医学生物化学第四部分

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《医学生物化学》第4章糖代谢重点难点

《医学生物化学》第4章糖代谢重点难点

《医学生物化学》第4章糖代谢重点难点《医学生物化学》第4章糖代谢-重点难点一、糖类的生理功用:①氧化供能:糖类是人体最主要的供能物质,占全部供能物质供能量的70%;与供能有关的糖类主要是葡萄糖和糖原,前者为运输和供能形式,后者为贮存形式。

②作为结构成分:糖类可与脂类形成糖脂,或与蛋白质形成糖蛋白,糖脂和糖蛋白均可参与构成生物膜、神经组织等。

③作为核酸类化合物的成分:核糖和脱氧核糖参与构成核苷酸,DNA,RNA等。

④转变为其他物质:糖类可经代谢而转变为脂肪或氨基酸等化合物。

二、糖的无氧酵解:糖的无氧酵解是指葡萄糖在无氧条件下分解生成乳酸并释放出能量的过程。

其全部反应过程在胞液中进行,代谢的终产物为乳酸,一分子葡萄糖经无氧酵解可净生成两分子ATP。

糖的无氧酵解代谢过程可分为四个阶段:1.活化(己糖磷酸酯的生成):葡萄糖经磷酸化和异构反应生成1,6-双磷酸果糖(FBP),即葡萄糖→6-磷酸葡萄糖→6-磷酸果糖→1,6-双磷酸果糖(F-1,6-BP)。

这一阶段需消耗两分子ATP,己糖激酶(肝中为葡萄糖激酶)和6-磷酸果糖激酶-1是关键酶。

2.裂解(磷酸丙糖的生成):一分子F-1,6-BP裂解为两分子3-磷酸甘油醛,包括两步反应:F-1,6-BP→磷酸二羟丙酮+3-磷酸甘油醛和磷酸二羟丙酮→3-磷酸甘油醛。

3.放能(丙酮酸的生成):3-磷酸甘油醛经脱氢、磷酸化、脱水及放能等反应生成丙酮酸,包括五步反应:3-磷酸甘油醛→1,3-二磷酸甘油酸→3-磷酸甘油酸→2-磷酸甘油酸→磷酸烯醇式丙酮酸→丙酮酸。

此阶段有两次底物水平磷酸化的放能反应,共可生成2×2=4分子ATP。

丙酮酸激酶为关键酶。

4.还原(乳酸的生成):利用丙酮酸接受酵解代谢过程中产生的NADH,使NADH重新氧化为NAD+。

即丙酮酸→乳酸。

三、糖无氧酵解的调节:主要是对三个关键酶,即己糖激酶(葡萄糖激酶)、6-磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶进行调节。

《医学生物化学》形成性考核册参考答案

《医学生物化学》形成性考核册参考答案

《医学生物化学》形成性考核册参考答案《医学生物化学》形成性考核册参考答案第一篇医学生物化学作业11、一般测定蛋白质含量时都用含氮量乘以6.25,这一数值是如何得来的?答:①动植物组织中的含氮物质主要是蛋白质,其它含氮物质极少。

因此,测定生物样品的蛋白质含量时,只要测出它的含氮量,就能推算出蛋白质的含量。

②由于蛋白质的平均含氮量为16%,即每克氮相当于6.25g(100÷16%)蛋白质,所以测定蛋白质含量时只要用含氮量乘以6.25。

2、简述蛋白质的结构与功能的关系。

答:①一级结构不同的蛋白质,功能各不相同,如酶原与酶②一级结构近似的蛋白质,功能也相近。

如同源蛋白质(指不同机体中具有同一功能的蛋白质)的一级结构相似,且亲缘关系越接近者,差异越小。

如胰岛素、细胞色素C。

③来源于同种生物体的蛋白质,如其一级结构有微细差异,往往是分子病的基础。

如HbA和HbS。

④蛋白质的空间结构与其生物学功能关系十分密切。

如蛋白质变性作用、变构蛋白和变构酶也证明,蛋白质的构象改变,功能将发生改变。

3、简要说明蛋白质电泳法、透析法、超速离心法和盐析法的基本原理。

答:①电泳法的基本原理:在同一pH溶液中,由于各种蛋白质所带电荷性质和数量不同,分子量大小不同,因此它们在同一电场中移动的速率不同,利用这一性质可将不同蛋白质从混合物中分离开来。

②透析法的基本原理:蛋白质胶体的颗粒很大,不能透过半透膜。

利用这一特性,可将混杂有低分子物质的蛋白质溶液放于半透膜袋内,以除去低分子物质、纯化蛋白质。

③超速离心法的基本原理:不同蛋白质分子量大小不同,分子形状不同,在一定的离心力场作用下沉降速率不同,故可利用此特性分离不同的蛋白质。

④盐析法的基本原理:各种蛋白质的亲水性及所带电荷均有差别,因此不同蛋白质盐析时所需盐类浓度不同。

利用此—特性,逐步增加中性盐浓度使蛋白质从溶液中分段析出而分离。

4、简述Watson-Crick DNA双螺旋结构模型要点。

医学生物化学各章节知识点及习题详解

医学生物化学各章节知识点及习题详解

医学生物化学各章节知识点习题详解单项选择题第一章蛋白质化学1. .盐析沉淀蛋白质的原理是( )A. 中和电荷,破坏水化膜B. 与蛋白质结合成不溶性蛋白盐C. 降低蛋白质溶液的介电常数D. 调节蛋白质溶液的等电点E. 使蛋白质溶液的pH值等于蛋白质等电点提示:天然蛋白质常以稳定的亲水胶体溶液形式存在,这是由于蛋白质颗粒表面存在水化膜和表面电荷……。

具体参见教材17页三、蛋白质的沉淀。

2. 关于肽键与肽,正确的是( )A. 肽键具有部分双键性质B. 是核酸分子中的基本结构键C. 含三个肽键的肽称为三肽D. 多肽经水解下来的氨基酸称氨基酸残基E. 蛋白质的肽键也称为寡肽链提示:一分子氨基酸的α-羧基和一分子氨基酸的α-氨基脱水缩合形成的酰胺键,即-CO-NH-。

氨基酸借肽键联结成多肽链。

……。

具体参见教材10页蛋白质的二级结构。

3. 蛋白质的一级结构和空间结构决定于( )A. 分子中氢键B. 分子中次级键C. 氨基酸组成和顺序D. 分子内部疏水键E. 分子中二硫键的数量提示:多肽链是蛋白质分子的最基本结构形式。

蛋白质多肽链中氨基酸按一定排列顺序以肽键相连形成蛋白质的一级结构。

……。

具体参见教材20页小结。

4. 分子病主要是哪种结构异常()A. 一级结构B. 二级结构C. 三级结构D. 四级结构E. 空间结构提示:分子病由于遗传上的原因而造成的蛋白质分子结构或合成量的异常所引起的疾病。

蛋白质分子是由基因编码的,即由脱氧核糖核酸(DNA)分子上的碱基顺序决定的……。

具体参见教材15页。

5. 维持蛋白质三级结构的主要键是( )A. 肽键B. 共轭双键C. R基团排斥力D. 3¢,5¢-磷酸二酯键E. 次级键提示:蛋白质是具有特定构象的大分子,为研究方便,将蛋白质结构分为四个结构水平,包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。

