何谓蛋白质变性
蛋白质变性名词解释生物化学
蛋白质变性名词解释生物化学
蛋白质变性是指蛋白质由其原有的有序结构发生变化，从而丧失或减少其生物功能的过程。
这种变性可以在体外由外界因素（如高温、氧化剂和溶剂）引起，也可以在体内由内在因素（如小分子底物和其他蛋白质）引起。
此外，蛋白质变性也可以被自身结构因素（如蛋白质本身的折叠和结构失调）引起。
蛋白质变性是一项基础的生物化学研究，其主要内容包括分子水平的蛋白质折叠、蛋白质生物学调控和蛋白质功能紊乱等。
例如，蛋白质变性可以抑制蛋白质在体内的功能，这是由于蛋白质变性使蛋白质失去其原来的结构和功能。
在蛋白质变性方面，分子水平的研究主要集中在：蛋白质的性质和结构的变化，蛋白质折叠的机制，蛋白质的稳定性和受体配体的相互作用，以及蛋白质变性对蛋白质生物功能的影响等。
例如，蛋白质的折叠可以改变蛋白质的活性，控制细胞中蛋白质的功能；结构变化可以影响蛋白质的可溶性、亲和力和活性，进而影响其在细胞中的功能。
此外，蛋白质变性还可以影响蛋白质与其他蛋白质之间的相互作用，从而影响蛋白质的性质和功能。
另外，蛋白质变性是一个重要的生物学研究领域，可以帮助我们了解生物体在环境变化、生物反应和病理过程中的变性。
蛋白质变性也可以用作一种筛选手段，以寻找新蛋白质的异常表达，从而确定疾病的分子机制。
例如，癌症可能会引起某些蛋白质的变性，并影响其活性和功能，从而造成细胞的不正常分裂，进而引发癌症的发生。
总之，蛋白质变性是一个重要的生物化学研究方向，从分子水平到细胞水平，它都可以为我们提供重要的信息和洞察，以帮助我们更好地理解生物体的疾病发生机制。
生物化学简明教程第五版习题答案 -2.蛋白质化学
2 蛋白质化学1．用于测定蛋白质多肽链N 端、C 端的常用方法有哪些？基本原理是什么？ 解答：（1） N -末端测定法：常采用―二硝基氟苯法、Edman 降解法、丹磺酰氯法。
①―二硝基氟苯(DNFB 或FDNB)法：多肽或蛋白质的游离末端氨基与―二硝基氟苯（―DNFB ）反应（Sanger 反应），生成DNP ―多肽或DNP ―蛋白质。
由于DNFB 与氨基形成的键对酸水解远比肽键稳定，因此DNP ―多肽经酸水解后，只有N ―末端氨基酸为黄色DNP ―氨基酸衍生物，其余的都是游离氨基酸。
② 丹磺酰氯(DNS)法：多肽或蛋白质的游离末端氨基与与丹磺酰氯（DNS ―Cl ）反应生成DNS ―多肽或DNS ―蛋白质。
由于DNS 与氨基形成的键对酸水解远比肽键稳定，因此DNS ―多肽经酸水解后，只有N ―末端氨基酸为强烈的荧光物质DNS ―氨基酸，其余的都是游离氨基酸。
③ 苯异硫氰酸脂（PITC 或Edman 降解）法：多肽或蛋白质的游离末端氨基与异硫氰酸苯酯（PITC ）反应（Edman 反应），生成苯氨基硫甲酰多肽或蛋白质。
在酸性有机溶剂中加热时，N ―末端的PTC ―氨基酸发生环化，生成苯乙内酰硫脲的衍生物并从肽链上掉下来，除去N ―末端氨基酸后剩下的肽链仍然是完整的。
④ 氨肽酶法：氨肽酶是一类肽链外切酶或叫外肽酶，能从多肽链的N 端逐个地向里切。
根据不同的反应时间测出酶水解释放的氨基酸种类和数量，按反应时间和残基释放量作动力学曲线，就能知道该蛋白质的N 端残基序列。
（2）C ―末端测定法：常采用肼解法、还原法、羧肽酶法。
肼解法：蛋白质或多肽与无水肼加热发生肼解，反应中除C 端氨基酸以游离形式存 在外，其他氨基酸都转变为相应的氨基酸酰肼化物。
② 还原法：肽链C 端氨基酸可用硼氢化锂还原成相应的α―氨基醇。
肽链完全水解后，代表原来C ―末端氨基酸的α―氨基醇，可用层析法加以鉴别。
③ 羧肽酶法：是一类肽链外切酶，专一的从肽链的C ―末端开始逐个降解，释放出游离的氨基酸。
生化名词解释与简答题
第一章蛋白质的结构与功能（一）名词解释1. 肽键2. 结构域 3. 蛋白质的等电点4. 蛋白质的沉淀5. 蛋白质的凝固（三）问答题1. 何谓蛋白质变性？影响变性的因素有哪些？2. 蛋白质变性后，为什么水溶性会降低？3. 举例说明一级结构决定构象。
答案(一)1．肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合所形成的结合键，称为肽键。
2．构域：蛋白质在形成三级结构时，肽链中某些局部的二级结构汇集在一起，形成发挥生物学功能的特定区域称为结构域。
3．蛋白质的等电点：蛋白质分子净电荷为零时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。
4．蛋白质的沉淀：蛋白质分子从溶液中析出的现象称为蛋白质的沉淀。
5．蛋白质的凝固：蛋白质经强酸、强碱作用发生变性后，仍能溶解于强酸或强碱中，若将pH调至等电点，则蛋白质立即结成絮状的不溶解物，此絮状物仍可溶解于强酸或强碱中。
如再加热则絮状物可变成比较坚固的凝块，此凝块不再溶于强酸或强（三）问答题1. 蛋白质在某些物理因素或化学因素的作用下，蛋白质分子内部的非共价键断裂，天然构象被破坏，从而引起理化性质改变，生物活性丧失，这种现象称为蛋白质变性。
