蛋白质的理化性质汇总

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蛋白质的理化性质

重金属离子及生物碱试剂等。
• 应用举例 ➢ 临床医学上，变性因素常被应用来消毒及灭菌。 ➢ 此外, 防止蛋白质变性也是有效保存蛋白质制剂（如疫苗等）的必要条件。
若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为复性(renaturation) 。
去除尿素、 β-巯基乙醇
第二节蛋白质的理化性质
蛋白质的理化性质
一、蛋白质的两性解离
蛋白质分子除两端的氨基和羧基可解离外，氨基酸残基侧链中某些基团，在一定的溶液pH条件下都可解离成带负电荷或正电荷的基团。
* 蛋白质的等电点( isoelectric point, pI)
当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。
天然状态，有催化活性
尿素、 β-巯基乙醇
非折叠状态，无活性
* 蛋白质沉淀在一定条件下，蛋白疏水侧链暴露在外，肽链融会相互缠绕继而聚集，因而从溶液中析出。变性的蛋白质易于沉淀，有时蛋白质发生沉淀，但并不变性。 * 蛋白质的凝固作用(protein coagulation) 蛋白质变性后的絮状物加热可变成比较坚固的凝块，此凝块不易再溶于强酸和强碱中。
R CH COOH NH2
R CH COOH +OH-
NH3+
+H+
R CH COO- +OH- R CH COO-
NH3+
+H+
NH2
pH<pI
阳离子
pH=pI
氨基酸的兼性离子
pH>pI
阴离子
二、蛋白质的胶体性质

蛋白质的理化性质和分类

• • • • •
3、蛋白质沉淀的方法：（1）盐析法（2）有机溶剂沉淀法（3）某些酸类沉淀法（4）重金属盐沉淀法
（1）盐析法
• 定义：向蛋白质溶液中加入一定浓度的中性盐，可破坏蛋白质表面的水化膜并中和电荷，从而使蛋白质从溶液中析出的现象称为盐析 • 一般用盐析法分离出来的蛋白质不变性，故常用于天然蛋白质的分离 • 盐析时若将该溶液的PH调至该蛋白质的等电点则效果更佳
二、蛋白质的分类
• (一)根据蛋白质形状 • 1.纤维状蛋白质 • 2.球状蛋白质
• (二)根据蛋白质组成成分 • 1.单纯蛋白质 • 根据来源及理化性质，可分为清蛋白、球蛋白、谷蛋白、醇溶谷蛋白、精蛋白、组蛋白、硬蛋白 • 2.结合蛋白质 = 蛋白质部分 + 非蛋白质部分（辅基） • 根据辅基不同，结合蛋白可分为核蛋白、糖蛋白、脂蛋白、色蛋白、磷蛋白、金属蛋白
蛋白质的胶体性质
• 颗粒大小达1~100nm之间，属胶体。因此溶于水，成为亲水胶体。 • 稳定亲水胶体的因素：水化膜表面电荷
不通透性：半透膜透析原理：
透析
• 将蛋白质溶液（不纯）放入透析袋中，放在流水中（纯水），让低分子杂质（如盐类）透过半透膜扩散入水内，蛋白质则留在袋中，质负离子结合成不溶性的蛋白质盐而沉淀 • 此法常引起蛋白质变性 • 临床上可利用这性质抢救重金属盐中毒的病人，如口服牛奶、蛋清等，然后把生成的不溶性蛋白质盐排出体外
（三）凝固作用加热使蛋白质变性并结成凝块，此凝块不在溶于强酸和强碱中，这种现象称为蛋白质的凝固作用。凝固其实是蛋白质变性后不可进一步发展的不可逆的结果。
几种蛋白质的等电点
电泳
定义：溶液中带电粒子在电场中向电性相反的电极移动的现象。

蛋白质的理化性质和生物学特性

第二节蛋白质的理化性质和生物学特性一、蛋白质的胶体性质蛋白质是高分子化合物，分子量一般在10kD～1000kD。

根据测定所知，如分子量为34.5kD的球状蛋白，其颗粒的直径为4.3nm。

所以，蛋白质分子颗粒的直径一般在1～100nm，在水溶液中呈胶体溶液，具有丁铎尔现象、布朗运动、不能透过半透膜、扩散速度减慢、粘度大等特征。

蛋白质分子表面含有很多亲水基团，如氨基、羧基、羟基、巯基、酰胺基等，能与水分子形成水化层，把蛋白质分子颗粒分隔开来。

此外，蛋白质在一定pH溶液中都带有相同电荷，因而使颗粒相互排斥。

水化层的外围，还可有被带相反电荷的离子所包围形成双电层，这些因素都是防止蛋白质颗粒的互相聚沉，促使蛋白质成为稳定胶体溶液的因素。

蛋白质分子不能透过生物膜的特点，在生物学上有重要意义，它能使各种蛋白质分别存在于细胞内外不同的部位，对维持细胞内外水和电解质分布的平衡、物质代谢的调节都起着非常重要的作用。

