酶PPT课件
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生物化学 第三章 酶(共65张PPT)
概念: 抑制剂和底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心,从而阻碍酶底物复合物的形成，使酶的活性降低。
含多条肽链则为寡聚酶，如RNA聚合酶，由4种亚基构成五聚体。
(cofactor)
别构酶(allosteric enzyme):能发生别构效应的酶
9 D-葡萄糖6-磷酸酮醇异构酶 磷酸葡萄糖异构酶
esterase)活性中心丝氨酸残基上的羟基结合，使酶失活。
酶蛋白
酶的磷酸化与脱磷酸化
五、酶原激活
概念
酶原(zymogen)：细胞合成酶蛋白时或者初分 泌时,不具有酶活性的形式
酶原 切除片段 酶
（–）
（+）
酶原激活
本质：一级结构的改变导致构象改变，激活。
胰蛋白酶原的激活过程
六、同工酶
同工酶(isoenzyme)是指催化相同的化学反应， 而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质 不同的一组酶。
正协同效应（positive cooperativity） 后续亚基的构象改变增加其对别构效应剂
的亲和力，使效应剂与酶的结合越来越容易。
负协同效应（negative cooperativity） 后续亚基的构象改变降低酶对别构效应剂
的亲和力，使效应剂与酶的结合越来越难。
协同效应
正协同效应的底物浓度-反应速率曲线为S形曲线
/ 即： Vmax = k3 [Et]
Km 和 Vmax 的测定
双倒数作图法 Lineweaver-Burk作图
将米氏方程式两侧取倒数
1/v = Km/Vmax[S] + 1/Vmax = Km/Vmax •1/ [S] + 1/Vmax 以 1/v 对 1/[S] 作图, 得直线图
斜率为 Km/Vmax
含多条肽链则为寡聚酶，如RNA聚合酶，由4种亚基构成五聚体。
(cofactor)
别构酶(allosteric enzyme):能发生别构效应的酶
9 D-葡萄糖6-磷酸酮醇异构酶 磷酸葡萄糖异构酶
esterase)活性中心丝氨酸残基上的羟基结合，使酶失活。
酶蛋白
酶的磷酸化与脱磷酸化
五、酶原激活
概念
酶原(zymogen)：细胞合成酶蛋白时或者初分 泌时,不具有酶活性的形式
酶原 切除片段 酶
（–）
（+）
酶原激活
本质：一级结构的改变导致构象改变，激活。
胰蛋白酶原的激活过程
六、同工酶
同工酶(isoenzyme)是指催化相同的化学反应， 而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质 不同的一组酶。
正协同效应（positive cooperativity） 后续亚基的构象改变增加其对别构效应剂
的亲和力，使效应剂与酶的结合越来越容易。
负协同效应（negative cooperativity） 后续亚基的构象改变降低酶对别构效应剂
的亲和力，使效应剂与酶的结合越来越难。
协同效应
正协同效应的底物浓度-反应速率曲线为S形曲线
/ 即： Vmax = k3 [Et]
Km 和 Vmax 的测定
双倒数作图法 Lineweaver-Burk作图
将米氏方程式两侧取倒数
1/v = Km/Vmax[S] + 1/Vmax = Km/Vmax •1/ [S] + 1/Vmax 以 1/v 对 1/[S] 作图, 得直线图
斜率为 Km/Vmax
酶经典案例PPT课件
催化的反应 乙醇 NAD+
乙醛 丙氨酸
NADH+ H+ α-酮戊二酸
丙酮酸 谷氨酸
H2O2
邻甲氧基酚
H2O
四邻甲氧基酚
国际酶学委员会规定，每个酶都有唯一的特定标码。
EC 数字.数字.数字.数字
号酶 亚 亚 顺
的类亚 序
分
类号
类
序 乙醇脱氢酶的编码是： EC1.1.1.1
第一个“1”—— 第1大类，即氧化还原酶类；
2、酶活力与单位 （1）国际单位 (IU)
