专升本生物化学名词解释答案(A4)
生物化学名词解释
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生物化学名词解释1. 蛋白质(Protein):由氨基酸组成的大分子有机化合物,是生物体的主要组成部分,也是细胞内许多重要功能的执行者。
蛋白质在生物体中具有结构、催化、传递、运输、防御等多种功能。
2. 氨基酸(Amino Acid):由氨基(NH2)和羧基(COOH)共同组成的有机化合物,是蛋白质的基本组成单元。
共有20种常见的氨基酸,它们以不同的顺序和方式连接在一起形成多肽链,进而构成蛋白质的结构。
3. 酶(Enzyme):一类在生物体内催化化学反应的蛋白质,能够加速化学反应的速率而不被消耗。
酶在体内起到调节新陈代谢、促进化学反应等重要作用,能够高效地催化特定的底物转化为产物。
4. 代谢(Metabolism):生物体对物质和能量进行吸收、转化和利用的过程。
代谢包括两种主要状态:合成(Anabolism)和分解(Catabolism),前者是有机物合成的过程,后者是有机物分解的过程。
通过代谢,生物体能够维持其正常功能和生存。
5. 核酸(Nucleic Acid):生物体内负责存储和传递遗传信息的大分子有机化合物。
主要包括脱氧核糖核酸(DNA)和核糖核酸(RNA)。
DNA携带着生物个体的遗传信息,RNA则参与基因的表达过程。
6. 基因(Gene):位于染色体上的DNA序列,携带着细胞合成蛋白质所需的遗传信息。
基因控制着生物体的生长、发育、代谢和功能等各个方面。
7. 合成(Anabolism):生物体内由低分子物质通过一系列反应形成高分子物质的过程。
合成包括蛋白质的合成、有机物合成、核酸合成等。
8. 分解(Catabolism):生物体内由高分子物质通过一系列酶催化的反应分解为低分子化合物的过程。
分解产生的能量可用于细胞活动,维持生物体的正常功能。
9. 代谢途径(Metabolic Pathway):一系列有机化合物在生物体内转化的路径。
代谢途径由一系列酶催化的反应组成,每个反应都是为了转化产物或为下一个步骤提供底物。
生物化学名词解释新完整版
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生物化学名词解释新生物化学名词解释第一章蛋白质的结构与功能1.肽键:一分子氨基酸的氨基和另一分子氨基酸的羧基通过脱去水分子后所形成的酰胺键称为肽键。
2.等电点:在某一pH溶液中,氨基酸或蛋白质解离成阳离子和阴离子的趋势或程度相等,成为兼性离子,成点中性,此时溶液的pH称为该氨基酸或蛋白质的等电点。
3.模体:在蛋白质分子中,由两个或两个以上具有二级结构的肽段在空间上相互接近,形成一个特殊的空间构象,并发挥特殊的功能,称为模体。
4.结构域:分子量较大的蛋白质三级结构常可分割成多个结构紧密的区域,并行使特定的功能,这些区域被称为结构域。
5.亚基:在蛋白质四级结构中每条肽链所形成的完整三级结构。
6.肽单元:在多肽分子中,参与肽键的4个原子及其两侧的碳原子位于同一个平面内,称为肽单元。
7.蛋白质变性:在某些理化因素影响下,蛋白质的空间构象破坏,从而改变蛋白质的理化性质和生物学活性,称之为蛋白质变性。
第二章核酸的结构与功能1.DNA变性:在某些理化因素作用下,DNA分子稳定的双螺旋空间构象破环,双链解链变成两条单链,但其一级结构仍完整的现象称DNA变性。
2.Tm:即溶解温度,或解链温度,是指核酸在加热变性时,紫外吸收值达到最大值50%时的温度。
在Tm时,核酸分子50%的双螺旋结构被破坏。
3.增色效应:核酸加热变性时,由于大量碱基暴露,使260nm处紫外吸收增加的现象,称之为增色效应。
4.HnRNA:核内不均一RNA。
在细胞核内合成的mRNA初级产物比成熟的mRNA分子大得多,称为核内不均一RNA。
hnRNA在细胞核内存在时间极短,经过剪切成为成熟的mRNA,并依靠特殊的机制转移到细胞质中。
5.核酶:也称为催化性RNA,一些RNA具有催化能力,可以催化自我拼接等反应,这种具有催化作用的RNA分子叫做核酶。
6.核酸分子杂交:不同来源但具有互补序列的核酸分子按碱基互补配对原则,在适宜条件下形成杂化双链,这种现象称核酸分子杂交。
生物化学部分名词解释
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生物化学部分名词解释生物化学是一门研究生物体内化学成分和化学过程的学科,通过对生物体内分子结构、化学反应和能量转化等方面的研究,揭示生命现象的化学基础。
本文将对一些生物化学中常见的名词进行解释,帮助读者更好地理解这一学科。
1. 蛋白质(Protein)蛋白质是由氨基酸组成的多肽链,是生物体内最基本的有机大分子。
它在细胞组织、骨骼、肌肉和酶等方面起着重要的结构和功能作用。
蛋白质的组成和结构决定了其功能和性质。
2. 核酸(Nucleic Acid)核酸是生物体内携带和传递遗传信息的大分子,包括DNA(脱氧核酸)和RNA(核糖核酸)两种类型。
DNA是构成基因的主要材料,携带了生物个体的遗传信息。
RNA则在基因表达和蛋白质合成过程中起作用。
3. 酶(Enzyme)酶是一类能够催化生物体内化学反应的蛋白质,其作用方式是降低反应的活化能,加快反应速率。
酶在生物体内参与了各种代谢过程,如消化、呼吸和免疫等,是维持生命活动的重要催化剂。
4. 代谢(Metabolism)代谢是生物体内化学反应的总体称谓,包括物质的合成和分解过程。
代谢是维持生命活动和细胞生长发育所必需的,能够提供细胞所需的能量和营养物质。
5. 糖(Carbohydrate)糖是生物体内最常见的一种有机化合物,主要功能是提供能量和构建细胞壁等。
糖可以分为单糖、双糖和多糖,其中葡萄糖是细胞代谢的主要能源。
6. 脂质(Lipid)脂质是一类在非极性溶剂中溶解、在极性溶剂中难溶解的有机化合物,包括脂肪和脂类。
脂质在生物体内起到能量储存、细胞膜结构和信号调节等功能。
7. 细胞膜(Cell Membrane)细胞膜是包围细胞的一层薄膜,由磷脂双层和蛋白质构成。
细胞膜起到了物质进出细胞的控制和细胞内外环境的分隔调节作用,是维持细胞内稳态的重要结构。
8. 酸碱平衡(Acid-Base Balance)酸碱平衡是指维持体液中正常酸碱度的稳定状态。
