大豆蛋白的Alcalase酶解及酶解液在酸性条件下的稳定性研究
分析化学第7章课后习题答案
第七章氧化还原滴定 1.条件电位和标准电位有什么不同？影响电位的外界因素有哪些？ 答：标准电极电位E′是指在一定温度条件下（通常为25℃）半反应中各物质都处于标准状态，即离子、分子的浓度（严格讲应该是活度）都是1mol/l（或其比值为1）（如反应中有气体物质，则其分压等于1.013×105Pa，固体物质的活度为1）时相对于标准氢电极的电极电位。 电对的条件电极电位（E0f）是当半反应中氧化型和还原型的浓度都为1或浓度比为，并且溶液中其它组分的浓度都已确知时，该电对相对于标准氢电极电位（且校正了各种外界因素影响后的实际电极电位，它在条件不变时为一常数）。由上可知，显然条件电位是考虑了外界的各种影响，进行了校正。而标准电极电位则没有校正外界的各种外界的各种因素。 影响条件电位的外界因素有以下3个方面； （1）配位效应； （2）沉淀效应； （3）酸浓度。 2．是否平衡常数大的氧化还原反应就能应用于氧化还原中？为什么？ 答：一般讲，两电对的标准电位大于0.4V（K>106），这样的氧化还原反应，可以用于滴定分析。 实际上，当外界条件（例如介质浓度变化、酸度等）改变时，电对的标准电位是要改变的，因此，只要能创造一个适当的外界条件，使两电对的电极电位超过0.4V ，那么这样的氧化还原反应也能应用于滴定分析。但是并不是平衡常数大的氧化还原反应都能应用于氧化还原滴定中。因为有的反应K虽然很大，但反应速度太慢，亦不符合滴定分析的要求。 3.影响氧化还原反应速率的主要因素有哪些？ 答：影响氧化还原反应速度的主要因素有以下几个方面：1）反应物的浓度；2）温度；3）催化反应和诱导反应。 4.常用氧化还原滴定法有哪几类？这些方法的基本反应是什么？ 答：1）高锰酸钾法．2MnO4+5H2O2+6H+==2Mn2++5O2↑+8H2O. MnO2+H2C2O4+2H+==Mn2++2CO2+2H2O 2) 重铬酸甲法. Cr2O72-+14H++Fe2+===2Cr3++Fe3++7H2O CH3OH+Cr2O72-+8H+===CO2↑+2Cr3++6H2O 3)碘量法3I2+6HO-===IO3-+3H2O， 2S2O32-+I2===2I-+2H2O Cr2O72-+6I-+14H+===3I2+3Cr3++7H2O 5.应用于氧化还原滴定法的反应具备什么条件？ 答：应用于氧化还原滴定法的反应，必须具备以下几个主要条件： （1）反应平衡常数必须大于106，即△E>0.4V。 （2）反应迅速，且没有副反应发生，反应要完全，且有一定的计量关系。 （3）参加反应的物质必须具有氧化性和还原性或能与还原剂或氧化剂生成沉淀的物质。 （4）应有适当的指示剂确定终点。 6.化学计量点在滴定曲线上的位置与氧化剂和还原剂的电子转移数有什么关系？ 答：氧化还原滴定曲线中突跃范围的长短和氧化剂与还原剂两电对的条件电位（或标准电位）相差的大小有关。电位差△E较大，突跃较长，一般讲，两个电对的条件电位或标准电位之差大于0.20V时，突跃范围才明显，才有可能进行滴定，△E值大于0.40V时，可选用氧化还原指示剂（当然也可以用电位法）指示滴定终点。 当氧化剂和还原剂两个半电池反应中，转移的电子数相等，即n1=n2时，则化学计量点的位
植物水解蛋白
植物水解蛋白 一.植物水解蛋白的性质 植物蛋白质水解物(HVP,hydrolyzed vegetable protein)是指在酸或酶的作用下,水解含蛋白质的植物组织所得到的多肽及氨基酸的中间混合胶体溶液,再经加工处理后得到的产物。HVP主要性状为淡黄色至黄褐色液体、糊状体、粉状体或颗粒。糊状体含水分17%-21%，粉状及颗粒状者含水分3%-7%，总氮量5%-14%(相当于粗蛋白25%-87%)，2%水溶液的pH 值为5.0-6.5，所含氨基酸组成视所用原料而定，其鲜味物质和程度不尽相当，视所用原料和加工方法而各异。 水解植物蛋白是近年来蓬勃发展起来的新型食品增味剂，它集色、香、味等营养成分于一体，主要作用为鲜味剂、营养强化剂以及肉类香精原料，投放市场以来即为广大消费者认可。由于其谷氨基酸含量较高，逐渐成为取代味精的新一代调味品，并且HVP的制造原料植物蛋白质来源丰富，经水解、脱色、除臭、除杂、调味、杀菌、喷雾干燥等工艺制造而成，可机械化、大规模、自动化生产。 植物蛋白质占世界蛋白供应总量70%以上，其营养价值与动物蛋白质接近，且胆固醇含量低，含有大量人体必需氨基酸，是人类食用蛋白质重要来源。因此，水解植物蛋白作为调味品前景非常广阔。 以下为3种水解蛋白的含量指标 氨基酸大豆蛋白水解产品小麦蛋白水解产品玉米蛋白水解产品 名称 赖氨酸8.62 1.98 1.81 组氨酸 2.89 1.73 2.59 精氨酸7.05 2.97 4.40 苏氨酸 4.06 2.48 3.57 丝氨酸 5.39 3.96 5.70 谷氨酸19.67 40.08 24.12 脯氨酸11.83 15.84 11.93 甘氨酸 5.02 2.23 2.85 丙氨酸 6.05 2.33 7.78 缬氨酸 4.75 3.96 2.07 蛋氨酸0.78 1.98 2.59 异亮氨酸 3.08 7.67 9.08 亮氨酸 3.87 3.47 4.15 酪氨酸0.32 1.00 3.89 苯丙氨酸 3.45 4.46 5.70 天冬氨酸13.17 3.96 7.77 合计100 100 100 二.植物水解蛋白生产工艺 目前,水解植物蛋白常用的方法有酸法和酶法,一般为酸法为主。 1. 酸水解法生产HVP 常用的酸水解方法是：在大豆、小麦、花生、玉米和大米等植物蛋白原料中，加浓盐酸进行加水分解(110℃回流酸解)，中和后，经脱色、脱臭、再过滤并浓缩而成浆状体，或喷雾干燥制成粉状成品。