这种单位是由国际酶学委员会规定的。 在标准条件(25℃、最适pH、最适底物浓度)下，酶
每分钟催化 1 mmol 底物转化，这样的速度所代表的酶的
活力即酶的量定义为1个国际单位 (IU)。
（2）Katal
1 Kat = 60×106 IU
是由国际酶学委员会于1972年规定的一种新单位。 在最适条件下，酶每秒钟催化1 mol 底物转化，这样的 速度所代表的酶的活力即酶的量定义为 1个Kat 。
ES消失速度（P产生量较少，因而忽略K4） v2 k2[ES]; v3 k3[ES] v23 k2 [ES] k3[ES] （k2 k3）[ES] (2)
即[ES]不变 → ES的生成量 = ES的分解量。即v1 =v23
k1[（E）-（ES）][S] = [ES] （k2 k3）
[（E）-（ES）][S]/ [ES] = （k2 k3）/ k1 (3)
Km的值是当反应速度为最大反应速度的一半时所对 应的底物浓度。(填空题)
所以Km的单位为浓度单位
3. 米氏方程中常数的测定
Vmax·[ S] Vt = Km + [ S]
酶(生物化学)PPT课件
详细描述
酶的活性中心是酶分子中具有特定空间结构的区域，能够与底物特异结合，并 通过催化反应将其转化为产物。活性中心的氨基酸残基通常是高度保守的，对 酶的催化活性至关重要。
酶的专一性
总结词
酶的专一性是指一种酶只能催化一种或一类化学反应的性质 。
详细描述
酶的专一性是酶的重要特性之一，它决定了酶在生物体内的 功能。一种酶通常只能催化一种或一类化学反应，这是因为 酶的活性中心具有特定的空间结构和化学环境，只能够与特 定的底物结合并催化相应的反应。
食品保鲜
酶可用于食品保鲜，如抑制果蔬 中酶的活性，延缓成熟和腐烂过 程；也可用于食品中农药残留的
降解。
功能性食品开发
酶可用于开发功能性食品，如通 过酶促反应生产低糖、低脂或高
纤维食品。
酶在环保领域的应用
有毒有害物质降解
酶可用于降解有毒有害物质，如重金属离子、有机溶剂和农药等， 降低其对环境和生物体的危害。
的诊断。
药物生产
酶可用于药物的生产和制造过程中， 如抗生素、激素和蛋白质药物等， 通过酶促反应提高生产效率和纯度。
生物治疗
酶在某些生物治疗过程中起到关键 作用，如基因疗法和细胞疗法中， 酶可促进特定基因的表达或改变细 胞代谢。
酶在食品工业中的应用
食品加工
酶在食品加工过程中起到重要作 用，如淀粉的改性、蛋白质的水 解和油脂的加工等，可改善食品 的口感、营养价值和加工性能。
计算机辅助设计
计算机辅助设计是一种利用计算 机模拟技术来预测和优化酶性能
的方法。
通过计算机模拟，可以预测酶的 催化机制、反应路径和动力学行
为，从而指导酶的优化设计。
计算机辅助设计与其他技术结合， 如量子化学计算和分子动力学模 拟，可进一步提高酶优化效率。
酶的活性中心是酶分子中具有特定空间结构的区域，能够与底物特异结合，并 通过催化反应将其转化为产物。活性中心的氨基酸残基通常是高度保守的，对 酶的催化活性至关重要。
酶的专一性
总结词
酶的专一性是指一种酶只能催化一种或一类化学反应的性质 。
详细描述
酶的专一性是酶的重要特性之一，它决定了酶在生物体内的 功能。一种酶通常只能催化一种或一类化学反应，这是因为 酶的活性中心具有特定的空间结构和化学环境，只能够与特 定的底物结合并催化相应的反应。
食品保鲜
酶可用于食品保鲜，如抑制果蔬 中酶的活性，延缓成熟和腐烂过 程；也可用于食品中农药残留的
降解。
功能性食品开发
酶可用于开发功能性食品，如通 过酶促反应生产低糖、低脂或高
纤维食品。
酶在环保领域的应用
有毒有害物质降解
酶可用于降解有毒有害物质，如重金属离子、有机溶剂和农药等， 降低其对环境和生物体的危害。
的诊断。
药物生产
酶可用于药物的生产和制造过程中， 如抗生素、激素和蛋白质药物等， 通过酶促反应提高生产效率和纯度。
生物治疗
酶在某些生物治疗过程中起到关键 作用，如基因疗法和细胞疗法中， 酶可促进特定基因的表达或改变细 胞代谢。
