动物生物化学 期末复习资料 超准
动物生物学-复习资料（全）（自动保存的）
动物⽣物学-复习资料（全）（⾃动保存的）《动物⽣物学》复习题⼀、动物的细胞和组织1. 什么是动物的组织，动物的组织有哪⼏类？（动物组织：多细胞动物的体细胞开始有了分化，即⼀群相同或相似的细胞及相关的⾮细胞物质彼此以⼀定的形式连接，并形成⼀定的结构，担负⼀定的功能，就成为组织。
⼀般根据构造和功能的差别将动物组织分为4类-上⽪组织、结缔组织、肌组织、神经组织。
P16）2、动物细胞和植物细胞有何异同？（动物细胞有中⼼体，⽽植物没有。
植物细胞有叶绿体⼤液泡，⽽动物没有。
在⾼尔基体的功能也有区别：植物参与细胞壁的合成，动物是参与蛋⽩质的合成。
动物细胞：细胞膜细胞质细胞核。
植物细胞：细胞壁细胞膜细胞质细胞核。
p21）⼆、多细胞动物的胚胎发育1、动物的卵裂有哪些形式？昆⾍和蛙的卵裂是哪种类型？（卵裂的形式有两种-完全卵裂和不完全卵裂。
昆⾍为不完全卵裂，蛙为完全卵裂。
P23）2、多细胞动物胚胎发育的主要阶段，划分为( )、( )、( )、( )、( )阶段。
（囊胚期、原肠胚期、中胚层和体腔的形成、神经胚、胚层的分化和器官的形成。
P26）三、动物的类群和多样性(⼀)原⽣动物门1、原⽣动物的⽣物学特征。
（原⽣动物是单细胞个体或单细胞群体，细胞内有完成各种⽣理功能的胞器。
具备⽣物各种营养类型：光合⾃养型营养（植物性营养）、吞噬性营养（动物性营养）、腐⽣性营养。
出现了基本的霉性及在⽔中运动的运⾏器。
具有⽆性⽣殖和有性⽣殖两种⽣殖⽅式。
有些种类有特有的外壳。
P44）2、草履⾍的⽆性⽣殖⽅式。
(横⼆裂⽣殖p48)(⼆) 海绵动物1、海绵动物的⽣物学特征。
(海绵动物为多细胞动物，但是细胞基本没有组织分化；⾝体由⽪层和胃层两层细胞构成，⽪层是单层扁平细胞，胃层由领鞭⽑细胞构成；胚胎发育有逆转现象；具有独特的⽔沟系统；没有神经系统；体制不对称或辐射对称。
P56)2、海绵的体壁结构，为什么具有纤⽑的细胞在内层？(海绵细胞的体壁细胞由2层细胞构成，外层为⽪层，内层为胃层（领细胞层）。
动物生物化学期末复习重点
生物化学复习要点第1章绪论一、生物化学的的概念：生物化学（biochemistry)：研究生命现象的化学本质的科学。
第3章蛋白质一、氨基酸：1. 结构特点：氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。
构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种，除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L-α-氨基酸。
2. 分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类：①非极性中性氨基酸(8种)；②极性中性氨基酸(7种)；③酸性氨基酸(Glu和Asp)；④碱性氨基酸(Lys、Arg 和His)。
二、肽键与肽链：肽键：一分子氨基酸的α－羧基和一分子氨基酸的α－氨基脱水缩合形成的酰胺键，即-CO-NH-。
分子量为43。
氨基酸借肽键联结成多肽链。
肽链：由多个氨基酸借肽键线性连接而成。
两个氨基酸相连为二肽，依此类推还有三肽、四肽……10个以下氨基酸组成的称寡肽（小分子肽），超过十个就是多肽，而超过五十个就被称为蛋白质。
肽单位：又称为肽基，肽键的所有四个原子和与之相连的两个a-碳原子所组成的基团。
是肽键主链上的重复结构。
是由参于肽链形成的氮原子，碳原子和它们的4个取代成分：羰基氧原子，酰氨氢原子和两个相邻α-碳原子组成的一个平面单位。
肽链中的酰胺基(-CO-NH-)称为肽基或肽单位。
三、蛋白质的分子结构：蛋白质的分子结构可人为分为一级、二级、三级和四级结构等层次。
一级结构为线状结构，二、三、四级结构为空间结构。
1．一级结构：指多肽链中氨基酸残基的排列顺序，其维系键是肽键。
蛋白质的一级结构决定其空间结构。
2．二级结构：指多肽链主链骨架中局部有规则的构象，借氢键维系。
主要有以下几种类型：α-螺旋、β-折叠、β-转角、r转角、无规卷曲。
α-螺旋结构特征为：①主链骨架围绕中心轴盘绕形成右手螺旋；②螺旋每上升一圈是3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm；③相邻螺旋圈之间形成许多氢键。
3. 超二级结构：指相互邻近的二级结构在空间折叠中靠近，彼此相互作用，形成规则的二级结构聚合体。
动物生物化学复习要点
动物生物化学复习要点1. 蛋白质蛋白质是组成生物体的基本大分子，由氨基酸组成，具有多样的功能。
氨基酸的种类及顺序不同，决定了蛋白质的结构与功能。
蛋白质可以分为两类：结构蛋白和功能蛋白。
结构蛋白包括胶原蛋白和肌动蛋白等，主要构成生物体的骨骼、组织和器官等；功能蛋白包括酶、激素、抗体等，参与生物体的代谢、信号传导和免疫等方面。
2. 糖类糖类是由单糖分子组成的多糖，是生物体能量的来源之一，也是生物体的结构材料。
糖类分为单糖、双糖和多糖。
单糖包括葡萄糖、果糖等，是生物合成的最基本的糖类。
双糖由两个单糖分子通过糖苷键结合而成，如蔗糖、乳糖等。
多糖由多个单糖分子通过糖苷键结合而成，如淀粉、纤维素等。
3. 脂类脂类是由甘油和脂肪酸组成的化合物，是生物体的主要能量来源之一，也是细胞膜的主要成分。
脂肪酸分为饱和脂肪酸和不饱和脂肪酸，它们的含量和种类决定了脂类的性质和功能。
酯化反应是脂类形成以及分解过程的关键。
4. 核酸核酸由核苷酸分子组成，是生物体内存储遗传信息和转移遗传信息的重要分子。
核苷酸包括腺嘌呤核苷酸、鸟嘌呤核苷酸、胸腺嘧啶核苷酸和胞嘧啶核苷酸四种。
DNA和RNA是两种最重要的核酸，它们的化学结构及功能有很大不同。
DNA储存生物体的遗传信息，RNA参与信息的传递和表达。
5. 酶酶是一类可以催化生物化学反应的蛋白质催化剂。
酶可以大大降低生物化学反应的能垒，从而加速反应速率。
酶的活性受到很多因素的影响，如温度、pH值和离子浓度等。
酶在生物体内发挥着重要的作用，如消化、代谢、免疫等等。
6. 生物膜生物膜是由磷脂分子和蛋白质分子构成的双层屏障，包裹着细胞内部，为细胞提供保护和组织结构支持。
生物膜的结构和功能受到很多因素的影响，如膜蛋白分子的种类和密度、环境因素等。
生物膜参与到细胞的转运、信号传导和细胞分裂等重要生物过程。
7. 代谢代谢是指生物体内物质的转化和利用过程。
代谢可以分为两类：有氧代谢和无氧代谢。
有氧代谢是指需要氧气参与的代谢反应，包括三个步骤：糖解、Krebs循环和呼吸链。
动物生物化学复习资料汇编
动物⽣物化学复习资料汇编⼀．绪论与酶1.名词解释:⽣物化学——简称⽣命的化学；是从分⼦⽔平上阐明⽣命有机体化学本质的⼀门学科。
酶——由⽣物活细胞产⽣，具有⾼度专⼀性和极⾼催化效率的⽣物催化剂。
酶原——在细胞内最初合成或分泌时并没有催化活性，必须经过适当物质的作⽤才具有催化活性的酶的前体。
同⼯酶——是指催化相同的化学反应，但酶蛋⽩的分⼦结构、理化性质和免疫学性质不同的⼀组酶。
酶原的激活——使⽆活性的酶原转变成有活性的酶的过程。
维⽣素——维持细胞正常功能所必需，但需要量很少，动物体内不能合成，必须由⾷物供给的⼀类有机化合物。
酶活性部位——酶分⼦中能直接与底物相结合并催化底物转化为产物的部位。
活化能——从反应物(初态)转化成中间产物(过渡态)所需要的能量。
必需基团——直接参与对底物分⼦结合和催化的基团以及参与维持酶分⼦构象的基团。
诱导契合学说——酶活⼒——酶催化底物化学反应的能⼒２.酶催化作⽤的特征(P2)答：1.酶具有很⾼的催化效率 2.酶具有⾼度的专⼀性 3.反应条件温和 4.体内的酶活性是受调控 5.酶易变性失活3.单纯酶和结合酶单纯酶：只含有蛋⽩质成分，如：脲酶、溶菌酶、淀粉酶、脂肪酶、核糖核酸酶等。
结合酶：除蛋⽩质组分外，还有⾮蛋⽩质的⼩分⼦物质，只有两者同时存在才有催化功能。
