蛋白质的分子结构
蛋白质结构与功能的关系
蛋白质结构与功能的关系蛋白质是一类生物大分子，扮演着生物体内多个重要功能的角色。
蛋白质的结构与功能密切相关，不同的结构决定了蛋白质的不同功能。
本文将探讨蛋白质结构与功能之间的关系。
一、蛋白质的结构蛋白质由氨基酸残基组成，而氨基酸是由氨基基团、羧基和侧链组成的。
蛋白质的结构可以粗略地分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
1. 一级结构：一级结构是指蛋白质的氨基酸序列，也即是蛋白质链上的氨基酸的排列顺序。
一级结构决定了蛋白质的种类与特性。
2. 二级结构：二级结构是指蛋白质链内部小区域的折叠形式。
常见的二级结构包括α-螺旋和β-折叠。
这种结构形式的组合方式可以使蛋白质更加稳定。
3. 三级结构：三级结构是指蛋白质整个链的折叠形式。
蛋白质链折叠后形成了特定的形状，如球状、柱状等。
这种三维结构决定了蛋白质的功能。
4. 四级结构：四级结构是由多个蛋白质链聚集形成的大分子复合物。
这种结构形式常见于多肽激素或者酶分子。
二、蛋白质的功能蛋白质拥有多种重要的功能，包括酶活性、结构支持、运输、免疫等等。
这些功能与蛋白质的结构密切相关。
1. 酶活性：许多蛋白质是酶，负责调控生物体内的代谢反应。
酶的活性与其结构密切相关，特定的结构可以提供适应特定环境的催化场所，从而使酶能够有效地催化化学反应。
2. 结构支持：蛋白质在细胞内起到了结构支持的作用。
例如，细胞骨架蛋白质赋予了细胞形态和机械强度，胶原蛋白构成了组织的结构基础。
不同的蛋白质结构决定了其在结构支持方面的功能。
3. 运输：蛋白质可以作为运输分子，将重要的物质如氧气、营养物质等运送到细胞或组织内。
例如，血红蛋白是负责运输氧气的蛋白质。
4. 免疫：抗体是一种特殊的免疫蛋白质，它们可以检测并结合病原体，从而促进机体的免疫反应。
抗体的结构决定了其能够与不同的抗原结合，从而对抗体的免疫功能起到重要作用。
三、蛋白质结构与功能的关系蛋白质的结构决定其功能。
特定的结构使得蛋白质能够在特定的环境中发挥其功能。
蛋白质结构与分析方法
蛋白质结构与分析方法蛋白质是生命体中的重要分子之一，其结构对生命活动的进行起着至关重要的作用。
因此，对蛋白质结构的研究成为了生命科学中一项重要的研究领域。
本文将探讨蛋白质结构及其分析方法。
一、蛋白质的结构蛋白质在生物大分子中占据非常重要的位置，其分子结构复杂，通常由氨基酸序列和三级结构组成。
氨基酸序列通常是指蛋白质中氨基酸的排列顺序，而三级结构则是指蛋白质在空间中所形成的特定的结构。
蛋白质的结构可以分为四个层次，即一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
其中，一级结构是指蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。
二级结构是在氨基酸序列中的某一段区域内，相邻氨基酸之间的空间构象相同的规则局部结构，包括α-螺旋、β-折叠、β-转角等。
三级结构是指整个蛋白质分子的立体结构，由氨基酸序列和二级结构中相邻段之间的连接方式所决定。
四级结构则是指由两个或多个蛋白质分子组成的复合体。
二、蛋白质分析方法1. X射线晶体学X射线晶体学是研究蛋白质分子结构的主要方法之一。
该方法的核心是通过将蛋白质结晶成晶体，然后进行X射线衍射实验，从而获得蛋白质的高分辨率结构信息。
该方法已经被广泛应用于新药研发中。
2. 核磁共振核磁共振（NMR）技术是蛋白质结构分析的另一种重要方法。
在NMR技术中，蛋白质的解离产物（即单个的多肽链）被置于磁场中，并通过测量其核磁共振信号来测定蛋白质的三维结构。
与X射线晶体学不同，NMR技术可以直接测定溶液中的蛋白质分子结构。
3. 质谱质谱技术是一种高度敏感的分析方法，可以用于分离和测量蛋白质分子和其组成部分的质量。
通过将蛋白质进行裂解，并利用质谱仪对其进行分析，可以得到蛋白质的氨基酸序列和其分子量信息。
该方法已经被广泛应用于蛋白质组学领域。
4. 电泳电泳技术是利用电场在非均质介质中移动带电颗粒的技术。
通过将蛋白质在凝胶上进行电泳，可以根据蛋白质分子的质量和电荷特性分离出不同大小和电荷的蛋白质，进而进行进一步的分析。
蛋白质的分子结构
defined AA sequence.
