食品化学-第四章 蛋白质

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食品化学-第四章 蛋白质

食品化学-第四章 蛋白质

第4章 蛋白质蛋白质(protein )是生物体细胞的重要组成成分,在生物体系中起着核心作用;蛋白质也是一种重要的产能营养素,并提供人体所需的必需氨基酸;蛋白质还对食品的质构、风味和加工产生重大影响。

蛋白质是由多种不同的α—氨基酸通过肽链相互连接而成的,并具有多种多样的二级和三级结构。

不同的蛋白质具有不同的氨基酸组成,因此也具有不同的理化特性。

蛋白质在生物具有多种生物功能,可归类如下:酶催化、结构蛋白、收缩蛋白(肌球蛋白、肌动蛋白、微管蛋白)、激素(胰岛素、生长激素)、传递蛋白(血清蛋白、铁传递蛋白、血红蛋白)、抗体蛋白(免疫球蛋白)、储藏蛋白(蛋清蛋白、种子蛋白)和保护蛋白(毒素和过敏素)等。

4.1 概述4.1.1 蛋白质的化学组成一般蛋白质的相对分子量在1万至几百万之间。

根据元素分析,蛋白质主要含有C 、H 、O 、N 等元素,有些蛋白质还含有P 、S 等,少数蛋白质含有Fe 、Zn 、Mg 、Mn 、Co 、Cu 等。

多数蛋白质的元素组成如下:C 约为50%~56%,H 为6%~7%,O 为20%~30%,N 为14%~19%,平均含量为16%;S 为0.2%~3%;P 为0~3%。

—氨基酸蛋白质在酸、碱或酶的作用下,完全水解的最终产物是性质各不相同的一类特殊的氨基酸,即L —α—氨基酸。

L —α—氨基酸是组成蛋白质的基本单位,其通式如图4—1。

NH 2H RC COOHNH 3H RCCOO+两性离子形 式非 解离形式图4—1 L —α—氨基酸4.2 氨基酸和蛋白质的分类和结构自然界氨基酸种类很多,但组成蛋白质的氨基酸仅20余种。

根据氨基酸通式中R 基团极性的不同,可将氨基酸分为3类:①非极性或疏水的氨基酸;②极性但不带电荷的氨基酸;③在介质中性条件下带电荷的氨基酸;见表4—1。

表中由于脯氨酸的结构不符合通式,所以给出了它的全结构式;第一类氨基酸的水溶性低于后两类,这类氨基酸的疏水性随着R 侧链的碳数增加而增加;第二类氨基酸含极性但不带电荷的侧链,它们能和水分子形成氢键,其中半胱氨酸和酪氨酸侧链的极性最高,甘氨酸的最小;第三类氨基酸的侧链在pH 接近7时带有电荷。

食品化学 第四章蛋白质 (氨基酸)

食品化学 第四章蛋白质 (氨基酸)

20种基本氨基酸的发现年代表
天冬酰氨 甘氨酸 亮氨酸 酪氨酸 丝氨酸 谷氨酸 天冬氨酸 苯丙氨酸 丙氨酸 赖氨酸 精氨酸 组氨酸 胱氨酸 缬氨酸 脯氨酸 色氨酸 异亮氨酸 甲硫氨酸 苏氨酸 1806 1820 1820 1849 1865 1866 1868 1881 1881 1889 1895 1896 1899 1901 1901 1901 1904 1922 1935 Vauquelin Braconnot Braconnot Bopp Cramer Ritthausen Ritthausen Schultze Weyl Drechsel Hedin Kossel,Hedin Morner Fischer Fischer Hopkins Erhlich Mueller McCoy et al 天冬门芽 明胶 羊毛、肌肉 奶酪 蚕丝 面筋 蚕豆 羽扇豆芽 丝心蛋白 珊瑚 牛角 奶酪 牛角 奶酪 奶酪 奶酪 纤维蛋白 奶酪 奶酪
5、氨基酸的两性性质和等电点
(1)氨基酸是两性离子 质子受体和质子供体。 所谓两性离子是指在同一分子上带有能释放 质子的正离子基团和能接受质子的负离子基团。 两性离子本身既是酸又是碱。因此它既可与酸反 应,也可与碱反应。 实验证明:氨基酸在水溶液中或在晶体状态 时,都以两性离子形式存在。
(2)氨基酸的解离
第四章 蛋白质
第二节 氨基酸
本节主要学习内容
• 一、氨基酸的结构与分类 • • • (一)基本氨基酸 (二)不常见的蛋白质氨基酸 (三)非蛋白质氨基酸 (一)物理性质 (二)化学性质
• 二、氨基酸的性质 • •
氨基酸是蛋白质的基本组成材料
蛋白质用强酸、强碱处理后,可以得到各种各 样的氨基酸。 在动植物组织中可分离得到26-30种不同的氨基 酸。第1种氨基酸早在两个世纪前就已经被发现, 而最后一种氨基酸在1935年才发现。直到1965年 才搞清楚,只有20种氨基酸才是合成蛋白质的原 材料(称为基本氨基酸 )。

