蛋白质和氨基酸
蛋白质与氨基酸
（一）氨基酸的通式、分类、结构和代号
1、氨基酸的通式
COO -
COOH
+α
H3N C H
或
α
H2N C H
R
R
2、氨基酸的分类、结构、代号
氨基酸有两种分类方法 (1)按侧链R基的结构
(2) 按侧链R基的极性
氨基酸的结构、代号:
H 2N C H
R
R
R
正离子
两性离子
负离子
氨基酸所带静电荷为“零”时，溶液的pH值称为该氨基 酸的等电点（isoelectric point），以pI表示。
实验证明在等电点时，氨基酸主要以两性离子形式存在，但也有 少量的而且数量相等的正、负离子形式，还有极少量的中性分子。
COOH H2N C H
R
中性氨基酸
（二）氨基酸的构型、旋光性和光吸收
构型：组成蛋白质的氨基酸除Gly以外都有手性碳原子，在三 维空间上就有两种不同的排列方式，它们互为镜影，这两种不同的 构型分别称为D-型和L-型。
以丙氨酸为例：
如含两个手性碳原子，则有４种立体异构体，分别称 为Ｄ-,Ｌ-，Ｄ别-和Ｌ别-氨基酸。
COOH
+
H3N C H
R
COO+
H3N C H
R
COO-
H2N C H R
当溶液的pH=pI时，氨基酸主要从两性离子形式存在。 pH<pI时，氨基酸主要以正离子形式存在。 pH>pI时，氨基酸主要以负离子形式存在。
3．氨基酸的酸碱滴定曲线
酸碱滴定曲线
Henderson-Hasselbalch方程
蛋白质与氨基酸测定
人体可以自行合成，不必从食物中摄取的氨基酸，如丙氨酸、精氨酸、天冬氨 酸、谷氨酸等。
氨基酸的功能
合成蛋白质
合成其他生物活性物质
氨基酸是构成蛋白质的基本单位，通 过脱水缩合形成肽链，进而形成蛋白 质。
氨基酸可以作为合成其他生物活性物 质的原料，如嘌呤、嘧啶等。
代谢调节
氨基酸参与多种代谢反应，如糖代谢、 脂肪代谢和氮代谢等，对维持人体正 常生理功能具有重要作用。
生物能源研究
蛋白质和氨基酸在生物能源领域也有应用，如通过测定蛋 白质的分解产物来评估生物燃料的生产效率和可持续性。
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蛋白质含量。
分光光度法
利用特定波长下的吸光度来测 定蛋白质含量，如双缩脲法、 酚试剂法等。
色谱法
利用色谱技术分离蛋白质，通 过测定各组分的含量来计算蛋 白质含量。
质谱法
通过测定蛋白质的质荷比来鉴 定蛋白质，常用于蛋白质组学
研究。
02
氨基酸测定
氨基酸的种类
必需氨基酸
人体无法自行合成，必须从食物中摄取的氨基酸，包括亮氨酸、异亮氨酸、缬 氨酸、赖氨酸、蛋氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、色氨酸和组氨酸。
蛋白质在生物体内可以水解成氨基酸， 氨基酸通过合成反应形成蛋白质。
蛋白质与氨基酸在生物体内的代谢过程
蛋白质的合成与分解
在生物体内，蛋白质的合成和分解是 一个动态平衡的过程。合成主要发生 在细胞内的核糖体上，而分解则通过 蛋白酶的催化作用进行。
氨基酸的代谢
氨基酸在生物体内经过一系列的代谢 反应，可以转化为其他有机物质，如 葡萄糖、脂肪等。同时，氨基酸也可 以作为合成核苷酸、激素等物质的原 料。
蛋白质与氨基酸
蛋白质数量丰富质量良好的食物
• 畜禽鱼肉 • 蛋类 • 鲜奶 奶粉 • 干豆类 大豆 • 硬果类 • 谷类 • 薯类
10%- 20% 12%-14%
1.5%-4%、25%-27% 20%-24%、40% 15%-25%
6%-10% 2%-3%
我国居民膳食中蛋白质主要来自谷类食物，约占总摄入 蛋白质的60%以上，动物蛋白质和大豆蛋白质占20%左右 ，其他植物性蛋白质占13%。
平、衡色氨酸
蛋白质营养价值的评价
• 食物蛋白质的含量 • 蛋白质消化吸收的程度 • 蛋白质的人体利用程度