另外，利用蛋白质不能透过半透膜的特性，将含有小分子杂质的蛋白质溶液放入半透膜袋内，然后将袋浸于蒸馏水中，小分子物质由袋内移至袋外水中，蛋白质仍留在袋内，这种方法叫做透析。

透析是纯化蛋白质的方法之一。

二、蛋白质的两性性质蛋白质和氨基酸一样，均是两性电解质，在溶液中可呈阳离子、阴离子或兼性离子，这取决于溶液的pH值、蛋白质游离基团的性质与数量。

当蛋白质在某溶液中，带有等量的正电荷和负电荷时，此溶液的pH值即为该蛋白质的等电点(pI)。

当pH偏酸时，蛋白质分子带正电荷。

相反，pH偏碱，蛋白质分子带负电荷（图2-2-1）图2-2-1 蛋白质的两性电离蛋白质溶液的pH值在等电点时，蛋白质的溶解度、黏度、渗透压、膨胀性及导电能力均最小，胶体溶液呈最不稳定状态。

凡碱性氨基酸含量较多的蛋白质，等电点往往偏碱，如组蛋白和精蛋白。

反之，含酸性氨基酸较多的蛋白质如酪蛋白、胃蛋白酶等，其等电点往往偏酸。

人体内血浆蛋白质的等电点大多是pH 5.0左右。

蛋白质的理化性质

蛋白质变性作用不仅广泛应用于生产实践，而且在理论上对阐明蛋白质结构与功能的关系等问题具有重要意义。蛋白质变性作用有有利的一面，也有不利的一面。有利的方面可充分利用，不利的方面则需竭力阻止。
五、蛋白质的紫外吸收
大部分蛋白质均含有带芳香环的苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸。这三种氨基酸的在280nm 附近有最大吸收值。因此，大多数蛋白质在280nm 附近显示强的吸收。利用这个性质，可以对蛋白质进行定性鉴定。
COO- H+ P
NH3+
COOH P
Cl3CCOO-
COOH P
NH3+
NH3+¡¤- OOC CCl3
蛋白质复合盐
生化检验工作中。常用此类试剂沉淀蛋白质。
（5）热凝固沉淀蛋白质
蛋白质受热变性后，在有少量盐类存在或将pH调至等电点，则很容
易发生凝固沉淀。
原因可能由于变性蛋白质的空间结构解体，疏水基团外露，水膜破坏，同时由于等电点破坏了带电状态等而发生絮结沉淀。
天然蛋白质分子由于受各种物理和化学因素的影响，有序的空间结构被破坏，致使蛋白质的理化性质和生物学性质都有所改变，但并不导致蛋白质一级结构的破坏。这种现象称为蛋白质的变性作用。变性的蛋白质叫做变性蛋白质，变性蛋白质的分子量不变。 2、变性因素
⑴物理因素。如：加热、紫外线照射、X射线照射、超声波、高压、剧烈摇荡、搅拌、表面起泡等。
⑵化学因素。如：强酸、强碱、脲素、重金属盐、三氯醋酸、乙醇、胍、表面活性剂、生物碱试剂等，都可引起蛋白质的变性。
3、变性的原因可概括如下： ⑴蛋白质分子的副键破坏，致使其空间结构发生变化。 ⑵蛋白、-NH2等与某些化学试剂发生反应。
分离提取蛋白质常用硫酸铵[（NH4）2SO4]、硫酸钠(Na2SO4)、氯化钠( NaCl)、硫酸镁(MgSO4)等中性盐来沉淀蛋白质，这种沉淀蛋白质的方法叫盐析法。

蛋白质的理化性质(二)

