生化反应动力学 PPT课件
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《生物反应动力学》PPT课件
《生物反应动力学》PPT 课件
菌体生长 基质消耗 产物生成
最佳工艺条件的控制
菌体生长速率 基质消耗速率 代谢产物的生成速率
• 菌体生长速率：单位体积、单位时间生长 的菌体量（g/h.L)
dc(X) vx= dt = µc(X) 或
µ=
1
c(X)
·
dc(X)
dt
μ除受细胞自身的遗传信息支配外，还受 环境因素的影响。
c0(X) =0
μ>> k
-
F V
c (X)
+ µc(X)
=
dc(X) dt
dc(X) dt = 0
F c (X) = µc(X) V
F =μ = D V
限制性营养物质的物料平衡
- - - - = 流入的 流出的
营养物质 营养物质
生长消耗 的营养物质
维持 生命需要 的营养物质
形成产 物消耗的 营养物质
件的不同而不同，通常
比生长速率与底物之间关系
为0.086～2.1h-1
µm
c(S)﹤﹤KS时
µ=
µm ．c(S) KS
﹤﹤
c(S) KS时
µ=
µm KI KI + c(S)
b
μ
c
µm/2
a
KS
c(S)
• 微生物生长过程的特征通常以得率系数 来描述，即生成细胞或产物与消耗的营 养物质之间的关系。 细胞得率系数（YX/S g）：消耗1g营养 物质生成的细胞的质量。
分批发酵动力学
补料分批发酵动力学 连续发酵动力学
☞ 分批发酵的不同阶段 ☞ 微生物分批培养的生长动力学
方程 ☞ 分批培养时基质的消耗速率 ☞ 分批培养中产物的形成速率 ☞ 分批培养过程的生产率
菌体生长 基质消耗 产物生成
最佳工艺条件的控制
菌体生长速率 基质消耗速率 代谢产物的生成速率
• 菌体生长速率：单位体积、单位时间生长 的菌体量（g/h.L)
dc(X) vx= dt = µc(X) 或
µ=
1
c(X)
·
dc(X)
dt
μ除受细胞自身的遗传信息支配外，还受 环境因素的影响。
c0(X) =0
μ>> k
-
F V
c (X)
+ µc(X)
=
dc(X) dt
dc(X) dt = 0
F c (X) = µc(X) V
F =μ = D V
限制性营养物质的物料平衡
- - - - = 流入的 流出的
营养物质 营养物质
生长消耗 的营养物质
维持 生命需要 的营养物质
形成产 物消耗的 营养物质
件的不同而不同，通常
比生长速率与底物之间关系
为0.086～2.1h-1
µm
c(S)﹤﹤KS时
µ=
µm ．c(S) KS
﹤﹤
c(S) KS时
µ=
µm KI KI + c(S)
b
μ
c
µm/2
a
KS
c(S)
• 微生物生长过程的特征通常以得率系数 来描述，即生成细胞或产物与消耗的营 养物质之间的关系。 细胞得率系数（YX/S g）：消耗1g营养 物质生成的细胞的质量。
分批发酵动力学
补料分批发酵动力学 连续发酵动力学
☞ 分批发酵的不同阶段 ☞ 微生物分批培养的生长动力学
方程 ☞ 分批培养时基质的消耗速率 ☞ 分批培养中产物的形成速率 ☞ 分批培养过程的生产率
第二章 生化反应动力学
（2）、 可逆抑制
• 抑制剂与酶蛋白以非共价方式结合， 引起酶活性暂时性丧失。抑制剂可以 通过透析等方法被除去，并且能部分 或全部恢复酶的活性。根椐抑制剂与 酶结合的情况，又可以分为两类
A、 竟争性抑制
• 某些抑制剂的化学结构与底物相似，因 而能与底物竟争与酶活性中心结合。当 抑制剂与活性中心结合后，底物被排斥 在反应中心之外，其结果是酶促反应被 抑制了。 • 竟争性抑制通常可以通过增大底物浓度 ，即提高底物的竞争能力来消除。
• 酶的最适pH目前还只能用实验方法测得， 它可以随着底物浓度、温度及其它条件的 变化而改变。因此酶的最适pH并不是一个 常数，它只是在一定条件下才有意义。
• 用酶活或反应速度 对pH作图，一般得 到钟罩形的曲线。
• 在一定的pH 下, 酶具 有最大的催化活性,通 常称此pH 为最适 pH。 • Arginase(精氨酸酶)与 唾液淀粉酶、胃蛋白酶 （pepsin） • 多数酶在7.0左右
【举例】 丙二酸与琥珀酸竞争琥珀酸脱氢酶 琥珀酸
琥珀酸脱氢酶
FAD
COOH CH2 CH2 COOH
琥珀酸
延胡索酸
FADH2
COOH CH2 COOH
丙二酸
斜率
