氨基酸的一般代谢

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氨基酸代谢

• “一碳基团” 的来源主要有： • 甘氨酸、 • 丝氨酸、 • 组氨酸、 • 色氨酸、 • 蛋氨酸。
• （三）“一碳基团”代谢的生物学意义 • 1.四氢叶酸“一碳基团”：参与体内嘌呤和嘧啶碱的生物合成。
• “一碳基团”的载体FH4缺乏时，“一碳基团” 代谢受抑制，进而妨碍DNA、RNA及蛋白质生物合成，导致细胞增殖、分化受阻，这是叶酸引起巨幼红细胞贫血的机制。
• 大多数α-酮酸可通过糖异生途径转变为糖，其相应氨基酸称为生糖氨基酸。有的则可以转变为酮体和脂肪，这类氨基酸称为生酮氨基酸。还有某些氨基酸在代谢中既生糖又生酮体和脂肪，称为生糖兼生酮氨基酸。
第四节个别氨基酸的代谢
• 一、氨基酸的脱羧作用 • 由氨基酸脱羧酶催化，其辅酶是含维生素B6 的磷酸吡哆醛。 • 1、谷氨酸脱羧 γ-氨基丁酸（GABA） • 2、组氨酸脱羧组胺。 • 3、鸟氨酸脱羧多胺化合物。
氨基酸在体内的代谢动态小结如下：
一、氨基酸的脱氨基作用
• 氨基酸的分解代谢主要是脱氨基作用。脱氨基作用在大多数组织中均可迸行，方式有氧化脱氨基、转氨基、联合脱氨基和非氧化脱氨基作用。
• （一）氧化脱氨基作用 • 在酶的催化下，氨基酸在脱氢氧化的同时伴有脱氨的反应过程叫做氧化脱氨基作用。
• 2.高血氨症和肝性脑病 • 当肝功能严重损伤时，尿素合成受阻、使血氨浓度升高、称为高血氨症，高血氨症可导致对氨极为敏感的大脑功能障碍称为肝性脑病或肝昏迷。 • 一般认为，当氨进入脑细胞后，与脑中的α-酮戊二酸反应生成谷氨酸，进而与氨生成谷氨酰胺，由于大量消耗了脑中的α-酮戊二酸导致三羧酸循环减弱，使脑组织ATP供给不足，最终导致大脑功能障碍。
• 高血氨的消除： • 常采取促进氨的去路和限制氨的来源的降氨措施，如：给以谷氨酸钠，使之与氨结合为谷氨酰胺；给以精氨酸钠或鸟氨酸钠，促进氨转化为尿素的合成；给以肠道抑菌药物、限制蛋白质进食量、用酸性盐水灌肠或服用使肠道酸化的药物以减少肠道氨的生成和吸收。

生物化学讲义第七章氨基酸代谢

第七章氨基酸代谢【目的和要求】1、掌握体内氨基酸的来源与去路；氨的来源与去路；掌握氨基酸脱氨基方式及基本过程；2、掌握一碳单位的定义、种类、载体和生物学意义。

3、熟悉必需氨基酸的种类和蛋白质的营养价值与临床应用。

4、了解个别氨基酸代谢，了解氨基酸代谢中某个酶缺陷或活性低时所导致的氨基酸代谢病。

【本章重难点】1氨基酸的来源和去路2．氨的来源和去路3．鸟氨酸循环4．联合脱氨基作用学习内容第一节蛋白质的营养作用第二节氨基酸的一般代谢第三节个别氨基酸的代谢第一节蛋白质的营养作用一氨基酸的来源和去路㈠氨基酸的来源氨基酸是蛋白质的基本组成单位。