《无机化学下》第四版习题答案
第13章 氢和稀有气体 13-1 氢作为能源，其优点是？目前开发中的困难是什么？ 1、解：氢作为能源，具有以下特点： （1）原料来源于地球上储量丰富的水，因而资源不受限制； （2）氢气燃烧时放出的热量很大； （3）作为燃料的最大优点是燃烧后的产物为水，不会污染环境； （4）有可能实现能量的储存，也有可能实现经济高效的输送。 发展氢能源需要解决三个方面的问题：氢气的发生，氢气的储备和氢气的利用 13-2按室温和常压下的状态（气态 液态 固态）将下列化合物分类，哪一种固体可能是电的良导体？ BaH 2;SiH 4;NH 3;AsH 3;PdH 0.9;HI 13-3试述从空气中分离稀有气体和从混合气体中分离各组分的根据和方法。 3、解：从空气中分离稀有气体和从混合稀有气体中分离各组分，主要是利用它们不同的物理性质如：原子间不同的作用力、熔点沸点的高低以及被吸附的难易等差异达到分离的目的。 13-4试说明稀有气体的熔点 、沸点、密度等性质的变化趋势和原因？ 4、解：氦、氖、氩、氪、氙，这几种稀有气体熔点、沸点、密度逐渐增大。 这主要是由于惰性气体都是单原子分子，分子间相互作用力主要决定于分子量。分子量越大，分子间相互作用力越大，熔点沸点越来越高。 密度逐渐增大是由于其原子量逐渐增大，而单位体积中原子个数相同。 13-5你会选择哪种稀有气体作为：（a ）温度最低的液体冷冻剂；（b ）电离能最低 安全的放电光源；（c ）最廉价的惰性气氛。 13-6用价键理论和分子轨道理论解释HeH 、HeH + 、He 2+ 粒子存在的可能性。为什么氦没有双原子分子存在？ 13-7 给出与下列物种具有相同结构的稀有气体化合物的化学式并指出其空间构型： (a) ICl 4- (b)IBr 2- (c)BrO 3- (d)ClF 7、 解： 4XeF 平面四边形 2XeF 直线形 3XeO 三角锥 XeO 直线形
大豆蛋白水解液脱苦的研究_百度文库.
中图分类号:TQ645.9+9;文献标识码:A;文章篇号:1007-2764(200401-0012-032 大豆蛋白水解液脱苦的研究 朱海峰 1 班玉凤 1 周克仲 2 (1.沈阳工业大学辽阳校区化工学院,辽阳 111003 (2.辽阳石油化纤公司,辽阳111003 摘要:大豆蛋白酶解常常会产生苦味,蛋白质水解物苦味肽的苦味是长期困扰其应用的问题。本文研究了酶法与微生物法对大豆蛋白水解液脱苦的效果。结果表明:采用端肽酶黑曲霉酸性蛋白酶(3000u/g与内切酶枯草杆菌碱性蛋白酶(Alcalase 2.4L协同作用水解大豆蛋白可有效降低水解液苦味,并且由酿酒酵母对水解液进一步处理后,大豆蛋白水解液的苦味降至更低。 关键词:大豆蛋白水解液;脱苦;黑曲霉酸性蛋白酶;酿酒酵母 大豆蛋白是植物性食物中氨基酸组成比例最合理的蛋白质。通过水解大豆蛋白制成蛋白肽混合物可以提高大豆蛋白的加工性能、营养性以及生理保健功能。但水解后,原来处于蛋白质内部的疏水性氨基酸就会暴露出来,使水解产物呈现出一定的苦味,限制了水解产物的最终应用,因此必须将苦味消去。脱苦的主要方法有选择性分离法、掩盖法、膜分离法、和酶法。文献中报道的在大豆蛋白水解液中多采用活性炭吸附法或活性炭吸附法与包埋法结合法进行脱苦 [1~2], 但在脱苦过程中营养成分会有所损失。本文在制取大豆蛋白肽工艺中采用酶法和微生物法来脱除大豆蛋白水解液的苦味。 1 材料与方法 1.1 实验原料及药品 枯草杆菌(Alcalase 碱性蛋白酶 2.4L :食品级 (酶活力 2.4AU/g ,丹麦 NOVO 公司出品;
黑曲霉酸性蛋白酶:食品级 (酶活力 3000u/g,北京房山酶制剂厂出品; 大豆蛋白(含水量 7.35%,蛋白质含量 69.6% :市售; 酿酒酵母:大连理工大学生化实验室提供; 其它试剂为国产试剂。 1.2 实验仪器 精密酸度计:pHS-2型,上海雷磁仪器厂; 台式离心机:80-1型, 江苏省金坛市医疗仪器厂; 超级恒温水浴:501型,上海市实验仪器厂; 水夹套式三口玻璃发酵罐:250ml ,自加工; 磁力搅拌器:78-1型,国华电器有限公司。收稿日期:2003-10-29 作者简介:朱海峰(1970~ ,男,讲师,研究方向为生物酶催化 1.3 工艺流程 大豆蛋白→酶解→灭酶→离心→水解液→脱苦→脱色→ 浓缩→喷雾干燥 1.4 实验方法 1.4.1 酶解反应 将大豆蛋白在 105℃下干燥至恒重,称取一定量上述原料加入发酵罐 (置于磁力搅拌器上 , 按照设计的底物浓度向发酵罐中补适量自来水。连接发酵罐和超级恒温水浴,启动磁力搅拌器和超级恒温水浴,然后在搅拌下以一定方式加入蛋白酶(单酶或双酶进行水解。水解结束后,水解液经过高温灭活(95℃下加热 5min ,在 4000 r/min的条件下离心 10min ,取适量上清液供分析用,同时小心取出全部残渣经充分干燥后用于测定降解率 HR 。 HR 定义为:(底物投料量-剩余残渣量 /底物投料量。 1.4.2 蛋白质水解度(HD 测定 根据文献[3~5]介绍的甲醛滴定法测定。水解度的定义为在水解过程中打开的肽键占蛋白质肽键总数的百分比。