蛋白质变性的实质是维系蛋白质分子空间结构的次级键断开，使其空间结构松解，但肽键并未断开。
引起蛋白质变性的因素有两方面：一是物理因素，如紫外线照射等，一是化学因素如强酸、强碱、重金属盐、有机溶剂等。
2. 三级结构以上的蛋白质的空间结构稳定主要靠疏水键和其它副键，当蛋白质在某些理化因素作用下变性后，维持蛋白质空间结构稳定的疏水键、二硫键以及其它次级键断裂，空间结构松解，蛋白质分子变为伸展的长肽链，大量的疏水基团外露，导致蛋白质水溶性降低。
3. 牛胰核糖核酸酶溶液加入尿素和巯基乙醇后变性失活，其一级结构没有改变。
当用透析法去除尿素和巯基乙醇后，牛胰核糖核酸酶自发恢复原有的空间结构与功能，此例充分说明一级结构决定构象。
碱中，这种现象称为蛋白质的凝固作用。
生化复习简答题与论述题
生化复习简答题与论述题Document serial number【UU89WT-UU98YT-UU8CB-UUUT-UUT108】第一章1．何为蛋白质的变性作用其实质是什么答：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间构象变成无序的空间结构，从而导致其理化性质和生物活性的丧失。
变性的实质是破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。
2.何谓分子伴侣它在蛋白质分子折叠中有何作用答：分子伴侣：是指通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构的一类蛋白质。
它在蛋白质分子折叠中的作用是：（1）可逆地与未折叠肽段的疏水部分结合随后松开，如此重复进行可防止错误的聚集发生，使肽链正确折叠；（2）可与错误聚集的肽段结合，使之解聚后，再诱导其正确折叠；（3）在蛋白质分子折叠过程中指导二硫键正确配对。
3.试述蛋白质等电点与溶液的pH和电泳行为的相互关系。
答：PI>PH时，蛋白质带净正电荷，电泳时，蛋白质向阴极移动；PI<PH时，蛋白质带净负电荷，电泳时，蛋白质向阳极移动；PI=PH是，蛋白质净电荷为零，电泳时，蛋白质不移动。
4.试述蛋白质变性作用的实际应用答：蛋白质的变性有许多实际应用，例如，第一方面利用变性：（1）临床上可以进行乙醇、煮沸、高压、紫外线照射等消毒杀菌；（2）临床化验室进行加热凝固反应检查尿中蛋白质；（3）日常生活中将蛋白质煮熟食用，便于消化。
第二方面防止变性：当制备保存蛋白质制剂（如酶、疫苗、免疫血清等）过程中，则应避免蛋白质变性，以防止失去活性。
第三方面取代变性：乳品解毒（用于急救重金属中毒）。
第二章1.简述RNA的种类及其生物学作用。
答：（1）RNA有三种：mRNA、tRANA、rRNA；（2）各种RNA的生物学作用：①mRNA是DNA的转录产物，含有DNA的遗传信息，从5’-末端起的第一个AUG开始，每三个相邻碱基决定一个氨基酸，是蛋白质生物合成中的模板。
《生物化学简明教程》附带的习题答案zq整理版
《生物化学简明教程》附带的习题答案（一）用于测定蛋白质多肽链N端、C端的常用方法有哪些？解答：（1）N-末端测定法：常采用2，4―二硝基氟苯法、Edman降解法、丹磺酰氯法。
（2）C―末端测定法：常采用肼解法、还原法、羧肽酶法。
（二）何谓蛋白质的变性与沉淀？二者在本质上有何区别？解答：蛋白质的变性：天然蛋白质受物理或化学因素的影响后，使其失去原有的生物活性，并伴随着物理化学性质的改变的作用。
变性的本质：分子中各种次级键断裂，使其空间构象从紧密有序的状态变成松散无序的状态，一级结构不破坏。
蛋白质变性后的表现：①生物学活性消失②理化性质改变：溶解度下降，黏度增加，紫外吸收增加，侧链反应增强，对酶的作用敏感，易被水解。
蛋白质由于带有电荷和水膜，因此在水溶液中形成稳定的胶体。
如果在蛋白质溶液中加入适当的试剂，破坏了蛋白质的水膜或中和了蛋白质的电荷，则蛋白质胶体溶液就不稳定而出现沉淀现象。
沉淀机理：破坏蛋白质的水化膜，中和表面的净电荷。
蛋白质的沉淀可以分为两类：（1）可逆的沉淀：蛋白质的结构未发生显著的变化，除去引起沉淀的因素，蛋白质仍能溶于原来的溶剂中，并保持天然性质。
（2）不可逆沉淀：蛋白质分子内部结构发生重大改变，蛋白质变性而沉淀，不再能溶于原溶剂。
蛋白质变性后，有时由于维持溶液稳定的条件仍然存在，并不析出。
因此变性蛋白质并不一定都表现为沉淀，而沉淀的蛋白质也未必都已经变性。
（三）一个α螺旋片段含有180个氨基酸残基，该片段中有多少圈螺旋？计算该α-螺旋片段的轴长。
解答：180/3.6=50圈，50×0.54=27nm，该片段中含有50圈螺旋，其轴长为27nm。
（五）如果人体有1014个细胞，每个体细胞的DNA含量为6.4 × 109个碱基对。
试计算人体DNA 的总长度是多少？是太阳―地球之间距离(2.2 × 109 km)的多少倍？已知双链DNA每1000个核苷酸重1 ×10-18g，求人体DNA的总质量。