4.维⽣素与辅酶(P3)名称辅酶形式主要作⽤缺乏病B1 TPP 丙酮酸脱氢酶的辅酶脚⽓病B2 FMN FAD 脱氢酶的辅酶，递氢⼝⾓炎等B3 CoA 酰基转移酶的辅酶B5 NAD+、NADP 脱氢酶的辅酶，递氢、递电⼦作⽤癞⽪病B6 磷酸吡哆醛氨基转移的载体B7 ⽣物素羧化酶的辅酶B9 FH4 ⼀碳基团的载体巨红细胞贫⾎B12 变位酶的辅酶，甲基的载体恶性贫⾎5.酶催化机理(P4)答：过渡态和活化能:酶能降低化学反应所需的活化能中间产物学说诱导契合学说6.酶活⼒及其单位（⼀）酶活⼒(酶活性): 酶催化底物化学反应的能⼒。
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第3章蛋白质1、蛋白质的生理功能：(1)催化作用（2）贮存与运输（3）调节作用（4）运动（5）防御（6）营养（7）结构（8）膜成分（9）参与遗传蛋2、蛋白质分类根据物理特性和功能：分为球状蛋白及纤维状蛋白2类。
化学组成：（1）简单蛋白：水解只产生1种氨基酸。
清蛋白(又名白蛋白，albumin)、球蛋白(globulin)、谷蛋白(glutelin)、醇溶谷蛋白(prolamine)、精蛋白(protamine)、组蛋白(histone)、硬蛋白(scleroprotein)等（2）结合蛋白：蛋白质+辅基核蛋白(nucleoprotein)、磷蛋白(phosphoprotein)、金属蛋白(metalloprotein)、色蛋白(chromoprotein)3、蛋白质化学组成所有蛋白质均含有：C 50%-55%H 6%-8%O 20%-23%N 15%-17%某些蛋白质含有：S 0.3%-2.5% 以及P少数蛋白质含有：Fe, Cu，Zn，Mo和I等元素自然界的氨基酸有300种，只有20种氨基酸参与蛋白质构成。
氨基酸分类：在中性pH条件下按其R侧链极性和所带电荷的不同，分为四大类,不带电荷极性氨基酸：甘Gly,丝Ser, 苏Thr, 半胱Cys,酪（Y）Tyr,天冬酰Asn,谷氨酰（Q）Gln带负电荷极性氨基酸：天冬（D）Asp, 谷(E)Glu带正电荷极性氨基酸：组His, 精（R）Arg, 懒（K）Lys非极性氨基酸：丙Ala, 缬Val, 亮Leu, 异亮Ile, 脯Pro, 苯丙（F）Phe, 色(W)Trp, 甲硫（蛋）MetR基分类含非极性侧链基团含极性侧链基团含芳香基团含碱性侧链基团（带正电荷）含酸性侧链基团（带负电荷）氨基酸的等电点：溶液在某一特定PH时，某种氨基酸以两性离子的形式存在且正负电荷数相等，这时溶液的PH为该氨基酸的等电点蛋白质结构层次蛋白质结构极其复杂，但具有明显的结构层次一级结构（多肽链上的氨基酸排列顺序）二级结构（多肽链主链骨架的局部空间结构）超二级结构（二级结构单位的集合体）结构域（多肽链上可以明显区分的球状区域）三级结构（多肽链上所有原子和基团的空间排布）四级结构（由球状亚基或分子缔合而成的集合体）蛋白质：不同氨基酸以肽键相连所组成的具有一定空间结构的生物大分子，是生命的物质基础肽键：前一个氨基酸分子的羧基与下一个氨基酸分子的氨基缩合，失去一个水分子形成肽，C-N化学键为肽键4、蛋白质的一级结构：多肽链上各种氨基酸残基的排列顺序蛋白质的二级结构：多肽链主链骨架的局部空间结构蛋白质的三级结构：多肽链上所有原子和基团的空间排布蛋白质的四级结构：亚基的种类，数目，空间排布以及相互作用称为蛋白质的四级结构二级结构主要形式有：α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲三级结构的稳定主要靠非共价相互作用氨基酸亲水的基团倾向于分布在分子的表面，疏水的基团在分子的内部。
动物生物化学复习要点
第一章蛋白质1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。
3. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值，用符号pI表示。
4．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。
构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。
5．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。
一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。
构象改变不会改变分子的光学活性。
6．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。
7．氢键：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。
8．蛋白质的变性：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。
蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。
9. 蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。
10. 变构作用：也称为别构效应，是指在寡聚蛋白分子中一个亚基由于与其他小分子结合发生了构象变化，继而引起其相邻亚基构象的改变，并且这种变化在分子内部传递，最终引起蛋白质功能的改变，使其活性增强或削弱。
11．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象，盐析不引起蛋白质变性。
12．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。
13．蛋白质的各级结构一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序以及二硫键的位置。
肽键二级结构：是指由多肽链主链的肽键内部或相邻主链的肽键借助氢键形成的有规则的构象。
超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位按一定规律组合在一起的有规则的二级结构组合体。
三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。
动物生物化学复习资料
动物生物化学复习资料一、绪论与酶1.生物化学的概念2.酶催化作用的特征3.维生素与辅酶4.酶催化机理（除底物活化能外，中间产物学说和契合学说诱导）5.酶活力及其单位（填空题）在特定的条件下，每分钟催化1μmol底物转化为产物所需的酶量为一个国际单位（IU）。
1972年又推荐以催量单位(katal)来表示酶的活性单位。
1催量(1kat)指：在特定条件下，每秒钟使1mol底物转化为产物所需的酶量。
1U=16.67×109kat6.酶促反应动力学（[S]（简答题）、I（抑制剂）、激活剂、E、t （37o）、pH（6.8～7.0））米氏方程：[][]SKSVvm+=（V:最大速度，Km:米氏常数）Km可以表示酶与底物的亲和力，Km越小，亲和力越大。
例题1：说明磺胺类药物（竞争性抑制）与有机磷农药中毒的原理答：磺胺药与对氨基甲酸结构相似，可与对氨基甲酸竞争叶酸合成酶的活性中心，叶酸合成受抑制，叶酸随之减少，使核酸合成障碍，细菌生长繁殖受到抑制。
而人体可直接吸收叶酸。
有机磷杀虫药是乙酰胆碱酯酶的不可逆抑制剂。
它与磷原子与乙酰胆碱活性部位中心丝氨酸残基的羟基以共价键结合，使酶失活。
乙酰胆碱为生物体内传递神经冲动的重要物质。
胆碱酯酶为羟基酶，有机磷杀虫剂中毒时，此酶活受抑制，结果造成乙酰胆碱的堆积，造成神经过度兴奋直至抽搐而死。
又如：草酰乙酸、丙二酸和琥珀酸在结构上十分相似，因此草酰乙酸、丙二酸都是琥珀酸脱氢酶的竞争性抑制剂。
7.酶活性的调节:同工酶（概念）8.酶的分类:（1）氧化还原酶类：琥珀酸脱氢酶、乳酸脱氢酶、细胞色素氧化酶；（2）转移酶类：谷丙转氨酶（3）水解酶类：蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶；（4）裂合酶类：醛缩酶；（5）异构酶类：葡萄糖异构酶；（6）合成酶类：谷酰胺合成酶、DNA聚合酶。