分析化学试题1(含答案)
分析化学试题1（含答案） 一、选择题(每小题 1 分，共20 分) 】 1．测得邻苯二甲酸pKa1=, pKa2=,则Ka1，Ka2值应表示为：( B ) A. Ka1=1×10-3, Ka2=3×10-6; B. Ka1=×10-3, Ka2=×10-6 ; C. Ka1=×10-3, Ka2=×10-6; D. Ka1=1×10-3, Ka2=×10-6; … 2．由计算器算得的结果为，按有效数字运算规则将结果修约为：( B ) A. ; B. ; C. ; D. ; 3．测定中出现下列情况, 属于偶然误差的是：( B ) ! A. 滴定时所加试剂中含有微量的被测物质; B. 某分析人员几次读取同一滴定管的读数不能取得一致; C. 某分析人员读取滴定管读数时总是偏高或偏低; D.滴定管体积不准确; < 4. 从精密度好就可断定分析结果可靠的前提是（B ） A. 随机误差小； B. 系统误差小； C. 平均偏差小； D. 相对偏差小； ! 5．下列有关NaHCO3在水溶液中质子条件的叙述,哪个是正确的( C ) A. [H+]+[HCO3-]+[Na+]=[OH-]; B. [H+]+[Na+]=[OH-]+[CO32-]; C. [H+]+[H2CO3]= [OH-]+[CO32-]; D. [HCO3-]+[Na+]=[OH-]+[CO32-]; — 6．在EDTA配位滴定中，下列有关EDTA酸效应的叙述，何者是正确的（B ） A. 酸效应系数愈大,配合物的稳定性愈高; B. 酸效应系数愈小,配合物稳定性愈高; )
C. 反应的pH愈大,EDTA酸效应系数愈大; D. 选择配位滴定的指示剂与酸效应无关; 7．当被滴定溶液中有M和N两种离子共存时，欲使EDTA滴定M而N不干扰，则在%的误差要求下滴定反应要符合: （ C ） A. KMY/KNY104; B.KMY/KNY105; C.KMY/KNY106; D. KMY/KNY108; ~ 8．在EDTA滴定中，下列有关掩蔽剂的应用陈述，哪一个是错误的（A ） A. 当Al3+、Zn2+离子共存时，可用NH4F掩蔽Zn2+而测定Al3+; ~ B. 测定钙镁时，可用三乙醇胺掩蔽少量Fe3+、Al3+; C. 使用掩蔽剂时，要控制一定的酸度条件; D. Bi3+、Fe3+共存时，可用盐酸羟胺掩蔽Fe3+的干扰; { 9．今有A，B相同浓度的Zn2+-EDTA溶液两份：A为pH = 10的NaOH溶液；B为pH=10的氨性缓冲溶液。对叙述两溶液K’ZnY的大小，哪一种是正确的（ B ） A. 溶液的K’ZnY和B溶液相等； B. A溶液的K’ZnY小于B溶液的K’ZnY； 。 C. A溶液的K’ZnY大于B溶液的K’ZnY； D.无法确定； 10. 条件电势是（D ） A. 标准电极电势; B. 任意温度下的电极电势; C. 任意浓度下的电极电势; ` D. 在特定条件时，氧化态和还原态的总浓度均为1mol·L-1时，校正了各种外界因素影响后的实际电极电势； 11. 已知：E0F2/2F-=，E0Cl2/2Cl-=，E0Br2/2Br-=，E0I2/2I-=，E0Fe3+/Fe2+=，根据电极电势数据，下列说法正确的是（ A ） 、 A. 卤离子中只有I-能被Fe3+氧化; B. 卤离子中只有Br-和I-能被Fe3+氧化; C. 卤离子中除F-外都能被Fe3+氧化; D. 全部卤离子都能被Fe3+氧化;
分析化学复习试题习题 (4)
(一)选择题 5-1 EDTA（Na2H2Y）水溶液中，无质子弱酸根离子Y4-的酸效应系数a等于： A．[Y4-]/[Y]总；B．[Y]总/ [Y4-]；C．[H+] /[Y]总； D．[Y]总/ [H4Y]；E．[Y]总/ [H2Y2-]。 （式中[Y]总=[H6Y2+]+[H5Y+]+[H4Y]+[H3Y-]+[H2Y2-]+[HY3-]+[Y4-]）。 5-2 浓度为c(单位：mol/l)的EDTA溶液，其中Y4-离子的酸效应系数a，在一定酸度[H+]条件下等于： A．[Y4-]/c；B．c/ [Y4-]；C．[H+] /c; D．c / [H4Y]；E．c/ [H2Y2-]． 5-3 浓度为c(单位：mol/l)的EDTA溶液，在一定酸度条件下H2Y2-离子的酸效应系数a等于：A．c/ [Y4-]；B．c/ [HY3-]；C．c/[H2Y2-]; D．c / [H3Y-]；E．c/ [H4Y]。 5-4浓度为c(单位：mol/l)的EDTA溶液，其中Y4-离子的分布系数δ，在一定酸度条件下等于： A．c/ [Y4-]；B．[Y4-]/c；；C．c/ [H4Y]; D．c / [H3Y-]；E．c/[H2Y2-]。 5-5浓度为c(单位：mol/l)的EDTA溶液，在一定酸度条件下，H2Y2-离子的分布系数δ为：A．[H2Y2-]/c；B．c/[H2Y2-]；C．c/ [Y4-]; D．[Y4-]/c；E．[H+] / [H2Y2-]。 5-6 如右图所示，在Ph=4.5的EDTA溶液中，EDTA存在的主要形式是： A．H4Y；B．H3Y-；C．H2Y2-; D．HY3-；E．Y4-。 5-7 EDTA随PH的分布图如下图所示，图中哪条曲线代表H2Y2-离子随PH变化的分布状况。5-8 在EDTA溶液中，Y4-离子随酸度变化的酸效应系数a为：a =1 + ?1[H+] + ?2[H+]2 + ?3[H+]3+ ?4[H+]4+ ?5[H+]5+ ?6[H+]6。式中?1 ，?2 分别代表的是： A．A．EDTA 酸各级相应的电离常数，Ka1,Ka2,……Ka6; B．B．EDTA 酸各级电离常数的倒数； C．C．EDTA 酸各级积累电离常数的倒数； D．D．EDTA 酸最后一级电离常数（Ka6）为起点的各相应积累电离常数的倒数； 5-9 某EDTA溶液的浓度为c(单位：mol/l)，Y4-离子的分布系数δ，则Y4-离子的酸效应系数a等于： A．A．/δ；B．δ/ c; C．cδ;Ｄ．1/ cδ；E．1/ δ。 5-10 已知某EDTA溶液中，Y4-离子的浓度为其总浓度的10%，则Y4-离子的酸效应系数等