蛋白质变性名词解释
蛋白质变性名词解释
蛋白质变性是蛋白质受到了物理或化学因素的影响，改变了其分子内部结构，从而使其性质和功能发生了部分或者全部的变化。
1、物理因素：主要包括加热、加压、搅拌、振荡、紫外线照射、X射线、超声波等，比如鸡蛋、肉类经过高温加工可以发生变性，变熟以后更容易被消化和吸收。
2、化学因素：主要包括强酸、强碱、重金属盐、三氯乙酸、乙醇、丙酮等，通过使用强酸、强碱可以使细菌和病毒的蛋白质变性而灭活，从而起到灭菌和消毒的作用。
蛋白质变性后，会发生理化性质的改变，如溶解度降低而产生沉淀，可以使黏度增加。
由于蛋白分子的结构发生了变化，变得更加松散，容易被蛋白酶水解，更加容易地被消化和吸收。
平时需要注意合理膳食，均衡营养，适当参加体育锻炼，提高身体素质，减少疾病发生的可能。
生化重点问答(生物化学)
1．何为蛋白质的变性作用？其实质是什么？答：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间构象变成无序的空间结构，从而导致其理化性质和生物活性的丧失。
变性的实质是破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。
2.何谓分子伴侣？它在蛋白质分子折叠中有何作用？答：分子伴侣：是指通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构的一类蛋白质。
它在蛋白质分子折叠中的作用是：（1）可逆地与未折叠肽段的疏水部分结合随后松开，如此重复进行可防止错误的聚集发生，使肽链正确折叠；（2）可与错误聚集的肽段结合，使之解聚后，再诱导其正确折叠；（3）在蛋白质分子折叠过程中指导二硫键正确配对。
3.试述蛋白质等电点与溶液的pH和电泳行为的相互关系。
答：PI>PH时，蛋白质带净正电荷，电泳时，蛋白质向阴极移动； PI<PH时，蛋白质带净负电荷，电泳时，蛋白质向阳极移动；PI=PH是，蛋白质净电荷为零，电泳时，蛋白质不移动。
4.试述蛋白质变性作用的实际应用？答：蛋白质的变性有许多实际应用，例如，第一方面利用变性：（1）临床上可以进行乙醇、煮沸、高压、紫外线照射等消毒杀菌；（2）临床化验室进行加热凝固反应检查尿中蛋白质；（3）日常生活中将蛋白质煮熟食用，便于消化。
第二方面防止变性：当制备保存蛋白质制剂（如酶、疫苗、免疫血清等）过程中，则应避免蛋白质变性，以防止失去活性。
第三方面取代变性：乳品解毒（用于急救重金属中毒）。
第二章1.简述RNA的种类及其生物学作用。
答：（1）RNA有三种：mRNA、tRANA、rRNA；（2）各种RNA的生物学作用：①mRNA 是DNA的转录产物，含有DNA的遗传信息，从5’-末端起的第一个AUG开始，每三个相邻碱基决定一个氨基酸，是蛋白质生物合成中的模板。
②tRNA携带运输活化的氨基酸，参与蛋白质的生物合成。
③rRNA与蛋白质结合构成核糖体，核糖体是蛋白质合成的场所。
生物化学简答题
一、何谓蛋白质的变性作用?引起蛋白质变性的因素有哪些?蛋白质变性的本质是什么?变性后有何特性?（P51）1.是由于稳定蛋白质构象的化学键被破坏，造成二三四级结构被破坏，导致其天然部分或完全破坏，理化性质改变，活性丧失2.因素：物理（加热，紫外线，X射线，高压，超声波），化学：极端Ph即强酸或强碱，重金属离子，丙酮等有机溶剂。
3.本质：天然蛋白质特定的空间构象被破坏（从有序的空间结构变为无序的空间结构）4.特性：理化性质改变：溶解度降低，不对称性增加，溶液黏度增加，易被蛋白酶降解，结晶能力丧失生物活性丧失：酶蛋白丧失催化活性，蛋白类激素丧失调节能力，细菌，病毒等蛋白丧失免疫原性二、比较DNA和RNA分子组成的异同。
(P58）相同：DNA和RNA分子组成上都含有磷酸戊糖和碱基不同：戊糖种类不同，DNA中为脱氧核糖，RNA中为核糖。
个别碱基不同，二者除都含有AGC外，DNA还有的胸腺嘧啶T，RNA还含有鸟嘌呤U三、.酶的竞争性抑制作用有何特点?（P88）1.抑制剂和底物结构相似，都能与酶的活性用心结合2.抑制剂与底物存在竞争，即两者不能同时结合活性中心3.抑制剂结合抑制底物，从而抑制酶促反应4.增加底物浓度理论上可以消除竞争性抑制的抑制作用5.动力学参数Km增大，Vmax不变。
四、.氰化物为什么能引起细胞窒息死亡?其解救机理是什么?（1）氰化钾的毒性是因为它进入人体内时，CNT的N原子含有孤对电子能够与细胞色素aas的氧化形式——高价铁Fe3"以配位键结合成氰化高铁细胞色素aa，使其失去传递电子的能力，阻断了电子传递给02，结果呼吸链中断，细胞因室息而死亡。
（2）亚硝酸在体内可以将血红蛋白的血红素辅基上的Fe2十氧化为Fe3"。
部分血红蛋白的血红素辅基上的Fe^被氧化成Fe？*——高铁血红蛋白，且含量达到20%～30%时，高铁血红蛋白（Fe3*）也可以和氰化钾结合，这就竞争性抑制了氰化钾与细胞色素aax 的结合，从而使细胞色素aas的活力恢复；但生成的氰化高铁血红蛋白在数分钟后又能逐渐解离而放出CN~。
