海南大学生物化学重点
海南大学生物化学复习资料
蛋白质的高级结构即蛋白质的构象问题。
（构型的改变伴随着共价键的短裂和重新形成，构象的改变不需要共价键的短裂和重新形成。
）肽键C-N键介于单键和双键之间，具有部分双键性质，不能自由旋转，其中绝大多数都形成刚性的酰胺平面（由肽键周围的6个原子组成的刚性平面）结构。
虽是单键却有双键性质，周边六个原子在同一平面上，前后两个a-carbon在对角(trans)α-螺旋结构的主要特点（P53）：1）肽链中的酰胺平面绕Cα相继旋转一定角度形成α-螺旋，并盘绕前进。
每隔3.6个氨基酸残基，螺旋上升一圈；每圈间距0.54nm，即每个氨基酸残基沿螺旋中心轴上升0.15nm，旋转100°。
2）螺旋体中所有氨基酸残基侧链都伸向外侧；肽链上所有的肽键都参与氢键的形成，链中的全部C=O和N-H几乎都平行于螺旋轴,氢键几乎平行于中心轴;3）绝大多数天然蛋白质都是右手螺旋。
每个氨基酸残基的N-H都与前面第四个残基C=O形成氢键。
侧链在a-螺旋结构中的作用：4）* α-螺旋遇到Pro就会被中断而拐弯，因为脯氨酸是亚氨基酸。
* R为Gly时，由于Ca上有2个氢，使Ca-C、Ca-N的转动的自由度很大，即刚性很小，所以使螺旋的稳定性大大降低。
* 带相同电荷的氨基酸残基连续出现在肽链上时，螺旋的稳定性降低。
β-折叠是由两条或多条伸展的多肽链靠氢键联结而成的锯齿状片状结构。
侧链基团与Cα间的键几乎垂直于折叠平面，R基团交替地分布于片层平面两侧。
①β-折叠分平行式（N端在同一端。
氨基酸之间沿轴相距0.325nm）和反平行式（N端不在同一端。
氨基酸之间沿轴相距0.35nm），后者更为稳定。
②维持β-折叠结构稳定性的力——氢键由一条链上的羰基和另一条链上的氨基之间形成，即氢键是在链与链之间形成的。
β-转角存在于球状蛋白中，β-转角都在蛋白质分子的表面。
其特点是肽链回折180°，使得氨基酸残基的C=O和与第四个残基的N-H形成氢键。
生物化学重点知识
生物化学是研究生物体内生物分子的结构、功能和代谢过程的学科。
以下是一些生物化学中的重点知识：
1. 生物大分子：生物化学研究的主要对象包括碳水化合物、脂类、蛋白质和核酸等生物大分子。
它们在生物体内发挥着重要的结构和功能作用。
2. 酶：酶是生物体内催化反应的蛋白质，可以降低活化能，加速生物化学反应的进行。
酶在生物体内参与代谢、信号传导、免疫等多个生理过程。
3. 代谢途径：生物体内的代谢途径包括糖酵解、三羧酸循环、氧化磷酸化、脂肪酸代谢等。
这些途径将营养物质转化为能量和生物体内所需的物质。
4. DNA和RNA：DNA是遗传信息的载体，RNA参与基因表达调控。
DNA复制、转录和翻译是细胞内重要的生物化学过程。
5. 蛋白质结构与功能：蛋白质的结构决定了其功能。
蛋白质通过折叠成特定的空间结构来实现其生物学功能，如酶活性、结构支持等。
6. 细胞膜结构与运输：细胞膜是细胞的重要组成部分，具有选择性
通透性。
细胞膜上的载体蛋白质参与物质的跨膜运输。
7. 信号转导：细胞内外的信号转导是生物体内重要的调控机制，包括激素信号、神经递质信号等的传递与响应。
以上是生物化学中的一些重点知识，深入了解这些知识可以帮助理解生物体内生命活动的分子基础和机制。
生物化学在解释疾病发生机制、药物作用以及生物技术等领域有着重要的应用。
生物化学与分子生物学 - 海南大学
生化与分子生物学学科简介生化与分子生物学学科是海南大学重点建设的学科之一，它以作物学一级学科、作物遗传育种国家重点学科，热带多糖资源利用及热带作物新品种选育2个教育部工程中心、橡胶树国家育种中心，海南省耐盐作物生物技术以及作物学博士后科研流动站等为依托，从传统栽培育种研究向现代基因工程及分子育种研究跨越而建立的，发展迅速，成绩斐然，是作物遗传育种国家重点学科建设和发展的有力支撑。