名词解释:生物化学是研究生命的化学的一门科学，将成为生命的化学。
新陈代谢生物体维持其生长、繁殖、运动等生命活动过程中化学变化的总称。
动物生物化学复习要点
动物生物化学复习要点1.生物大分子：-蛋白质：由氨基酸组成，是细胞的重要组成部分。
包括结构蛋白质、酶和激素等。
-脂质：包括脂肪、磷脂和类固醇等，是细胞膜的主要组成成分，还参与细胞信号传导和能量储存。
-核酸：DNA和RNA是基因的主要组成部分，负责遗传信息的存储和传递。
2.氨基酸：-有20种常见的氨基酸，其中8种属于人体必需氨基酸，必须通过食物摄入。
-氨基酸结合形成蛋白质，通过肽键连接。
-每种氨基酸具有不同的侧链，决定了蛋白质的结构和功能。
3.酶：-酶是生物体内的催化剂，能够加速化学反应速率。
-酶本身不参与反应，而是通过降低反应活化能来促进反应的进行。
-酶的活性受到温度、pH值和底物浓度等环境因素的影响。
4.代谢途径：-糖原代谢：糖原是动物体内糖类储存形式，能够通过糖原分解酶转化为葡萄糖供能。
-脂肪酸代谢：脂肪酸是脂质的组成部分，能够通过β-氧化途径被分解为辅酶A和醋酸等产物，供能。
-蛋白质代谢：蛋白质通过蛋白质酶分解为氨基酸，进而被转化为能量或用于合成其他生物大分子。
-核酸代谢：核酸通过核酸酶分解为核苷酸，用于DNA和RNA合成。
5.能量代谢：-ATP是细胞内的能量储存分子，通过水解反应释放能量。
-糖酵解和细胞呼吸是主要的能量产生途径，产生大量的ATP。
-光合作用是植物能量产生的主要途径，通过光能转化为化学能。
6.蛋白质结构与功能：-蛋白质的一级结构由氨基酸的线性排列确定。
-二级、三级和四级结构决定蛋白质的空间结构和功能。
-蛋白质的功能包括结构支持、酶催化、抗体防御和激素调节等。
7.糖代谢：-糖类通过糖酵解途径分解为葡萄糖，并通过糖酵解产生ATP。
-葡萄糖进一步被氧化为二氧化碳和水，产生更多的ATP，这一过程称为细胞呼吸。
8.脂类代谢：-脂肪酸在线粒体内被氧化为辅酶A和醋酸，并通过柠檬酸循环进一步代谢。
-脂类代谢过程中产生的高能电子通过呼吸链转移，最终产生大量ATP。
9.核酸代谢：-核苷酸通过核酸酶降解为核苷和磷酸等，进一步循环利用。
动物生物学复习资料（超全）
动物生物学复习资料（超全）动物生物学复习资料一，名词解释：1.动物生物学：以生物学观点和技术来研究动物生命规律的科学。
2.种群：在一定时间内占据一定空间的同种生物的所有个体。
3.生物群落：具有直接或间接关系的多种生物种群的有规律的组合。
4.生态系统：由生物群落与无机环境构成的统一整体。
5.细胞分化：个体发育中，由一个或一种细胞增殖产生的后代，在形态、结构和生理功能上发生稳定性差异的过程。
6.组织：形态相同或相似，机能相同的细胞以及一些非细胞结构物质（细胞间质）以一定形式相互连接，形成具有一定结构和功能的细胞群。
7.器官：不同的组织共同完成一定的生理功能，并在一起形成了一定形态特征和结构的功能单位。
8.系统：若干种器官一起共同完成生命的一项功能时，即构成了动物的系统。
9.亚种：物种内部由于地理上充分隔离后所形成的形态上有一定差别的群体。
10.双名法：用拉丁文的属名和种名来表示物种的命名方法。
11.排遗：动物未经消化的食物残渣从肛门排出的过程。
12.卵裂：受精卵至囊胚早期的有丝分裂。
13.完全卵裂：受精卵分裂为完全分离的胚细胞。
14.不完全卵裂：受精卵分裂不彻底。
15.体制：机体各部分的布局比例，即对称性。
16.辐射对称：通过身体纵轴的任何平面都能把身体平分为相等的两个部分对称类型。
17.两侧对称：通过身体纵轴只有一个切面等分身体的对称类型。
18.体腔：内脏器官周围的腔隙。
19.真体腔：即次生体腔，中胚层之间形成的腔。
20.假体腔：又称原体腔，是由胚胎发育时期的囊胚腔遗留的空腔成为成体的体腔。
21.同律分节：动物身体分节的一种，指动物体除身体前两节与最后一节之外，其余各节形态基本相同。
22.异律分节：动物身体分节的一种，指动物体各体节的形态结构发生明显差别，身体不同部位的体节完成不同功能，内脏器官也集中于一定体节中。
23.无体腔动物：体壁与消化管之间没有体腔而充满中胚层间质的动物的通称。
24.孤雌生殖：又称单性生殖，指未受精卵子经刺激后发育成子代的生殖方式。
动物生物化学复习要点
动物生物化学复习要点动物生物化学第一单元：生命的化学特征一、组成生命的物质元素：主要有碳、氢、氧、氮四种，占细胞物质总量的99%，另外还含有硫、磷及金属元素。
碳、氢、氧、氮四种元素是构成糖类、脂类、蛋白质和核酸的主要元素；含硫和磷的化合物在生物细胞的基团和能量转移反应中比较重要；金属元素在保持组织和细胞一定的渗透压、离子平衡、细胞的电位与极化中有重要作用。
二、生命体系中的非共价作用力：主要有氢键、离子键、范德华力和疏水力。
三、生物大分子：生物体内的大分子主要有糖原、核酸、蛋白质。
四、ATP也称为三磷酸腺苷，是机体内直接用于作功的分子形式，它在生物体内能量交换中起着核心作用，被称为通用能量货币。
ATP、GTP、CTP、UTP等都含有高能磷酸键，统称为高能磷酸化合物。
第二单元蛋白质第一节蛋白质的结构组成及功能构成蛋白质的主要元素有C、H、O、N、S 5种，其中N元素的含量稳定，占蛋白质的16％，因此，测定样品中氮元素的含量就能算出蛋白质的量。
一、蛋白质的基本结构单位——氨基酸蛋白质可以受酸、碱或酶的作用而水解成为其基本结构单位——氨基酸。
组成蛋白质的基本单位是氨基酸。
如将天然的蛋白质完全水解，最后都可得到约20种不同的氨基酸。
这些氨基酸中，大部分属于L-a-氨基酸。
其中，脯氨酸属于L-a-亚氨基酸，而甘氨酸则属于a-氨基酸。
二、氨基酸的性质1．一般物理性质(1)含有苯环的氨基酸有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸在近紫外区(280nm)有最大吸收。
（2）氨基酸在结晶形态或在水溶液中，并不是以游离的羧基或氨基形式存在，而是离解成两性离子。
在两性离子中，氨基是以质子化(-NH3+)形式存在，羧基是以离解状态(-COO-)存在。
在不同的pH条件下，两性离子的状态也随之发生变化。
（3）氨基酸的等电点：当氨基酸在溶液所带正、负电荷数相等（净电荷为零）时，溶液的PH称该氨基酸的等电点（PI）。
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动物生物化学期末考试复习题及参考答案-专科
《动物生物化学》复习题一、填空题1、甘氨酸的等电点为6.02，它在pH5.0的溶液中带电荷，在pH7.0溶液中则带上电荷。
2、维持蛋白质一级结构的主要化学键是。
3、酶促反应中决定酶专一性的部分是。
4、丙酮酸氧化分解时净生成 ATP。
5、在脂肪酸合成中，将乙酰CoA从质粒体内转移到细胞质中的化合物是。
6、终止密码有三个，分别是、、。
7、氨基酸是两性电解质是因为氨基酸分子既含有酸性的，又含有碱性的。
8、人产生脚气病，动物产生多发性神经炎，是由于缺少维生素。
9、穿梭作用主要在肝脏和心肌等组织，穿梭作用主要在某些肌肉组织和大脑中。
10、转氨酶的种类虽然很多，但辅酶只有一种，即，它是维生素的磷酸酯，结合于转氨酶活性中心赖氨酸残基的ε-氨基上，其功能是传递氨基。
11、由于各种脂蛋白所含脂质与蛋白质量的差异，利用密度梯度超速离心技术，可以把血浆脂蛋白根据其密度由小至大分为、、和。
12、酶的活力是指，而酶的比活力是指。
13、核酸分子中，核苷酸间的连接方式是。
14、tRNA的三级结构是。
15、1摩尔软脂酸在体内彻底氧化分解净生成摩尔ATP。
16、体内转运一碳单位的载体是。
17、在蛋白质中，常见的氨基酸有种，其中带正电荷的极性氨基酸有、、。
18、聚合酶链反应（PCR）的一个循环包括、、三个有序的步骤。
19、酶活性部位上的基团可以分成两类：直接与底物分子结合的基团，称为；直接参与催化底物反应的基团，称为。
