2019-2020年考研必备要点生物化学氨基酸ppt课件精品课件
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有机化学 氨基酸ppt课件
B、氨基酸种类很多，相互间能发生缩 聚反应
O
װ C、凡含有-C-NH-的化合物均为蛋白质 D、氨基酸可溶于水，但不溶于乙醚。
“甲型H1N1”流感疫情已构成“具 有国际影响的公共卫生紧急事态”。 已知扎那米韦是流感病毒神经氨酸酶 抑制剂，其对流感病毒的抑制是以慢 结合的方式进行的，具有高度特异性， 其分子结构如图所示。下列说法正确 的是
二、氨基酸的性质
1、氨基酸中所含有的官能团： 氨基（-NH2，-COOH） 2、氨基酸的化学性质 （1）与碱发生酸碱反应（羧基的性质） （2）与酸的反应（氨基的性质） （3）缩聚反应
蛋白质是维持人体生命活动所必需的 三大营养物质之一，以下叙述错误的
是) (…C
A、构成蛋白质的氨基酸既能与强酸反 应，又能与强碱反应
有机化学拓展 与提高
——氨基酸
一、氨基酸的基本知识
1、氨基酸的概念： 羧酸分子中烃基上的氢原子被氨基（-NH2） 取代所得到的生成物 2、α-氨基酸： 羧酸分子里离羧基最近的碳原子上的氢原子 被氨基取代，所得到的氨基酸
一、氨基酸的基本知识
3、常见的氨基酸 甘氨酸（氨基乙酸） 丙氨酸（α-氨基丙酸） 苯丙氨酸（ α-氨基-ρ-苯基丙酸） 谷氨酸（α-氨基戊二酸）
A．该物质的分子式为
C12H19N4O7 B．1mol该物质与NaOH溶液反
应，可以消耗4molNaOH C．在一定条件下，该物质可以发
生消去、加成、取代等反应 D．该物质能使溴水或高锰酸钾溶
液褪色，能与FeCl3溶液发生 显色反应
练习Байду номын сангаас
3个氨基酸（R-CH-COOH，烃基R可同可不
∣
NH2 同）失去2个水分子缩合成三肽化合物，现有
O
װ C、凡含有-C-NH-的化合物均为蛋白质 D、氨基酸可溶于水，但不溶于乙醚。
“甲型H1N1”流感疫情已构成“具 有国际影响的公共卫生紧急事态”。 已知扎那米韦是流感病毒神经氨酸酶 抑制剂，其对流感病毒的抑制是以慢 结合的方式进行的，具有高度特异性， 其分子结构如图所示。下列说法正确 的是
二、氨基酸的性质
1、氨基酸中所含有的官能团： 氨基（-NH2，-COOH） 2、氨基酸的化学性质 （1）与碱发生酸碱反应（羧基的性质） （2）与酸的反应（氨基的性质） （3）缩聚反应
蛋白质是维持人体生命活动所必需的 三大营养物质之一，以下叙述错误的
是) (…C
A、构成蛋白质的氨基酸既能与强酸反 应，又能与强碱反应
有机化学拓展 与提高
——氨基酸
一、氨基酸的基本知识
1、氨基酸的概念： 羧酸分子中烃基上的氢原子被氨基（-NH2） 取代所得到的生成物 2、α-氨基酸： 羧酸分子里离羧基最近的碳原子上的氢原子 被氨基取代，所得到的氨基酸
一、氨基酸的基本知识
3、常见的氨基酸 甘氨酸（氨基乙酸） 丙氨酸（α-氨基丙酸） 苯丙氨酸（ α-氨基-ρ-苯基丙酸） 谷氨酸（α-氨基戊二酸）
A．该物质的分子式为
C12H19N4O7 B．1mol该物质与NaOH溶液反
应，可以消耗4molNaOH C．在一定条件下，该物质可以发
生消去、加成、取代等反应 D．该物质能使溴水或高锰酸钾溶
液褪色，能与FeCl3溶液发生 显色反应
练习Байду номын сангаас
3个氨基酸（R-CH-COOH，烃基R可同可不
∣
NH2 同）失去2个水分子缩合成三肽化合物，现有
生物化学教学课件-第八章 氨基酸代谢.ppt
泛素，76氨基酸残基，高度保守，广 泛存在于真核细胞。
泛素，在ATP存在下，于需降解的蛋 白质共价结合（泛素C－端甘氨酸的羧基 于目标蛋白质中赖氨酸的ε-氨基酸形成 异肽键）。再由蛋白酶体降解。
第二节 氨基酸代谢的共同途径
天然氨基酸都含有α-NH2和α-COOH， 故各种氨基酸都有其共同的代谢途径。
第八章 蛋白质的酶促降解与氨基酸代谢
第一节 蛋白质的酶促降解
一. 蛋白质的酶促降解 蛋白质的酶促降解——指在酶的作用下
蛋白质中的肽键被水解断裂而生成短肽乃 至氨基酸的过程。
无论动物、植物、微生物，也无论是机 体内产生的或从体外吸收的蛋白质，均需 降解成氨基酸后，才能进行进一步的代谢:
（1）氨基酸的分解;
• 当肝脏细胞损伤时，转氨酶入血液， 使血液中的酶活力上升。
成H2O和O2 。
在这里，FADH2或FMNH2并没有将所 携带的氢直接经呼吸链传给O2而生成H2O。
