生物化学 氨基酸代谢

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生物化学-知识点_5氨基酸代谢整理

生物化学-知识点_5氨基酸代谢整理

蛋白质分解和氨基酸代谢1.氨基酸代谢库:食物蛋白经消化吸收产生的氨基酸(外源性氨基酸)与体内组织蛋白降解产生的氨基酸(内源性氨基酸)混合在一起,存在于细胞内液、血液、其他体液中,总称为氨基酸代谢库。

来源、去路:2.三种主要脱氨基形式:L-谷氨酸脱氢酶氧化脱氨基作用:谷氨酸在L-谷氨酸脱氢酶作用下生成α-酮戊二酸,可逆反应。

不需氧脱氢酶,辅酶:NAD+,NADP+ 。

变构激活剂-ADP,GDP、变构抑制剂-ATP GTP 。

转氨基作用:在转氨酶的作用下,α-氨基酸的氨基转移到α-酮酸的位置上,生成相应的氨基酸,原来的氨基酸则转变为α-酮酸。

体内合成非必需氨基酸的重要途径。

联合脱氨基作用:转氨基作用和谷氨酸的氧化脱氨基作用偶联的过程。

体内主要的脱氨基方式、体内合成非必需氨基酸的重要途径。

3.转氨酶:丙氨酸氨基转移酶(ALT):催化 Glu+丙酮酸生成α-酮戊二酸+Ala。

肝细胞内酶,肝损伤时ALT升高。

天冬氨酸氨基转移酶(AST):催化 Glu+草酰乙酸生成α-酮戊二酸+Asp。

心肌细胞内酶心肌损伤时AST升高。

生理功能:判断肝、心功能是否正常。

辅酶:磷酸吡哆醛。

4.血液中氨的运输方式:谷氨酰胺:氨的暂时储存形式和运输形式。

脑和肌肉中氨与谷氨酸反应生成谷氨酰胺。

血液把谷氨酰胺运输到肝和肾,最后以尿素和铵盐的形式排出。

葡萄糖-丙氨酸循环:NH3的另一种运输形式和暂时储存形式。

肌肉中氨以丙氨酸形式运输到肝,肝为肌肉提供葡萄糖。

谷氨酰胺的作用:氨的暂时储存形式和运输形式也是机体解除氨毒的方式之一,临床上补充谷氨酸盐以降低氨浓度。

肝:把氨合成尿素,排出体外。

肾:把氨合成铵盐,排出体外。

5.鸟氨酸循环:尿素在体内合成的全过程。

(1)氨基甲酰磷酸的合成:由肝细胞线粒体中的氨基甲酰磷酸合成酶I催化合成氨基甲酰磷酸。

需有ATP提供能量。

氨基甲酰磷酸合成酶为别构酶,需要N-乙酰谷氨酸(AGA)。

而AGA是在乙酰CoA和谷氨酸在AGA合成酶催化下形成。

《生物化学》氨基酸代谢

《生物化学》氨基酸代谢

肽酶
5-氧脯
半胱氨酸
氨酸酶
γ-谷氨酰
谷氨酸
ATP ADP+Pi
ADP+Pi
谷胱甘肽 合成酶
半胱氨酸 合成酶
ATP
ATP
γ-谷氨酰半胱氨酸
(五)未吸收的蛋白质---腐败
肠道细菌代谢。
假神经递质 H+
NH4+
臭味
胺、氨、苯酚、硫化氢、吲哚等; 脂肪酸及维生素。
二、体内蛋白质降解
(一)蛋白质降解的情况
(三)联合脱氨基作用
转氨基和氧化脱氨基偶联 转氨基和嘌呤核苷酸循环偶联
氧化脱氨基
NH2
NAD(P)H+H+ NH
CH COOH
C COOH
H2O
(CH2)2 COOH NAD(P)+ (CH2)2 COOH
L-谷氨酸 L-谷氨酸脱氢酶
O
C COOH + NH3
(CH2)2 COOH
α-酮戊二酸
反应方向:取决于底物、产物、辅酶的浓度 别构调控:GTP抑制; ADP激活。
2ATP
N-乙酰谷氨酸
2ADP+Pi
氨基甲酰磷酸
Pi
鸟氨酸
瓜氨酸
1. 代谢障碍
1. 鸟氨酸循环酶缺乏
2. 激活剂N-乙酰谷氨酸
线粒体
合成少
3. 鸟氨酸运不到线粒体
4. 肝衰竭
鸟氨酸
尿素
胞液
瓜氨酸
ATP
AMP + PPi
天冬氨酸
精氨酸
精氨酸代 琥珀酸 草酰乙酸
延胡索酸
α-酮戊 二酸
氨基酸
谷氨酸 α-酮酸
GABA缺乏:焦虑、不安、疲倦、忧虑等情绪。 亨廷顿舞蹈症:GABA能神经元变性,GABA水平降低。 帕金森病、癫痫病患者:GABA较低。