该学科以海南动植物功能基因资源研究为重点，形成了自己的特色，现主要有：热带植物新功能基因的克隆、表达及调控；热带作物遗传工程；热带生物抗逆分子机理研究；热带特有动物遗传改良的分子机制研究4个研究方向。
到目前为止已建立了一系列适合热带农作物遗传转化的技术并在不断地改进和完善，有些作物已经得到转基因植株利用生物化学和分子生物学技术建立起一系列生物活性物质的筛选模型。
此外，从热带动植物，微生物资源中初步筛选到了一些抗菌、抗肿瘤等许多生物活性物质和大量的有活性的菌株，为今后建立和完善各类活性物质的筛选模型，寻求和鉴定具药用，保健、新材料等功能的天然产物，开展其生物合成途径及关键酶等基础性研究，和日后用基因工程、酶工程、发酵工程开发和利用这些天然产物打下基础。
在热带海洋生物的研究开发发面，本学科也取得重大进展，比如罗素兰教授研究小组克隆鉴定了52个芋螺毒素新基因，申请了四个芋螺毒素发明专利。
本学科在过去5年中取得辉煌的成就，承担各级科研项目133项，其中在研项目56项。
获得过国家级研究项目30多项，已完成3个“863”项目，正在承担2个“973”项目、2个重大基础研究前期研究专项项目、3个“863”项目、1个国家转基因植物研究与产业化专项项目、2个国家科技攻关项目、和两个科技支撑计划项目。
发表论文368篇，其中包括《Plant cell》、《Plant physiology》、《Journal of Experimental Botany》、和《Theoretical Applied Genetics》等SCI 论文85篇，编写各类教材、专著和译著上百本，获省部级以上优秀教学成果奖5项。
(完整版)生物化学知识点重点整理
(完整版)生物化学知识点重点整理1.生物化学的概述生物化学是研究生物体内化学组成、结构、功能和变化的学科，是生物学和化学的交叉学科。
它研究的内容包括生物大分子（蛋白质、核酸、多糖和脂质）、酶、代谢、信号传导等生物体内的化学过程和物质的转化。
生物化学的研究对于理解生命的机理和病理过程具有重要意义。
2.蛋白质结构与功能蛋白质是生物体中最重要的生化分子之一，它们具有结构多样性和功能多样性。
蛋白质的结构包括四级结构：一级结构是氨基酸的线性序列；二级结构是氨基酸间的氢键形成的α螺旋和β折叠；三级结构是螺旋和折叠的空间结构；四级结构是多个多肽链的组合形成的复合体。
蛋白质的功能包括催化酶活性、调节信号传导、结构支架等。
3.核酸结构与功能核酸是生物体中的遗传物质，包括脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。
DNA是双螺旋结构，由磷酸二酯键连接的脱氧核苷酸组成。
RNA是单链结构，由磷酸二酯键连接的核苷酸组成。
核酸的功能包括存储遗传信息、传递遗传信息和调控基因表达。
4.代谢与能量转化代谢是生物体内的化学反应过程，包括合成反应和分解反应。
合成反应是通过合成物质来维持生物体的正常生理功能；分解反应是通过分解物质来提供能量。
能量转化是代谢过程中最重要的一环，包括能量的捕获、传递和释放。
生物体通过代谢和能量转化来获取能量、转化能量和维持生命活动。
5.酶的催化机制酶是生物体内催化反应的生物分子，能够加速化学反应的速率，降低反应的活化能。
酶的催化机制包括底物识别、底物结合、酶底物复合物的形成、催化反应和生成产物。
酶的催化过程中涉及到酶活性位点的氨基酸残基和底物之间的相互作用。
6.信号传导与细胞通讯细胞内和细胞间的信号传导是维持生物体内稳态和调节机体功能的重要手段。