（3）L-谷氨酸脱氢酶
在体内分布广，真核细胞的线粒体基质 内及胞浆中均有此酶，正常生理条件下活 力高，催化以下反应：
L-谷氨酸 + NAD+(NADP+) + H2O ——>
α-酮戊二酸 + NADH(NADPH) + H+ + NH3
一． 氨基酸的脱氨基作用 这是指 α-氨基酸在酶的催化作用下脱 去氨基而生成α-酮酸、释放出游离氨的过程 。
（一） 氧化脱氨基作用
这是指 α-氨基酸在酶的催化作用下氧化脱氢 而生成α-酮酸、释放出游离氨的过程。
其反应通式如下：
R-CH-COOH+1/2O2————R-C-COOH+NH3
︳
‖
泛素，在ATP存在下，于需降解的蛋 白质共价结合（泛素C－端甘氨酸的羧基 于目标蛋白质中赖氨酸的ε-氨基酸形成 异肽键）。再由蛋白酶体降解。
第二节 氨基酸代谢的共同途径
天然氨基酸都含有α-NH2和α-COOH， 故各种氨基酸都有其共同的代谢途径。
第八章 蛋白质的酶促降解与氨基酸代谢
第一节 蛋白质的酶促降解
一. 蛋白质的酶促降解 蛋白质的酶促降解——指在酶的作用下
蛋白质中的肽键被水解断裂而生成短肽乃 至氨基酸的过程。
无论动物、植物、微生物，也无论是机 体内产生的或从体外吸收的蛋白质，均需 降解成氨基酸后，才能进行进一步的代谢:
（1）氨基酸的分解;
• 当肝脏细胞损伤时，转氨酶入血液， 使血液中的酶活力上升。
成H2O和O2 。
在这里，FADH2或FMNH2并没有将所 携带的氢直接经呼吸链传给O2而生成H2O。
（3）L-谷氨酸脱氢酶
在体内分布广，真核细胞的线粒体基质 内及胞浆中均有此酶，正常生理条件下活 力高，催化以下反应：
L-谷氨酸 + NAD+(NADP+) + H2O ——>
α-酮戊二酸 + NADH(NADPH) + H+ + NH3
一． 氨基酸的脱氨基作用 这是指 α-氨基酸在酶的催化作用下脱 去氨基而生成α-酮酸、释放出游离氨的过程 。
（一） 氧化脱氨基作用
这是指 α-氨基酸在酶的催化作用下氧化脱氢 而生成α-酮酸、释放出游离氨的过程。
其反应通式如下：
R-CH-COOH+1/2O2————R-C-COOH+NH3
︳
‖
生物化学第2章 氨基酸(共77张PPT)
• Ala Arg Asp
Asn
Cys Glu Gln Gly
His
Ile
Leu
Lys
Met Phe Pro
Ser
Thr
Trp
Tyr
Val
、 20种氨基酸可按其侧链分类
• 氨基酸的侧链可以按照它们的化学结构分为 三类，即：脂肪族氨基酸；芳香族氨基酸； 杂环氨基酸。
1）脂肪族氨基酸（中性）
甘氨酸 Glycine
非极性氨基酸（八种）
不带电何的极性氨基酸（八种）
带负电荷的氨基酸（2种）
带正电荷的氨基酸（2种）
➢第21种基本氨基酸是硒代半胱氨酸（Selenocysteine, Sec） ➢第22种基本氨基酸是吡咯赖氨酸（Pyrrolysine, Pyr） ➢两种罕见基本氨基酸是在特定生物的特定调控条件下生成。
O
H 2N CH C OH
CH 2
SH
C
（ α-氨基-β-巯基丙酸 ）
两个半胱氨酸氧化可生成胱氨酸
人头发的电子显微镜照片与模型
烫发过程：
1、加还原剂（巯基乙醇） 打开二硫键。
2、加氧化剂（双氧水） 重新生成错位二硫键。
1）、脂肪族氨基酸（含羟基或硫）
丝氨酸 Serine 苏氨酸 Threonine 半胱氨酸 Cysteine 甲硫氨酸 Methionine
O H 2N CH C OH
CH OH CH 3
T
（ α-氨基-β-羟基丁酸 ）
L-Threonine D-Threonine
L-alloThreonine
D-allo-
Threonine
苏氨酸的光学异构体
1）、脂肪族氨基酸（含羟基或硫）
生物化学9-氨基酸代谢ppt课件
生物化学9-氨基 酸代谢
第9章 蛋白质的降解和氨基酸的代谢
Degradation of protein and Catabolism of amino acids
体内氨基酸的分解代谢
氨基氮的排泄
氨基酸的生物合成
蛋白质的消化与吸收
蛋白质代谢概况
蛋白质
氨基酸
α-酮酸
NH4+ 合成 氨基酸 核苷
葡萄糖 （糖异生）
谷草转氨酶
谷氨酸 + 草酰乙酸
α-酮戊二酸
+ 天冬氨酸
氨基酸的脱氨基作用----联合脱氨基作用
氨基酸脱氨基的最佳方式----联合脱氨基作用 转氨基和氧化脱氨基联合作用方式
NH3 NADH + H+ （脱氨过程） NADPH + H+ （氨基化过程）