MW：5700 dalton，51个氨基酸残基，A链21个残基，B链30个残基。 A链内有1个2硫键 Cys 6 — Cys 11
A.B链间有2个2硫键 A.Cys 7－B.Cys 7 A.Cys 20 — B.Cys 19
（2）牛胰核糖核酸酶（RNase） 一条多肽链，124AA残基组成，四 个链内二硫键，分子量12600.它是测出一 级结构的第一个酶分子。
（2）胰岛素原的激活
preproinsulin
signal peptidase peptidase
proinsulin
insulin
5）多肽或蛋白质的人工合成
Solid-phase synthesis of polypeptide P193：
+
第 二 向
a b
+
第一向
pH6.5 图中a、b两个斑点是 由一个二硫键断裂 产生的肽段
-
Brown和Hartlay对角线电泳图解
3.蛋白质一级结构生物功能 1 )蛋白质一级结构举例：
（1）胰岛素（Insulin）
The determination of the AA sequence of insulin (1953) is a landmark in biochemistry because it showed for the first time that a protein has a precisely
镰刀状红细胞贫血病：病人体内红细胞的形状为新月 形，即镰刀状。此种细胞壁薄，而且脆性大，极易涨破 而发生溶血；再者，病变的细胞粘滞加大，易栓塞血管； 由于流速较慢，输氧机能降低，使心脏器官供血出现障 碍，从而引起头昏、胸闷而导致死亡。
简述蛋白质的一二三四级结构
简述蛋白质的一二三四级结构蛋白质的一二三四级结构是生命科学中最基本也是最重要的概念之一。
它们构成了我们所知道的生物体的基本结构，包括细胞器，细胞膜，细胞壁，以及许多其他细胞器官，并在细胞的各个阶段都起着重要的作用。
这就是蛋白质的一二三四级结构的重要性。
说起来，蛋白质的一二三四级结构一共有四个层次，具体来说就是原子，分子，结构和超级结构。
首先，蛋白质的一级结构指的是蛋白质由多个单糖单脂肪酸链构成的结构。
它们是细胞最基本的组成部分，其组成学称为“氨基酸”。
他们大小形状不同，数量也不同，它们可以用来构成各种不同形状和功能，也就是蛋白质的一级结构。
蛋白质的二级结构指的是蛋白质的分子结构，也就是氨基酸链的结构。
这种结构由多个氨基酸通过硫键形成的二级结构，它们有助于增强蛋白质的稳定性，使其能够承受体外活性力，这也是蛋白质的二级结构的重要意义。
蛋白质的三级结构指的是蛋白质的折叠结构，它包括α螺旋，β折叠，π折叠和ππ桥等类型结构，其中α螺旋是最常见的结构，其中氨基酸链形成一种特殊的结构，形成了一种“手腕”状结构，使蛋白质具有更好的吸水性，有助于增强蛋白质的功能性，这也是蛋白质的三级结构的重要意义。
最后，蛋白质的四级结构指的是蛋白质的超级结构。
它是蛋白质结构的最后一步，也是最重要的步骤。
通过超级结构，蛋白质能够形成更加完整的结构，增强其功能性，也更容易被生物体识别。
这样，蛋白质的四级结构就发挥了关键作用。
总的来说，蛋白质的一二三四级结构是生命科学中最基本也是最重要的概念之一。
一级结构指的是蛋白质由多个单糖单脂肪酸链构成的结构，二级结构指的是蛋白质的分子结构，三级结构指的是蛋白质的折叠结构，而四级结构指的是蛋白质的超级结构。
这就是蛋白质的一二三四级结构的重要性。
蛋白质一二三四级结构可以被用来研究一系列问题，从而理解蛋白质的功能，比如蛋白质催化，蛋白质结构，蛋白质活性结合和蛋白质与细胞功能相关的研究。
因此，这些研究从技术上说起着重要的作用。
蛋白质的结构和功能
蛋白质的结构和功能蛋白质的基本概念蛋白质是生物体中最重要的分子之一，由氨基酸组成。
在生物体内，蛋白质发挥着多种重要的生物功能，是身体内许多生命活动的基础。
蛋白质的结构和功能受多种因素的影响，包括氨基酸序列、结构和环境等。
蛋白质的结构蛋白质的结构通常分为四个层次，包括原生结构、二级结构、三级结构和四级结构。
- 原生结构：原生结构指的是蛋白质完全折叠成稳定的状态，具有生物活性的状态。
- 二级结构：二级结构是蛋白质中氨基酸的局部有序结构，常见的二级结构包括α螺旋和β折叠。