分析化学试题.pdf
分析化学试题 1（含答案） 一、选择题(每小题1分，共20分) 1．测得邻苯二甲酸pKa1=, pKa2=,则Ka1，Ka2值应表示为：( B ) A. Ka1=1×10-3, Ka2=3×10-6; B. Ka1=×10-3, Ka2=×10-6 ; C. Ka1=×10-3, Ka2=×10-6; D. Ka1=1×10-3, Ka2=×10-6; 2．由计算器算得的结果为，按有效数字运算规则将结果修约为：(B) A.; B.;C. ; D. ; 3．测定中出现下列情况,属于偶然误差的是：( B )A.滴定时所加试剂中含有微量的被测物质; B.某分析人员几次读取同一滴定管的读数不能取得一致; C.某分析人员读取滴定管读数时总是偏高或偏低; D.滴定管体积不准确; 4.从精密度好就可断定分析结果可靠的前提是（B）A.随机误差小；B.系统误差小；C.平均偏差小；D.相对偏差小； 5．下列有关NaHCO3在水溶液中质子条件的叙述,哪个是正确的?( C )A. [H+]+[HCO3-]+[Na+]=[OH-];B. [H+]+[Na+]=[OH-]+[CO32-]; C. [H+]+[H2CO3]= [OH-]+[CO32-]; D. [HCO3-]+[Na+]=[OH-]+[CO32-];6．在EDTA配位滴定中，下列有关EDTA酸效应的叙述，何者是正确的？（B）A.酸效应系数愈大,配合物的稳定性愈高; B.酸效应系数愈小,配合物稳定性愈高;C.反应的pH愈大,EDTA酸效应系数愈大; D.选择配位滴定的指示剂与酸效应无关;7．当被滴定溶液中有M和N两种离子共存时，欲使EDTA滴定M而N不干扰，则在%的误差要求下滴定反应要符合:（C）A. KMY/KNY?104;B.KMY/KNY?105;C.KMY/KNY?106;D. KMY/KNY?108;
植物蛋白酶提取纯化工艺
植物蛋白酶提取纯化工艺 生物工程09-2班陈福泉学号：3090343214 一、实验目的 1、了解植物蛋白酶常用的提取纯化方法的基本原理和基本操作； 2、掌握双水相和反胶束萃取的原理和操作步骤； 3、掌握蛋白质含量和蛋白酶酶活的检测方法 二、实验原理 植物蛋白酶常用的提取纯化方法有缓冲盐溶液提取、初步纯化的方法有有机溶剂法、乙醇粉法、丙酮粉法、盐析法、双水相法、反胶束萃取法等 以pH6.0的磷酸氢二钠-磷酸二氢钠缓冲液为提取溶剂所得酶活力较高，最佳工艺为：以pH6.0磷酸氢二钠-磷酸二氢钠缓冲液25℃提取2次，料液比1∶1；应用硫酸铵盐析及透析袋透析对粗酶液进行纯化，粗酶液再以60%硫酸铵盐析24h，透析袋（14000）低温透析12h，冻干；酶学性质研究表明：生姜蛋白酶以酪蛋白为底物其最适pH值为 6.0，30℃保温30min，酶活稳定。 三、实验材料 材料与试剂 新鲜生姜、酪蛋白（化学纯）、考马斯亮蓝G-250、磷酸氢二钠、磷酸二氢钠、无水碳酸钠、碳酸氢钠、柠檬酸、硫酸铵、丙酮等试剂均为分析纯。 0.01%（w/v）考马斯亮蓝G-250溶液：将100mg考马斯亮蓝G-250溶于50mL 90%vol乙醇中，加入85%正磷酸100mL，蒸馏水定容至1000mL。 0.5%酪蛋白溶液：称取0.5g酪蛋白，先用少量0.55mol/L碳酸钠溶液润湿，再加少量 0.02 mol/L pH7.5的磷酸缓冲液稀释，水浴中煮沸溶解，定容至100mL。 四、实验步骤 方法一：生姜蛋白酶提取液制备: 取定量新鲜生姜,切成小块后加入10 倍体积的pH 6. 0, 0. 2 mol/ L 磷酸缓冲液( 4 e ) , 于粉碎机中匀桨, 8 层纱布过滤后于4000 rpm 离心10 min, 吸取上清液, 加入高饱和度的( NH4) 2SO4 液使盐析体系中( NH4) 2SO4 终饱和度为60% , 4000 rpm 离心15 min。收集上层不溶物, 用少量pH 7. 50 的柠檬酸缓冲液溶解, 在4 e 下对同种缓冲液透析8 h。透析液定容, 即为生姜蛋白酶提取液。 方法二：生姜蛋白酶的提取取外形完好、无机械损伤和腐烂、富含纤维的生姜，切成小块，与磷酸缓冲液（0.03mol/L，pH7.5，内含1 mmol/L EDTA和5mmol/L L-半胱氨酸）按料液比1：2打浆，所得浆液低速搅拌20m i n，搅拌过程中缓慢加入20％（m/v）固体硫酸铵，四层纱布过滤后，将姜汁4℃下静置2h，离心（4 800rpm，5min）去除沉
有机化学推断题与答案
