第七章体液蛋白质检验ppt课件
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《体液蛋白质检验》PPT课件
• 营养监测:
前白蛋白、白蛋白、视黄醇结合蛋白、转铁蛋白、铁蛋白
• 出 / 凝血疾病:
纤维蛋白原、AT3、纤溶酶原
• 贫血:
触珠蛋白、转铁蛋白、铁蛋白、可溶精性选P转PT铁蛋白受体
3
检验学部属于蛋白质的实验项目
生化室：总蛋白，白蛋白，球蛋白，载脂蛋白A1，载脂蛋
白B，前白蛋白，脂蛋白（a），高密度脂蛋白，低密度脂蛋 白，极低密度脂蛋白，血清蛋白电泳（白蛋白，α1、α2 、 β 、γ球蛋白），血尿β2微球蛋白，糖化血红蛋白，肌钙 蛋白-T，24小时尿蛋白定量，尿微量白蛋白，酶类。
蛋白质的分离
透析、沉淀、盐析、电泳、层析、超速离心
血浆蛋白质的分类
精选PPT
8
3、血浆蛋白质的分类
• 根据分离方法： ①盐析法：白蛋白和球蛋白两大类（各种蛋白
质的亲水性和所带的电荷均有差别。） ②电泳法（醋酸纤维素薄膜）：白蛋白、α1－
球蛋白 、 α2 － 球蛋白、 β －球蛋白、纤维 蛋白原、γ－球蛋白。
精选PPT
10
根据生理功能分类：
精选PPT
11
二、一些临床常检测血浆蛋白质
1、白蛋白（albumin , Alb)
肝实质细胞合成，分子量66 458，
半衰期15～19天，是血浆中含量最多的蛋白质，占40～60％。 在肝细胞中没有贮存。
•
分子结构1975年阐明，含585个氨基酸残基的单链多肽，
分子量66458，含17个二硫键（—S—S—），不含糖的组分。
精选PPT
28
7、 1抗胰蛋白酶（1-AT）
• 是具有蛋白酶抑制作用的一种急性时相反应蛋白，分子量 为5.5万，P1值4.8，含有10%-12%糖。在醋酸纤维薄膜 或琼脂糖电泳中泳动于α1区带，是这一区带的主要组分。 区带中的另2个主要组分；α1-酸性糖蛋白含糖量特别高， α1-脂蛋白含脂类特别高，因此蛋白质的染色都很浅。
第七章体液检查第一节脑脊液检查
意义见表7-13。
• 7．髓鞘碱性蛋白测定
• 【检测原理】髓鞘碱性蛋白（MBP）是神经组织独 有的蛋白质，是脑组织实质性损伤的特异性标记，也是
反映神经细胞有无实质性损伤的灵敏指标，其含量高低
与损伤范围、病情的严重程度相关。
•
•
【参考区间】＜4μg/L。
【临床意义】MBP增高是髓鞘遭到破坏的近期指标，
存在胶样凝固、黄变症和蛋白质-细胞分离（蛋白质明显增 高，细胞正常或轻度增高）称为Froin-Nonne综合征。
• 4．比重
• 【参考区间】腰椎穿刺：1.006～1.008； 脑室穿刺：1.002～1.004；小脑延髓池穿刺： 1.004～1.008。 • 【临床意义】比重增高常见于各种颅 内炎症；比重减低见于脑脊液分泌增多。
• 3．氯化物 关。
脑脊液氯化物含量与血氯浓度、酸碱
度、血-脑脊液屏障通透性和脑脊液蛋白质含量有
•
【检测原理】氯化物测定方法与血清氯化物
测定方法相同，常用方法有硝酸汞滴定法、硫氰
酸汞比色法、离子选择电极法、电量分析法等。
• 【方法学评价】常用脑脊液氯化物测定的方
法学评价见表7-10。
• 【质量保证】 • ①电量分析法：如试剂含有杂质，可影响电 流效率。可用纯试剂进行空白校正，并通过预电
• （2）蛋白质定量检查：脑脊液蛋白定量检 查主要方法有磺基水杨酸-硫酸钠比浊法、 双缩脲法和染料结合法。 • 【方法学评价】脑脊液蛋白质定性检 查的方法学评价见表7-6。脑脊液蛋白质定 量检查的方法学评价见表7-7。
• 【参考区间】①定性：阴性或弱阳性。②定量： 腰椎穿刺：0.2～0.4g/L；小脑延髓池穿刺：0.1～
解除去杂质。
• ②电极法：氯电极使用一段时间后，电极上
• 7．髓鞘碱性蛋白测定
• 【检测原理】髓鞘碱性蛋白（MBP）是神经组织独 有的蛋白质，是脑组织实质性损伤的特异性标记，也是
反映神经细胞有无实质性损伤的灵敏指标，其含量高低
与损伤范围、病情的严重程度相关。
•
•
【参考区间】＜4μg/L。
【临床意义】MBP增高是髓鞘遭到破坏的近期指标，
存在胶样凝固、黄变症和蛋白质-细胞分离（蛋白质明显增 高，细胞正常或轻度增高）称为Froin-Nonne综合征。
• 4．比重
• 【参考区间】腰椎穿刺：1.006～1.008； 脑室穿刺：1.002～1.004；小脑延髓池穿刺： 1.004～1.008。 • 【临床意义】比重增高常见于各种颅 内炎症；比重减低见于脑脊液分泌增多。
• 3．氯化物 关。
脑脊液氯化物含量与血氯浓度、酸碱
度、血-脑脊液屏障通透性和脑脊液蛋白质含量有
•
【检测原理】氯化物测定方法与血清氯化物
测定方法相同，常用方法有硝酸汞滴定法、硫氰
酸汞比色法、离子选择电极法、电量分析法等。
• 【方法学评价】常用脑脊液氯化物测定的方
法学评价见表7-10。
• 【质量保证】 • ①电量分析法：如试剂含有杂质，可影响电 流效率。可用纯试剂进行空白校正，并通过预电
• （2）蛋白质定量检查：脑脊液蛋白定量检 查主要方法有磺基水杨酸-硫酸钠比浊法、 双缩脲法和染料结合法。 • 【方法学评价】脑脊液蛋白质定性检 查的方法学评价见表7-6。脑脊液蛋白质定 量检查的方法学评价见表7-7。
• 【参考区间】①定性：阴性或弱阳性。②定量： 腰椎穿刺：0.2～0.4g/L；小脑延髓池穿刺：0.1～
解除去杂质。
• ②电极法：氯电极使用一段时间后，电极上