α-氨基酸
转氨酶 α-酮酸
α-酮戊二酸
谷氨酸脱氢酶 谷氨酸 H2 O NAD+ + H+ （脱氨过程的辅酶） NADP+ + H+ （脱氨过程的辅酶）
Ala + α -酮戊二酸
谷氨酸脱氢酶
Glu + 丙酮酸 α -酮戊二酸 + NH4+
Glu
氨的转运----葡萄糖—丙氨酸循环途径
肌 肉 葡萄糖
血液
葡萄糖 肝
脏 ATP
糖 酵 解
ATP
丙酮酸 血液
丙酮酸
糖 异 生
丙氨酸
意义： 1、实现了氨的无毒转运 2、为肌肉活动提供能量
丙氨酸
葡萄糖—丙氨酸循环和Cori循环的 主要区别是肌肉向肝脏转运的三碳 化合物不同（丙氨酸和乳酸）
亚氨基酸
H2O
第9章 蛋白质的降解和氨基酸的代谢
Degradation of protein and Catabolism of amino acids
体内氨基酸的分解代谢
氨基氮的排泄
氨基酸的生物合成
蛋白质的消化与吸收
蛋白质代谢概况
蛋白质
氨基酸
α-酮酸
NH4+ 合成 氨基酸 核苷
葡萄糖 （糖异生）
谷草转氨酶
谷氨酸 + 草酰乙酸
α-酮戊二酸
+ 天冬氨酸
氨基酸的脱氨基作用----联合脱氨基作用
氨基酸脱氨基的最佳方式----联合脱氨基作用 转氨基和氧化脱氨基联合作用方式
NH3 NADH + H+ （脱氨过程） NADPH + H+ （氨基化过程）
α-氨基酸
转氨酶 α-酮酸
α-酮戊二酸
谷氨酸脱氢酶 谷氨酸 H2 O NAD+ + H+ （脱氨过程的辅酶） NADP+ + H+ （脱氨过程的辅酶）
Ala + α -酮戊二酸
谷氨酸脱氢酶
Glu + 丙酮酸 α -酮戊二酸 + NH4+
Glu
氨的转运----葡萄糖—丙氨酸循环途径
肌 肉 葡萄糖
血液
葡萄糖 肝
脏 ATP
糖 酵 解
ATP
丙酮酸 血液
丙酮酸
糖 异 生
丙氨酸
意义： 1、实现了氨的无毒转运 2、为肌肉活动提供能量
丙氨酸
葡萄糖—丙氨酸循环和Cori循环的 主要区别是肌肉向肝脏转运的三碳 化合物不同（丙氨酸和乳酸）
亚氨基酸
H2O
生物化学第3章氨基酸
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生物化学第3章氨基酸
逆流分溶原理
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生物化学第3章氨基酸
分溶曲线
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生物化学第3章氨基酸
分溶曲线与转移次数n 的依数关系
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生物化学第3章氨基酸
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柱 层 析 装 置
生物化学第3章氨基酸
3rew
演讲完毕，谢谢听讲!
再见，see you again
Specific Rotation [α]D25 Degree
Amino Acid
+1.8
L-Methionine
+12.5
L-Phenylalanine
+5.0
L-Proline
+12.0 －38.5
L-Serine L-Threonine
+12.4
L-Tryptophan
－11.0 L-Valine
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氨基酸兼性离子
生物化学第3章氨基酸
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甘氨酸兼性离子的解离
生物化学第3章氨基酸
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甘 氨 酸 的 滴 定 曲 线
•pK1 = 2.34 • pI = 5.97 •pK2 = 9.60
生物化学第3章氨基酸
•当[质子受体]=[质子供体]时
Handerson-Hasselbalch公式
生物化学第3章氨基酸
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2020/11/26
生物化学第3章氨基酸
一、氨基酸——蛋白质 的构件分子
• 将蛋白质完全水解（酸水解、碱水解、酶 水解）可以得到构成蛋白质的基本成分，这些基 本成分是L-氨基酸。