20、脂肪动员的结果使贮存在脂肪细胞中的甘油三酯分解为游离和，然后释放进入血液。
21、某些酶分子的催化基团可以通过共价键和底物分子结合形成不稳定的共价中间产物，这个中间产物极易变成过渡态，因而大大降低了活化能，使反应速度大为提高，这种催化称为共价催化，分为和。
22、根据化学组成的不同，可以将蛋白质分为和。
二、选择题1、变性蛋白质的主要特点是（）A 粘度下降B 溶解度增加C 生物学活性丧失D 容易被盐析出现沉淀2、关于肽键特点的错误叙述是（）A肽键的C-N键较C-N单键短B 肽键中的C-N键有部分双键性质C 与C-N相连的六个原子同处一个平面D肽键的旋转性使蛋白质形成各种立体构象基团聚集在三级结构的表面3、下列还有两个羧基的氨基酸是：（）A 精氨酸B 赖氨酸C 色氨酸D 谷氨酸4、下列哪些剪辑只存在RNA而不存在DNA：（）A 尿嘧啶B 腺嘌呤C 胞嘧啶D 鸟嘌呤5、下列关于DNA双螺旋的叙述错误的是（）A糖-磷酸主链是在螺旋的外侧B 糖环平面与碱基平面互相平行的C 双螺旋DNA的直径为2nmD 螺距随着含核苷酸对的多少而变化6、变构酶是一种（）A 单体酶B 寡聚酶C 多酶复合体D 米氏酶7、脂肪酸在肝脏进行B氧化不生成下列哪一种化合物？（）A H2O B 乙酰CoA C 酯酰CoA D FADH28、在脂肪酸合成中，每次碳链的延长都需要什么直接参加？（）A 乙酰CoA B草酰乙酸 C丙二酸单酰CoA D 丙酮酸9、识别转录起点的是（）A a因子B 核心酶C p因子D RNA聚合酶的a亚基10、RNA的剪接作用（）A 仅在真核发生B 仅在原核发生C 真核原核均可发生D 以上都不是11、下列氨酸溶液除哪个都能使偏振光发生旋转？（）A.丙氨酸B.亮氨酸C.丝氨酸D.缬氨酸12、测得某一蛋白质样品的氨含量为0.40克，此样品约含蛋白质（）A.2.00克B.2.50克C.6.25克D.以上都不是13、DNA的Tm值较高是由于下列哪组核苷酸含量较高所致？（）A G+AB C+GC A+TD C+T14、核酸对紫外线的最大吸收峰在哪个波长附近？（）A 280nmB 260nmC 200nm D340nm15、在厌氧条件下，在哺乳动物肌肉组织中能积累得是（）A 丙酮酸B 乙醇C 草酸D 乳酸16、磷酸戊糖途径的真正意义在于产生（）的同时产生许多中间物，如核糖。
动物生物化学 复习知识点
第一章绪论1、生物化学的概念在分子水平上研究生命现象的化学本质的科学。
它以生物体为研究对象,包括人体、动物、植物、微生物和病毒。
2、生物化学的研究内容与发展的三个阶（1）静态生物化学阶段（20世纪20年代之前（2）动态生物化学阶段（20世纪前半叶（3）机能生物化学阶段（20世纪50年代以后3、生物化学与畜牧兽医的关系❖在畜禽饲养中深刻理解畜禽机体内物质代谢和能量代谢的状况，掌握体内营养物质代谢间相互转变及相互影响的规律是提高饲料营养作用的基础。
❖掌握正常畜禽的代谢规律，对于临床上畜禽代谢疾病的症断与治疗具有主要的作用。
第二章蛋白质的结构与功能一、蛋白质的分类1.按蛋白质的构象分类：球状蛋白质纤维状蛋白质2.按蛋白质的功能分类：催化蛋白（酶）运输蛋白（运输和转运物质，如血红蛋白，脂蛋白，各种泵）贮藏蛋白（储藏物质，如铁蛋白，酪蛋白）收缩蛋白（肌肉收缩运动，如肌球蛋白，肌动蛋白）防御蛋白（防护和免疫，如各种免疫球蛋白）结构蛋白（细胞骨架结构，如胶原蛋白，角蛋白）调节蛋白（调节功能，如胰岛素，生长素）电子传递蛋白3.按蛋白质的组成和溶解性分类：简单蛋白质结合蛋白质二、蛋白质的化学组成一）、蛋白质的元素组成：凯氏定氮法：例子蛋白质元素组成的一个特点：其中N是区别糖和脂的特征元素，各种蛋白质的氮含量比较恒定，平均值为16％左右,这是凯氏定氮法测蛋白质含量的理论依据：蛋白质含量＝蛋白质含N量×6.25（蛋白系数）(二)、构成蛋白质的基本结构单位1、氨基酸的结构：A、均为α-氨基酸（除脯氨酸）；B、均为L-氨基酸（除甘氨酸）2、氨基酸的分类：基本氨基酸（20种）：掌握R基团的结构特征（色氨酸、组氨酸等）。
营养学分类：必需氨基酸的种类编码氨基酸：据R基团极性分类非极性R基团AA（８种）极性R基团AA：不带电荷（７种）；带电荷：正电荷（３种）负电荷（２种）据氨基酸的酸碱性分类中性ＡA：含脂肪烃：Gly、Ala、Val、Leu、Ile含芳香环：Phe、Tyr、Try含羟基：Thr、Ser含硫：Met、Cys含亚氨基：Pro1含酰胺基：Asn、Gln酸性ＡＡ:Asp、Glu碱性ＡA:Lys、Arg、His据营养学分类：必需ＡＡ：Lys Trp Phe V al Met Leu Ile Thr非必需ＡＡ据代谢去向分类生糖ＡＡ(15种) 生酮ＡＡ（1种：Leu 生糖兼生酮ＡＡ(4种：Ile，Lys，Phe，Tyr)3、氨基酸的性质A、氨基酸的两性解离及等电点：大于等电点带负电荷，小于带正电荷；等电点的概念；（1）氨基酸的一般理化性质а-氨基酸是无色结晶，各有特殊晶形。
动物生化复习要点
动物生物化学复习重点1.蛋白质化学考试内容●蛋白质的化学组成，20种氨基酸的简写符号●氨基酸的理化性质及化学反应●蛋白质分子的结构（一级、二级、高级结构的概念及形式）●蛋白质的理化性质●蛋白质的变性作用●蛋白质结构与功能的关系考试要求●了解氨基酸、肽的分类●理解氨基酸的通式与结构●理解蛋白质二级和三级结构的类型及特点，四级结构的概念及亚基●掌握氨基酸与蛋白质的物理性质和化学性质●掌握肽键的特点●掌握蛋白质的变性作用●掌握蛋白质结构与功能的关系2.核酸化学考试内容●核酸的基本化学组成及分类●核苷酸的结构●DNA和RNA一级结构的概念和二级结构要特点；DNA的三级结构●RNA的分类及各类RNA的生物学功能●核酸的主要理化特性考试要求●全面了解核酸的组成、结构、结构单位以及掌握核酸的性质●全面了解核苷酸组成、结构、结构单位以及掌握核苷酸的性质●掌握DNA的二级结构模型3.酶学考试内容●酶催化作用特点●酶的作用机理●影响酶促反应的因素考试要求●了解酶的概念●了解酶的分离提纯基本方法●熟悉酶的国际分类（第一、二级分类）●掌握酶活力概念、米氏方程以及酶活力的测定方法●掌握核酶概念●掌握酶活性调节的因素、酶的作用机制（别构酶的结构特点和性质）4.维生素和辅酶考试内容●维生素的分类及性质●各种维生素的活性形式、生理功能考试要求●了解水溶性维生素的结构特点、生理功能和缺乏病●了解脂溶性维生素的结构特点和功能5.生物氧化考试内容●ATP与高能磷酸化合物●ATP的生物学功能●电子传递过程与ATP的生成●呼吸链的组分、呼吸链中传递体的排列顺序考试要求●了解高能磷酸化合物的概念和种类●理解ATP的生物学功能●掌握呼吸链的组分、呼吸链中传递体的排列顺序●掌握氧化磷酸化偶联机制6.糖的分解代谢和合成代谢考试内容●糖的代谢途径，包括物质代谢、能量代谢和有关的酶●糖的无氧分解、有氧氧化的概念、部位和过程●糖异生作用的概念、场所、原料及主要途径●糖原合成作用的概念、反应步骤及限速酶考试要求●了解糖的各种代谢途径，包括物质代谢、能量代谢和酶的作用●了解糖原合成作用的概念●理解糖的无氧分解、有氧氧化的概念、部位和过程●理解光反应过程和暗反应过程●掌握磷酸戊糖途径、限速酶调控位点及其生理意义7.脂类的代谢与合成考试内容●脂肪动员的概念●脂肪酸的 -氧化过程及其能量的计算●酮体的生成和利用●血脂及血浆脂蛋白考试要求●了解甘油代谢：甘油的来源合去路，甘油的激活●理解脂肪酸的生物合成途径●理解脂肪动员的概念●掌握脂肪酸β－氧化过程及能量生成的计算●掌握脂肪的合成代谢8.含氮化合物代谢考试内容●蛋白质在细胞内的降解机制及其特点●氨基酸分解代谢的过程●尿素循环的流程考试要求●了解蛋白质降解的过程●掌握尿素循环的流程9.DNA，RNA和遗传密码考试内容●DNA复制的一般规律●参与DNA复制的酶类与蛋白质因子的种类和作用●DNA复制的基本过程●转录基本概念；参与转录的酶及有关因子●原核生物的转录过程●RNA转录后加工的意义●mRNA、tRNA、 rRNA和非编码RNA的后加工●逆转录的过程●逆转录病毒的生活周期●RNA传递加工遗传信息考试要求●理解DNA的复制和DNA损伤的修复基本过程●全面了解RNA转录与复制的机制●理解RNA的复制●理解原核生物的转录过程●掌握参与DNA复制的酶与蛋白质因子的性质和种类●掌握DNA复制的特点●掌握DNA的损伤与修复的机理●掌握转录的一般规律●掌握RNA聚合酶的作用机理●掌握逆转录的过程及生物学意义10.