一般将二级结构、三级结构和四级结构称为三维构象或高级结构。

蛋白质的三级结构是……。

医学系生物化学期末考试复习提纲蛋白质化学

医学系生物化学期末考试复习提纲蛋白质化学

第四章蛋白质化学一、选择题A型题1.单纯蛋白质不含A CB HC ND OE S2.蛋白质的特征性元素是A CB HC ND OE P 3.下列哪种氨基酸是碱性氨基酸?A.亮氨酸B.赖氨酸C.甘氨酸D.谷氨酸E.脯氨酸4.各种蛋白质氮含量很接近,平均为A 6.25% B9% C16% D25% E36%5.选出亚氨基酸A精氨酸 B 脯氨酸C色氨酸D丝氨酸E组氨酸6.不参与蛋白质合成的是A 半胱氨酸B 苯丙氨酸C谷氨酰胺D脯氨酸E羟赖氨酸7 .下列氨基酸除哪种以外属于同一类氨基酸A丙氨酸B谷氨酸C甲硫氨酸D牛磺酸E天冬氨酸8.根据元素组成的区别,从下列氨基酸中排除一种A胱氨酸 B 精氨酸C脯氨酸D色氨酸E缬氨酸9.关于氨基酸的错误叙述是A谷氨酸和天冬氨酸含两个氨基B赖氨酸和精氨酸是碱性氨基酸C 酪氨酸和苯丙氨酸含苯环D 酪氨酸和丝氨酸含羟基E亮氨酸和缬氨酸是支链氨基酸10.等电点最高的是A 谷氨酸B精氨酸C亮氨酸D色氨酸 E 组氨酸11.在生理条件下,带负电荷最多的是A 甘氨酸B谷氨酸C赖氨酸D亮氨酸 E 色氨酸12.两种蛋白质A和B,现经分析确知A的等电点比B高,所以下面一种氨基酸在A的含量可能比在B多,它是A苯丙氨酸 B 谷氨酸C甲硫氨酸D赖氨酸E天冬氨酸13.在蛋白质分子内的一个氨基酸最多形成几个肽键A 1B 2C 3D 4E 514.在多肽链中,一个氨基酸参与形成主链的原子的正确排列是A -C-N-Cα-B -Cα-C-N-C -Cα-N-C-D –N-C-Cα-E –N-Cα-C-15.人体内的一种重要的肽类抗氧化剂是A催产素 B 谷胱甘肽 C 脑啡肽D内啡肽 E 血管紧张素Ⅱ16.蛋白质分子中的肽键A.氨基酸的各种氨基和各种羧基均可形成肽键B.某一氨基酸的γ-羧基与另一氨基酸的α氨基脱水形成C.一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α氨基脱水形成D.肽键无双键性质E.以上均不是17.维持蛋白质分子一级结构的化学键是A.盐键B.二硫键C.疏水键D.肽键E.氢键18.维持蛋白质分子二级结构的化学键是A.肽键B.离子键C.氢键D.二硫键E.疏水键19.有关蛋白质分子中α螺旋的描述正确的是A.一般为左手螺旋B.螺距为5.4nmC.每圈包含10个氨基酸残基D.稳定键为二硫键E.氨基酸侧链的形状大小及所带电荷可影响α螺旋的形成20.关于蛋白质分子三级结构的描述,其中错误的是A.天然蛋白质分子均有这种结构B.具有三级结构的多肽链都具有生物学活性C.三级结构的稳定性主要是次级键维持D.亲水基团聚集在三级结构的表面E.决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基21.蛋白质分子的元素组成特点是A.含大量的碳B.含大量的糖C.含少量的硫D.含少量的铜E.含氮量约16%22.一血清标本的含氮量为5g/L,则该标本的蛋白质浓度是A.15g/L B.20g/L C.31/L D.45g/L E.55g/L23.从组织提取液沉淀活性蛋白而又不使之变性的方法是加入A.高浓度HCl B.硫酸铵C.三氯醋酸D.氯化汞E.钨酸24.下列哪种氨基酸是酸性氨基酸?A.天冬氨酸B.丙氨酸C.脯氨酸D.精氨酸E.甘氨酸25.含有两个羧基的氨基酸是A.丝氨酸B.苏氨酸C.酪氨酸D.谷氨酸E.赖氨酸26.在pH6.0的缓冲液中电泳,哪种氨基酸基本不移动?A.丙氨酸B.精氨酸C.谷氨酸D.赖氨酸E.天冬氨酸27.构成蛋白质的标准氨基酸有多少种?A.8种B.15种C.20种D.25种E.30种28.构成天然蛋白质的氨基酸A.除甘氨酸外,氨基酸的α碳原子均非手性碳原子B.除甘氨酸外,均为L-构型C.只含α羧基和α氨基D.均为极性侧链E.有些没有遗传密码29.蛋白质分子中两个半胱氨酸残基间可形成A.肽键B.盐键C.二硫键D.疏水键E.氢键30.将蛋白质溶液的pH值调节到其等电点时A.可使蛋白质表面的净电荷不变B.可使蛋白质表面的净电荷增加C.可使蛋白质稳定性增加D.可使蛋白质稳定性降低,易沉淀析出E.对蛋白质表面水化膜无影响31.等电点分别是4.9和6.8的两种不同蛋白质混合液,在哪种pH条件下电泳分离效果最好?A.PH 3.5 B.pH 4.9 C.pH 5.9 D.pH 6.5 E.pH 8.632.蛋白质变性是由于A.蛋白质空间构象破坏B.蛋白质水解C.肽键断裂D.氨基酸组成改变E.氨基酸排列顺序改变33.变性蛋白质的主要特点是A.黏度下降B.溶解度增加C.不易被蛋白酶水解D.生活学活性丧失E.容易被盐析出沉淀34.盐析法沉淀蛋白质的原理是A.中和电荷B.去掉水化膜C.蛋白质变性D.中和电荷和去掉水化膜E.蛋白质凝固35.若用重金属沉淀pI为8的蛋白质时,该溶液的pH值应为A.8B.>8 C.<8D.≤8E.≥836. 疯牛病的致病物质是A. α-螺旋朊蛋白B. β-折叠朊蛋白C. 变性的朊蛋白D. β-转角朊蛋白E. 以上都不是37. 蛋白质分子的肽键是A. 由一个氨基酸的α-氨基和另一个氨基酸的α-羧基脱水而形成的B. 由谷氨酸的γ-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水而形成的C. 由赖氨酸的氨基与另一分子氨基酸的α-羧基脱水而形成的D. 氨基酸的各种氨基和各种羧基均可形成肽键E. 以上都不是38. 蛋白质的一级结构是指A. 氨基酸种类的数量B. 分子中的各种化学键C. 多肽链的形状和大小D. 多肽链中氨基酸残基的排列顺序E. 分子中的共价键39. 含有Ala,Asp,Lys,Cys的混合液,其pI依次分别为6.0,2.77,9.74,5.07,在pH=9的环境中电泳分离这四种氨基酸,自正极开始,电泳区带的顺序是A. Ala,Cys,Lys,AspB. Asp,Cys,Ala,LysC.Asp,Ala,Lys,CysD. Cys,Lys,Ala,AspE. Lys,Ala,Cys,Asp41.Hb的氧解离曲线是S形的原因是A. Hb含有Fe2+B. Hb含有四条肽链C. Hb属于变构蛋白D. Hb存在于红细胞内E. 由于存在有2,3-BPG42.对于稳定蛋白质构象通常不起作用的化学键A. 盐键B. 氢键C. 脂键D. 疏水键E. 范德华力43.稳定蛋白质分子中α-螺旋和β-折叠的化学键是A. 肽链B. 氢键C. 盐键D. 二硫键E. 疏水作用44.关于蛋白质二级结构的描述,错误的是A. 蛋白质局部或某一段肽链有规则的重复构象B. 二级结构仅指主链的空间构象C. 多肽链主键构象由每个肽键的两个二面角所确定D. 整条多肽链中全部氨基酸的位置E. 无规卷曲也属二级结构范围45.以下哪种氨基酸是含硫的氨基酸A. 谷氨酸B. 赖氨酸C. 