蛋白质的理化性质（二）引言：蛋白质是生物体内最重要的有机物之一，它具有多种复杂的理化性质。

在本文中，我们将详细介绍蛋白质的理化性质，包括其酸碱性、溶解性、热稳定性、氧化还原性和聚合性等方面。

正文：1. 酸碱性：- 蛋白质的酸碱性来源于其氨基酸残基中的氨基和羧酸基，并受到溶液pH的影响。

- 在酸性条件下，蛋白质带正电荷，容易与带负电荷的物质相互作用。

- 在碱性条件下，蛋白质带负电荷，容易与带正电荷的物质相互作用。

2. 溶解性：- 蛋白质的溶解性受到其成分和物理条件的影响，如溶液离子强度、温度和pH等。

- 水是蛋白质最常见的溶剂，但特定条件下，蛋白质也可以溶解于有机溶剂中。

- 蛋白质的溶解性对其功能和应用具有重要意义。

3. 热稳定性：- 蛋白质在高温下容易发生变性，失去原有的结构和功能。

- 高温可以引起蛋白质内部的氢键和疏水作用的破坏。

- 不同蛋白质对温度的敏感性不同，有些蛋白质可以在高温下保持一定的稳定性。

4. 氧化还原性：- 蛋白质中的部分氨基酸残基可以参与氧化还原反应，如半胱氨酸（Cys）和甲硫醇（Met）等。

- 氧化还原反应可以改变蛋白质的构象和功能。

- 氧化还原平衡在细胞代谢和疾病发展中起着重要的调节作用。

5. 聚合性：- 蛋白质具有聚合的能力，可以通过非共价相互作用形成多聚体结构。

- 蛋白质的聚合对于其功能和稳定性至关重要。

- 一些蛋白质可以通过聚合来形成纤维或胶状物质。

总结：蛋白质具有复杂的理化性质，包括酸碱性、溶解性、热稳定性、氧化还原性和聚合性。

深入理解蛋白质的理化性质对于揭示其结构、功能和应用具有重要意义。

此外，这些性质也与蛋白质在细胞内的代谢过程和疾病发展中起着关键的调节作用。

蛋白质的物理和化学性质

三、蛋白质的物理(wùlǐ)和化学性质1、呈色反应（1）双缩脲反应(fǎnyìng)(Biuret Reaction)蛋白质在碱性溶液中与硫酸铜作用(zuòyòng)呈现紫红色，称双缩脲反应。

凡分子中含有两个以上-CO-NH-键的化合物都呈此反应，蛋白质分子中的氨基酸是以肽键相连(xiānɡ lián)，因此，所有蛋白质都能与双缩脲试剂发生反应。

(2) 茚三酮反应(fǎnyìng)(Ninhydrin Reaction)α-氨基酸与水合茚三酮(苯丙环三酮戊烃)作用时，产生蓝色反应，由于蛋白质是由许多α-氨基酸组成的，所以也呈此颜色反应。

(3)米伦反应(Millon Reaction)蛋白质溶液中加入米伦试剂(亚硝酸汞、硝酸汞及硝酸的混和液)，蛋白质首先沉淀，加热则变为红色沉淀，此为酪氨酸的酚核所特有的反应，因此含有酪氨酸的蛋白质均呈米伦反应。

(4) 黄蛋白反应蛋白质遇浓硝酸会变黄，这一反应(fǎnyìng)为苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸等含苯环的氨基酸所特有。

这些反应(fǎnyìng)都是蛋白质中各种氨基酸侧链的反应，这些呈色反应被广泛应用于定性和定量地测定蛋白质。

2. 水合(shuǐhé)作用蛋白质中有许多极性基团，它们能与水分子形成氢链，从而使蛋白质成为高度水化的分子。

这些(zhèxiē)水也就成为结合水。

溶液(róngyè)的PH值对蛋白质的水化作用有显著影响，在等电点时，整个蛋白质分子呈电中性，水化作用最弱，因而蛋白质的溶解度最小。

蛋白质的水合作用很重要，肉制品加工(jiā gōng)的重要指标“持水能力(nénglì)”就取决于蛋白质水合(shuǐhé)能力的强弱。

3.沉淀(chéndiàn)性蛋白质溶液相当稳定，经长时间的搁置也不会发生沉淀，这在很大程度上是由于蛋白质的水化作用，所以要破坏蛋白质的稳定性使其沉淀，就必须去除蛋白质分子表面(biǎomiàn)的水化层。

蛋白理化性质

第一章蛋白质与核酸的化学第三节蛋白质的理化性质一、蛋白质的两性解离和等电点当蛋白质处于某一PH溶液时，蛋白质分子上正、负电荷相等，净电荷为零，蛋白质为兼性离子，此时PH之称为该蛋白质的等电点。

含碱性氨基酸，PI高；含酸性氨基酸PI低。

二、蛋白质的高分子性质蛋白质分子量从一万到十万。

蛋白质亲水胶体溶液的稳定是分子表面水化层和电荷层。

三、蛋白质的变性与凝固1、蛋白质的变性蛋白质在某些理化因素影响下，其特定空间结构破坏而导致理化性质改变和生物活性丧失称为蛋白质的变性。

（1）物理因素与变性①热变性提高温度对天然蛋白质最重要的影响是促使它们的结构发生变化。

②辐射变性如果射线的能量足够高，也会导致蛋白质构象的转变。

③运动变性由振动、捏合、打擦产生的机械运动会破坏蛋白质分子的结构，从而使蛋白二、质变性。

（例如：打鸡蛋）④高压变性高压变形发生的原因主要是蛋白质的柔性及可压缩性。

（2）化学因素与变性①PH值与变性极端PH 肿胀、展开PI 易聚集、沉淀②表面活性剂与变性③有机溶质与变性有机溶质（尿素等）诱导蛋白质变性④有机溶剂与变性大多数有机溶剂被认为是蛋白质的变形剂⑤金属离子与变性2、蛋白质的胶体性质（1）蛋白质胶体溶于水的蛋白质能形成稳定的亲水胶体，统称为蛋白质溶胶。