生物化学 第三章 氨基酸(共92张PPT)
Tyrosine
色氨酸
Trytophan
氨基酸的结构
芳香族氨基酸
H 2N
O
CH
C
OH
CH 2 CH 2 CH 2 NH
C
NH
NH 2
氨基酸的结构
精氨酸 Arginine
碱性氨基酸
O H 2 N CH C OH
CH 2 CH 2 CH 2 CH 2 NH 2
氨基酸的结构
精氨酸 Arginine
赖氨酸 Lysine
光性。而且发现主要是L型的（也有D型的，但很少）。
-氨基酸的分子构型
1、氨基酸的分类
各种氨基酸的区别在于侧链R基的不同。
20种蛋白质氨基酸按R的极性可分为非极性氨基酸 、极性性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸；按R基的结 构可分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸及杂环氨基酸3大 类。
氨基酸的三字母简写符号必背熟，单字母符号 要求认识。
芳香族氨基酸: Phe Trp Tyr
1、氨基酸的分类
组成蛋白质的氨基酸按其α-碳原子上侧链R的结构
2缬．氨酸-羧分基V参a为l与ine的反2应0种，20种氨基酸按R的结构和极性的不同有以下
生成烷基咪唑衍生物，并引起酶活性的降低或丧失
两种分类方法。 酪氨酸 tyrosine
Try Y
提问：大 多 数 氨 基 酸 在 中 性（pH=7） 时， 带
[质子供体]
乙酸
+ H
COOH
-
COO
+ H
CO-O
+ K1
H3N CH2
+
H3N CH2
K2
H2N CH2
Gl+y
Gl+-y
色氨酸
Trytophan
氨基酸的结构
芳香族氨基酸
H 2N
O
CH
C
OH
CH 2 CH 2 CH 2 NH
C
NH
NH 2
氨基酸的结构
精氨酸 Arginine
碱性氨基酸
O H 2 N CH C OH
CH 2 CH 2 CH 2 CH 2 NH 2
氨基酸的结构
精氨酸 Arginine
赖氨酸 Lysine
光性。而且发现主要是L型的（也有D型的，但很少）。
-氨基酸的分子构型
1、氨基酸的分类
各种氨基酸的区别在于侧链R基的不同。
20种蛋白质氨基酸按R的极性可分为非极性氨基酸 、极性性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸；按R基的结 构可分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸及杂环氨基酸3大 类。
氨基酸的三字母简写符号必背熟，单字母符号 要求认识。
芳香族氨基酸: Phe Trp Tyr
1、氨基酸的分类
组成蛋白质的氨基酸按其α-碳原子上侧链R的结构
2缬．氨酸-羧分基V参a为l与ine的反2应0种，20种氨基酸按R的结构和极性的不同有以下
生成烷基咪唑衍生物，并引起酶活性的降低或丧失
两种分类方法。 酪氨酸 tyrosine
Try Y
提问：大 多 数 氨 基 酸 在 中 性（pH=7） 时， 带
[质子供体]
乙酸
+ H
COOH
-
COO
+ H
CO-O
+ K1
H3N CH2
+
H3N CH2
K2
H2N CH2
Gl+y
Gl+-y
生物化学——氨基酸、蛋白质和酶 PPT课件
【例题 2010年决赛】
14．在氨基酸的分类中，下面哪一个氨基酸属于芳香族氨基酸?(1分) A．丙氨酸 B．丝氨酸 C．色氨酸 D．亮氨酸
答案 C （很多书上不把色氨酸当成芳香族氨 基酸，有的人2010年就吃了大亏……）
氨基酸的两性
氨基酸有羧基和氨基 羧基有酸性 氨基有碱性 @$#%^&*… 。。。
蛋白质氨基酸 （20种）
氨基酸的类别（2）
含苯环的氨基酸(芳香族氨基酸） 酪氨酸 Tyr 苯丙氨酸 Phe 色氨酸 Trp 苯环对应着280MM处最大的紫外吸收， 以色氨酸（TRP）最强
【例题 2010年决赛】
14．在氨基酸的分类中，下面哪一个氨基酸属于芳香族氨基酸?(1分) A．丙氨酸 B．丝氨酸 C．色氨酸 D．亮氨酸
氨基酸的等电点（难点）
等电点就是水溶液的一个PH值，在这 个PH值下氨基酸呈中性 等电点的计算
原理很复杂 记忆不难
等电点的计算
氨基 酸有 两个 或三 个 PKA， 分别 是 pka1
酸性氨基酸（谷GLU、天冬ASP): 两个低的相加除以二 碱性氨基酸（赖LYS、精ARG、组HIS) 两个高的之和除以二 中性氨基酸 半胱 CYS和酪TYR是两个低的之和除以 二 其他都只有两个PKA，相加除以二