《体液检验》课件
体液检验的定义
体液检验是指通过对人体体液中的化学物质、细胞和微生物等进行定性和定 量检测，以评估健康状态、预防疾病和诊断疾病的一种检测方法。
体液检验的重要性
体液检验可以提供关于人体健康状况的重要信息，帮助医生了解疾病的类型、严重程度和发展趋势。 它能够帮助医生制定个体化的治疗方案，并监测治疗效果。
常见的体液检验项目
血液检验
通过分析血液中的各种指标，如红细胞计数、白细胞计数和血小板计数等，评估人体的健康 状态。
尿液检验
通过分析尿液中的物质，如蛋白质、白细胞和糖等，评估肾功能和诊断尿液相关疾病。
脑脊液检验
通过采集脑脊液样本，检测其中的细胞和化学物质，评估中枢神经系统的健康状况。
体液检验的步骤
体液检验可以监测药物在人体内的浓度，帮 助医生调整药物剂量和治疗方案。
3 健康管理
体液检验可以作为健康管理的一部分，帮助 人们了解自身健康状况，预防疾病的发生。
4 科学研究
体液检验在医学科学研究中扮演着重要的角 色，为疾病机制和新药开发提供支持和依据。
总结和展望
体液检验是一项重要的医学检测技术，通过分析体液样本，可以评估健康状态、诊断疾病和预防疾病。 随着科学技术的不断发展，体液检验将会在临床实践和科学研究中发挥更大的作用。
1
实验室分析
2
将采集到的样本送至实验室，进行化学、
样本，如血 液、尿液等。
结果解读
医生根据实验室分析的结果，评估患者 的健康状况和诊断疾病。
体液检验的应用领域
1 疾病诊断
体液检验可以帮助医生诊断各种疾病，如感 染性疾病、内分泌紊乱等。
2 药物治疗监测
《体液检验》PPT课件
这份演示文稿将介绍体液检验的基本知识和应用领域，让您全面了解这一重 要的医学检测技术。
【医学PPT课件大全】 体液蛋白质检验
90%左右，主要是对抗由多形核白细胞吞噬作用时释 放的溶酶体蛋白水解酶，其作用具明显pH依赖性，中 性/弱碱性环境中活力大，pH4.5时活性基本丧失，属 APR。
2020/10/15
遗传分型： 分离鉴定33种等位基因，最多见PiMM型，另有PiZZ、 PiSS、PiSZ、PiMZ、PiMS等。
临床意义： 低血浆AAT见于胎儿呼吸窘迫综合征； M型AAT缺陷时，蛋白水解酶的过度作用损伤组织 弹性纤维，可导致肺气肿，肝硬化等。
2020/10/15
(六) 结合珠蛋白 （haptoglotin Hp） 理化性质：电泳中属α2区带球蛋白，分子为α2β2 两对肽链四聚体。 遗传分型：α链有α1和α2两型，α1又有α1F和α1S 两种遗传分型，由α1F、α1S、α2三种等位基因编码 形成αβ聚合体使个体存在多种遗传表现型，又决 定了不同遗传表现型个体血浆中Hp性质上差异。
2020/10/15
(四)α1-酸性糖蛋白 (α1-acid glycoprtein AAG) 理化性质：MW近4万，含糖45% ，PI 2.7~3.5。 来源：肝及某些肿瘤组织；脓毒症时粒/单核细胞。 功能：APR，急性炎症时显著升高，与免疫防御有关。 临床意义：作为急性时相反应指标，炎症、风湿病、 恶性肿瘤心肌梗死等上升；营养不良，严重肝损害等 下降。
2020/10/15
(五) 甲胎蛋白(α1-fetoprotein AFP) 来源：胎儿肝 理化性质：MW6.9万，胎儿期占血浆蛋白总量1/3，出生时为
<5mg/L，周岁接近成人水平(低于10μg/L)。 临床意义： 1. 产妇羊水或母体血浆AFP用于胎儿产前监测：高于正常提
示可能有开放性神经管缺陷、无脑儿、脐膨出、先天性 食管闭锁等。 2. 成人AFP用于肝癌，生殖细胞癌等监测(返祖现象)， 是原发性肝癌最灵敏特异的肿瘤标志物。
2020/10/15
遗传分型： 分离鉴定33种等位基因，最多见PiMM型，另有PiZZ、 PiSS、PiSZ、PiMZ、PiMS等。
临床意义： 低血浆AAT见于胎儿呼吸窘迫综合征； M型AAT缺陷时，蛋白水解酶的过度作用损伤组织 弹性纤维，可导致肺气肿，肝硬化等。
2020/10/15
(六) 结合珠蛋白 （haptoglotin Hp） 理化性质：电泳中属α2区带球蛋白，分子为α2β2 两对肽链四聚体。 遗传分型：α链有α1和α2两型，α1又有α1F和α1S 两种遗传分型，由α1F、α1S、α2三种等位基因编码 形成αβ聚合体使个体存在多种遗传表现型，又决 定了不同遗传表现型个体血浆中Hp性质上差异。
2020/10/15
(四)α1-酸性糖蛋白 (α1-acid glycoprtein AAG) 理化性质：MW近4万，含糖45% ，PI 2.7~3.5。 来源：肝及某些肿瘤组织；脓毒症时粒/单核细胞。 功能：APR，急性炎症时显著升高，与免疫防御有关。 临床意义：作为急性时相反应指标，炎症、风湿病、 恶性肿瘤心肌梗死等上升；营养不良，严重肝损害等 下降。
2020/10/15
(五) 甲胎蛋白(α1-fetoprotein AFP) 来源：胎儿肝 理化性质：MW6.9万，胎儿期占血浆蛋白总量1/3，出生时为
<5mg/L，周岁接近成人水平(低于10μg/L)。 临床意义： 1. 产妇羊水或母体血浆AFP用于胎儿产前监测：高于正常提
示可能有开放性神经管缺陷、无脑儿、脐膨出、先天性 食管闭锁等。 2. 成人AFP用于肝癌，生殖细胞癌等监测(返祖现象)， 是原发性肝癌最灵敏特异的肿瘤标志物。
《体液蛋白质检验》课件
维持代谢平衡。
调节生理功能