- 三级结构：三级结构是整个蛋白质分子的空间结构，由多个二级结构元素组成。
- 四级结构：四级结构是由两个或多个蛋白质分子组合而成的复合物，具有特定的功能。
蛋白质的功能蛋白质的功能多种多样，包括酶、激素、抗体、载体等。
- 酶：蛋白质作为酶参与许多生物体内的生化反应，加速化学反应的进行。
- 激素：蛋白质可以作为激素在细胞间传递信号，调节生物体内的生理过程。
- 抗体：蛋白质作为抗体参与免疫反应，识别并结合外来抗原，保护机体免受细菌和病毒的侵害。
- 载体：蛋白质可以作为载体分子，运输物质在细胞内和细胞间。
蛋白质的合成和调控蛋白质的合成由DNA转录为mRNA，再由mRNA翻译为蛋白质，整个过程受到多种调控机制的影响。
- 转录调控：转录因子可以在DNA上结合，调控基因的转录活性，影响蛋白质合成的速率。
- 翻译调控：在翻译过程中，mRNA的稳定性、翻译起始子、tRNA的可用性等都可以影响蛋白质的合成过程。
蛋白质的变性与重折叠蛋白质的结构和功能受环境条件的影响，一些极端条件可能导致蛋白质的变性或重折叠。
- 变性：蛋白质的变性指的是其结构在极端条件下失去稳定性和生物活性，包括热变性、酸性变性等。
- 重折叠：在适当的条件下，有些变性的蛋白质可以重新折叠成活性的结构，这被称为重折叠。
结语综上所述，蛋白质作为生物体内最重要的分子之一，在维持生命活动中扮演着不可或缺的角色。
蛋白质的分子结构
三、蛋白质的分子结构蛋白质的分子结构（一）一级结构（线性结构、基本结构）蛋白质的一级结构(primary structure ) 指它的氨基酸序列 。
比喻：珍珠项链1954年英国生物化学家Sanger 报道了胰岛素（insulin ）的一级结构（参见教材P7），这是世界上第一个被确定一级结构的蛋白质。
A 链：21个AA ，B 链：30个AA ，A 、B 两链通过两个二硫键相连，A 链本身第6及11位两个半胱氨酸形成一个链内二硫键。
1960年Moore 和Stein 测出了牛胰核糖核酸酶的一级结构，含124个AA ，链内有4个二硫键。
蛋白质的一级结构是决定其空间结构的基础，而空间结构则是其实现生物学功能的基础。
（二）空间结构（又称构象）定义：是指蛋白质分子内各原子围绕某些共价键的旋转而形成的各种空间排布及相互关系。
Pr 构象：主链构象、侧链构象两者相互依赖，相互影响一般根据蛋白质构象的范围和复杂程度，人为地将Pr 的空间结构分为：二级、三级和四级结构。
1.1.二级结构二级结构二级结构：：蛋白质多肽链主链原子的局部空间排布。
（1） 形成二级结构的基础肽键平面：肽键中的C 、H 、O 、N 、四个原子和与它们相邻的两个α碳原子都处在同一个平面上，这个平面称为~。
多肽链＝通过可旋转的α-碳原子连接的酰胺平面链提问：影响蛋白质构象的作用力有哪些？内力（内因）：蛋白质分子内各原子间作用力外力（外因）：与溶剂及其他溶质作用力内因为主，外因通过改变内因起作用（2）基本形式：包括α-螺旋、β-折叠、β-转角、不规则卷曲（自由回转或松散肽段）四种方式。
A. α-螺旋（蛋白质最常见的二级结构形式）天然蛋白质大部分为右手螺旋（顺时针）几个数值：螺旋一周3.6个AA，螺距0.54nm,每个残基跨距为0.15nm作用力：氢键—相邻螺旋之间通过肽键上的酰基氧与亚氨基氢形成。
B.β折叠：是多肽链的折叠形式平行肽链间以氢键从侧面连接的构象维持β-折叠的作用力也是肽键衍生出的氢键：平行式、反平行式C.β转角作用力——同样是肽键衍生来的氢键但由于只有这一个氢键，只形成β—转角结构。
蛋白质的分子结构
2. 类型
三.蛋白质的超二级结构
αααα-由两股或三股右手螺旋缭绕而成的左手螺旋 ββ-由两股β折叠片，中间加入α ββ-由两股β折叠片，中间加入α螺旋而形成的片 层结构 βββ-由三条或更多的反平行式β 链通过β βββ-由三条或更多的反平行式β-链通过β-转 角或其它的肽段连接而成的结构
2. 类型
二. 蛋白质的二级结构
（二）酰胺平面 酰胺平面
O — C — NH —
O–
+
—C
NH —பைடு நூலகம்
O Cα — C
键长介于单 双键之间
N — Cα H
酰胺平面 —— 由肽键周围的 个原子组成的刚性平面 由肽键周围的6个原子组成的刚性平面