参加体内代谢的氨基酸，除经食物消化吸收来以外，还来自组织蛋白质分解和自身合成。

这些氨基酸混为一体，分布在细胞内液和细胞外液，构成氨基酸代谢库。

体内的氨基酸的来源和去路保持动态平衡，它有三个来源：⒈食物蛋白质经消化吸收进入体内的氨基酸。

组成蛋白质的氨基酸有二十种，其中有8种是人体需要而不能自身合成，必需由食物供给的，称为必需氨基酸。

它们为苏氨酸、色氨酸、缬氨酸、赖氨酸、亮氨酸、异亮氨酸，苯丙氨酸及蛋氨酸。

其余十二种氨基酸在体内可以合成或依赖必需氨基酸可以合成，称为非必需氨基酸。

食物蛋白质营养价值的高低取决于食物蛋白质所含必需氨基酸的种类、数量和比例。

种类齐全、数量大、比例与人体需要越接近，其营养价值越高。

为提高蛋白质的营养价值，把几种营养价值较低的蛋白质混合食用，必需氨基酸相互补充，从而提高氨基酸的利用率，称为蛋白质营养的互补作用。

蛋白质具有高度种属特异性，不能直接输入人体，否则会产生过敏现象。

进入机体前必先在肠道水解成氨基酸，然后吸收入血。

蛋白质的消化作用主要在小肠中进行，由内肽酶（胰蛋白酶、糜蛋白酶及弹性蛋白酶）和外肽酶（羧基肽酶、氨基肽酶）协同作用，水解成氨基酸，水解生成的二肽也可被吸收。

未被吸收的氨基酸及蛋白质在肠道细菌的作用下，进行分解代谢，其代谢过程可产生许多对人体有害的物质（吲哚、酚类、胺类和氨），此过程称为蛋白质的腐败作用。

氨基酸的一般代谢

总反应式：
2NH3+CO2+3ATP+3H2O
尿素鸟氨酸精氨酸酶 H2O 精氨酸
尿素+2ATP+AMP+2Pi+PPi
NH3 + CO2
H2O 瓜氨酸
H2O
NH 3
NH2 + CO2 + H2O 线粒体 2ATP 2ADP+Pi 氨基甲酰磷酸 Pi 瓜氨酸 N-乙酰谷氨酸
胞液
鸟氨酸
瓜氨酸鸟氨酸循环鸟氨酸尿素 H2O 精氨酸 ATP AMP+PPi 精氨酸代琥珀酸
天冬氨酸
α- 酮戊二酸
氨基酸
草酰乙酸
谷氨酸
α- 酮酸
苹果酸延胡索酸
⑷ 鸟氨酸循环的特点： ① 尿素分子中的２个氮原子，一个来自氨，另一个来自天冬氨酸，而天冬氨酸又可由其它氨基酸通过转氨基作用而生成。 ② 尿素合成是一个耗能的过程，合成１分子
尿素需要消耗4个高能磷酸键。
⑸ 氨的其它去路
① 在肾小管细胞中，谷氨酰胺在谷氨酰胺酶的作用下脱氨基，氨基与尿液中的H+ 结合，然后以胺盐的形式由尿排除。 ② 参与合成非必需氨基酸。 ③ 参与核酸中碱基的合成。
4．高血氨症和氨中毒
正常生理情况下，血氯的来源与去路保持动态平衡，血氨浓度处于较低的水平。氨在肝脏中合成尿素是维持这种平衡的关键。当肝功能严重损伤时，尿素合成发生障碍，血氨浓度升高，称为高血氨症。一般认为，氨进入脑组织．可与脑中的α酮戊二酸结合生成谷氨酸，氨也可与脑中的谷氨酸进一步结合生成谷氨酰胺。因此，脑中氨的增加可以使脑细胞中的α一酮戊二酸减少，导致三羧酸循环减弱，从而使脑组织中ATP生成减少，引起大脑功能障碍，严重时可发生昏迷，这就是肝昏迷氨中毒学说的基础。

氨基酸的一般代谢

氨基酸的一般代谢食物蛋白经过消化吸收后，以氨基酸的形式通过血液循环运到全身的各组织。

这种来源的氨基酸称为外源性基酸。

机体各组织的蛋白质在组织酶的作用下，也不断地分解成为氨基酸；机体还能合成部分氨基酸(非必需氨基酸)；这两种来源的氨基酸称为内源性氨基酸。

外源性氨基酸和内源性氨基酸彼此之间没有区别，共同构成了机体的氨基酸代谢库(metabolic pool)。

氨基酸代谢库通常以游离氨基酸总量计算，机体没有专一的组织器官储存氨基酸，氨基酸代谢库实际上包括细胞内液、细胞间液和血液中的氨基酸。

氨基酸的主要功能是合成蛋白质，也合成多肽及其他含氮的生理活性物质。

除了维生素之外(维生素PP是个例外)体内的各种含氮物质几种都可由氨基酸转变而成，包括蛋白质、肽类激素、氨基酸衍生物、黑色素、嘌呤碱、嘧啶碱、肌酸、胺类、辅酶或辅基等。