04食品化学 蛋白质

04食品化学  蛋白质

4
蛋白质
五 蛋白质的分类与食品中常见的蛋白质
66
4
蛋白质
蛋白质的分类
67
4
蛋白质
• 简单蛋白质——完全由氨基酸构成。 • 结合蛋白质——除了蛋白质部分外,还有非蛋白成分。
4
蛋白质
依据溶解特性简单蛋白质的分类
种类 存在部位
溶解特性
清蛋白 球蛋白
谷蛋白 醇溶蛋白
精蛋白 组蛋白
硬蛋白
动、植物
植物种子 精细胞 细胞核 动物
• 多肽链的氨基酸顺序,它是蛋白质 生物功能的基础。是最重要的
• 以及多肽链内或链间二硫键的数目 和位置。
4
蛋白质
蛋白质的二级结构
• 蛋白质的二级(Secondary)结构是指肽链的主链在 空间的排列,或规则的几何走向、旋转及折叠。
• 主要有-螺旋、-折叠、-转角。
4
蛋白质
-转角
-折叠
-螺旋
4
• 由多个亚基聚集而成的蛋白质常常称为寡聚蛋白;
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蛋白质
木瓜蛋白酶(组织蛋白酶)
4
蛋白质
4
蛋白质
稳定蛋白质的作用力
33
4
蛋白质
① 二硫健 ② 静电作用 ③ 氢键 ④ 范德华力 ⑤ 疏水作用
34
4
蛋白质
1 二硫健
• 属于共价键。是生物大分子分子之间最强的作用力,能量 330~380kJ/mol,共价键很难恢复原形,是不可逆过程。
4
蛋白质
目录
一、概述 二、蛋白质的变性 三、蛋白质的功能性质 四、食品加工中蛋白质的变化 五、蛋白质的分类与食品中常见的蛋白质
8
4
蛋白质
一 概述

食品化学_蛋白质3

食品化学_蛋白质3
效果:产生新的蛋白质交联,有利于形成凝胶或 者蛋白质膜。
此方法也可以将Lys引入蛋白质,从而提高蛋白 质营养价值。
转谷氨酸酶催化蛋白质交联
Pr (C2H)2 C NH 2 + N2H (C 2 )2H Pr O
Pr(C 2)2 H C NH(C 2)2 HPr O
4.4 蛋白质在剧烈加工条件下的变化
食品中异赖氨酰丙氨酸(μg/g蛋白质)
食品名称 玉米脆片
玉米粥 墨西哥玉米饼
婴儿配方奶 牛奶炼乳 UHT牛奶 HTST牛奶 大豆分离蛋白
LAL含量 390 560 200
150-640 590-860 160-370 260-1060
0-370
食品名称 脱脂炼乳 人造奶酪
蛋清粉 酪蛋白酸钠 水解蔬菜蛋白
蛋白质与脂肪酰氯或N-羟基琥珀酰亚胺反应引入 长链脂肪酸可以有效改善乳化性质,有利形成蛋 白质聚集结构。
酰基化反应1
酰基化反应3
蛋白质的磷酸化
方法:蛋白质与三氯氧磷反应,Ser和Thr中的 羟基和Lys中的氨基可以被磷酸化。
效果:磷酸化蛋白质对钙高度敏感,并可能导致 蛋白质的聚合化。
由于N-P键在胃中可以分解,因此不会影响蛋白 质的营养价值。
食品化学
第四章 蛋白质 3
蛋白质的改性 蛋白质在加工条件下的变化
蛋白质的烷基化
方法:pH8-9条件下用碘乙酸或碘乙酰胺与氨基 或SH基反应,引入烷基。
效果:分子中正电荷减少,电子密度增大,不同 pH下的溶解性发生改变,减少二硫键交联。
方法:在还原剂存在条件下氨基被还原烷基化, 产生糖蛋白。脂肪醛酮或还原糖提供羰基。
搅打剂
酵母提取物
LAL含量 520 1070