蛋白蛋质白生质物消价化值率BV：：蛋反白映质 食物在蛋微消白量化质凯酶消氏水化定解吸氮作收法用后后，吸 被机收体食的利物程用中度程蛋度白的质指的标含。氮 蛋白它质量反化为映学1了6评%蛋，分白由AA质氮S：在计食消算物化 蛋白道质蛋内中白被的质分必的解需换的氨算程基系度酸数，和是也 理想反模6映．式了2或5消。参化考后蛋的白氨中基相酸 应的和必蛋肽需白被氨质吸基的收酸含的的量程比是度值蛋。。白 蛋白奶质质类净发蛋利挥白用其质率营消N养P化U价：率值从的消 化和9利7物%用-质9两8基%个。础方肉。面类反蛋映白食质 物中9蛋2%白-9质4%被。利蛋用类的蛋程白度质 蛋白9质8%功。效米比饭值及P面ER制：品用约幼 年动8物0%在、实马验铃期薯内74，%玉其米体面 重增窝加头和6摄6%入整蛋粒白大质豆的约量 的比6值0%。豆腐90%
• 我国居民膳食蛋白质的推荐摄入量是多少？ • 人体蛋白质的主要食物来源是什么？ • 食品加工中蛋白质会发生哪些变化？
• 必需氨基酸需要量 配种混某必必合种需需食蛋氨氨用白基基时质酸酸，中含占使各量蛋食种相白物对蛋
白较质必低质间需，需相氨导要对基致量不酸其的足的他比的构的值氨成必：基需酸
蛋白质与氨基酸
氨基酸除了作为蛋白质合成的基本单位外，还参与多种代谢和生理过程， 如生酮、生糖、氧化等。
蛋白质与氨基酸在营养学中的应用
营养强化
01
在食品中添加适量的蛋白质和氨基酸，可以提高食品的营养价
值，满足特定人群的营养需求。
疾病治疗
02
对于一些疾病，如创伤、烧伤、感染等，需要额外补充蛋白质
和氨基酸以满足高代谢状态下的营养需求。
氨基酸活化
在蛋白质生物合成中，首先需要 将氨基酸活化成对应的氨基酰-
tRNA，这一过程由氨基酰tRNA合成酶催化完成。
肽链合成
活化的氨基酸在核糖体上通过肽 键连接形成肽链，这一过程需要 mRNA作为模板，tRNA作为氨 基酸供体，以及多种酶和蛋白因
子的参与。
肽链加工与折叠
新合成的肽链经过一系列的加工 和折叠，形成具有特定空间结构
根据侧链基团的化学性质，氨基酸可分为中性氨基酸（如甘 氨酸、丙氨酸等）、酸性氨基酸（如谷氨酸、天冬氨酸等） 和碱性氨基酸（如赖氨酸、精氨酸等）。
03
蛋白质与氨基酸的关系
蛋白质由氨基酸组成
蛋白质是生物体的基本组成单位， 由20种不同的氨基酸通过肽键
连接而成。
氨基酸是蛋白质的基本组成单位， 通过肽键连接形成多肽链，进而 形成具有特定空间结构的蛋白质。
和功能的蛋白质。
氨基酸的生物合成
必需氨基酸的合成
必需氨基酸不能由机体自身合成，只 能从食物中获得。
非必需氨基酸的合成
非必需氨基酸可由必需氨基酸转化而 来，或由其他有机物质通过一系列生 化反应合成。
蛋白质与氨基酸生物合成的关系
氨基酸是蛋白质的基本组成单位，蛋白质的合成需要氨基酸作为原料。
蛋白质与氨基酸
蛋白质与氨基酸蛋白质是生命体中最基本且最重要的分子之一，它在细胞结构、功能和代谢过程中起着关键作用。
而氨基酸则是构成蛋白质的基本单位。
本文将详细介绍蛋白质与氨基酸的相关知识，包括蛋白质的定义、分类和功能，以及氨基酸的结构、分类和重要性。
一、蛋白质的定义和分类1. 蛋白质的定义蛋白质是由氨基酸通过肽键连接而成的大分子聚合物。
它存在于细胞内外，是生物体内最丰富的有机物质之一。
2. 蛋白质的分类根据其形态和功能的差异，蛋白质可以分为结构蛋白质、功能蛋白质和运输蛋白质等几个主要类别。
结构蛋白质主要构成细胞骨架，维持细胞形态；功能蛋白质参与各种生物化学反应，如酶、激素等；运输蛋白质负责分子、离子等在细胞间的运输。
二、氨基酸的结构和分类1. 氨基酸的结构氨基酸是由氨基（NH2）、羧基（COOH）和一个侧链（R）组成的。
侧链的结构决定了氨基酸的性质和功能。
根据侧链的特点，氨基酸可以分为疏水性氨基酸、亲水性氨基酸和带电氨基酸。
2. 氨基酸的分类根据不同的分类标准，氨基酸可以分为20种常见的氨基酸。