但氨基酸总共有八十多 种 人体内其它的重要氨基 酸 鸟氨酸 (O R N) 瓜氨酸（C I T )
氨基酸（重点）
知识点
氨基酸分类 氨基酸的酸碱性质
氨基酸的化学反应
氨基酸混合物的分离
氨基酸：是蛋白质的构件分子，具有酸碱性质、手性、聚
合能力、特定的侧链结构及多样的化学反应； 兼性离子：指氨基酸分子含有一个正电荷和一个负电荷的 形式。在氨基酸晶体中或中性水溶液中以兼性离子形式存 在；
生物化学 氨基酸代谢PPT幻灯片
色氨酸 酪氨酸
色胺 酪胺
赖氨酸
尸胺
② 氨(ammonia)的生成
氨基酸 脱羧基作用
氨(肠) 尿素 尿素酶
血氨 氨(肝)
尿素
* 降低肠道PH，NH3转变为NH4+，可减少氨的吸收，这是酸性灌肠的依
据。
③ 其它有害物质的生成
酪氨酸
苯酚 半胱氨酸
硫化氢 色氨酸
吲哚
* 假神经递质 ( false neurotransmitter )
主要反应：
1.水解反应 2.脱羧反应 3.脱氨反应 4.还原作用
主要产物：
* 对人体有用的产物（较少）：如 脂肪酸、维生素等； * 对人体无用的产物（较多）：如 胺、氨、苯酚、吲
哚，H2S，硫醇等。 * 产物中还有一种CO2，它既有用又有害。
① 胺类(amines)的生成
组氨酸
组胺
蛋白质 蛋白酶 氨基酸 脱羧基作用 胺类
4、氧化供能：
蛋白质在体内氧化分解释能约17kJ(4kcal)/克。 人体每日18%能量由蛋白质提供。
蛋白质代谢概况 食物蛋白质
一部分经酶 水解消化
胃肠道
一部分
以氨基酸形式吸收
多
主要
余
的
氨
参与组织蛋白质的
基
合成、修复、更新
酸
NH3
而后分解
α-酮酸
未消化蛋白 质、氨基酸
粪排
氧化供能 脂肪 糖
以含氮终产物（主要为尿素和铵盐）的形式从尿中排出
R1
R2
R3
R4
R5
R6
二肽酶
氨基酸 + H2N-CH-CO-NH-CH-COOH
R
R
最新2019年整理考研必备要点生物化学氨基酸ppt课件
* 胶原蛋白中的Lys侧链氧化时能形成
很强的分子间(内)交联。
* Arg的胍基碱性很强，与NaOH相当。
* His是一个弱碱，是天然的缓冲剂，
它往往存在于许多酶的活性中心。
*非极性AA一般形成蛋白质的疏水核心，
带电荷的AA和极性AA位于表面。 酶的活性中心：His、Ser、Cys
（三）.根据人体能否自身合成
（四） 非蛋白质氨基酸:
150多种，不组成蛋白质,但有生理功能. （1）L-型α –氨基酸的衍生物 （2）D-型氨基酸 （3）β-、γ-、δ-氨基酸
第二节.氨基酸的重要理化性质
一. 一般物理性质
溶解性：在水中的溶解度差别很 大，溶解于稀酸或稀碱， 不溶解于有机溶剂。
熔点： 一般在200℃以上。 味感： 其味随
1.非极性氨基酸
在维持蛋白质的三维结构中起着重要 作用（蛋白质的疏水核心）
非极性氨基酸
2. 极性氨基酸:
这类氨基酸的侧链都能与水形 成氢键，因此很容易溶于水。
（1）不带电荷的极性氨基酸
（2）.带负电荷的AA(酸性AA)
（3）.带正电何的AA(碱性AA)
必需氨基酸（定义）：
成年人：Thr、 Val、 Leu、Ile、 Phe 、Trp、Lys、 Met
半必须氨基酸：婴儿期Arg和His 非必需氨基酸：其余
（二）非编码的蛋白质氨基酸:
______修饰氨基酸
蛋白质合成后，由基本氨基酸修饰而来。 （1）4-羟脯氨酸 （2）5-羟赖氨酸 （3）6-N-甲基赖氨酸 （4）г-羧基谷氨酸 （5）Tyr的衍生物
1.脂肪族氨基酸
（1）.中性氨基酸：含一氨基一羧基 Gly Ala Val Leu Ile Ser、Thr Cys、Met
生物化学第3章氨基酸PPT课件
36
（二）α－羧基参加的反应
1.成盐和成酯反应
（保护羧基）
37
2.成酰氯反应
（活化羧基）
38
3.叠氮反应
（活化羧基）
39
（三）α－氨基和α－羧 基共同参加的反应
1.与茚三酮反应
紫色
（氨基酸定量测定） 40
亮黄色
亚氨基酸与茚三酮反应的产物
41
2.成肽反应
甘氨酸
甘氨酸
二酮哌嗪 （环状二肽）
42
Amino Acid
L-Alanine L-Arginine L-Aspartic Acid L-Glutamic Acid L-Histidine L-Isoleucine L-Leucine L-Lysine
Specific Rotation [α]D25 Degree
Amino Acid