食品化学蛋白质的知识点总结

食品化学蛋白质的知识点总结

食品化学蛋白质的知识点总结食品化学蛋白质的知识点总结概述:蛋白质是生命体内最基本的组成部分,它们在细胞功能和结构中起着至关重要的作用。

食品中的蛋白质是人类获得必要氨基酸的重要来源之一。

本文将对食品化学蛋白质的相关知识点进行总结,包括蛋白质的结构、消化吸收、营养价值等。

一、蛋白质的结构1. 氨基酸:蛋白质是由氨基酸构建而成的,氨基酸是蛋白质的基本组成单元。

常见的氨基酸有20种,其中9种为人类体内无法合成的必需氨基酸。

2. 胺基:蛋白质中的氨基酸通过肽键连接形成多肽链,多个多肽链的组合形成了蛋白质。

3. 一级结构:指多肽链中氨基酸的线性排列顺序。

不同蛋白质的一级结构决定了其特定的功能和特性。

4. 二级结构:多肽链内氨基酸之间发生氢键作用形成了α-螺旋和β-折叠等二级结构。

5. 三级结构:二级结构再进一步折叠,形成了特定的空间构型。

6. 四级结构:由多个多肽链组合而成的复合物。

二、蛋白质的消化吸收1. 胃中的消化:在胃中,胃酸和胃蛋白酶将蛋白质分解为多肽和少量的氨基酸。

2. 小肠中的消化:胃中的部分消化产物进入小肠,在小肠内释放的胰蛋白酶、胰脱氨酶和肠胃酶等消化酶的作用下,多肽被进一步分解为小肽和氨基酸。

3. 蛋白质的吸收:小肽和氨基酸通过小肠绒毛的细胞膜转运蛋白进入血液循环,从而被吸收。

三、蛋白质的营养价值1. 提供氨基酸:蛋白质是构建身体组织的基础,提供人体所需的氨基酸,参与新陈代谢过程和蛋白质的合成。

2. 维持生命活动:蛋白质是身体内许多酶、激素和抗体的组成部分,参与调节和维持生命活动的正常进行。

3. 能量来源:蛋白质中的氨基酸也可以被代谢产生能量,每1克蛋白质可以提供约4千卡的能量。

4. 体液平衡:蛋白质在体内维持着细胞内外水分和溶质平衡,对维持正常的体液渗透压至关重要。

5. 免疫功能:蛋白质是机体免疫系统中的重要组成部分,对抗体的生成和免疫应答具有重要意义。

四、蛋白质的质量评价1. 生物价:衡量蛋白质中氨基酸的营养利用率。

食品化学第四章蛋白质蛋白质的性质及食品加工对其影响

食品化学第四章蛋白质蛋白质的性质及食品加工对其影响
* 蛋白质胶体稳定的因素 颗粒表面电荷 水化膜
水化膜
+++

+
+碱
++
带正电荷的蛋白质 在等电点的蛋白质

--



- --

带负电荷的蛋白质
脱水作用
脱水作用
脱水作用
++ +
+
+碱
+ ++
--
酸-


-- -
带正电荷的蛋白质 不稳定的蛋白质颗粒
带负电荷的蛋白质
溶液中蛋白质的聚沉
三、蛋白质的变性作用
1、定义: 天然蛋白质因受物理或化学因素影响,高
级结构遭到破坏,致使其理化性质和生物功 能发生改变,但并不导致一级结构的改变的 这种现象。
变性后的蛋白质称为变性蛋白质。
2、蛋白质的变性后的表现
� 物理性质的改变
凝集、沉淀(疏水基团暴露在分子表面引起溶解度降低 ) 粘度增加 旋光值改变 紫外、荧光光谱发生变化 改变对水结合的能力 不能结晶
影响因素:强酸、强碱、重金属盐、尿素、 胍、去污剂、有机溶剂、高温、射线、超声 波、剧烈振荡或搅拌等。
配位键
空间相互作用
范德华力
二硫键
蛋白质结构稳定
疏水相互作用
氢键 静电相互作用
稳定蛋白质结构的作用力
(1)温度
蛋白质 热变性温度(℃) 蛋白质 热变性温度(℃)
牛血• 清加蛋热白:多数蛋6白5 质在60℃α以-乳上清开蛋始白变性,热8变3 性通常不可
第三节 蛋白质的性质
蛋白质分子一级结构
又称化学结构,是指氨基酸在肽链中的排列顺序 及二硫键的位置。

食品化学蛋白质课件

食品化学蛋白质课件
酵母
酵母是单细胞微生物,含有丰富 的蛋白质和B族维生素,广泛应用
于食品和制药行业。
食用菌
如蘑菇、木耳等食用菌含有较为丰 富的蛋白质,同时也提供其他有益 的营养成分。
微生物蛋白
通过微生物发酵工程生产的微生物 蛋白,是一种高蛋白、低脂肪的食 品化学蛋白质来源。
食品化学蛋白质的提取方法
酸碱提取法
利用酸碱溶液改变蛋白质的溶 解度,将目标蛋白质从混合物
根据来源和性质,食品化学蛋白质可分为动物性蛋白质和植物性蛋白质。动物 性蛋白质主要来源于肉类、蛋类、乳制品等,植物性蛋白质主要来源于豆类、 坚果、种子等。
食品化学蛋白质的结构与功能
结构
食品化学蛋白质的结构包括一级 结构、二级结构和三级结构等, 这些结构决定了蛋白质的功能和 性质。
功能
食品化学蛋白质的功能包括水合 、胶凝、乳化、气体吸附等,这 些功能对食品的加工和感官特性 具有重要影响。
安全性检测
对食品化学蛋白质进行安全性检测,包括理化指标、微生物指标、 毒理学指标等,确保食品化学蛋白质符合国家食品安全标准。
风险预警
建立食品化学蛋白质的风险预警机制,及时发现并处理食品安全问题, 防止食品安全事故的发生。
食品化学蛋白质的安全性风险评估
风险识别
识别食品化学蛋白质可 能存在的安全性风险, 如原料污染、添加剂超 标、生产过程不规范等。
风险评估
对识别出的安全性风险 进行评估,确定风险的 性质、程度和影响范围, 为制定风险控制措施提 供依据。
风险交流
加强食品化学蛋白质生 产者、消费者和监管部 门之间的风险交流,提 高公众对食品安全的认 识和自我保护能力。
提高食品化学蛋白质安全性的措施
加强源头管理

食品化学_严成_蛋白质、氨基酸

食品化学_严成_蛋白质、氨基酸


具有大的正的ΔGt的AA侧链
疏水性的


优先选择处在有机相 疏水性AA残基倾向于配置在蛋白质分子的 内部

具有负的ΔGt的AA侧链
亲水性的

配置在蛋白质分子的表面
四、氨基酸的光学性质
芳香族的氨基酸Trp(色)、Tyr(酪)和 Phe(苯丙)在近紫外区(250-300 nm)吸收光。 Trp和Tyr在紫外区还显示荧光。 氨基酸所处环境的极性影响它们的吸收 和荧光性质,因此可以将氨基酸光学性 质的变化作为考察蛋白质构象变化的手 段。
2 β-折叠结构 (β-pleated sheet)
一种锯齿形结构。它比螺旋较为伸展
β-折叠结构特点

从 -螺旋向β - 结构过渡是由于链内氢键受到抑制的 结果,伸展的肽链相互结合形成了β -折叠片的结构 C=O和N-H垂直于主链 氢键:片断之间 侧链垂直于平面 根据多肽主链N→C的指向,存在着两类
第五章
蛋白质、氨基酸
教学目的和要求