C--N 0.145 nm (正常) --N (正常 正常) C=N 0.125 nm (正常) (正常 正常) C=N 0.133 nm
二. 蛋白质的二级结构 （一）二级结构的概念 蛋白质分子的多肽链按一定方式折叠、 蛋白质分子的多肽链按一定方式折叠、盘绕或组 装成特有的空间结构，亦称高级结构。 装成特有的空间结构，亦称高级结构。 高级结构 X- 射线衍射技术研究表明， 肽键C-N 键介于单键 射线衍射技术研究表明 ， 肽键 C 和双键之间，具有部分双键性质，不能自由旋转， 和双键之间，具有部分双键性质，不能自由旋转，其 中绝大多数都形成刚性的酰胺平面结构。 中绝大多数都形成刚性的酰胺平面结构。
三.蛋白质的超二级结构
A．αα；B β X β； C β α β； D β-曲折； E. 回形拓扑结构 αα； 曲折；
3. 结构域 (domain)
三.蛋白质的超二级结构
指多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形 成三级结构的局部折叠区， 成三级结构的局部折叠区 ， 它是相对独立的紧密球 状实体，称为结构域（ 状实体，称为结构域（domain）或功能域。 ）或功能域。
04、蛋白质的结构
（2）常用测定方法简介
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蛋 白 质 一 级 结 构 的 测 定
A.测定蛋白质分子中多肽链的数目。 通过测定末端氨基酸残基的摩尔 数与蛋白质分子量之间的关系，即 可确定多肽链的数目。
（2）常用测定方法简介
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蛋 白 质 一 级 结 构 的 测 定
B.多肽链的拆分。 由多条多肽链组成的蛋白质分子， 必须先进行拆分。
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C. 二 硫 键 的 断 裂
S S
胰岛素
HO-CH2-CH2-SH
SH
SH SH SH SH SH ICH2COOH
SCH2C00H SCH2C00H
SCH2C00H SCH2C00H
SCH2C00H
SCH2C00H
（2）常用测定方法简介
目录
C.二硫键的断裂 蛋 应用过甲酸氧化法拆分二硫键。
二硝基氟苯（DNFB）法
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末 端 基 氨 基 酸 测 定
Sanger法。2,4-二硝基氟苯在碱性条件下，能够与 肽链N-端的游离氨基作用，生成二硝基苯衍生物 （DNP）。 在酸性条件下水解，得到黄色DNP-氨基酸。该产物 能够用乙醚抽提分离。不同的DNP-氨基酸可以用色 谱法进行鉴定。
目录
O NH CH C R2 R3
O NH CH C R4
O NH CH C
R1
水解位点
肽链
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糜 蛋 白 酶
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或胰凝乳蛋白酶 （Chymotrypsin ）：R1=Phe, Trp,Tyr时水解 快; R1= Leu， Met和His水解稍 慢。 R2=Pro 水解受抑。
蛋白质的分子结构
β－折叠在蛋白质中含量仅次于 －螺旋，和－螺旋相比，稳定 性相对较差，结构参数较易变化， 扭曲程度也可各有不同，一般位 于蛋白质的中心，外面由稳定的 －螺旋包围。也有蛋白全由β－ 折叠组成，如免疫球蛋白，这样 的结构相对较柔软，易于发生构 象变化。
β －转角（β -turn）
特征：多肽链
形成因素：与ＡＡ组成和排 列顺序直接相关。
多态性：多数为右手（较稳 定），亦有少数左手螺旋存 在（不稳定 ）；存在尺寸不同
的螺旋。
-helix
链内氢键
O H ‖ │ -C-［NH-CαHR-CO-］3 N Aa1的酰胺基团的-CO基与Aa5酰胺基团的 -NH基形成链内氢键。
-helix何时不稳定?