信号传导包括外部信号的接受、内部信号的传递和效应的产生。
细胞间的信号传导有兴奋性传导和化学信号传导两种方式。
7.糖的分类与代谢糖是生物体内最重要的能量源，也是合成生物大分子的前体。
生物化学考试重点概要
生物化学考试重点概要
一、概述
生物化学是研究生物体内的化学成分及其相互关系的学科，涉及生物大分子、代谢途径、酶的功能等领域。
本文档将重点概括生物化学考试中的重要内容。
二、生物大分子
1. 蛋白质：结构、功能、合成与降解
2. 核酸：DNA和RNA的结构、功能和复制过程
3. 碳水化合物：单糖、多糖的组成和功能
4. 脂类：脂肪酸、甘油与脂质的分类和代谢
三、代谢途径
1. 高级碳水化合物代谢：糖原合成与分解、糖酵解、柠檬酸循环
2. 氨基酸代谢：氨基酸合成与降解、尿素循环
3. 脂类代谢：脂肪酸合成与降解
4. 核酸代谢：核苷酸合成与降解
四、酶的功能
1. 酶的分类与特性：氧化还原酶、转移酶、水解酶等
2. 酶促反应：酶的动力学参数、酶反应速率与底物浓度的关系
3. 酶的调控机制：酶的诱导与抑制、酶活性调节因子
五、其他重要知识点
1. 酶联免疫吸附测定(ELISA)原理与应用
2. PCR技术的原理与应用
3. 蛋白质电泳的原理与应用
六、复建议
1. 重点记忆各个代谢途径的关键酶与反应物
2. 针对酶的功能和调控机制进行重点理解与实例分析
3. 多做题和模拟考试，加强对知识点的掌握和应用能力
以上是生物化学考试重点概要的完整版。
希望本文档能帮助你全面复生物化学知识，取得优异的考试成绩。
大一生物化学必背知识点
大一生物化学必背知识点生物化学作为生物学和化学的交叉学科，研究生物体内的化学反应和分子结构。
在大一的学习中，掌握一些基本的生物化学知识点是非常重要的。
本文将介绍一些必备的大一生物化学知识点，帮助同学们更好地理解这门学科。
一、有机化合物的分类有机化合物是由碳和氢元素组成，并且可以包含氧、氮、磷等元素。
根据有机化合物的功能性团，可以将其分为醇、酮、醚、醛、酸等不同的类别。
例如，醇是由羟基（-OH）功能性团组成的化合物，如乙醇（C₂H₅OH）。
二、碳水化合物的结构和分类碳水化合物是由碳、氢和氧元素组成的化合物，通式为（CH₂O）ₙ。
根据碳水化合物的结构和个数，可以将其分为单糖、双糖和多糖。
其中，单糖是由一个糖基组成的，如葡萄糖（C₆H₁₂O₆）；双糖是由两个糖基组成的，如蔗糖（C₁₂H₂₂O₁₁）；多糖是由多个糖基组成的，如淀粉和纤维素。
三、核酸的组成和功能核酸是生物体内重要的大分子，由核苷酸组成。
核苷酸由糖、碱基和磷酸组成，其中糖可以是脱氧核糖或核糖，碱基包括腺嘌呤、鸟嘌呤、胸腺嘧啶和胞嘧啶等。
核酸在生物体内起着储存遗传信息和参与蛋白质合成等重要功能。
四、脂质的分类和特性脂质是一类水不溶性的有机化合物，包括甘油三酯、磷脂和类固醇等。
甘油三酯是由甘油和三个脂肪酸形成的，是生物体重要的能量储存物质。
磷脂是由甘油、两个脂肪酸和一个磷酸基组成的，具有双亲性，是细胞膜的主要组成成分。
类固醇是由四环烷基化合物，如胆固醇，起到维持细胞膜稳定性和合成激素的作用。
五、酶的特性和功能酶是生物体内的催化剂，能够加速化学反应的速率。
酶具有特异性，只能催化特定的底物。
酶的活性受到物理和化学因素的影响，如温度和pH值。
酶在生物体内起到调节代谢和合成生物大分子等重要功能。
六、氨基酸的结构和功能氨基酸是蛋白质的构成单位，由α-氨基酸和α-羧基组成。
氨基酸的结构由侧链决定，包括极性氨基酸、非极性氨基酸和特殊氨基酸等。
氨基酸在生物体内起到构建蛋白质、调节代谢和传递信号等重要功能。
631-生物化学 考试大纲