常见的豆浆、鸡蛋清、牛奶、肉冻蛋白质的体积很大，而且由于水化作用是蛋白质分子表面带有水化层，更增大了分子体积，粘度比一般小分子溶液大得多。

如果蛋白质分子带有电荷，增加了水化层的厚度，则溶胶粘度变得更大。

蛋白质溶胶有较大吸附能力。

（2）蛋白质凝胶食品中许多蛋白质以您胶状态存在，如新鲜的鱼肉，禽肉、皮、筋、水产动物、豆腐制品及面筋制品等，可以看成水分子散在蛋白质凝胶的网络结构中，他们有一定的弹性、韧性和可加工性。

（3）溶胶与凝胶的相互关系蛋白质在生物体内常以溶胶和凝胶两种状态存在，入蛋清和蛋白，肉酱内的蛋白质和肌肉纤维。

蛋白质溶胶能发生胶凝作用形成凝胶，形成凝胶的过程中，蛋白质分子的多肽链之间各集团以副键相互交联，形成网络结构，水份充满网络结构之间不析出。

蛋白质的理化性质

解
和 • 在不同的pH环境下，蛋白质的电学性质
电泳
不同。蛋白质在等电点pH条件下，不发
现象
生电泳现象。利用蛋白质的电泳现象，可以将蛋白质进行分离纯化。
对于溶液中蛋白质颗粒，
pH=pI时，蛋白质净电荷为零，蛋白质分子在电场中不移动
pH＞pI时，蛋白质净电荷为负，蛋白质分子在电场中向阳极移动
§1.4 蛋白质的理化性质
一、蛋白质的胶体性质
蛋白质是高分子化合物，由于分子量大，它在水溶液中所形成的颗粒直径约为1 －100nm。胶体溶液具有布朗运动、丁达尔现象、电泳现象、不能透过半透膜以及具有吸附能力等特性。
利用蛋白质不能透过半透膜的性质，可以对蛋白质进行纯化，这是提纯蛋白质的一种常用方法。
• 物理性质改变，如：溶解度降低，粘度升高，失去结晶能力，旋光值改变。
• 化学性质改变，如：蛋白质变性时，有些原来在分子内部包藏而不易与化学试剂起反应的侧链活性基团，由于结构的伸展松散而暴露，易与化学试剂反应。（如-SH、咪唑基、-OH）。
• 生物化学性质改变：蛋白质变性后，分子结构伸展松散，易为蛋白质水解酶所分解。
用 • 如加热沉淀、强酸碱沉淀、重金属盐沉
淀和生物碱沉淀等都属于不可逆沉淀。
七、分子量的测定
蛋白质分子量范围在6000－1.0×106
① 根据化学组成测分子量
用化学分析方法测出蛋白质中某一微量元素的含量。并假设蛋白质分子中含有一个被测元素的原子，则可由此计算出蛋白质的最低分子量。
例：猪心细胞色素C含铁量0.43％，求其最低分子量。解： Cyt C(Mw)=55.85/0.43%=13000
有机酸
有机溶剂
结絮和凝固是变性深刻化的体现。

第三章第二节蛋白质理化性质

Un-ionized form
4
Tab. Weak acid groups of the amino acids present in proteins
α-Carboxyl
Conjugate Acid R-COOH
Conjugate Approximate pKa
R-COO-
2.1±0.5
Non-α-carboxyl (Asp,Glu)
17
热变性： 50-60℃以上加热引起的蛋白质变性。可逆、不可逆；多数为凝聚和沉淀的不可逆变性。次级键变化。
• 酸和碱变性：酸和碱与蛋白质上的碱性或酸性氨基酸残基相互作用，
使维持蛋白质构型的分子内有利的荷电吸引力变成静电排斥作用，因而导致结构松散。
• 蛋白质一般在pH 4-10范围内稳定（等电点附近比较稳定），超过这
生物化学性质改变：蛋白质变性后，分子结构伸展松散，易为蛋白质水解酶所分解。
20
变性蛋白质
变性的可逆性可逆变性：除去变性因素，蛋白质空间结构
可以恢复原状。不可逆变性：除去变性因素，蛋白质空间结
构不能恢复原状。
21
4．变性的可逆性
轻度变性可逆，过度变性不可逆。
胃蛋白酶加热至80℃－90℃时，变性、无消化蛋白质的能力，失去溶解性。如将温度下降到37℃，就复性，又恢复溶解性和消化蛋白质的能力。但如变性时间加长，条件加剧，变性程度加深，就成为不可逆变性。
8
3．等电点的测定
9
4. 等离子点等离子点是蛋白质在不含其它溶质的纯水中，蛋白质
所带净电荷为零时的溶液的pH值。等离子点是一个特征常数。
蛋白质在纯水中的等电点为等离子点.
10
（三）电泳