调节蛋白可以调节机体的生理 功能，如激素、生长因子等， 影响生长发育和新陈代谢。
ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ
免疫作用
免疫蛋白能够抵御外来病原微 生物的侵害，维持机体免疫平
衡。
蛋白质的结构和性质
氨基酸组成
蛋白质由20种不同的氨基酸组 成，通过肽键连接形成多肽链
。
二级结构
多肽链通过特定的折叠方式形 成二级结构，如α-螺旋、β-折 叠等。
蛋白质相互作用分析
通过分析蛋白质之间的相互作用，揭 示蛋白质在细胞内的功能和调控机制 。
蛋白质序列分析和结构预测
蛋白质一级结构分析
对蛋白质的氨基酸序列进行分析，了解蛋白质的基本组成和特性 。
蛋白质二级结构预测
利用算法和统计模型预测蛋白质的二级结构，有助于理解蛋白质的 功能和稳定性。
蛋白质三级结构预测
蛋白质提取过程中需要注意避 免蛋白质的降解和交叉污染， 以保证蛋白质的完整性。
蛋白质的分离
蛋白质分离是利用不同蛋白质在物理、化学性质上的差异，将混合蛋白质分离开的 过程。
常用的蛋白质分离方法包括：凝胶电泳、色谱技术等。
蛋白质分离过程中需要选择合适的分离介质和条件，以保证蛋白质的纯度和回收率 。
蛋白质的纯化
监测病情
蛋白质检验可以监测病情的发展和治疗效果。例如，慢性 肝炎患者可以通过蛋白质检验了解肝脏功能状况，评估治 疗效果。
指导治疗
蛋白质检验的结果可以帮助医生制定和调整治疗方案。例 如，对于肾病患者，蛋白质检验的结果可以帮助医生判断 是否需要调整饮食或药物治疗方案。
蛋白质检验的基本概念和原理
基本概念
紫外吸收法
利用蛋白质在紫外光下的吸收特 性进行定量，准确度高，但受干 扰因素较多。
调节生理功能
调节蛋白可以调节机体的生理 功能，如激素、生长因子等， 影响生长发育和新陈代谢。
ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ
免疫作用
免疫蛋白能够抵御外来病原微 生物的侵害，维持机体免疫平
衡。
蛋白质的结构和性质
氨基酸组成
蛋白质由20种不同的氨基酸组 成，通过肽键连接形成多肽链
。
二级结构
多肽链通过特定的折叠方式形 成二级结构，如α-螺旋、β-折 叠等。
蛋白质相互作用分析
通过分析蛋白质之间的相互作用，揭 示蛋白质在细胞内的功能和调控机制 。
蛋白质序列分析和结构预测
蛋白质一级结构分析
对蛋白质的氨基酸序列进行分析，了解蛋白质的基本组成和特性 。
蛋白质二级结构预测
利用算法和统计模型预测蛋白质的二级结构，有助于理解蛋白质的 功能和稳定性。
蛋白质三级结构预测
蛋白质提取过程中需要注意避 免蛋白质的降解和交叉污染， 以保证蛋白质的完整性。
蛋白质的分离
蛋白质分离是利用不同蛋白质在物理、化学性质上的差异，将混合蛋白质分离开的 过程。
常用的蛋白质分离方法包括：凝胶电泳、色谱技术等。
蛋白质分离过程中需要选择合适的分离介质和条件，以保证蛋白质的纯度和回收率 。
蛋白质的纯化
监测病情
蛋白质检验可以监测病情的发展和治疗效果。例如，慢性 肝炎患者可以通过蛋白质检验了解肝脏功能状况，评估治 疗效果。
指导治疗
蛋白质检验的结果可以帮助医生制定和调整治疗方案。例 如，对于肾病患者，蛋白质检验的结果可以帮助医生判断 是否需要调整饮食或药物治疗方案。
蛋白质检验的基本概念和原理
基本概念
紫外吸收法
利用蛋白质在紫外光下的吸收特 性进行定量，准确度高，但受干 扰因素较多。
体液蛋白质检验(生物化学检验课件)
种类：1000种 500种 200种 含量： 60-80g/L 来源：肝脏是蛋白质主要的加工厂
（一）血浆蛋白质的分类 1. 根据分离方法分类
盐析法：（pH7.0半饱和的硫酸铵溶液） 分为清蛋白和球蛋白(最简单)
醋酸纤维素薄膜电泳：6种
分
电泳法 (实用)
琼脂糖凝胶电泳：13种 聚丙烯酰胺凝胶电泳：30种
第七章
体液蛋白质检验
教学目标 OBJECTIVES
知识目标
✓ 简述血浆蛋白质的组成、功能及分类。 ✓ 认识血清总蛋白和、白蛋白、纤维蛋白原的测定方法和原理。 ✓ 归纳急性时相反应蛋白的概念、种类和临床意义。
能力目标
✓ 描述血浆中主要蛋白质的来源、功能和临床意义。 ✓ 描述常见相关疾病蛋白质水平的典型变化特征。
(六) α2-巨球蛋白(α2-MG，AMG)
合成部位：肝细胞和单核吞噬细胞系统合成 理化性质：分子量最大的蛋白质，625-800KD 生理功能：是血浆中主要的蛋白酶抑制剂，能与蛋白水解酶 （如纤维蛋白溶酶、胃蛋白酶、糜蛋白酶、胰蛋白酶及组织蛋 白酶）结合而抑制这些酶的活性
临床意义 ①低蛋白血症（如肾病综合症）时升高，可能是一种代偿机制以 保持血浆胶体渗透压 ②妊娠及口服避孕药时升高 ③新生儿及儿童比成人高2-3倍，是保护作用，抗衡较高浓度的 蛋白酶
生理功能 ①急性时相反应主要蛋白：急性炎症时升高，与免疫防御功能 有关 ②可结合利多卡因和普萘洛尔（心得安），急性心肌梗死时 AAG作为急性时相反应升高，可干扰药物剂量的有效浓度
临床意义 ①作为急性时相反应指标：风湿病，恶性肿瘤，心肌梗死和组 织坏死时增高；一般增加3-4倍 ②随糖皮质激素而增加，包括内源性的Cushing综合征和外源 性强的松、地塞米松等药物治疗时；雌激素使其降低。 ③营养不良，肝严重损伤、肾病综合征、胃肠道疾病致蛋白严 重丢失等情况下AAG降低 ④AAG升高是活动性溃疡性结肠炎最可靠的诊断指标之一 参考范围：0.25-2.0g/L