苏氨酸D. 甲硫氨酸E. 酪氨酸46. 关于蛋白质分子三级结构的描述,错误的是A. 天然蛋白质分子均有这种结构B. 有三级结构的多肽链都具有生物学活性C. 三级结构的稳定性主要是电次级键维系的D. 亲水基团聚集在三级结构的表面E. 决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基47. 整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置属于蛋白质的A. 一级结构B. 二级结构C. 三级结构D. 四级结构E. 模体结构48.蛋白质的等电点是A. 蛋白质溶液为7时溶液的pHB. 蛋白质溶液为7.4时溶液的pHC. 蛋白质分子呈现正离子状态时溶液的pHD. 蛋白质分子呈现负离子状态时溶液的pHE. 蛋白质的正电荷与负电荷相等时溶液的pH49.组成人体蛋白质的氨基酸有A. 10种B. 15种C. 20种D. 25种E. 30种50.经测定,一份血清标本的含氮量为10g/L,那么,蛋白质的浓度是A. 52.5g/LB. 57.5 g/LC. 62.5 g/LD. 67.5 g/LE. 72.5 g/L51.下列描述血红蛋白的概念,正确的是A. 血红蛋白含有铁卟啉的单亚基球蛋白B. 血红蛋白氧解离曲线为S形C. 一个血红蛋白分子可与1个氧分子可逆结合D. 血红蛋白不属于变构蛋白E. 血红蛋白的功能与肌红蛋白相同52.镰状细胞贫血患者Hb分子中氨基酸替换及位置是A. α链第六位Glu-ValB. α链第六位Val-GluC. β链第六位Glu-ValD. β链第六位V al-GluE. 以上都不是53.盐析法沉淀蛋白质的原理是A. 降低蛋白质溶液的介电常数B. 无机盐与蛋白质结合成不溶性的蛋白盐C. 破坏蛋白质的一级结构D. 调节蛋白质溶液的等电点E. 破坏水化膜,中和电荷54.下列叙述正确的是A. 变性的蛋白质一定沉淀B. 沉淀的蛋白质一定变性C. 沉淀的蛋白质就不再有生物学活性D. 沉淀的蛋白质可溶于酸性溶液或碱性溶液中E. 盐析法使蛋白质变性55.蛋白质变性不包括A. 蛋白质空间构象破坏B. 蛋白质亚基的解聚C. 蛋白质的水解D. 蛋白质一级结构的改变E. 辅基的脱落56.不使蛋白质变性的因素是A. 重金属B. 强酸,强碱C. 加热,振荡D. 有机溶液E. 盐析57.关于谷胱甘肽的叙述,正确的是A. 是体内重要的氧化剂B. 含有胱氨酸C. 其中的谷氨酸α-羧基是游离的D. C端羧基是主要的功能基团E. 所含的肽键均为α-肽键58.蛋白质的一级结构及高级结构取决于A. 分子中的氢键B. 分子中的盐键C. 分子中疏水键D. 氨基酸的组成及排列顺序E. 氨基酸残基的性质59.某一蛋白质分子中一个氨基酸发生了改变,这个蛋白质的A. 功能不一定改变B. 功能一定改变C. 二级结构一定改变D. 二级结构一定不变E. 三级结构一定改变60.下列哪一种物质不属于生物活性肽A. 促甲状腺激素释放激素B. 血管紧张素C. 催产素D. 促肾上腺皮质激素E. 血红素61.胰岛素分子A链与B链的交联是靠A. 盐键B. 疏水键C. 二硫键D. 氢键E. 范德华力62.蛋白质的最大吸收峰波长是A. 260nmB. 280nmC. 340nmD. 450nmE. 560nm63.关于蛋白质二级结构的下列叙述,正确的是A.局部主链的构象B.氨基酸的排列顺序C.氨基酸侧链的空间布局D.亚氨基酸相对的空间布局E.每个原子的相对空间布局64.不属于蛋白质二级结构的是A. α螺旋B. β折叠C. β转角D.无规则卷曲E.右手双螺旋65.蛋白质二级结构中通常不存在的构象A. α螺旋B. β折叠C. α转角D.无规则卷曲E. β转角66.关于蛋白质分子中的α螺旋特点的下列叙述,正确的是A.呈左手螺旋B.靠盐键维持稳定C.氨基酸R基伸向外面D.螺旋方向与长轴垂直E.每个螺旋含5.4个氨基酸残基67.蛋白质分子中α螺旋的特点是A.为左手螺旋B.结构中含有脯氨酸C.靠氢键维持的紧密结构D.氨基酸侧链伸向螺旋内部E.每个螺旋含3个氨基酸残基68.整条肽链中全部氨基酸残基的空间布局属于蛋白质的A.基序B.一级结构C.二级结构D.三级结构E.四级结构69.维持蛋白质三级结构的主要化学键A.氢键B.二硫键C.离子键D.范德华力E.疏水作用70.在蛋白质三级结构中,趋向于避开蛋白质分子表面的是A.谷氨酸B.精氨酸C.赖氨酸D.亮氨酸E.丝氨酸71.在但比啊之的三级结构中,主要位于蛋白质分子内部的是A.谷氨酸B.酪氨酸C.丝氨酸D.缬氨酸E.天冬酰胺72.关于蛋白质结构的下列叙述,不正确的是A. α螺旋属于二级结构B.三级结构属于空间结构C.各种蛋白质都具有一~四级机构D.一级结构决定空间结构E.无规则卷曲是在一级结构基础上形成的73.氧在血中的主要运输形式是A.溶解氧B.水合氧C.碳酸氢根D.氧合血红蛋白E.氨基甲酸血红蛋白74.稳定蛋白质构象的化学键通常不包括A.氢键 B.盐键 C.酯键 D.范德华力 E.疏水作用75.下列试剂中,常用语还原二硫键的是A.尿素B.酚试剂C.双缩脲D.茚三酮E.巯基乙醇76.一分子血红蛋白分子中含有Fe2+的个数A.1B.2C.3D.4E.577.血红蛋白氧解离曲线呈S形的原因是A.Hb含有Fe2+B. Hb含有四条肽链C.Hb属于变构蛋白 E.存在有2,3-二磷酸甘油酸78.两种蛋白质A和B,现经分析确知A的等电点比B的高,所以A含下面一种氨基酸比B多A.蛋氨酸B.谷氨酸C.赖氨酸D.苯丙氨酸E.天冬氨酸79.蛋白质溶液的主要稳定因素是A.蛋白质溶液的黏度高B.蛋白质分子的疏水作用C.蛋白质溶液有分子扩散现象D.蛋白质在溶液中有布朗运动E.蛋白质分子表面有水化膜和同性电荷80.蛋白质变性是由于A.肽键断裂B.蛋白质水解C.氨基酸序列改变D.蛋白质构象破坏E.蛋白质组成改变81.蛋白质变性是不应出现的变化是A.溶解度降低B.天然构象破坏C.失去原有的生理功能D.分子中个别肽键被破坏E.分子中各种次级键被破坏81.关于蛋白质变性的下列叙述,错误的是A.球蛋白变性后水溶性降低B.蛋白质变性时理化性质发生变化C.蛋白质变性时一级结构不受影响D.蛋白质变性时生物活性降低或丧失E.去除变性因素后,所有变性蛋白质都可以复性82.蛋白质变性的主要特点是A.活性丧失B.分子量降低C.溶解度增大D.共价键结构破坏E.不易被蛋白酶降解83.蛋白质盐析的原理是A.改变蛋白质的一级结构B.使蛋白质的等电点发生变化C.使蛋白质变性,破坏空间结构E.中和蛋白质表面电荷破坏水其化膜84.向血清中加入等体积的饱和硫酸铵,可以析出的是A.白蛋白B.球蛋白C.球蛋白D.球蛋白原E.白蛋白和球蛋白85.某蛋白质的PI=8,在PI=6的缓冲液中进行自由界面电泳,其泳动方向为A.不确定B.没有泳动C.向负极泳动D.向正极泳动E.向正负极扩散86.有一种蛋白质溶液,所含各种蛋白质的等电点是4.6、5.0、5.3、6.7、7.3。