从氨基酸的结构上看，除了侧链R基团不同外，均有α-氨基和α 羧基。

氨基酸在体内的分解代谢实际上就是氨基、羧基和R 基团的代谢。

氨基酸分解代谢的主要途径是脱氨基生成氨ammonia)和相应的α 酮酸；氨基酸的另一条分解途径是脱羧基生成CO2和胺。

胺在体内可经胺氧化酶作用，进一步分解生成氨和相应的醛和酸。

氨对人体来说是有毒的物质，氨在体内主要合成尿素排出体外，还可以合成其它含氮物质(包括非必需氨基酸、谷氨酰胺等)，少量的氨可直接经尿排出。

R 基团部分生成的酮酸可进一步氧化分解生成CO2和水，并提供能量，也可经一定的代谢反应转变生成糖或脂在体内贮存。

由于不同的氨基酸结构不同，因此它们的代谢也有各自的特点。

各组织器官在氨基酸代谢上的作用有所不同，其中以肝脏最为重要。

肝脏蛋白质的更新速度比较快，氨基酸代谢活跃，大部分氨基酸在肝脏进行分解代谢，同时氨的解毒过程主要也在肝脏进行。

分枝氨基酸的分解代谢则主要在肌肉组织中进行。

食物中蛋白质的含量也影响氨基酸的代谢速率。

高蛋白饮食可诱导合成与氨基酸代谢有关的酶系，从而使代谢加快(图7-1)。

氨基酸的体内代谢-一般代谢

• α-酮酸的代谢
• 合成非必需氨基酸 • 转变为糖及脂类 • 氧化产生能量
• 若饲某种氨基酸后尿中排出葡萄糖增多，称此氨基酸为称生糖氨基酸(glucogenic amino acid)；若尿中酮体含量增多，则称为生酮氨基酸(ketogenic amino acid)。尿中二者都增多者称为生糖兼生酮氨基酸(glucogenic and ketogenic amino acid)。
• 一次循环，消耗2分子氨，3分子ATP，生成1分子尿素
2NH3+CO2+3ATP
CO(NH2)2+2ADP+AMP+4Pi
• 意义：机体解除氨毒的主要方式，是肝细胞的重要生物学功能。
• 高血氨症——肝功能损伤时，尿素合成受阻，血氨浓度升高，导致氨中毒。
• 一般认为，氨进入脑组织，可与α-酮戊二酸结合生成谷氨酸，氨也可与谷氨酸进一步结合生成谷氨酰胺。因此脑中氨的增多，可使脑细胞中的α-酮戊二酸减少，导致三羧酸循环减弱，从而使脑组织中ATP生成减少，引起脑功能障碍，严重时可发生昏迷，这就是肝昏迷氨中毒学说的基础。
• 氨基酸的体内代谢 ——氨基酸的一般代谢
• 氨基酸代谢库
食物蛋白质经消化吸收，以氨基酸形式进入血液循环及全身各组织，组织蛋白质又可降解为氨基酸，这两种来源的氨基酸（外源性和内源性）混合在一起，存在于组织细胞，血液和其他体液中，总称为氨基酸代谢库。
脱羧基作用
R
个别氨基酸的代谢
• L-氨基酸氧化酶：以FEN或FAD为受氢体，在肝肾存在，活性低
• D-氨基酸氧化酶：以FAD为受氢体，广泛存在，活性较强
• 谷氨酸脱氢酶催化进入氧
化磷酸化