（一）血浆蛋白质的分类 1. 根据分离方法分类
盐析法：（pH7.0半饱和的硫酸铵溶液） 分为清蛋白和球蛋白(最简单)
醋酸纤维素薄膜电泳：6种
分
电泳法 (实用)
琼脂糖凝胶电泳：13种 聚丙烯酰胺凝胶电泳：30种
第七章
体液蛋白质检验
教学目标 OBJECTIVES
知识目标
✓ 简述血浆蛋白质的组成、功能及分类。 ✓ 认识血清总蛋白和、白蛋白、纤维蛋白原的测定方法和原理。 ✓ 归纳急性时相反应蛋白的概念、种类和临床意义。
能力目标
✓ 描述血浆中主要蛋白质的来源、功能和临床意义。 ✓ 描述常见相关疾病蛋白质水平的典型变化特征。
(六) α2-巨球蛋白(α2-MG，AMG)
合成部位：肝细胞和单核吞噬细胞系统合成 理化性质：分子量最大的蛋白质，625-800KD 生理功能：是血浆中主要的蛋白酶抑制剂，能与蛋白水解酶 （如纤维蛋白溶酶、胃蛋白酶、糜蛋白酶、胰蛋白酶及组织蛋 白酶）结合而抑制这些酶的活性
临床意义 ①低蛋白血症（如肾病综合症）时升高，可能是一种代偿机制以 保持血浆胶体渗透压 ②妊娠及口服避孕药时升高 ③新生儿及儿童比成人高2-3倍，是保护作用，抗衡较高浓度的 蛋白酶
生理功能 ①急性时相反应主要蛋白：急性炎症时升高，与免疫防御功能 有关 ②可结合利多卡因和普萘洛尔（心得安），急性心肌梗死时 AAG作为急性时相反应升高，可干扰药物剂量的有效浓度
临床意义 ①作为急性时相反应指标：风湿病，恶性肿瘤，心肌梗死和组 织坏死时增高；一般增加3-4倍 ②随糖皮质激素而增加，包括内源性的Cushing综合征和外源 性强的松、地塞米松等药物治疗时；雌激素使其降低。 ③营养不良，肝严重损伤、肾病综合征、胃肠道疾病致蛋白严 重丢失等情况下AAG降低 ④AAG升高是活动性溃疡性结肠炎最可靠的诊断指标之一 参考范围：0.25-2.0g/L
体液蛋白质检验天然药物化学精品课程
体液蛋白质检验-天然药 物化学精品课程
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2020/11/4
体液蛋白质检验天然药物化学精品课 程
第一节 概 述
•一、血浆蛋白质的组成、功能及分类
• （一）血浆蛋白质的组成 血浆蛋白 质是血浆固体成份中含量最多、组成复 杂、功能广泛的一类化合物。占血浆固 体成份90％左右，目前已经研究的血浆 蛋白质有500多种，分离出的纯品物200 来种，除免疫球蛋白外，主要由肝细胞 合成。
• 白蛋白可微量地通过肾小球，约0.04％， 但大部分被血小管重吸收。白蛋白的测定方 法目前主要是溴甲酚绿（BCG）法。
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体液蛋白质检验天然药物化学精品课 程
• 【参考范围】35～55g/L
• 【临床意义】血浆白蛋白增高临床少见， 主要见于严重失水引起血液浓缩。血浆白蛋 白降低临床常见。①合成障碍急、慢性肝炎。 ②丢失过多，肾病综合症、慢性肾小球、肾 炎、糖尿病、系统性斑狼疮等。③分解过多， 营养不良，慢性胃肠道疾病。
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体液蛋白质检验天然药物化学精品课 程
• 6.营养作用 血浆蛋白质可分成 AA，用于合成组织蛋白或氧化供能。
• 7.催化作用 血浆中有汗多酶类， 其中部分在血浆中发挥作用，称血浆功 能性酶，如凝血酶原、纤溶酶原、铜蓝 蛋白、LPL、LCAT、肾素等。
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体液蛋白质检验天然药物化学精品课 程
• AAT也是一种急性时相反应蛋白，主要 功能是对抗多形核蛋白细胞吞噬作用时释放 的溶酶体蛋白水解酶。
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体液蛋白质检验天然药物化学精品课 程
• AAT测定方法 目前主要采用免疫 化学法。
• 【参考范围】成人0.83～2.0g/L，
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2020/11/4
体液蛋白质检验天然药物化学精品课 程
第一节 概 述
•一、血浆蛋白质的组成、功能及分类
• （一）血浆蛋白质的组成 血浆蛋白 质是血浆固体成份中含量最多、组成复 杂、功能广泛的一类化合物。占血浆固 体成份90％左右，目前已经研究的血浆 蛋白质有500多种，分离出的纯品物200 来种，除免疫球蛋白外，主要由肝细胞 合成。
• 白蛋白可微量地通过肾小球，约0.04％， 但大部分被血小管重吸收。白蛋白的测定方 法目前主要是溴甲酚绿（BCG）法。
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体液蛋白质检验天然药物化学精品课 程
• 【参考范围】35～55g/L
• 【临床意义】血浆白蛋白增高临床少见， 主要见于严重失水引起血液浓缩。血浆白蛋 白降低临床常见。①合成障碍急、慢性肝炎。 ②丢失过多，肾病综合症、慢性肾小球、肾 炎、糖尿病、系统性斑狼疮等。③分解过多， 营养不良，慢性胃肠道疾病。
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体液蛋白质检验天然药物化学精品课 程