生物化学简明教程 第四版 张丽萍 杨建雄 课后答案
2．测得一种血红蛋白含铁0.426%，计算其最低相对分子质量。
一种纯酶按质量计算含亮氨酸1.65%和异亮氨酸2.48%，问其最低相对分子质量是多少？解答：（1）血红蛋白：（2）酶：因为亮氨酸和异亮氨酸的相对分子质量相等，所以亮氨酸和异亮氨酸的残基数之比为：1.65%:2.48%=2:3，因此，该酶分子中至少含有2个亮氨酸，3个异亮氨酸。
4．何谓蛋白质的变性与沉淀？二者在本质上有何区别？解答：蛋白质变性的概念：天然蛋白质受物理或化学因素的影响后，使其失去原有的生物活性，并伴随着物理化学性质的改变，这种作用称为蛋白质的变性。
变性的本质：分子中各种次级键断裂，使其空间构象从紧密有序的状态变成松散无序的状态，一级结构不破坏。
蛋白质变性后的表现：① 生物学活性消失； ② 理化性质改变：溶解度下降，黏度增加，紫外吸收增加，侧链反应增强，对酶的作用敏感，易被水解。
蛋白质由于带有电荷和水膜，因此在水溶液中形成稳定的胶体。
如果在蛋白质溶液中加入适当的试剂，破坏了蛋白质的水膜或中和了蛋白质的电荷，则蛋白质胶体溶液就不稳定而出现沉淀现象。
沉淀机理：破坏蛋白质的水化膜，中和表面的净电荷。
蛋白质的沉淀可以分为两类：（1）可逆的沉淀：蛋白质的结构未发生显著的变化，除去引起沉淀的因素，蛋白质仍能溶于原来的溶剂中，并保持天然性质。
如盐析或低温下的乙醇（或丙酮）短时间作用蛋白质。
（2）不可逆沉淀：蛋白质分子内部结构发生重大改变，蛋白质变性而沉淀，不再能溶于原溶剂。
如加热引起蛋白质沉淀，与重金属或某些酸类的反应都属于此类。
蛋白质变性后，有时由于维持溶液稳定的条件仍然存在，并不析出。
因此变性蛋白质并不一定都表现为沉淀，而沉淀的蛋白质也未必都已经变性。
9．概述测定蛋白质一级结构的基本步骤。
解答：（1）测定蛋白质中氨基酸组成。
（2）蛋白质的N 端和C 端的测定。
（3）应用两种或两种以上不同的水解方法将所要测定的蛋白质肽链断裂，各自得到一系列大小不同的肽段。
生物化学
1.何谓蛋白质变性？简述蛋白质变性的因素，举例说明蛋白质变性在日常生活和医学上的意义。
蛋白质变性（protein denaturation）是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质变性。
蛋白质变性的因素：引起蛋白质变性的原因可分为物理和化学因素两类。
物理因素可以是加热、加压、脱水、搅拌、振荡、紫外线照射、超声波的作用等；化学因素有强酸、强碱、尿素、重金属盐、十二烷基磺酸钠(SDS)等。
2.用生化知识解释糖尿病患者为什么会发生酮症酸中毒糖尿病患者血液中的葡萄糖浓度很高，而组织细胞中缺少葡萄糖和能量。
于是脂肪被动员，加速分解，以供应细胞能量之不足，被分解韵大量脂肪酸产生酮体，酮体进入血液，血酮浓度不断升高而成为高酮血症。
当胰岛素严重缺乏时，造成体内激素分泌异常，胰高血糖素、生长激素、儿茶酚胺及皮质醇等激素对糖和脂肪代谢的影响增强，促使糖原分解，葡萄糖异生，提高了血糖水平，并加速脂肪分解，使酮体生成增多，亦导致团体在血液中堆积。
乙酸乙酸和β羟丁酸为较强的有机酸。
它们在血液中积聚时，酸性代谢产物增多，使血液的ph值（酸碱度）下降；当酸性代谢产物从肾小管排出时，与碱基结合，体内的碱储备继续丢失，使血液的ph值进一步下降，血co2结合力亦明显降低。
此时血附继续增加，可超过5毫摩尔／升，表现为代谢性酸中毒，即糖尿病附症酸中毒。
3.简述血糖的来源去路和激素的调节，血糖增高一定是糖尿病吗？为什么？1.血糖来源：（1）糖类消化吸收，食物中的糖类消化吸收入血，这是血糖最主要的来源。
（2）肝糖原分解，短期饥饿后，肝中储存的糖原分解成葡萄糖进入血液。
（3）糖异生作用，在较长时间饥饿后，氨基酸、甘油等非糖物质在肝内合成葡萄糖。
（4）其他单糖的转化。
2.血糖去路：（1）氧化分解，葡萄糖在组织细胞中通过有氧氧化和无氧酵解产生ATP，为细胞代谢供给能量，此为血糖的主要去路。
生化答案
什么是蛋白质变性？变性与沉淀的关系？答：蛋白质在某些物理或化学因素的影响下，其空间结构受到破坏，从而改变其理化性质，并失去其生物活性。
蛋白质的沉淀作用：由于水化层和双电层的存在，蛋白质是一种稳定的胶体溶液，如果向蛋白质溶液中加入某种电解质，以破化其颗粒表面的双电子层或调节溶液的PH，使其达到等电点，蛋白质颗粒因失去电荷变得不稳定而将沉淀析出。
这种由于受到某些因素的影响，蛋白质从溶液中析出的作用。
蛋白质发生不可逆沉淀后，都会使其理化性质发生改变，生理活性丧失而使蛋白质变性。
而可逆沉淀中蛋白质不发生变性。
变性蛋白质不一定都沉降，沉降出的蛋白质也不一定变性。
蛋白质沉淀的方法？答：盐析法、有机溶剂沉淀法、某些酸类沉淀法、重金属盐沉淀法、其中盐析和低温有机溶剂法会使蛋白质不变性。