海南大学硕士研究生入学考试《631-生物化学》考试大纲一、考试性质海南大学硕士研究生入学考试初试科目。
二、考试时间180分钟。
三、考试方式与分值闭卷、笔试。
满分150分。
四、考试内容（一）氨基酸1、氨基酸——蛋白质的构件分子2、氨基酸的分类3、氨基酸的酸碱化学4、氨基酸的化学反应5、氨基酸的光学活性和光谱性质6、氨基酸混合物和分析分离（二）蛋白质的共价结构1、蛋白质通论2、肽3、蛋白质一级结构的测定4、蛋白质的氨基酸序列与生物功能5、肽和蛋白质的人工合成（三）蛋白质的三维结构1、稳定蛋白质三维结构的作用力2、多肽主链折叠的空间限制、3、二级结构：多肽链折叠的规则方法4、纤维状蛋白质5、超二级结构和结构域6、球状蛋白质与三级结构7、膜蛋白的结构8、蛋白质折叠和结构预测9、亚基缔合和四级结构（四）蛋白质结构与功能的关系1、肌红蛋白的结构与功能2、血红蛋白的结构与功能3、血红蛋白分子病4、免疫系统和免疫球蛋白5、肌球蛋白丝、肌动蛋白丝与肌肉收缩6、蛋白质的结构与功能的进化（五）蛋白质的分离、纯化和表征1、蛋白质的酸碱性质2、蛋白质分子的大小与形状3、蛋白质的胶体性质与蛋白质的沉淀4、蛋白质的分离纯化的一般原则5、蛋白质的离纯化方法1.根据分子大小不同的纯化方法2.利用溶解度差别的纯化方法3.根据电荷不同的纯化方法4.利用对配体特异生物学亲力力的纯化方法6、蛋白质的含量测定与纯度鉴定（六）糖类1、糖类的生物学作用.2、单糖的结构3、单糖的物理性质和化学性质4、重要的单糖和单糖衍生物5、寡糖和.多糖及细菌杂多糖6、糖蛋白及其糖链7、糖胺聚糖和蛋白聚糖8、糖链的结构分析（七）脂质1、脂质的生物学作用2、脂肪酸3、三酰甘油4、脂质过氧化作用5、磷脂6、糖脂7、萜和类固醇8、脂蛋白9、脂质的提取、分离与分析（八）核酸通论1、核酸的种类和公布2、核酸的生物功能（九）核酸的结构1、核苷酸2、核酸的共价结构3、DNA的高级结构4、RNA的高级结构（十）核酸的物理化学性质1、核酸的水解2、核酸的酸碱性质3、核酸紫外吸收4、核酸的变性、复性及杂交（十一）核酸的研究方法1、核酸的分离、提纯和定量测定2、核酸的超速离心3、核酸的凝胶电泳4、核酸的核苷酸序列测定5、DNA聚合酶链反应（PCR）（十二）酶通论1、酶催化作用的特点2、酶的化学本质及其组成3、酶的命名和分类4、酶的专一性5、酶和活力测定和分离纯化（十三）酶促反应动力学1、底物浓度对酶反应速率的影响2、酶的抑制作用3、温度对酶反应的影响4、pH对酶反应的影响5、激活剂对酶反应的影响（十四）酶的作用机制和酶的调节1、酶的活性部位2、酶催化反应的独特性质3、影响酶催化效率的有关因素4、酶催化反应机制的实例5、酶活性的调节控制6、同工酶（十五）维生素与辅酶1、维生素概论2、脂溶性维生素3、水溶性维生素4、作为辅酶的金属离子（十六）糖酵解作用1、糖酵解过程2、由葡萄糖转变为两分子酮酸能量转变的估算3、丙酮酸的去路4、糖酵解作用的调节5、其它六碳糖进入糖酵解途径（十七）柠檬酸循环1、丙酮酸进入柠檬酸循环的准备阶段—形成乙酰-CoA2、柠檬酸循环过程3、柠檬酸循环的化学总结算4、柠檬酸循环的调控5、柠檬酸循环的双重作用6、柠檬酸循环的发现历史（十八）生物氧化—电子传递和氧化磷酸化作用1、电子传递和氧化呼吸链2、氧化磷酸化作用（十九）戊糖磷酸途径和糖的其它代谢途径1、戊糖磷酸途径2、糖的其他代谢途径3、葡萄糖出入动物细胞的特殊运载机构4、乙醛酸途径5、寡糖类的生物合成和分解（二十）糖原的分解和生物合成1、糖原的生物学意义2、糖原的降解3、糖原的生物合成4、糖原代谢的调控（二十一）光合作用1、光合作用的概况2、叶绿素的光反应性:光吸收3、光驱动电子流:中心光化学事件4、光驱动的ATP