• 6.营养作用 血浆蛋白质可分成 AA，用于合成组织蛋白或氧化供能。
• 7.催化作用 血浆中有汗多酶类， 其中部分在血浆中发挥作用，称血浆功 能性酶，如凝血酶原、纤溶酶原、铜蓝 蛋白、LPL、LCAT、肾素等。
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体液蛋白质检验天然药物化学精品课 程
• AAT也是一种急性时相反应蛋白，主要 功能是对抗多形核蛋白细胞吞噬作用时释放 的溶酶体蛋白水解酶。
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体液蛋白质检验天然药物化学精品课 程
• AAT测定方法 目前主要采用免疫 化学法。
• 【参考范围】成人0.83～2.0g/L，
《体液蛋白质检验》课件
体液蛋白质检验
汇报人：
目录
添加目录标题
01
体液蛋白质检验概述
02
体液蛋白质的分类和 特点
03
体液蛋白质的检测指 标和临床意义
04
体液蛋白质检测的方 法和技术
05
体液蛋白质检验的质 量控制和标准化
06
添加章节标题
体液蛋白质检验 概述
定义和意义
体液蛋白质检验：通过检测体液中的蛋白质含量和种类，了解人体健康状况和疾病诊断的一种方 法。
检验方法
生化检验：通过 酶联免疫吸附试 验（ELISA）、 免疫荧光法等方 法检测蛋白质含 量
免疫学检验：通 过免疫电泳、免 疫印迹法等方法 检测蛋白质种类 和含量
质谱分析：通过 质谱分析法检测 蛋白质的种类和 含量
基因测序：通过 基因测序法检测 蛋白质的基因序 列和表达水平
体液蛋白质的分 类和特点
白蛋白：反映肝脏合成功能，降低可能 与肝病、营养不良有关
球蛋白：反映机体免疫功能，升高可能 与感染、炎症有关
尿蛋白：反映肾脏功能，升高可能与肾 病有关
血清蛋白电泳：检测血清中各种蛋白质 的含量和比例，有助于诊断某些疾病
血清蛋白免疫固定电ห้องสมุดไป่ตู้：检测血清中各种蛋 白质的含量和比例，有助于诊断某些疾病
临床意义
自动化检测流 程：样本采集、 样本处理、检 测分析、结果
报告等
自动化检测优 势：提高检测 效率、减少人 为误差、降低
检测成本等
体液蛋白质检验 的质量控制和标 准化
质量控制
样本采集：确保样本的完整性和准确性 检测方法：选择合适的检测方法和设备 检测环境：确保检测环境的清洁和稳定
检测人员：培训和考核检测人员的专业 技能和操作规范
汇报人：
目录
添加目录标题
01
体液蛋白质检验概述
02
体液蛋白质的分类和 特点
03
体液蛋白质的检测指 标和临床意义
04
体液蛋白质检测的方 法和技术
05
体液蛋白质检验的质 量控制和标准化
06
添加章节标题
体液蛋白质检验 概述
定义和意义
体液蛋白质检验：通过检测体液中的蛋白质含量和种类，了解人体健康状况和疾病诊断的一种方 法。
检验方法
生化检验：通过 酶联免疫吸附试 验（ELISA）、 免疫荧光法等方 法检测蛋白质含 量
免疫学检验：通 过免疫电泳、免 疫印迹法等方法 检测蛋白质种类 和含量
质谱分析：通过 质谱分析法检测 蛋白质的种类和 含量
基因测序：通过 基因测序法检测 蛋白质的基因序 列和表达水平
体液蛋白质的分 类和特点
白蛋白：反映肝脏合成功能，降低可能 与肝病、营养不良有关
球蛋白：反映机体免疫功能，升高可能 与感染、炎症有关
尿蛋白：反映肾脏功能，升高可能与肾 病有关
血清蛋白电泳：检测血清中各种蛋白质 的含量和比例，有助于诊断某些疾病
血清蛋白免疫固定电ห้องสมุดไป่ตู้：检测血清中各种蛋 白质的含量和比例，有助于诊断某些疾病
临床意义
自动化检测流 程：样本采集、 样本处理、检 测分析、结果
报告等
自动化检测优 势：提高检测 效率、减少人 为误差、降低
检测成本等
体液蛋白质检验 的质量控制和标 准化
质量控制
样本采集：确保样本的完整性和准确性 检测方法：选择合适的检测方法和设备 检测环境：确保检测环境的清洁和稳定
检测人员：培训和考核检测人员的专业 技能和操作规范
体液检验
3．凝固性 【参考区间】无凝块、无沉淀（放置24h不形成薄 膜）。 【临床意义】当脑脊液内蛋白质增高至10g/L时， 可出现薄膜或凝块。
化脓性脑膜炎脑脊液一般在1～2h内形成薄膜、凝块或沉淀。 结核性脑膜炎在12～24h形成膜状物。 神经梅毒可出现小絮状凝块。 蛛网膜下腔梗阻的脑脊液可呈黄色胶冻状，脑脊液同时存在 胶样凝固、黄变症和蛋白质-细胞分离（蛋白质明显增高，细胞 正常或轻度增高）称为Froin-Nonne综合征。
第1管用于细菌学检查，第2管用于临床化学或免 疫学检查，第3管用于常规检查。
如疑为恶性肿瘤，再采集1管进行脱落细胞学检查。 标本采集后应在检验申请单上注明标本采集的日期和 时间。
2．标本转运 脑脊液标本必须由专人或专用的物流系统 转运。为保证转运安全及防止标本溢出，转运过程中应采用密 封的容器。如标本溢出，则立即采用0.2%过氧乙酸溶液或75% 乙醇溶液进行消毒处理。
（2）蛋白质定量检查：脑脊液蛋白定量检查 主要方法有磺基水杨酸-硫酸钠比浊法、双缩脲法和 染料结合法。
【方法学评价】脑脊液蛋白质定性检查的方法 学评价见表7-6。脑脊液蛋白质定量检查的方法学评 价见表7-7。
【质量保证】
【参考区间】①定性：阴性或弱阳性。②定量： 腰椎穿刺：0.2～0.4g/L；小脑延髓池穿刺：0.1～ 0.25g/L；侧脑室穿刺：0.05～0.15g/L。