其中，必需氨基酸是人体无法自己合成，必须通过食物摄入的；非必需氨基酸则是人体可以自主合成的。
三、蛋白质的功能1. 结构功能：蛋白质构成了细胞的骨架，维持细胞的形态和稳定性。
2. 功能性功能：蛋白质可以作为酶参与生物体内的化学反应，催化和调控生物体内的代谢过程。
3. 免疫功能：蛋白质可以作为抗体，参与免疫反应，保护机体免受外界侵害。
4. 传输功能：蛋白质可以通过载体蛋白质，在细胞内外进行物质的传输和运输。
四、氨基酸的重要性1. 构建蛋白质：氨基酸是构成蛋白质的基本单位，没有氨基酸就没有蛋白质合成。
2. 调节代谢：氨基酸参与了许多代谢过程，对维持身体的正常功能至关重要。
3. 能量供应：部分氨基酸可以被转化为能量，为身体提供动力。
4. 特殊功能：一些氨基酸具有特殊的功能，如色氨酸是血清素合成的前体，赖氨酸参与尿素循环等。
五、总结蛋白质与氨基酸是生物体中不可或缺的重要物质。
了解氨基酸与蛋白质的合成
了解氨基酸与蛋白质的合成氨基酸与蛋白质的合成在生命体内，氨基酸和蛋白质是相互密切关联的。
氨基酸是构成蛋白质的基本单位，而蛋白质是生物体内各种生化反应和生命过程的重要组成部分。
本文将从氨基酸和蛋白质的结构与功能、氨基酸合成的途径以及蛋白质的合成过程三个方面，详细介绍氨基酸与蛋白质的合成。
一、氨基酸与蛋白质的结构与功能氨基酸是有机化合物，由一个氨基(-NH2)、一个羧基(-COOH)和一个侧链(R)组成。
侧链的不同决定了氨基酸的种类，丰富的侧链结构赋予了不同氨基酸特定的性质和功能。
在生物体内，氨基酸不仅是蛋白质的构成单元，还承担着许多其他重要的生理功能，如调节酶的活性、参与物质运输、维持酸碱平衡等。
蛋白质是由多个氨基酸通过肽键连接而成的长链状分子。
蛋白质根据其结构和功能的不同，可分为结构蛋白、调节蛋白、酶类蛋白、抗体和激素等多种类型。
结构蛋白提供细胞和组织的支持和稳定性；调节蛋白参与细胞信号传导和调控生物活动；酶类蛋白催化生物化学反应；抗体参与免疫反应；激素调节生理功能。
二、氨基酸合成的途径氨基酸的合成途径主要有两种：脱羧途径和转氨途径。
1.脱羧途径：在脱羧途径中，氨基酸的合成是通过从其他化合物中去除羧基来完成的。
例如，丙氨酸和组氨酸的合成就是通过脱羧途径实现的。
这些合成途径经过一系列酶催化反应，最终将特定的前体分子转化为目标氨基酸。
2.转氨途径：在转氨途径中，氨基酸的合成主要是通过将氨基从一种化合物转移到另一种化合物的过程中实现的。
例如，谷氨酸的合成就是通过转氨途径实现的，其过程中谷氨酸释放氨基，然后转移到某些代谢途径中生成其他氨基酸。
三、蛋白质的合成过程蛋白质的合成是一个复杂的过程，包括转录和翻译两个主要阶段。
1.转录：转录是指将DNA上的信息转录成RNA的过程。
在细胞核中，DNA的两条链中的一条被复制成RNA，这个RNA被称为信使RNA(mRNA)。
转录过程中，以DNA为模板，通过RNA聚合酶催化合成mRNA。
蛋白质与氨基酸的关系
一、蛋白质与氨基酸的关系一般认为，动物蛋白质的营养实质上是氨基酸的营养。
只有当组成蛋白质的各种氨基酸同时存在且按需求比例供给时，动物才能有效地合成蛋白质。
饲粮中缺乏任何一种氨基酸，即使其他必需氨基酸含量充足, 体蛋白质合成也不能正常进行。
同样，体蛋白合成潜力越大的动物（如高瘦肉型猪），对氨基酸的需求量就越高。
畜禽饲粮中必需氨基酸的需要量取决于饲粮中的粗蛋白水平。
例如, 仔猪饲粮中蛋白质含量由10%增至22%时, 饲粮赖氨酸的需要量则从0.6 % 增至 1.2 % 。
另一方面，饲粮粗蛋白质需要量取决于氨基酸的平衡状况。
一般而言，依次平衡第一至第四限制性氨基酸后，饲粮的粗蛋白质需要量可降低2-4 个百分点。
二、氨基酸间的相互关系组成蛋白质的各种氨基酸在机体代谢过程中, 亦存在协同、转化、替代和拮抗等关系。
蛋氨酸可转化为胱氨酸,也可能转化为半胱氨酸, 但其逆反应均不能进行。
