 百分之百,因此要进食大于 20g蛋白质 /日。
成人每日最低蛋白质需要量为 30~50g,我国 营养学会推荐成人每日蛋白质需要量为 80g。
孕妇、乳母、脑力劳动或强体力劳动者 ,蛋白 质的需要量须增加。
?蛋白水解酶作用示意图
氨基肽酶
内肽酶
羧基肽酶
NH
NH
5
6
二肽酶
氨基酸 +
氨基酸
? 肠液中酶原的激活
胰蛋白酶原
肠激酶 (enterokinase)
胰蛋白酶 (trypsin)
糜蛋白 酶原
糜蛋白酶 (chymotrypsin)
弹性蛋 白酶原
弹性蛋白酶 (elastase)
羧基肽酶原 (A或B)
(oligopeptidase )和二肽酶(dipeptidase )
1、胃内消化
胃酸、胃蛋白酶
胃蛋白酶原
胃蛋白酶 + 多肽碎片
(pepsinogen)
(pepsin)
? 胃蛋白酶的 最适pH为1.5-2.5,对蛋白质肽键 的作用特异性较差 ,主要水解由芳香族氨基酸、 蛋氨酸和亮氨酸所形成的肽键,产物主要为 短 肽及少量氨基酸 。
小麦
67
小米
57
大豆
64
豌豆
48
玉米
60
牛肉干
76
混合食用生物价
混合食用所占比例(% )
37
31
32
40
46
16
20
8
15Βιβλιοθήκη ………40
…
…
…
15
74
73
89
为了使食物蛋白质的互补作用能充分 发挥,我们可以采取以下方法: ①食物的生物学属性愈远愈好。 ②塔配的食物种类愈多愈好。 ③各类食物要同时食用,荤素搭配,粮菜 兼食、糖豆混合、粗粮细作
★ 蛋白质是生命的物质基础
二、蛋白质的需要量和营养价值
(一)氮平衡(nitrogen balance)
摄入食物的含氮量与排泄物(尿与粪)中含氮 量之间的关系, 可反映体内蛋白质代谢的概况 。
1. 氮的总平衡 :摄入氮 = 排出氮 正常成人 2. 氮的正平衡 :摄入氮>排出氮
婴幼儿、青少年、孕妇、乳母、疾病康复期 3. 氮的负平衡 :摄入氮<排出氮
氨 基 酸 代 谢(一)
Metabolism of Amino Acids
基因工程研究所 刘玥
蛋白质的营养作用
蛋白质的消化、吸收与腐败
氨基酸的一般代谢 氨基酸的脱氨基作用
氨的代谢
α-酮酸的代谢
个别氨基酸的代谢
第一节
蛋白质的营养作用
Nutritional Function of Protein
一、蛋白质营养的重要性
鱼
营养价值 94 85 74 76 69 83
食物 营养价值 食物 营养价值
大米 77 大豆(熟) 64
小麦 67 大豆(生) 57
玉米 60
花生
59
小米 57
红薯
72
高粱 56 马铃薯 67
白菜
76
③蛋白质的互补作用 指营养价值较低的蛋白质混合食用,其
必需氨基酸可以互相补充而提高营养价值。
食物名称 单独食用生物价
? 外肽酶(exopeptidase) 自肽链的末段开始,每次水解一个氨基酸残基,
如羧基肽酶 (A、B) 、氨基肽酶。
? 小肠粘膜细胞对蛋白质的消化作用
主要是寡肽酶 (oligopeptidase) 的作用,例 如氨基肽酶 (aminopeptidase) 及二肽酶 (dipeptidase) 等,氨基肽酶从氨基末端逐步水解 寡肽,最后生成二肽,二肽再经二肽酶的水解, 最终产生氨基酸 。
缺乏会引起氮的负平衡
? 其余12种氨基酸体内可以合成,称为营养 非必需 氨基酸。
②蛋白质的营养价值(nutrition value)
蛋白质所含必需氨基酸的的数量、种 类、比例越接近人体蛋白质,其利用率越 高,营养价值越高。
动物蛋白质的营养价值高于植物蛋白 质,易为人体所利用。
某些食物的营养价值
食物 鸡蛋 牛奶 猪肉 牛肉 羊肉
第二节
蛋白质的消化、吸收与腐败
Digestion, Absorption and Putrefaction of Proteins
一、蛋白质的消化
? 蛋白质消化的生理意义 ? 由大分子转变为小分子,便于吸收。 ? 消除种属特异性和抗原性,防止过敏、 毒性反应。
? 消化过程:
(一)胃中的消化 —— 胃蛋白酶(pepsin ) (二)小肠中的消化 —— 胰酶 (三)小肠粘膜细胞内——氨基肽酶
1. 结构蛋白 —— 蛋白质约占人体重量的16.3%,
维持细胞、组织的生长、更新和修补。
2. 功能蛋白 —— 参与多种重要的生理活动。催化
(酶)、免疫(抗原及抗体)、运动(肌 肉)、物质转运(载体)、凝血(凝血系统) 等。
3. 氧化供能 ——每克蛋白质在体内氧化分解可释
放17.19kJ (4.1 kcal) 的能量,人体每日 18% 能量由蛋白质提供。
(三)蛋白质的营养价值
? 蛋白质的含量: ? 蛋白质的消化率 :受机体状况、食物的影响 ? 蛋白质的利用率 :食物蛋白质的氨基酸组成 是否与人体蛋白质接近,所含营养必需氨基酸的 种类、数量
①必需氨基酸(essential amino acid)
指体内需要而又不能自身合成,必须由食物供 给的氨基酸,共有 8种:写(缬氨酸) 一(异亮氨 酸) 两(亮氨酸) 本(苯丙氨酸)单(蛋氨酸) 色(色氨酸)书(苏氨酸)来(赖氨酸)。
? 胃蛋白酶有 凝乳作用 ,使乳汁在胃内停留时间 延长,利于乳汁中蛋白质的消化
2、小肠是蛋白质消化的主要部位。
? 胰酶的消化作用 胰酶是消化蛋白质的主要酶,最适 pH为
7.0左右,包括内肽酶和外肽酶。
? 内肽酶(endopeptidase) 水解蛋白质肽链内部的一些肽键,如胰蛋白酶、
糜蛋白酶、弹性蛋白酶。