+1.8
甲硫氨酸
不带电荷的极 性R基氨基酸
甘氨酸 丝氨酸 苏氨酸 半胱氨酸 酪氨酸 天冬酰胺 谷氨酰胺
带正电荷的R 基氨基酸
赖氨酸 精氨酸 组氨酸
带负电荷的R 基氨基酸
天冬氨酸 谷氨酸
11
不常见蛋白质氨基酸Ⅰ 12
不常见蛋白质氨基酸Ⅱ
13
不常见蛋白质氨基酸Ⅲ 14
不常见蛋白质氨基酸Ⅳ
15
不常见蛋白质氨基酸Ⅴ
5
Glycine Alanine Valine Leucine Isoleucine
常见的蛋白质氨基酸Ⅰ
6
Serine
Threonine
Cysteine
Methionine
蛋氨酸
常见的蛋白质氨基酸氨基酸Ⅱ
7
Aspartic acid Glutamic acid Asparagine Glutamine
（二）α－羧基参加的反应
1.成盐和成酯反应
（保护羧基）
37
2.成酰氯反应
（活化羧基）
38
3.叠氮反应
（活化羧基）
39
（三）α－氨基和α－羧 基共同参加的反应
1.与茚三酮反应
紫色
（氨基酸定量测定） 40
亮黄色
亚氨基酸与茚三酮反应的产物
41
2.成肽反应
甘氨酸
甘氨酸
二酮哌嗪 （环状二肽）
42
Amino Acid
L-Alanine L-Arginine L-Aspartic Acid L-Glutamic Acid L-Histidine L-Isoleucine L-Leucine L-Lysine
Specific Rotation [α]D25 Degree
Amino Acid
+1.8
甲硫氨酸
不带电荷的极 性R基氨基酸
甘氨酸 丝氨酸 苏氨酸 半胱氨酸 酪氨酸 天冬酰胺 谷氨酰胺
带正电荷的R 基氨基酸
赖氨酸 精氨酸 组氨酸
带负电荷的R 基氨基酸
天冬氨酸 谷氨酸
11
不常见蛋白质氨基酸Ⅰ 12
不常见蛋白质氨基酸Ⅱ
13
不常见蛋白质氨基酸Ⅲ 14
不常见蛋白质氨基酸Ⅳ
15
不常见蛋白质氨基酸Ⅴ
5
Glycine Alanine Valine Leucine Isoleucine
常见的蛋白质氨基酸Ⅰ
6
Serine
Threonine
Cysteine
Methionine
蛋氨酸
常见的蛋白质氨基酸氨基酸Ⅱ
7
Aspartic acid Glutamic acid Asparagine Glutamine
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必需氨基酸（定义）：
成年人：Thr、 Val、 Leu、Ile、 Phe 、Trp、Lys、 Met
半必须氨基酸：婴儿期Arg和His 非必需氨基酸：其余
（二）非编码的蛋白质氨基酸:
______修饰氨基酸
蛋白质合成后，由基本氨基酸修饰而来。 （1）4-羟脯氨酸 （2）5-羟赖氨酸 （3）6-N-甲基赖氨酸 （4）г-羧基谷氨酸 （5）Tyr的衍生物
（2）酸性氨基酸及其酰胺: Asp、Glu、Gln、Asn
酸性氨基酸及其酰胺: Asp、Glu、Gln、Asn
（3）.含碱性基团: His 、Lys 、Arg
Lys侧链氨基的pKa为10.53，生理条件下，Lys 侧链带有一个正电荷（NH3+）.
Arg是碱性最强的氨基酸，侧链上的胍基是已 知碱性最强的有机碱，pKa值为12.48，生 理条件下完全质子化。
（四） 非蛋白质氨基酸:
150多种，不组成蛋白质,但有生理功能. （1）L-型α –氨基酸的衍生物 （2）D-型氨基酸 （3）β-、γ-、δ-氨基酸
第二节.氨基酸的重要理化性质
一. 一般物理性质
溶解性：在水中的溶解度差别很 大，溶解于稀酸或稀碱， 不溶解于有机溶剂。
熔点： 一般在200℃以上。 味感： 其味随不同氨基酸有所
His含咪唑环，它是20种氨基酸中侧链pK值最 接近生理pH值的一种，在接近中性pH时， 可离解平衡。它是在生理pH条件下唯一具 有缓冲能力的氨基酸。
(2).芳香族氨基酸：Phe、Tyr 、Trp
苯丙氨酸 酪氨酸 色氨酸
这三种氨基酸在紫外区280nm处有特殊吸 收峰,蛋白质的紫外吸收主要来自这三种 氨基酸,在280nm处,三种氨基酸的紫外吸 收值
Trp＞Tyr＞Phe Phe疏水性最强。 Tyr的-OH磷酸化是一个十分普遍的调控 机制，Tyr在较高pH值时，酚羟基离解。 。
(3).杂环族氨基酸： Pro（His)
Pro的α-亚氨基是环的一部分， 因此具有特殊的刚性结构，一般 出现在两段α-螺旋之间的转角处， Pro残基所在的位置必然发生骨架 方向的变化.