斜率争性抑制
• 酶可同时与底物及抑制剂结合，引起酶分子构象 变化，并导至酶活性下降。由于这类物质并不是 与底物竞争与活性中心的结合，所以称为非竞争 性抑制剂。 • 如某些金属离子（Cu2+、Ag+、Hg2+）以及EDTA等 ，通常能与酶分子的调控部位中的-SH基团作用， 改变酶的空间构象，引起非竞争性抑制。
温度对酶反应速度的影响
• 一方面是温度升高,酶 促反应速度加快。 • 另一方面,温度升高,酶 的高级结构将发生变化 或变性，导致酶活性降 低甚至丧失，反应速度 下降也迅速 • 因此大多数酶都有一个 最适温度。 在最适温 度条件下,反应速度最 大。
化学反应动力学--第一、二章PPT课件
主要能体现反应物和生成物。
(2) 热化学方程式
增加了反应物及产物的状态、反应条件
及能量的变化。
(3) 动力学反应方程式
主要体现反应的步骤或历程。
-
17
如：总反应 H2 + Br2→2HBr 实验测得上述反应经历了如下五个步骤：
① M+Br2→2Br+M； ② Br + H2→HBr +H； ③ H + Br2→HBr +Br； ④ H + HBr →H2 +Br； ⑤ Br +Br +M→Br2 + M 以上即为动力学反应方程式。
-
21
(2) 简单反应和复杂反应
描述的对象：总（包）反应。
如果总反应是一步完成的，即是基元反 应的话，则该反应称为简单反应。
如： 2NO+O2→2NO2 如果总反应是分步完成的，即是由若干
个基元反应构成，则该反应为复杂反应。
如：H2 + Br2→2HBr
-
22
几个注意点： ✓ 从反应方程式是无法判定一个总包反应
常见的如：气相反应，只有气体相。 溶液中的反应，只有溶液相。
复相反应体系多相反应体系：有二个或二个以 上相。 如：气液反应体系；气固反应体系。
3. 按反应时体系所处的条件来分类：
恒温体系与非恒温体系；
恒压与非恒压体系。
-
16
二、化学计量方程
在化学学科中，化学计量方程有三种：
(1) 一般化学反应方程式
另外，化学动力学须考虑过程和途径。 化学反应方程式只表示：
反应的始态与终态，以及反应物和产物 间的计量关系。
而不能反映反应所经历的真实过程，即： 反应历程。
《化学反应动力学》课件
反应活化能
反应活化能是使反应物通过反应过渡态的能垒。 它的高低决定了反应的速率和温度对反应速率 的影响程度。
反应级数与反应机理
反应级数指的是反应速率对各反应物浓度的指数。通过实验测定速率随浓度的变化规律，可以确 定反应级数并推断反应机理。
化学平衡和动力学的关系
化学平衡是指在闭合系统中，反应物与生成物浓度达到一定比例，反应速率 相等的状态。动力学研究反应速率，而平衡研究反应终点。两者密切相关， 但研究的角度不同。
反应程是描述反应速率与反应物
浓度之间关系的数学表达式。它的
形式由实验数据决定，允许我们推
断反应的机理和确定反应物底数。
3
反应速率
反应速率是单位时间内反应物消失 或生成的物质的数量的变化量。它 可以通过实验测量，并用数学模型 表示。
反应级数
反应级数是描述反应速率与反应物 浓度之间关系的指数。通过测定速 率对浓度的实验数据，可以确定反 应级数并推断反应机理。
应用和实例
化学反应动力学的研究对于了解和优化化学过程具有重要意义。它被广泛应 用于药物合成、环境保护、能源开发等领域。实例包括酶催化反应、催化剂 设计和反应动力学模拟等。
影响化学反应速率的因素
反应物浓度
反应物浓度的增加会增加 碰撞频率，从而提高反应 速率。
温度
提高温度会增加分子的平 均动能，促使反应物分子 更容易发生有效碰撞，从 而加快反应速率。
催化剂
催化剂通过提供新的反应 路径，降低反应活化能， 从而加速反应速率。
动力学常数与反应活化能
动力学常数
动力学常数是速率方程中的常数，代表了反应 速率与反应物浓度之间的比例关系。它的值由 实验测定。
《化学反应动力学》PPT 课件
化学反应动力学PPT课件演示文稿
➢ 如果一个反应在热力学上判断是不可能发生的， 则不必考虑速度问题。
第五页，共147页。
化学动力学的发展：
19世纪60年代，古德堡和瓦格提出浓度对反应速率
的影响规律；
1889年，阿仑尼乌斯提出温度对反应速率的影响 规律；
1916 – 1918年，路易斯提出简单碰撞理论；
1930 – 1935年，艾琳、鲍兰义提出活化络合 物理论；
HCl的合成反应机理如下：