酶在食品工业中的应用
食品加工
酶在食品加工过程中起到重要作 用，如淀粉的改性、蛋白质的水 解和油脂的加工等，可改善食品 的口感、营养价值和加工性能。
计算机辅助设计
计算机辅助设计是一种利用计算 机模拟技术来预测和优化酶性能
的方法。
通过计算机模拟，可以预测酶的 催化机制、反应路径和动力学行
为，从而指导酶的优化设计。
计算机辅助设计与其他技术结合， 如量子化学计算和分子动力学模 拟，可进一步提高酶优化效率。
---酶----生物化学ppt课件
四氢叶酸。
H
N NH
H2N
H
N
N
CH2 NH H
OH H
COOH
CH2
O
CH2
C NH CH COOH
四氢叶酸的主要作用是作为一碳基团，如-CH3, -CH2-, -CHO 等的载体，参与多种生物合成过程。
维生素B12和B12辅酶 维生素B12又称为钴胺素。维生素B12分子中与
Co+相连的CN基被5’-脱氧腺苷所取代，形成 维生素B12辅酶。 维生素B12辅酶的主要功能是作为变位酶的辅酶， 催化底物分子内基团(主要为甲基)的变位反应。
立体异构专一性：这类酶不能辨别底物不同的立体异构体，只对其中的某一种 构型起作用，而不催化其他异构体。包括旋光异构专一性和几何异构专一性。
易变敏感性：易受各种因素的影响，在活细胞内受到精密严格的调节控制。
二、酶的化学本质及结构功能特点
1.发展史
(1)酶是蛋白质: 1926年,James Summer由刀豆制出脲酶结晶确立酶是蛋白质的观
(2) 转移酶 Transferase
转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的 基团或原子转移到另一个底物的分子上。 例如， 谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。
CH3CHCOOH HOOCCH2CH2CCOOH
NH2
O
CH3CCOOH HOOCCH2CH2CHCOOH
O
NH2
3) 水解酶 Hydrolase
2.酶的组成
单成份酶：脲酶、蛋白酶、淀粉酶、核糖核酸
（简单蛋白质）
酶等。
酶
酶蛋白
（apoenzyme）
双成份酶
辅酶
（结合蛋白质） 辅因子 （coenzyme)
H
N NH
H2N
H
N
N
CH2 NH H
OH H
COOH
CH2
O
CH2
C NH CH COOH
四氢叶酸的主要作用是作为一碳基团，如-CH3, -CH2-, -CHO 等的载体，参与多种生物合成过程。
维生素B12和B12辅酶 维生素B12又称为钴胺素。维生素B12分子中与
Co+相连的CN基被5’-脱氧腺苷所取代，形成 维生素B12辅酶。 维生素B12辅酶的主要功能是作为变位酶的辅酶， 催化底物分子内基团(主要为甲基)的变位反应。
立体异构专一性：这类酶不能辨别底物不同的立体异构体，只对其中的某一种 构型起作用，而不催化其他异构体。包括旋光异构专一性和几何异构专一性。
易变敏感性：易受各种因素的影响，在活细胞内受到精密严格的调节控制。
二、酶的化学本质及结构功能特点
1.发展史
(1)酶是蛋白质: 1926年,James Summer由刀豆制出脲酶结晶确立酶是蛋白质的观
(2) 转移酶 Transferase
转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的 基团或原子转移到另一个底物的分子上。 例如， 谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。
CH3CHCOOH HOOCCH2CH2CCOOH
NH2
O
CH3CCOOH HOOCCH2CH2CHCOOH
O
NH2
3) 水解酶 Hydrolase
2.酶的组成
单成份酶：脲酶、蛋白酶、淀粉酶、核糖核酸
（简单蛋白质）
酶等。
酶
酶蛋白
（apoenzyme）
双成份酶
辅酶
（结合蛋白质） 辅因子 （coenzyme)