三. 氨基酸的分类
AA and classification
基本氨基酸:编码的蛋白质氨基酸 20种
蛋白质AA 修饰（稀有）氨基酸：多肽合成后由基
Pr-AA
本aa经酶促修饰而来。
非蛋白质AA 存在于生物体内但不 Non-Pr AA 组成蛋白质 (约150种)。
（一）.基本20种氨基酸按照 R基的化学结构分类
—蛋白质的构件分子
Protein Architecture
P123
一 蛋白质的水解
酸水解: 6mol/L HCL，4mol/L H2SO4
回流煮沸20h。 缺点：Trp破坏，Asn、Gln脱酰胺基，
羟基氨基酸(Ser Thr)部分破坏。 优点：不消旋
碱水解：5mol/LNaOH共煮10-20小时 缺点: 消旋
1.脂肪族氨基酸
（1）.中性氨基酸：含一氨基一羧基 Gly Ala Val Leu Ile Ser、Thr Cys、Met
含有羟基和硫的氨基酸 含羟基：Ser、Thr 含硫：Cys、Met
含羟基的氨基酸：Ser、Thr
★ Ser的-OH（PKa=15),在生理条件下不解离,
但它是一个极性基团，能与其它基团形成 氢键，具有重要的生理意义，常出现在 大多数酶的活性中心。 ★ Thr 中的-OH是仲醇，具有亲水性。 ★ Ser和Thr的-OH往往与糖链相连，通过O糖苷键形成糖蛋白。
* 胶原蛋白中的Lys侧链氧化时能形成
很强的分子间(内)交联。
* Arg的胍基碱性很强，与NaOH相当。
* His是一个弱碱，是天然的缓冲剂，
它往往存在于许多酶的活性中心。
*非极性AA一般形成蛋白质的疏水核心，
带电荷的AA和极性AA位于表面。 酶的活性中心：His、Ser、Cys
（三）.根据人体能否自身合成
第二章 氨基酸
Chapter2 Amino acid
教学目标：
掌握氨基酸的结构特点与理化性质。
1.从氨基酸的结构特点上理解氨基酸的分 类和生物学特性。
2.掌握氨基酸的理化性质，重点掌握两性 解离与等电点的含义、氨基酸参加的 化学反应，特别是侧链的反应。了解 氨基酸的光谱学特征。
第一节 氨基酸 （Amino acid,AA)
优点：色氨酸稳定
酶水解：水解位点特异，得到多肽片段和AA的
混合物，用于一级结构分析。
二. 氨基酸的结构 (Structure of Pr-AA)
1. 20种氨基酸的结构通式:
COOH
α
H2N C H
不变部分
R
可变部分
COOH
α
H2N C H
R
非解离形式
解离形式
2.结构特点
(1)除脯氨酸（亚氨基酸）外，这些天然 氨基酸在结构上 的共同特点为： 与 羧基相邻的α-碳原子上都有一个氨基， 因而称为α-氨基酸.
★Cys的R中含巯基-SH,具有两个重要性质： （1）在较高pH值条件，巯基离解。 （2）两个Cys的巯基氧化生成二硫键，生 成胱氨酸。Cys—s—s—Cys
胱氨酸
共价键
★二硫键在蛋白质的结构中具有重要意义。 Cys还常出现在酶的活性中心。
★Met的R基中含有甲硫基（-S-CH3），硫原 子有亲核性，易发生极化，因此,在生物 合成中是一种重要的甲基供体。
（二）按照R基的极性性质(疏水性程度)分为：
1.非极性氨基酸
在维持蛋白质的三维结构中起着重要 作用（蛋白质的疏水核心）
பைடு நூலகம்
非极性氨基酸
2. 极性氨基酸:
这类氨基酸的侧链都能与水形 成氢键，因此很容易溶于水。
（1）不带电荷的极性氨基酸
（2）.带负电荷的AA(酸性AA)
（3）.带正电何的AA(碱性AA)
什么是α-氨基酸？
COOH
----C-C-C-C-COOH γβα
H2N Cα H R
----C-C-C-C(NH2)-COOH ----C-C-C(NH2)-C-COOH ----C-C(NH2)-C-C-COOH
α-氨基酸 β-氨基酸 γ-氨基酸
(2)除甘氨酸外,其它所有氨基酸分子中的 α-碳原子都为不对称碳原子,所以： A.除甘氨酸外都具有旋光性.除甘氨酸 外，都具有D-型 和L-型两种立体异 构体。 B. 除胱氨酸和酪氨酸外，其余AA都能 溶于水。
成年人：Thr、 Val、 Leu、Ile、 Phe 、Trp、Lys、 Met
半必须氨基酸：婴儿期Arg和His 非必需氨基酸：其余
（二）非编码的蛋白质氨基酸:
______修饰氨基酸
蛋白质合成后，由基本氨基酸修饰而来。 （1）4-羟脯氨酸 （2）5-羟赖氨酸 （3）6-N-甲基赖氨酸 （4）г-羧基谷氨酸 （5）Tyr的衍生物
（2）酸性氨基酸及其酰胺: Asp、Glu、Gln、Asn
酸性氨基酸及其酰胺: Asp、Glu、Gln、Asn
（3）.含碱性基团: His 、Lys 、Arg
Lys侧链氨基的pKa为10.53，生理条件下，Lys 侧链带有一个正电荷（NH3+）.
Arg是碱性最强的氨基酸，侧链上的胍基是已 知碱性最强的有机碱，pKa值为12.48，生 理条件下完全质子化。
（四） 非蛋白质氨基酸:
150多种，不组成蛋白质,但有生理功能. （1）L-型α –氨基酸的衍生物 （2）D-型氨基酸 （3）β-、γ-、δ-氨基酸
第二节.氨基酸的重要理化性质
一. 一般物理性质
溶解性：在水中的溶解度差别很 大，溶解于稀酸或稀碱， 不溶解于有机溶剂。
熔点： 一般在200℃以上。 味感： 其味随不同氨基酸有所
His含咪唑环，它是20种氨基酸中侧链pK值最 接近生理pH值的一种，在接近中性pH时， 可离解平衡。它是在生理pH条件下唯一具 有缓冲能力的氨基酸。
(2).芳香族氨基酸：Phe、Tyr 、Trp
苯丙氨酸 酪氨酸 色氨酸
这三种氨基酸在紫外区280nm处有特殊吸 收峰,蛋白质的紫外吸收主要来自这三种 氨基酸,在280nm处,三种氨基酸的紫外吸 收值
Trp＞Tyr＞Phe Phe疏水性最强。 Tyr的-OH磷酸化是一个十分普遍的调控 机制，Tyr在较高pH值时，酚羟基离解。 。
(3).杂环族氨基酸： Pro（His)
Pro的α-亚氨基是环的一部分， 因此具有特殊的刚性结构，一般 出现在两段α-螺旋之间的转角处， Pro残基所在的位置必然发生骨架 方向的变化.