7第七章氨基酸代谢

乙酸等），在有氮源提供的情况下，氨基化生成某些非必需氨基酸，但不能生成必需氨基酸。可见蛋白质可转变为糖，而糖不能
转变为蛋白质。这就是为什么食物中蛋白质不能为糖、脂肪替代，
而蛋白质却能替代糖和脂肪供能的重要原因。
三、脂类与氨基酸代谢的联系 20种氨基酸分解后均能生成乙酰CoA，经还原缩合反应可合成脂肪酸进而合成脂肪，即蛋白质可转变为脂肪。乙酰CoA还能合成胆固醇以满足机体的需要。氨基酸也可作为合成磷脂的原料。脂类不
三、含硫氨基酸的代谢体内含硫氨基酸包括三种：蛋氨酸、半胱氨酸和胱氨酸。
（一）蛋氨酸（甲硫氨酸）代谢
1．蛋氨酸是体内重要的甲基供体
三、含硫氨基酸的代谢体内含硫氨基酸包括三种：蛋氨酸、半胱氨酸和胱氨酸。
（一）蛋氨酸（甲硫氨酸）代谢
2．蛋氨酸是必需氨基酸
3．蛋氨酸循环
三、含硫氨基酸的代谢
体内含硫氨基酸包括三种：蛋氨酸、半胱氨酸和胱氨酸。
一、氨基酸的脱氨基作用（一）氧化脱氨基作用
一、氨基酸的脱氨基作用 (二) 转氨基作用
知识卡片
ALT是反应肝细胞损伤非常灵敏的指标
这是由于ALT主要存在于细胞质中，AST主要存在于线粒体中。病变较轻的肝病如急性肝炎时，释放入血的转氨酶主要是ALT，血中ALT升高程度高于 AST 。但在慢性肝炎或中毒性肝炎，特别是肝硬化时，病变
累及线粒体，此时AST升高程度就会超过ALT。故在国外，对怀疑是肝
炎患者，常同时测 AST 和 ALT ，并计算 AST/ALT 的比值，以此判断肝炎
的变化与转归。
一、氨基酸的脱氨基作用
（三）联合脱氨基作用
联合脱氨基作用有以下特点： 1．联合脱氨基作用的顺序一般先转氨基，再氧化脱氨基。 2．转氨基作用的氨基受体是α-酮戊

氨基酸的一般代谢概况

氨基酸的一般代谢概况
氨基酸是构成蛋白质的基本组成单元，同时也参与到许多其他生物化学过程中。

氨基酸的
一般代谢包括氨基酸的合成、降解以及其转化为其他的代谢产物。

1. 氨基酸的合成：氨基酸可以通过多种途径进行合成。

部分氨基酸可以由人体内部合成，这些称为非必需氨基酸；而另一部分氨基酸则必须通过饮食摄取，称为必需氨基酸。

非必
需氨基酸的合成通常通过多个酶催化的反应进行，其中某些酶需要维生素的存在来发挥催
化作用。

2. 氨基酸的降解：氨基酸在人体内会经过降解途径进行分解。

这些降解途径包括蛋白质
降解途径和氨基酸降解途径。

在蛋白质降解途径中，蛋白质会被降解为小肽和氨基酸，然
后氨基酸会进一步降解为其他代谢产物。

氨基酸降解途径主要通过转氨酶作用将氨基酸的
氨基基团转移到其他被代谢物上，生成新的氨基酸和代谢产物。

3. 氨基酸的转化与代谢产物：在氨基酸代谢过程中，氨基酸可以转化为其他代谢产物。

例如，苏氨酸可以转化为丙氨酸；天冬氨酸可以转化为乙酰辅酶A（Acetyl-CoA）等。

这
些代谢产物可以进一步参与到能量代谢、碳水化合物代谢等生物化学反应中。

氨基酸的一般代谢及对生物体的意义

《生物化学》作业氨基酸的一般代谢及对生物体的意义班级学号姓名摘要有人说，人就是一堆蛋白质。

这个说法虽然说夸张了点，但是也说明了蛋白质在人体以及生物体内的重要性。

在生物体的降解代谢过程中,蛋白质代谢十分重要,所谓蛋白质代谢,是指已有蛋白质的降解和新蛋白质的合成。

体内蛋白质不断降解,又不断合成,二者处于动态平衡中。

蛋白质代谢使各种蛋白质得到自我更新,也使细胞中蛋白质组分得到转换,这对于机体新组织、细胞形成及机体生长发育有十分重要的意义。

蛋白质降解产生的氨基酸进一步分解或做为能源或转化为其它氮化物合成前体,因此蛋白质的代谢实质上就是氨基酸的代谢。

下面简单地讨论一下各种氨基酸的代谢过程及意义。

氨基酸的分类氨基酸（amino acid）：含有氨基和羧基的一类有机化合物的通称。

生物功能大分子蛋白质的基本组成单位，是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。

是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基连在α-碳上。

构成蛋白质的氨基酸都是一类含有羧基并在与羧基相连的碳原子下连有氨基的有机化合物，目前自然界中尚未发现蛋白质中有氨基和羧基不连在同一个碳原子上的氨基酸。

人体内蛋白质主要由20中氨基酸组成。

谷氨酸Glutamicacid Glu E赖氨酸Lysine Lys K精氨酸Arginine Arg R组氨酸Histidine His H氨基酸的一般代谢及意义一、体内氨基酸的动态平衡：（一）氨基酸的来源与去路：1、氨基酸的来源：①食物消化吸收；②组织蛋白分解；③营养非必需氨基酸合成等。