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表面效应：防止在底物与酶之间形成水化 膜， 有利于酶与底物的接触。
第四节
酶促反应动力学
Kinetics of Enzyme-Catalyzed Reaction
酶促反应动力学
概念
研究酶促反应速率及其影响因素
用反应初速率来代表，即初始底物浓度被 消耗5﹪以内的速率。
酶促反应速率的影响因素
底物浓度、酶浓度、pＨ、温度、 激活剂和抑制剂等
二、酶促反应的机制
（一）酶-底物复合物的形成与诱导契合假说
酶底物复合物
E+S
ES
E+P
*诱导契合假说(induced-fit hypothesis)
酶与底物相互接近时，其结构相互诱导、 相互变形和相互适应，进而相互结合。这 一过程称为酶-底物结合的诱导契合假说 。
（二）酶促反应的其它机制
邻近效应与定向排列：类似分子内的反应。 多元催化：酶具有酸、碱双重催化作用。
酶的命名：
1. 酶的习惯命名 2. 酶的系统命名
第二节
酶的分子结构与功能
The Molecular Structure and Function of Enzyme
一、酶的分子组成
1.单纯酶
仅由氨基酸残基构成
2.结合酶
还含有非蛋白质部分
酶蛋白 + 辅助因子
(无催化活性) (无催化活性)
全酶
(有催化活性)
各部分在催化反应中的作用
酶蛋白决定反应的特异性 辅助因子决定反应的类型与性质
辅助因子
组成 分类
金属离子 常或见： K+、Na+、Mg2+、 小分子C有u2+机、化Zn合2+、物Fe2+
常见：维生素及其衍生物
辅基
辅酶
常见： K+、Na+、Mg2+、 Cu2+、 Zn2+、Fe2+
金属离子的作用 稳定酶的构象； 参与催化反应，传递电子； 在酶与底物间起桥梁作用； 中和阴离子，降低静电斥力等。
酶
第一节 概述
一、酶的概念
酶(enzyme) 是由活细胞产生的、具有高效催
化能力，高度专一性的生物催化剂。
大多数酶的化学本质为蛋白质， 少数RNA和DNA也有催化作用。
限速酶/关键酶。
二、酶的命名及分类
酶的分类
1. 氧化还原酶类 2. 转移酶类 3. 水解酶类 4. 裂解酶类 5. 异构酶类 6. 合成酶类
FAD（黄素腺嘌基
辅酶A（CoA）
烷基
钴胺素辅酶类
氨基
磷酸吡哆醛
二氧化碳
生物素
甲基、甲烯基、甲炔基、 四氢叶酸 甲酰基等一碳单位
尼克酰胺（维生素PP）之一
尼克酰胺（维生素PP）之一
维生素B2（核黄素） 维生素B2（核黄素） 维生素B1（硫胺素） 泛酸 维生素B12 吡哆醛（维生素B6之一） 生物素 叶酸
高度的特异性/专一性
一种酶仅作用于一种或一类化 合物, 或一定的化学键, 催化一定的 化学反应并生成一定的产物。
1. 绝对特异性 2. 相对特异性 3. 立体异构特异性
可调节性
对酶含量（生成量与降解量）的调节 对酶催化效力(酶活性)的调节 酶与代谢物的区域化，同工酶等
大方向：总活性增强 总活性减弱
(一)米－曼氏方程式
依据： 中间产物学说
E + S K1 ES K3 E + P
K2
1913年Michaelis和Menten提出反应速度与底 物浓度关系的数学方程式，即米－曼氏方程 式，简称米氏方程(Michaelis equation)。
V = Vm[S] K m + [S]
[S]：底物浓度 V：不同[S]时的反应速度 Vmax：最大反应速度(maximum velocity) Ｋm：米氏常数(Michaelis constant)
V = Vm[S] K m + [S]
•当 [S] << Km时,
V = Vm [S] Km
•当 [S] >> Km时, V ≌ Vm
零级反应 非正比关系
一级反应
底物浓度对反应速度的影响
二、酶的活性中心(active center)
酶是生物大分子，其分子体积比底 物分子体积要大得多。
在反应过程中，酶与底物的结合只 限于酶分子中一部份较小的部位。
与底物直接结合，并催化底物发生 化学反应的部位，称为酶的活性中心。
活性中心以外 的必需基团