1、了解

氨基酸、必需氨基酸和常见活性肽以及蛋白质的 结构、特点、理化性质和生物性质。 蛋白质变性的机理及其影响因素; 蛋白质功能性质产生的机理、影响因素和评价方 法以及在食品工业上的具体应用; 蛋白质在食品加工和贮藏中发生的物理、化学和 营养变化以及如何利用或防止这些变化; 常见食品蛋白质的特点及其在食品工业上的具体 应用。
5.3.3 三级结构
二级结构进一步折 叠成紧密的三维结 构 蛋白质的三级结构 涉及多肽链的空间 排列 三级结构 — ―螺旋 之螺旋”,“折叠 再折叠”

三级结构特点
不同的基团之间相互作用(疏水、静电和范德 华尔)和氢键的优化,使得蛋白质分子的自由 能尽可能地降至最低 几何排布

食品化学蛋白质1-PPT课件

食品化学蛋白质1-PPT课件
食品化学
第四章 蛋白质 1
氨基酸与肽 蛋白质的结构及其维持力量 蛋白质的变性 食物中的蛋白质 蛋白质的水合性
4.1 蛋白质的分类
清蛋白 球蛋白 谷蛋白 醇溶蛋白 组蛋白 鱼精蛋白 硬蛋白

糖蛋白和黏蛋白 脂蛋白 磷蛋白 核蛋白 血红蛋白 黄素蛋白 金属蛋白

4.1.1 氨基酸的分类
非极性或疏水氨基酸:Phe, Leu, Ile, Val 极性但不带电荷的氨基酸:Gly, Ser, Thr, Gln, Asn, Trp, Pro, Met, Tyr 中性条件下带负电荷:Asp, Glu 中性条件下带正电荷:Lys, Arg, His

非极性氨基酸:苯丙氨酸
大豆球蛋白 燕麦球蛋白
92 108
---
影响蛋白质变性的因素:1.压力 2.界面 作用 3其它 物理因素
1。1100-1200MPa破坏细胞结构发生变性 1。2高压变性的应用:


鸡蛋凝胶 牛肉嫩化界面上高能量水作用
2。1氢键断裂 2。2疏水基团暴露 2。3分子重新定位 3。1剪切力:挤压、高速搅拌、均质等 3。2辐照:灭菌处理
4.2 蛋白质的功能性质
水合性质:吸水性、保水性、溶胀性、黏着性、 溶解度、水分散性、粘度等 表面性质:乳化性、起泡性、成膜性、吸收气味 结构性质:弹性、凝胶性、质构性等 感官性质:色泽、气味、味道、适口性、咀嚼性、 爽滑度、浑浊度等

蛋白质在食品中的典型功能
功能性质 溶解性 持水性 粘 度 胶凝性 作用方式 蛋白质溶解,与pH有关 以氢键结合持水 结合水,增粘 形成蛋白胶冻 食品系统 饮料 肉肠、面包、糕点 汤、卤 肉冻、豆腐、乳酪

食品化学-蛋白质

食品化学-蛋白质

食品化学-蛋白质A 卷一.名词解释1.蛋白质的胶凝作用:变性的蛋白质分子聚集并形成有序的蛋白质网络结构的过程。

2.乳化能力(EC):又叫乳化容量,是指在乳状液相转变前每克蛋白质所能乳化的油的体积(ml)。

3.蛋白质变性:蛋白质二级结构及其以上的高级结构在酸碱,盐,热,有机溶剂等的作用下发生的变化。

4.氨基酸的等电点:氨基酸在溶液中净电荷为零是的pH值称为氨基酸的等电点。

二.选择题1.下列那一项不是对蛋白质水合作用和溶解度同时具有影响的因素(C)A.蛋白质浓度B.离子强度C.氨基酸的组成D.温度2.在等电点以上的pH溶液中氨基酸带(B)A.正电荷B.负电荷C.不带电荷D.以上都有可能3.以下属于影响蛋白质变性的物理因素是(C)A. pH值B.有机溶剂C.加热处理D.有机化合物水溶液4.下列不能显著吸收紫外线的氨基酸是(C)A.TyrB.TryC.LysD.Phe5.对于肉类脱水最好的脱水干燥方法是( B )A.真空干燥 B冷冻干燥 C喷雾干燥 D鼓膜干燥6.蛋白质织构化的方法不包括(B)A.纤维的形成B.结构重整C.热凝结和形成薄膜D. 热塑性挤压7.以下方法能导致蛋白质不可逆变性的是(C)A.使蛋白质处于极端碱性的pH值环境B.加入尿素C.加入十二烷基硫酸钠(SPS)D.压力诱导蛋白质变性8.下列的蛋白质中,具有抑制微生物生长的特性的是(B)A.基质蛋白质B.鸡蛋清蛋白质C.乳清蛋白质D.大豆蛋白质9.冷冻保藏食品时,冻结速度越快,食品的变性速度( C )A.与冷冻速度成反比B.越大C.越小D.无关10.在相同离子强度时,哪一种离子提高蛋白质溶解度的能力最强(C)A.Cl-B. I-C. SO42-D.ClO4-11.此图是pH 值对豆奶(PI=4.6)稳定性的影响,根据下列的图示,哪一个推断是对的(B)■沉淀时间 ▲ 脂肪分层时间A.随时间的增加,豆奶越不稳定B.越是远离豆奶的等电点,溶液的性质越稳定C.豆奶发生沉淀和脂肪分层无关D.生产豆奶最佳的pH值是8.512.对蛋白质进行氧化处理,氨基酸残基易氧化程度的排列顺序(C)A.半胱氨酸>蛋氨酸>色氨酸B.半胱氨酸>色氨酸>蛋氨酸C.蛋氨酸>半胱氨酸>色氨酸D.色氨酸>蛋氨酸>半胱氨酸13.以下哪一种金属离子对蛋白质变性影响最大(D)A.Ca2+B.Mg2+C.K+D.Cu2+14.影响蛋白质热稳定性的因素有(ABCD)A.氨基酸组成B.蛋白质-蛋白质接触C.蛋白质浓度D.水分活度15.下列措施中,哪一项是不能使鸡肉嫩化的(C)A.用木瓜汁腌渍一段时间B.用盐水和磷酸盐腌渍一段时间C.用牛奶腌渍一段时间D.把大块的肉挂吊一段时间三.是非题1.蛋白质的持水能力和结合水的能力是一样的。

