《生物化学酶》PPT课件
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生物化学之酶ppt课件
非竞争性抑制剂
与酶活性中心以外的部位结合，改变酶的空间构象，使酶活性降低或 丧失，如磺胺类药物对二氢叶酸合成酶的抑制。
酶抑制剂的应用
医学领域
用于治疗疾病，如酶抑制剂作为抗病毒药 物、抗肿瘤药物和抗菌药物等。
生物工程领域
用于改造和优化生物催化剂的性能，提高 生物催化过程的效率和选择性。
农业领域
用于研发新型农药和除草剂，提高农作物 产量和品质。
来调节细胞内酶的含量。
酶抑制剂的分类与作用
不可逆抑制剂
与酶共价结合，使酶永久失活，如有机磷农药对乙酰胆碱酯酶的抑制 。
可逆抑制剂
与酶非共价结合，可通过物理或化学方法去除抑制剂而恢复酶活性， 包括竞争性抑制剂、非竞争性抑制剂和反竞争性抑制剂。
竞争性抑制剂
与底物竞争酶的活性中心，降低酶对底物的亲和力，如丙二酸对琥珀 酸脱氢酶的抑制。
环境领域
用于治理环境污染，如利用酶抑制剂降解 有毒有害物质。
04
酶在生物体内的代谢
酶与生物氧化
酶催化生物氧化反应
生物氧化是在生物体内进行的氧化反 应，酶作为生物催化剂能够加速这些 反应的进行。
酶与抗氧化系统
生物体内存在抗氧化系统以抵抗氧化 应激，酶如超氧化物歧化酶（SOD） 等在此系统中发挥重要作用。
酶的结构与功能
结构
酶分子通常具有复杂的四级结构，包括一级结构（氨基酸序列）、二级结构（ α-螺旋、β-折叠等）、三级结构（整体折叠形态）和四级结构（亚基组成）。
功能
酶通过降低化学反应的活化能来加速反应速率，具有高效性、专一性和可调节 性等特点。此外，酶还能参与信号传导、物质运输和能量转换等生物过程。
酶抑制剂筛选方法
基于活性的筛选
与酶活性中心以外的部位结合，改变酶的空间构象，使酶活性降低或 丧失，如磺胺类药物对二氢叶酸合成酶的抑制。
酶抑制剂的应用
医学领域
用于治疗疾病，如酶抑制剂作为抗病毒药 物、抗肿瘤药物和抗菌药物等。
生物工程领域
用于改造和优化生物催化剂的性能，提高 生物催化过程的效率和选择性。
农业领域
用于研发新型农药和除草剂，提高农作物 产量和品质。
来调节细胞内酶的含量。
酶抑制剂的分类与作用
不可逆抑制剂
与酶共价结合，使酶永久失活，如有机磷农药对乙酰胆碱酯酶的抑制 。
可逆抑制剂
与酶非共价结合，可通过物理或化学方法去除抑制剂而恢复酶活性， 包括竞争性抑制剂、非竞争性抑制剂和反竞争性抑制剂。
竞争性抑制剂
与底物竞争酶的活性中心，降低酶对底物的亲和力，如丙二酸对琥珀 酸脱氢酶的抑制。
环境领域
用于治理环境污染，如利用酶抑制剂降解 有毒有害物质。
04
酶在生物体内的代谢
酶与生物氧化
酶催化生物氧化反应
生物氧化是在生物体内进行的氧化反 应，酶作为生物催化剂能够加速这些 反应的进行。
酶与抗氧化系统
生物体内存在抗氧化系统以抵抗氧化 应激，酶如超氧化物歧化酶（SOD） 等在此系统中发挥重要作用。
酶的结构与功能
结构
酶分子通常具有复杂的四级结构，包括一级结构（氨基酸序列）、二级结构（ α-螺旋、β-折叠等）、三级结构（整体折叠形态）和四级结构（亚基组成）。
功能
酶通过降低化学反应的活化能来加速反应速率，具有高效性、专一性和可调节 性等特点。此外，酶还能参与信号传导、物质运输和能量转换等生物过程。
酶抑制剂筛选方法
基于活性的筛选
生物化学 第三章 酶(共65张PPT)
概念: 抑制剂和底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心,从而阻碍酶底物复合物的形成，使酶的活性降低。
含多条肽链则为寡聚酶，如RNA聚合酶，由4种亚基构成五聚体。
(cofactor)
别构酶(allosteric enzyme):能发生别构效应的酶
9 D-葡萄糖6-磷酸酮醇异构酶 磷酸葡萄糖异构酶