结合基团
底物 催化基团 活性中心
活性中心内的必需基团
结合基团 (binding group) 与底物相结合
催化基团 (catalytic group) 催化底物转变成产物
活性中心外的必需基团
位于活性中心以外，维持酶活性中心 应有的构象所必需。
第三节
酶促反应的特点与机制
The characteristic and Mechanism of Enzyme Action
V Vmax
[S]
当底物浓度较低时 反应速率与底物浓度成正比；反
应为一级反应。
V Vmax
[S]
随着底物浓度的增高 反应速率不再成正比例加速；反
应为混合级反应。
V Vmax
[S]
反应速率达最大速率Vmax ；零级反应。 反应体系中所有的酶的活性中心均被底 物饱和，形成中间复合物（ES）。 所有的酶均有此饱和现象，只是达到饱 和时所需的底物浓度不同。
常见：维生素及其衍生物
小分子有机化合物的作用 在反应中起运载体的作用，传
递电子、质子或其它基团
某些辅酶（辅基）在催化中的作用
转移的基团
小分子有机化合物（辅酶或辅基）
名称
所含的维生素
氢原子（质子）
NAD＋（尼克酰胺腺嘌呤二核 苷酸，辅酶I
NADP＋（尼克酰胺腺嘌呤二 核苷酸磷酸，辅酶II
FMN（黄素单核苷酸）
催化剂的共性
1. 加快反应的速度，而反应前后没有 质和量的改变
2. 只能催化热力学上允许进行的反应
3. 只能加速可逆反应的进程，而不能改 变反应的平衡点
4. 作用的机理都是降低反应的活化能
一、酶促反应的特点
高效率
•比非催化反应高108～1020倍； •比一般催化剂高107～1013倍
酶可极大地降低反应所需的活化能 酶与一般化学催化剂降低反应活化能示意图
一、底物浓度对反应速率的影响
研究前提
I. 单底物、单产物反应 II. 酶促反应速率一般用单位时间内底物的消耗量和产物的生成量来
表示 III. 反应速率取其初速率
在其他因素不变的情况下，底物浓度对反应速 率的影响呈矩形双曲线关系。
V
反 应 初 速 度
0
底 物 浓 度 [S]
反应初速率随底物浓度变化曲线
第四节
酶促反应动力学
Kinetics of Enzyme-Catalyzed Reaction
酶促反应动力学
概念
研究酶促反应速率及其影响因素
用反应初速率来代表，即初始底物浓度被 消耗5﹪以内的速率。
酶促反应速率的影响因素
底物浓度、酶浓度、pＨ、温度、 激活剂和抑制剂等
二、酶促反应的机制
（一）酶-底物复合物的形成与诱导契合假说
酶底物复合物
E+S
ES
E+P
*诱导契合假说(induced-fit hypothesis)
酶与底物相互接近时，其结构相互诱导、 相互变形和相互适应，进而相互结合。这 一过程称为酶-底物结合的诱导契合假说 。
（二）酶促反应的其它机制
邻近效应与定向排列：类似分子内的反应。 多元催化：酶具有酸、碱双重催化作用。
酶的命名：
1. 酶的习惯命名 2. 酶的系统命名
第二节
酶的分子结构与功能
The Molecular Structure and Function of Enzyme
一、酶的分子组成
1.单纯酶
仅由氨基酸残基构成
2.结合酶
还含有非蛋白质部分
酶蛋白 + 辅助因子
(无催化活性) (无催化活性)
全酶
(有催化活性)
各部分在催化反应中的作用
酶蛋白决定反应的特异性 辅助因子决定反应的类型与性质
辅助因子
组成 分类
金属离子 常或见： K+、Na+、Mg2+、 小分子C有u2+机、化Zn合2+、物Fe2+
常见：维生素及其衍生物
辅基
辅酶
常见： K+、Na+、Mg2+、 Cu2+、 Zn2+、Fe2+
金属离子的作用 稳定酶的构象； 参与催化反应，传递电子； 在酶与底物间起桥梁作用； 中和阴离子，降低静电斥力等。
酶
第一节 概述
一、酶的概念
酶(enzyme) 是由活细胞产生的、具有高效催
化能力，高度专一性的生物催化剂。
大多数酶的化学本质为蛋白质， 少数RNA和DNA也有催化作用。
限速酶/关键酶。
二、酶的命名及分类
酶的分类