暨大食品化学本科课件第四章 氨基酸和蛋白质

暨大食品化学本科课件第四章 氨基酸和蛋白质

③等电点可溶性大豆蛋白 将大豆用酶部分水解(水解度8~9%)形成一种在 大豆蛋白等电点也能溶解的大豆蛋白,它广泛应 用于饮料和肉类添加物。 ④大豆水解蛋白 将大豆蛋白质水解形成可溶性低分子肽,再辅以 调味剂而制成的一类产品 。 大豆蛋白具有良好的乳化性,起泡性和胶凝性, 易于组织化,因而在食品工业中应用日益广泛。
②肌原纤维中的蛋白质(myofabrillar protein)
占肌肉量80%。 可分为肌球蛋白、肌动球蛋白,占肌肉蛋白质总 数51%~55%,是肌肉的结构蛋白。
③基质蛋白质——结缔组织(Stroma protein) 胶原蛋白质、弹性蛋白质、网状蛋白质等。 不溶于水和盐,又称硬蛋白质。 存在于结缔组织中,年龄大,结缔组织中胶原含 量升高,纤维化。
一、分离制备 基本过程是: 去杂、破碎、除毒
干燥包装
溶剂提取 分离提纯
以大豆蛋白质为例:
温度:较高温度增加膨润。
四、组织化
由可溶性蛋白加工成具有咀嚼性和良好持水特性 的膜状或纤维状物质的过程叫蛋白质的组织化。 组织化形成的产品要求经加热或溶剂化处理后仍 能保持良好的咀嚼特性。
主要方法有: 1、热凝结和膜形成 如将大豆蛋白液在滚筒干燥设备上形成膜凝结;腐竹 的制造。 2、纤维形成:大豆碱溶解,再挤至酸溶液中,在凝 固的同时制成纤维状定型产品。 3、热塑挤压
抗肿瘤活性肽
抗氧化活性肽
抗凝活性肽
免疫活性肽
降尿酸肽
2.影响变性的影响 1)物理因素 热 冷冻:干蛋白粉不变性 压力:超高压灭菌 剪切 辐照 2)化学因素 pH:极端pH 重金属 有机溶剂 常用变性剂:尿素、盐酸胍、SDS
第二节 蛋白质的功能特性
• 功能性(functional properties):除营养特 性外影响一种成分在食品中使用价值的所 有性质,如水溶性、起泡性、乳化性、粘 度、胶凝性、质地等,即影响其感观性质 的特性,它们对食品或食品成分在制作、 加工或保藏中的物理性质起重要作用。

食品化学必考点难题解析(第四章蛋白质)

食品化学必考点难题解析(第四章蛋白质)

第四章主要考点题型解析一、名词解释1、单细胞蛋白:单细胞蛋白,也叫微生物蛋白,它是用许多工农业废料及石油废料人工培养的微生物菌体。

因而,单细胞蛋白不是一种纯蛋白质,而是由蛋白质、脂肪、碳水化合物、核酸及不是蛋白质的含氮化合物、维生素和无机化合物等混合物组成的细胞质团。

单细胞蛋白中重要的是酵母蛋白、细菌蛋白和藻类蛋白,它们的化学组成中一般以蛋白质、脂肪为主。

2、蛋白质变性:蛋白质变性是指当天然蛋白质受到物理或化学因素的影响时,使蛋白质分子内部的二、三、四级结构发生异常变化,从而导致生物功能丧失或物理化学性质改变的现象。

3、盐析:当溶液中的中性盐浓度在 0.5mol/L 时,可增加蛋白质的溶解性,盐作用减弱蛋白质分子之间的相互作用。

4、盐溶:当溶液中的中性盐的浓度大于 1mol/L 时,蛋白质会沉淀析出,这是盐与蛋白质竞争水分的结果。

5、蛋白质织构(组织)化:是指采用物理或化学方法改变原料蛋白质的组织形式,使其形成具有咀嚼性和良好持水性的产品。

6、面团形成:小麦胚乳中的面筋蛋白质在当有水分存在时在室温下混合和揉搓能够形成强内聚力和粘弹性糊状物的过程。

7、蛋白质共凝胶作用:不同的蛋白质相互混合,可促进凝胶的形成,将这种现象称为蛋白质的共凝胶作用。

在蛋白质溶液中添加多糖,如在带正电荷的明胶与带负电荷的褐藻酸盐或果胶酸盐之间通过离子相互作用形成高熔点凝胶。

三、问答题1、试论述影响蛋白质水溶性的因素,并举例说明蛋白质的水溶性在食品加工中的重要性。

答:蛋白质与水的相互作用:蛋白质的水溶性蛋白质与水之间的作用力主要是蛋白质中的肽键(偶极-偶极相互作用或氢键),或氨基酸的侧链(解离的、极性甚至非极性基团)同水分子之间发生了相互作用。