生物体内许多生命活动需要在特定的酸碱条件下进行,而酸碱平衡的失调会对生物体产生严重的影响。
生物化学名词解释
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1.蛋白质变性:在某些物理和化学因素作用下,其特定的空间构象被破坏,也即有序的空间结构变成无序的空间结构,从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。
2.蛋白质四级结构:蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用,称为蛋白质的四级结构。
3.蛋白质等电点:当蛋白质溶液处于某一pH时,蛋白质解离成正、负离子的趋势相等,即成为兼性离子,净电荷为零,此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。
4.酶原:有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体,此前体物质称为酶原。
5.酶的活性中心:酶的活性中心或称活性部位,指必需基团在空间结构上彼此靠近,组成具有特定空间结构的区域,能与底物特异结合并将底物转化为产物。
6.维生素:维生素是机体维持正常功能所必需,但在体内不能足量合成,必须由食物供给的一组低分子量有机化合物。
7.糖酵解:在无氧条件下,葡萄糖生成乳酸的过程称之为糖的无氧分解,也称为糖酵解。
8.糖原:糖原是由若干葡萄糖单位组成的具有多分支结构的大分子化合物。
9.血糖:指血液中的葡萄糖。
10.糖有氧氧化:指在机体氧供充足时,葡萄糖彻底氧化成H2O和CO2,并释放出能量的过程,是机体主要供能方式。
11.糖异生途径:糖异生途径指从丙酮酸生成葡萄糖的具体反应过程。
12.脂肪动员:储存在脂肪细胞中的脂肪,被脂肪酶逐步水解为脂肪酸及甘油,并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。
13.酮体:脂肪酸在肝细胞中氧化生成的乙酰辅酶A大部分缩合生成乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮,三者统称为酮体。
14.生物氧化:物质在生物体内氧化分解,生成CO2和H2O并逐步释放能量的过程称生物氧化。
15.电子传递链:代谢物脱下的成对氢原子通过多种酶和辅酶所催化的连锁反应逐步传递,最终与氧结合生成水,这一系列酶和辅酶称为呼吸链,又称电子传递链。
16.氧化磷酸化:氧化磷酸化是指代谢物脱下的2H,经呼吸链氧化为水时所释放的能量与ADP磷酸化生成ATP储能相偶联的过程,又称偶联磷酸化。
温医专升本生物化学名词解释
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名词解释:1.M蛋白:M蛋白是浆细胞或B淋巴细胞单克隆恶性增殖所产生的一种大量的异常免疫球蛋白,其本质是一种免疫球蛋白或免疫球蛋白的片段。
2.C反应蛋白:在急性炎症病人血清中出现的可以结合肺炎球菌细胞壁C-多糖的蛋白质,是急性时相反应时极灵敏的指标,升高早且程度高。
3.急性时相反应蛋白:急性时相反应蛋白(APR)包括AAT、AAG、Hp、CER、C4、C3、纤维蛋白原、C-反应球蛋白等等。
其血浆浓度在炎症、创伤、心肌梗死、感染、肿瘤等情况下显著上升。
另外有3种蛋白质:前白蛋白、白蛋白及转铁蛋白则出现相应的低下。
以上这类蛋白质统称为急性时相反应蛋白,这一现象可称为急性时相反应。
4.血浆运载蛋白:脂蛋白中的蛋白部分称为载脂蛋白。
它构成并稳定脂蛋白的结构,修饰并影响与脂蛋白代谢有关的酶的活性,还可以作为脂蛋白受体的配体,参与脂蛋白与细胞表面脂蛋白受体的结合及其代谢过程。
5.前清蛋白:自由电泳时迁移率比清蛋白快的蛋白质的统称。
在血清中,属于此类蛋白质的有甲状腺素视黄类运载蛋白和α1酸性糖蛋白。
6.血清蛋白酶抑制物:从广义上指与蛋白酶分子活性中心上的一些基团结合,使蛋白酶活力下降,甚至消失,但不使酶蛋白变性的物质。
7.铜兰蛋白:血清中的含铜蛋白质,结合6或7个铜离子,亮蓝色,具有亚铁氧化酶活性,在铜解毒和贮存以及铁代谢中起重要作用,并可能参与清除氧自由基和超氧阴离子。
8.双缩脲法:双缩脲反应产生的紫色络合物颜色的深浅与蛋白质浓度成正比,而与蛋白质分子量及氨基酸成分无关,故可用来测定蛋白质含量。
9. 凯氏定氮法:测定化合物或混合物中总氮量的一种方法。
即在有催化剂的条件下,用浓硫酸消化样品将有机氮都转变成无机铵盐,然后在碱性条件下将铵盐转化为氨,随水蒸气馏出并为过量的酸液吸收,再以标准碱滴定,就可计算出样品中的氮量。
由于蛋白质含氮量比较恒定,可由其氮量计算蛋白质含量,故此法是经典的蛋白质定量方法。
10.痛风:是人体内有一种叫作嘌呤的物质的新陈代谢发生了紊乱,尿酸(嘌呤的氧化代谢产物)的合成增加或排出减少,造成高尿酸血症,当血尿酸浓度过高时,尿酸即以钠盐的形式沉积在关节、软组织、软骨和肾脏中,引起组织的异物炎性反应,就叫痛风。
生化考试名词解释
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生化考试名词解释2. 别构酶:又称为变构酶,是一类重要的调节酶。
其分子除了与底物结合、催化底物反应的活性中心外,还有与调节物结合、调节反应速度的别构中心。
通过别构剂结合于别构中心影响酶分子本身构象变化来改变酶的活性。
3. 酮体:在肝脏中,脂肪酸不完全氧化生成的中间产物乙酰乙酸、β-羟基丁酸及丙酮统称为酮体。
在饥饿时酮体是包括脑在内的许多组织的燃料,酮体过多会导致中毒。
4. 糖酵解:生物细胞在无氧条件下,将葡萄糖或糖原经过一系列反应转变为乳酸,并产生少量ATP的过程。
5. EMP途径:又称糖酵解途径。
指葡萄糖在无氧条件下经过一定反应历程被分解为丙酮酸并产生少量ATP和NADH+H+的过程。
是绝大多数生物所共有的一条主流代谢途径。
6. 糖的有氧氧化:葡萄糖或糖原在有氧条件下,经历糖酵解途径、丙酮酸脱氢脱羧和TCA循环彻底氧化,生成C02和水,并产生大量能量的过程。
7. 氧化磷酸化:生物体通过生物氧化产生的能量,除一部分用于维持体温外,大部分通过磷酸化作用转移至高能磷酸化合物ATP中,这种伴随放能的氧化作用而使ADP磷酸化生成ATP的过程称为氧化磷酸化。