蛋白质的理化性质

蛋白质的理化性质蛋白质是一类高分子生物大分子化合物，由氨基酸分子结合而成。

下面将从化学、物理、生化等方面来介绍蛋白质的理化性质。

1. 氨基酸的性质氨基酸是蛋白质的基本组成单位，其分子结构具有酸性和碱性两部分，分别是羧基和氨基。

氨基酸的酸性和碱性反应性决定蛋白质的异性和电性。

氨基酸的酸性基团和碱性基团在不同的环境下会存在不同的离子形式，从而影响蛋白质的电性质。

2. 构象的性质蛋白质的构象是指氨基酸之间的立体构型，决定了蛋白质的特殊结构和功能。

蛋白质的构象主要由五种不同层次的结构组成，包括原生构象、二级构象、三级构象、四级构象和超级结构。

每一层次的构象都有一定的稳定性和特殊结构，是蛋白质功能和特性的决定因素。

3. 溶解和凝固的性质蛋白质在水中具有一定的溶解性，但可能会因为温度、pH值、离子强度等因素的改变而发生凝固。

这种溶解或凝固的性质取决于蛋白质的特殊结构以及其所处环境。

当蛋白质分子与水分子之间的相互作用受到破坏或受到特定溶剂或离子的作用时，蛋白质分子会转化为凝胶态或沉淀态。

4. 热力学性质蛋白质分子的热力学性质涉及其结构及其所处溶液环境的物理化学性质，可用于研究蛋白质折叠和复性过程。

蛋白质的热力学性质包括热容量、热稳定性、相转化、热解离等。

这些性质的变化与蛋白质结构的稳定性和功能密切相关。

蛋白质的光学性质主要表现为它们具有的吸收、发射光线的光学行为。

蛋白质的吸收和发射光束涉及其分子内的色团，这些分子内的色团主要由氨基酸的芳香族侧链所构成。

蛋白质的光学性质可以利用光谱分析来研究蛋白质的结构和功能。

综上所述，蛋白质的理化性质是多方面的，包括氨基酸的性质、构象的性质、溶解和凝固的性质、热力学性质以及光学性质等，这些性质的变化都会导致蛋白质的性质和功能的变化。

因此，对蛋白质的理化性质进行研究对于理解蛋白质的结构、功能与机制具有重要意义。

蛋白质的理化性质

六、蛋白质的理化性质
1、两性解离溶液的pH大于某一蛋白质的等电点时，该蛋白质颗粒带负电荷，反之带正电。

R-CH-COOH→等电点（PI）→R-CH-COO—
▕净电荷为0 ▕
NH3+ NH2
2、胶体性质
（1）颗粒表面电荷（2）水化膜
胶体性质由这两个因素而来，去除这两个因素则蛋白质便容易析出。

3、蛋白质变性：在某些物理和化学因素下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构。

（破坏了共价键，二硫键）
蛋白质水解才是破坏了肽键。

·复性：蛋白质在去除变性因素后恢复至原构象的现象。

（变形的蛋白质易于沉淀，但也不一定沉淀;有时蛋白质虽沉淀，但并未变性;蛋白质在变性因素去除后，也可能不复性）
·凝固：加热使蛋白质变性后进一步发展的不可逆结果，使之变成坚固的凝块。

4、☆特征吸收峰：280nm波长处
5、变色反应
（1）茚三酮（2）双缩脲
七、蛋白质实验方法
1透析、超滤
2盐析→变性
3电泳：十二烷基磺酸钠（SDS）→（加入至）蛋白质样与聚丙烯酰胺凝胶系统→蛋白质颗粒表面覆盖SDS→分子间电荷差异消失→使蛋白质在电场中泳动速率仅与蛋白质颗粒大小有关
4层析
5超速离心
6分析序列
（1）分析已纯化蛋白残基组成(2)测定多肽链N端、C端均为何种残基。

（3）把肽链水解为段，进行分析（4）测定各肽段氨基序列，一般用Edman降解法
（5）一般用数种水解法，分析出各肽段中氨基酸顺序。

7结构测定
圆二色光谱→二级结构
X射线衍射↘
核磁共振技术→三维空间结构。

蛋白质理化性质

第三节蛋白质的理化性质一、蛋白质的两性解离和等电点蛋白质分子除两端的氨基和羧基可解离外，氨基酸残基侧链中某些基团，如谷氨酸、天冬氨酸残基中的γ-羧基和β-羧基，赖氨酸残基中的ε-氨基、精氨酸残基中的胍基和组氨酸残基中的咪唑基，在一定pH的溶液中可解离成带负电荷或正电荷的基团。