有机化学推断题集锦 1. 下列反应在有机化学中称为脱羧反 应： 已知某有机物A的水溶液显酸性，遇 FeCl3不显色，苯环上的基团处于对位位置，且 A 分子结构中不存在甲基；I为环状化合物，其环由5个原子组成；J可使溴水褪色；I 和J互为同分异构体；K和L都是医用高分子材料。各有机物的相互转化关系如下图：据此请回答下列问题： （1）写出A的结构简式：___________________ 。 （2）物质G的同分异构体中：①属于酚类，同时也属于酯类的化合物有_______种，请写出其中一种的结构简式_____________； ②属于酚类，但不属于羧酸类或酯类的化合物的结构简式为___________________ （3）写出反应类型：H→L：________________；J→K：________________。 （4）写出有关反应化学方程式（有机物写结构简式）： E→F：________________________________________________； H→I：____________________________________________。 G 2. 已知，有机玻璃可按下列路线合 成：
试写出： ⑴A、E的结构简式分别为：、。 ⑵B→C、E→F的反应类型分别为：、。 ⑶写出下列转化的化学方程式：C→ D ； G+F→ H 。 3. 键线式是有机物结构的又一 表示方法，如图I所表示物质的 键线式可表示为图II所示形式。 松节油的分馏产物之一A的结构 可表示为图III。 (1)写出A的分子式 _____________ (2)A在浓H2SO4的作用下加热，每一分子A可失 去一分子水得不饱和化合物B。写出B可能的结构简式______________________ (3)C是B的同分异构体。其分子里也有一个六元碳环，其碳环上的碳原子均是饱和的。 如果C分子中六元环上只有一个取代基，则C具有多种结构，请写出其中的两种结构（必须是不同类别的物质，用键线式表示） ___________________________、____________________________________. 4. 性外激素是一种昆虫性诱剂，它由雌性昆虫尾腹部放出，藉以引诱异性昆虫。昆虫对性外激素的识别能力很强。很多性外激素是长链脂肪醇的酯。梨小食心虫的性诱剂可由下列合成路线合成，请回答下列问题： （1）A的结构简式为：________________________ ,名称是_________________
大豆蛋白的组成
大豆蛋白的组成 大豆, 蛋白 根据蛋白质的溶解性进行分类，大豆蛋白可分为两大类：清蛋白（非酸沉蛋 白）和球蛋白（酸沉蛋白）。 根据蛋白质分子大小，用超离心沉降法对水解浸出脱脂粕所得的蛋白进行测定，按溶液在离心机中沉降速度来分，可分为四个组分，即：2S，7S,11S，15S （S为沉降系数），每一组分是一些重量接近的分子混合物。如果将每一组分的蛋白质进一步分离，可以获得蛋白质单体或相类似的蛋白质。 主要成分是7S和11S，占全部蛋白质的70%以上。约有80%的蛋白质分子量在 10万以上。 （1）2S组分：低相对分子质量的2S组分含有胰蛋白酶抑制素、细胞色素C和两种局部检定的球蛋白等，在N-末端结合有天冬氨酸。这些低相对分子量的蛋白通常存在于乳清中，常常需要进行加热以消除不良作用而有利于消化。（2） 7S组分：7S组分有四种不同种类的蛋白质组成，即：血球凝集素、脂肪氧化酶、β-淀粉酶和7S球蛋白，其中7S球蛋白所占的比例最大。占7S组分 的1/3，占大豆蛋白总量的1/4。 7S球蛋白是一种糖蛋白，含糖量约为5%，其中3.8%甘露糖，1.2%的氨基葡萄糖。与11S球蛋白相比，色氨酸，蛋氨酸，胱氨酸含量略低，赖氨酸含量较高，因此7S蛋白更能代表大豆蛋白氨基酸的组成。 据分析，7S蛋白质是一个具有9个亚基的四元结构。7S多肽是紧密的折叠起来的，其中α-螺旋，β-折叠型和不定型绕圈装等亚基结构，分别占5%，35%和60%。在三级结构中，一个分子只有3个色氨酸残基侧链，全部处于分子表面，35个酪氨酸残基侧链几乎全部处于分子内部的疏水区；4个胱氨酸残基侧链中每2个结合在一起，形成-S-S-结合。 （3）11S组分：组分比较单一，到目前为止只发现一种11S球蛋白。 11S球蛋白也是一种糖蛋白，只不过糖的含量比7S少得多，只有0.8%。11S球蛋白含有较多的谷氨酸、天冬酰胺的残基以及少量的谷氨酸、色氨酸和胱氨酸，它的二级结构与7S球蛋白几乎没有什么区别。在三级结构中，一个分子有86个酪氨酸残基侧链和23个色氨酸残基侧链，，其中有34-37个酪氨酸、10个色氨酸处于立体结构的表面，其余的则处于立体分子的疏水区域。另外，在一个分子中，大约有44个胱氨酸残基侧链，其中一部分以-SH基形式存在，一 部分以-S-S-形式存在。 11S组分有一个特性，即冷沉性。脱脂大豆的水浸出蛋白液在0-2℃水中放置后，约有86%的11S组分沉淀出来，利用这一特征可分离浓缩11S组分。
大豆蛋白酶解的研究