根据生物氧化的方式可将氧化磷酸化分为底物水平磷酸化和电子传递体系磷酸化。
8. 三羧酸循环:又称柠檬酸循环、TCA循环,是糖有氧氧化的第三个阶段,由乙酰辅酶A和草酰乙酸缩合生成柠檬酸开始,经历四次氧化及其他中间过程,最终又生成一分子草酰乙酸,如此往复循环,每一循环消耗一个乙酰基,生成CO2和水及大量能量。
9. 糖异生:由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程。
糖异生作用的途径基本上是糖无氧分解的逆过程---除了跨越三个能障(丙酮酸转变为磷酸烯醇式丙酮酸、1,6-磷酸果糖转变为6-磷酸果糖,6-磷酸果糖转变为葡萄糖)需用不同的酶及能量之外,其他反应过程完全是糖酵解途径逆过程。
10. 乳酸循环:指糖无氧条件下在骨骼肌中被利用产生乳酸及乳酸在肝中再生为糖而又可以为肌肉所用的循环过程。
生物化学名词解释和简答题综合终极版
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生物化学名词解释和简答题名词解释1.两性离子:又称兼性离子,偶极离子,即在同一分子中含有等量的正负两种电荷。
2.等电点:蛋白质是两性电解质,溶液中蛋白质的带电情况与它所处环境的pH有关。
调节溶液的Ph值,可以使一个蛋白质带正电或带负电或不带电;在某一pH时,蛋白质分子中所带的正电荷数目与负电荷数目相等,即静电荷为零,且在电场中不移动,此时溶液的pH值即为该中蛋白质的等电点。
3.构型:指在立体异构体中,取代基团或原子因受某种因素的限制,在空间取不同的位臵所形成的不同立体异构。
4.构象:指分子内各原子或基团之间的相互立体关系。
构象的改变是由于单键的旋转儿产生的,不需有共价键变化(断裂或形成),但涉及到氢键等次级键的改变。
5.结构域:结构域又成为辖区。
在较大的蛋白质中,往往存在两个或多个在空间上可明显区分的、相对独立的三维实体,这样的三维实体即结构域;结构域自身是紧密装配的,但结构域与结构域之间关系松懈。
结构域与结构域之间常常有一段长短不等的肽链相连,形成所谓铰链区。
6.蛋白质一ֻ二.三.四级结构以及超二级结构:蛋白质中氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构。
多肽链中的主骨架上所含的羰基和亚氨基,在主链骨架盘绕折叠时可以形成氢键,依靠这种氢键维持固定,多肽链主链骨架上的若干肽段可以形成有规律性的空间排布而其它部分在空间的排布是无规则的,如无规则的卷曲结构。
这种由多肽链主链骨架盘绕折叠,依靠氢键维持固定所形成的有规律性结构称为蛋白质的二级结构,包括无规则卷曲结构。
二级结构与侧链R的构象无关。
维持二级结构稳定的化学键主要是氢键。
蛋白质分子中的多肽链在二级结构或超二级结构甚至结构域的基础上进一步盘绕折叠,依靠非共价键(如氢键、离子键、疏水的相互作用等)维系固定所形成的特定空间结构称为蛋白质的三级结构。
三级结构指多肽链所有原子在空间中的排布。
此外,在某些蛋白质分子中,二硫键对其三级结构的稳定也起重要的作用。
有些蛋白质分子中含有两条或多条肽链,每一条肽链都具有各自的三级结构。
生物化学名词解释
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生化名词解释肽键:是一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基缩合形成的酰胺键。
结构域:多肽链在二级结构或超二级结构基础上折叠成两个或多个趋于紧密的近乎球状的三维实体,这种实体称为结构域。
结构域是大分子球状蛋白质三级结构的折叠单位,一般由100-200个氨基酸残基构成。
单体蛋白:由一条多肽链组成或由有共价键连接的多条多肽链组成的蛋白质称为单体蛋白。
活化能:在一定的温度下将1摩尔底物全部转化成活化态所需要的自由能,单位是kJ/mol。
可逆抑制作用:抑制剂与酶以非共价键结合而引起活力降低或丧失,可以用物理方法(例如透折法)除去抑制剂,恢复酶的活性。
不可逆抑制作用:抑制剂与酶活性中心的必需基团共价结合,使酶的活性丧失,不能用透析、过滤等物理方法除去抑制剂而使酶恢复活性。
同工酶:是指催化相同的化学反应,但其蛋白质的分子结构、理化性质和免疫特性方面都存在明显差异的一组酶。
酶原:是有催化活性的酶的前体。
通过蛋白酶的有限水解,可以将无活性的酶原转变成有催化活性的酶。
酶活力单位:25度,最适pH,底物浓度为饱和浓度时,1min内能转化1umol底物的酶,该酶活力单位称为国际单位IU。
酶的比活力:指每毫克酶蛋白所含酶活力的单位数。
发卡结构:单链RNA分子也会在分子内部形成部分双螺旋的结构,由于这种部分双螺旋的结构有些象发卡,所以把这种部分双螺旋的结构称为发卡结构。
维生素:维生素是机体维持正常生命活动所必需从食物中摄取的一类小分子有机化合物。
糖酵解:指糖原或葡萄糖降解成丙酮酸同时产生少量ATP的过程。
糖的有氧氧化:指葡萄糖或糖原在有氧条件下,经过酵解、三羧酸循环和呼吸链氧化成为CO2和H2O并产生大量ATP的过程。
糖异生:指非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程。
别构调节:指某些调节物能与酶的调节部位以次级键结合,使酶分子的构象发生改变,从而改变酶的活性,称酶的变构调节。
底物水平磷酶化:指底物在脱氢或脱水时分子内能量重新分布形成的高能磷酸根直接转移给ADP生成ATP的方式。
生物化学必考名词解释
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1.磷酸二酯键:核酸分子中核苷酸残基之间的磷酸酯键。
2.磷酸单酯键:单核苷酸分子中,核苷的戊糖与磷酸的羟基之间形成的磷酸酯键。
3.核酸一级结构:核苷酸残基在核酸分子中的排列顺序。
4.DNA二级结构:两条DNA单链通过碱基互补配对的原则所形成的双螺旋结构。
8.增色效应:当核酸分子加热变性时,其在260nm处的紫外吸收会急剧增加的现象。
10.分子杂交:当两条不同源的DNA(或RNA)链或DNA链与RNA链之间存在互补顺序时,在一定条件下可以发生互补配对形成双螺旋分子,这种分子称为杂交分子。
形成杂交分子的过程称为分子杂交。