(i) 链的引发 Cl2 + M* → 2Cl + MO
(ii) 链的传递 Cl + H2 →HCl + H
H + Cl2 →HCl + Cl
┉ ┉ ┉┉┉
(iii) 链的终止
2Cl + MO →Cl2 + M*
第十五页，共147页。
按照链传递这一步骤的机理不同，可将链反应区 分为“直链”反应和“支链”反应。
负一级反应
r k[A][B]1/2
1.5级反应
r k[A][B]/(1[B]1/2 ) 无简单级数
第二十五页，共147页。
(4) 在速率方程中，若某一物质的浓度远远大于其他
反应物的浓度，或是出现在速率方程中的催化剂浓度项， 在反应过程中可以认为没有变化，可并入速率系数项，这 时反应总级数可相应下降，下降后的级数称为准级数反应 。例如：
第十四页，共147页。
HBr:
（1）Br2 + M* → 2Br + M0 （2）Br + H2 →HBr + H （3）H + Br2 →HBr + Br （4）H + HBr →H2 + Br
（5）2 Br + M0 →Br2 + M*
第五页，共147页。
化学动力学的发展：
19世纪60年代，古德堡和瓦格提出浓度对反应速率
的影响规律；
1889年，阿仑尼乌斯提出温度对反应速率的影响 规律；
1916 – 1918年，路易斯提出简单碰撞理论；
1930 – 1935年，艾琳、鲍兰义提出活化络合 物理论；
HCl的合成反应机理如下：
(i) 链的引发 Cl2 + M* → 2Cl + MO
(ii) 链的传递 Cl + H2 →HCl + H
H + Cl2 →HCl + Cl
┉ ┉ ┉┉┉
(iii) 链的终止
2Cl + MO →Cl2 + M*
第十五页，共147页。
按照链传递这一步骤的机理不同，可将链反应区 分为“直链”反应和“支链”反应。
负一级反应
r k[A][B]1/2
1.5级反应
r k[A][B]/(1[B]1/2 ) 无简单级数
第二十五页，共147页。
(4) 在速率方程中，若某一物质的浓度远远大于其他
反应物的浓度，或是出现在速率方程中的催化剂浓度项， 在反应过程中可以认为没有变化，可并入速率系数项，这 时反应总级数可相应下降，下降后的级数称为准级数反应 。例如：
第十四页，共147页。
HBr:
（1）Br2 + M* → 2Br + M0 （2）Br + H2 →HBr + H （3）H + Br2 →HBr + Br （4）H + HBr →H2 + Br
（5）2 Br + M0 →Br2 + M*
《生物化学课件》-生物化学反应动力学基础
2
Le Chatelier's principle
Explore how changes in reaction conditions affect the equilibrium position and reaction rates.
3
Dynamic equilibrium
Learn about dynamic equilibrium and its role in biochemical reactions.
Discover the complexities of nonisothermal reactions and their impact on reaction rates.
Temperature gradients
Learn about temperature gradients and their role in controlling reaction rates in biochemical systems.
Reaction orders and rate laws
Understand the relationship between reaction orders and rate laws in biochemical kinetics.
反应阶数的定义及计算方法
1
Defining reaction orders
Learn the role of catalysts in biochemical reactions and how they affect reaction rates.
Explore different types of catalytic mechanisms, including enzymatic and non-enzymatic catalysts.