医学生物化学各章节知识点习题详解

医学生物化学各章节知识点习题详解

医学生物化学各章节知识点习题详解单项选择题第一章蛋白质化学1.盐析沉淀蛋白质的原理是(A)A.中和电荷,破坏水化膜B.与蛋白质结合成不溶性蛋白盐C.降低蛋白质溶液的介电常数D.调节蛋白质溶液的等电点E.使蛋白质溶液的pH值等于蛋白质等电点提示:天然蛋白质常以稳定的亲水胶体溶液形式存在,这是由于蛋白质颗粒表面存在水化膜和表面电荷……。

具体参见教材17页三、蛋白质的沉淀。

2.关于肽键与肽,正确的是(D)A.肽键具有部分双键性质B.是核酸分子中的基本结构键C.含三个肽键的肽称为三肽D.多肽经水解下来的氨基酸称氨基酸残基E.蛋白质的肽键也称为寡肽链提示:一分子氨基酸的α-羧基和一分子氨基酸的α-氨基脱水缩合形成的酰胺键,即-CO-NH-。

氨基酸借肽键联结成多肽链。

……。

具体参见教材10页蛋白质的二级结构。

3.蛋白质的一级结构和空间结构决定于(C) A.分子中氢键B.分子中次级键C.氨基酸组成和顺序D.分子内部疏水键E.分子中二硫键的数量提示:多肽链是蛋白质分子的最基本结构形式。

蛋白质多肽链中氨基酸按一定排列顺序以肽键相连形成蛋白质的一级结构。

……。

具体参见教材20页小结。

4.分子病主要是哪种结构异常(A)A.一级结构B.二级结构C.三级结构D.四级结构E.空间结构提示:分子病由于遗传上的原因而造成的蛋白质分子结构或合成量的异常所引起的疾病。

蛋白质分子是由基因编码的,即由脱氧核糖核酸(DNA)分子上的碱基顺序决定的……。

具体参见教材15页。

5.维持蛋白质三级结构的主要键是(E)A.肽键B.共轭双键C.R基团排斥力D.3¢,5¢-磷酸二酯键E.次级键提示:蛋白质是具有特定构象的大分子,为研究方便,将蛋白质结构分为四个结构水平,包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。

一般将二级结构、三级结构和四级结构称为三维构象或高级结构。

蛋白质的三级结构是……。

具体参见教材12页蛋白质的三级结构。

6.芳香族氨基酸是(A)A.苯丙氨酸B.羟酪氨酸C.赖氨酸D.脯氨酸E.组氨酸提示:含有芳香环的氨基酸被分类为芳香族氨基酸代表物质酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、氨基酸氨基酸是既含氨基(-NH2)又含羧基(-COOH)的有机化合物。

生物化学课程标准(临床医学专业)

生物化学课程标准(临床医学专业)

生物化学课程标准所属系部:基础医学部适用专业:临床医学专业课程类型:专业基础课一、前言(一)课程性质与任务生物化学是研究生物体的化学组成和生命过程中化学变化规律的科学,它是从分子水平来探讨生命现象的本质。

生物化学既是重要的专业基础课程,又与其它基础医学课程有着广泛而密切的联系。

通过本课程的学习,使学生掌握生化基本理论和基本技能,并能灵活运用生化知识解释临床疾病的发病机理及采取的防治措施;培养学生科学思维、独立思考、分析问题和解决问题的能力;培养学生相互沟通和团结协作的能力。

生物化学是运用化学的理论和方法从分子水平上研究机体的物质组成,物质代谢及物质代谢与机体功能关系的科学。

通过本课程的教学,使学生能系统掌握生物化学的基本知识和基本技能,养成科学的思维方法、严谨的科学态度和良好的工作作风,培养创新精神,树立诚信服务理念,提高在实际工作中分析问题和解决问题的能力。

生物化学是临床医学专业必修的基础医学课程,它的理论和技术渗透至其它的基础医学和临床医学各个学科。

它以前期的化学课程为基础,为后期进一步学习免疫机制,病理过程,药物体内代谢及作用,疾病发生发展机制以及临床检验、诊断、治疗在理论和技术等方面打下良好的基础;并随着学科间的相互渗透,对学习临床医学课程乃至毕业后的继续学习奠定坚实的基础。

(二)设计思路围绕临床医学专业的培养目标,结合后续课程和基层医疗岗位实际工作对知识、能力和素质要求,合理取舍生物化学教学内容,确定教学的重难点。

根据教学内容,采用任务驱动、项目导向(案例教学)等教学方法和多媒体等教学手段,将基础理论与临床知识进行对接。

本课程的主要内容有生物大分子的结构功能、物质代谢、基因信息传递和专题生化等四大模块共十二个章节。

临床医学专业在第一学期开课,总学时64学时,其中理论54学时,实验10学时。

二、课程培养目标(一)知识目标1.系统掌握人体的物质组成、正常的物质代谢和基因信息传递的过程、特点及其临床意义。

(整理)检验医学专业实验IV临床生物化学检验部分

(整理)检验医学专业实验IV临床生物化学检验部分

自动生化分析仪实际K值测定实际K值:理论K值受样品和试剂的加量准确度、比色杯光径准确度,尤其是ε的影响。

ε在波长和温度等不同时有所不同,故有必要获得用户所用分析仪的实际ε,再计算K值,此为~。

一、340nm波长实际K值测定【实验原理】:通过有NAD+(NADP+)参与的反应途径,用NADH或NADPH标准液来校正仪器。

用己糖激酶(HK)方法测定葡萄糖时,葡萄糖的消耗与NADH的生成呈等摩尔关系。

葡萄糖有标准纯品,当反应达到终点时,NADH的摩尔数等于标准的葡萄糖摩尔数。

在需要校正的仪器上测其A即可求得实际摩尔吸光系数,计算出实际K值。

【注意事项】1.减少偶然误差重复测定10次,当CV>5%时,则重新测定10次。

2.减少系统误差使用实际K值计算酶活性。

3.如果实际ε值与理论ε值偏差过大,需对仪器检修和校正。

二、405nm波长实际K值测定【实验原理】:许多酶活性测定时,以人工“色素原”为底物,经酶作用后可释放出在405nm 波长具有吸收峰有色的反应产物,如对硝基苯酚(4-NP)、对硝基苯胺(4-NA)、对硝基-5-氨基苯甲酸(ANBA)。

他们在405nm波长时的理论ε分别为18 700、9 870、9 490。

可使用其相应的纯标准品在需要校正的仪器上测其A即可求得实际ε,计算出实际K值。

以ALP实验(产物为4-NP) 为例测定实际K值。

【注意事项】1.4-NP标准品纯度要求较高,必要时需纯化。

2.其他注意事项参见340nm K值校正。

三、如何校正K值在理论K值或实际K值得情况下,测定某标准品的含量,若测得的结果偏低,则需要把测得的结果调整至原标准品的含量,此时调整的数值称为校正因子,则校正K值=理论(实际)K值×校正因子=理论(实际)K值×校准值÷实测值NADH正负向反应测定酶活性一、血清乳酸脱氢酶测定LD催化反应式为:L-乳酸+ NAD+(LD)→丙酮酸+ NADH + H+在反应过程中,乳酸被氧化生成丙酮酸,同时NAD+还原为NADH。

医学专业生物化学(大专)复习资料

医学专业生物化学(大专)复习资料

医学专业生物化学(大专)复习资料第一章绪论一、名词解释1.临床生物化学检验:以研究人体在健康和疾病时体内的生物化学过程为目的,通过检测人的体液等标本中的化学物质,为临床医生提供疾病诊断、病情治疗监测、药物疗效观察、判断预后以及健康评价等信息的一门学科。