11.Tm值:当核酸分子加热变性时,其在260nm处的紫外吸收急剧增加,当紫外吸收变化达到最大变化的半数值时,此时所对应的温度称为熔解温度或变性温度,用Tm值表示。
1.构型和构象:构型是指在大分子化合物的立体异构体中,取代原子或基团在空间的取向。
构象是指当单键旋转时,分子中的原子或基团形成不同的空间排列,不同的空间排列称为不同的构象。
4.超二级结构:指二级结构单元β折叠股和α-螺旋股相互聚集形成有规律的更高一级的、但又低于三级结构的结构,被称为超二级结构。
二级结构指多肽链主链在一级结构的基础上进一步的盘旋或折叠,从而形成有规律的构象,如α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲等,这些结构又称为主链构象的结构单元。
维系二级结构的作用力是氢键。
二级结构不涉及氨基酸残基的侧链构象。
5.蛋白质的变性和复性:在各种物理和化学因素影响下,蛋白质构象发生变化,导致其物理和化学性质发生变化,生物学功能更新换代的过程称为变性。
在一定条件下,变性的蛋白质恢复原来构象、性质和生物学功能的过程称为复性。
11.别构效应:又称变构效应,当某些寡聚蛋白与别构效应剂发生作用时,可通过蛋白质构象的变化改变蛋白的活性,这种改变可以是活性的增加或减少。
协同效应是别构效应的一种特殊类型,是亚基之间的一种相互作用。
它指寡聚蛋白的某一个亚基与配基结合时可改变蛋白质其他亚基的构象,进而改变蛋白质生物活性的过程。
生物化学 名词解释
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生物化学名词解释生物化学是一门研究生物体化学组成和生命过程中化学变化的科学。
它涵盖了众多的名词概念,下面就为您解释一些常见且重要的生物化学名词。
一、氨基酸(Amino Acid)氨基酸是构成蛋白质的基本单位。
它们都含有一个氨基(NH₂)和一个羧基(COOH),并且都连接在同一个碳原子上,这个碳原子被称为α碳原子。
根据氨基酸分子中所含氨基和羧基的相对数目,可将其分为中性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸。
在人体内,有 20 种常见的氨基酸,其中 8 种是人体不能合成,必须从食物中摄取的,被称为必需氨基酸。
二、蛋白质(Protein)蛋白质是由一条或多条多肽链组成的大分子化合物。
其功能多种多样,包括结构支持、催化化学反应、运输物质、免疫防御等。
蛋白质的结构分为一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构指的是氨基酸的线性排列顺序;二级结构则有α螺旋、β折叠等形式;三级结构是多肽链在二级结构基础上进一步折叠形成的三维结构;四级结构是由多条多肽链相互作用形成的复合物。
三、核酸(Nucleic Acid)核酸分为脱氧核糖核酸(DNA)和核糖核酸(RNA)两大类。
DNA 是遗传信息的携带者,其双螺旋结构由沃森和克里克提出。
RNA 则包括信使 RNA(mRNA)、核糖体 RNA(rRNA)和转运 RNA (tRNA)等,在基因表达过程中发挥着重要作用。
核酸由核苷酸组成,核苷酸由含氮碱基、戊糖和磷酸基团构成。
四、酶(Enzyme)酶是生物体内具有催化作用的蛋白质或 RNA。
它们能够降低化学反应的活化能,大大加快反应速率。
酶具有高效性、专一性和可调节性等特点。
其活性受到温度、pH 值、抑制剂和激活剂等多种因素的影响。
五、糖(Sugar)糖是多羟基醛或多羟基酮及其衍生物、聚合物的总称。
在生物体内,糖主要以单糖、二糖和多糖的形式存在。
单糖如葡萄糖、果糖等是最简单的糖类;二糖包括蔗糖、麦芽糖等;多糖则有淀粉、糖原和纤维素等。
2022年专升本生物化学问答题答案A4解读
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温医成教专升本《生物化学》思考题参照答案下列打“*”号旳为作业题,请按规定做好后在考试时上交问答题部分:(答案供参照)1、蛋白质旳基本构成单位是什么?其构造特性是什么?答:构成人体蛋白质旳氨基酸仅有20种,且均属L-氨基酸(甘氨酸除外)。
*2、什么是蛋白质旳二级构造?它重要形式有哪两种?各有何构造特性?答:蛋白质分子中某一段肽链旳局部空间构造,即该段肽链主链骨架原子旳相对空间位置,并不波及氨基酸残基侧链旳构象。
α-螺旋、β-折叠。
α-螺旋:多肽链旳主链环绕中心轴做有规律旳螺旋上升,为右手螺旋,肽链中旳所有肽键都可形成氢键,以稳固α-螺旋构造。
β-折叠:多肽链充足伸展,每个肽单元以Cα为旋转点,依次折叠成锯齿状构造,肽链间形成氢键以稳固β-折叠构造。
*3、什么是蛋白质变性?变性旳本质是什么?临床上旳应用?(变性与沉淀旳关系如何?)(考过旳年份:答:某些理化因素作用下,使蛋白质旳空间构象遭到破坏,导致其理化性质变化和生物活性旳丢失,称为蛋白质变性。
变性旳本质:破坏非共价键和二硫键,不变化蛋白质旳一级构造。
变性旳应用:临床医学上,变性因素常被应用来消毒及灭菌。
此外, 避免蛋白质变性也是有效保存蛋白质制剂(如疫苗等)旳必要条件。
(变性与沉淀旳关系:变性旳蛋白质易于沉淀,有时蛋白质发生沉淀,但并不变性。
)4、简述细胞内重要旳RNA及其重要功能。
(同26题)答:信使RNA(mRNA):蛋白质合成旳直接模板;转运RNA(tRNA):氨基酸旳运载工具及蛋白质物质合成旳适配器;核蛋白体RNA(rRNA):构成蛋白质合成场合旳重要组分。
*5、简述真核生物mRNA旳构造特点。
答:1. 大多数真核mRNA旳5´末端均在转录后加上一种7-甲基鸟苷,同步第一种核苷酸旳C ´2也是甲基化,形成帽子构造:m7GpppNm-。
2. 大多数真核mRNA旳3´末端有一种多聚腺苷酸(polyA)构造,称为多聚A尾。
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第一章 1.氨基酸的等电点( PI )(isoelectric point ): 在某一PH的溶液中, 氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同, 成为碱性离子, 呈电中性, 此时溶液的PH称为该氨基酸的等电点。