DNA序列测定双脱氧终止法？答：其基本原理是DNA聚合酶利用单链的DNA模板，合成出准确互补链，在合成时，某种dNTP换成了ddNTP，这时，DNA聚合酶利用2’，3’-双脱氧核苷三磷酸作底物，使之掺入到寡核苷酸链的3’末端，导致3’末端无3’-OH，从而终止DNA链的生长，双脱氧核苷酸的种类不同，掺入的位置不同就造成了不同的专一位置终止的长度不同的互补链。
DNA序列的顺序为：5’-TCAACGATGG-3’。
何为酶的专一性？类型？答：专一性是指酶对催化的反应和反应物所具有的选择性。
根据对底物的选择性分为结构专一性和立体异构专一性。
米氏常数：在酶促反应中，某一给定底物的动力学常数，是由反应中每一步反应的速度常数所合成的。
氧化磷酸化：生物化学过程，是物质在体内氧化时释放的能量供给ADP与无机磷合成ATP的偶联反应。
主要在线粒体中进行。
维生素C为什么叫抗坏血酸及其功能？答：维生素C具有防治坏血病的功能，所以又称抗坏血酸。
1参与体内氧化还原反应；2参与体内多种羟化反应；3防止贫血、改善变态反应、刺激免疫系统。
影响酶活性的因素？答：1底物和酶的邻近效应与定向效应2底物的形变和诱导契合3酸碱催化4共价催化5微环境的作用。
蛋白质变性名词解释生物化学
蛋白质变性名词解释生物化学蛋白质变性是生物化学中的一个重要概念，它指的是蛋白质在环境条件不稳定的情况下发生的变化，包括结构变化和功能变化、形状变化、动力学变化、稳态变化以及其他复杂变化等。
它可以使蛋白质失去原来吸收特定化合物或能量利用的功能，但也可以促进蛋白质形成新的功能。
在生物化学中，蛋白质变性的发生有多种原因。
在低温下，蛋白质的构象可能会发生变化，从而显著地影响其功能。
结构变化可以使蛋白质不能够正确结合到要合成的物质，最终导致合成反应活性发生变化。
此外，非物理因素，如紫外线、有毒物质、自由基等，也可以与蛋白质发生反应，导致蛋白质的变性。
另外，蛋白质的稳态变化也会使蛋白质发生变性。
蛋白质的稳态变化可以在短时间内使其发生变性，也可以在长时间内使其发生变性。
例如，蛋白质的稳态变化可能会使其结合到不正确的化合物，导致蛋白质发生变性。
蛋白质变性可以经由多种机制实现，包括氢键交换法、静电相变法、磁性调控等。
氢键交换法通过氢键交换复原带电基团，改变蛋白质的构象，从而改变蛋白质的功能；静电相变法利用氢键的结合与断裂来改变蛋白质的构象，从而获得不同的结构和功能；而磁性调控等方法利用蛋白质中稳态基团来实现变性，从而达到特定的功能。
蛋白质变性在生物化学中起着至关重要的作用，它可以为了特定的生物过程改变蛋白质的特性，从而控制生物过程。
例如，小麦精蛋白有三种变种，它们可以在各种条件下形成不同的构象，使小麦能够更好地吸收水分和营养。
此外，蛋白质的变性还可以发挥病原体的抗药性，以及调节细胞代谢和表型的变异等。
综上所述，蛋白质变性是极其复杂的一类变化，它可以通过多种机制实现，从而发挥重要的作用。
蛋白质变性对生命过程至关重要，因此对它的研究具有重要意义，可以为我们更好地理解生命过程提供参考，有助于人们更好地预测和“操控”生物过程。
【初中生物】初二生物上册知识点之蛋白质变性
【初中生物】初二生物上册知识点之蛋白质变性【—
初二
生物下册之蛋白质变性】，蛋白质就是人体内关键物质，存有生命的东西离开了蛋白质就不能生存。
蛋白质的变性
在热、酸、碱、重金属盐、紫外线等作促进作用下，蛋白质可以出现性质上的发生改变而凝固出来．这种凝固就是不可逆的，无法再并使它们恢复正常成原来的蛋白质．蛋白质的这种变化叫作变性．蛋白质变性之后，紫外稀释，化学活性以及粘度都会下降，显得难水解，但溶解度可以上升。
[4]
蛋白质变性后，就失去了原有的可溶性，也就失去了它们生理上的作用．因此蛋白质的变性凝固是个不可逆过程．
导致蛋白质变性的原因
物理因素包括：加热、加压、搅拌、振荡、紫外线照射、x射线、超声波等：
化学因素包含：强酸、强碱、重金属盐、三氯乙酸、乙醇、丙酮等。
颜色反应
蛋白质可以跟许多试剂出现颜色反应。
例如在鸡蛋白溶液中滴入浓硝酸，则鸡蛋白溶液呈黄色．这是由于蛋白质（含苯环结构）与浓硝酸发生了颜色反应的缘故．还可以用双缩脲试剂对其进行检验，该试剂遇蛋白质生成紫色络合物。
蛋白质在灼热水解时，可以产生一种着火羽毛的特殊气味．
利用这一性质可以鉴别蛋白质．
总结：人体的生长、发育、运动、遗传、产卵等一切生命活动都有赖于蛋白质。
生命运动须要蛋白质，也有赖于蛋白质。
食品中蛋白质聚合物变性与保护
食品中蛋白质聚合物变性与保护蛋白质是食物中重要的营养成分，它们在人体中扮演着构建细胞、组织和器官的关键角色。
然而，在食品加工和储存过程中，蛋白质容易发生变性，导致其功能和营养价值的丧失。
因此，保护蛋白质的完整性和稳定性对于确保食品质量和安全至关重要。
蛋白质变性是指蛋白质的结构和功能发生不可逆转的改变。
变性可能是由于物理因素（如温度、压力或剪切力）或化学因素（如酸碱、氧化剂或金属离子）引起的。