蛋白质的合成和转运考试内容●mRNA在蛋白质生物合成中的作用、原理和密码子的概念、特点●tRNA、核糖体在蛋白质生物合成中的作用和原理●参与蛋白质生物合成的主要分子的种类和功能考试要求●全面了解蛋白质生物合成的分子基础●掌握翻译的步骤●掌握翻译后加工过程11.基因工程和蛋白质工程考试内容●基因工程的简介●DNA克隆的基本原理●基因的分离、合成和测序●克隆基因的表达●基因来源、人类基因组计划及核酸顺序分析●基因的功能研究（针对基因功能的相关研究技术如基因敲除和RNA干扰是近年来的研究热点，是基础研究与技术结合的典范）●RNA和DNA的测序方法及其过程●蛋白质工程考试要求●了解人类基因组计划及核酸顺序分析●了解蛋白质工程的进展●掌握基因工程操作的一般步骤，●掌握各种水平上的基因表达调控●掌握研究基因功能的一些方法和原理●掌握RNA和DNA的测序方法原理及其过程●掌握研究蛋白质相互作用的方法。
《动物生物化学》复习题解析
第一章：绪论一、思考题：1、生物化学的研究内容是什么？概述生物化学的发展阶段。
2、生物化学和畜牧兽医专业之间有何联系？二、名词解释生物化学静态生化动态生化机能生化第二章：蛋白质一、问答题和计算题1、为什么说蛋白质是生命活动最重要的物质基础？2、试比较Gly、Pro与其它常见氨基酸结构的异同？3、为什么说一级结构是蛋白质功能的基础，高级结构是蛋白质表现功能所必须？试举例说明。
4、为什么说蛋白质水溶液是一种稳定的亲水胶体？5、什么是蛋白质的变性？变性的机制是什么？举例说明蛋白质变性在实践中的应用。
6、已知某蛋白质的多肽链是 -螺旋。
该蛋白质的分子量为240 000，求蛋白质的分子长度。
(蛋白质中一个氨基酸的平均分子量为120)7. 指出以下肽段中有哪些（个）是含硫的氨基酸，哪些（个）是非极性的氨基酸。
如果用胰蛋白酶水解这段肽，其产物是什么？Gly-Ala-Gln-Val-Lys-Ser-Leu-Met-Ala-Arg-Cys-Ile （2005.南农考研题）8. 当蛋白质溶液的离子强度从零增至高值时，开始溶解度增加，然后溶解度降低，直至产生沉淀，说明原因解释现象。
（北师大2000考题）9、蛋白质变性后有哪些现象出现?并举出三种以上能引起蛋白质变性的试剂。
10、某氨基酸溶于pH7的水中，所得氨基酸溶液的pH值为6，问氨基酸的pI是大于6、等于6还是小于6？11、一个Ala、Ser、Phe、Leu、Arg、Asp和His的混合液在pH3.9时进行纸电泳，指出哪些氨基酸向阳极移动？哪些氨基酸向阴极移动？二、名词解释等电点（pI）肽键和肽链肽肽平面及二面角一级结构二级结构三级结构四级结构超二级结构结构域蛋白质变性与复性分子病别构效应三、是非题1.构成蛋白质的20种基本氨基酸除脯氨酸外，在结构上的共同点是与羧基相邻α-碳原子上都有一个氨基。
( 对 )2.一个氨基酸在水溶液中或固体状态时是以两性离子形式存在。
动物生物化学复习要点
动物生物化学复习要点1. 碳水化合物碳水化合物是生物体内最主要的能量来源之一，也是构成细胞膜的基础。
在动物体内，碳水化合物经过消化和吸收后被转化成葡萄糖，再通过各种代谢途径产生ATP等能量分子供体内代谢需要。
另外，蔗糖、乳糖等二糖与多糖也是动物体内消化和代谢的重要碳水化合物。
2. 脂质脂质是构成细胞膜的主要成分之一，同时也是重要的能量储备物质。
常见的脂质包括甘油三酯、磷脂、胆固醇等。
甘油三酯在动物体内是重要的蓄能物质，主要存在于脂肪组织中；磷脂则主要构成细胞膜，是细胞膜结构与功能的重要组成部分；胆固醇则是体内的一种重要的类固醇类化合物，用于制造激素和维持细胞膜渗透性。
3. 蛋白质蛋白质是动物体内最丰富的生物大分子，广泛参与体内的代谢、调节、结构和运动等生命活动。
蛋白质由氨基酸组成，不同的氨基酸通过肽键连接而成。
蛋白质在体内通过翻译机器（核糖体）合成，在折叠、修饰等过程中形成不同的空间结构与活性。
蛋白质通过磷酸化、脱磷酸化、甲基化等修饰可以影响其生物活性。
体内常见的蛋白质包括酶、激素、抗体、筋蛋白等。
4. 核酸核酸是构成生命的基本分子，是体内遗传信息的携带物质。
核酸分为DNA和RNA两种，DNA是体内重要的遗传物质，参与细胞遗传信息的保持和传递；RNA则在依据DNA信息进行转录、翻译等作用过程中发挥重要作用。
核酸的核心结构是由五碳糖、磷酸基团、碱基组成的核苷酸。
核酸的碱基共有4种：腺嘌呤、胸腺嘧啶、鸟嘌呤和胞嘧啶，它们的配对关系与序列出现对遗传信息的编码与表示具有重要影响。
5. 酶酶属于一类重要的生物催化剂，不参与化学反应的端点能量但可改变化学反应的作用机制，降低化学反应的活化能，加速化学反应的进行。
酶是由蛋白质组成的，不同的酶对应不同的生物反应。
酶的功能受参数如温度、pH、离子强度等的影响，在药物化学中可研究药物对酶的作用，洞察药物的代谢与毒性等。
6. 发酵与呼吸发酵是一类无需氧气参与的生物氧化过程，是体内产生底物转化产物的方式之一，常见的发酵方式包括乳酸发酵、酒精发酵等。
动物生化复习资料
生物化学期末复习资料一、名词解释1、生物化学：就是从分子水平上阐明生命有机体化学本质的一门学科。
2、肽单位：蛋白质中肽键的C、N及其相连的四个原子共同组成的肽单位3、操纵子：原核生物基因表达的调节序列或功能单位，有共同的控制区和调节系统4、酶比活：是指每毫克酶蛋白所具有的活力单位数。
5、底物磷酸化作用：当营养物质在代谢过程中经过脱氢、脱羧、分子重排或烯醇化反应产生高能磷酸基团或高能键，随后直接将高能磷酸基团转移给ADP生成ATP；或水解产生的高能键将释放的能量用于ADP与无机磷酸反应生成ATP，以这样的方式生成ATP的过程称为底物磷酸化6、半保留复制：DNA复制时亲代DNA的两条链解开，每条链作为新链的模板，从而形成两个子代DNA分子，每一个子代DNA分子包含一条亲代链和一条新合成的链。
7、中心法则：是指遗传信息从DNA传递给RNA，再从RNA传递给蛋白质的转录和翻译的过程，以及遗传信息从DNA传递给DNA的复制过程。
8、非竞争性抑制作用：有些抑制剂可与酶活性中心以外的必须基团结合，但不影响酶与底物的结合，酶与底物的结合也不影响酶与抑制剂的结合，但形成的酶-底物-抑制剂复合物不能进一步释放出产物致使酶活性丧失，这种抑制作用称为非竞争性抑制作用9、蛋白质的生物合成：在细胞质中以mRNA为模板在核糖体、tRNA和多种蛋白因子等的共同作用下，将mRNA中由核苷酸排列顺序决定的遗传信息转变成为由20钟氨基酸组成的蛋白质的过程。
10、帽子结构：真核生物的mRNA 在5′和3′端都要受到修饰，5′末端要形成一种称作帽子的复杂结构，它是mRNA5′末端的核苷酸上通过焦磷酸键连接一个7–甲基的鸟苷，连接帽子的头两个核苷酸的核糖也被不同程度的甲基化。
11、蛋白质二级结构：多肽链主链骨架中，某些肽段可以借助氢键形成有规律的构象，另一些肽段则形成不规则的构象，这些多肽链主链骨架中局部的构象，就是二级结构。
12、竞争性抑制作用：此类抑制剂一般与酶的天然底物结构相似，可与底物竞争酶的活性中心，从而降低酶与底物的结合效率，抑制酶的活性，这种抑制作用称为竞争性抑制作用13、化学渗透学说：在电子传递过程中, 伴随着质子从线粒体内膜的里层向外层转移, 形成跨膜的氢离子梯度,这种势能驱动了氧化磷酸化反应，合成了ATP。
动物生物化学复习资料