因此, 蛋氨酸能满足总含硫氨基酸的需要, 但是蛋氨酸本身的需要量只能由蛋氨酸满足。
半胱氨酸和胱氨酸间则可以互变。
苯丙氨酸能满足酪氨酸的需要, 因为它能转化为酪氨酸, 但酪氨酸不能转化为苯丙氨酸。
由于上述关系,在考虑必需氨基酸的需要时, 可将蛋氨酸与胱氨酸、苯丙氨酸与酪氨酸合并计算。
氨基酸间的拮抗作用发生在结构相似的氨基酸间, 因为它们在吸收过程中共用同一转移系统, 存在相互竞争。
最典型的具有拮抗作用的氨基酸是赖氨酸和精氨酸。
饲粮中赖氨酸过量会增加精氨酸的需要量。
当雏鸡饲粮中赖氨酸过量时, 添加精氨酸可缓解由于赖氨酸过量所引起的失衡现象。
亮氨酸与异亮氨酸因化学结构相似, 也有拮抗作用。
亮氨酸过多可降低异亮氨酸的吸收率, 使尿中异亮氨酸排出量增加。
此外, 精氨酸和甘氨酸可消除由于其他氨基酸过量所造成的有害作用, 这种作用可能与它们参加尿酸的形成有关。
一、蛋白质与氨基酸的关系一般认为，动物蛋白质的营养实质上是氨基酸的营养。
只有当组成蛋白质的各种氨基酸同时存在且按需求比例供给时，动物才能有效地合成蛋白质。
蛋白质和氨基酸
那我们必须先熟悉 禽流感病毒电子图片 流感病毒的性质！ 流感病毒的性质！
蛋白质的性质
1.溶解性 溶解性 有的蛋白质溶于水，如鸡蛋清； 有的蛋白质溶于水，如鸡蛋清；有的蛋白质难溶 与水，如丝、毛等。 与水，如丝、毛等。蛋白质溶于水或其他溶剂形 成的溶液是高分子溶液，它的分子较大， 成的溶液是高分子溶液，它的分子较大，已经接 近或等于胶粒的大小，故有丁达尔现象 丁达尔现象。 近或等于胶粒的大小，故有丁达尔现象。 2.具有两性 具有两性 蛋白质分子中存在着氨基和羧基，因此它与氨 蛋白质分子中存在着氨基和羧基， 基酸一样，具有两性。 基酸一样，具有两性。
实验1-2 实验
鸡 蛋 清 溶 液
加入
降低了蛋白质的溶解度 现象： 现象：
饱和Na 饱和 2SO4溶液
沉淀析出 沉淀溶
： 向蛋白质溶液中加入某些浓的无机盐溶液 向蛋白质溶液中加入某些浓 （ Na2SO4 (NH4)2SO4 后，可以使蛋 白质凝聚而从溶液中析出的作用叫盐析 盐析。 白质凝聚而从溶液中析出的作用叫盐析。
以鸡蛋为例探讨蛋白质性质： 以鸡蛋为例探讨蛋白质性质： 列举其它例子探讨蛋白质性质： 列举其它例子探讨蛋白质性质：
(1)科学分析表明，蛋黄是富含脂肪的，但 科学分析表明，蛋黄是富含脂肪的， 科学分析表明 是我们吃鸡蛋时，一般感觉不到油腻感, 是我们吃鸡蛋时，一般感觉不到油腻感 但腌制成咸蛋后,煮熟蛋黄里却有油 煮熟蛋黄里却有油. 但腌制成咸蛋后 煮熟蛋黄里却有油 (2)煎蛋时 生鸡蛋受热会凝结。 煎蛋时,生鸡蛋受热会凝结 煎蛋时 生鸡蛋受热会凝结。 (3)家用消毒碗柜用紫外线来杀死细菌。 家用消毒碗柜用紫外线来杀死细菌。 家用消毒碗柜用紫外线来杀死细菌 (4)做实验时不小心手沾到弄 做实验时不小心手沾到弄HNO3,皮肤会 做实验时不小心手沾到弄 皮肤会 变黄. 变黄 (5)误食 误食CuSO4溶液会使人中毒。 溶液会使人中毒。 误食
蛋白质和氨基酸
蛋白质生物学价值
蛋白质吸收后在体内被利用的程度。它的 高低取决于必需氨基酸的含量和比值。食 物蛋白质的必需氨基酸比值与人体组织蛋 白质中氨基酸的比值越接近该食物蛋白质 生物学价值越高。一般动物性食物比植物 性食物的蛋白质生物学价值要高。
几种常见食物蛋白质的生物价值
蛋白质 生物价 蛋白质 生物价 蛋白质 生物价
3.9
2.4 2.5 2.8 1.7 2.7 2.4
6.3
6.1 6.0 4.9 6.4 5.1 5.8
2.7
2.7 3.5 3.0 2.7 1.8 2.3
4.0
3.5 3.9 3.2 3.5 2.7 3.4
1.0
1.0 1.0 1.0 1.0 1.0 1.0
限制氨基酸(1imiting amino acid)：是 指食物蛋白质中一种或几种必需氨基酸相 对含量较低，导致其它的必需氨基酸在体 内不能被充分利用而浪费，造成其蛋白质 营养价值降低，这些含量相对较低的必需 氨基酸，称为限制氨基酸。