三级结构特征：
含多种二级结构单元
有明显的折叠层次； 是紧密的球状或椭球 状实体 分子表 面有一 空穴 ( 活性部位)； 疏水侧链埋藏在分子 内部，亲水侧链暴露 在分子表面
无规则 卷曲 β-折叠
空穴
β-转角 α-螺旋
肌 红 蛋 白 三 级 结 构
肌红蛋白的血红素辅基
分子伴侣 （molecular chaperone） 与蛋白质的折叠
蛋白质中氨基酸的连接方式
肽键
肽平面
肽单元 (peptide unit)、肽平面
-Cα-CO-NH-Cα/-
牛胰岛素的一级结构
牛 胰 核 糖 核 酸 酶 的 一 级 结 构
维持一级结构的化学键：
1.肽键 2.二硫键
蛋白质的高级结构
一、二级结构与超二级结构
二、三级结构和结构域
三、亚基缔合和四级结构
β转角
β折叠片
α螺旋
自由回转
α－螺旋（α－helix）
蛋白质分子结构
无
规
则
卷
曲
无规则卷曲
示
意
图
细胞色素C的三级结构
蛋白质分子中那些没有确定规律性的部分肽链构象称为无规卷曲。
三、蛋白质的三级结构
（一） 定义
整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。 即肽链中所有原子在三维空间的排布位置，包括 主链和侧链。三级结构的形成使得在序列中相隔 较远的氨基酸侧链相互靠近。 主要的化学键
亚基之间的结合力主要是疏水作用，其次 是氢键和离子键。
-亚基
如：血红蛋白含有四个亚基，为22，血红素 每个亚基含一个血红素，每个血红素 Fe2
+
可结合一个氧分子。亚基含141个氨 基酸残基，亚基含146个氨基酸残基。 -亚基
-亚基
血红素 Fe2
+
-亚基
第五节 蛋白质结构与功能的关系
一、蛋白质一级结构与功能的关系
疏水键、离子键、氢键和 Vander Waals力等。
目录
肌红蛋白 (Mb) 的三级结构
C 端
N端
四、蛋白质的四级结构
有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链， 每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白 质的亚基 (subunit)。
蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接 触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级 结构。
蛋白质构象改变导致疾病的机理：有些蛋 白质错误折叠后相互聚集，常形成抗蛋白水解 酶的淀粉样纤维沉淀，产生毒性而致病，表现 为蛋白质淀粉样纤维沉淀的病理改变。
这类疾病包括：人纹状体脊髓变性病、老 年痴呆症、亨停顿舞蹈病、疯牛病等。
简述蛋白质的各级结构及主要作用力
简述蛋白质的各级结构及主要作用力蛋白质是勃朗宁分子生物学家以及法国化学家吉尔费芒型结构理论发现的天然高分子，也是一种重要的生物体中的生物大分子，具有各种重要的生理和生化功能，因此对分子生物学的研究有着重要意义。
蛋白质的结构具有多层次的复杂性：从宏观层面至微观层面，可以一直分解三级结构，它们分别是原子结构、分子结构和三维结构。
原子结构：构成蛋白质的原子级结构，即蛋白质的核心结构，是由碳、氮、氧、氢和硫四种元素构成的，形成蛋白质核酸数千个原子站构成。
分子结构：首先，胺基酸分子结构是由胺根（NH2）与酸根（COOH）两个部分组成，它们通过氨基酸残基的缩合反应形成。
其中，氨基酸残基又被分为两种：R基团（side chain）和α胺基酸（α-amino acid），α胺基酸又是由背核（backbone）和一个R基团组成，R基能够向蛋白质分子中不同的单元结构贡献它的不同静电性，因此将蛋白质分子中的单元结构团聚形成一个具有立体结构的折叠氨基酸链。