当蛋白质发生变性时，其原有的三维空间构象会发生破坏，从而导致蛋白质的溶解性、酶活性和功能受损。
食品加工过程中，高温和长时间加热是常见的蛋白质变性原因之一。
烹调食物时，蛋白质会发生部分变性，形成强而有力的凝聚物。
例如，当鸡蛋白中的蛋白质暴露在高温下时，蛋白质分子会发生聚集，形成固态的凝胶，这就是煮鸡蛋变硬的原因。
此外，烘烤、煮沸和烧烤等高温加工方法也会导致蛋白质的变性。
为了保护食品中的蛋白质免受变性的影响，许多研究人员致力于寻找有效的保护措施。
一种常见的方法是添加蛋白质结构稳定剂。
这些稳定剂具有保持蛋白质分子结构的能力，从而防止其发生变性。
一些常用的蛋白质稳定剂包括食盐、糖和有机酸。
它们通过与蛋白质分子相互作用，形成保护膜，防止蛋白质分子发生结构破坏。
另外，改变加工条件也可以降低蛋白质的变性程度。
例如，使用低温烹调可以减小蛋白质的变性风险。
这是因为低温加热能够减缓蛋白质分子的热运动，降低蛋白质分子之间的相互作用，从而减少变性的可能性。
同时，合理选择加热时间和加热方式也是减轻蛋白质变性的关键。
此外，对于一些特定的食品，如肉类和奶制品，添加抗氧化剂能够有效抑制蛋白质的氧化变性。
氧化反应是导致蛋白质变性和降解的主要原因之一。
抗氧化剂通过捕捉自由基（导致氧化反应的化学物质）来阻止氧化反应的发生，从而保护蛋白质的完整性。
除了添加保护剂之外，合适的储存条件也至关重要。
食品在储存过程中，各种因素（如温度、湿度和光照等）都会对蛋白质的稳定性产生影响。
蛋白质变性是由于什么问题造成
蛋白质变性是由于什么问题造成
蛋白质是人体不可缺少的营养物质，而且在现在很多人为了补充蛋白质，会去购买各种各样的蛋白质粉，蛋白质粉在现在生活当中也被广泛运用，但是大家也应该注意，如果蛋白质变性的话，那么可能它的功能也就会发生转变，所以下面要为大家具体分析一下，蛋白质变性是由哪些原因造成？
蛋白质变性（protein denaturation）是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质变性。
变性作用是蛋白质受物理或化学因素的影响，改变其分子内部结构和性质的作用。
一般认为蛋白质的二级结构和三级结构有了改变或遭到破坏，都是变性的结果。
能使蛋白质变性的化学方法有加强酸、强碱、重金属盐、尿素、丙酮等；能使蛋白质变性的物理方法有加热(高温)、紫外线及X射线照射、超声波、剧烈振荡或搅拌等。
变性结果
生物活性丧失
蛋白质的生物活性是指蛋白质所具有的酶、激素、毒素、抗原与抗体、血红蛋白的载氧能力等生物学功能。
生物活性丧失是蛋白质变性的主要特征。
有时蛋白质的空间结构只要轻微变化即可引起生物活性的丧失。
某些理化性质的改变
蛋白质变性后理化性质发生改变，如溶解度降低而产生沉淀，因为有些原来在分子内部的疏水基团由于结构松散而暴露出来,
分子的不对称性增加,因此粘度增加，扩散系数降低。
希望通过以上内容分析之后，每个人都能够更加，全面地了解这些常识，因为很多的物质如果我们能够做到正确健康的利用，才可以更好的保证我们的健康，如果它的性质发生变化而使用的话，就容易产生其他危害。
蛋白质变性原理本质和质变因素
蛋白质变性原理本质和质变因素蛋白质变性原理生鸡蛋蛋清呈粘液状并且颜色透明，放在锅里煮后变成白色固态。
为什么会这样呢，这是因为鸡蛋中的蛋白质发生了变性。
蛋白质变性是指蛋白质分子中的酰氧原子核外电子，受质子的影响，向质子移动，相邻的碳原子核外电子向氧移动，相对裸露的碳原子核，被亲核加成，使分子变大，流动性变差。
变性作用是蛋白质受物理或化学因素的影响，改变其分子内部结构和性质的作用。
一般认为蛋白质的二级结构和三级结构有了改变或遭到破坏，都是变性的结果。
能使蛋白质变性的化学方法有加强酸、强碱、重金属盐、尿素、丙酮等；能使蛋白质变性的物理方法有加热(高温)、紫外线及X射线照射、超声波、剧烈振荡或搅拌等。
天然蛋白质分子具有复杂的空间结构，它决定了蛋白质的特性。
蛋白质受到外界各种因素的影响，而破坏其空间结构的化学键后，会使有规则的螺旋、球状等空间结构变为无规则的伸展肽链，从而使蛋白质原有的特性也随之发生变化。
具有生理活性的蛋白质变性后则失去活性，这就是蛋白质变性的实质。
蛋白质变性质致变因素引起蛋白质变性的原因可分为物理和化学因素两类。
物理因素可以是加热、加压、脱水、搅拌、振荡、紫外线照射、超声波的作用等；化学因素有强酸、强碱、尿素、重金属盐、十二烷基硫酸钠(SDS)等。
重金属盐使蛋白质变性，是因为重金属阳离子可以和蛋白质中游离的羧基形成不溶性的盐，在变性过程中有化学键的断裂和生成，因此是一个化学变化。
强酸、强碱使蛋白质变性，是因为强酸、强碱可以使蛋白质中的氢键断裂。
也可以和游离的氨基或羧基形成盐，在变化过程中也有化学键的断裂和生成，因此，可以看作是一个化学变化。
尿素、乙醇、丙酮等，它们可以提供自己的羟基或羰基上的氢或氧去形成氢键，从而破坏了蛋白质中原有的氢键，使蛋白质变性。