由于蛋白质分子中既含有能解离出H+的酸性基团，又含有能结合H+的碱性基团，故蛋白质具有两性解离性质。

当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点(pI)。

当蛋白质溶液的pH>pI时，蛋白质解离为阴离子，带负电荷;当蛋白质溶液的pH＜pI时，蛋白质解离为阳离子，带正电荷。

体内各种蛋白质的等电点不同，但大多数接近于5.0，所以在人体体液pH在7.4的环境下，大多数蛋白质解离成阴离子。

少数蛋白质含碱性氨基酸较多，其等电点偏于碱性，被称为碱性蛋白质，如鱼精蛋白、组蛋白等。

也有少量蛋白质含酸性氨基酸较多，其等电点偏于酸性，被称为酸性蛋白质，如胃蛋白酶和丝蛋白等。

由于组成蛋白质的氨基酸种类和数量不同，其蛋白质的等电点也各不相同。

在同一pH条件下，不同蛋白质所带净电荷的性质及电荷量不同。

因此，利用蛋白质两性解离性质，可通过电泳、层析等方法将不同蛋白质分离、纯化。

二、蛋白质的高分子性质蛋白质属于生物大分子，分子量在104-106D，其分子的直径可达1-100nm，在胶粒范围之内。

在蛋白质颗粒中，疏水基团大多位于分子内部，而亲水基团多分布于分子表面，在溶液中与水发生水合作用，颗粒表面形成一层水化膜，相互不会聚集。

此外，在非等电点的溶液中，同种性质的蛋白质颗粒表面都带有同种的电荷，相互排斥，使蛋白质颗粒相互隔开，不易聚集沉淀。

因此，蛋白质分子表面的水化膜和同种电荷是蛋白质胶体溶液稳定的两个重要因素。

蛋白质是高分子化合物，蛋白质溶液具有胶体溶液的性质，不能透过半透膜，是某些蛋白质分离纯化方法的基础。

蛋白质的理化性质

蛋白质的理化性质（一）蛋白质的两性解离及等电点1.蛋白质的等电点（pI）：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质上可解离基团解离成正、负离子的趋势相等，净电荷为零时溶液的pH。