【临床意义】脑脊液免疫球蛋白增高的临床意义见表7-13。
7．髓鞘碱性蛋白测定
【检测原理】髓鞘碱性蛋白（MBP）是神经组织独有的 蛋白质，是脑组织实质性损伤的特异性标记，也是反映神经细 胞有无实质性损伤的灵敏指标，其含量高低与损伤范围、病情 的严重程度相关。
【参考区间】＜4μg/L。 【临床意义】MBP增高是髓鞘遭到破坏的近期指标，约 90%的多发性硬化症的急性期表现为MBP显著增高，50%的 慢性活动者MBP可出现增高。非活动者MBP不增高，但神经 性梅毒、脑血管病及脑外伤患者的脑脊液中MBP也可增高。 因此，MBP只能作为多发性硬化症的辅助诊断指标。
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3、了解其他蛋白质的来源和生理功能；尿液蛋白和脑脊液 蛋白的检测 。
精品课件
3
第一节 概述
精品课件
4
一、血浆蛋白质的分类和功能
（一）血浆蛋白质的组成、功能及分类
组成：
种类：1000种
500种
200种
含量：μg
mg
g
来源：肝脏是蛋白质主要的加工厂
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5
血浆蛋白质的功能
❖ ①营养作用，修补组织蛋白; ❖ ②维持血浆胶体渗透压：主要是白蛋白； ❖ ③作为PH缓冲系统的一部分：酸性或碱性蛋白质； ❖ ④运输作用：作为激素、维生素、脂类、代谢产物、离子、
17
30
（一）血清蛋白质电泳的正常组分及其含量
醋纤膜或琼脂糖电泳正常区带 醋纤膜电泳正常百分含量
扫描图谱 区带图谱
清清蛋蛋白白：： 575％7％～～686％8％α1球 α蛋1球白蛋：白1.0：％1～.0％5.7～％5.7α％2球蛋白： α42.9球％蛋～白1：1.42.％9％β～球1蛋1.白2％： 7 β％球～蛋1白3％： γ球7％蛋～白1：3％ γ球蛋白： 9.98.％8％～～181.82.％2
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测定APP的临床意义
帮助监测炎症的发生、变化和观察治疗反应， 尤其是那些升高最早和最多的蛋白质
精品课件
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二、血清蛋白质电泳组分的临床分析
血血浆浆蛋蛋白白质质和和血血清清蛋蛋白白质质有有何何不不同同？？ 血血浆浆：：为为生生理理状状况况 血血清清：：为为常常用用检检测测标标本本
精品课件
醋酸纤维素薄膜电泳：6种
分
电泳法： 琼脂糖凝胶电泳：13种
辨 率
聚丙烯酰胺凝胶电泳：30种
增
SDS聚丙烯酰胺凝胶等电双向电泳：300种 高
--
精品课纤件维蛋白原
醋酸纤维素薄膜
+-
7
2.电泳分类法
醋醋纤纤膜膜电电泳泳或或琼琼脂脂糖糖电电泳泳：：55个个成成分 分 清清蛋蛋白白 α1球αα白蛋12球球白蛋蛋α白白2球蛋白是用的临β电球血床泳蛋浆实方白蛋验法白室γ质常球蛋 分辨β率球高蛋时白：可有7个成分 有β1和
（（44））蛋蛋白白类类激激素素：：胰胰岛岛素素、、胰胰高高血血糖糖素素、、生生长长激激素素等等 （（55））凝凝血血蛋蛋白白类类 （（66））免免疫疫球球蛋蛋白白类类 （（77））补补体体蛋蛋白白类类
还还有有许许多多种种类类的精的品蛋蛋课白件白质质未未被被认认识识
10
（二）血浆蛋白质的功能
1. 作为运载蛋白 2. 组织蛋白酶抑制物 3. 在血浆中起催化作用的酶 4. 参与代谢调控作用的蛋白质和肽类激素 5. 参与凝血与纤维蛋白溶解 6. 组成体液免疫防御系统（Ig与补体 ）
急性心肌梗死 恶性肿瘤 手术、创伤
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13
APR的机制
❖ 炎症损伤部位释放的细胞因子，包括白介素、肿瘤坏死 因子α和β、干扰素以及血小板活化因子等， 引发肝细 胞中上述蛋白质合成量的改变。
❖ 正向APP是机体防御机制的一个部分，如： 增加的蛋白酶抑制剂控制组织中的酶活性 触珠蛋白保护从破坏红细胞中释放的Hb C反应蛋白等可活化补体
生物 化学
所有血液pH缓冲系统
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（三）影响血浆蛋白质浓度的因素
1. 急性时相反应
急性时相反应（acute phase reaction，APR）： 血浆 蛋白质对急性炎症和组织损伤的非特异性反应。
此时许多蛋白质：如α1-抗胰蛋白酶、α1-酸性糖蛋白、结合珠蛋白 、铜蓝蛋白、 C4、C3、纤维蛋白原和C-反应蛋白等浓度显著升高或升高 ， 而少数蛋白质如前清蛋白、清蛋白、转铁蛋白则出现相应下降。
γβ球2 蛋α2白中也可有两条
聚分丙辨烯率有酰高β1胺时和凝：β胶2可电有泳7个：成可分以分出30 多α种2中蛋也白可质有两条
聚丙烯酰胺凝胶电泳： 可以分出30多种蛋白质
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8
3.功能分类法
（1）运输载体类
血浆脂蛋白：包括CM、VLDL、LDL、HDL等 前清蛋白与清蛋白 甲状腺素结合球蛋白 皮质素结合球蛋白 类固醇激素结合球蛋白 视黄醛结合蛋白 转铁蛋白 触珠蛋白 血色素结合蛋白 铜蓝蛋白
％