三维结构：蛋白质的三维结构是指从单元级到宏观级的结构，它综合运用物理和化学作用力，能够控制蛋白质的活动机制。
它主要包括了静电相互作用，由R-基团的静电影响所带来的“局部”负荷均衡策略，螺旋结构的空间协调作用以及双股结构和胞外膜结构特性。
蛋白质的各种结构及作用力一般可以分为显著的活性中心、活性中心相关的定位、肽链路径和少量氨基酸的改变、宏观结构的动态aaa，以及静电影响、空间协调结构、反键结构和表面粘附热力学四大类。
其中，显著活性中心包括了蛋白质活性除尘地蛋白、酶原位转移酶等，是活性中心及其它一些启动反应的蛋白质活性位点，是蛋白质活性的核心；活性位点相关定位指活性中心分子附近的某一特定位点，能够促进。
简述蛋白质各级结构及其主要化学键
简述蛋白质各级结构及其主要化学键蛋白质是维持生命活动必不可少的一类物质，它不仅可以用于调节细胞内催化反应，也可以参与细胞膜脂质体系的建立，以及免疫系统的特异性反应。
蛋白质是由氨基酸按一定的规律排列而成的复杂分子，在稳定性及其活性方面有着很强的能力。
也因为它的复杂性，蛋白质的行为受到其各种结构上的制约。
蛋白质的结构可以归纳为四个层次，分别是全蛋白分子结构、亚基结构、亚结构以及分子面结构。
全蛋白分子结构是蛋白质的最高级架构，它是描述蛋白质的氨基酸序列排列及连接形式的总体框架。
亚基结构是指蛋白质的氨基酸组成团，其中包括螺旋和角落，其余氨基酸则构成螺旋和角落的连接部分。
而亚结构就是指蛋白质的氨基酸组成的更小的团，由一系列的完全或不完全稳定的折叠组成。
最后，分子面结构是指蛋白质的氨基酸组成的更细微的结构，其中包括氨基酸分子面特定区域的结构构建。
蛋白质的稳定性和活动性都非常依赖于它各级结构所形成的化学键。
螺旋结构形成的主要原子间化学键是肽键，它是一种非常重要的键，可以提供蛋白质稳定性和活性的双重保证。
另外，螺旋结构也可以形成极性的氢键和盐键，这些键在调节一些酶的活性方面起着重要作用。
角落结构所形成的主要原子间化学键是范德华力，它能够使构型保持稳定，可以抵抗外界的热能和紫外线的破坏。
其他包括疏水性相互作用、极性相互作用以及核酸配对等次要原子间化学键，也起着重要作用。
综上所述，蛋白质是一类由氨基酸按一定规律排列而成的复杂分子，从全蛋白分子结构、亚基结构、亚结构以及分子面结构四个层次来看，其行为受到其结构的影响，稳定性和活性也与其形成的化学键有着密切的关系。
螺旋结构形成的主要原子间化学键是肽键，其余键则有范德华力、氢键和盐键等，这些化学键对于稳定性和活性的调节都发挥着重要作用。
蛋白质的分子组成
蛋白质的分子组成
(一)蛋白质的元素组成及特点
蛋白质主要由碳、氢、氧、氮等元素组成。
氮最恒定平均为16%(计算题)。
(二)蛋白质的基本结构
组成蛋白质的基本结构：氨基酸，共有20种，均为L-α-氨基酸(甘氨酸除外，因不含手性碳原子)。
(三)氨基酸的分类
1.非极性脂肪族氨基酸7种(脯氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸、丙氨酸、甘氨酸和甲硫氨酸、)
2.极性中性氨基酸5种(苏氨酸、天冬酰胺、丝氨酸、半胱氨酸和谷氨酰胺)
3.含芳香环氨基酸3种(酪色苯)
4.酸性氨基酸2种(天冬氨酸和谷氨酸)
5.碱性氨基酸3种(赖氨酸、精氨酸和组氨酸)
记忆：冬天(天冬氨酸)的谷(谷氨酸)子是酸的，
捡(碱性氨基酸)来(赖氨酸)精(精氨酸)煮(组氨酸)。
蛋白质的分子结构考点总结
蛋白质的分子结构考点总结
●一级结构
●蛋白质中氨基酸的种类和数量以及氨基酸在多肽链中的排列顺序
●肽键、二硫键
●二级结构
●多肽链主链骨架中的若干肽段各自沿某个轴盘旋转或折叠，并以氢键维持从而形成