常见食物胆固醇含量(mg/100g)
食物名称 猪肉 牛肉 鸭蛋 草鱼 鸡肉 牛奶 奶油 羊肝 鸡肝 鲫鱼
含量 107 194 634 81 117 13 168 323 429 93
食物名称 猪肝 羊肉 鸡蛋 鲤鱼 鸭肉 牛油 猪油 牛肝
鸡蛋黄 带鱼
含量 368 173 680 83 101 89 85 257 1705 97
三、蛋白质在体内的消化、吸 收和代谢
摄入的蛋白质在体内经酶的水解 最终成为各种氨基酸，但实际上人体 的血浆中存在两种氨基酸的来源：即 从体外摄入蛋白质和体内蛋白质分解 后被机体吸收再利用的氨基酸。
食物中蛋白质
分
肠解 道
AA
氨基酸与蛋白质的结构与功能
氨基酸与蛋白质的结构与功能蛋白质是生命体中最重要的有机化合物之一，具有多种生物学功能，包括结构支持、催化酶、运输、抗体、肌肉收缩等。
而蛋白质的基本组成单元是氨基酸。
本文将详细探讨氨基酸与蛋白质的结构以及它们在生物体中的功能。
一、氨基酸的结构氨基酸是由氨基（NH2）和羧基（COOH）以及一个侧链（R基团）组成的有机分子。
目前已经发现了20种天然氨基酸，它们除了侧链不同外，其余的结构相似。
氨基酸的结构可以分为两个部分：氨基（氮原子与氢原子相连）和羧基（碳原子与氧原子相连）。
侧链决定了氨基酸的特性和功能，每一种氨基酸的侧链都有不同的化学性质，如亲水性、疏水性、酸性、碱性等。
二、蛋白质的结构蛋白质由多个氨基酸通过肽键连接而成，肽键是指氨基酸中氨基与羧基之间的共轭反应生成的。
蛋白质的结构可以分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
1. 一级结构：一级结构是指蛋白质中氨基酸的线性排列顺序，由肽键连接。
这种线性序列决定了蛋白质的生物活性和功能。
2. 二级结构：二级结构是指多肽链在空间中的局部空间排列方式，主要有α螺旋和β折叠两种。
其中，α螺旋是多肽链围绕中心轴形成螺旋状，而β折叠是多肽链在空间中形成折叠状。
3. 三级结构：三级结构是指多肽链在三维空间中的整体折叠结构。
它是由二级结构之间的相互作用所决定的，这些相互作用包括氢键、电荷相互作用、范德华力等。
一个蛋白质的功能通常取决于其三级结构。
4. 四级结构：四级结构是指多个多肽链相互作用形成的复合物。
一些蛋白质由多个多肽链组成，这些多肽链之间通过非共价键相互作用，形成四级结构。
三、氨基酸与蛋白质的功能氨基酸和蛋白质在生物体中具有多种重要功能。
1. 结构支持：某些蛋白质具有结构支持的作用，如肌动蛋白、胶原蛋白等，它们能够提供细胞骨架的支持，维持细胞的形态稳定性。
2. 催化酶：大部分生物体内的化学反应都需要催化酶的参与。
酶是一种特殊的蛋白质，它们通过提供一个适宜的环境和活性位点，能够降低反应的能垒，从而加速生物化学反应的进行。
蛋白质和氨基酸
图15－1 肽键平面图
第三节
核酸
一、核酸的化学组成
（一）核酸的水解产物
核糖
核酸 核苷酸 磷酸 戊糖 2-脱氧核糖
核苷
嘌呤碱
碱基 嘧啶碱
水解产物
酸 戊糖 嘌呤碱 嘧啶碱
DNA
磷酸 2-脱氧核糖 腺嘌呤、鸟嘌呤
RNA
磷酸 核糖
5.48 5.07 3.22 9.74
★ （一）氨基酸等电点
在不同的pH值条件下，氨基酸带电荷的状态也不同 氨基酸以三种离子形式存在，
NH3+ RC H
OH H+
COOH
(Ⅰ)
NH3+ RC H
COO (Ⅱ)
OH
H+
阳离子
偶极离子
阴离子
NH2 RC H
COO (Ⅲ)
说明:
1. 在水溶液中氨基酸的三种离子之间形成一动态平衡, 主要以何种带电荷状态存在,主要取决于溶液的pH值和 氨基酸本身的结构.
第十五章 蛋白质和核酸
人体中含有十万种以上蛋白质，占45%. 生命过程与蛋白质密切相关.
细胞活动最终 是通过蛋白质的 介导表达和实现 .