1、下列哪种蛋白质结构是具有生物活性的结构？（2.0）A、一级结构B、二级结构C、超二级结构D、三级结构正确答案： D2、一个N端氨基酸为丙氨酸的20肽，其开放阅读框架至少应由多少核苷酸残基组成（2.0）A、60B、 63C、 66D、 69正确答案： C3、根据摆动学说，当一个tRNA分子上的反密码子的第一个碱基为次黄嘌呤时，它可以和mRNA密码子的第三位的几种碱基配对（2.0）A、 1B、 2C、 3D、 4正确答案： C4、不能产生乙酰CoA的是（2.0）A、酮体B、脂酸C、胆固醇D、葡萄糖正确答案： C5、下列不是糖异生的原料是（2.0）A、甘油B、氨基酸C、乙酰辅酶D、乳酸正确答案： C6、核酶的化学本质是（2.0）A、核糖核酸B、粘多糖C、蛋白质D、核糖核酸和蛋白质的复合物正确答案： A7、脂肪大量动员时肝内生成的乙酰CoA主要转变为（2.0）A、葡萄糖B、酮体C、胆固醇D、草酰乙酸正确答案： B8、下列描述中哪项对热变性后的DNA是正确的（2.0）A、紫外吸收增加B、磷酸二酯键断裂C、形成三股螺旋D、（G-C）%含量增加正确答案： A9、胰岛素分子A链和B链的交联是靠（2.0）A、盐键B、二硫键C、氢键D、疏水键正确答案： B10、下列关于化学渗透学说的叙述哪一条是不正确的（）（2.0）A、呼吸链各组分特定的位置排列在线粒体内膜上。
B、各递氢体和递电子体都有质子泵的作用。
C、线粒体内膜外侧H+不能自由返回膜内。
D、H+返回膜内时可以推动ATP酶合成ATP。
正确答案： B11、用15N 标记谷氨酰胺的酰胺氮喂养鸽子后, 在鸽子体内下列主要哪种化合物中含15N？（2.0）A、嘧啶环的N1B、GSHC、嘌呤环的N1和N7D、嘌呤环的N3和N9正确答案： D12、酶催化作用对能量的影响在于（2.0）A、增加产物能量水平B、降低活化能C、降低反应物能量水平D、降低反应的自由能正确答案： B13、有机磷农药（2.0）A、对酶有可逆性抑制作用B、能抑制胆碱酯酶C、可与酶活性中心上半胱氨酸的巯基结合使，酶失活D、能抑制胆碱乙酰化酶正确答案： B14、催化底物水平磷酸化的酶是（2.0）A、琥珀酸脱氢酶B、琥珀酸硫解酶C、α—酮戊二酸脱氢酶D、己糖激酶正确答案： B15、竞争性可逆抑制剂抑制程度与下列那种因素无关（2.0）A、作用时间B、抑制剂浓度C、底物浓度D、酶与底物的亲和力的大小正确答案： A16、下列常见抑制剂中，除哪个外都是不可逆抑制剂（2.0）A、有机磷化合物B、磺胺类药物C、有机砷化合物D、氰化物正确答案： B17、细胞色素aa3除含有铁以外，还含有（2.0）A、锌B、锰C、铜D、镁正确答案： C18、真核生物mRNA的帽子结构中，m7G与多核苷酸链通过三个磷酸基连接，连接方式是（2.0）A、2′-5′B、3′-5′C、3′-3′D、5′-5′正确答案： D19、构成多核苷酸链骨架的关键是（2.0）A、2′,3′-磷酸二酯键B、2′,4′-磷酸二酯键C、2′,5′-磷酸二酯键D、3′,5′-磷酸二酯键正确答案： D数是20、含2n个碳原子的饱和脂酸经β-氧化分解，可生成的FADH2（2.0）A、 2n个B、 n个C、 n+1个D、 n-1个正确答案： D1、磷酸戊糖途径的主要生理功能是（3.0）A、提供磷酸戊糖B、提供四碳、七碳糖C、生成NADPH为合成代谢供氢D、供能正确答案： ABC2、下列哪些氨基酸分子中含硫元素?（3.0）A、亮氨酸B、蛋氨酸C、半胱氨酸D、苯丙氨酸正确答案： BC3、高等生物细胞DNA存在于（3.0）A、溶酶体B、核内染色质C、核糖体D、线粒体正确答案： BD4、冈崎片段（3.0）A、DNA-polⅠ的大片段B、是DAN半不连续复制的表现C、复制与解链方向不一致所产生D、都有引物存在正确答案： BCD5、是血浆游离脂肪酸特点的叙述是（3.0）A、主要来自脂肪动员B、以脂酸—清蛋白形式在血中运输C、直接进入线粒体内被彻底氧化D、饥饿时游离脂肪酸增加正确答案： ABD1、ATP是果糖磷酸激酶的变构抑制剂（2.0）正确答案：正确2、活性部位的基团都是必需基团；而且必需基团一定在活性部位上正确答案：错误3、酶原激活只牵涉到蛋白质三级结构的变化（2.0）正确答案：错误4、原核细胞的每一条染色体只有一个复制起点，而真核细胞的每一条染色体有多个复制起点（2.0）正确答案：正确5、细胞内的DNA的核苷酸顺序都不是随机的，而是由遗传性决定的（2.0）正确答案：正确6、由于RNA不是双链，因此所有的RNA分子中都没有双螺旋结构（2.0）正确答案：错误7、氨甲酰磷酸可以合成尿素和嘌呤（2.0）正确答案：错误8、当一蛋白质分子的酸性氨基酸残基数目等于碱性残基数目时，此蛋白质的等电点为7.0。
动物生物化学期末考试复习题及参考答案-专升本
《动物生物化学》复习题一、符号命名1. dTTP2. FAD3. EMP4. Cys5. dsDNA6. m7G9. ACP 10. SSB7. pI 8. Tm二、名词解释1. 复制叉2. 必需氨基酸3. 蛋白质的一级结构4. 生物氧化5. 糖酵解6. 脂肪动员7. K值m8. 一碳单位9. 内含子10. 翻译11、蛋白质三级结构12、诱导契合学说13、酶的最适温度14、糖原合成作用15、酮尿症16、脂类17、氮平衡18、密码子19、PCR20、受体三、单选题1. 组成核酸的基本结构单位是：A. 单核苷酸B. 戊糖和脱氧戊糖C. 磷酸和戊糖D. 含氮碱基2. 在核酸中占9~11%，且可根据其含量计算核酸含量的元素是：A. 碳B. 氢C. 磷D. 氧3. 某DNA分子中腺嘌呤的含量为15%, 则胞嘧啶的含量应为：A. 35%B. 15%C. 17.5%D. 7.5%4. 组成蛋白质的氨基酸基本上有多少种：A. 300B. 20C. 30D. 105. “分子病“首先是蛋白质什么基础层次结构的改变？A. 一级B. 二级C. 三级D. 四级6. 下列哪种方法可以得到蛋白质的“指纹图谱“？A. 酸水解，然后凝胶过滤B. 彻底碱水解，并用离子交换层析测定氨基酸组成C. 用氨肽酶水解，并测定被释放的氨基酸组成D. 用胰蛋白酶降解，然后进行纸层析或纸电泳7. 酶的活性中心是指：A. 酶分子上的几个必需基团B. 酶分子与底物结合的部位C. 酶分子结合底物并发挥催化作用的关键性三维结构区D. 酶分子中心部位的一种特殊结构8. 酶的竞争性抑制作用的特点是：A. 抑制剂与底物竞争酶的活性中心B. 抑制剂与产物竞争酶的活性中心C. 抑制剂与底物竞争辅酶D. 抑制剂与其它抑制剂竞争酶的活性中心9. 底物水平磷酸化是指:A. ATP水解为ADP 和PiB. 底物经分子重排后形成高能磷酸键, 经磷酸基团转移使ADP磷酸化为ATP分子C. 呼吸链上H+传递过程中释放能量使ADP磷酸化为ATP分子D. 使底物分子加上一个磷酸根10. 各种细胞色素在呼吸链中的排列顺序是：A. c-b1-c1-aa3-O2B. b-c1-c-aa3-O2C. c-c1-b-aa3-O2D. c1-c-b-aa3-O211. 酮体是：A. 脂肪代谢中不正常的中间产物B. 甘油代谢也产生C. 脂肪酸在肝脏氧化的不正常产物D. 脂肪代谢在细胞中正常的中间产物12. 丙酮酸不参与下列哪种代谢过程：A. 经异构化催化生成丙酮B. 转变为丙氨酸C. 还原成乳糖D. 进入线粒体氧化供能13. 位于糖酵解、糖异生、磷酸戊糖途径、糖原合成和糖原分解等各条代谢途径交汇点上的化合物是：A. 1-磷酸葡萄糖B. 6-磷酸葡萄糖C. 1,6-二磷酸果糖D. 3-磷酸甘油醛14. 在动物体中，脂肪酸生物合成中，将乙酰基从线粒体转运到胞液的是：A. 乙酰CoAB. 苹果酸C. 柠檬酸D. 草酰乙酸15. 哺乳类动物体内氨的主要代谢去路是：A. 渗入肠道B. 肾脏泌氨C. 肝脏合成尿素D. 再合成氨基酸16. 蛋白质生理价值的高低取决于：A. 氨基酸的种类B. 氨基酸的数量C. 必需氨基酸的种类、数量及比例D. 必需氨基酸的种类17. DNA 复制时，序列5’-TpApGpAp-3’将合成下列哪种互补结构？A. 5’-TpCpTpAp-3’B. 5’-ApTpCpTp-3’C. 5’-UpCpUpAp-3’D. 5’-GpCpGpAp-3’18. 合成蛋白质的氨基酸必须活化，其活化部位是：A. α羧基B. α氨基C. α羧基与α氨基同时活化D. 整个分子19. 蛋白质生物合成时：A. 由tRNA识别DNA上的三联体密码B. 氨基酸能直接与特异的三联体密码连接C. tRNA的反密码子能与mRNA上相应密码子形成碱基对D. 核糖体从mRNA的5’端向3’端滑动时，相当于蛋白质从C端向N端延伸20. 