影响蛋白质水溶性的应素很多:(1)pH>pI 时,蛋白质带负电荷,pH=pI 时,蛋白质不带电荷,pH<pI 时,蛋白质带正电荷。

溶液的 pH 低于或高于蛋白质的 pI 都有利于蛋白质水溶性的增加,一方面是加强了蛋白质与水分子的相互作用,另一方面蛋白质链之间的相互排斥作用。

食品化学 第四章蛋白质 (蛋白质的性质及食品加工对其影响)

食品化学 第四章蛋白质 (蛋白质的性质及食品加工对其影响)

α– 螺旋结构
β-折叠:指两条或多条几乎完全伸展的多肽链靠
链间氢键连结而形成的锯齿状折叠构象。
血红蛋白的四级结构
一、两性电离和等电点
1、电离 蛋白质同氨基酸一样也是两性电解质,即能 和酸作用,也能和碱作用。 蛋白质分子中可解离基团主要是侧链基团, 也包括末端氨基和羧基。
2、等电点
(pI ):当某蛋白质在一定 蛋白质的等电点 蛋白质的等电点( pI) 的pH 的溶液中,所带的正负电荷相等,它在电场 pH的溶液中,所带的正负电荷相等,它在电场 pH 值 中既不向阳极也不向阴极移动,此时溶液的 中既不向阳极也不向阴极移动,此时溶液的pH pH值 叫做该蛋白质的等电点。 pH 有关。利用蛋 蛋白质的带电性质与溶液的 蛋白质的带电性质与溶液的pH pH有关。利用蛋 电泳分离纯化蛋白质 。 白质的两性解离可以通过 白质的两性解离可以通过电泳分离纯化蛋白质 电泳分离纯化蛋白质。
肌红蛋白
79
燕麦球蛋白
108
� 低温:主要是一些酶在冷冻条件下失活
� ①冻结使蛋白质周围的水与其结合状态发生变化,从而破 坏了维持蛋白质构象的力。 � ②大量的水结成冰后,使得剩余水中的无机盐浓度大大提 高,局部高浓度的盐使蛋白质发生变性。 � 某些蛋白质经过低温处理后发生可逆变性,如有些酶(L苏氨酸脱氨酶)在室温下比较稳定,而在0℃时不稳定。 � 某些蛋白质(11S 大豆蛋白、麦醇溶蛋白、卵蛋白和乳蛋 白)在低温或冷冻时发生聚集和沉淀,当温度回升至室温 可再次溶解。
1、误食重金属盐类时,喝大量牛奶、蛋清或豆 浆能解毒吗?说说理由。
原因:重金属对身体的毒害主要来自使蛋白质变性, 从而失去生物活性,牛奶富含蛋白质,可以竞争重金属离 子,使变性的蛋白质不再是人体的蛋白质而是牛奶的蛋白 质,这样就可以保护人体。其实不是解毒,而是应急,如 果已经中毒,喝牛奶就没有用了。 2、做胃透视时要服“钡餐”-BaSO4为何不会中毒,能 否改服BaCO3? 原因:选择BaSO4,因为碳酸钡会与胃酸反应生成钡 离子,钡离子有毒的!
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第4章 蛋白质蛋白质(protein )是生物体细胞的重要组成成分,在生物体系中起着核心作用;蛋白质也是一种重要的产能营养素,并提供人体所需的必需氨基酸;蛋白质还对食品的质构、风味和加工产生重大影响。

蛋白质是由多种不同的α—氨基酸通过肽链相互连接而成的,并具有多种多样的二级和三级结构。

不同的蛋白质具有不同的氨基酸组成,因此也具有不同的理化特性。

蛋白质在生物具有多种生物功能,可归类如下:酶催化、结构蛋白、收缩蛋白(肌球蛋白、肌动蛋白、微管蛋白)、激素(胰岛素、生长激素)、传递蛋白(血清蛋白、铁传递蛋白、血红蛋白)、抗体蛋白(免疫球蛋白)、储藏蛋白(蛋清蛋白、种子蛋白)和保护蛋白(毒素和过敏素)等。

4.1 概述4.1.1 蛋白质的化学组成一般蛋白质的相对分子量在1万至几百万之间。

根据元素分析,蛋白质主要含有C 、H 、O 、N 等元素,有些蛋白质还含有P 、S 等,少数蛋白质含有Fe 、Zn 、Mg 、Mn 、Co 、Cu 等。

多数蛋白质的元素组成如下:C 约为50%~56%,H 为6%~7%,O 为20%~30%,N 为14%~19%,平均含量为16%;S 为0.2%~3%;P 为0~3%。

4.1.2 组成蛋白质的基本单位—氨基酸蛋白质在酸、碱或酶的作用下,完全水解的最终产物是性质各不相同的一类特殊的氨基酸,即L —α—氨基酸。

L —α—氨基酸是组成蛋白质的基本单位,其通式如图4—1。

NH 2H RC COOHNH 3H RCCOO+ 两性离子形 式非 解离形式图4—1 L —α—氨基酸4.2 氨基酸和蛋白质的分类和结构4.2.1 氨基酸的分类和结构自然界氨基酸种类很多,但组成蛋白质的氨基酸仅20余种。