没有蛋白质就 没有生命。
α－氨基酸是组成各种蛋白质的基本单位
第一节 氨基酸 amino acid
蛋白质和多肽由氨基酸组成, 研究蛋白质和多肽的结构和功能, 首先要从研究氨基酸的结构开始。 一、氨基酸的结构 二、氨基酸的分类和命名 三、氨基酸的理化性质
腺嘌呤、鸟嘌呤
胞嘧啶、胸腺嘧啶 胞嘧啶、尿嘧啶、
(二) 核苷酸的化学组成
1. 戊糖
蛋白质和氨基酸
1.动物蛋白 1.动物蛋白
2.植物蛋白 2.植物蛋白
黑 大 豆 植 物 蛋 白 粉
SARS病毒的电子图片 病毒的电子图片
• 非典型性肺炎的凶手 非典型性肺炎的凶手— 冠状病毒， 冠状病毒，究竟有多可 其实，冠状病毒是 怕？其实，冠状病毒是 引起人类上呼吸道感染 的常见病原之一， 的常见病原之一，可引 起成人的普通感冒， 起成人的普通感冒，占 成人呼吸道感染的10%成人呼吸道感染的 24%，主要发生在冬季 ， 和春季。 和春季。
氨 基 酸
1.定义： 氨基酸是羧酸分子中的烃基上的氢 原子被氨基取代生成的化合物。 原子被氨基取代生成的化合物。
例
2.化学性质：
了解,不记方程 不记方程) （1）两性 ( 了解 不记方程 ）
(氨基：NH3去掉一个 原子剩下的部分 氨基： 去掉一个H原子剩下的部分 氨基 表示: 有碱性！ 表示 —NH2，有碱性！)
3盐析 盐析 向蛋白质溶液中加入浓的无机盐溶液，能够破坏 向蛋白质溶液中加入浓的无机盐溶液， 蛋白质溶解的胶体结构而降低蛋白质的溶解性， 蛋白质溶解的胶体结构而降低蛋白质的溶解性， 使蛋白质变为沉淀而析出。（ 。（注 使蛋白质变为沉淀而析出。（注：稀的无机盐溶 液增大蛋白质的溶解度。） 液增大蛋白质的溶解度。） 析出的蛋白质仍然有 原来的活性，加水后仍能溶解， 原来的活性，加水后仍能溶解，所以说盐析是个 可逆的过程， 物理变化。 可逆的过程，是物理变化。
酶的特点
1．条件温和、不需加热。在接近体温和接近 ．条件温和、不需加热。 中性的条件下，酶就可以起作用。 中性的条件下，酶就可以起作用。在30℃～ ℃ 50℃之间酶的活性最强，超过适宜的温度时， ℃之间酶的活性最强，超过适宜的温度时， 酶将逐渐丧失活性。 酶将逐渐丧失活性。 2．具有专一性。如蛋白酶只能催化蛋白质 ．具有专一性。 的水解反应；淀粉酶只对淀粉起催化作用， 的水解反应；淀粉酶只对淀粉起催化作用， 如同一把钥匙开一把锁那样。 如同一把钥匙开一把锁那样。 3．具有高效性。酶催化的化学反应速率，比 ．具有高效性。酶催化的化学反应速率， 普通催化剂高107～1013倍。 普通催化剂高
蛋白质与氨基酸的关系
一、蛋白质与氨基酸的关系一般认为，动物蛋白质的营养实质上是氨基酸的营养。
只有当组成蛋白质的各种氨基酸同时存在且按需求比例供给时，动物才能有效地合成蛋白质。
饲粮中缺乏任何一种氨基酸，即使其他必需氨基酸含量充足, 体蛋白质合成也不能正常进行。
同样，体蛋白合成潜力越大的动物（如高瘦肉型猪），对氨基酸的需求量就越高。
畜禽饲粮中必需氨基酸的需要量取决于饲粮中的粗蛋白水平。
例如, 仔猪饲粮中蛋白质含量由10%增至22%时, 饲粮赖氨酸的需要量则从0.6 % 增至1.2 % 。
另一方面，饲粮粗蛋白质需要量取决于氨基酸的平衡状况。
一般而言，依次平衡第一至第四限制性氨基酸后，饲粮的粗蛋白质需要量可降低2-4个百分点。
二、氨基酸间的相互关系组成蛋白质的各种氨基酸在机体代谢过程中, 亦存在协同、转化、替代和拮抗等关系。
蛋氨酸可转化为胱氨酸,也可能转化为半胱氨酸, 但其逆反应均不能进行。
因此, 蛋氨酸能满足总含硫氨基酸的需要, 但是蛋氨酸本身的需要量只能由蛋氨酸满足。
半胱氨酸和胱氨酸间则可以互变。
苯丙氨酸能满足酪氨酸的需要, 因为它能转化为酪氨酸, 但酪氨酸不能转化为苯丙氨酸。
由于上述关系,在考虑必需氨基酸的需要时, 可将蛋氨酸与胱氨酸、苯丙氨酸与酪氨酸合并计算。
氨基酸间的拮抗作用发生在结构相似的氨基酸间, 因为它们在吸收过程中共用同一转移系统, 存在相互竞争。
最典型的具有拮抗作用的氨基酸是赖氨酸和精氨酸。
饲粮中赖氨酸过量会增加精氨酸的需要量。
当雏鸡饲粮中赖氨酸过量时, 添加精氨酸可缓解由于赖氨酸过量所引起的失衡现象。
亮氨酸与异亮氨酸因化学结构相似, 也有拮抗作用。
亮氨酸过多可降低异亮氨酸的吸收率, 使尿中异亮氨酸排出量增加。
此外, 精氨酸和甘氨酸可消除由于其他氨基酸过量所造成的有害作用, 这种作用可能与它们参加尿酸的形成有关。