三. 氨基酸的分类
AA and classification
基本氨基酸:编码的蛋白质氨基酸 20种
蛋白质AA 修饰（稀有）氨基酸：多肽合成后由基
Pr-AA
本aa经酶促修饰而来。
非蛋白质AA 存在于生物体内但不 Non-Pr AA 组成蛋白质 (约150种)。
（一）.基本20种氨基酸按照 R基的化学结构分类
—蛋白质的构件分子
Protein Architecture
P123
一 蛋白质的水解
酸水解: 6mol/L HCL，4mol/L H2SO4
回流煮沸20h。 缺点：Trp破坏，Asn、Gln脱酰胺基，
羟基氨基酸(Ser Thr)部分破坏。 优点：不消旋
碱水解：5mol/LNaOH共煮10-20小时 缺点: 消旋
1.脂肪族氨基酸
（1）.中性氨基酸：含一氨基一羧基 Gly Ala Val Leu Ile Ser、Thr Cys、Met
含有羟基和硫的氨基酸 含羟基：Ser、Thr 含硫：Cys、Met
含羟基的氨基酸：Ser、Thr
★ Ser的-OH（PKa=15),在生理条件下不解离,
但它是一个极性基团，能与其它基团形成 氢键，具有重要的生理意义，常出现在 大多数酶的活性中心。 ★ Thr 中的-OH是仲醇，具有亲水性。 ★ Ser和Thr的-OH往往与糖链相连，通过O糖苷键形成糖蛋白。
* 胶原蛋白中的Lys侧链氧化时能形成
很强的分子间(内)交联。
* Arg的胍基碱性很强，与NaOH相当。
* His是一个弱碱，是天然的缓冲剂，
它往往存在于许多酶的活性中心。
*非极性AA一般形成蛋白质的疏水核心，
带电荷的AA和极性AA位于表面。 酶的活性中心：His、Ser、Cys
（三）.根据人体能否自身合成
第二章 氨基酸
Chapter2 Amino acid
教学目标：
掌握氨基酸的结构特点与理化性质。
1.从氨基酸的结构特点上理解氨基酸的分 类和生物学特性。
2.掌握氨基酸的理化性质，重点掌握两性 解离与等电点的含义、氨基酸参加的 化学反应，特别是侧链的反应。了解 氨基酸的光谱学特征。
第一节 氨基酸 （Amino acid,AA)
优点：色氨酸稳定
酶水解：水解位点特异，得到多肽片段和AA的
混合物，用于一级结构分析。
二. 氨基酸的结构 (Structure of Pr-AA)
1. 20种氨基酸的结构通式:
COOH
α
H2N C H
不变部分
R
可变部分
COOH
α
H2N C H
R
非解离形式
解离形式
2.结构特点
(1)除脯氨酸（亚氨基酸）外，这些天然 氨基酸在结构上 的共同特点为： 与 羧基相邻的α-碳原子上都有一个氨基， 因而称为α-氨基酸.
★Cys的R中含巯基-SH,具有两个重要性质： （1）在较高pH值条件，巯基离解。 （2）两个Cys的巯基氧化生成二硫键，生 成胱氨酸。Cys—s—s—Cys
胱氨酸
共价键
★二硫键在蛋白质的结构中具有重要意义。 Cys还常出现在酶的活性中心。
★Met的R基中含有甲硫基（-S-CH3），硫原 子有亲核性，易发生极化，因此,在生物 合成中是一种重要的甲基供体。
（二）按照R基的极性性质(疏水性程度)分为：
1.非极性氨基酸
在维持蛋白质的三维结构中起着重要 作用（蛋白质的疏水核心）
பைடு நூலகம்
非极性氨基酸
2. 极性氨基酸:
这类氨基酸的侧链都能与水形 成氢键，因此很容易溶于水。
（1）不带电荷的极性氨基酸
（2）.带负电荷的AA(酸性AA)
（3）.带正电何的AA(碱性AA)
什么是α-氨基酸？
COOH
----C-C-C-C-COOH γβα
H2N Cα H R
----C-C-C-C(NH2)-COOH ----C-C-C(NH2)-C-COOH ----C-C(NH2)-C-C-COOH
α-氨基酸 β-氨基酸 γ-氨基酸
(2)除甘氨酸外,其它所有氨基酸分子中的 α-碳原子都为不对称碳原子,所以： A.除甘氨酸外都具有旋光性.除甘氨酸 外，都具有D-型 和L-型两种立体异 构体。 B. 除胱氨酸和酪氨酸外，其余AA都能 溶于水。