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第二章 生化反应动力学
生化反应动力学
●单底物酶反应动力学
●多底物酶反应动力学
●各种因素对酶反应速度的影响
●微生物代谢调节的生化基础
• 生物在表观上所显示的一切生理现象(实为体内生物
化学反应)都与酶的作用密切相关。因此，研究生化
反应动力学也就是研究酶催化反应动力学。
• 微生物的生长和产物的生成都是一系列复杂的酶催化 反应的结果。要了解微生物发酵动力学必须首先了解 酶反应动力学。 • 酶动力学主要研究酶催化反应的速度及各种因素（包 括酶浓度、底物浓度、产物、pH值、温度、抑制剂和 激活剂等）对反应速度的影响，并提出从反应物到产
(Ⅰ )
(Ⅱ )
E+S
k1
ES
k3
P+E
k2
稳态时ES浓度不变
反应速度 V=k3[ES] ES的生成速度=消耗速度 k1[E][S]=k2[ES] + k3[ES] E的质量平衡方程 [E]=[Et] - [ES]
V= V[S] Km + [S] Km= V=Vmax=k3[ES]max=k3[Et] k2 + k3 k1 米氏常数
②可以判断酶的专一性和天然底物
Km值最小的底物——最适底物/天然底物
1/Km近似表示酶对底物的亲和力： 1/Km越大、亲和力越大
k2>>k3时
Km= k2 + k3 k1
Km≈k2（分离能力）/k1（亲合能力）
E+S k1 k2 ES k3 P+E
Km越小，亲和力越强。
[S]很小时，反应速度就能达到很大。
（3） kcat/km的意义：
V= Vmax[S] Km + [S] V= kcat[Et][S] Km + [S]
∵Vmax=kcat[Et] ∴
当[S] <<Km时， [E]＝[Et]
是E和S反应形成产物的表观二级速率常数。 其大小可用于比较酶的催化效率。
k3k1 kcat/km＝ k2+k3
（3）P→0 忽略 E + P
k4
ES 这步反应
E+S
ES
E+P
（二）酶促反应的动力学方程式
1、米氏方程的推导
1913年Michaelis和Menten提出反应速度与底 物浓度关系的数学方程式，即米－曼氏方程 式，简称米氏方程(Michaelis equation)。
Vmax [S] v K m [S]
性能优，代谢中这类酶更为重要
③根据Km：
判断某[s]时v与Vmax的关系
判断抑制剂的类型 ④ Km可帮助判断某代谢反应的方向和途径 催化可逆反应的酶对正/逆两向底物Km不同 —— Km较小者为主要底物
一底物多酶反应
乳酸脱氢酶
（1.7×10-5）
乳酸
丙酮酸
丙酮酸脱羧酶
（1.0×10-3）
乙醛
丙酮酸脱氢酶
初速度
产 酶促反应速度逐渐降低 物
0
时
间
酶促反应的时间进展曲线
在其他因素不变的情况下，底物浓度对反应速 度的影响呈矩形双曲线关系。
V 反 应 初 速 度
0
底 物 浓 度 [S]
反应初速度随底物浓度变化曲线
V
Vmax
[S] 当底物浓度较低时
反应速度与底物浓度成正比；反应为一级反应。
V
Vmax
V=
V[S] Km + [S]
若 V＝V/2
• Km = [S]
1 V [S] V ＝ 2 Km + [S]
Km + [S] = 2[S]
2、动力学参数的意义
（1）米氏常数Km的意义
V Vmax Vmax/2
Vmax 2
Km
[S]
Vmax[S] ＝ Km + [S]
Km＝[S]
∴Km值等于酶促反应速度为最大反应速度一半 时的底物浓度，单位是mol/L。
①Km是酶的特性常数：
与pH 、温度、离子强度、酶及底物种类有关，与酶浓度无 关，可以鉴定酶。
酶 脲酶 溶菌酶 葡萄糖-6-磷酸 脱氢酶 胰凝乳蛋白酶
底物 尿素 6-N-乙酰葡萄糖 胺 6-磷酸-葡萄糖 苯甲酰酪氨酰胺 甲酰酪氨酰胺 乙酰酪氨酰胺
Km(mmol/L) 25 0.006 0.058 2.5 12.0 32.0
[S]
随着底物浓度的增高 反应速度不再成正比例加速；反应为混合级反应。
V
Vmax
[S]
当底物浓度高达一定程度 反应速度不再增加，达最大速度；反应为零级反应
（一）中间络合物学说