2、氨基酸的去路：①合成组织蛋白；②转变为非蛋白含氮物质。

③氧化分解或转化为糖或脂肪。

蛋白质降解成氨基酸后,氨基酸可通过脱氨基和脱羧基作用进一步分解。

二、氨基酸脱氨基作用α-氨基酸分子上的氨基被脱去生成α-酮酸和氨的化学反应，称氨基酸脱氨基作用。

氨基酸的脱氨基作用主要包括氧化脱氨基、转氨脱氨基、联合脱氨基等，这是氨基酸主要的转化方式。

氨基酸的分解代谢过程

氨基酸的分解代谢过程氨基酸的分解代谢过程通常涉及蛋白质降解、氨基酸转氨基反应和尿素循环等重要步骤。

以下是一般的氨基酸分解代谢过程：
1. 蛋白质降解：首先，蛋白质（由氨基酸组成）在体内被降解为单个氨基酸。

这个过程通常发生在胃和小肠，涉及胃酸和胃蛋白酶等酶的参与。

2. 氨基酸转氨基反应：氨基酸不能直接在体内储存，因此它们需要在分解过程中被转换成能够储存或排除的形式。

氨基酸转氨基反应是其中的关键步骤之一。

在这个过程中，氨基酸的氨基团被转移到α-酮酸上，形成新的氨基酸和α-酮酸。

这一过程通常涉及到氨基转移酶（aminotransferase）酶。

3. 尿素循环：转移后的氨基团一般会形成尿素，这是一种较为稳定且不具有毒性的物质。

尿素循环（或称尿素合成途径）发生在肝脏中，它将氨基团从氨酸转移到尿素上。

尿素然后进入血液，最终通过肾脏排除。

4. 能量产生：在氨基酸分解的过程中，α-酮酸可以进入三羧酸循环（TCA循环）进行氧化磷酸化，从而产生能量。

氨基酸的碳骨架也可以通过不同途径进入糖异生途径或脂肪酸合成途径。

总体而言，氨基酸的分解代谢过程是维持体内氮平衡、提供能量和产生代谢中间产物的重要过程。

这一过程的调节对于人体正常的生理功能非常重要。

1/ 1。

生物化学-氨基酸代谢

CHNH 2 COOH
Gln
NH4+
入血 Glu
随尿排出
二、氨的转运
• 氨是有毒物质，血中的NH3主要是以无毒的Ala及Gln两种形式运输的。
（一）丙氨酸-葡萄糖循环
（二）谷氨酰胺的运氨作用
（一）丙氨酸-葡萄糖循环
肌肉
血液
肝
氨基酸 α-酮酸
α-酮戊 Ala 二酸
Ala Ala
谷氨酸丙酮酸
COOH
CH2 CH2 CO COOH α -酮戊二酸 COOH
H2C CH2
H2N CH COOH
L-谷氨酸
NADH + H+ + NH3
LL--谷谷氨氨酸酸脱脱氢氢酶酶
NAD+ + H2O
Ala + -酮戊二酸 Glu + NAD+ + H2O
丙酮酸 + Glu -酮戊二酸+ NADH + NH4+
肝中活性最高
α-酮戊二酸
AST
Glu 心肌中活性最高
（三）联合脱氨基作用
• 在转氨酶和谷氨酸脱氢酶的联合作用下，使各种氨基酸脱下氨基的过程。它是体内各种氨基酸脱氨基的主要形式。其逆反应也是体内生成非必需氨基酸的途径。
R
H2N CH COOH
α-氨基酸转转氨酶
R
CO COOH α -酮酸
一、体内氨的来源
1. 氨基酸脱氨基作用：是主要来源。还有少量胺的氧化。
2. 肠道吸收的氨：4g/日 ①蛋白质的腐败作用 ②肠道尿素的水解
尿素肠菌尿素酶 H2O
2NH3 + CO2
3. 肾小管上皮细胞分泌氨