合成:光合磷酸化5、暗反应:CO2固定6、光呼吸和C4途径（二十二）脂肪酸的分解代谢1、脂质的消化、吸收和传送2、脂肪酸的氧化3、不饱和脂肪酸的氧化4、酮体5、磷脂类的代谢6、甾醇的代谢7、脂肪酸代谢的调节（二十三）脂类的生物合成1、贮存脂肪2、脂类的合成（二十四）蛋白质降解和氨基酸的分解代谢1、蛋白质的降解3、氨基酸分解代谢3、尿素的形成4、氨基酸碳骨架的氧化途径5、生糖氨基酸和生酮氨基酸6、由氨基酸衍生的其他重要物质7、氨基酸代谢缺陷症（二十五）氨基酸及其重要衍生物的生物合成1、脂肪族氨基酸的生物合成2、芳香族氨基酸及组氨酸的生物合成3、氨基酸生物合成的调节5、氨基酸转化为其他代谢物（二十六）生物固氮1、生物固氮作用及固氨生物类型2、固氮酶的结构与功能研究3、固氮的基因表达调控4、生物固氮的基因工程（二十七）核酸的降解和核苷酸代谢1、核酸和核苷酸的分解代谢2、核苷酸的生物合成3、辅酶核苷酸的生物合成（二十八） DNA的复制和RNA的生物合成与加工1、DNA的复制2、DNA指导下RNA的合成3、RNA的转录后加工4、在RNA指导下RNA和DNA的合成（二十九）遗传密码1、DNA是遗传信息的携带分子2、RNA传递和加工遗传信息3、遗传密码的破译4、遗传密码的基本特性（三十）蛋白质合成及转运1、蛋白质合成的分子基础2、翻译的步骤3、蛋白质的运输及翻译后的修饰（三十一）细胞代谢与基因表达调控1、细胞代谢的调节网络2、酶活性的调节3、细胞结构对代谢途径的分隔控制4、细胞信号传递系统5、基因表达的调节。
生物化学(Biochemistry)海南大学理工学院生物工程系 罗先群
“HGP”精神： HGP”
全球共有，国际合作。即时公布， 免费共享。
基因资源的争夺战
保卫中国基因
“1%项目”的战略意义 1%项目”
一、它反应了中国的科学家目光敏锐，显示了中 国的领导人与决策者的高瞻远瞩和英明伟大。 二、改变了国际人类基因组研究的格局，提高了 中国的国际地位。 三、 “1%项目”，使我国理所当然地分享“人 类基因组计划”的全部成果与数据，拥有有关技 术的发言权。 四、建立了我国自已的、接近世界水平的基因组 研究的技术平台。
大分子化合物： 大分子化合物 核酸 蛋白质 多糖 脂类
小分子化合物： 小分子化合物 核苷酸 氨基酸 可溶糖 脂肪酸 低分子活性物质（ 激素） 低分子活性物质（维生素 激素） 无机盐 色素 有机酸 水
2.新陈代谢途径及其调节控制和信息代谢 新陈代谢途径及其调节控制和信息代谢
生物小分子 同化） 合成代谢 （同化） 需要能量 新陈代谢 释放能量 异化） 分解代谢 （异化） 生物大分子 小分子 能量代谢 物质代谢 大分子
着眼于： 搞清生命机体的化学组成与性质； 维持生命活动的各种化学变化及其联 系； 其任务是阐述在生命活动（如生长、生 殖、代谢、运动等）过程中的变化规 律（物质代谢和能量代谢）。
二、生物化学的研究对象是什么？ 生物有机体（包括动物、植物、 微生物、人、病菌）
生物机体含有无机物：水、无机物。 生物机体含有有机物：核酸、蛋白质、多 糖、脂类、激素、维生素等等
五、学习生物化学的方法
一、归纳、理解、记忆
二、重视实验
三、学会利用工具书 查阅国内、国外生物方面的文献 阅读专业期刊 使用手册、辞典
书目
使用教材： 生物化学》 使用教材：《生物化学》 主编 张洪渊 四川大学出版社出版 参考书目： 参考书目： 生物化学简明教程》 罗纪盛等， 《生物化学简明教程》 主编 罗纪盛等， 高等教育出版社出版,1999年第三版 高等教育出版社出版 年第三版 生物化学教程》 《生物化学教程》 主编 张洪渊 四川大学出版社出版 生物化学》 下册） 《生物化学》（上、下册）主编 沈同王镜岩 高等教育出版社出版 普通生物化学》郑集等， 《普通生物化学》郑集等，高等教育出版社出版 联系地点： 联系地点：理工学院五楼生物工程系 电话： 电话：66285125 66251591