具有规律的构象或结构
●氢键
●α-螺旋β-折叠β-转角无规则卷曲
●每隔3.6个氨基酸残基上升一圈，螺距0.54nm
●超二级结构
●蛋白质分子中由若干相邻的二级结构单元（α-螺旋、β-折叠、β-转角等）组合在一
起，彼此相互靠近，形成在空间上能辨认的、有规则的二级结构组合体。
●疏水键
●三级结构
●整个多肽链在三维空间上的构象成为球状蛋白质分子。
●氢键、疏水键、离子键、范德华力
●四级结构
●数条具有独立的三级结构和多肽链通过非共价键相互连接而成的聚合体结构
●疏水键（主要）、氢键、范德华力、离子键。
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20 ～ 20 学年度第学期
教师课时授课教案
学科系：医学院授课教师：
专业：临床科目：生物化学
教研室主任签字：学科系系办主任签字：年月日年月日
第二章蛋白质的结构与功能
第二节蛋白质的分子结构
蛋白质功能主要由其结构所决定，一般分为基本结构和空间结构，基本结构又被称为一级结构，空间结构包括二、三、四级结构。
一、蛋白质分子的基本结构
蛋白质的基本结构即一级结构，是指蛋白质分子中从N-端至C-端的氨基酸的排列顺序。
蛋白质一级结构中主要的化学键是肽键，有些蛋白质还包括二硫键。
牛胰岛素是世界上第一个被确定一级结构的蛋白质(图25)牛胰岛素分子含A、B两条多肽链，A链由21个氨基酸组成，B链由30个氨基酸组成，两条多肽链通过两对二硫键连接。
图2-5牛胰岛素的一级结构
一级结构是蛋白质空间构象和生物学功能的基础。
蛋白质一级结构的阐明，对揭示某些疾病的发病机制和指导治疗有十分重要的意义。
二、蛋白质分子的空间结构
蛋白质分子在一级结构的基础上，多肽链在空间进行折叠和盘曲，形成特有的空间结构。
(一)蛋白质的二级结构
蛋白质的二级结构是指蛋白质分子中某一段多肽主链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，不涉及氨基酸残基侧链的构象。
蛋白质的二级结构以肽单元为结构基础，可形成的主要形式包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲。
1.α-螺旋α-螺旋结构是蛋白质分子中较为常见的二级结构，是指多肽链以α-碳原子为转折点，以肽单元为单位，按顺时针方向围绕中心轴盘曲而成的右手螺旋(图2-6)，肽单元平面与螺旋中心轴平行;每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺距为0.54mm；每个肽键的亚氨基氢(N-H)与相邻第四个肽键的羰基氧(C＝0)形成氢键，氢键的方向与螺旋长轴基本平行。
肽链中所有肽键的亚氨基氢和羰基氧都可形成氢键，是维持α-螺旋结构稳定的主要作用力。
2. β-折叠β-折叠也称为β-片层，多肽链充分伸展，每个肽单元以C为旋转点，依次折叠成锯齿状结构，氨基酸残基的侧链基团交替位于锯齿状结构的上下方（图2-7）。
β-折叠可由条多肽链折返而成，也可由两条及以上多肽链顺向或反向平行排列而成。
相邻肽链中肽键的亚氨基氢与羰基氧形成链间氢键，从而稳定结构。
3. β-转角蛋白质分子中，肽链出现180°回折的部分形成β-转角，通常由四个氨基酸残基构成，依靠第一个氨基酸残基的羰基氧与第四个氨基酸残基的亚氨基氢之间形成氢键来维系结构的稳定（图2-8）。
4. 无规卷曲无规卷曲是指多肽主链没有确定规律性的部分构象。
无规卷曲同样具有重要的生物学功能，酶的功能部位常包含此构
象。
（二）蛋白质的三级结构
蛋白质的三级结构是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。