esterase)活性中心丝氨酸残基上的羟基结合，使酶失活。
酶蛋白
酶的磷酸化与脱磷酸化
五、酶原激活
概念
酶原(zymogen)：细胞合成酶蛋白时或者初分 泌时,不具有酶活性的形式
酶原 切除片段 酶
（–）
（+）
酶原激活
本质：一级结构的改变导致构象改变，激活。
胰蛋白酶原的激活过程
六、同工酶
同工酶(isoenzyme)是指催化相同的化学反应， 而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质 不同的一组酶。
正协同效应（positive cooperativity） 后续亚基的构象改变增加其对别构效应剂
的亲和力，使效应剂与酶的结合越来越容易。
负协同效应（negative cooperativity） 后续亚基的构象改变降低酶对别构效应剂
的亲和力，使效应剂与酶的结合越来越难。
协同效应
正协同效应的底物浓度-反应速率曲线为S形曲线
/ 即： Vmax = k3 [Et]
Km 和 Vmax 的测定
双倒数作图法 Lineweaver-Burk作图
将米氏方程式两侧取倒数
1/v = Km/Vmax[S] + 1/Vmax = Km/Vmax •1/ [S] + 1/Vmax 以 1/v 对 1/[S] 作图, 得直线图
斜率为 Km/Vmax
含多条肽链则为寡聚酶，如RNA聚合酶，由4种亚基构成五聚体。
(cofactor)
别构酶(allosteric enzyme):能发生别构效应的酶
9 D-葡萄糖6-磷酸酮醇异构酶 磷酸葡萄糖异构酶
esterase)活性中心丝氨酸残基上的羟基结合，使酶失活。
酶蛋白
酶的磷酸化与脱磷酸化
五、酶原激活
概念
酶原(zymogen)：细胞合成酶蛋白时或者初分 泌时,不具有酶活性的形式
酶原 切除片段 酶
（–）
（+）
酶原激活
本质：一级结构的改变导致构象改变，激活。
胰蛋白酶原的激活过程
六、同工酶
同工酶(isoenzyme)是指催化相同的化学反应， 而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质 不同的一组酶。
正协同效应（positive cooperativity） 后续亚基的构象改变增加其对别构效应剂
的亲和力，使效应剂与酶的结合越来越容易。
负协同效应（negative cooperativity） 后续亚基的构象改变降低酶对别构效应剂
的亲和力，使效应剂与酶的结合越来越难。
协同效应
正协同效应的底物浓度-反应速率曲线为S形曲线
/ 即： Vmax = k3 [Et]
Km 和 Vmax 的测定
双倒数作图法 Lineweaver-Burk作图
将米氏方程式两侧取倒数
1/v = Km/Vmax[S] + 1/Vmax = Km/Vmax •1/ [S] + 1/Vmax 以 1/v 对 1/[S] 作图, 得直线图
斜率为 Km/Vmax
生物化学课件第六章 酶(化学)
相对专一性
酶的专一性
结构专一性
（表6-3）
绝对专一性
立体异构专一性
7
相对专一性（relative specificity）
①族专一性（基团专一性） A — B 作用于一类或一些结构很相似的底物。
②键专一性 CAH2—OHB
α-葡萄糖
5
OH
苷酶
OHO
O
1
O
R
+H2O
OH
酯酶：R—C—O—R′ + H2O
脂肪（：水）水解酶
16
（二）酶的命名
2、惯用名： 通常只取一个较重要的底物名称和作用方式。
乳酸：NAD+氧化还原酶
乳酸脱氢酶
对于催化水解反应的酶一般在酶的名称上省去反应类 型。如水解蛋白的酶称蛋白酶，水解淀粉的酶叫？？
有时为了区分同一类酶还在前面加上来源。 如胃 蛋白酶、胰蛋白酶、木瓜蛋白酶等
17
氧转水 裂异合
12
（一）酶的分类：
1. 氧化还原酶：催化氧化还原反应的酶。