:指20XX年2月国际化标准组织发布的《医学实验室---质量和能力的专用要求》,是专门针对医学实验室认可而制定的一个标准。

3.实验室认可:是权威性专业组织按照一定的标准对实验室或实验室工作人员进行检查、考核,认可能够开展或胜任某些工作,并授予资格的过程。

4.检测系统:指完成一个检验项目测定所涉及的仪器、试剂、校准品、质控品、消耗品、操作程序、质量控制程序等的组合。

二、填空1.英译汉:ISO的中文全称是;IFCC的中文全称是。

、 LIS、 APR、 BCG的中文全称依次为、、、。

3.临床生物化学检验现代化主要表现在:①检测分析自动化;②试剂标准化和商品化;③质量管理体系标准化;④ISO15189认可;⑤参与临床诊断和治疗。

第二章临床生物化学检验基本知识一、名词解释1.急诊检验:是实验室为了配合临床对危急重症患者的诊断和抢救而实施的一种特需服务。

2.危急值:指某些检验结果出现了可能会危及患者生命的极限值。

二、填空1.生化检验常用的体液标本有、、和等,其中以标本最为常用。

2.生化检验中,是最常用的血液标本,是最常用的采血方法。

3.生化检验中常用的抗凝剂有(肝素)、(草酸钾—氟化钠)等。

4.检验前质量管理要素主要包括(医生申请)、:当物质浓度为1mol/L,液层厚度为1cm时在特定波长下的吸光度值。

2.电泳技术:是利用带电粒子在电场作用下定向移动的特性,对混合物组分进行分离纯化和测定的一项技术。

3.电化学分析技术:是利用物质的电化学性质,测定化学电池的电位、电流或电量的变化进行分析的方法。

4.光谱分析技术:指利用物质具有吸收、发射或散射光谱谱系的特点,对物质进行定性或定量的分析方法。

2024年度-《生物化学》教学大纲(中西医结合临床医学专业)

2024年度-《生物化学》教学大纲(中西医结合临床医学专业)
基因治疗
通过基因工程技术,将正常基因导入患者体内,以纠正或补偿缺陷 基因引起的疾病。
细胞治疗
应用生物化学技术培养、改造细胞,用于替代或修复受损组织和器 官。
25
生物化学技术在预防保健中应用
营养与健康
研究食物中的营养成分及其对人体健康的影响,指导合理饮食和 营养补充。
疾病预防
通过检测生物标志物等手段,预测疾病风险,制定个性化预防措施 。
核苷酸代谢
介绍核苷酸的合成、分解及在遗传信息表达和调 控中的作用。
14
04
基因表达调控与疾病关系
15
基因表达调控基本概念
基因表达调控是指生物体内基因在特定时间和空 间上表达的调节控制机制。
基因表达调控涉及转录水平、转录后水平、翻译 水平和翻译后水平等多个层面。
基因表达调控对于维持生物体正常生理功能以及 适应环境变化具有重要意义。
《生物化学》教学大纲(中西 医结合临床医学专业)
1
目 录
• 课程介绍与教学目标 • 生物大分子结构与功能 • 生物小分子代谢及调控机制 • 基因表达调控与疾病关系 • 细胞信号传导与受体介导作用 • 生物化学技术在医学领域应用 • 实验教学内容及要求 • 课程考核方式与成绩评定标准
2
01
课程介绍与教学目标
16
基因表达异常与疾病发生发展关系
基因表达异常可导致 细胞功能异常,进而 引发疾病。
通过研究基因表达异 常,可以深入了解疾 病发生发展的分子机 制。
不同疾病状态下,基 因表达谱存在显著差 异。
17
中西医结合治疗策略在基因表达调控中应用
中西医结合治疗可针对基因表达异常,从多个层面进行 调节。
针灸等中医治疗方法可通过调节神经-内分泌-免疫网络 ,影响基因表达。

国开电大医学生物化学形考任务四参考答案

国开电大医学生物化学形考任务四参考答案

题目1.下列是类固醇衍生物的是()
A. 维生素D
B. 维生素PP
C. 维生素B12
D. 生物素
E. 以上都不对
【答案】:维生素D
题目2.严重肝疾患的男性患者出现男性乳房发育、蜘蛛痣,主要是由于()A. 雌性激素分泌过多
B. 雌性激素分泌过少
C. 雌性激素灭活不好
D. 雄性激素分泌过多
E. 以上都不对
【答案】:雌性激素灭活不好
题目3.肝功能严重受损时可出现()
A. 有出血倾向
B. 血中性激素水平降低
C. 血氨下降
D. 以上都不对
E. 血中尿素增加
【答案】:有出血倾向
题目4.甲状旁腺素对钙磷代谢的影响为()
A. 以上都不对
B. 使血钙降低,血磷降低。

医学生物化学 第一章到第九章简答 医学生必看

医学生物化学 第一章到第九章简答 医学生必看
(4)区分核苷酸、核苷和核酸三者的含义?
碱基和核糖(脱氧核糖)通过糖苷键连接形成核苷(脱氧核苷);核苷(脱氧核苷)和磷酸以磷酸酯键连接形成核苷酸(脱氧核苷酸);核苷酸之间以磷酸二酯键连接形成多核苷酸链,即核酸。
第三章:
(1)酶与一般催化剂比较有哪些特点?
(1)酶作为生物催化剂和一般催化剂相比,又具有本身的特点。
(3)RNA和DNA有何异同点?
化学组成:DNA由腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶、胸腺嘧啶、D-2-脱氧核糖和磷酸组成,RNA由腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶、尿嘧啶、D-2-脱氧核糖和磷酸组成。结构上: DNA分子由两条相互平行但走向相反的脱氧多核苷酸链组成,RNA是单链结构。功能上:DNA的基本功能是以基因的形式荷载遗传信息,并作为基因复制和转录的模板。RNA主要与遗传信息的传递和表达有关
(5)糖有氧氧化的生理意义?
答:糖的有氧氧化是机体产生能量最主要的途径,它不仅产能效率高,而且由于产生的能量逐步分次释放,相当一部分形成ATP,所以能量的利用率也高,简言之,即“供能“。
(6)肌糖原能否直接补充血糖?若能是怎样转变成血糖的?
肌糖原不能直接补充血糖,因为肌肉缺乏葡萄糖-6-磷酸酶。肌糖原分解出6-磷酸葡萄糖后,经糖酵解途径产生乳酸,乳酸进入血液循环到肝脏,以乳酸为原料经糖异生途径转变为葡萄糖并释放入血补充二级,三级和四级结构.
蛋白质分子的一级结构指构成蛋白质分子的氨基酸在多肽链中的排列顺序和连接方式。
蛋白质分子的二级结构是指蛋白质多肽链主链原子的局部空间排列。
多肽链在二结构的基础上进一步卷曲折叠,形成具有一定规律性的三维空间结构,即为蛋白质的三级结构。
第四章:
(1)血糖有哪些来源与去路?血糖浓度为什么能保持动态平衡?

《大学医学生物化学课件》

《大学医学生物化学课件》
细胞信号传导途径的组成
细胞信号传导途径主要由信号分子、受体、信号转导蛋白 和效应蛋白等组成。
受体介导细胞内信号转导过程剖析
01
受体的定义和分类
受体是一类位于细胞表面或细胞内的蛋白质,能够与特定的信号分子结
合并传递信号。根据受体的位置和性质,可分为膜受体和胞内受体两大
类。
02
受体介导的信号转导过程
当信号分子与受体结合后,受体会发生构象变化并激活与之相关联的信
针对特定抗原表位设计单克隆抗体, 通过特异性结合抗原发挥治疗作用, 如用于治疗肿瘤、感染性疾病等。
激酶抑制剂
针对激酶靶点设计药物,通过抑制激 酶活性阻断信号传导通路,用于治疗 肿瘤、自身免疫性疾病等。
细胞凋亡调节剂
针对细胞凋亡相关蛋白设计药物,通 过促进或抑制细胞凋亡达到治疗目的, 如用于治疗神经退行性疾病、心血管 疾病等。
02
生物大分子结构与功能
蛋白质结构与功能
1 2
蛋白质的基本组成单位 氨基酸的种类、结构和性质
蛋白质的分子结构 一级、二级、三级和四级结构的定义和特点
3
蛋白质的功能 酶、激素、抗体、转运蛋白等的功能和作用机制
核酸结构与功能
01
02
03
04
核酸的基本组成单位: 核苷酸的结构和种类
DNA的双螺旋结构:碱 基配对、DNA的超螺旋 和拓扑异构
氮代谢及调控机制
蛋白质的消化吸收
食物中的蛋白质在消化道内被分解为氨基酸,被小肠吸收进 入血液。
氨基酸的转运和储存
血液中的氨基酸通过特定的转运蛋白转运至肝脏和肌肉等组 织储存。
氨基酸的分解代谢
在细胞内,氨基酸经过脱氨基作用分解为氨和相应的α-酮 酸。氨在肝脏中转化为尿素排出体外,α-酮酸可进一步氧 化分解供能。