收稿日期:2005-11-17 修回日期:2005-12-22 作者简介:李大明,男,1982年出生,在读硕士,从事植物蛋白酶解及天然级热反应肉味香精的研究。 大豆蛋白酶解的研究 李大明,宋焕禄,祖道海 北京工商大学化学与环境工程学院 (北京 100037) 摘 要:用几种常用蛋白酶对大豆蛋白进行酶解,利用均匀设计安排试验,确定各种酶的最佳 酶解条件,并以水解度(DH )为考察标准,选出水解度最大的酶,确定其最佳加酶量和酶解时间。 关键词:大豆蛋白;水解植物蛋白(HVP );水解度(DH );酶解;均匀设计中图分类号:TS201.1 文献标识码:B 文章编号:1672-5026(2006)02-0020-04 Study on enzymatic hydrolysis of soybean protein Li Daming ,Song Huanlu ,Zu Daohai College of Chem ical and Envi ronmental Engi neeri ng ,Beiji ng Technology and B usi ness U niversity (Beiji ng 100037) Abstract :The enzymatic hydrolysis of soybean protein by several normal enzymes is studied.The best condition for enzymatic hydrolysis by experiments uniform designed is confirmed.Making hydrol 2ysis degree (DH )as the standard ,the best adding amounts and hydrolysis time of enzymes whose DH are largest are got. K ey w ords :soybean protein ;hydrolyzed vegetable protein (HVP );hydrolysis degree (DH );en 2zymatic hydrolysis ;uniform designs 大豆蛋白的营养价值很高,含有丰富的优质蛋白质,可以提供充足的人体所需的八种必需的氨基酸以及多种维生素和矿物质等[1]。水解植物蛋白(HVP )是一种营养型食品添加剂,以其柔和丰满的鲜美口感广泛用于肉产品加工、方便面、膨化食品以及调味品中[2]。特别是在Maillard 反应制备肉味香精的研究中,HVP 作为一种前体物质和丰富的氨基酸源得到广泛的应用。Cadwallader 等人以酶解大豆蛋白为前体物质通过Maillard 反应制备肉味香精,并通过GC -MS 和GCO 检测分析出大量特征香味物质[3]。因此HVP 在绿色食品添加剂的生产中将得到广泛的应用。 目前工业上主要采用酸水解法生产HVP 。但酸水解反应条件激烈,会破坏氨基酸,此外,酸水解 法会产生1,3-二氯-2-丙醇(1,3-DCP )和3-氯-1,2-丙二醇(3-MCPD )具有致癌性[4]。酶法水解具有条件温和、副反应少、水解程度容易控制,特别是在营养成分的保留上,具有不可比拟的优点。随着酶工业的发展,酶解方法将替代酸法,成为水解大豆蛋白最有效的方法之一。 1 材料与方法 111 材料 11111 试验原料与主要试剂。豆粕,购于北京和田 宽酿造厂;甲醛溶液,优级纯,北京市旭东化工厂;L -酪氨酸,BR ,上海政翔化学试剂研究所;福林酚试剂,Sigma F -9252,北京欣经科生物技术有限公司;干酪素,BR ,北京双旋微生物培养基制品厂;复合风味酶(Flavozyme )、复合内切酶(Protamex )和碱性内切酶(Alcalase ),Novo Nodisk 公司;其他化学试剂均为分析纯;试验用水为蒸馏水。 2Vol.13,2006,No.2 粮食与食品工业 Cereal and Food Indust ry 食品科技
酶解法制取蛋白
酶解法生产蛋白 1 蛋白原料 动物性蛋白与植物蛋白相比，原料中脂肪含量较高，不仅影响水解反应的进行，而且所得水解液颜色混浊，影响最终分离效果。因此，在酶解前用丙酮、乙醚对原料进行脱脂处理，对水解反应的进行有促进作用。余礼碧等（2000）研究表明，脂肪磷脂去除的越干净，蛋白质反应中心暴露得越充分，利于酶解反应的进行，并且水解终点明显，固液易于分离。 2 预处理 为了提高酶解效率，一般对原料蛋白作变性预处理，主要方法包括：①热处理。在沸水浴中煮10～60min 后，直接酶解加工或离心收集沉淀。Margearet（1997）认为酶解前的热处理只能提高反应的水解度，而对产物的生理活性没有影响。②强酸处理。用适当浓度强酸处理蛋白原料，离心收集沉淀，并用水悬浮洗涤沉淀数次，去掉余酸。李春美等（2005）研究表明，鱼鳞未经酸处理时水解效果很差，经粉碎并用酸处理后，酶解效率大大提高。蛋白质经变性处理后会充分暴露其水解作用的位点，易于酶的水解作用，进而提高水解度。但谭斌等（2005）的试验结果表明，蛋白质在不同变性程度时对水解度影响很大，变性程度过高反而不利于水解。因此需要根据水解时间长短在保证水解液不变质的条件下适当预处理。 3 酶解 3.1 蛋白酶的选择根据蛋白酶的来源，常选用的蛋白酶分为：动物性蛋白酶（胰蛋白酶，胃 蛋白酶等）、植物蛋白酶（木瓜蛋白酶，菠萝蛋白酶等）和微生物蛋白酶（枯草杆菌蛋白酶，黑曲酶等）；根据蛋白酶作用的最适pH 值来分，可分为酸性蛋白酶、中性蛋白酶和碱性蛋白酶。由于蛋白质水解液中一些苦肽氨基端的暴露而使得水解液带有苦味，因此，一些风味酶也常常被用于产品风味的调节加工中。一般根据蛋白原料的组成、酶的特性，以及实验目的选择合适的蛋白酶。由于不同蛋白酶的特异性不同，而蛋白原料的蛋白较复杂，使用单一的酶难以提高最终的水解度，对蛋白质进行有效的酶解（朱志伟等，2004）。试验中多以水解度，小肽得率以及产品风味为指标对蛋白酶进行比较筛选或选用复合酶进行水解。 3.2 水解方式研究报道，把酶解与膜分离技术结合在一起，形成连续式水解工艺，对酶的利用率高，产品质量稳定（Chang-Kee 等，2000；Javier等，2000；Juan等，2000）。