AH2 + B
A + BH2
（1）脱氢酶类：催化直接从底物上脱氢的反应。
（2）氧化酶类 ①催化底物脱氢，氧化生成H2O2： ②催化底物脱氢，氧化生成H2O：
（3）过氧化物酶
（4）加氧酶（双加氧酶和单加氧酶）
13
（一）酶的分类
1个 Fe3+ 每秒能催化6×10-4个 H2O2的分解
同一反应，酶催化反应的速度比一般催化剂的反应
速度要大106～1013倍(表6-1）。
6
2．酶的特性：——生物催化剂
（1）催化效率极高
（2）高度的专一性：
酶对底物具有严格的选择性称为酶的专一（特异）性。 如：蛋白酶只能催化蛋白质的水解，酯酶？？ 淀粉酶？？
生物化学PPT课件 酶
2、非竞争性抑制
3、反竞争性抑制
七、酶活性测定：
难以测定，常用的衡量方式：
酶在最适条件下，单位时间内，单位体积中底 物的减少量或产物的生成量。
酶的活性单位： 国际单位（IU）：每分钟转化1μmol底物所需的酶 量为一个国际单位（1IU），即1μmol/min
Kat单位：每秒钟转化1mol底物所需的酶量 1 Kat=1mol/sec 1 IU＝16.67×10-9Kat
（2）酶的储存形式
（二） 别构调节
催化部位（活 性中心）
EE
（激活或抑制） 酶活性改变
酶结构改变
调节部位
别构效应剂
（三）酶促化学修饰调节
类型：
（1）磷酸化与脱磷酸（最常见） （2）乙酰化与脱乙酰 （3）甲基化与去甲基 （4）腺苷化与脱腺苷 （5）SH与-S-S互变
2ATP
2ADP
磷酸化酶b激酶
P
磷酸化酶 b(二聚体)
无活性
磷酸化酶a磷酸酶
P
磷酸化酶 a(二聚体)
高活性
2Pi
2H2O
磷酸化酶的活性调节
cAMP信号与糖原降解
二、酶蛋白含量的调节
1. 酶蛋白合成的诱导与阻遏 （1）诱导剂、诱导作用 （2）阻遏剂、阻遏作用
2. 酶蛋白的降解 （1）溶酶体蛋白酶降解途径 （2）泛素参与的降解途径
六、抑制剂(inhibitor, I)
——使酶活性下降但又不使酶蛋白变性的物质 与酶的必须基团结合，抑制酶的催化活性。去除 后，酶表现原有活性。
（一）不可逆抑制作用
• 概念：抑制剂与酶活性中心必需基团共价 结合，不能用透析、超滤等物理方法将其 除去恢复酶活性。
• 常见抑制剂：
巯基酶抑制剂（如某些重金属离子、路易士气等） ——解毒：二巯基丙醇
酶(生物化学)PPT课件
详细描述
酶的活性中心是酶分子中具有特定空间结构的区域，能够与底物特异结合，并 通过催化反应将其转化为产物。活性中心的氨基酸残基通常是高度保守的，对 酶的催化活性至关重要。
酶的专一性
总结词
酶的专一性是指一种酶只能催化一种或一类化学反应的性质 。
详细描述
酶的专一性是酶的重要特性之一，它决定了酶在生物体内的 功能。一种酶通常只能催化一种或一类化学反应，这是因为 酶的活性中心具有特定的空间结构和化学环境，只能够与特 定的底物结合并催化相应的反应。
食品保鲜
酶可用于食品保鲜，如抑制果蔬 中酶的活性，延缓成熟和腐烂过 程；也可用于食品中农药残留的
降解。
功能性食品开发
酶可用于开发功能性食品，如通 过酶促反应生产低糖、低脂或高
纤维食品。
酶在环保领域的应用
有毒有害物质降解
酶可用于降解有毒有害物质，如重金属离子、有机溶剂和农药等， 降低其对环境和生物体的危害。
的诊断。
药物生产
酶可用于药物的生产和制造过程中， 如抗生素、激素和蛋白质药物等， 通过酶促反应提高生产效率和纯度。
生物治疗
酶在某些生物治疗过程中起到关键 作用，如基因疗法和细胞疗法中， 酶可促进特定基因的表达或改变细 胞代谢。
酶在食品工业中的应用
食品加工
酶在食品加工过程中起到重要作 用，如淀粉的改性、蛋白质的水 解和油脂的加工等，可改善食品 的口感、营养价值和加工性能。
计算机辅助设计
计算机辅助设计是一种利用计算 机模拟技术来预测和优化酶性能
的方法。