但氢键不是化学键，因此在变化过程中没有化学键的断裂和生成，所以是一个物理变化。
加热、紫外线照射、剧烈振荡等物理方法使蛋白质变性，主要是破坏蛋白质分子中的氢键，在变化过程中也没有化学键的断裂和生成，没有新物质生成，因此是物理变化。
大学 生物化学思考题答案
大学生物化学思考题答案大学生物化学思考题答案1绪论1．生物化学研究的对象和内容就是什么？答疑：生物化学主要研究:（1）生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能；（2）生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化；（3）生物遗传信息的储存、传递和表达；（4）生物体新陈代谢的调节与控制。
2．你已经研习过的课程中哪些内容与生物化学有关。
提示信息：生物化学就是生命科学的基础学科，特别注意从相同的角度，回去认知并运用生物化学的科学知识。
3．表明生物分子的元素共同组成和分子共同组成存有哪些相近的规簟解答：生物大分子在元素组成上有相似的规粜浴ｌ肌⑶狻⒀酢⒌、磷、硫等6种是蛋白质、核酸、糖和脂的主要组成元素。
碳原子具有特殊的成键性质，即碳原子最外层的4个电子可使碳与自身形成共价单键、共价双键和共价三键，碳还可与氮、氧和氢原子形成共价键。
碳与被键合原子形成4个共价键的性质,使得碳骨架可形成线性、分支以及环状的多种多性的化合物。
特殊的成键性质适应了生物大分子多样性的需要。
氮、氧、硫、磷元素构成了生物o分子碳骨架上的氨基（―nh2）、羟基（―oh）、羰基（c）、羧基（―cooh）、巯基（―sh）、磷酸基为（―po4）等功能基团。
这些功能基团因氮、硫和磷有著气门的水解数及氮和氧有著较强的电负性而与生命物质的许多关键作用密切相关。
生物大分子在结构上也有著共同的规律性。
生物大分子均由相同类型的构件通过一定的共价键生成成链状，其主链骨架呈现出周期性重复。
形成蛋白质的构件就是20种基本氨基酸。
氨基酸之间通过肽键相连。
肽链具备方向性（n端的→c端的）,蛋白质主链骨架呈圆形“肽单位”重复；核酸的构件就是核苷酸,核苷酸通过3′,5′-磷酸二酯键相连，核酸链也具备方向性(5′、→3′),核酸的主链骨架呈圆形“磷酸-核糖（或脱氧核糖）”重复；形成脂质的构件就是甘油、脂肪酸和胆碱，其非极性烃短链也就是一种重复结构；形成多糖的构件就是单糖，单糖间通过糖苷键相连，淀粉、纤维素、糖原的糖链骨架均呈圆形葡萄糖基的重复。
粮食化学题库及答案详解
粮食化学题库及答案详解粮食化学是一门研究粮食中化学成分、结构、性质及其变化规律的学科，对于食品加工和食品安全具有重要意义。
以下是一些粮食化学的题目及其答案详解，供学习者参考。
题目1：简述淀粉的化学结构及其在食品加工中的作用。
答案详解：淀粉是由直链淀粉和支链淀粉组成的多糖，其基本单元是葡萄糖。
直链淀粉由α-1,4-糖苷键连接的葡萄糖分子组成，而支链淀粉则由α-1,4-糖苷键和α-1,6-糖苷键交替连接的葡萄糖分子组成。
淀粉在食品加工中具有多种作用，如作为增稠剂、稳定剂、乳化剂等，同时还能提供能量和改善食品的口感。
题目2：蛋白质的变性是什么？请举例说明蛋白质变性的条件。
答案详解：蛋白质变性是指蛋白质分子结构的改变，导致其功能丧失。
变性条件包括高温、酸碱、有机溶剂、重金属离子等。
例如，鸡蛋中的蛋白质在加热时会发生变性，从而形成固态的蛋花。
题目3：油脂的氧化稳定性与其哪些因素有关？答案详解：油脂的氧化稳定性与其脂肪酸组成、不饱和脂肪酸含量、抗氧化剂的存在以及储存条件等因素有关。
不饱和脂肪酸含量越高，油脂越容易氧化；抗氧化剂可以延缓油脂的氧化过程；适当的储存条件，如避光、低温等，也有助于提高油脂的稳定性。
题目4：简述食品中添加防腐剂的目的及其作用机制。
答案详解：食品中添加防腐剂的目的是为了延长食品的保质期，防止食品腐败变质。
防腐剂的作用机制包括抑制微生物生长、破坏微生物的细胞结构、干扰微生物的代谢过程等。
常见的防腐剂有苯甲酸钠、山梨酸钾等。
题目5：请解释什么是酶的催化作用，并举例说明。
答案详解：酶是一种生物催化剂，能够加速化学反应的速率，而不改变反应的平衡点。
酶的作用机制是通过降低反应的活化能，使得反应更容易进行。
例如，淀粉酶能够催化淀粉分解成糖分子，从而加速消化过程。
题目6：什么是食品添加剂？请列举几种常见的食品添加剂。
答案详解：食品添加剂是指在食品生产、加工、制备、处理、包装、运输、储存过程中，为改善食品的色、香、味、形等品质，或为防腐、保鲜等目的而添加的非食品成分。
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何谓蛋白质变性？简述蛋白质变性的因素，举例说明蛋白质变性在日常生活和医学上的意
义。
所谓蛋白质变性，就是天然蛋白质的严密结构（注1）在某些物理或化学因素作用下，其特定的空间结构被破坏，从而导致理化性质改变和生物学活性的丧失，如酶失去催化活力，激素丧失活性。