完整版)生物化学知识点重点整理
完整版)生物化学知识点重点整理蛋白质是由C、H、O、N、S等元素构成的，其中N是其特征性元素。
根据含氮量可以计算蛋白质的含量，即样品蛋白质含量=样品含氮量*6.25（各种蛋白质的含氮量接近，平均值为16%）。
蛋白质由20种氨基酸构成，其中酸性氨基酸/带负电荷的R基氨基酸有天冬氨酸（D）和谷氨酸（E）；碱性氨基酸/带正电荷的R基氨基酸有赖氨酸（K）、组氨酸（H）和精氨酸（R）；非极性脂肪族R基氨基酸有甘氨酸（G）、丙氨酸（A）、脯氨酸（P）、缬氨酸（V）、亮氨酸（L）、异亮氨酸（I）和甲硫氨酸（M）；极性不带电荷R基氨基酸有丝氨酸（S）、苏氨酸（T）、半胱氨酸（C）、天冬酰胺（N）和谷氨酰胺（Q）；芳香族R基氨基酸有苯丙氨酸（F）、络氨酸（Y）和色氨酸（W）。
肽是蛋白质的基本组成单元，其基本特点包括：一级结构的定义通常描述为蛋白质多肽链中氨基酸的连接顺序，简称氨基酸序列（由遗传信息决定）。
维持稳定的化学键有肽键（主）和二硫键（可能存在）。
二级结构的种类包括α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲和超二级结构。
四级结构的特点是肽键数≧2，肽链之间无共价键相连，可独立形成三级结构，是否具有生物活性取决于是否达到其最高级结构。
蛋白质的一级结构与功能密切相关，因为一级结构决定了蛋白质的构象，一级结构相似则其功能也相似，改变蛋白质的一级结构可以直接影响其功能。
基因突变可能导致蛋白质结构或合成量异常而导致的疾病称为分子病，如镰状细胞贫血（溶血性贫血）和疯牛病是二级结构改变引起的。
等电点（pI）是蛋白质的一个重要指标，定义为在某一pH值条件下，蛋白质的净电荷为零。
蛋白质在不同pH条件下的带电情况取决于该蛋白质所带酸碱基团的解离状态。
若溶液pHpI，则蛋白质带负电荷，在电场中向正极移动。
碱性蛋白质含碱性氨基酸多，等电点高，在生理条件下净带正电荷，如组蛋白和精蛋白；酸性蛋白质含酸性氨基酸多，等电点低，在生理条件下净带负电荷，如胃蛋白酶。
生物化学重点整理,考研可用
生物化学第一篇：生物分子结构与功能蛋白质，核酸，酶，聚糖，维生素。
一共五章。
第二篇：物质代谢及其调节糖代谢，脂质代谢，生物氧化，氨基酸代谢，核甘酸代谢，非营养物质代谢以及各种重要物质代谢的相互联系与调节规律，共七章第三篇：遗传信息的传递遗传信息的传递及其调节过程，包才DNA的生物合成、DNA的损伤和修复，rna的生物合成、蛋白质的生物合成、基因表达调控与细胞信号转导，共六章中心法则；| DNA以半保留复制的方式将亲代细胞的遗传物质高度忠实的传递给子代。
细胞内所有蛋白质的一级结构的信息全部来源于DNA序列。
以DNA为模板转录生成的mrna作为信使，其核甘酸序列构成的密码子在合成蛋白质时被翻译为肽链中氨基酸的排列顺序。
复制-转录-翻译第四篇：分子医学专题分子生物学技术的原理及其应用、重组DNA技术、基因的结构与功能分析、疾病相关基因，癌基因/肿瘤抑制基因与生长因子、基因诊断与基因治疗，组学与医学，共七章第一章：蛋白质的结构与功能蛋白质是由氨基酸组成的复合物第一节：蛋白质的分子组成蛋白质x16%=含氮量含氮量x6.25=蛋白质的质量一：组成人体蛋白质的20种l-a-氨基酸甘氨酸除外二：氨基酸可根据侧链结构和理化性质进行分类1.芳香族氨基酸：色氨酸，酪氨酸，苯丙氨酸色老笨2.碱性氨基酸：精氨酸，赖氨酸，组氨酸住进来，贱不贱3.酸性氨基酸：天冬氨酸，谷氨酸4.必需氨基酸：缴氨酸，异亮氨酸，亮氨酸，苯丙氨酸，蛋氨酸二甲硫氨酸，色氨酸，苏氨酸，赖氨酸携一两本淡色书来5.支链氨基酸：缴氨酸，异亮氨酸，亮氨酸三：20种氨基酸具有共同或特异的理化性质（一）氨基酸具有两性解离的性质等电点=pi:在某一ph溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的ph称为氨基酸的等电点。