通过计算机模拟，可以预测酶的 催化机制、反应路径和动力学行
为，从而指导酶的优化设计。
计算机辅助设计与其他技术结合， 如量子化学计算和分子动力学模 拟，可进一步提高酶优化效率。
酶的活性中心是酶分子中具有特定空间结构的区域，能够与底物特异结合，并 通过催化反应将其转化为产物。活性中心的氨基酸残基通常是高度保守的，对 酶的催化活性至关重要。
酶的专一性
总结词
酶的专一性是指一种酶只能催化一种或一类化学反应的性质 。
详细描述
酶的专一性是酶的重要特性之一，它决定了酶在生物体内的 功能。一种酶通常只能催化一种或一类化学反应，这是因为 酶的活性中心具有特定的空间结构和化学环境，只能够与特 定的底物结合并催化相应的反应。
食品保鲜
酶可用于食品保鲜，如抑制果蔬 中酶的活性，延缓成熟和腐烂过 程；也可用于食品中农药残留的
降解。
功能性食品开发
酶可用于开发功能性食品，如通 过酶促反应生产低糖、低脂或高
纤维食品。
酶在环保领域的应用
有毒有害物质降解
酶可用于降解有毒有害物质，如重金属离子、有机溶剂和农药等， 降低其对环境和生物体的危害。
的诊断。
药物生产
酶可用于药物的生产和制造过程中， 如抗生素、激素和蛋白质药物等， 通过酶促反应提高生产效率和纯度。
生物治疗
酶在某些生物治疗过程中起到关键 作用，如基因疗法和细胞疗法中， 酶可促进特定基因的表达或改变细 胞代谢。
酶在食品工业中的应用
食品加工
酶在食品加工过程中起到重要作 用，如淀粉的改性、蛋白质的水 解和油脂的加工等，可改善食品 的口感、营养价值和加工性能。
计算机辅助设计
计算机辅助设计是一种利用计算 机模拟技术来预测和优化酶性能
的方法。
通过计算机模拟，可以预测酶的 催化机制、反应路径和动力学行
为，从而指导酶的优化设计。
计算机辅助设计与其他技术结合， 如量子化学计算和分子动力学模 拟，可进一步提高酶优化效率。
生物化学-酶
酶一级结构的差别也决定了催化性质的不同， 如胰蛋白酶、 胰糜蛋白酶和弹性蛋白酶三种蛋白 酶的活性中心Ser残基附近都有一个在立体结构上 的“口袋”状结构。由于三种蛋白酶的口袋”状结 构不同，决定其与不同底物结合即有不同特异性。
酶的特异的三维空间结构是酶催化功能的基础。 酶的二、三级结构是维持酶的活性中心空间构象的 必需结构。
酶的命名包括习惯命名和系统命名，酶可分为六类。 酶与疾病发生、诊断、治疗等密切相关。
➢一、酶的概念 酶是由生物活细胞产生的具有高效催化功能
和高度专一性的一类特殊蛋白质，又叫生物催化 剂•．绝大多数的酶都是蛋白质。
酶的化学本 质是什麽？
酶的概念
• 一、相关概念 • 酶催化的生物化学反应，称为酶促反应。 • 被酶的催化的物质称为底物(S) • 反应的生成物为产物（P） • 酶所具有的催化能力称酶的活性． • 酶失去催化能力称酶的失活．
第四章 酶 (Enzymes)
内容简介
酶是具有高度催化效率及高度特异性的蛋白质。 酶通过多种机制降低反应活化能使反应速率增加。 酶分子一级结构及空间结构是催化功能的基础。 酶促反应速率受到[S]、[E]、pH、T、抑制剂及激活
剂的影响
酶活性可受到别构调节、共价修饰、酶原激活、关键 酶、多酶体系、同工酶等调节
H N C O
COOH CH
R6
氨基酸
氨基酸
消化道中各种蛋白酶的专一性
3．立体异构特异性：一些酶仅能催化一种立体异
构体进行反应，或其催化的结果只产生一种立体异
构体，酶对立体异构物的选择性称为立体异构特异
性（stereospecificity）。
L-乳酸
D-乳酸
H
H
C
OH
生物化学 酶PPT
1980s，Thomas R. Cech和Sidney Altman分别在四膜 虫的RNA前体加工和细菌核糖核酸酶P复合物研究中 发现：RNA具有催化作用，并提出了核酶的概念。
1994年，Gerald.F.Joyce等发现了具有催化活性的 DNA（为人工合成），称为脱氧核酶。