邹超等（2002）设计了酶解反应+双膜分离的方法酶解酪蛋白，不仅提高了水的利用率，而且有利于产品的分离纯化。朱少娟等（2005）报道，利用超声波预处理酶解底物，水解效率能得到显著提高。 3.3 最适水解条件的研究水解过程中的反应pH、反应时间、反应温度和酶- 底物浓度比是酶 解工艺的重要参数。酶对pH 值的变化非常敏感，一般将初始pH 值固定在所选酶的最适pH 值范围内。随反应的进行，反应液p H 值会有变化，一般采用加碱或配制缓冲液的方法以恒定溶液pH 值。林伟峰等（2005）认为，加碱恒定反应体系pH值将会导致水解产物中盐分含量增加，而不利于降低产品成本和提高产品纯度，并且保持pH 值恒定只对水解度和总氮得率有利，而对肽得率影响不大。在所选酶的最适温度范围内，水解度会随着温度升高而增大，然而当温度超过一定范围时，水解度则会迅速下降。这主要是因为温度过高导致酶迅速失活（龙彪等，2005）。酶加量和底物浓度对水解作用的影响是相对的。有报道认为，加酶量低时，主要为酶控制反应；当加酶量高时，主要为底物控制反应（张琦，2003）。在蛋白酶最适反应条件下，水解度随着水解时间的推移而增大。有报道，蛋白质的酶解程度会影响其水解产物的功能特性Qualia等，1984；Mcnairney 等，1987）。McNairney( 1977)发现过度酶解会损害蛋白质的功能性。这是由水解产生的肽单位的分子大小决定的。随着水解时间的延长，产物逐渐增加，酶的活力会受到抑制，水解速度降低。龙彪等（2005）研究表明，为得到较多的肽含量，水解时间不能过长也不能过短，一般在3～5h内。通过单因素试验确定反应pH、反应时间、反应温度和酶-底物浓度比等4种因素
分析化学复习题及参考答案
《分析化学》课程复习资料 一、填空题： 1.至第二计量点时pH=_________，可选用__________作指示剂。在分析过程中，下列情况将引起何种（系 统、随机）误差。使用没有校正的砝码引起_______；用部分风化的H2C2O4·H2O标定NaOH引起_______； 滴定管读数最后一位不一致为_______。 2.用碘量法测定铜的含量时,为了减少CuI对I2的吸附,常加入_______试剂,使CuI沉淀转化为不易吸附 I2的________沉淀。 3.当用0.01mol/L EDTA 滴定浓度均为0.01mol/L的金属离子M和N时，若采用控制酸度方法，则准确滴 ?≥______________________。 定M离子（△pM=0.2, TE ≤ 0.3%）应满足lg K 4.某三元酸的电离常数分别是K a1= 1×10-2，K a2= 1×10-6，K a3= 1×10-12。用NaOH标准溶液滴定时有_______ （个）滴定突跃。滴定至第一计量点时，溶液pH ＝_________，可选用_________作指示剂；滴定 5.滴定误差的大小说明结果的程度，这和化学反应的完全程度有关，也和指示 剂的有关。 6.Fe3+/Fe2+电对的电位在加入HCl后会；加入邻二氮 菲后会 (指增加、降低或不变)。 7.某酸碱指示剂HIn的变色范围为5.8至7.8, 其p K a= ；在pH=6时络合指示剂和Zn2+ 的络合物的条件稳定常数lg K′ZnIn=8.9, 则变色点时的p[Zn]= 。 8.碘量法测定可用直接和间接两种方式。直接法以_______为标液，测定________物质。间接法以________ 和_________为标液，测定__________物质。 9.下列4次测定的结果为：27.37%、27.47%、27.43%、27.40%,相对平均偏差（d r）= 。标准偏差 （S）= 。 10.定量分析中,为了提高测定的精密度，应采取的方法是___________________, 多次平行测定所得一系 列数据中,若有可疑值时,可通过___________和_____________决定是否舍弃。 11.在用自动电位滴定法测定水样中氯离子含量时, AgNO3和NaCl这一反应体系的终点电位是通过作 _____________________确定的。在该测定中组成工作电池的指示电极是______________,参比电极是(根据实验所用)_________________。 12.磷酸的pKa1＝2.12，pKa2＝7.21，pKa3＝12.66。溶液中H2PO4-分布系数最大时________；溶液中HPO42- 分布系数最大时________。 13.配置滴定中金属离子能够滴定的最低pH可利用或值和pH的关系求 得，表示pH和lgαY(H)关系的曲线称为曲线，滴定金属离子的最高pH，在不存在辅助配体时，可利用进行计算。 14.下列现象各是什么反应？(填 A,B,C,D) (1)MnO4-滴定 Fe2+时, Cl-的氧化被加快； (2)MnO4-滴定 C2O42-时, 速度由慢到快； (3)Ag+存在时, Mn2+氧化成 MnO4-； (4)PbSO4沉淀随 H2SO4浓度增大溶解度增加； (A)催化反应 (B)自动催化反应 (C)副反应 (D)诱导反应 15.下列情况属于系统误差还是偶然误差： (1)滴定管读数时，最后一位读数估计不准____________。 (2)终点和化学计量点不符合____________。 16.对于一元弱酸溶液，当pH=___________ 时，δ（HA）=δ（HA）=0.5 17.pH=1，EDTA滴定Bi3+时，用隐蔽Fe3+的干扰；Al3+对Zn2+的测定有干扰，可用隐蔽Al3+， 使Al3+变成配位离子。 18.分析测试数据的随机误差的特点是大小相同的正负误差出现的概率_________，大误差出现的概率 ________，小误差出现的概率___________。 19.用摩尔法测定Cl—浓度时，试样的pH值应控制在6.5-10.5间，若酸度太低，则；若酸