一、蛋白质与氨基酸的关系一般认为，动物蛋白质的营养实质上是氨基酸的营养。
只有当组成蛋白质的各种氨基酸同时存在且按需求比例供给时，动物才能有效地合成蛋白质。
蛋白质和氨基酸
小知识
蛋白质和氨基酸
• 1、氨基酸：氨基酸是构成蛋白质的基本 单位，赋予蛋白质特定的分子结构形态， 使它的分子具有生化活性。两个或两个以 上的氨基酸化学聚合成肽，一个蛋白质的 原始片段，是蛋白质生成的前体。
• 2、蛋白质和氨基酸：蛋白质的组成里不 仅含有碳、氢、氧元素，还含有氮、硫等 元素，它是由不同氨基酸互相结合形成的 高分子化合物。蛋白质结构复杂，种类繁 多。
• 1965年，我国在世界上第一次用人工方法合成 的结晶牛胰岛素，就是一种有生命力的蛋白质。 • 已知从蛋白质得到的氨基酸有20多种，其中有 8种是必须由食物蛋白质供给的，如果缺乏回 影响人的生长发育。各种氨基酸分子中都含有 氮原子。 • 大豆和大豆制品含有丰富的植物蛋白、豆浆和 豆腐是我国人民的日常食物，发挥蛋白质，营 养价值高。 • 烹调肉、鱼等食物时，其中的蛋白质部分转化 为氨基酸，含有多种氨基酸的鱼、肉汤汁味道 鲜美。常用的鲜味剂——味精，就是一种氨基 酸的钠盐。
食物中的蛋白质在人体内的转化
胃、肠中的酶 水
氨 基 酸
吸收 重的尿素
氨基酸蛋白质的关系
氨基酸蛋白质的关系
将氨基酸与蛋白质联系起来，就是提到一种复合物，称为"蛋白质"。
有三个基
本构成部分，即氨基酸——肽链、糖蛋白质复合体和核酸——确保细胞种类和功能。
氨基酸是一类有机化合物，具有氮原子和可与其他氨基酸结合的碳原子。
它们对于蛋白质的构象不可或缺，从而影响我们的身体健康以及体内细胞的运作。
其构成我们身体结构的基本砖石，并且其核苷酸表示的基因序列会发动基本的生理过程，如新陈代谢。
此外，氨基酸又与蛋白质紧密相连，形成蛋白质大分子组成。
一个蛋白质由
50至2000个氨基酸分子组成，这些氨基酸以特定的序列排列。
每一种蛋白质的氨
基酸的多样性决定了其特性和功能，其在服务于各类细胞功能方面发挥了至关重要的作用。
因此，氨基酸及其与蛋白质的关联极其重要，有助于我们理解复杂的生物机制并为基础医学提供无限的发展趋势。
未来，研究人员将继续关注分子水平对疾病的影响，以期给出一个更全面的细节解释。
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含酰胺氨基酸
O H2N CH C OH
CH2 CO NH2
氨基酸的结构
天冬酰胺 Asparagine 谷酰胺 Glutamine
含酰胺氨基酸
O H2N CH C OH
CH2 CH2 CO NH2
3、氨基酸的旋光性
除甘氨酸外，氨基酸均含有一个手性-碳 原子，因此都具有旋光性。比旋光度是氨基 酸的重要物理常数之一，是鉴别各种氨基酸 的重要依据
中性脂肪族氨基酸
O H2N CH C OH
H
氨基酸的结构
甘氨酸 丙氨酸
Glycine Alanine
中性脂肪族氨基酸
O H2N CH C OH
CH3
氨基酸的结构
甘氨酸 丙氨酸 缬氨酸
Glycine Alanine Valine
中性脂肪族氨基酸
O H2N CH C OH
CH CH3 CH3
氨基酸的结构
氨基酸的结构
精氨酸 Arginine 赖氨酸 Lysine 组氨酸 Histidine
碱性氨基酸
O H2N CH C OH
CH2
N NH
氨基酸的结构
天冬氨酸 Aspartate
酸性氨基酸
O H2N CH C OH
CH2 CO OH
氨基酸的结构
天冬氨酸 Aspartate 谷氨酸 Glutamate
4、氨基酸的光吸收
构成蛋白质的20种氨基酸在可见光区都没有光吸 收，但在远紫外区(<220nm)均有光吸收。
在近紫外区(220-300nm)只有酪氨酸、苯丙氨酸 和色氨酸有吸收光的能力。
酪氨酸的max＝275nm，275=1.4x103; 苯丙氨酸的max＝257nm，257=2.0x102; 色氨酸的max＝280nm，280=5.6x103;
一氨基一羧基氨基酸又称中性氨基酸，一氨基二羧基氨基 酸又称酸性氨基酸，二氨基一羧基氨基酸又称碱性氨基酸。脯 氨酸和羟脯氨酸是亚氨酸，因存在于天然蛋白，习惯上也列入 氨基酸。
蛋白质中存在的氨基酸皆为L-型，但在微生物体内及抗菌 素中亦有D-型氨基酸存在(自由或肽结合形式)。
2、氨基酸的结构
甘氨酸 Glycine