（二）含共轲双键的氨基酸具有紫外吸收的性质色氨酸，酪氨酸的最大吸收峰在280nm附近。
共轲双键具有紫外吸收性质。
生物化学重点知识点归纳总结
生物化学重点知识点归纳总结第一节蛋白质结构和功能重点章节考试大纲及考分预测氨基酸的分类蛋白质的分子结构蛋白质的变性一、氨基酸与多肽（一）蛋白质的元素组成及特点蛋白质主要由碳、氢、氧、氮等元素组成。
氮最恒定平均为16%。
（二）蛋白质的基本结构蛋白质的基本结构：L-α-氨基酸（甘氨酸除外，其无D、L之分）（三）氨基酸的分类非极性疏水性氨基酸8（脯亮亮苯蛋丙缬色）极性中性氨基酸7（冬天谷苏丝酪半光甘）酸性氨基酸 2碱性氨基酸 3记忆方法：冬天（天冬氨酸）的谷（谷氨酸）子是酸的，捡（碱性氨基酸）来（赖氨酸）精（精氨酸）煮（组氨酸）。
（四）肽键和肽链1.肽键：概念：是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键。
肽键特点：不能自由旋转，具有部分双键性质。
2.肽链：有两个或两个以上的氨基酸以肽健相连的化合物。
（寡肽和多肽）二、蛋白质的分子结构（一）蛋白质的一级结构1.定义：是指多肽链中氨基酸的排列顺序。
（一条线）2.主要的化学键：肽键。
3.意义：一级结构非空间结构，但它决定着蛋白质空间结构。
（二）蛋白质的二级结构1.定义：某一段肽链的局部空间结构。
（弹簧）2.主要的化学键：氢键。
3.蛋白质二级结构的主要形式：α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲。
α-螺旋特点：①主链围绕中心轴旋转，每隔3.6个氨基酸残基上升一个螺距。
②每个氨基酸残基与第四个氨基酸残基形成氢键。
氢键维持了α-螺旋结构的稳定。
③α-螺旋为右手螺旋，氨基酸侧链基团伸向螺旋外侧。
（三）蛋白质的三级结构概念：是指整条肽链中所有原子在三维空间结构。
（整条肽）主要的化学键：疏水作用力、离子键、氢键、范德华力等。
（四）蛋白质的四级结构概念：蛋白质分子中各亚基的空间排布。
（多条链）主要化学键：疏水作用力、离子键、氢键、范德华力。
成人血红蛋白由2条α链和2条β链组成，各亚基分别含一个血红素。
（五）蛋白质的空间构象蛋白质的空间构象由一级结构决定，常需分子伴侣（帮助多肽链正确折叠）的参与。
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DNA的熔解温度：双链DNA或RNA分子丧失半数双螺旋结构时的温度。
增色效应：由于DNA变性引起的光吸收增加称增色效应,也就是变性后DNA 溶液的紫外吸收作用增强的效应。
减色效应：若变性DNA复性形成双螺旋结构后，其260nm紫外吸收会降低,这种现象叫减色效应。
蛋白质变性：是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质变性。
氧化磷酸化：是物质在体内氧化时释放的能量供给ADP与无机磷合成ATP的偶联反应。
能荷：细胞内的能量状态取决于ATP、ADP及AMP的相对浓度。
基因：是遗传的物质基础，是DNA或RNA分子上具有遗传信息的特定核苷酸序列。