医学检验生化第四版下半学期考点名词解释

医学检验生化第四版下半学期考点名词解释

医学检验生化第四版下半学期考点名词解释1) 生物化学与分子生物学:利用化学、物理学、数学及生物学等学科的基本原理与方法去研究生物体,从分子水平上探讨生命现象的一门科学。

2) 等电点:氨基酸分子带有相等正、负电荷时,溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。

3) 生物活性肽:生物体内具有一定生物学活性的肽类物质称生物活性肽。

4) 蛋白质的一级结构:指蛋白质多肽链中通过肽键连接起来的氨基酸的排列顺序,即多肽链的线状结构。

5) 蛋白质的二级结构:指蛋白质多肽链主链原子局部的空间结构,但不包括与其他肽段的相互关系及侧链构象的内容。

6) 肽单元:由于肽键具有部分双键的性质,使参与肽键构成的六个原子被束缚在同一平面上,这一平面称为肽单元(肽键平面,酰胺平面)。

7) 模体:在生物化学与分子生物学领域中,模体是指具有特定生物学功能的模式化结构。

8) 蛋白质的三级结构:指蛋白质分子或亚基内所有原子的空间排布,也就是一条多肽链的完整的三维结构。

9) 结构域:蛋白质分子通过三级结构的形成,折叠成为一些功能上相对独立、结构较为紧凑的区域,称为结构域。

10) 蛋白质的四级结构:指蛋白质分子中亚基的立体排布,亚基间的相互作用与接触部位的布局。

11) 亚基:参与构成蛋白质四级结构的、每条具有三级结构的多肽链。

12) 变构效应(别构效应):由于蛋白质分子构象改变而导致其生物学功能发生改变的现象称为变构效应(别构效应)。

13) 蛋白质的变性:在某些物理或化学因素的作用下,蛋白质严格的空间结构被破坏(不包括肽键的断裂),从而引起蛋白质若干理化性质和生物学性质的改变,称为蛋白质的变性。

14) 酶:由活细胞产生的、能对其底物具有高度特异性和高度催化效能的生物催化剂。

15) 辅酶:结合酶分子中与酶的催化活性有关,且疏松结合的耐热小分子有机物称为辅酶。

16) 辅基:结合酶分子中与酶的催化活性有关,且牢固结合的耐热小分子有机物称为辅基。

17) 维生素:指一类维持细胞正常功能所必需的,但在生物体内不能自身合成而必须由食物供给的小分子有机化合物。

《医学生物化学》教学大纲

《医学生物化学》教学大纲

《医学生物化学》教学大纲一、课程的性质与任务生物化学是研究生命化学的科学,它在分子水平上探讨生命的本质,即研究生物体的化学构成及化学变化规律的科学。

医学生物化学要紧研究人体的生物化学,它是一门重要的医学基础课程。

近来年,生物学、微生物学、免疫学、生理学与病理学等基础医学学科的研究均深入到分子水平,并应用生物化学的理论与技术解决各个学科的问题。

同样,生物化学与临床医学的关系也很密切。

近代医学的进展经常运用生物化学的理论与方法来诊断、治疗与预防疾病,而且许多疾病的机理也需要从分子水平上加以探讨。

生物化学课程为其它医学基础课程与临床医学课程提供必要的理论基础,是医学各专业的必修课。

二、课程教学的基本要求本课程习惯医科类各专业的学生学习。

学生务必具备通常化学的基础知识。

通过本课程的学习,使学生明白及懂得生物分子的结构与生理功能,与两者之间的关系。

懂得生物体重要物质代谢的基本途径,要紧生理意义、调节与代谢特殊与疾病的关系。

懂得基因信息传递的基本过程,基因表达调控的概念。

懂得各组织器官的代谢特点及它们在医学上的意义。

根据课程的分工,有关血液凝固、纤维蛋白溶解、气体运输、各类激素的结构与功能,及肾脏的有关内容归入生理学课程。

本课程的后续课为病理生理学、药理学、医学免疫学与微生物学等。

本课程的课内学时数为90,电视课学时数26,实验课学时数27。

本课程为5学分。

第一章蛋白质化学(6学时)【教学内容】第一节蛋白质的分子构成一、蛋白质的元素构成二、蛋白质分子的基本结构单位——氨基酸二、氨基酸的性质第二节蛋白质的分子结构一、多肽结构二、蛋白质分子的一级结构二、蛋白质分子的空间构象第三节、白质分子结构与功能的关系三、蛋白质一级结构与功能的关系四、蛋白质分子构象与功能的关系第四节、蛋白质的理化性质一、两性游离与等电点二、高分子性质三、蛋白质的沉淀四、蛋白质的变性五、蛋白质的颜色反应第五节蛋白质的分类一、根据分子形状分类二、根据组分分类三、根据生物学功能分类四、根据溶解度分类【教学要求】一、熟悉蛋白质是生命活动物质基础的含义,掌握蛋白质的重要生理功能。

国开形成性考核01785《医学生物化学》试题及答案形考任务(1-4)

国开形成性考核01785《医学生物化学》试题及答案形考任务(1-4)

国开形成性考核01785《医学生物化学》试题及答案形考任务(1-4)
1. 试题形考任务
1.1 任务概述
本次形成性考核任务是关于国开《医学生物化学》的试题及答案形考任务,共包含4个部分。

1.2 任务内容
1. 第一部分:试题1
2. 第二部分:试题2
3. 第三部分:试题3
4. 第四部分:试题4
2. 试题及答案概述
2.1 试题1
- 题目:请简要描述细胞膜的结构和功能。

- 参考答案:细胞膜是由磷脂双分子层组成的,具有选择性通
透性和保护细胞内环境的功能。

2.2 试题2
- 题目:解释DNA复制的过程。

- 参考答案:DNA复制是指将DNA分子的两条链分离后,在
每条链上合成新的互补链的过程。

2.3 试题3
- 题目:描述蛋白质的结构和功能。

- 参考答案:蛋白质是由氨基酸组成的,具有多种结构和功能,包括酶活性、结构支持和信号传导等。

2.4 试题4
- 题目:什么是酶?
- 参考答案:酶是一种生物催化剂,能够加速生物体内化学反
应的进行,而不被反应消耗。

以上为国开形成性考核《医学生物化学》试题及答案形考任务
的概述。

详细试题及答案请参考附件文档。

生物化学复习题 - 医学检验

生物化学复习题 - 医学检验

生物化学课前预习思考题第三章蛋白质化学第一节蛋白质的分子组成预习思考:1、蛋白质的元素组成有哪些特点?已知生物样品含氮量怎样计算生物样品蛋白质含量?2、组成蛋白质的基本单位:3、氨基酸的通式:4、组成蛋白质的氨基酸有哪些?共同结构特点是什么?第二节蛋白质的分子结构预习思考:1、蛋白质的分子结构包括哪些?2、蛋白质分子中氨基酸之间的连接方式是什么?(由什么化学键连接?)3、蛋白质多肽链的方向是怎样的?4、何谓蛋白质的一级结构、二级结构、三级结构和四级结构?一级结构与高级结构的关系?5、蛋白质二级结构有哪些基本形式?什么是肽键平面?6、维系蛋白质各级结构的化学键是什么?二硫键怎样形成?第四节蛋白质的理化性质预习思考:1、蛋白质的最大紫外吸收峰是多少?哪些氨基酸在280nm处有紫外吸收峰?2、什么是蛋白质的等电点?当溶液PH小于、等于、大于PI时,蛋白质在溶液中分别带何种电荷?3、蛋白质在水溶液中的稳定因素是什么?(维持蛋白质亲水性的因素是什么?)4、蛋白质变性的实质是什么?蛋白质变性后理化性质有哪些改变?5、沉淀蛋白质的方法及原理。