2.谷胱甘肽(GSH): 由Glu、Cys、Gly组成, 分子中半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。
(1)是体内重要的还原剂, 保护蛋白质和酶分子中的巯基免遭氧化, 使蛋白质处于活性状态。
(2)具有嗜核性, 与外源的嗜电子毒物(致癌剂、药物)结合, 从而阻断这些化合物与DNA.RNA或蛋白质结合, 以保护机体免遭毒物侵害。
3.蛋白质的一级结构(primary structure): 在蛋白质分子中, 从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。
稳定其主要化学键是肽键和二硫键。
4.蛋白质的二级结构(secondary structure): 指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构, 即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置。
稳定它的主要化学键是氢键。
主要包括α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲。
5、肽单元(肽平面)(peptide unit):多肽分子中肽键的6个原子(Cα1.C.O、N、H、Cα2)位于同一平面, 即肽单元。
是蛋白质二级结构的主要结构单位。
6.α螺旋(α-helix):以α碳原子为转折点, 以肽键平面为单位, 盘曲成右手螺旋的结构。
螺旋上升一圈含3.6个氨基酸残基, 螺距0.54nm。
氨基酸的侧链伸向螺旋的外侧。
螺旋的稳定是靠氢键。
氢键方向与长轴平行。
7、蛋白质的三级结构(tertiary structure):指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置, 即整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。
其形成与稳定主要依靠次级键, 如疏水键、盐键、氢键、范德华力等。
8、结构域(domain):是三级结构层次上的局部折叠区, 折叠得较为紧密, 各有独特的空间构象, 并承担不同的生物学功能。
9、分子伴侣(molecular chaperons): 一类帮助新生多肽链正确折叠的蛋白质。
生物化学复习资料
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生物化学名词解释和答案蛋白质化学一.名词解释1.基本氨基酸:2.α-碳原子:直接与氨基和羧基相连的碳原子。
3.两性电解质:同时带有可解离为负电荷和正电荷基团的电解质。
4.氨基酸的等电点:当溶液为某一pH值时,氨基酸分子中所带正电荷和负电荷数目正好相等,净电荷为0。
这一pH值即为氨基酸的等电点,简称pI5.肽(peptide):氨基酸通过肽键连接而成的化合物。
6.肽键(peptide bond)一个氨基酸分子的α羧基与另一分子的α氨基脱水缩合而成的酰胺键。
7.二肽(dipeptide):两个氨基酸残基通过一个肽键连接而成的肽。
8.多肽(polypeptide):含十个氨基酸残基以上的肽。
9.氨基酸残基(residue):组成多肽的氨基酸在形成肽链时丢失了一分子水,肽链中的氨基酸分子已不完整,称为氨基酸残基(酰)。
10.二硫键(disulfide bond):肽链之间或肽链内部的两个半胱氨酸残基的巯基氧化后形成的共价相互作用力,有较高的强度。
11.离子键(ionic bond):又称盐键,是正电荷和负电荷之间的一种静电相互作用。
12.配位键(dative bond):由两个原子之间提供共用电子对所形成的共价键。
13.氢键(hydrogen bond):多肽链中的氮原子或氧原子的故对电子与氢原子间相互吸引而形成的键。
14.范德华力(Van der waal,s):一种普遍存在的作用力,是原子、基团或分子之间比较弱的、非特异性的作用力。
15.疏水作用力hydrophobic bond疏水基团或疏水侧链避开水分子而相互靠近聚集的作用力。
16.一级结构(primary structure):蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。
17.二级结构(secondary structure):多肽链主链在一级结构的基础上进一步盘旋或折叠,从而形成有规律的构象。
18.三级结构(tertiary structure):球状蛋白质的多肽链在二级结构的基础上相互配置二形成特定的构象。
《生物化学》名词解释总结附参考答案
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《生物化学》名词解释总结(附参考答案)发布时间:2007-05-30 浏览次数: 8841第1页:第一部分第2页:生化名解总结(二)氨基酸(amino acids):是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物,氨基一般连接在α-碳上。
氨基酸是肽和蛋白质的构件分子。
必需氨基酸(essential amino acids):指人(或其它脊椎动物)自己不能合成,需要从饮食中获得的氨基酸,例如赖氨酸、苏氨酸等氨基酸。
非必需氨基酸(nonessential amino acids):指人(或其它脊椎动物)自己能由简单的前体合成的,不需要由饮食供给的氨基酸,例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。
等电点(pI,isoelectric point):使分子处于兼性分子状态,在电场中不迁移(分子的净电荷为零)的pH值。
茚三酮反应(ninhydrin reaction):在加热条件下,氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色(与脯氨酸反应生成黄色)化合物的反应。
肽键(peptide bond):一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合,除去一分子水形成的酰胺键。
肽(peptides):两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。