E+S k1
k2
ES
k3 k4
P+E
三个假设：
（1）E与S形成ES复合物的反应是快速平衡反应，而
ES分解为E及P的反应为慢反应，反应速度取决于 慢反应即 V＝k3[ES]。 （2）S的总浓度远远大于E的总浓度，因此在反应的初 始阶段，S的浓度可认为不变即[S]＝[St]。
（1.3×10-3）
乙酰CoA
丙酮酸浓度较低时：
代谢哪条途径决定于Km最小的酶
（2）Vmax和k3（kcat)的意义
一定酶浓度下，酶对特定底物的Vmax也是一 个常数。 [S]很大时， Vmax＝ k3[E] 。 k3表示当酶被底物饱和时，每秒钟每个酶分子 转换底物的分子数， ——又称为转换数、催化常数kcat kcat越大，酶的催化效率越高
[S]：底物浓度 V：不同[S]时的反应速度 Vmax：最大反应速度(maximum velocity) Ｋm：米氏常数(Michaelis constant)
E+S
k1 k2
ES
k3
P+E
稳态时ES浓度不变
反应速度 ES的生成速度=消耗速度 k1[E][S]=k2[ES] + k3[ES] E的质量平衡方程 [E]=[Et] - [ES] V=k3[ES] (Ⅲ )
米氏方程
V 反 应 初 速 度
V=
V[S] Km + [S]
0
底 物 浓 度 [S]
反应初速度随底物浓度变化曲线
最 大 反 应 速 率
V
V
b.当[S]很大时 V=V[S]/[S]=V
0 级反应
混合级
V/2
a.当[S]很小时 V=V[S]/Km 一级反应
0 Km （米氏常数） [S]
米氏曲线
Km=?
kcat/km的上限为k1,即生成ES的速率，即酶 的催化效率不超过E和S形成ES的结合速率
kcat/km的大小可以比较不同酶或同一种酶 催化不同底物的催化效率。
物之间可能进行的历程。
一、底物浓度对酶反应速率的影响研究前提 单底物、单产物反应；
酶促反应速度一般在规定的反应条件下， 用单位时间内底物的消耗量和产物的生 成量来表示； 反应速度取其初速度，即底物的消耗量 很小（一般在5﹪以内）时的反应速度； 底物浓度远远大于酶浓度。（[S] 》[E]）
生化反应动力学
●单底物酶反应动力学
●多底物酶反应动力学
●各种因素对酶反应速度的影响
●微生物代谢调节的生化基础
• 生物在表观上所显示的一切生理现象(实为体内生物
化学反应)都与酶的作用密切相关。因此，研究生化
反应动力学也就是研究酶催化反应动力学。
• 微生物的生长和产物的生成都是一系列复杂的酶催化 反应的结果。要了解微生物发酵动力学必须首先了解 酶反应动力学。 • 酶动力学主要研究酶催化反应的速度及各种因素（包 括酶浓度、底物浓度、产物、pH值、温度、抑制剂和 激活剂等）对反应速度的影响，并提出从反应物到产
(Ⅰ )
(Ⅱ )
E+S
k1
ES
k3
P+E
k2
稳态时ES浓度不变
反应速度 V=k3[ES] ES的生成速度=消耗速度 k1[E][S]=k2[ES] + k3[ES] E的质量平衡方程 [E]=[Et] - [ES]
V= V[S] Km + [S] Km= V=Vmax=k3[ES]max=k3[Et] k2 + k3 k1 米氏常数
②可以判断酶的专一性和天然底物
Km值最小的底物——最适底物/天然底物
1/Km近似表示酶对底物的亲和力： 1/Km越大、亲和力越大
k2>>k3时
Km= k2 + k3 k1
Km≈k2（分离能力）/k1（亲合能力）
E+S k1 k2 ES k3 P+E
Km越小，亲和力越强。
[S]很小时，反应速度就能达到很大。
（3） kcat/km的意义：
V= Vmax[S] Km + [S] V= kcat[Et][S] Km + [S]
∵Vmax=kcat[Et] ∴
当[S] <<Km时， [E]＝[Et]
是E和S反应形成产物的表观二级速率常数。 其大小可用于比较酶的催化效率。
k3k1 kcat/km＝ k2+k3
（3）P→0 忽略 E + P
k4
ES 这步反应
E+S
ES
E+P
（二）酶促反应的动力学方程式
1、米氏方程的推导