第四章核酸化学第一节核酸的分子组成预习思考:1、核酸分为哪两大类?2、核酸的基本组成单位是什么?3、核酸的基本组成成分有哪些?DNA与RNA的基本组成成分上有何区别?4、戊糖、碱基、磷酸是通过什么化学键连接起来的?5、碱基分为哪两大类?RNA和DNA中的主要碱基分别有哪些?第二节核酸的分子结构预习思考:1、核酸分子中核苷酸的连接方式是什么?(通过什么化学键连接?)2、DNA二级结构(双螺旋结构)的要点有哪些?Chargaff法则有哪些?3、三种主要RNA在蛋白质生物合成中的作用是什么?4、mRNA的帽子结构和尾巴结构分别是什么?tRNA的3ˊ端是什么结构?5、tRNA二级结构的形状及其功能结构是什么?tRNA三级结构的形状是什么?6、何谓Tm?DNA分子中的G-C含量与Tm 有何关系?7、何谓DNA变性?DNA变性的实质是什么?8、核酸的最大紫外吸收峰是多少?第五章酶第一节酶的分子结构预习思考:1、全酶的组成成分有哪些?各组成成分的作用是什么?2、辅酶和辅基有何区别?3、何谓酶的活性中心?酶活性中心内、外必需基团的作用有何不同?第二节酶促反应的特点和机制预习思考:1、酶与一般催化剂的不同点有哪些?(酶促反应的特点有哪些?)2、酶具有高效性的机制是什么?3、何谓酶的特异性?酶促反应的特异性分为哪些类型?4、酶原激活的实质和机制。

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医学生物化学第四部分第十四章肝胆生化要求:熟悉胆汁酸的来源、种类、排泄和肠肝循环及其生理功能。

提要:进食后,食物经消化吸取,血糖浓度有升高的趋势,现在通过合成肝糖原、肌糖原先坚持血糖浓度恒定。

由于肝脏中含有葡萄糖-6-磷酸酶,肝糖原能直截了当分解补充血糖;但肌肉内无此酶,故肌糖原只能通过酵解生成乳酸,再经糖异生作用转变成糖。

如人体饥饿10小时左右,体内肝糖原就被耗尽,现在需要通过糖异生作用来坚持血糖浓度。

脂肪分解产物中的甘油,蛋白质分解产生的某些戊糖氨基酸以及糖分解代谢中产生的丙酮酸、乳酸等非糖物质,能够在肝脏通过糖异生作用转变成糖,另外体内的其它单糖,假如糖、半乳糖也能够在肝中转变成葡萄糖供机体利用。

肝脏在脂类的消化、吸取、分解、合成及运输等过程中均起重要作用。

肝细胞分泌的胆汁酸盐是强乳化剂,可促进脂类的消化、吸取和脂溶性维生素的吸取。

故患有肝、胆疾患时,可显现脂类消化不良,甚至显现脂肪泻和脂溶性维生素缺乏的症状。

肝细胞富含合成脂肪酸和促进脂肪酸b-氧化的酶,而且只有肝脏含有合成酮体的酶,故肝脏是脂肪酸合成和进行b-氧化最要紧的场所,也是有酮体生成的唯独器官。

酮体是脂肪酸在肝外组织氧化供能的另一种形式。

当血糖浓度过低时,心、脑、肾和骨骼肌也能利用酮体供能。

脂蛋白是脂类的运输形式,极低密度脂蛋白和高密度脂蛋白只在肝中合成。

人体内的胆固醇1/3靠食物供给,2/3由体内合成。

肝脏是合成胆固醇的重要场所,约占体内合成总量的3/4。

血浆中的胆固醇与卵磷脂在卵磷脂-胆固醇酰基转移酶(LCAT)的催化下生成胆固醇酯,该酶为肝脏所特有。

当肝功能障碍时,血浆胆固醇与胆固醇酯的比值升高。

肝脏也参与胆固醇的转化,体内胆固醇约有一半在肝脏转变成胆汁酸盐。

肝脏内蛋白质代谢极为活跃。

它不仅能合成自身的结构蛋白质,而且还能合成多种血浆蛋白质,如全部的清蛋白、凝血酶原、纤维蛋白原、血浆脂蛋白所含的多种载脂蛋白(APO A、B、C、E)和部分球蛋白(a1、a2、b球蛋白)。

清蛋白在坚持血浆胶体渗透压方面起着举足轻重的作用,故肝功能严峻受损时会显现水肿,A/G比值倒置以及在肝昏迷前后病人常显现各脏器的出血倾向,甚至大出血。

肝脏通过鸟氨酸循环,将有毒的氨转变成无毒的尿素,随尿排出体外。

鸟氨酸氨基甲酰移换酶和精氨酸酶只在肝中存在,故当肝功能衰竭时,尿素合成障碍,血氨升高,引起肝性昏迷。

肝脏在维生素的吸取、贮存和转化等方面也起着重要作用。

肝脏合成的胆汁酸盐是强乳化剂,有利于脂溶性维生素(A、D、E、K)的吸取。

维生素K参与肝细胞中凝血酶原及凝血因子Ⅶ、Ⅸ、Ⅹ的合成;维生素A是视紫红质的组分,与暗视觉有关;维生素D与钙磷代谢关系紧密。

故三者吸取障碍,可分不显现出血倾向、夜盲症和佝偻病。

肝脏是维生素A、K、B12的要紧贮存场所。

激素在调剂人体生理和代谢功能方面起着重要作用。

激素的灭活在肝中进行,这关于激素作用时刻的长短及强度具有调控作用。

肝功能障碍时,激素灭活作用减弱,血中相应的激素水平就会升高,如雌激素水平升高,可显现“肝掌”和蜘蛛痣。

体内代谢生成的氨、胺、胆色素等;肠道细菌腐败产物胺、酚、吲哚和硫化氢等被重吸取入体内;外界的药物、毒物、有机农药和食品添加剂等进入体内,这些非营养性物质在肝脏内,通过氧化、还原、水解和结合反应,使脂溶性较强的物质获得极性基团,增加水溶性,而易于随胆汁或尿液排出体外,这一过程称为肝脏的生物转化作用。

生物转化作用具有多样性和连续性,同时还具有解毒与致毒的双重性。

结合反应是体内最重要的生物转化方式。

结合反应中最常见的结合基团供体有葡萄糖醛酸(UDPGA)、硫酸(PAPS)、乙酰基(乙酰CoA)、甲基(SAM)、谷胱甘肽(GSH)和甘氨酸。

生物转化作用常受年龄、性不、疾病及诱导物等体内外因素阻碍。

如老年人对药物的转化能力降低,故用药要慎重。

由肠道重吸取的胆汁酸经门静脉入肝,在肝脏中游离型胆汁酸又转变成结合型胆汁酸,并同新合成的结合型初级胆汁酸一起再次被排入肠道。

此循环过程称为胆汁酸的肠肝循环。

胆汁酸的肠肝循环具有重要的生理意义。

胆汁酸的循环使用,使有限的胆汁酸发挥最大限度的乳化作用,以保证脂类的消化吸取。

此外胆汁酸的重吸取也有利于胆汁分泌,并使胆汁中胆汁酸与胆固醇比例适当,不易形成胆固醇结石。

胆汁酸盐除了能促进脂类的消化外,还能抑制胆固醇结石的形成。

胆固醇不溶于水,必须与胆汁酸盐和卵磷脂形成微团,才能通过胆道转运至肠道排出体外,而不致析出。

胆汁酸浓度对胆汁酸生成的限速酶-7a羟化酶和胆固醇合成的限速酶-HMGCoA还原酶均有抑制作用;半数的胆固醇在肝脏被转变成胆汁酸而被排泄,故胆汁酸的生成、调控及排泄对胆固醇代谢的调控有重要作用。