1989年度 诺贝尔化学奖
按照与酶蛋白的结合程度，辅助因子又可分为： ① 辅酶(Coenzyme)：
与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤方法除去。
② 辅基(Prosthetic group)：
与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超滤法除去。
三、维生素与辅助因子
1. 定义：维生素是维持人体正常生理功能或细胞正常代 谢所必需的营养物质，人体的需要量极小（常以毫克 或微克计），但在体内不能合成或合成量很少，必须 由食物供给的一类小分子有机化合物。
组成的多酶复合物。 • 多功能酶：指一些多酶体系在进化过程中
由于基因的融合，多种不同催化功能存在 于一条多肽链中，这类酶称为多功能酶或 串联酶。
二、酶的分子组成
按照分子组成分为两种： 单纯酶：指仅由氨基酸残基组成的酶。如淀粉酶等。
蛋白质部分：酶蛋白
结合酶
apoenzyme
非蛋白质部分：辅助因子 cofactor
尼克酸, NAD+; 尼克酰胺 NADP+
多种脱氢酶的辅酶(传递氢)
VitB6
吡哆醇 吡哆醛
磷酸吡哆醛 氨基酸脱羧酶和转氨酶的辅基
磷酸吡哆胺
吡哆胺
泛酸 遍多酸 CoA
酰基转移酶的辅酶
生物素 VitH 生物素 羧化酶的辅基
叶酸
FH4
一碳单位转移酶的辅酶
VitB12 钴胺素 甲钴胺素 甲基转移酶的辅酶
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➢ 活性中心内的必需基团
结合基团 (binding group) 与底物相结合
催化基团 (catalytic group) 催化底物转变成产物
➢ 活性中心外的必需基团
位于活性中心以外，维持酶活性中心应有 的空间构象和（或）作为调节剂的结合部位所 必需。
活性中心以外 的必需基团
结合基团
底物 催化基团 活性中心
金属离子是最多见的辅助因子
➢ 金属酶(metalloenzyme) 金属离子与酶结合紧密，提取过程中不 易丢失。
➢ 金属激活酶(metal-activated enzyme) 金属离子为酶的活性所必需，但与酶的 结合不甚紧密。
➢ 金属离子的作用： 参与催化反应，传递电子； 在酶与底物间起桥梁作用； 稳定酶的构象； 中和阴离子，降低反应中的静电斥力等。
液，实现了发酵。 ➢ 1926 年 ， Sumner 首 次 从 刀 豆 中 提 纯 出 脲 酶 结 晶
(deoxyribozyme)。
➢ 1982年，Cech首次发现RNA也具有酶的催化活性， 提出核酶(ribozyme)的概念。
➢ 1995年，Jack W.Szostak研究室首先报道了具有 DNA 连 接 酶 活 性 DNA 片 段 ， 称 为 脱 氧 核 酶 (deoxyribozyme)。
化学反应，而酶蛋白的分子结构理化性质 乃至免疫学性质不同的一组酶。
➢ 根据国际生化学会的建议，同工酶是由不同基 因编码的多肽链，或由同一基因转录生成的不 同mRNA所翻译的不同多肽链组成的蛋白质。
➢ 同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织 或同一细胞的不同亚细胞结构中，它使不同的 组织、器官和不同的亚细胞结构具有不同的代 谢特征。这为同工酶用来诊断不同器官的疾病 提供了理论依据。
二、酶的活性中心是酶分子中执行 其催化功能的部位
必需基团(essential group) 酶分子中氨基酸残 基侧链的化学基团中， 一些与酶活性密切相关 的化学基团。
酶的活性中心 (active center)
指必需基团在空间结构上彼此靠近，组 成具有特定空间结构的区域，能与底物特异 结合并将底物转化为产物。
举例 1