根据氨基酸通式中R 基团极性的不同,可将氨基酸分为3类:①非极性或疏水的氨基酸;②极性但不带电荷的氨基酸;③在介质中性条件下带电荷的氨基酸;见表4—1。

表中由于脯氨酸的结构不符合通式,所以给出了它的全结构式;第一类氨基酸的水溶性低于后两类,这类氨基酸的疏水性随着R 侧链的碳数增加而增加;第二类氨基酸含极性但不带电荷的侧链,它们能和水分子形成氢键,其中半胱氨酸和酪氨酸侧链的极性最高,甘氨酸的最小;第三类氨基酸的侧链在pH 接近7时带有电荷。

随着pH 变化这些侧链电荷可以通过质子的得失而得失,这是蛋白质具有两性和等电点的基础。

R 非极性丙氨酸Ala A -CH3缬氨酸Val V -CHCH3CH3亮氨酸Leu L -CH2-CHCH3CH3异亮氨酸Ile I-CH-CH2-CH3CH3蛋氨酸Met M -CH2-CH2-S-CH3脯氨酸Pro P N COOH+苯丙氨酸Phe F -CH2色氨酸Trp WNHR 不带电荷具极性甘氨酸Gly G -H丝氨酸Ser S -CH2-OH苏氨酸Thr T-CH-CH3OH半胱氨酸Cys C -CH2-SH酪氨酸Try Y -CH2OH 天冬酰胺Asn N -CH2-CO-NH2谷氨酰胺Gln Q -CH2-CH2-CO-NH2介质近中性时R 带电荷赖氨酸Lys K -CH2-CH2-CH2-CH2-NH3+精氨酸Arg R组氨酸His H +NCH2H NH天冬氨酸Asp D -CH2-COO谷氨酸Glu E -CH2-CH2-COO4.2.2 蛋白质的分类和结构按照化学组成,蛋白质通常可以分为简单蛋白质和结合蛋白质。

简单蛋白质是水解后只产生氨基酸的蛋白质;结合蛋白质是水解后不仅产生氨基酸,还产生其他有机或无机化合物(如碳水化合物、脂质、核酸、金属离子等)的蛋白质。

结合蛋白质的非氨基酸部分称为辅基。

简单蛋白质(simpleproteins)可分为:①清蛋白(albumins):溶于水及稀盐、稀酸或稀碱溶液,能被饱和硫酸铵所沉淀,加热可凝固。

广泛存在于生物体内,如血清蛋白、乳清蛋白、蛋清蛋白等。

②球蛋白(globulins):不溶于水而溶于稀盐、稀酸和稀碱溶液,能被半饱和硫酸铵所沉淀。

普遍存在于生物体内,如血清球蛋白、肌球蛋白和植物种子球蛋白等。

③谷蛋白(glutelins):不溶于水、乙醇及中性盐溶液,但易溶于稀酸或稀碱。

如米谷蛋白和麦谷蛋白等。

④醇溶谷蛋白(prolamines):不溶于水及无水乙醇,但溶于70%~80%乙醇、稀酸和稀碱。

分子中脯氨酸和酰胺较多,非极性侧链远较极性侧链多。

这类蛋白质主要存在于谷物种子中,如玉米醇溶蛋白、麦醇溶蛋白等。

⑤组蛋白(histones):溶于水及稀酸,但为稀氨水所沉淀。

分子中组氨酸、赖氨酸较多,分子呈碱性,如小牛胸腺组蛋白等。

⑥鱼精蛋白(protamines):溶于水及稀酸,不溶于氨水。

分子中碱性氨基酸(精氨酸和赖氨酸)特别多,因此呈碱性,如鲑精蛋白等。

⑦硬蛋白(scleroprotein):不溶于水、盐、稀酸或稀碱。

这类蛋白质是动物体内作为结缔组织及保护功能的蛋白质,如角蛋白、胶原、网硬蛋白和弹性蛋白等。

根据辅基的不同,结合蛋白质(conjugated proteins)可分为:①核蛋白(nucleoproteins):辅基是核酸,如脱氧核糖核蛋白、核糖体、烟草花叶病毒等。

②脂蛋白(1ipoproteins):与脂质结合的蛋白质。

脂质成分有磷脂、固醇和中性脂等,如血液中的β1—脂蛋白、卵黄球蛋白等。

③糖蛋白和黏蛋白(glycoproteins):辅基成分为半乳糖、甘露糖、己糖胺、己糖醛酸、唾液酸、硫酸或磷酸等中的一种或多种。

糖蛋白可溶于碱性溶液中,如卵清蛋白、γ—球蛋白、血清类黏蛋白等。

④磷蛋白(phosphoproteins):磷酸基通过酯键与蛋白质中的丝氨酸或苏氨酸残基侧链的羟基相连,如酪蛋白、胃蛋白酶等。

⑤血红素蛋白(hemoproteins):辅基为血红素。

含铁的如血红蛋白、细胞色素c,含镁的有叶绿蛋白,含铜的有血蓝蛋白等。

⑥黄素蛋白(flavoproteins):辅基为黄素腺嘌呤二核苷酸,如琥珀酸脱氢酶、D—氨基酸氧化酶等。

⑦金属蛋白(metalioproteins):与金属直接结合的蛋白质,如铁蛋白含铁,乙醇脱氢酶含锌,黄嘌呤氧化酶含钼和铁等。

蛋白质按其分子形状分为球状蛋白质和纤维状蛋白质两大类。

球状蛋白质,分子对称性佳,外形接近球状或椭球状,溶解度较好,能结晶,大多数蛋白质属于这一类。

纤维状蛋白质,对称性差,分子类似细棒或纤维,它又可分成可溶性纤维状蛋白质,如肌球蛋白、血纤维蛋白原等和不溶性纤维状蛋白质,包括胶原、弹性蛋白、角蛋白以及丝心蛋白等。