生物化学第三节氨基酸的一般代谢

小节练习第三节氨基酸的一般代谢2015-07-07 71802 0一、体内蛋白质分解生成氨基酸体内的蛋白质处于不断合成与降解的动态平衡。

成人体内的蛋白质每天约有1%~2%被降解，其中主要是骨骼肌中的蛋白质。

蛋白质降解所产生的氨基酸，大约70%~80%又被重新利用合成新的蛋白质。

（一）蛋白质以不同的速率进行降解不同的蛋白质降解速率不同。

蛋白质的降解速率随生理需要而变化，若以高的平均速率降解，标志此组织正在进行主要结构的重建，例如妊娠中的子宫组织或严重饥饿造成的骨骼肌蛋白质的降解。

蛋白质降解的速率用半寿期（half-life，t1/2）表示，半寿期是指将其浓度减少到开始值的50%所需要的时间。

肝中蛋白质的t1/2短的低于30分钟，长的超过150小时，但肝中大部分蛋白质的t1/2为1~8天。

人血浆蛋白质的t1/2约为10天，结缔组织中一些蛋白质的t1/2可达180 天以上，眼晶体蛋白质的t1/2更长。

体内许多关键酶的t1/2都很短，例如胆固醇合成的关键酶HMG-CoA还原酶的t1/2为0.5~2小时。

为了满足生理需要，关键酶的降解既可加速亦可滞后，从而改变酶的含量，进一步改变代谢产物的流量和浓度。

（二）真核细胞内蛋白质的降解有两条重要途径细胞内蛋白质的降解也是通过一系列蛋白酶和肽酶完成的。

蛋白质被蛋白酶水解成肽，然后肽被肽酶降解成游离氨基酸。

1．蛋白质在溶酶体通过ATP非依赖途径被降解溶酶体的主要功能是消化作用，是细胞内的消化器官。

溶酶体含有多种蛋白酶，称为组织蛋白酶（cathepsin）。

这些蛋白酶对所降解的蛋白质选择性较差，主要降解细胞外来的蛋白质、膜蛋白和胞内长寿蛋白质。

蛋白质通过此途径降解，不需要消耗ATP。

2．蛋白质在蛋白酶体通过ATP依赖途径被降解蛋白质通过此途径降解需泛素的参与。

泛素是一种由76个氨基酸组成的小分子蛋白质，因其广泛存在于真核细胞而得名。

泛素介导的蛋白质降解过程是一个复杂的过程。

第十章氨基酸代谢

P217

此反应发生在线粒体中；鸟氨酸转氨甲酰酶（ornithine transcarbamoylase）催化该反应；

鸟氨酸产生于细胞溶胶，所以它必须通过一个特异的运送体系进入线粒体；

尿素循环的以后几步都在细胞溶胶中进行，瓜氨酸必须从线粒体中脱出。
（3）尿素第二个氮原子的获取

不同生物其合成蛋白质的能力不同，所摄取的氮源也不
同，但要合成蛋白质，必须先合成氨基酸；
蛋白质代谢的概念（阅读）2-2

蛋白质的代谢主要是讨论生物机体内氨基酸和蛋白质的
合成、分解和转变的化学过程，以及这些过程与生物机
体的生殖、发育和一切生理之间的关系；

微生物、植物与动物的蛋白质代谢途径有其相同的一面，
（1）尿素第一个氮原子的获取
P216

反应发生于细胞溶胶； NH4+在ATP、Mg2+存在下与HCO3-缩合：形成氨甲酰磷酸；

氨甲酰磷酸合成酶(carbamoylphosphate synthetase， CPS) （该酶不属于尿素循环的一员）催化该反应；

反应伴随有两个ATP的水解。
（2）氨甲酰磷酸的氨甲酰基转移到鸟氨酸上形成瓜氨酸
在柠檬酸循环中形成的草酰乙酸（经转氨基反应形成天冬氨酸）将两循环连接在一起；

鸟氨酸循环把两个氨基和一个碳原子（CO2）转化为非毒性的排泄物尿素；

每生成1mol尿素消耗3molATP；
尿素是哺乳动物的蛋白质代谢的最终产物；

尿素循环中的能量变化

循环中使用了4个“高能”磷酸键（3个ATP水解为两个

合成的尿素进入血液，再被肾脏汇集，从尿中排除；

氨基酸的代谢

1、氨基酸的吸收部位：小肠
2、脱羧基作用 CO2 + 胺脱氨基作用 NH3 + α-酮酸
3、谷氨酸氧化脱氨产生α-酮戊二酸。

L-谷氨酸脱氢酶以NAD+或NADP+为辅酶
4、重要的转氨酶：谷丙转氨酶（GPT），谷草转氨酶(GOT)
