生物化学生物化学生物化学第三章酶
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第二节、酶促反应动力学
The Kinetics of Enzyme-Catalyzed Reaction
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*概念 研究各种因素对酶促反应速度的影响，并
加以定量的阐述。
*影响因素包括有 酶浓度、底物浓度、pH、温度、 抑制剂、激活剂等。
10
活化能(activation energy) ： 底物分子从初态转变到活化态所需的能量。
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能 量
一般催化剂催 化反应的活化能
底物
非催化反应活化能
酶促反应 活化能
反应总能量改变
产物
反应过程
酶促反应活化能的改变
11
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2、专一性(specificity)
绝对专一性(absolute specificity) ： 相对专一性(relative specificity) ： 立体异构专一性(stereo specificity)：
即 1IU= 1μmol/min
（2）国际单位Kat：1972年，指在最适条件下1秒钟内转化 1mol底物所需的酶量。
即 1 Kat=1mol/s
Kat和IU的换算关系：1 Kat=6×107 IU，
1 IU =16.67n Kat
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(3)比活力（specific activity） 酶的比活力（比活性）：每单位（一般是mg）蛋白质中的酶 活力单位数（酶单位/mg蛋白）。
模拟生物催化剂：
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二、酶的催化作用特点
(一)、酶与一般催化剂的共性
1、只能催化热力学上允许的反应，降低反应的活化能 2、不改变化学反应平衡常数 3、反应前后酶没有质和量的改变
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（二）、酶作为生物催化剂的特点
1、高效性
*酶的催化效率通常比非催化反应高108～1020倍，比一 般催化剂高107～1013倍。 *酶加速反应的机理是降低反应的活化能。
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绝对专一性
酶只作用于特定结构的底物，进行一种专一的反 应，生成一种特定结构的产物 。
如：
N 2H 脲 酶
O C + H 2 O
2 N H 3 + C O 2
N 2H 尿 素
N C H 3H 脲 酶
O C
+ H 2 O
N 2H 甲 基 尿 素
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立体异构专一性
乳酸脱氢酶（Lactate dehydrogenase）
辅助因子按其与酶蛋白结合的紧密程度分为
辅酶 (coenzyme): 结合疏松，可用透析或超滤的方法除去。
辅基 (prosthetic group): 与酶蛋结合紧密，不能用透析或超滤的方法除去。
酶蛋白和辅助因子单独存在均无催化活性，只有结合 为全酶才有催化活性。
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四、酶的分类
1、氧化还原酶类(oxidoreductases) 2、转移酶类 (transferases ) 3、水解酶类 (hydrolases) 4、裂解酶类 (lyases) 5、异构酶类( isomerases) 6、合成酶类 (ligases,synthetases)
CH3CHCOOH NAD+ OH
CH3CCOOH NADH H+ O
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3、反应条件温和
*酶促反应一般在常温、常压、中性pH 条件下进行。 *强酸、强碱、高温条件下条件，将引起酶的失活。
4、酶的催化活性可调节控制
*对酶生成与降解量的调节 *对酶活性的调节
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三、 酶的分子组成
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第一节、酶通论
General Disscusion of Enzyme
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一、酶的研究历史
*公元前两千多年，我国已有酿酒记载。
*1857年 Pasteur提出酒精发酵是酵母细胞活动的 结果。 *1897年 Buchner兄弟证明不含细胞的酵母汁也能 进行乙醇发酵。
5
*1926年 Sumner首次从刀豆中提出脲酶结晶。
对同一种酶来讲，比活力愈高则表示酶的纯度越高（含 杂质越少）。
比活力是评价酶纯度高低的一个指标。
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问题？
现有1g淀粉酶制剂，用水稀释1000mL,从中吸取0.5mL 测定该酶的活力，得知5分钟分解0.25g淀粉。计算每 克酶制剂所含的淀粉酶活力单位数。 （淀粉酶活力单位规定为：在最适条件下，每小时分 解1g淀粉的酶量为1个火力单位。）
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第三章 酶 Enzyme
1
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酶的概念
目前将生物催化剂（biocatalyst）分为两类： * 酶（ Enzyme）： * 核酶（ Ribozyme ）：RNA或DNA
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本章主要内容：
第一节、酶通论 第二节、酶促反应动力学 第三节、酶促反应的机理 第四节、酶的调节 第五节、维生素与辅酶
Sidney Altman Yale University New
Haven, CT, USA
2人共同获1989年诺贝尔化学奖。
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酶及生物催化剂概念的发展
蛋白质类： Enzyme
克隆酶、遗传修饰酶 蛋白质工程新酶
(天然酶、生物工程酶)
生物催化剂 核酸类：Ribozyme ; Deoxyribozyme （Biocatalyst） 抗体酶：（abzyme）
*单纯酶 (simple enzyme) *结合酶 (conjugated enzyme)
全酶 (holoenzyme)
酶蛋白 (apoenzyme) 决定反应的特异性
辅助因子(cofactor) 决定反应的种类与性质
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辅助因子(cofactor)
金属离子 小分子有机化合物
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*1930年 Northrop等得到了胃蛋白酶、胰蛋白酶 和胰凝乳蛋白酶的结晶。
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J.B.Sumner
J.H.Northrop
证明了酶是蛋白质
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*某些RNA有催化活性（ ribozyme，核酶）
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Thomas Cech University of Colorado at Boulder, USA
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五、酶的活性和活性单位
1、酶活力:又称为酶活性，指酶催化一定化学 反应的能力。 2、酶活力单位U （Unit）：又称酶单位，在规 定条件（最适条件）下，一定时间内催化完成一 定化学反应量所需的酶量。
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3、酶活力的表示方法
（1）国际单位IU：1961年，在最适条件下每分钟转化1μmol 底物所需要的酶量为一个酶活力单位。