对于只有一条多肽链的蛋白质，三级结构是它的最高级空间结构。
蛋白质只有具有完整的三级结构，才具有全部的生物学功能。
维持蛋白质三级结构稳定的作用力主要依靠次级键，如疏水键、离子键、氢键和范德华力以及二硫键等（图2-9），其中疏水键是维系蛋白质三级结构稳定最主要的作用力。
通过三级结构的形成，在一级结构上相距较远的氨基酸残基随着多肽链的盘曲与折叠，彼此聚集在一起，形成一些在功能上相对独立，结构较为紧凑的区域，称为结构域（domain）结构域常呈“口袋”，“缝隙”等形状，执行特定的生物学功能，例如酶的活性中心、受体分子结合配体的部位等。
（三）蛋白质的四级结构
人体内许多蛋白质由两条或两条以上的多肽链组成，每一条具有独立三级结构的多链称为亚基（subunit）。
亚基与亚基之间呈特定的空间排布，并以非共价键相连接，蛋白质分子中各个亚基的空间排布及相互作用称为蛋白质的四级结构。
亚基之间以非共价键相连如疏水键、氢键、离子键等。
单独的亚基没有生物学功能，只有各亚基聚合成完整的四级结构，蛋白质才有生物学功能。
血红蛋白（Hb）是由两条a亚基和两条β亚基构成的四聚体，血红蛋白的四个亚基通过离子键相连构成四聚体才具有运输O2与CO2的功能。
三、蛋白质结构与功能的关系
体内种类众多的蛋白质一级结构和空间结构各不相同，每一种蛋白质执行各自特异的生物学功能，可见蛋白质结构与功能之间存在密切关系。
（一）蛋白质一级结构与功能的关系
蛋白质一级结构是空间结构的基础，也是蛋白质发挥功能的基础级结构相似的蛋白质，其空间结构及功能也相似。
一级结构中大多数氨基酸及其顺序是维持空间构象和功能所必需的，这些氨基酸残基直
接参与构成蛋白质的活性区，或者处于蛋白质构象的关键部位。
还有一部分氨基酸与蛋白质构象、功能关系不大。
例如，不同动物的胰岛素分子都由A、B两条链组成，且二硫键的配对位置和空间构象也极相似，所以它们都发挥调节血等生理功能。
这些胰岛素分子只有个别氨基酸的差异(表2-2)，且都处于活性部位以外，对维持活性并不重要。
在蛋白质分子中，参与功能活性部位构成的氨基酸残基，或处于特定构象关键部位的氨基酸残基，即使仅发生一个氨基酸残基的异常，该蛋白质的功能也会受到明显影响。
如镰形红细胞贫血的发生，是由于血红蛋白β亚基的第六位谷氨酸被缬氨酸取代，血红蛋白就聚积成丝，相互黏着，导致红细胞变成镰刀状而极易破碎，导致贫血。
这种由蛋白质分子变异所导致的疾病称为分子病。
（二）蛋白质空间结构与功能的关系
蛋白质的空间结构与蛋白质的功能密切相关，构成毛发的角蛋白因其结构中存在大量的α-螺旋而坚切且富有弹性，蚕丝的丝心蛋白因存在大量的β-折叠而柔软、伸展。
1.肌红蛋白和血红蛋白的结构与功能的关系肌红蛋白(Mb)与血红蛋白(Hb)都是含有血红素辅基的蛋白质(图2-10)，所以肌红蛋白
与血红蛋白都能与02可逆性的结合。
这表明空间结构是蛋白质功能的基础，相似的空间结构有着相似的功能。
由于肌红蛋白与血红蛋白空间结构上有所不同，因此，二者与O2结合的特性是有差异的。
肌红蛋白是一个只有三级结构的蛋白质，整条多肽链折叠成紧密球状分子。
血红蛋白是由两条a亚基和两条β亚基组成的四聚体。
肌红蛋白易与O2结合，血红蛋白在O2分压很低时，较难与O2结合。
一旦血红蛋白分子中的一个亚基与02结合，就会引起该亚基构象发生改变，并引起其他三个亚基的构象相继发生变化，使它们易于和O2结合。
2.蛋白质空间构象改变与疾病若蛋白质的空间构象发生改变，尽管一级结构没有改变，仍可影响其功能，严重时可导致疾病的发生。
蛋白质的空间构象发生改变导致的疾病称为构象病。
如人纹状体脊髓变性病、亨廷顿舞蹈病、疯牛病和阿尔茨海默病等。