合成后的两个岗崎片段要连接在一起，可能按下面哪种次序进行酶促反应？A. 核糖核酸酶、DNA聚合酶III、连接酶B. 解链酶、DNA聚合酶III、连接酶C. DNA聚合酶I (5’→3’核酸外切酶)、DNA聚合酶III (聚合酶)、连接酶D. DNA聚合酶I (5’→3’核酸外切酶)、DNA聚合酶I (聚合酶)、连接酶21. 下列哪种辅酶中不含核苷酸？A. FADB. CoASHC. FHD. NAD+422. 真核生物经转录作用生成的mRNA是：A. 内含子B. 外显子C. 单顺反子D. 多顺反子23. 下列关于DNA复制的描述中哪一项不正确？A. 以复制叉定点复制，一般为双向等速复制B. 新链合成方向为5’→3’C. 前导链和随从链都是不连续复制D. 最后由DNA连接酶连接24. 关于蛋白质合成的终止阶段，正确的叙述是：A. 一种特异的tRNA可识别终止密码子B. 某种蛋白质因子可识别终止密码子C. 肽酰-tRNA在核糖体“A位”上脱落D. 终止密码子有两种25. 蛋白质生物合成中每生成一个肽键消耗的高能磷酸键数是：A. 5B. 2C. 4D. 326、盐析法沉淀蛋白质的原理是：（）A、中和电荷、破坏水化膜B、与蛋白质结合成不溶性蛋白盐C、降低蛋白质溶液的介电常数D、调节蛋白质溶液的等电点E、使蛋白质变性溶解度降低27、下列哪一种物质不属于生物活性肽：（）A、催产素B、加压素C、促肾上腺皮质激素D、血红素E、促甲状腺素释放激素28、下列关于辅基的叙述哪项是正确的？（）A、是一种结合蛋白质B、只决定酶的专一性，不参与化学基团的传递C、与酶蛋白的结合比较疏松D、一般不能用透析和超滤法与酶蛋白分开E、以上说法都不对29、酶原所以没有活性是因为：（）A、酶蛋白肽链合成不完全B、活性中心未形成或未暴露C、酶原是普通的蛋白质D、缺乏辅酶或辅基E、是已经变性的蛋白质30、合成糖原时，葡萄糖的直接供体是：（）A、1-磷酸葡萄糖B、6磷酸葡萄糖C、CDP葡萄糖D、UDP葡萄糖E、CDP葡萄糖31、糖异生生理意义不包括下列哪一项：（）A、作为补充血糖的重要来源B、合成肝糖原或葡萄糖以补充血糖C、产生NADH+H+D、补充肌肉消耗的糖E、通过对乳酸的再利用，防止乳酸中毒32、生物氧化是指：（）A、生物体内释出电子的反应B、生物体内的脱氢反应C、生物体内的加氧反应D、生物体内物质氧化成CO2，H2O和能量的过程E、生物体内碳和氧结合生成CO2的过程33、丙酮酸氧化时脱下的氢在哪个环节上进入呼吸链：（）A、CoQB、NADH-CoQ还原酶C、氧化酶D、CytC氧化酶E、以上都不是34、肌肉收缩时的直接供能物质是：（）A、ATPB、GTPC、CTPD、TTPE、磷酸肌酸35、下列关于呼吸链的叙述，错误的是：（）A、在传递氢和电子过程中可偶联ADP磷酸化B、CO可使整个呼吸链的功能丧失C、递氢体同时也是递电子体D、递电子体也都是递氢体E、呼吸链的组分通常按Eo值由小到大的顺序排列36、下列激素具有抗脂解作用的是：（）A、肾上腺素B、胰高血糖素C、ACTHD、前列腺素EE、促甲状腺素237、高密度脂蛋白的主要功能是：（）A、运输外源性甘袖三酯B、运输内源性甘袖三酯C、转运胆固醇D、转运游离脂肪酸E、逆向转运胆固醇38、不抑制脂肪酸合成的激素是：（）A、胰岛素B、胰高血糖素C、肾上腺素D、生长素E、促甲状腺素39、关于酮体的叙述，哪项是正确的？（）A、酮体是肝内脂肪酸大量分解产生的异常中间产物，可造成酮症酸中毒B、各组织细胞均可利用乙酰CoA合成酮体，但以肝内合成为主C、酮体只能在肝内生成，肝外氧化D、合成酮体的关键酶是HMGCoA还原酶E、酮体氧化的关键是乙酰乙酸转硫酶40、脂肪大量动员时肝内生成的乙酰CoA主要转变为：（）A、葡萄糖B、胆固醇C、脂肪酸D、酮体E、丙二酰CoA41、下列氨基酸中不属于必需氨基酸的是（）A、甘氨酸B、蛋氨酸C、赖氨酸D、精氨酸E、组氨酸42、下列哪一种氨基酸与尿素循环无关？（）A、赖氨酸B、天冬氨酸C、鸟氨酸D、瓜氨酸E、精氨酸43、肌肉中氨基酸脱氨基作用的主要方式是：（）A、嘌呤核苷酸循环B、谷氨酸氧化脱氨基作用C、转氨基作用D、鸟氨酸循环E、转氨基与谷氨酸氧化脱氨基的联合44、体内氨的主要来源是：（）A、氨基酸脱氨基作用B、肠道细菌产生并加以吸收C、谷氨酰胺在肾分解产生D、胺类分解E、血中尿素水解45、对幼畜是必需而对成年家畜则为非必需的氨基酸是：（）A、异亮氨酸、亮氨酸B、藕氨酸、蛋氨酸C、苯丙氨酸、苏氨酸D、精氨酸、组氨酸E、色氨酸、缬氨酸46、DNA复制时，子链的合成是：（）A、一条链5′→3′，另一条链3′→5′B、两条链均为3′→5′C、两条链均为5′→3′D、两条链均为连续合成E、两条链均为不连续合成47、核酸中核苷酸之间的连接方式是：（）A、2′，3′磷酸二酯键B、糖苷键C、2′，5′磷酸二酯键D、肽键E、3′，5′磷酸二酯键48、核酸中核苷酸之间的连接方式是：（）A、磷酸酯键B、3＇，5＇磷酸二酯键C、2＇，5＇磷酸二酯键D、肽键E、糖苷键49、DNA指导的RNA聚合酶由数个亚基组成，其核心酶的组成是（）A、α2β2B、α2ββ'ω C、α2β' D、αββ' E、αβ50、体内进行嘌呤核苷酸从头合成最主要的组织是：（）A、胸腺B、小肠粘膜C、肝D、脾E、骨髓四、判断题1. tRNA氨基酸臂3’-末端的最后3个碱基是CCG。
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生化复习资料考试：名：10个（三、四）选：10个（不含1、6、11、12）3章重点维生素的载体、作用，嘌呤、嘧啶合成区别，核糖作用，一碳基团载体，ACP，载体蛋白，乙酰辅酶A缩化酶，生物素填：20空（1、2、8）简答：3个（1、6、7、8）简述：3个（9、10、11、12）血糖来源和去路，葡萄糖6-磷酸的交叉途径实验与计算：（1、7）一、名词解释1、肽键：是一分子氨基酸的羧基与另一分子氨基酸的氨基脱水缩合而成的酰胺键（-CO-NH-），称为肽键。
是蛋白质结构中的主要化学键（主键）2、盐析：3、酶的活性中心：在一级结构上可能相距甚远，甚至位于不同肽链上的基团，通过肽链的盘绕、折叠而在空间构象上相互靠近，形成的具有一定的构象，直接参与酶促反应的区域。
又称酶活性部位4、米氏常数：是反应最大速度一半时所对应的底物浓度,即当v = 1/2Vm时，Km = S意义：Ｋm越大，说明E和S之间的亲和力越小，ES复合物越不稳定。
米氏常数Km对于酶是特征性的。
每一种酶对于它的一种底物只有一个米氏常数。
5、氧化磷酸化：是在电子传递过程中进行偶联磷酸化，又叫做电子传递水平的磷酸化。
6、底物水平磷酸化：是直接由底物分子中的高能键转变成A TP末端高能磷酸键叫做底物水平的磷酸化。
7、呼吸链：线粒体能将代谢物脱下的成对氢原子(2H)通过多种酶和辅酶的链锁反应体系逐步传递,最后与激活的氧结合为水,由于该过程利用氧气与细胞呼吸有关,所以将这一传递体系叫做呼吸链。
8、生物氧化：糖类、脂肪和蛋白质等有机化合物在生物体内经过一系列的氧化分解，生成CO2和水释放能量的总过程叫做生物氧化。
9、葡萄糖异生作用：由非糖前体物质合成葡萄糖的过程。
10、戊糖磷酸通路：指机体某些组织以6-磷酸葡萄糖为起始物在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化下形成6-磷酸葡萄糖酸进而代谢生成磷酸戊糖为中间代谢物的过程。
11、激素敏感激酶：12、酮体：脂肪酸在肝脏中氧化分解所生成的乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮三种中间代谢产物，统称为酮体。
13、饲料蛋白质的互补作用：把原来营养价值较低的不同的蛋白质饲料混合使用，可能提高其营养价值和利用率。
14、氮平衡：是反映动物摄入氮和排除氮之间的关系以衡量机体蛋白质代谢概况的指标。
15、从头合成途径：利用氨基酸等作为原料合成16、补救合成途径：利用体内游离的碱基或核苷合成17、随后链：不连续合成，在RNA引物基础上分段合成DNA小片段（冈崎片段），方向与解链方向相反，它的模板DNA链是3’——5’链。
