第二节 蛋白质的分子结构

大多数寡聚蛋白质分子的亚基的排列是对称的，
对称性是四级结构蛋白质最重要的性质之一
血红蛋白的四级结构
蛋白质的分类
1．根据组成： 简单蛋白和结合蛋白
（1） 单纯蛋白质 仅由氨基酸组成，不含其他成 分，例如：核糖核酸酶、胰岛素。
（2） 结合蛋白质 除了蛋白质部分外，还有非蛋 白质成分（辅基、配基）例如：血红蛋白。
－螺旋
－折叠片
刚性较强
刚性较强
多
多
有
有
－ 转角等
无规卷曲
柔性较强
柔性较强
少
少
没有
没有
蛋白质二级结构总结
三、蛋白质的三级结构
概念：
蛋白质分子中所有原子(包括主链和侧链) 在三维空间的排列分布，又称为空间结构、三 维结构、构象
维持三级结构的作用力
二硫键 —— 共价键 疏水作用
Hale Waihona Puke Baidu
氢键 非共价键（次级键）
2．根据分子的形状：
（ 1 ）球状蛋白质――分子对称性佳，外形接近球 状或椭球状，溶解度较好，能结晶。 Eg. 血红蛋 白、血清球蛋白。 （ 2 ）纤维状蛋白质――对称性差，分子类似细棒 或纤维。

可溶性纤维状蛋白质――肌球蛋白。 不溶性纤维状蛋白质――胶原、弹性蛋白。
3. 根据蛋白质的功能分；
-螺旋
左、右手螺旋
(3) 每个肽键的羰基氧与远 在第四个氨基酸氨基上的氢 形成氢键(共形成n-4个氢键)， 所有肽键都能参与链内氢键 的形成，氢键的方向与中心 轴大致平行, 是稳定螺旋的主 要作用力 3.6 (S
13
N)
(4) Pro的N上缺少H，不能形 成氢键，经常出现在-螺旋的 端头，它改变多肽链的方向并 终止螺旋
亲水区： 亲水区多位于分子表面， 故球
形蛋白质水溶性较好
疏水核： 疏水区多位于分子内部， 往往
是与辅酶/基或底物结合的位点
蛋白质三级结构的其它特点： 蛋白质的三级结构 许多在一级结构上相差很远的氨基酸碱基在三 级结构上相距很近。 三级结构是蛋白质发挥生物活性所必须的。
所有具有高度生物学活性的蛋白质几乎都是球状
2、基本类型： -螺旋、-折叠、-转角、无规结构
3、稳定二级结构的作用力：氢键
(1) -螺旋 结构要点： (1) 肽键平面为单位,以-碳原子为转 折盘旋形成右手螺旋，螺旋的每圈有 3.6个氨基酸，螺旋间距离为0.54nm， 每个残基沿轴旋转100，上升0.15nm
(2) 主链原子构成螺旋的主体,侧链在 其外部，直径约为0.5nm
（1） 活性蛋白 按生理作用不同又可分为: 酶、激 素、抗体、收缩蛋白、运输蛋白等。
（2）非活性蛋白 担任生物的保护或支持作用的蛋 白，但本身不具有生物活性的物质。例如：贮存 蛋白（清蛋白、酪蛋白等），结构蛋白（角蛋白、 弹性蛋白胶原等）等等。
Ser H H3N
+
O C N H
Val H C CH
O C N H
T yr H C CH2
O C N H
Asp H C CH2
O C N H
Gln H C COO
-
C CH2 OH
N- 端
CH2 C- 端 CH2 CONH2
CH3 CH3 肽键 OH
CO 2H
主链骨架原子：N-C-C
蛋白质的分子结构
一级结构 ——基本结构 蛋白质的 分子结构 二级结构 三级结构 四级结构 空间结构
一、蛋白质的一级结构
1．定义：
蛋白质的一级结构是指蛋白质多肽链中氨基酸 的排列顺序，一级结构的主要连接键是肽键， 通常将二硫键也归属于一级结构
2．结构特点：
蛋白质的序列具有方向性，一般书写顺序是 从N-端到C-端， 其主要作用是决定蛋白质分 子的高级结构和功能
胰岛素
由51个氨基酸残基组成，分为A、B两条链。
A链21个氨基酸残基，B链30个氨基酸残基。
A、B两条链之间通过两个二硫键联结在一起，A链
另有一个链内二硫键。
一级结构是蛋白质空间结构和特异生物学功能的基
础，但并不是决定蛋白质空间结构的唯一因素
二、蛋白质的二级结构
1、定义：
指多肽链主链骨架原子的空间相对位置，不涉及 氨基酸残基侧链的构象。
蛋白。寡聚蛋白中的每个独立的球状蛋白质称为
亚基，亚基一般由一条肽链构成，也称为单体。
蛋白质的四级结构是指亚基的种类、数量以及各
个亚基在寡聚蛋白质中的空间排布和亚基间的相
互作用。
蛋白质的四级结构
四级结构的特点:
亚基单独存在时无生物活性，只有相互聚合成特
定构象时才具有完整的生物活性
亚基之间以非共价键结合，容易彼此解离
维持β-折叠结构稳定性的力 —— 氢键
由一条链上的羰基和另一条链上的氨基之
间形成，即氢键是在链与链之间形成的。
（a）平行式
（b）反平行式
(3) -转角 三、蛋白质的二级结构 概念： 肽链出现180回折的转角处结构称为- 转角 结构特点： 第一个残基的C=O与第四个残基的N-H形成氢 键，常见于连接反平行β-折叠片的端头(如Gly与 Pro)，多位于球状蛋白质分子表面，约占全部残基 的四分之一
蛋白。
球状蛋白的三级结构很密实，大部分的水分子从
球形蛋白的核心中被排出，这使得极性基团间以及
非极性基团间的相互用成为可能。
例子1——胰岛素分子的三级结构
例2——溶菌酶分子的三级结构
例3——磷酸丙糖异构酶和丙酮酸激酶的三级结构
四、蛋白质的四级结构
许多蛋白质是由两个或两个以上独立的球状
蛋白质通过非共价键结合成的多聚体，称为寡聚
（2）-折叠 β- 折叠是由两条或多条伸展的多肽链靠氢键联结而 成的锯齿状片状结构。
侧链基团与Cα间的键几乎垂直于折叠平面，R基团 交替地分布于片层平面两侧。 β-折叠分平行式和反平行式，后者更为稳定。
N端在同一端。 氨基酸之间沿轴 相距0.325nm N端不在同一端。 氨基酸之间沿轴 相距0.35nm
离子键
范德华力
稳定蛋白质三维结构的作用力
a b e c
c
d
d
a
a 离子键
b 氢键
c 疏水作用
e 二硫键
d 范德华力
氢键对维持二级结构特别重要 疏水作用对维持三级结构特别重要

这些非共价键以量取胜，它们不仅稳定了
蛋白质的三维结构，对蛋白质的功能也有重要 影响作用
维持蛋白质三级结构稳定的因素
(4) 无规卷曲oil）
概念：
没有确定规律性的肽键构象
特点：
常见于球状蛋白质分子中，在其它类型二级结构肽 段之间起连接作用，有利于整条肽链盘曲折叠。酶的功能 部位常常处于这种构象区域。
H2N
COOH
β-转角 β-折叠
α-螺旋
无规卷曲
核糖核酸酶分子中的二级结构
多肽链折叠的规则方式
二级结构 刚性/柔性 氢键数 目 重复结构 形状