变性蛋白质和天然蛋白质最明显的区别是溶解度降低，同时蛋白质的粘度增加，结晶性破坏，生物学活性丧失，易被蛋白酶分解。
生活中最常见的例子，就是煮鸡蛋的时候，蛋清变成蛋白了。
引起蛋白质变性的原因可分为物理和化学因素两类。
物理因素可以是加热、加压、脱水、搅拌、振荡、紫外线照射、超声波的作用等；化学因素有强酸、强碱、尿素、重金属盐、十二烷基磺酸钠(SDS)等。
在临床医学上，变性因素常被应用于消毒及灭菌。
反之，注意防止蛋白质变性就能有效地保存蛋白质制剂。
变性并非是不可逆的变化，当变性程度较轻时，如去除变性因素，有的蛋白质仍能恢复或部分恢复其原来的构象及功能，变性的可逆变化称为复性。
许多蛋白质变性时被破坏严重，不能恢复，称为不可逆性变性，比如说用金属盐、辐射使蛋白质变性。
我们有时常常会看到变性的蛋白质在溶液中沉淀，蛋白质的变性的确与沉淀有密不可分的关系，但并不是所有变性的蛋白质都会在溶液中沉淀。
具体地说，变性蛋白质一般易于沉淀，但也可不变性而使蛋白质沉淀，在一定条件下，变性的蛋白质也可不发生沉淀，变性蛋白质只在等电点附近才沉淀，沉淀的变性蛋白质也不一定凝固。
例如，蛋白质被强酸、强碱变性后由于蛋白质颗粒带着大量电荷，故仍溶于强酸或强减之中。
但若将强碱和强酸溶液的pH调节到等电点，则变性蛋白质凝集成絮状沉淀物，若将此絮状物加热，则分子间相互盘缠而变成较为坚固的凝块。
下面是蛋白质沉淀的原理：蛋白质所形成的亲水胶体颗粒具有两种稳定因素，即颗粒表面的水化层和电荷。
若无外加条件，不致互相凝集。
然而除掉这两个稳定因素(如调节溶液pH至等电点和加入脱水剂)蛋白质便容易凝集析出。
如将蛋白质溶液pH调节到等电点，蛋白质分子呈等电状态，虽然分子间同性电荷相互排斥作用消失了。
但是还有水化膜起保护作用，一般不致于发生凝聚作用，如果这时再加入某种脱水剂，除去蛋白质分子的水化膜，则蛋白质分子就会互相凝聚而析出沉淀；反之，若先使蛋白质脱水，然后再调节pH到等电点，也同样可使蛋白质沉淀析出。
下面介绍几种能使蛋白质因变性而沉淀的方法：
重金属盐沉淀蛋白质
蛋白质可以与重金属离子如汞、铅、铜、银等结合成盐沉淀，沉淀的条件以pH稍大于等电点为宜。
因为此时蛋白质分子有较多的负离子易与重金属离子结合成盐。
重金属沉淀的蛋白质常是变性的，但若在低温条件下，并控制重金属离子浓度，也可用于分离制备不变性的蛋白质。
临床上利用蛋白质能与重金属盐结合的这种性质，抢救误服重金属盐中毒的病人，给病人口服大量蛋白质，然后用催吐剂将结合的重金属盐呕吐出来解毒。
有机溶剂沉淀蛋白质
可与水混合的有机溶剂，如酒精、甲醇、丙酮等，对水的亲和力很大，能破坏蛋白质颗粒的水化膜，在等电点时使蛋白质沉淀。
在常温下，有机溶剂沉淀蛋白
质往往引起变性。
例如酒精消毒灭菌就是如此，但若在低温条件下，则变性进行较缓慢，可用于分离制备各种血浆蛋白质。
加热凝固
将接近于等电点附近的蛋白质溶液加热，可使蛋白质发生凝固(coagulation)
而沉淀。
加热首先是加热使蛋白质变性，有规则的肽链结构被打开呈松散状不规则的结构，分子的不对称性增加，疏水基团暴露，进而凝聚成凝胶状的蛋白块。
如煮熟的鸡蛋，蛋黄和蛋清都凝固。
注1：蛋白质有四种结构：一级结构，二级结构，三级结构，四级结构。
这里主要介绍与蛋白质变性关系最紧密的三级结构。
蛋白质的三级结构
蛋白质的多肽链在各种二级结构的基础上再进一步盘曲或折迭形成具有一定规律的三维空间结构，称为蛋白质的三级结构(tertiary structure)。
蛋白质三级结构的稳定主要靠次级键，包括氢键、疏水键、盐键以及范德华力(Van der Wasls 力)等(图1-8)。
这些次级键可存在于一级结构序号相隔很远的氨基酸残基的R基团之间，因此蛋白质的三级结构主要指氨基酸残基的侧链间的结合。
次级键都是非共价键，易受环境中pH、温度、离子强度等的影响，有变动的可能性。
二硫键不属于次级键，但在某些肽链中能使远隔的二个肽段联系在一起，这对于蛋白质三级结构的稳定上起着重要作用。
现也有认为蛋白质的三级结构是指蛋白质分子主链折叠盘曲形成构象的基础上，分子中的各个侧链所形成一定的构象。
侧链构象主要是形成微区(或称结构域domain)。
对球状蛋白质来说，形成疏水区和亲水区。
亲水区多在蛋白质分子表面，由很多亲水侧链组成。
疏水区多在分子内部，由疏水侧链集中构成，疏水区常形成一些“洞穴”或“口袋”，某些辅基就镶嵌其中，成为活性部位。
具备三级结构的蛋白质从其外形上看，有的细长(长轴比短轴大10倍以上)，属于纤维状蛋白质(fibrous protein)，如丝心蛋白；有的长短轴相差不多基本上呈球形，属于球状蛋白质(globular protein)，如血浆清蛋白、球蛋白、肌红蛋白，球状蛋白的疏水基多聚集在分子的内部，而亲水基则多分布在分子表面，因而球状蛋白质是亲水的，更重要的是，多肽链经过如此盘曲后，可形成某些发挥生物学功能的特定区域，例如酶的活性中心等。