胆色素是指含铁卟啉化合物在体内分解代谢的产物,包括胆红素、胆绿素、胆素原和胆素等化合物,但不包括血红素。

胆红素要紧来源于衰老红细胞中血红蛋白的分解,其它则来自非血红蛋白的含铁卟啉化合物一肌红蛋白、细胞色素、过氧化氢酶和过氧化物酶等的分解。

正常成人每天约生成250~350mg胆红素。

衰老红细胞由于细胞膜的变化,而被肝、脾、骨髓的网状内皮系统识不并吞噬。

血红蛋白分解为珠蛋白和血红素。

珠蛋白按一样蛋白质代谢途径进行分解,血红素,在网状内皮系统中加氧,还原生成胆红素。

胆红素是亲脂的,能自由透过胞膜进入血液。

在血中,它要紧与血浆清蛋白结合为血胆红素,这是胆红素在血中的运输形式,也有少量胆红素与a1球蛋白结合。

胆红素-清蛋白这种运输形式,既改变了胆红素的脂溶性,增加了血浆对胆红素的运输能力,又限制了胆红素自由透过各种生物膜,以免造成对组织的毒性作用。

未结合胆红素经肝血窦与肝细胞膜直截了当接触,现在肝细胞膜载体蛋白和胆红素结合,使血浆清蛋白从胆红素上“脱落”下来。

胆红素一旦与膜载体蛋白结合,就被转运到细胞膜的内表面,经微绒毛进入胞液中。

胆红素一进入胞液,即与Y或Z蛋白结合成为胆红素-Y蛋白或胆红素-Z蛋白,这增加了它的水溶性。

Y蛋白对胆红素的亲和力比Z蛋白大,故胆红素优先与Y蛋白结合。

苯巴比妥能诱导葡萄糖醛酸转移酶和Y蛋白生成,故临床上应用此药治疗新生儿高胆红素血症。

胆红素与Y蛋白或Z蛋白结合成的复合物即被运送到内质网。

大部分胆红素在葡萄糖醛酸转移酶催化下与尿苷二磷酸葡萄糖醛酸(UDPGA)结合,生成胆红素葡萄糖醛酸酯。

还有小部分胆红素可分不与爽朗硫酸、甲基、乙酰基和甘氨酸进行结合反应,生成结合胆红素。

故在肝脏生成的胆红素葡萄糖醛酸酯又可称为结合胆红素。

结合胆红素溶于水,由胆道排泄。

正常时血、尿中无结合胆红素,只有当胆道堵塞,毛细胆管因压力过高而破裂时,它才可能逆流入血,在血、尿中显现。

结合胆红素与重氮试剂反应,迅速生成一种紫色偶氮化合物,称为范登堡试验直截了当阴性。

未结合胆红素与重氮试剂反应时,需先加酒精或尿素后,才产生明显的颜色反应,称为范登堡试验间接阳性。

两种胆红素性质差不专门大。

肝内外的堵塞或重症肝炎,均可导致胆道排泄障碍,使肝胆红素逆流回血,尿中显现胆红素。

另外胆汁酸盐可增加胆红素、胆固醇等胆汁成分在水中的溶解度,如胆汁酸盐与胆红素比例失调,也可引起胆红素性结石。

肝胆红素随胆汁排入肠道后,经肠道细菌作用,逐步进行还原反应,生成无色的尿 (粪)胆素原。

胆素原在肠道下段被空气氧化成黄色的胆素,这是粪便颜色的来源。

当胆道完全堵塞时,肝胆红素入肠受阻,不能生成胆素原和胆素,故粪便呈灰白色。

生理情形下,小肠下段生成的胆素原大部分随粪便排出,只有10%~20%被肠道重吸取,经门静脉入肝,除有部分胆素原进入体循环外,其中大部分以原形随胆汁再次排入肠道,此过程称为胆素原的肠肝循环。

小部分进入体循环的胆素原经肾随尿排出,即为无色的尿胆素原,与空气接触后氧化成黄色的尿胆素,这是尿颜色的来源。

正常人血清总胆红素<1mg/dl(17.1mmol/L)。

当血清总胆红素浓度为1~2mg/dl(17.0~34.0mmol/L)时,肉眼不易观看到黄染,称为隐性黄疽;当>2mg/dl(34.Ommol/L)时,巩膜、皮肤黄染明显,称为显性黄疽。

血清胆红素浓度增高,不外乎胆红素来源增多(如大量红细胞破坏),去路不畅(如胆道堵塞)或肝脏疾病(肝炎、肝硬化)这三种情形。

这三种不同缘故引起的血清总胆红素浓度增高,临床上分不称为溶血性黄疽、堵塞性黄疽和肝细胞性黄疽。

为了解肝脏各方面的功能状况,目前临床上应用四方面肝功能检查包括胆色素、胆汁酸、血浆蛋白的测定;血清中酶的测定;肝炎免疫测定及肿瘤标志物测定;肝脏的生物转化和排泄功能。

第十五章血液生化要求:把握血液非蛋白质含氮物质的种类及临床意义;把握血浆蛋白质的组成、分类及要紧功能;熟悉血液的化学组成及生理功能;熟悉成熟红细胞的代谢特点、血红素生物合成的差不多过程及调剂。

提要:正常人体血液总量约占体重的8%,血液由血浆和血细胞组成。

血液在体外凝固之后析出的淡黄色透亮液体为血清;血液加入适量抗凝剂后离心,淡黄色的上清液为血浆。

血清与血浆的要紧区不是血清中不含纤维蛋白原。

血液的要紧生理功能是:运输各种物质;坚持人体内环境的稳固;并具有免疫、凝血及抗凝血功能等。

正常人的血液含水81%~86%,其余为可溶性固体和少量氧、二氧化碳等气体。

其中可溶性固体成份要紧是蛋白质、非蛋白含氮物质、不含氮的有机物及无机盐等。

血液中的非蛋白含氮物质中所含氮量的总称为非蛋白氮(NPN)。

它们要紧是蛋白质和核酸代谢的最终产物,经血液由肾脏排出体外。

非蛋白氮在血液中的含量变化,可反映机体蛋白质、核酸的代谢情形及肾脏的排泄功能。

血液尿素氮(BUN)约占NPN的1/2,在临床上常作为判定肾脏排泄功能的指标。

血浆蛋白质是血浆中200多种蛋白质的总称,为血浆中含量最多的固体成分。

正常含量为60~80g/L。

用盐析法可将血浆蛋白质分为清蛋白、球蛋白及纤维蛋白原几部分。

血浆中清蛋白含量为35~55g/L,球蛋白为20~30g/L,清蛋白/球蛋白(A/G)为1.5~2.5:1。

如以醋酸纤维素薄膜为支持物,用电泳法可将血浆蛋白质分为清蛋白、a1球蛋白、a2球蛋白、b球蛋白及g球蛋白五部分。

如用辨论率更高的电泳方法(如聚丙烯酰胺凝胶电泳或免疫电泳)则可将血浆蛋白质分为30多种成分。

血浆蛋白质的要紧功能是:1.血浆清蛋白因其浓度高、分子量较小,故在坚持血浆胶体渗透压上起要紧作用。

2.在生理状况的pH下,血浆蛋白质为弱酸,同时其中一部分与Na+结合成弱酸盐,(构成Na-蛋白质/H-蛋白质缓冲体系)它在坚持血浆正常pH中发挥作用。

3.运输作用:血浆中一些不溶或难溶于水的物质及一些易被细胞摄取或易随尿液排出的物质,在血浆中常与一些载体蛋白结合,以利于它们在血液中的运输并调剂它们的代谢。

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