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第二节、酶促反应动力学
The Kinetics of Enzyme-Catalyzed Reaction
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*概念 研究各种因素对酶促反应速度的影响，并
加以定量的阐述。
*影响因素包括有 酶浓度、底物浓度、pH、温度、 抑制剂、激活剂等。
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活化能(activation energy) ： 底物分子从初态转变到活化态所需的能量。
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能 量
一般催化剂催 化反应的活化能
底物
非催化反应活化能
酶促反应 活化能
反应总能量改变
产物
反应过程
酶促反应活化能的改变
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2、专一性(specificity)
绝对专一性(absolute specificity) ： 相对专一性(relative specificity) ： 立体异构专一性(stereo specificity)：
即 1IU= 1μmol/min
（2）国际单位Kat：1972年，指在最适条件下1秒钟内转化 1mol底物所需的酶量。
即 1 Kat=1mol/s
Kat和IU的换算关系：1 Kat=6×107 IU，
1 IU =16.67n Kat
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(3)比活力（specific activity） 酶的比活力（比活性）：每单位（一般是mg）蛋白质中的酶 活力单位数（酶单位/mg蛋白）。
模拟生物催化剂：
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二、酶的催化作用特点
(一)、酶与一般催化剂的共性
1、只能催化热力学上允许的反应，降低反应的活化能 2、不改变化学反应平衡常数 3、反应前后酶没有质和量的改变
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（二）、酶作为生物催化剂的特点
1、高效性
*酶的催化效率通常比非催化反应高108～1020倍，比一 般催化剂高107～1013倍。 *酶加速反应的机理是降低反应的活化能。
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绝对专一性
酶只作用于特定结构的底物，进行一种专一的反 应，生成一种特定结构的产物 。
如：
N 2H 脲 酶
O C + H 2 O
2 N H 3 + C O 2
N 2H 尿 素
N C H 3H 脲 酶
O C
+ H 2 O
N 2H 甲 基 尿 素
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立体异构专一性
乳酸脱氢酶（Lactate dehydrogenase）
辅助因子按其与酶蛋白结合的紧密程度分为
辅酶 (coenzyme): 结合疏松，可用透析或超滤的方法除去。
辅基 (prosthetic group): 与酶蛋结合紧密，不能用透析或超滤的方法除去。
酶蛋白和辅助因子单独存在均无催化活性，只有结合 为全酶才有催化活性。
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四、酶的分类
1、氧化还原酶类(oxidoreductases) 2、转移酶类 (transferases ) 3、水解酶类 (hydrolases) 4、裂解酶类 (lyases) 5、异构酶类( isomerases) 6、合成酶类 (ligases,synthetases)
CH3CHCOOH NAD+ OH
CH3CCOOH NADH H+ O
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3、反应条件温和
*酶促反应一般在常温、常压、中性pH 条件下进行。 *强酸、强碱、高温条件下条件，将引起酶的失活。
4、酶的催化活性可调节控制
*对酶生成与降解量的调节 *对酶活性的调节
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三、 酶的分子组成
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第一节、酶通论
General Disscusion of Enzyme
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一、酶的研究历史
*公元前两千多年，我国已有酿酒记载。
*1857年 Pasteur提出酒精发酵是酵母细胞活动的 结果。 *1897年 Buchner兄弟证明不含细胞的酵母汁也能 进行乙醇发酵。
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*1926年 Sumner首次从刀豆中提出脲酶结晶。
对同一种酶来讲，比活力愈高则表示酶的纯度越高（含 杂质越少）。
比活力是评价酶纯度高低的一个指标。
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问题？
现有1g淀粉酶制剂，用水稀释1000mL,从中吸取0.5mL 测定该酶的活力，得知5分钟分解0.25g淀粉。计算每 克酶制剂所含的淀粉酶活力单位数。 （淀粉酶活力单位规定为：在最适条件下，每小时分 解1g淀粉的酶量为1个火力单位。）
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第三章 酶 Enzyme
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酶的概念
目前将生物催化剂（biocatalyst）分为两类： * 酶（ Enzyme）： * 核酶（ Ribozyme ）：RNA或DNA
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本章主要内容：
第一节、酶通论 第二节、酶促反应动力学 第三节、酶促反应的机理 第四节、酶的调节 第五节、维生素与辅酶
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Haven, CT, USA
2人共同获1989年诺贝尔化学奖。
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酶及生物催化剂概念的发展
蛋白质类： Enzyme
克隆酶、遗传修饰酶 蛋白质工程新酶
(天然酶、生物工程酶)
生物催化剂 核酸类：Ribozyme ; Deoxyribozyme （Biocatalyst） 抗体酶：（abzyme）
*单纯酶 (simple enzyme) *结合酶 (conjugated enzyme)
全酶 (holoenzyme)
酶蛋白 (apoenzyme) 决定反应的特异性
辅助因子(cofactor) 决定反应的种类与性质
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辅助因子(cofactor)
金属离子 小分子有机化合物
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*1930年 Northrop等得到了胃蛋白酶、胰蛋白酶 和胰凝乳蛋白酶的结晶。
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J.B.Sumner
J.H.Northrop
证明了酶是蛋白质
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*某些RNA有催化活性（ ribozyme，核酶）
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五、酶的活性和活性单位
1、酶活力:又称为酶活性，指酶催化一定化学 反应的能力。 2、酶活力单位U （Unit）：又称酶单位，在规 定条件（最适条件）下，一定时间内催化完成一 定化学反应量所需的酶量。
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3、酶活力的表示方法
（1）国际单位IU：1961年，在最适条件下每分钟转化1μmol 底物所需要的酶量为一个酶活力单位。