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kk
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2.功能分类法
（白（ 白酶2酶2））、、蛋蛋α白2白-酶巨酶抑球抑α制蛋制2物-白物巨：等：球包6包蛋种括括白以αα等1上1-6-抗抗种胰胰以蛋蛋上白白酶酶、、αα11--抗抗糜糜蛋蛋 （（33））血血清清酶酶类类：：血血浆浆固固有有酶酶如如LLCCAATT等等 组组织织细细胞胞少少量量释释放放的的细细胞胞内内酶酶 细细胞胞破破裂裂而而进进入入血血循循环环的 的细细胞胞内内酶酶
药物等的载体； ❖ ⑤体液免疫防御系统：作为免疫球蛋白与补体等免疫分子； ❖ ⑥催化作用：酶的本质； ❖ ⑦代谢调控作用；作为底物，酶或中间产物抑制或激活组织
蛋白酶； ❖ ⑧参与凝血与纤维蛋白溶解；：除Ⅳ因子外均可。
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6
血浆蛋白质的分类
➢分离方法
盐析法：白蛋白/球蛋白（pH7.0半饱和的硫酸铵溶液）
急性时相反应蛋白(acute phase reactive protein， APP)：对急性炎症和组织损伤起非特异反应从而出现浓度变 化的血浆蛋白质。
增加的蛋白质称为正向APP
下降的蛋白质称为负向APP
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12
机体哪些情况会出现急性时相反应？
急性细菌性感染如急性肺炎、链球菌感染性肾炎 急性非特异性炎症如风湿性关节炎、类风湿性关 节炎、风湿性心脏病等
❖ 负向APP多作为营养蛋白，此时合成减少，可为合成正向
APPs提供更多的氨基酸原精料品课。件
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APR的时相
❖ C-反应蛋白：首先升高 ❖ α1-酸性糖蛋白：12小时内也升高 ❖ α1-抗胰蛋白酶、触珠蛋白、C4和纤维蛋白原然后
升高 ❖ C3和铜蓝蛋白：最后是升高
❖ 通常在2～5天内这些APPs达到最高值
第七章 体液蛋白质检验
人类白蛋白分子
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1
本章内容概要：
第一节 概述 第二节 体液蛋白质测定
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2
本章教学要求：
1、掌握血浆蛋白质的组成、功能及分类；个别血浆蛋白质 （前白蛋白、白蛋白）的来源和生理功能；血清总蛋白和白 蛋白的测定方法和原理。
2、熟悉急性时相反应蛋白的概念和种类；血清球蛋白和纤 维蛋白原的测定方法。
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第一节 概述
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4
一、血浆蛋白质的分类和功能
（一）血浆蛋白质的组成、功能及分类
组成：
种类：1000种
500种
200种
含量：μg
mg
g
来源：肝脏是蛋白质主要的加工厂
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血浆蛋白质的功能
❖ ①营养作用，修补组织蛋白; ❖ ②维持血浆胶体渗透压：主要是白蛋白； ❖ ③作为PH缓冲系统的一部分：酸性或碱性蛋白质； ❖ ④运输作用：作为激素、维生素、脂类、代谢产物、离子、
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（一）血清蛋白质电泳的正常组分及其含量
醋纤膜或琼脂糖电泳正常区带 醋纤膜电泳正常百分含量
扫描图谱 区带图谱
清清蛋蛋白白：： 575％7％～～686％8％α1球 α蛋1球白蛋：白1.0：％1～.0％5.7～％5.7α％2球蛋白： α42.9球％蛋～白1：1.42.％9％β～球1蛋1.白2％： 7 β％球～蛋1白3％： γ球7％蛋～白1：3％ γ球蛋白： 9.98.％8％～～181.82.％2
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测定APP的临床意义
帮助监测炎症的发生、变化和观察治疗反应， 尤其是那些升高最早和最多的蛋白质
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二、血清蛋白质电泳组分的临床分析
血血浆浆蛋蛋白白质质和和血血清清蛋蛋白白质质有有何何不不同同？？ 血血浆浆：：为为生生理理状状况况 血血清清：：为为常常用用检检测测标标本本
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醋酸纤维素薄膜电泳：6种
分
电泳法： 琼脂糖凝胶电泳：13种
辨 率
聚丙烯酰胺凝胶电泳：30种
增
SDS聚丙烯酰胺凝胶等电双向电泳：300种 高
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精品课纤件维蛋白原
醋酸纤维素薄膜
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2.电泳分类法