蛋白质按其生物功能分为酶、运输蛋白质、营养和贮存蛋白质、收缩蛋白质或运动蛋白质、结构蛋白质和防御蛋白质。

所有的由生物生产的蛋白质在理论上都可以作为食品蛋白质而加以利用,而实际上食品蛋白质是那些易于消化、无毒、富有营养、在食品中具有一定功能性质和来源丰富的蛋白质。

乳、肉、水产品、蛋、谷物、豆类和油料种子都是食品蛋白质的主要来源。

为了满足人类对食品蛋白质日益增长的需要,不仅要寻找新的食品蛋白质资源和开发利用蛋白质的技术方法,而且还应提高对常规蛋白质的利用率和性能的改进,因此对蛋白质的物理、化学、营养和功能性质的了解,具有重要的实际意义。

4.2.3 维持蛋白质三维结构的作用力一个由多肽链折叠成的三维结构的是十分复杂的。

蛋白质的天然构象是一种热力学状态,在此状态下各种有利的相互作用达到最大,而不利的相互作用降到最小,于是蛋白质分子的整个自由能具有最低值。

影响蛋白质折叠的作用力包括两类:①蛋白质分子固有的作用力所形成的相互作用;②受周围溶剂影响的相互作用。

范德华相互作用和空间相互作用属于前者,而氢键、静电相互作用和疏水基相互作用属于后者(图4—2)。

H 22CH C ON SS NH 3COO+NH 3COO+ФB CDE图4—2 维持蛋白质三级结构的作用力A :氢键B :空间相互作用C :疏水作用力D :双硫键E :静电相互作用 4.2.3.1 空间作用力虽然φ和ψ角在理论上具有360°的转动自由度,实际上由于氨基酸残基侧链原子的空间位阻使它们的转动受到很大的限制。

因此,多肽链的片段仅能采取有限形式的构象。

4.2.3.2 范德华相互作用蛋白质分子内原子间存在范德华作用力。

另外,相互作用力的方式(吸引或排斥)与原子间的距离有关。

就蛋白质而论,这种相互作用力同样与α碳原子周围转角有关。

距离大时不存在相互作用力,当距离小时则可产生吸引力,距离更小时则产生排斥力。

原子间存在的范德华作用力包括偶极—诱导偶极和诱导偶极—诱导偶极的相互作用和色散力。

范德华相互作用是很弱的,随原子间距离增加而迅速减小,当该距离超过0.6nm 时可忽略不计。

各种原子对范德华相互作用能量的范围从—0.17~—0.8 kJ /mol 。

在蛋白质中,由于有许多原子对参与范德华相互作用,因此,它对于蛋白质的折叠和稳定性的贡献是很显著的。

4.2.3.3 氢键氢键是指以共价与一个电负性原子(例如N 、O 或S )相结合的氢原子同另一个电负性原子之间的相互作用。

在蛋白质中,一个肽键的羰基与另一个肽键的N —H 的氢可以形成氢键。

氢键距离O ……H 约1.75Å,键能量约为8~40kJ/mol 。

氢键对于稳定α螺旋和β折叠的二级结构和三级结构起着主要作用。

氨基酸的极性基团位于蛋白质分子表面,可以和水分子形成许多个氢键,因此氢键有利于某些蛋白质的结构保持稳定和溶解度增加。

4.2.3.4 静电相互作用力蛋白质可以看成是多聚电解质,因为氨基酸的侧链(如天冬氨酸、谷氨酸、酪氨酸、赖氨酸、组氨酸、精氨酸、半胱氨酸)以及碳和氮末端氨基酸的可解离基团参与酸碱平衡,肽键中的α氨基和α羧基在蛋白质的离子性中只占很小的一部分。

可解离的基团能产生使二级结构或三级结构稳定的吸引力或排斥力,例如天冬氨酸和谷氨酸的β和γ羧基、C末端氨基酸和羧基通常带有负电荷;赖氨酸的ε氨基、N末端氨基酸的α氨基、精氨酸的胍基和组氨酸的咪唑基等带有正电荷。

静电相互作用能量范围为42~84kJ/mol。

某些离子—蛋白质的相互作用有利于蛋白质四级结构的稳定,蛋白质—Ca2+—蛋白质型的静电相互作用力对维持酪蛋白胶束的稳定性起着重要作用。

在某些情况下,离子—蛋白质的复合物还可产生生物活性,像铁的运载或酶活性。

通常,离子在蛋白质分子一定的位点上结合,过渡金属离子(Cr、Mn、Fe、Cu、Zn、Hg等)可同时通过部分离子键与几种氨基酸的咪唑基和巯基结合。

4.2.3.5 疏水作用力蛋白质分子的极性相互作用是非常不稳定的,蛋白质的稳定性取决于能否保持在一个非极性的环境中。

驱动蛋白质折叠的重要力量来自于非极性基团的疏水作用力。

在水溶液中,非极性基团之间的疏水作用力是水与非极性基团之间热力学上不利的相互作用的结果。

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