蛋白质一级结构(primary structure):指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。
层析(chromatography):按照在移动相(可以是气体或液体)和固定相(可以是液体或固体)之间的分配比例将混合成分分开的技术。
离子交换层析(ion-exchange column chromatography):使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱分离离子化合物的层析方法。
透析(dialysis):通过小分子经半透膜扩散到水(或缓冲液)的原理将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。
凝胶过滤层析(gel filtration chromatography):也叫做分子排阻层析(molecular-exclusion chromatography)。
专升本生物化学问答题答案(A4)
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温医成教专升本《生物化学》思考题参考答案下列打“*”号的为作业题,请按要求做好后在考试时上交问答题部分:(答案供参考)1、蛋白质的基本组成单位是什么?其结构特征是什么?答:组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种,且均属L-氨基酸(甘氨酸除外)。
*2、什么是蛋白质的二级结构?它主要形式有哪两种?各有何结构特征?答:蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构,即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置,并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
α-螺旋、β-折叠。
α-螺旋:多肽链的主链围绕中心轴做有规律的螺旋上升,为右手螺旋,肽链中的全部肽键都可形成氢键,以稳固α-螺旋结构。
β-折叠:多肽链充分伸展,每个肽单元以Cα为旋转点,依次折叠成锯齿状结构,肽链间形成氢键以稳固β-折叠结构。
*3、什么是蛋白质变性?变性的本质是什么?临床上的应用?(变性与沉淀的关系如何?)(考过的年份:2006答:某些理化因素作用下,使蛋白质的空间构象遭到破坏,导致其理化性质改变和生物活性的丢失,称为蛋白质变性。
变性的本质:破坏非共价键和二硫键,不改变蛋白质的一级结构。
变性的应用:临床医学上,变性因素常被应用来消毒及灭菌。
此外, 防止蛋白质变性也是有效保存蛋白质制剂(如疫苗等)的必要条件。
(变性与沉淀的关系:变性的蛋白质易于沉淀,有时蛋白质发生沉淀,但并不变性。
)4、简述细胞内主要的RNA及其主要功能。
(同26题)答:信使RNA(mRNA):蛋白质合成的直接模板;转运RNA(tRNA):氨基酸的运载工具及蛋白质物质合成的适配器;核蛋白体RNA(rRNA):组成蛋白质合成场所的主要组分。
*5、简述真核生物mRNA的结构特点。
答:1. 大多数真核mRNA的5´末端均在转录后加上一个7-甲基鸟苷,同时第一个核苷酸的C ´2也是甲基化,形成帽子结构:m7GpppNm-。
2. 大多数真核mRNA的3´末端有一个多聚腺苷酸(polyA)结构,称为多聚A尾。
生物化学技术 习题册答案
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上海交通大学网络教育学院医学院分院生物化学技术课程习题册答案专业:检验技术层次:专升本绪论一、名词解释1.生物化学技术:是研究生物体的化学组成、结构、功能以及在生命活动中化学物质的代谢、调节控制等的实验方法。
2.盐溶:蛋白质、酶及其它们与其它物质的复合体在离子强度低的盐溶液中,其溶解度随着盐溶液浓度的升高而增加,此现象称为“盐溶”。
3.盐析:当溶液中盐浓度不断上升,达到一定程度,蛋白质等的溶解度反而逐渐减小,并先后从溶液中析出,称为“盐析"。
4.透析:利用溶液组分能否通过半透膜并由引起膜两边溶液的化学势能不同,而达到去除溶液中的小分子物质。
5.超滤(反向渗透):利用压力或离心力,迫使水和其他小的溶质分子通过半透膜,而蛋白质不能透过半透膜仍留在膜上。
6.凝胶层析法(Gel Chromatography):利用各种物质分子大小不同,在固定相上受到阻滞程度不同而达到分离的一种层析方法。
二、单选题1。
凝胶层析不可应用于:( B )A。
脱盐 B. 一步分离纯化生物大分子物质 C。
高分子溶液的浓缩D。
测定高分子物质的分子量 E.分离分子大小不同的物质2。
核酸在紫外区有强吸收,其最大吸收值是在波长:( C )A.206nm B.240nm C.260nm D.280nm E.304nm3.对260nm波长的紫外有强吸收主要是因为( E )A.核糖的环式结构 B。
脱氧核糖的环式结构C.嘌呤的双环结构 D.嘧啶的单环结构 E. 嘌呤和嘧啶环中的共轭双键4。
蛋白质在紫外区有强吸收,其最大吸收值是在波长:( D )A.206nm B.240nm C.260nm D.280nm E.304nm5.用紫外分光光度法测定蛋白质,因为蛋白质在紫外区有个最大吸收峰,其峰值波长是:D A.220nm B.245nm C.260nm D.280nm E.340nm6。
用吸收光谱法测量双链DNA的含量为:( A )A.C(ug/ml)=A260×50×稀释倍数B.C(ug/ml)=A260×40×稀释倍数C.C(ug/ml)=A260×30×稀释倍数D.C(ug/ml)=A260×20×稀释倍数E.C(ug/ml)=A260×10×稀释倍数7。
生物化学专升本名词解释集锦`
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(生物化学未考名词解释)1.质粒:存在于细菌染色体外额小型环状DNA分子,质粒是常用的基因载体,具有宿主细胞体内自我复制的特性。
2.聚合酶链反应:简称PCR,是在反应体系中加入模板DNA、dNTP、特别设计的引物及耐热的DNA聚合酶,经多次变形、退火、延伸循环反应,使目的DNA呈指数形式合成的过程。