（1）谷氨酸 + 丙酮酸 GPT α-酮戊二酸 + 丙氨酸（2）谷氨酸 + 草酰乙酸 GOT α-酮戊二酸 +天冬氨酸（3）转氨基作用特点：①只有氨基的转移，没有氨的生成
②催化的反应可逆
③其辅酶都是磷酸吡哆醛
④丙酮酸 α-酮戊二酸草酰乙酸
5、联合脱氨：转氨作用和氧化脱氨作用联合，从而使氨基酸脱去氨基并形成α-酮酸的过程。

（1）转氨酶与L-谷氨酸脱氢酶作用相偶联。

（2）嘌呤核苷酸联合脱氨基
（3）在骨骼肌、心肌、肝脏和脑组织由于主要以嘌呤核苷酸脱氨基为主。

大脑中50%经此途径脱氨。

6、脱羧酶的辅酶：磷酸吡哆醛
7、谷氨酰胺容易透过细胞膜，是氨的主要转运形式。

8、尿素生成的主要器官：肝脏。

鸟氨酸循环
（1）尿素循环将两个氨基（一个来自氨基酸脱氨基作用，一个来自
天冬氨酸）以及一个CO2转化为相对无毒的尿素，同时消耗4个高能磷酸键。

（2）氨基甲酰磷酸的合成：在线粒体中进行。

由氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ（PS-Ⅰ）催化。

（3）氨基甲酰磷酸+鸟氨酸瓜氨酸+天冬氨酸，瓜氨酸+天冬氨酸精氨酸代琥珀酸精氨酸鸟氨酸+尿素
（4）关键酶：精氨酸代琥珀酸合成酶。

氨基酸的一般分解代谢指

氨基酸的一般分解代谢指
氨基酸是构成蛋白质的基本单元，同时也参与了身体许多重要的代谢过程。

氨基酸的分解可以通过两种途径进行：转氨作用和脱羧作用。

转氨作用将氨基酸中的氨基转移到另一种能够接受氨基的分子（通常是α-酮酸）上，生成一种新的氨基酸和一种新的α-酮酸。

脱羧作用则是将氨基酸的羧基从分子中断裂，形成一种酸和一个氨基。

氨基酸的代谢过程涉及到多种酶和辅因子的参与。

其中最重要的是乙酰辅酶A，它是身体内许多代谢过程的关键物质。

乙酰辅酶A可以由许多不同途径生成，其中包括糖酵解、脂肪酸代谢和氨基酸代谢。

在氨基酸分解的过程中，生成的α-酮酸可以通过与乙酰辅酶A反应，生成乙酰辅酶A及其他代谢产物。

另外，氨基酸的分解过程也会产生一些有害的代谢产物，例如氨和尿素。

身体需要通过肝脏将这些代谢产物排出体外，以维持正常的生理功能。

此外，一些疾病也会影响氨基酸的代谢过程，例如苯丙酮尿症和酮酸尿症等，这些疾病会导致体内产生大量的有害代谢产物，严重影响身体健康。

因此，对氨基酸的一般分解代谢过程进行深入研究，对于了解身体的代谢机制，预防和治疗相关疾病具有重要意义。

- 1 -。

氨基酸的一般代谢

(CH2)2 CHNH2 +
COOH CH2 C=O
COOH
COOH
谷氨酸
草酰乙酸
AST
COOH COOH
(CH2)2 C=O
+
Байду номын сангаас
CH2 CHNH2
COOH
COOH
α -酮戊二酸天冬氨酸
2. 各种转氨酶都具有相同的辅基和作用机制
• 转氨酶的辅基：维生素B6的磷酸酯，即磷酸吡哆醛 • 作用机制
（二）L-谷氨酸脱氢酶催化L-谷氨酸氧化脱氨基
内源性氨基酸与外源性氨基酸共同分布于体内各处，参与代谢，称为氨基酸代谢库
（二）氨基酸代谢概况
食物蛋白质
尿素
氨
酮体
α -酮酸
氧化供能
组织蛋白质
体内合成氨基酸 (非必需氨基酸)
分解合成
氨基酸代谢库
脱羧基作用
糖
胺类
其它含氮化合物 (嘌呤、嘧啶等)
三、氨基酸分解代谢首先脱氨基
（一）氨基酸通过转氨基作用脱去氨基
第二节
氨基酸的一般代谢
（General Metabolism of Amino Acids）
一、体内蛋白质分解生成氨基酸
• 成人体内的蛋白质每天约有1%～2%被降解 • 蛋白质降解产生的氨基酸，大约70%～80%被重新利用合成新的蛋白质
（一）蛋白质以不同的速率进行降解
蛋白质的半寿期（half-life)：蛋白质浓度减少到开始值50%所需要的时间
H2O2 FMN
O2 FMNH2
R
+H2O
R
NH4+
四、氨基酸碳链骨架可进行转换或分解
（一）α-酮酸可彻底氧化分解并提供能量（二）α-酮酸经氨基化生成营养非必需氨基酸（三）α -酮酸可转变成糖和脂类化合物