醋醋纤纤膜膜电电泳泳或或琼琼脂脂糖糖电电泳泳：：55个个成成分 分 清清蛋蛋白白 α1球αα白蛋12球球白蛋蛋α白白2球蛋白是用的临β电球血床泳蛋浆实方白蛋验法白室γ质常球蛋 分辨β率球高蛋时白：可有7个成分 有β1和
（（44））蛋蛋白白类类激激素素：：胰胰岛岛素素、、胰胰高高血血糖糖素素、、生生长长激激素素等等 （（55））凝凝血血蛋蛋白白类类 （（66））免免疫疫球球蛋蛋白白类类 （（77））补补体体蛋蛋白白类类
还还有有许许多多种种类类的精的品蛋蛋课白件白质质未未被被认认识识
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（二）血浆蛋白质的功能
1. 作为运载蛋白 2. 组织蛋白酶抑制物 3. 在血浆中起催化作用的酶 4. 参与代谢调控作用的蛋白质和肽类激素 5. 参与凝血与纤维蛋白溶解 6. 组成体液免疫防御系统（Ig与补体 ）
急性心肌梗死 恶性肿瘤 手术、创伤
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APR的机制
❖ 炎症损伤部位释放的细胞因子，包括白介素、肿瘤坏死 因子α和β、干扰素以及血小板活化因子等， 引发肝细 胞中上述蛋白质合成量的改变。
❖ 正向APP是机体防御机制的一个部分，如： 增加的蛋白酶抑制剂控制组织中的酶活性 触珠蛋白保护从破坏红细胞中释放的Hb C反应蛋白等可活化补体
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（三）影响血浆蛋白质浓度的因素
1. 急性时相反应
急性时相反应（acute phase reaction，APR）： 血浆 蛋白质对急性炎症和组织损伤的非特异性反应。
此时许多蛋白质：如α1-抗胰蛋白酶、α1-酸性糖蛋白、结合珠蛋白 、铜蓝蛋白、 C4、C3、纤维蛋白原和C-反应蛋白等浓度显著升高或升高 ， 而少数蛋白质如前清蛋白、清蛋白、转铁蛋白则出现相应下降。
γβ球2 蛋α2白中也可有两条
聚分丙辨烯率有酰高β1胺时和凝：β胶2可电有泳7个：成可分以分出30 多α种2中蛋也白可质有两条
聚丙烯酰胺凝胶电泳： 可以分出30多种蛋白质
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3.功能分类法
（1）运输载体类
血浆脂蛋白：包括CM、VLDL、LDL、HDL等 前清蛋白与清蛋白 甲状腺素结合球蛋白 皮质素结合球蛋白 类固醇激素结合球蛋白 视黄醛结合蛋白 转铁蛋白 触珠蛋白 血色素结合蛋白 铜蓝蛋白
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2.功能分类法
（白（ 白酶2酶2））、、蛋蛋α白2白-酶巨酶抑球抑α制蛋制2物-白物巨：等：球包6包蛋种括括白以αα等1上1-6-抗抗种胰胰以蛋蛋上白白酶酶、、αα11--抗抗糜糜蛋蛋 （（33））血血清清酶酶类类：：血血浆浆固固有有酶酶如如LLCCAATT等等 组组织织细细胞胞少少量量释释放放的的细细胞胞内内酶酶 细细胞胞破破裂裂而而进进入入血血循循环环的 的细细胞胞内内酶酶
药物等的载体； ❖ ⑤体液免疫防御系统：作为免疫球蛋白与补体等免疫分子； ❖ ⑥催化作用：酶的本质； ❖ ⑦代谢调控作用；作为底物，酶或中间产物抑制或激活组织
蛋白酶； ❖ ⑧参与凝血与纤维蛋白溶解；：除Ⅳ因子外均可。
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血浆蛋白质的分类
➢分离方法
盐析法：白蛋白/球蛋白（pH7.0半饱和的硫酸铵溶液）
急性时相反应蛋白(acute phase reactive protein， APP)：对急性炎症和组织损伤起非特异反应从而出现浓度变 化的血浆蛋白质。
增加的蛋白质称为正向APP
下降的蛋白质称为负向APP
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机体哪些情况会出现急性时相反应？
急性细菌性感染如急性肺炎、链球菌感染性肾炎 急性非特异性炎症如风湿性关节炎、类风湿性关 节炎、风湿性心脏病等
❖ 负向APP多作为营养蛋白，此时合成减少，可为合成正向
APPs提供更多的氨基酸原精料品课。件
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APR的时相
❖ C-反应蛋白：首先升高 ❖ α1-酸性糖蛋白：12小时内也升高 ❖ α1-抗胰蛋白酶、触珠蛋白、C4和纤维蛋白原然后
升高 ❖ C3和铜蓝蛋白：最后是升高
❖ 通常在2～5天内这些APPs达到最高值
第七章 体液蛋白质检验
人类白蛋白分子
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1
本章内容概要：
第一节 概述 第二节 体液蛋白质测定
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2
本章教学要求：
1、掌握血浆蛋白质的组成、功能及分类；个别血浆蛋白质 （前白蛋白、白蛋白）的来源和生理功能；血清总蛋白和白 蛋白的测定方法和原理。
2、熟悉急性时相反应蛋白的概念和种类；血清球蛋白和纤 维蛋白原的测定方法。