18、前导链:为连续合成，合成方向与解链方向一致，它的模板DNA链是5’——3’链。
19、复制叉：复制DNA分子的Y形区域。
在此区域发生链的分离及新链的合成。
20、密码子：21、操纵子：在转录水平上控制基因表达的协调单位，包括启动子、操纵基因和在功能上相关的几个结构基因。
22、信号肽：23、共价修饰：某种小分子基因可以供价结合到被修饰酶的特定氨基酸残基上，引起酶分子构象变化，从而调节代谢的方向和速度。
24、变构酶：具有变构调节作用的酶叫变构酶25、变构调节：某些物质能与酶分子上的调节部位特异结合，引起酶蛋白分子发生构象的改变，从而改变酶的活性，这种现象称为酶的变构调节。
26、β-氧化：脂肪酸的β-氧化作用是脂肪酸在一系列酶的作用下，在α碳原子和β碳原子之间断裂，B碳原子氧化成羧基，生成含2个碳原子的乙酰辅酶A和比原来少2个碳原子的脂肪酸。
27、脂类代谢：28、脂肪动员：指脂肪组织中的脂肪被一系列脂肪酶水解为脂肪酸和甘油并释放人血液中供其他组织利用的过程。
29、转氨基作用：转氨基作用是α-氨基酸和酮酸之间氨基的转移作用30、尿素循环：氨转变为尿素是一个循环反应过程，又称为鸟氨酸循环31、Tm值：DNA稀溶液加热溶解时的中点温度，称为融解温度。
32、核苷酸连接线：33、基因突变：由于物理或化学因素的作用，引起DNA分子中核苷酸种类、数量或顺序的改变成为基因突变。
34、DNA重组：35、氨基酸的活化：氨基酸在酶催化作用下，同ATP作用，产生带有高能键的活化氨基酸的过程。
36、简并性：由多种密码子代表一个氨基酸的现象成为简并37、酶促化学修饰：酶蛋白链上的某些化学基团可在另一种酶的催化下发生可逆的共价修饰，从而引起酶活性的改变，这种作用称为酶促化学修饰二、知识点2、第二信使。
3、变构酶不遵循米氏常数。
4、肽链加上一个氨基酸需3个A TP5、遗传密码的特性：方向性、无标点性、简并性、通用性。
6、红细胞代谢特点、终产物。
2ATP 、2NADPH 、少量核糖核酸1.糖酵解①没有糖原的贮存 ②胞膜上有运载葡萄糖的载体 ③能量用于维持离子泵/胞膜可塑性/谷胱甘肽合成及核苷酸的补救合成等。
2.甘油酸-2,3-二磷酸支路 生理功能是影响血红蛋白与氧的结合与释放。
3.戊糖磷酸通路7、呼吸链电子传递载体：b-c 1-c-a-a 3-o 28、脂肪酸的氧化分解过程，包括脂肪酸的活化，活化的脂肪酸经β-氧化生成乙酰CoA ，以及乙酰CoA 进入三羧酸循环氧化分解成二氧化碳和水三个过程。
9、β—氧化：脂酰CoA 在线粒体的基质中进行氧化分解。
每进行一次β-氧化，需要经过脱氢、水化、再脱氢和硫解四步反应，同时释放出1分子乙酰CoA 。
反应产物是比原来的脂酰CoA 减少了2个碳的新的脂酰CoA 。
如此反复进行，直至脂酰CoA 全部变成乙酰CoA 。
10、乙酰辅酶A ：12 A TP NADH ：3 A TP FAD ：2 ATP11、嘌呤合成原料及途径：磷酸核糖、天冬氨酸、谷氨酰胺、甘氨酸、一碳基团、二氧化碳在核糖磷酸分子的第一个C 原子上逐步增加原子生成次黄嘌呤，然后在转变为其他的嘌呤。
即：甘油-3-磷酸 核糖磷酸 还原型辅酶I 谷胱甘肽和高铁血红蛋白的还原 磷酸 核糖 嘌呤环 IMP AMP GMP嘧啶合成原料及途径：先合成嘧啶环，然后再与核糖磷酸相连而成。
12、蛋白质合成途径（核蛋白体循环）：合成起始、肽链延伸、合成终止。
13、肽链延伸包括：进位、转肽、移位。
14、蛋白质加工和剪切是在细胞器和细胞液中。
15、操纵子包括：调节基因、结构基因、控制元件（启动子和操纵子）三、简答：1、原核生物与真核生物翻译起始阶段有何异同?答：相同之处：(1)都需生成翻译起始复合物；(2)都需多种起始因子参加；(3)翻译起始的第一步都需核糖体的大、小亚基先分开；(4)都需要mRNA 和氨酰–tRNA 结合到核糖体的小亚基上；(5)mRNA 在小亚基上就位都需一定的结构成分协助；(6)小亚基结合mRNA 和起始tRNA 后，才能与大亚基结合；(7)都需要消耗能量。
不同之处：(1)真核生物核糖体是80S(40S+60S)；elf 种类多(10多种)；起始氨酰–tRNA是Met –tRNA(不需甲酰化)，mRNA 没有SD 序列；mRNA 在小亚基上就位需5，端帽子结构和帽结合蛋白以及elF2；小亚基与起始氨酰–tRNA 结合后。
(2)原核生物核糖体是70S(30S+50S)；IF 种类少(3种)；起始氨酰–tRNA 是fMet –tRNA(需甲酰化)；需SD 序列与16S –tRNA 配对结合，rps –1辨认识别序列；mRNA 先于Met –tRNA 结合到小亚基上，才与mRNA 结合。
2、概述原核生物基因表达调控的特点。
答：原核基因表达调控与真核存在很多共同之处，但因原核生物没有细胞核和亚细胞结构，其基因组结构要比真核生物简单，基因表达的调控因此也比较简单。
虽然原核基因的表达也受转录起始、转录终止、翻译调控及RNA 、蛋白质的稳定性等多级调控，但其表达开、关的关键机制主要发生在转录起始。
其特点包括以下3方面：(1) 因子决定RNA 聚合酶的识别特异性：原核生物只有一种RNA 聚合酶，核心酶催化转录的延长，o 。
亚基识别特异启动序列，即不同的因子协助启动不同基因的转录。
N3谷氨酰胺(2)操纵子模型的普遍性：除个别基因外，原核生物绝大多数基因按功能相关性成簇地连续排列在染色体上，共同组成一个转录单位即操纵子，如乳糖操纵子等。
一个操纵子含一个启动序列及数个编码基因。
在同一个启动序列控制下，转录出多顺反子mRNA。
(3)阻遏蛋白与阻遏机制的普遍性：在很多原核操纵子系统，特异的阻遏蛋白是控制启动序列活性的重要因素。
当阻遏蛋白与操纵基因结合或解离时，结构基因的转录被阻遏或去阻遏。
3、概述真核生物基因表达调控起始的特点。
答：同原核生物一样，真核基因表达调控的最基本环节也是转录起始，而且某些机制是相同的，但也存在明显差别：(1)RNA聚合酶：真核生物有3种RNA聚合酶，分别负责3种RNA转录。
(2)活性染色质结构变化：当基因被激活时，可观察到染色体相应区域发生结构和性质变化。
包括对核酸酶敏感，DNA拓扑结构变化，DNA碱基修饰变化和组蛋白变化。
(3)正调节占主导地位：真核RNA聚合酶对启动子的亲和力极小或根本没有实质性的亲和力，二者的结合必须依赖一种或多种激活蛋白。
尽管发现少量基因存在负性顺式作用元件，但普遍存在的是正性调节机制。
(4)转录与翻译分隔进行：真核细胞有胞核及胞质等区间分布，转录与翻译在不同亚细胞结构中进行。
(5)转录后加工：真核基因的内含子和外显子均被转录，内含子在转录后要被剪接去除，使外显子连接在一起，形成成熟的mRNA。
不同剪接方式可形成不同的mRNA，翻译出不同的多肽链。
因此，转录后加工是真核基因表达调控的另一重要环节。
4．糖代谢与脂类代谢的相互关系是什么?答：(1)糖转变为脂肪：糖酵解所产生的磷酸二羟丙酮还原后形成甘油，丙酮酸氧化脱羧形成乙酰辅酶A是脂肪酸合成的原料，甘油和脂肪酸合成脂肪。
(2)脂肪转变为糖：脂肪分解产生的甘油和脂肪酸，可沿不同的途径转变成糖。
甘油经磷酸化作用转变成磷酸二羟丙酮，再异构化变成3–磷酸甘油醛，后者沿糖酵解逆反应生成糖；脂肪酸氧化产生乙酰辅酶A，在植物或微生物体内可经乙醛酸循环和糖异生作用生成糖，也可经糖代谢彻底氧化放出能量。
(3)能量相互利用：磷酸戊糖途径产生的NADPH直接用于脂肪酸的合成，脂肪分解产生的能量也可用于糖的合成。
5．糖代谢与蛋白质代谢的相互关系是什么?答：(1)糖是蛋白质合成的碳源和能源：糖分解代谢产生的丙酮酸、o–酮戊二酸、草酰乙酸、磷酸烯醇式丙酮酸、4–磷酸赤藓糖等是合成氨基酸的碳架。
糖分解产生的能量被用于蛋白质的合成。
(2)蛋白质分解产物进入糖代谢：蛋白质降解产生的氨基酸经脱氨后生成酮酸，酮酸进入糖代谢可进一步氧化放出能量，或经糖异生作用生成糖。
6．蛋白质代谢与脂类代谢的相互关系是什么?答：(1)脂肪转变为蛋白质：脂肪分解产生的甘油可进一步转变成丙酮酸、酮戊二酸、草酰乙酸等，再经过转氨基作用生成氨基酸。