高中生物 竞赛之生物化学竞赛第三章酶学

能 量 水
平 E+S
E1 ES
E2
G
P+ E
反应过程
二、酶的活性中心
1、酶的活性中心和必需基团 酶分子中直接与底物结合，并和酶催化作用直接
有关的区域叫酶的活性中心（active center）或活性部 位（active site），参与构成酶的活性中心和维持酶的 特定构象所必需的基团为酶分子的必需基团。
一、酶的活力与测定 二、影响酶作用的因素
1、酶浓度 2、底物浓度 3、pH 4、 温度 5、激活剂 6、抑制剂
酶促反应速度的测定与酶的活力单位
1、酶促反应速度的测定 初速度的概念 2、酶活力
酶催化一定化学反应的能力称酶活力，酶活力通 常以最适条件下酶所催化的化学反应的速度来确定。
3、酶活力的表示方法 4、酶活力测定方法：终点法 动力学法
4.裂合酶类
2.移换酶类
5.异构酶类
3.水解酶类
6.合成酶类
第三节 酶催化作用的结构基础
一、 酶催化的中间产物理论 二、 酶的活性中心 三、 酶作用专一性机理
酶催化的中间产物理论
ES kk11 ES k2 PE
酶（E）与底物（S） 结合生成不稳定的中间 物（ES），再分解成产 物（P）并释放出酶，使 反应沿一个低活化能的 途径进行，降低反应所 需活化能，所以能加快 反应速度。
➢ 小分子有机化合物：维生素等 传递电子、质子或某些化学基团
附表 B族维生素与辅基或辅酶的关系
酶的名称 氧化脱羧酶 黄素酶 脱氢酶
转氨酶
羧化酶 酰化酶 一碳单位 转移酶
辅基（辅酶） TPP FMN、FAD NAD+、 NADP+ 磷酸吡哆醛 磷酸吡哆胺 生物素
辅酶A
四氢叶酸（ THFA）
维生素 B1 B2 பைடு நூலகம்P
第一节 酶的概念及作用特点
一 、酶的概念、具有一般催化剂的特点
二、 酶作用的特点
• 高效性 • 专一性 • 易失活 • 活性可调控 • 有些酶需辅助因子
三、 酶的化学本质及类别 四、 酶专一性类型
酶的概念
酶是由活细胞产生的一类具有生物催化作用的有 机物（蛋白质和核酸）
• 与无机催化剂相比
相同点：化学反应前后质和量不变 只催化已存在的反应 不改变反应的平衡常数 作用机理相同即降低反应的活化能
诱导契合学说(induced-fit hypothesis)：酶的活性中 心在结构上具柔性，底物接近活性中心时，可诱导酶 蛋白构象发生变化，这样就使使酶活性中心有关基团 正确排列和定向，使之与底物成互补形状有机的结合 而催化反应进行。
酶专一性的“锁钥学说”
酶专一性的“诱导契合学说 ”
第四节 酶促反应的动力学
酶促反应初速度的概念
[P]
斜率=[P]/ t = V（初速度） t
酶活力测定方法
终点法: 酶反应进行到一定时间后终止其反应， 再用化学或物理方法测定产物或反应物量的变化。
动力学法:连续测定反应过程中产物\底物或辅酶 的变化量，直接测定出酶反应的初速度。
酶活力的表示方法
活力单位（active unit） 量度酶催化能力大小 习惯单位（U）: 底物(或产物)变化量 / 单位时间
催化基团：位于催化部位的基团 酶的活性部位或活性中心：通常将酶
的结合部位和催化部位总称为活 性中心 结合部位决定酶的专一性。 催化部位决定酶所催化反应的性质。
三、酶作用专一性机理
锁钥学说(lock and key th0ery)：将酶的活性中心 比喻作锁孔，底物分子象钥匙，底物能专一性地插入 到酶的活性中心。
酶的专一性
概念：酶对所催化的分子（底物，Substrate）化学 结构的特殊要求和选择
类别：绝对专一性和相对专一性
绝对专一性和相对专一性
绝对专一性 有的酶对底物的化学结构要求非常严格， 只作用于一种底物，不作用于其它任何物质，如脲酶仅 作用于尿素。
相对专一性 有的酶对底物的化学结构要求比上述绝 对专一性略低一些，它们能作用于一类化合物或一种化 学键。
实例；胰凝乳蛋白酶（chymotrypsin） 羧肽酶（ribonuclease）
胰
凝
乳
Ser
蛋
白
酶
的
活
性
中 His
Asp
心
活性中心重要基团: His57 , Asp（天）102 , Ser（丝）195
为Tyr 酪248 为Arg 145 为Glu 270 为底物
羧肽酶活性中心示意图
Zn
• 活性中心
酶分子中直接和底物结合并起催化反应的部位 是酶分子上必需基团集中存在的区域
包括结合部位和催化部位
结合部位(Binding site)
酶分子中与底物结合的部位或区域一般称为结 合部位，位于结合部位的基团称为结合基团
结合部位与结合基团
催化部位与催化基团
催化部位(Catalytic site): 酶分子中 促使底物发生化学变化的部位称 为催化部位。
胰凝乳 弹性蛋白酶 胰蛋白酶 蛋白酶
消化道蛋白酶作用的专一性
酶的化学本质及类别
据酶分子 组成分类
据酶蛋白 特征分类
单纯蛋白质酶类
酶蛋白质
结合蛋白质酶类
单体酶 寡聚酶 多酶复合体
金属离子
辅助因子 小分子有机物
• 辅助因子
辅酶(结合疏松） 辅基(结合紧密）
➢ 金属离子：常见的有K+、Na+、Mg2+、Cu2+、Fe2+、Zn2+ 维持酶的活性构象 在酶与底物间起桥梁作用，将酶与底物联结起来
1） 键专一性 有的酶只作用于一定的键，而对键 两端的基团并无严格要求，如二肽酶水解二肽。
2）基团专一性 另一些酶，除要求作用于一定的键 以外，对键两端的基团还有一定要求，往往是对其中一
个基团要求严格，对另一个基团则要求不严格。
消化道内几种蛋白酶的专一性
氨肽酶
（芳香）
（硷性）
羧羧肽肽酶酶
（丙）
胃蛋白酶
B6
生物素 泛酸 叶酸
反应中的作用 转移醛基 转移氢原子 转移氢原子
转移氨基、氨基酸脱 羧酶（CO2） 固定CO2 酰基转移 一碳单位活性载体
第二节 酶的命名和分类
一、 命名：习惯命名；系统命名 二、 国际系统分类法
*国际生物化学会酶学委员会（Enzyme Commsion）将酶
分成六大类：
1.氧还原酶类
第三章 酶学
主要内容：介绍酶的概念、作用特点 和分类、命名，讨论酶的结构特征和催化 功能以及酶专一性及高效催化的策略，进 而讨论影响酶作用的主要因素。对酶工程 和酶的应用作一般介绍。
目录
第一节 酶的概念及作用特点 第二节 酶的命名和分类 第三节 酶催化作用的结构基础 第四节 酶促反应的动力学 第五节 重要的酶类及酶活性的调控