➢等电点时溶解度最小可使蛋白质沉淀。

➢蛋白质pI要用等电聚焦等方法测定。

（二）蛋白质的胶体性质1.胶体溶液的三个条件：①大小在1-100nm范围内：蛋白质分子量很大，属胶体颗粒范围。

②同种电荷互相排斥：相同蛋白质颗粒带有同性电荷，与周围的反离子构成稳定的双电层。

③质点外围有水化层：多肽链上的极性基团极易吸附水分子，使蛋白质颗粒外围形成一层水化膜。

蛋白质可以形成稳定的胶体溶液。

2.利用胶体溶液性质，可用透析法将蛋白质中小分子杂质除去。

（三）蛋白质的沉淀1.定义：蛋白质在溶液中的稳定性是有条件的、相对的。

如果加入适当的试剂使蛋白质分子处于等电点状态或破坏其水化层和双电层，蛋白质胶体溶液因不再稳定而产生沉淀。

此现象即为蛋白质的沉淀作用。

2.类型：分可逆沉淀与不可逆沉淀。

➢可逆沉淀▁非变性沉淀定义：在温和条件下，改变溶液的pH或电荷状况，蛋白质结构和功能没有发生变化。

如等电点沉淀法、盐析法和有机溶剂沉淀法等。

是分离和纯化的基本方法。

a.等电点沉淀法：用弱酸或弱碱调节蛋白质溶液的pH等于pI，破坏蛋白质表面净电荷使蛋白质沉淀。

b.盐析沉淀法：1.盐析：通过加入大量高浓度中性盐如硫酸铵、氯化钠等，破坏蛋白质分子表面的水化层，中和它们的电荷，而使蛋白质沉淀析出的现象。

2.各种蛋白质亲水性及荷电均有差别，因此通过调节中性盐浓度，可使混合蛋白质溶液中的不同蛋白分别沉淀析出，这种方法称为分段盐析。

3.盐溶：加入低浓度盐导致蛋白质溶解度增加的现象。

c.有机溶剂沉淀法定义：加入能与水互溶的有机溶剂如乙醇、丙酮等，破坏蛋白质的水化膜使蛋白质产生沉淀。

注意：通常在低温条件下进行，否则有机溶剂与水互溶产生的溶解热会使蛋白质发生变性。

➢不可逆沉淀▁变性沉淀定义：沉淀条件剧烈，破坏了蛋白质胶体溶液稳定性，同时也破坏了蛋白质结构和功能。

01_蛋白质的理化性质

① 物理性质：
旋光性改变，溶解度下降，结晶能力下降，沉降率升高，
粘度升高，光吸收度增加等；
② 化学性质：
官能团反应性增加，呈色反应增强，易被蛋白酶水解。
③ 生物学性质：
原有生物学活性丧失，抗原性改变。
蛋白质变性的可逆性与复性
蛋白质变性的可逆性－复性：
某些蛋白质变性后可以在一定的条件下重新形成原来的空
蛋白质仍能保持生物活性的沉淀方法
（1）盐析—中性盐沉淀
常用的中性盐：硫酸铵、氯化钠、硫酸钠等。盐析时，pH在蛋白质的等电点处效果最好。盐析沉淀蛋白质通常不会引起蛋白质的变性。优点盐析应用举例
（1）盐析—中性盐沉淀
分段盐析：
半饱和硫酸铵溶液可沉淀分子量较大的血浆
球蛋白 , 而饱和硫酸铵溶液可沉淀分子量较小
变性状态
蛋白质变性的可逆性与复性
可逆变性：变性条件除去后仍可恢复天然状态的变性。
不可逆变性：变性条件除去后不能恢复天然状态的变性。
蛋白质变性的应用

理论上：
研究蛋白质分子结构与功能,分子量测定,亚单位拆分；
生产生活中有利的一面：
食品加工，消毒灭菌等；
非蛋白生物物质提取纯化，终止酶促反应；
二、蛋白质含量的测定
1、凯氏定氮法 2、双缩脲法 3、福林酚试剂法 4、紫外吸收法
三、蛋白质相对分子质量的测定
1、化学测定法 2、超离心沉降速度法 3、凝胶过滤法 4、SDS-PAGE
一、蛋白质的两性解离与等电点
电泳： What’s electrophoresis? 带电粒子在电场中移动的现象称为电泳（electrophoresis）。
蛋白质分子的颗粒直径已达1~100nm，处于胶体颗粒的范围。（亲水胶体）蛋白质具有胶体溶液的性质：布朗运动、丁道尔现象、不能透过半透膜、具有吸附力等。

【生物知识点】简述蛋白质的理化性质

【生物知识点】简述蛋白质的理化性质1、具有两性；2、可发生水解反应；3、溶水具有胶体的性质；4、加入电解质可产生盐析作用；5、蛋白质的变性；6、颜色反应，蛋白质可以跟许多试剂发生颜色反应；7、气味反应。