CH2 SH
氨基酸的结构
苯丙氨酸 Phenylalanine
芳香族氨基酸
H2N
O CH C CH2
OH
氨基酸的结构
苯丙氨酸 Phenylalanine 酪氨酸 Tyrosine
芳香族氨基酸
H2N
O CH C CH2
OH
OH
氨基酸的结构
苯丙氨酸 Phenylalanine 酪氨酸 Tyrosine 色氨酸 Trytophan
含硫氨基酸
O H2N CH C OH
CH2 CH2 S CH3
氨基酸的结构
甘氨酸 Glycine 丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine 脯氨酸 Proline 甲硫氨酸 Methionine 半胱氨酸 Cysteine
含硫氨基酸
O H2N CH C OH
O
H2N
CH C OH CH CH3 CH2 CH3
氨基酸的结Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine 脯氨酸 Proline
亚氨基酸
H N
CO OH
氨基酸的结构
甘氨酸 Glycine 丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine 脯氨酸 Proline 甲硫氨酸 Methionine
侧链不含离解基团的中性氨基酸，其等电点是它的pK’1 和pK’2的算术平均值：pI = (pK’1 + pK’2 )/2
三、氨基酸的离解性质
氨基酸在结晶形态或在水溶液中，并不是以游离的羧基或氨 基形式存在，而是离解成两性离子。在两性离子中，氨基是 以质子化(-NH3+)形式存在，羧基是以离解状态(-COO-)存 在。
在不同的pH条件下，两性离子的状态也随之发生变化。
COOH -H+
COO-
-H+
COO-
H3N+ C H pK1' H3N+ C H
二、氨基酸的结构和分类
除甘氨酸和脯氨酸外，其他均具有如下结构通式。
-氨基酸的通式
1、氨基酸的分类
H2N
COOH CH R
不变部分 可变部分
各种氨基酸的区别在于侧链R基的不同。20种蛋白质氨基酸 按R的极性可分为非极性氨基酸、极性性氨基酸、酸性氨基酸 和碱性氨基酸；按R基的结构可分为脂肪族氨基酸、芳香族氨 基酸及杂环氨基酸3大类。
芳香族氨基酸
H2N
O CH C CH2
OH
HN
氨基酸的结构
精氨酸 Arginine
碱性氨基酸
H2N
O CH C OH CH2 CH2 CH2 NH C NH NH2
氨基酸的结构
精氨酸 Arginine 赖氨酸 Lysine
碱性氨基酸
O H2N CH C OH
CH2 CH2 CH2 CH2 NH2
酸性氨基酸
O H2N CH C OH
CH2 CH2 CO OH
氨基酸的结构
丝氨酸 Serine
含羟基氨基酸
O H2N CH C OH
CH2 OH
氨基酸的结构
丝氨酸 Serine 苏氨酸 Threonine
含羟基氨基酸
O H2N CH C OH
CH OH CH3
氨基酸的结构
天冬酰胺 Asparagine
氨基酸的三字母简写符号必背熟，单字母符号要求认识。
氨基酸有D-及L-型 ，除甘氨酸无不对称碳原子因而无D-及 L-型之分外，一切α-氨基酸的α-碳原子皆为不对称，故都有 D-及L-两种异构体。
在脂肪族氨基酸中，根据所含氨基、羧基的多寡及是否含 硫或羟基，又可分为一氨基一羧基、一氨基二羧基、二氨基一 羧基、含羟基及含硫氨基酸等几小类。
pK2' H2N C H
R
+ H+
R
+ H+
R
PH 1
7
10
净电荷 +1
0
-1
正离子
兼性离子
负离子
等电点PI
氨基酸的等电点
当溶液浓度为某一pH值时，氨基酸分子中所含的-NH3+ 和-COO-数目正好相等，净电荷为0。这一pH值即为氨基
酸的等电点，简称pI。在等电点时，氨基酸既不向正极也
不向负极移动，即氨基酸处于两性离子状态。
甘氨酸 丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸
Glycine Alanine Valine Leucine
中性脂肪族氨基酸
O H2N CH C OH
CH2 CH CH3 CH3
氨基酸的结构
甘氨酸 Glycine 丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine
中性脂肪族氨基酸