3.限制性核酸内切酶:指能够识别DNA的特异序列,并在识别位点或其周围切割双链DNA 的类内切酶。
基因重组中常用的限制性内切酶是二类酶。
4.克隆载体:为携带外源DNA,实现外源DNA的无性繁殖或表达有意义的蛋白质所采用的一些DNA分子。
5.跨膜信号转导:通过靶细胞上受体的识别和变构作用,将外界信号转变成新的信号形式,引起细胞发生生物学效应的过程。
6.第二信使:细胞表面受体接受接受细胞外信号后转换而来的细胞内信号称为第二信使。
7.初级胆汁酸:是指由肝细胞以胆固醇为最初原料初始分泌的胆汁酸,包括胆酸、鹅脱氧胆酸、甘氨胆酸、牛磺胆酸、甘氨鹅脱氧胆酸、牛磺鹅脱氧胆酸。
8.次级胆汁酸:是指在肠道内转变生产的胆汁酸,包括脱氧胆酸、石胆酸、甘氨脱氧胆酸、牛磺脱氧胆酸。
9.胆色素:体内铁扑啉类化合物的主要分解代谢产物,包括胆绿素、胆红素、胆素原和胆素。
以胆红素为主,主要随胆汁排出体外。
10.胆素原肠肝循环:肝细胞生成的结合胆红素,排入肠道变成游离胆红素,在肠道细菌酶的作用下生成尿胆素原,有30%尿胆素原重吸收入肝脏。
进入肝脏的尿胆素原有一部分随胆汁重新排入肠腔,构成胆素原肠肝循环。
11.胆汁酸肠肝循环:进入肠道的胆汁酸(包括初级和次级、游离和结合型)约95%经门静脉重吸收入肝脏。
在肝细胞中,游离胆汁酸重新转变为结合胆汁酸,与肝细胞新合成的胆汁酸一道重新排入肠道,构成胆汁酸的肠肝循环。
12.活性维生素D:维生素D3在肝肾羟化酶的作用下,生成1,25-(0H)2D3,是维生素D 在体内的活性形式13.维生素:是人和动物为维持正常的生理功能而必须从食物中获得的一类微量有机物质,在人体生长、代谢、发育过程中发挥着重要的作用。
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温医成教专升本《生物化学》思考题参考答案名词解释:1、蛋白质的变性——某些理化因素作用下,使蛋白质的空间构象遭到破坏,导致其理化性质改变和生物活性的丢失,称为蛋白质变性。
(考过的年份:2008、20072、模体——在许多蛋白质分子中,可发现二个或三个具有二级结构的肽段,在空间上相互接近,形成一个特殊的空间构象,被称为模体,是具有特殊功能的超二级结构。
3、蛋白质四级结构——蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用,称为蛋白质的四级结构。
(考过的年份:2009、4、结构域——分子量大的蛋白质三级结构常可分割成一个和数个球状或纤维状的区域,且折叠得较为紧密,各行其功能,称为结构域。
5、蛋白质等电点——蛋白质以两性离子状态存在时介质的PH值称为该蛋白质的等电点,用PI表示。
(考过的年份:2013、2012、2011、2010、2006氨基酸等电点——在某一pH条件下,氨基酸所带正负电荷相等,净电荷为零,此溶液的pH称为该氨基酸的等电点(pI)。
6、Tm值——Tm值就是DNA熔解温度,指把DNA的双螺旋结构降解一半时的温度。
不同序列的DNA,Tm值不同。
DNA中G-C含量越高,Tm值越高,成正比关系。
(考过的年份:2013、7、DNA变性——DNA变性是指在某些因素的作用下,维系DNA双螺旋的次级键断裂,双螺旋DNA分子被解开成单链的过程。
8、核酸分子杂交(同66)——应用核酸分子的变性和复性的性质,使来源不同的DNA(或RNA)片段,按碱基互补关系形成杂交双链分子。
9、基因组——泛指一个有生命体、病毒或细胞器的全部遗传物质;在真核生物,基因组是指一套染色体(单倍体)DNA。
10、酶原和酶原的激活——有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体,此前体物质称为酶原。
在一定条件下,无活性的酶原水解开一个或几个特定的肽键,致使构象发生改变,表现出酶的活性的过程称酶原激活,其过程实质上是酶的活性中心暴露或形成的过程。
11、酶的活性中心——酶的活性中心是指酶分子结构中,能与底物结合,并使底物转化为产物的具有特定空间结构的区域。
(考过的年份:2012、201012、不可逆抑制作用——抑制剂通常以共价键与酶活性中心的必需基团相结合,使酶失活。
此种抑制作用叫不可逆抑制作用。
13、糖酵解——糖的无氧分解是指葡萄糖或糖原在无氧或缺氧情况下分解生成乳酸并生成ATP的过程,这一过程与酵母中糖生醇发酵的过程相似,故又称为糖酵解。
(考过的年份:200814、糖原——是动物体内糖的储存形式之一,是机体能迅速动用的能量储备。
(考过的年份:200915、血糖——指血液中的葡萄糖。
正常血糖浓度:3.9~6.1mmol/L16、糖的有氧氧化——指在机体氧供充足时,葡萄糖或糖原彻底氧化成H2O和CO2,并释放出能量的过程。
是机体主要供能方式。
17、糖异生作用——非糖物质(乳酸、甘油、生糖氨基酸等)转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。
糖异生的主要场所是肝脏,反应途径基本上是糖酵解的逆行。
18、必需脂酸——亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸等多不饱和脂酸是人体不可缺乏的营养素,不能自身合成,需从食物摄取,称为必需脂酸。
(考过的年份:2011、200919、脂肪动员——储存在脂肪细胞中的脂肪,被肪脂酶逐步水解为脂肪酸及甘油,并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。
(考过的年份:200720、酮体——是脂酸在肝分解氧化时特有的中间代谢物—乙酰乙酸、β-羟丁酸及丙酮的总称。
酮体是肝内生成,肝外利用。
(考过的年份:2013、2012、2011、2010、200821、脂类——包括脂肪和类脂,是一类不溶于水而易溶于有机溶剂,并能为机体利用的有机化合物。
(考过的年份:200622、β-氧化——脂酸氧化降解的主要途径,从烃链羧基端β-碳原子开始氧化,每次断裂2个碳原子。
23、生物氧化——物质在生物体内进行氧化称生物氧化,主要指糖、脂肪、蛋白质等在体内分解时逐步释放能量,最终生成CO2 和H2O的过程。
(考过的年份:200924、电子传递链——代谢物脱下的成对氢原子(2H)通过一定顺序排列的多种酶和辅酶所催化的连锁反应逐步传递,最终与氧结合生成水,这一系列酶和辅酶称为呼吸链又称电子传递链。