两性蛋白质是由α-氨基酸通过肽键构成的高分子化合物，在蛋白质分子中存在着氨基和羧基，因此跟氨基酸相似，蛋白质也是两性物质。

水解反应蛋白质在酸、碱或酶的作用下发生水解反应，经过多肽，最后得到多种α-氨基酸。

蛋白质水解时，应找准结构中键的“断裂点”，水解时肽键部分或全部断裂。

胶体性质有些蛋白质能够溶解在水里（例如鸡蛋白能溶解在水里）形成溶液。

蛋白质的分子直径达到了胶体微粒的大小（10－9～10－7m）时，所以蛋白质具有胶体的性质。

沉淀原因：加入高浓度的中性盐、加入有机溶剂、加入重金属、加入生物碱或酸类、热变性少量的盐（如硫酸铵、硫酸钠等）能促进蛋白质的溶解。

如果向蛋白质水溶液中加入浓的无机盐溶液，可使蛋白质的溶解度降低，而从溶液中析出，这种作用叫做盐析。

这样盐析出的蛋白质仍旧可以溶解在水中，而不影响原来蛋白质的性质，因此盐析是个可逆过程。

利用这个性质，采用分段盐析方法可以分离提纯蛋白质。

变性在热、酸、碱、重金属盐、紫外线等作用下，蛋白质会发生性质上的改变而凝结起来。

这种凝结是不可逆的，不能再使它们恢复成原来的蛋白质。

蛋白质的这种变化叫做变性，蛋白质变性之后，紫外吸收，化学活性以及粘度都会上升，变得容易水解，但溶解度会下降。

蛋白质变性后，就失去了原有的可溶性，也就失去了它们生理上的作用。

因此蛋白质的变性凝固是个不可逆过程。

造成蛋白质变性的原因物理因素包括：加热、加压、搅拌、振荡、紫外线照射、X射线、超声波等。

化学因素包括：强酸、强碱、重金属盐、三氯乙酸、乙醇、丙酮等。

颜色反应例如在鸡蛋白溶液中滴入浓硝酸，则鸡蛋白溶液呈黄色。

这是由于蛋白质（含苯环结构）与浓硝酸发生了颜色反应的缘故。

还可以用双缩脲试剂对其进行检验，该试剂遇蛋白质生成紫色络合物。

简述蛋白质的理化性质。

蛋白质是一种具有生物活性的有机物质，是生物体的重要组成部分，是构成活体机体大部分亚细胞组织的重要物质。

它由氨基酸构成，包括20种氨基酸，每一种氨基酸的个体比例不定，形成了特异的蛋白质分子结构。

蛋白质具有种种特殊理化性质，它不仅能反映生物活体的特性，而且能用于科学实验室对生物材料进行分析和定量。

一、理化性质1、蛋白质结构蛋白质具有独特的三级结构，它由氨基酸组成，可以根据氨基酸序列和链构象形成复杂的空间构象。

以水解机理和非水解机理为基础，蛋白质的结构和功能的作用是相互关联的，即已知功能的蛋白质结构，也可以通过其结构推断出其功能。

2、蛋白质的水溶性大多数蛋白质具有特定的极性，所以它们能与水发生双范本作用作用，能够以很好的m比例溶解。

一般来说，极性和表面活性有关，活性质和水溶性有关，因此，蛋白质的水溶性和其本身的理化性质和结构有关。

3、pH值和温度蛋白质具有调节体内环境的重要作用，体内环境的温度和pH值的变化可以影响蛋白质的结构和活性。

它的敏感性比较大，当温度发生变化时，它会发生一定程度的改变，当α结构因温度变化而稳定时，蛋白质相对沉淀可能会发生。

此外，在体外制备蛋白质时，其pH值也可能影响其活性和稳定性。

因此，在实验检测过程中，可以通过预先调整温度和pH值来维持生物体状态。

4、脱水或催化作用蛋白质在一定的条件下，它可能会透过脱水反应的作用，或者由酶的催化活性，被活化或改变活性，以达成较大的化学反应，影响生物体的正常运作。

此外，蛋白质的部分残基也参与激酶活性的转换，从而影响蛋白质的结构和功能。

二、结论蛋白质是一种独具特性的物质，它不仅是活体组成的重要物质，而且具有独特的理化性质，例如温度、pH值、蛋白质结构以及脱水作用等。

这些理化特性既能反映到生物体的本质特性，又能在实验室中用于分析和定量。

因此，研究植物蛋白质的理化性质具有重要的理论和应用价值。

蛋白质理化性质

原体的吞噬作用、补体系统的激活等免疫效应，从而清除病原体并促进
受损细胞的修复。
05 蛋白质的分离纯化
沉淀法
盐析法
在蛋白质溶液中加入高浓度的盐溶液，使蛋白质发生沉淀，常用的盐有硫酸铵、硫酸钠和氯化钠等。
有机溶剂沉淀法
加入有机溶剂降低水的介电常数，使蛋白质发生沉淀，常用的有机溶剂有乙醇、丙酮和丁醇等。
ห้องสมุดไป่ตู้解性
蛋白质的溶解性主要取决于其氨基酸组成和分子结构。一般来说，蛋白质在极性溶剂如水中的溶解度较高，而在非极性溶剂如有机溶剂中的溶解度较低。
蛋白质的溶解度还受到温度、pH值和离子强度的影响。在适宜的pH值和离子强度下，加热可以提高蛋白质的溶解度。
不同蛋白质具有不同的溶解度，这与其功能和用途密切相关。例如，酶的活性与其在水中的溶解度密切相关，因此需要选择适当的条件以保持酶的活性。
萃取法
要点一
液-液萃取
利用两种不混溶的溶剂，将蛋白质从一种溶剂转移到另一种溶剂中。
要点二
液-固萃取
利用固体吸附剂将蛋白质吸附，然后用适当的溶剂将蛋白质洗脱下来。
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抗体活性
01
抗体定义
抗体是免疫系统中的一种蛋白质，能够与抗原特异性结合，发挥免疫防
御和清除作用。
02
抗体活性调节
抗体的活性受到多种因素的影响，如抗原的种类和浓度、抗体与抗原的
亲和力等。通过调节这些因素，可以影响抗体的免疫应答效果。
03
抗体活性与免疫反应
抗体在免疫反应中发挥重要作用，通过与抗原结合，触发吞噬细胞对病
三级结构决定蛋白质的生物学活性和功能。
四级结构
四级结构是指蛋白质复合物中各亚基的空间排布及亚基之间的相互关系。

蛋白质的理化性质汇总

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蛋白质的理化性质和分类

蛋白质的理化性质和生物学特性

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蛋白质的理化性质(二)

蛋白质的物理和化学性质

蛋白理化性质

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第三章 第二节蛋白质理化性质

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01_蛋白质的理化性质

【生物知识点】简述蛋白质的理化性质

简述蛋白质的理化性质。

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第三章第二节蛋白质理化性质