氨基酸的一般代谢

第二节氨基酸的一般代谢一、体内蛋白质的降解1．成人每天有1～2％的蛋白质被降解，主要是肌蛋白。

2．真核生物中蛋白质降解的两条途径①溶酶体内降解过程＊不依赖ATP＊利用组织蛋白酶降解外源性蛋白、膜蛋白和长寿命的细胞内蛋白②依赖泛素的降解过程＊依赖ATP，在胞液中进行＊降解异常蛋白和短寿命蛋白述：体内蛋白质的降解参与多种生理、病理调节作用。

如基因表达、细胞增值、炎症反应、诱发癌瘤（促进抑癌蛋白P53降解）。

二、氨基酸代谢库1．定义：食物蛋白质经消化吸收的氨基酸（外源性）与体内组织蛋白质降解产生及合成的非必需氨基酸（内源性）混合在一起，分布在细胞内外液中所有氨基酸的总称。

2．来源：食物蛋白质3．主要去路：合成组织蛋白质4．分解代谢的主要途径：脱氨基作用5．氨基酸代谢概况：课本P84图7－2三、氨基酸的脱氨基作用1．定义：氨基酸脱去氨基生成酮酸的过程。

2．主要方式：转氨基、氧化脱氨基、联合脱氨基等述：氨基酸的脱氨基作用在体内大多数组织中均可进行，是氨基酸分解代谢的主要反应。

由转氨基和谷氨酸氧化脱氨基组成的联合脱氨基作用是肝肾组织中氨基酸脱氨基的主要方式。

联合脱氨基作用的全过程是可逆的，因此这一过程也是体内合成非必需氨基酸的主要途径。

（一）转氨基作用1．定义：课本P84，由转氨酶催化某一氨基酸的α-氨基转移到另一种α-酮酸的酮基上，生成相应的氨基酸，原来的氨基酸则变成α-酮酸。

述：体内大多数氨基酸可以参与转氨基作用，但赖氨酸、脯氨酸及羟脯氨酸例外。

2．氨基转移酶（转氨酶）述：人体内存在着各种转氨酶，催化专一的反应。

与临床密切相关的转氨酶主要有谷丙转氨酶（GPT或ALT）和谷草转氨酶（GOT或AST），它们在各组织中的含量不同。

⑴丙氨酸氨基转移酶（ALT）――谷丙转氨酶（GPT）ALT催化反应如下：ALT丙氨酸＋谷氨酸丙氨酸＋α－酮戊二酸→←⑵天冬氨酸氨基转移酶（AST）――谷草转移酶（GOT）AST催化反应如下：AST天冬氨酸＋α－酮戊二酸→草酰乙酸＋谷氨酸←3．转氨基作用的机理述：转氨酶的辅酶是维生素B6的磷酸酯，即磷酸吡哆醛或磷酸吡哆胺，在转氨基反应中起传递氨基的作用。

氨基酸的一般代谢

氨基酸代谢

生物化学讲义第七章氨基酸代谢

氨基酸的一般代谢

氨基酸的一般代谢

氨基酸的体内代谢-一般代谢

7第七章 氨基酸代谢

氨基酸的一般代谢概况

氨基酸的一般代谢及对生物体的意义

氨基酸的分解代谢过程

生物化学-氨基酸代谢

生物化学第三节 氨基酸的一般代谢

第十章 氨基酸代谢

氨基酸的代谢

氨基酸的一般分解代谢指

氨基酸的一般代谢

氨基酸的一般代谢

7第七章氨基酸代谢

生物化学第三节氨基酸的一般代谢

第十章氨基酸代谢