1. 氧化还原酶类 2. 转移酶类 3. 水解酶类 4. 裂解酶类 5. 异构酶类 6. 合成酶类
FAD（黄素腺嘌基
辅酶A（CoA）
烷基
钴胺素辅酶类
氨基
磷酸吡哆醛
二氧化碳
生物素
甲基、甲烯基、甲炔基、 四氢叶酸 甲酰基等一碳单位
尼克酰胺（维生素PP）之一
尼克酰胺（维生素PP）之一
维生素B2（核黄素） 维生素B2（核黄素） 维生素B1（硫胺素） 泛酸 维生素B12 吡哆醛（维生素B6之一） 生物素 叶酸
高度的特异性/专一性
一种酶仅作用于一种或一类化 合物, 或一定的化学键, 催化一定的 化学反应并生成一定的产物。
1. 绝对特异性 2. 相对特异性 3. 立体异构特异性
可调节性
对酶含量（生成量与降解量）的调节 对酶催化效力(酶活性)的调节 酶与代谢物的区域化，同工酶等
大方向：总活性增强 总活性减弱
(一)米－曼氏方程式
依据： 中间产物学说
E + S K1 ES K3 E + P
K2
1913年Michaelis和Menten提出反应速度与底 物浓度关系的数学方程式，即米－曼氏方程 式，简称米氏方程(Michaelis equation)。
V = Vm[S] K m + [S]
[S]：底物浓度 V：不同[S]时的反应速度 Vmax：最大反应速度(maximum velocity) Ｋm：米氏常数(Michaelis constant)
V = Vm[S] K m + [S]
•当 [S] << Km时,
V = Vm [S] Km
•当 [S] >> Km时, V ≌ Vm
零级反应 非正比关系
一级反应
底物浓度对反应速度的影响
二、酶的活性中心(active center)
酶是生物大分子，其分子体积比底 物分子体积要大得多。
在反应过程中，酶与底物的结合只 限于酶分子中一部份较小的部位。
与底物直接结合，并催化底物发生 化学反应的部位，称为酶的活性中心。
活性中心以外 的必需基团
结合基团
底物 催化基团 活性中心
活性中心内的必需基团
结合基团 (binding group) 与底物相结合
催化基团 (catalytic group) 催化底物转变成产物
活性中心外的必需基团
位于活性中心以外，维持酶活性中心 应有的构象所必需。
第三节
酶促反应的特点与机制
The characteristic and Mechanism of Enzyme Action
V Vmax
[S]
当底物浓度较低时 反应速率与底物浓度成正比；反
应为一级反应。
V Vmax
[S]
随着底物浓度的增高 反应速率不再成正比例加速；反
应为混合级反应。
V Vmax
[S]
反应速率达最大速率Vmax ；零级反应。 反应体系中所有的酶的活性中心均被底 物饱和，形成中间复合物（ES）。 所有的酶均有此饱和现象，只是达到饱 和时所需的底物浓度不同。
常见：维生素及其衍生物
小分子有机化合物的作用 在反应中起运载体的作用，传
递电子、质子或其它基团
某些辅酶（辅基）在催化中的作用
转移的基团
小分子有机化合物（辅酶或辅基）
名称
所含的维生素
氢原子（质子）
NAD＋（尼克酰胺腺嘌呤二核 苷酸，辅酶I
NADP＋（尼克酰胺腺嘌呤二 核苷酸磷酸，辅酶II
FMN（黄素单核苷酸）
催化剂的共性
1. 加快反应的速度，而反应前后没有 质和量的改变
2. 只能催化热力学上允许进行的反应
3. 只能加速可逆反应的进程，而不能改 变反应的平衡点
4. 作用的机理都是降低反应的活化能
一、酶促反应的特点
高效率
•比非催化反应高108～1020倍； •比一般催化剂高107～1013倍
酶可极大地降低反应所需的活化能 酶与一般化学催化剂降低反应活化能示意图
一、底物浓度对反应速率的影响
研究前提
I. 单底物、单产物反应 II. 酶促反应速率一般用单位时间内底物的消耗量和产物的生成量来
表示 III. 反应速率取其初速率
在其他因素不变的情况下，底物浓度对反应速 率的影响呈矩形双曲线关系。
V
反 应 初 速 度
0
底 物 浓 度 [S]
反应初速率随底物浓度变化曲线