HH HH
LDH1 (H4)
HH HM
LDH2 (H3M)
HH MM
LDH3 (H2M2)
HM MM
LDH4 (HM3)
MM MM
LDH5 (M4)
乳酸脱氢酶的同工酶
举例 2
BB
MB
MM
CK1(BB)
CK2(MB)
CK3(MM)
脑 骨骼肌
心肌
肌酸激酶 (creatine kinase, CK) 同工酶
溶菌酶的活性中心
➢溶菌酶的活性中 心是一裂隙，可 以容纳肽多糖的6 个单糖基（A，B， C，D，E，F）， 并与之形成氢键 和 van derwaals 力。
➢ 催 化 基 团 是 35 位 Glu，52位Asp；
➢ 101位Asp和108位 Trp是结合基团。
三、同工酶
定义 同工酶 (isoenzyme)是指催化相同的
尼克酰胺（维生素PP）之一
尼克酰胺（维生素PP）之一
维生素B2（核黄素） 维生素B2（核黄素） 维生素B1（硫胺素） 泛酸 硫辛酸 维生素B12 生物素 吡哆醛（维生素B6之一） 叶酸
辅酶中与酶蛋白共价结合的辅酶又称为辅基 (prosthetic group)。
辅基和酶蛋白结合紧密，不能通过透析或超 滤等方法将其除去，在反应中不能离开酶蛋 白，如FAD、FMN、生物素等。
一、酶的分子组成中常含有辅助因子
单纯酶 (simple enzyme) 结合酶 (conjugated enzyme)
全酶 (holoenzyme)
蛋白质部分：酶蛋白 (apoenzyme)
辅助因子 (cofactor)
小分子有机化合物 金属离子
全酶分子中各部分在催化反应中的作用: ➢ 酶蛋白决定反应的特异性 ➢ 辅助因子决定反应的种类与性质
第二节
酶的工作原理
The Mechanism of Enzyme Action
酶与一般催化剂的共同点：
➢ 在反应前后没有质和量的变化； ➢ 只能催化热力学允许的化学反应； ➢ 只能加速可逆反应的进程，而不改变反应的平衡点。
一、酶促反应的特点
氢原子（质子）
NAD＋（尼克酰胺腺嘌呤二核 苷酸，辅酶I
NADP＋（尼克酰胺腺嘌呤二 核苷酸磷酸，辅酶II
FMN（黄素单核苷酸）
FAD（黄素腺嘌呤二核苷酸）
醛基
TPP（焦磷酸硫胺素）
酰基
辅酶A（CoA）
硫辛酸
烷基
钴胺素辅酶类
二氧化碳
生物素
氨基
磷酸吡哆醛
甲基、甲烯基、甲炔基、 酶的概念
➢目前将生物催化剂分为两类:
酶 、 核酶（脱氧核酶）
➢酶是一类对其特异底物具有高效催化作用 的蛋白质。
酶学研究简史
➢ 公元前两千多年，我国已有酿酒记载。 ➢ 一百余年前，Pasteur认为发酵是酵母细胞生命活
动的结果。 ➢ 1878年，Kühne首次提出Enzyme一词。 ➢ 1897年，Eduard Buchner用不含细胞的酵母提取
第一节
酶的分子结构与功能
The Molecular Structure and Function of Enzyme
酶的不同形式:
➢ 单体酶(monomeric enzyme)：仅具有三级结构的 酶。
➢ 寡聚酶(oligomeric enzyme)：由多个相同或不同 亚基以非共价键连接组成的酶。
➢ 多酶体系(multienzyme system)：由几种不同功 能的酶彼此聚合形成的多酶复合物。
➢ 多 功 能 酶 (multifunctional enzyme) 或 串 联 酶 (tandem enzyme)：一些多酶体系在进化过程中由 于基因的融合，多种不同催化功能存在于一条多 肽链中，这类酶称为多功能酶。
小分子有机化合物是一些化学稳定的小分子 物质，称为辅酶 (coenzyme)。
➢ 其主要作用是参与酶的催化过程，在反应中 传递电子、质子或一些基团。
➢ 辅酶的种类不多，且分子结构中常含有维生 素或维生素类物质。
某些辅酶（辅基）在催化中的作用
转移的基团
小分子有机化合物（辅酶或辅基）
名称
所含的维生素