大豆分离蛋白酶法改性研究进展
万方数据
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大豆分离蛋白酶法改性研究进展 作者：肖怀秋， 李玉珍， 兰立新， 李继睿， XIAO Huai-qiu， LI Yu-zhen， LAN Li-xin，LI Ji-rui 作者单位：湖南化工职业技术学院应用化学系,株洲市,412004 刊名： 酿酒 英文刊名：LIQUOR MAKING 年，卷(期)：2007,34(5) 参考文献(21条) 1.刘艳秋;陈光Protamex复合蛋白酶水解大豆分离蛋白的研究[期刊论文]-食品科学 2005(06) 2.Wendee ChiangD Function properties of soy protein hydrolysate producedfrom a continuous membrane reactor system 1999 3.Jin-Yeol Lee;Hyun Duck Lee;Cherl-Ho Lee Characterization of hy drolysatesproduced by mild-acid treatment and enzymatic hydrolysis of defatted soybean flour 2001(34) 4.Nakai s Sturcture-relationship of food proteins with and emphasis on the importance of protein hydrophobicity 1983(04) 5.S Petruccelli;M C Anon Relationship between the Method of Obtention and the Structural and FunctionalProperties of Soy Protein Isolates.l.Structural and Hydration properties 1994 6.赵国华;明建;陈宗道酶解大豆分离蛋白乳化特性的研究[期刊论文]-中国粮油学报 2002(02) 7.陶红;梁歧双酶水解降低大豆寡肤苦味研究[期刊论文]-食品工业科技 2003(zk) 8.张梅;周瑞宝;马智刚醇法大豆浓缩蛋白酶法改性研究[期刊论文]-中国油脂 2003(12) 9.M QI Solubility and Emulsifying Properties of Soy Protein Isolates Modified by Parcreatin[外文期刊] 1997(06) 10.Sook Y Kim Functional Properties of Proteolytic Emzyme Modified Soy Protein Isolate 1990 11.WU Wu Hydrophobicity,Solubility,and Emulsifying Properties of Soy Protein Peptides Prepared by Papain Modification and Ultrafiltration[外文期刊] 1998(07) 12.郭永;张春红大豆蛋白改性的研究现状及发展趋势[期刊论文]-粮油加工与食品机械 2003(07) 13.Zheng Guo;Anders F Vikbjerg;Xuebing Xu Enzymatic modification of phospholipids for functional applications and human nutrition[外文期刊] 2005(23) 14.刘欣;徐红华;李铁晶微生物蛋白酶改性大豆分离蛋白的研究进展[期刊论文]-大豆通报 2005(04) 15.潘进权;刘耘大豆多肽研究概况[期刊论文]-粮油加工与食品机械 2004(07) 16.Garcia M C Composition and Chracterization of soybean and related products 1997(04) 17.Katsumi Studies on the coagulation of soymilk-protein by commercial proteinase 1987 18.卢阳;王凤翼;孔繁东大豆蛋白酶水解物抗氧化性的研究[期刊论文]-大连轻工业学院学报 2001(04) 19.刘大川;杨国燕酶改性大豆分离蛋白的制备及产品功能性的研究[期刊论文]-中国油脂 2004(12) 20.高安全;姬学亮;张二琴大豆蛋白酶法改性研究[期刊论文]-开封大学学报 2004(03) 21.刘景顺;黄纪念;谭本刚大豆分离蛋白的改性研究 1997(04) 本文链接：https://www.360docs.net/doc/1613290759.html,/Periodical_nj200705020.aspx