(考过的年份:2013、25、氧化磷酸化——是指在呼吸链电子传递过程中偶联ADP磷酸化,生成ATP,又称为偶联磷酸化,是体内生成ATP的最主要方式。
(考过的年份:2011、2008、200726、底物水平磷酸化——是底物分子内部能量重新分布,生成高能键,使ADP磷酸化生成ATP的过程。
27、必需氨基酸——指体内需要而又不能自身合成,必须由食物供给的氨基酸,共有8种:缬、亮、异亮、苏,赖、色、苯丙、蛋氨酸。
(考过的年份:2012、201028、腐败作用——肠道细菌对未被消化和吸收的蛋白质及其消化产物所起的分解作用。
(考过的年份:2009、200729、鸟氨酸循环——肝脏合成尿素的途径叫鸟氨酸循环。
反应在肝细胞线粒体内,从鸟氨酸与氨基甲酰磷酸合成瓜氨酸开始,瓜氨酸转移到肝细胞液中,接受天冬氨酸提供的氨基生成精氨酸,精氨酸水解产生尿素的同时再生成鸟氨酸而构成循环。
30、丙氨酸-葡萄糖循环——肌肉组织中以丙酮酸作为转移的氨基受体,生成丙氨酸,以血液运输到肝脏。
在肝脏中,以转氨基作用生成丙酮酸,可以糖异生作用生成葡萄糖。
葡萄糖由血液运输到肌肉组织中,分解代谢再产生丙酮酸,后者再接受氨基生成丙氨酸。
这一循环途径称为丙氨酸-葡萄糖循环。
31、一碳单位——某些氨基酸代谢过程中产生的只含有一个碳原子的基团,称为一碳单位。
32、甲硫氨酸循环——蛋氨酸在蛋氨酸腺苷转移酶催化下接受ATP提供的腺苷生成S-腺苷蛋氨酸(活性蛋氨酸),它可在转甲基酶作用下为体内很多合成反应提供甲基后,转变成S-腺苷同型半胱氨酸,再在其裂解酶作用下脱下腺苷生成同型半胱氨酸,后者在其转甲基酶催化下,接受四氢叶酸携带的甲基再合成蛋氨酸,形成蛋氨酸循环。
33、关键酶——代谢途径是一系列酶促反应组成的,其速度及方向由其中的关键酶决定,这些能调节代谢的酶称为关键酶。
34、变构调节——小分子化合物与酶分子活性中心以外的某一部位特异结合,引起酶蛋白分子构象变化,从而改变酶的活性,这种调节称为酶的变构调节或别构调节。
(考过的年份:2013、35、酶的共价修饰调节——酶蛋白肽链上某些残基在酶的催化下发生可逆的共价修饰(covalent modification),从而引起酶活性改变,这种调节称为酶的共价修饰或化学修饰。
(考过的年份:2011、200736、代谢组学——是指对某一生物或细胞所有低分子质量代谢产物进行定性和定量检测,分析活细胞代谢物谱变化的研究领域。
37、半保留复制——母链的双链DNA解开成两股单链,各自作为模板指导子代合成新的互补链。
子代细胞的DNA双链,其中一股单链从亲代完整地接受过来,另一股单链则完全重新合成。
由于碱基互补,两个子细胞的DNA双链,都和亲代母链DNA碱基序列一致。
这种复制方式称为半保留复制。
(考过的年份:2011、201038、冈崎片断——随从链不连续复制的片段称为冈崎片段(考过的年份:200639、端粒——指真核生物染色体线性DNA分子末端的结构。
(考过的年份:200940、切除修复——细胞内最重要的修复机制,包括去除损伤DNA,填补空隙和连接。
41、反转录——在逆转录酶的作用下以RNA为模板合成DNA的过程。
此过程中,核酸合成与转录(DNA→RNA)过程遗传信息的流动方向相反(RNA→DNA),故称为逆转录42、不对称转录——在DNA分子双链上某一区段,一股链用作模板指引转录,另一股链不转录。
模板链并非永远在同一条单链上。
(考过的年份:2007、200643、编码链——反义链或Crick链,DNA双链中碱基序列与RNA一致的一股链。
44、核酶(ribozyme)——具有酶促活性的RNA称为核酶。
(考过的年份:200945、密码子(遗传密码)——mRNA分子上从5'至3'方向,由AUG开始,每3个核苷酸为一组,决定肽链上某一个氨基酸或蛋白质合成的起始、终止信号,称为密码子。
(考过的年份:2013、200846、开放阅读框架——从mRNA 5'端起始密码子AUG到3'端终止密码子之间的核苷酸序列,各个三联体密码连续排列编码一个蛋白质多肽链,称为开放阅读框架。
47、核蛋白体循环——肽链延长在核蛋白体上连续性循环式进行,又称为核蛋白体循环,每次循环增加一个氨基酸,包括以下三步:进位、成肽、转位。
48、基因表达——基因所携带的遗传信息,经过转录、翻译等,产生具有特异生物学功能的蛋白质分子的过程。
49、管家基因——某类基因在一个个体的几乎所有细胞中持续表达,通常被称为管家基因。
它们较少受环境因素影响,而且在个体各个生长阶段的几乎所有组织中都持续表达。
(考过的年份:2011、200950、顺式作用元件——可影响自身基因表达活性的DNA序列。
包括启动子、增强子、沉默子等。
(考过的年份:2011、200751、反式作用因子——大多数真核转录因子可通过与特异的顺式作用元件的识别、结合反式激活另一基因的转录,故又称反式作用因子。
52、基因工程——基因工程又称基因拼接技术和DNA重组技术。
所谓基因工程是在分子水平上对基因进行操作的复杂技术,是将外源基因通过体外重组后导入受体细胞内,使这个基因能在受体细胞内复制、转录、翻译表达的操作(考过的年份:2013、53、回文结构——DNA位点的核苷酸序列呈二元旋转对称,这种特殊的结构顺序为回文结构。
54、目的基因——应用重组DNA技术来分离或获得某一感兴趣的基因或DNA序列,这些基因或DNA序列就是目的基因,又称外源DNA。
55、G蛋白——是一类和GTP或GDP相结合、位于细胞膜胞浆面的外周蛋白,由α、β、γ三个亚基组成。
有非活化型和活化型两种构象。
56、第二信使——在细胞内传递信息的小分子物质,如:Ca2+、DAG、IP3、Cer、cAMP、cGMP、花生四烯酸及其代谢产物等。
57、生物转化——一些非营养物质在体内的代谢转变,使其溶解度增加,易于排出体外的过程称为生物转化。
(考过的年份:2012、2011、201058、初级胆汁酸——是肝细胞以胆固醇为原料直接合成的胆汁酸,包括胆酸、鹅脱氧胆酸及相应结合型胆汁酸。
59、胆汁酸的肠肝循环——胆汁酸随胆汁排入肠腔后,通过重吸收经门静脉又回到肝,在肝内转变为结合型胆汁酸,经胆道再次排入肠腔的过程。
60、结合胆红素——胆红素在肝脏中与葡萄糖醛酸结合转化生成的物质统称为结合胆红素,主要为双葡萄糖醛酸胆红素,另有少量单葡萄糖醛酸胆红素、硫酸胆红素。