1913年Michaelis和Menten提出反应速度与底 物浓度关系的数学方程式，即米－曼氏方程 式，简称米氏方程(Michaelis equation)。
Vmax [S] v K m [S]
性能优，代谢中这类酶更为重要
③根据Km：
判断某[s]时v与Vmax的关系
判断抑制剂的类型 ④ Km可帮助判断某代谢反应的方向和途径 催化可逆反应的酶对正/逆两向底物Km不同 —— Km较小者为主要底物
一底物多酶反应
乳酸脱氢酶
（1.7×10-5）
乳酸
丙酮酸
丙酮酸脱羧酶
（1.0×10-3）
乙醛
丙酮酸脱氢酶
初速度
产 酶促反应速度逐渐降低 物
0
时
间
酶促反应的时间进展曲线
在其他因素不变的情况下，底物浓度对反应速 度的影响呈矩形双曲线关系。
V 反 应 初 速 度
0
底 物 浓 度 [S]
反应初速度随底物浓度变化曲线
V
Vmax
[S] 当底物浓度较低时
反应速度与底物浓度成正比；反应为一级反应。
V
Vmax
V=
V[S] Km + [S]
若 V＝V/2
• Km = [S]
1 V [S] V ＝ 2 Km + [S]
Km + [S] = 2[S]
2、动力学参数的意义
（1）米氏常数Km的意义
V Vmax Vmax/2
Vmax 2
Km
[S]
Vmax[S] ＝ Km + [S]
Km＝[S]
∴Km值等于酶促反应速度为最大反应速度一半 时的底物浓度，单位是mol/L。
①Km是酶的特性常数：
与pH 、温度、离子强度、酶及底物种类有关，与酶浓度无 关，可以鉴定酶。
酶 脲酶 溶菌酶 葡萄糖-6-磷酸 脱氢酶 胰凝乳蛋白酶
底物 尿素 6-N-乙酰葡萄糖 胺 6-磷酸-葡萄糖 苯甲酰酪氨酰胺 甲酰酪氨酰胺 乙酰酪氨酰胺
Km(mmol/L) 25 0.006 0.058 2.5 12.0 32.0
[S]
随着底物浓度的增高 反应速度不再成正比例加速；反应为混合级反应。
V
Vmax
[S]
当底物浓度高达一定程度 反应速度不再增加，达最大速度；反应为零级反应
（一）中间络合物学说
E+S k1
k2
ES
k3 k4
P+E
三个假设：
（1）E与S形成ES复合物的反应是快速平衡反应，而
ES分解为E及P的反应为慢反应，反应速度取决于 慢反应即 V＝k3[ES]。 （2）S的总浓度远远大于E的总浓度，因此在反应的初 始阶段，S的浓度可认为不变即[S]＝[St]。
（1.3×10-3）
乙酰CoA
丙酮酸浓度较低时：
代谢哪条途径决定于Km最小的酶
（2）Vmax和k3（kcat)的意义
一定酶浓度下，酶对特定底物的Vmax也是一 个常数。 [S]很大时， Vmax＝ k3[E] 。 k3表示当酶被底物饱和时，每秒钟每个酶分子 转换底物的分子数， ——又称为转换数、催化常数kcat kcat越大，酶的催化效率越高
[S]：底物浓度 V：不同[S]时的反应速度 Vmax：最大反应速度(maximum velocity) Ｋm：米氏常数(Michaelis constant)
E+S
k1 k2
ES
k3
P+E
稳态时ES浓度不变
反应速度 ES的生成速度=消耗速度 k1[E][S]=k2[ES] + k3[ES] E的质量平衡方程 [E]=[Et] - [ES] V=k3[ES] (Ⅲ )
米氏方程
V 反 应 初 速 度
V=
V[S] Km + [S]
0
底 物 浓 度 [S]
反应初速度随底物浓度变化曲线
最 大 反 应 速 率
V
V
b.当[S]很大时 V=V[S]/[S]=V
0 级反应
混合级
V/2
a.当[S]很小时 V=V[S]/Km 一级反应
0 Km （米氏常数） [S]
米氏曲线
Km=?
kcat/km的上限为k1,即生成ES的速率，即酶 的催化效率不超过E和S形成ES的结合速率
kcat/km的大小可以比较不同酶或同一种酶 催化不同底物的催化效率。
物之间可能进行的历程。
一、底物浓度对酶反应速率的影响研究前提 单底物、单产物反应；
酶促反应速度一般在规定的反应条件下， 用单位时间内底物的消耗量和产物的生 成量来表示； 反应速度取其初速度，即底物的消耗量 很小（一般在5﹪以内）时的反应速度； 底物浓度远远大于酶浓度。（[S] 》[E]）