基因组：单倍体细胞中的全套染色体为一个基因组，或是单倍体细胞中的全部基因为一个基因组。
比活力：每毫克的蛋白质所具有活力的单位数。
葡萄糖异生作用：由非糖前体物质合成葡萄糖的过程。
诱导契合学说：为说明底物与酶结合的特性，在锁钥学说的基础上提出的一种学说。
底物与酶活性部位结合，会引起酶发生构象变化，使两者相互契合，从而发挥催化功能。
填空
核酸的*体核苷酸通过3’,5’-磷酸二脂键连接
蛋白质的单体氨基酸通过肽链连接
核酸最大吸收波长260nm蛋白质最大吸收波长280nm
酶的两大特性专一性即底物选择性和高效性
异生生物ATP产生的两大途径:底物水平磷酸化和氧化磷酸化
tRNA二级结构是三叶草型，三级结构是倒L型
选择
在生理PH条件下，下列哪种氨基酸带正电荷（赖氨酸）
**结构的顺序5’-5’
tRNA末端（CCA序列）
Rx米氏常数（是酶的特征常数）
丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制是（竞争性抑制）
非竞争性抑制使（Vmax降低，Km不变）
下列哪种物质不含高能磷酸键（G-G-P）
螺旋结构常在哪里被破坏？（脯氨酸）
判断
20中氨基酸中只有甘氨酸不是L型，且都有*先性T
DNA双链总的G+C占有量与个单链的G+C含量相同T
所有蛋白质中N含量都是16% F
DNA中，G+C含量越高，Tm越高，Tm与G+C含量成正比F
电子传递方向是由高电位传向低电位F
糖酵解和*酸戊糖途径都发生在细胞质中 T
简答
影响酶效率的因素
温度、PH、底物浓度、酶浓度、抑制剂
（百度不到）
蛋白质三级结构的特点
1.三级结构只存在于球状蛋白中，不存在于纤维状蛋白中。
2.维持三级结构的键除二硫键外都是次级键。
3.对小分子球蛋白来说，结构域就是它的三级结构。
4.球状蛋白在水溶液中，大多数非极性侧链总是埋在分子内部，形成一个疏水核。
大部分极性侧链则分布在蛋白质分子的表面，与水分子之间形成氢键，使蛋白质分子周围拥有一层水膜。
所以球蛋白通常都是水溶性蛋白。
遗传密码的特性
1.简并性：使得DNA分子上碱基有较大余地的变动。
可以减少有害突变，叶可以减少所需tRNA
的种类。
2.变偶性：密码子与反密码子的配对具有摆动性。
3.通用性：各种低等和高等生物，包括病毒细菌以及真核生物，基本共用一套遗传密码。
DNA坏损如何修复
切除修复是修复DNA损伤最为普遍的方式
①首先由核酸酶识别DNA的损伤位点，在损伤部位的5′侧切开磷酸二酯键。
不同的DNA损
伤需要不同的特殊核酸内切酶来识别和切割。
②由5′→3′核酸外切酶将有损伤的DNA片段切除。
③在DNA聚合酶的催化下，以完整的互补链为模板，按5′→3′方向DNA链，填补已切除
的空隙。
④由DNA连接酶将新合成的DNA片段与原来的DNA断链连接起来。
这样完成的修复能使DNA
恢复原来的结构。
蛋白质功能的多样性
1.作为有机体新陈代谢的催化剂-酶
2.作为有机体的的结构成分
3.贮藏氨基酸，用作有机体及其胚胎或幼体生产发育的原来
4.运输的功能
5.协调动作的功能
6.激素的功能，对生物体内的心尘代谢起调节作用
7.防御机能，此外还有接受和传递信息受体也是蛋白质。
为什么有的人吃白薯也会胖
因为淀粉在人体内别转化为麦芽糖,以单糖形式被人体吸收,人体每天需要大量的糖来维持身体所需热量,吃土豆的吸收后转化为热量被消耗掉了,所以一般不会增肥.但也要注意不可过食,否则糖多了会转化为脂肪存储,那就有可能发胖了.淀粉属于多糖，消化后会转化为葡萄糖，糖类是生物体的主要供能物质，但只要葡萄糖超过一定量就很容易转化为脂肪，而要让脂肪转化为糖类难度要大得多。
显然，过多的摄入淀粉类食物会导致肥胖。