生物化学讲义第七章氨基酸代谢

生物化学讲义第七章氨基酸代谢

第七章氨基酸代谢【目的和要求】1、掌握体内氨基酸的来源与去路;氨的来源与去路;掌握氨基酸脱氨基方式及基本过程;2、掌握一碳单位的定义、种类、载体和生物学意义。

3、熟悉必需氨基酸的种类和蛋白质的营养价值与临床应用。

4、了解个别氨基酸代谢,了解氨基酸代谢中某个酶缺陷或活性低时所导致的氨基酸代谢病。

【本章重难点】1氨基酸的来源和去路2.氨的来源和去路3.鸟氨酸循环4.联合脱氨基作用学习内容第一节蛋白质的营养作用第二节氨基酸的一般代谢第三节个别氨基酸的代谢第一节蛋白质的营养作用一氨基酸的来源和去路㈠氨基酸的来源氨基酸是蛋白质的基本组成单位。

参加体内代谢的氨基酸,除经食物消化吸收来以外,还来自组织蛋白质分解和自身合成。

这些氨基酸混为一体,分布在细胞内液和细胞外液,构成氨基酸代谢库。

体内的氨基酸的来源和去路保持动态平衡,它有三个来源:⒈食物蛋白质经消化吸收进入体内的氨基酸。

组成蛋白质的氨基酸有二十种,其中有8种是人体需要而不能自身合成,必需由食物供给的,称为必需氨基酸。

它们为苏氨酸、色氨酸、缬氨酸、赖氨酸、亮氨酸、异亮氨酸,苯丙氨酸及蛋氨酸。

其余十二种氨基酸在体内可以合成或依赖必需氨基酸可以合成,称为非必需氨基酸。

食物蛋白质营养价值的高低取决于食物蛋白质所含必需氨基酸的种类、数量和比例。

种类齐全、数量大、比例与人体需要越接近,其营养价值越高。

为提高蛋白质的营养价值,把几种营养价值较低的蛋白质混合食用,必需氨基酸相互补充,从而提高氨基酸的利用率,称为蛋白质营养的互补作用。

蛋白质具有高度种属特异性,不能直接输入人体,否则会产生过敏现象。

进入机体前必先在肠道水解成氨基酸,然后吸收入血。

蛋白质的消化作用主要在小肠中进行,由内肽酶(胰蛋白酶、糜蛋白酶及弹性蛋白酶)和外肽酶(羧基肽酶、氨基肽酶)协同作用,水解成氨基酸,水解生成的二肽也可被吸收。

未被吸收的氨基酸及蛋白质在肠道细菌的作用下,进行分解代谢,其代谢过程可产生许多对人体有害的物质(吲哚、酚类、胺类和氨),此过程称为蛋白质的腐败作用。

生物化学中的氨基酸代谢是什么

生物化学中的氨基酸代谢是什么

生物化学中的氨基酸代谢是什么在生物化学的广袤领域中,氨基酸代谢是一个至关重要的环节。

它就像是一座精巧复杂的工厂,各种化学反应有条不紊地进行着,将氨基酸这一基本的“原材料”转化为生命活动所需的能量、物质和信息。

那么,究竟什么是氨基酸代谢呢?让我们一起揭开它神秘的面纱。

首先,我们要明白氨基酸在生命中的重要地位。

氨基酸是构成蛋白质的基本单位,而蛋白质是生命活动的执行者。

从肌肉的收缩到酶的催化作用,从抗体的免疫防御到激素的信号传递,几乎所有的生命过程都离不开蛋白质的参与。

因此,氨基酸的代谢对于维持生命的正常运转具有不可替代的作用。

氨基酸代谢主要包括两个方面:氨基酸的合成与分解。

氨基酸的合成是一个复杂而精妙的过程。

在生物体内,有一些氨基酸可以通过从头合成途径产生。

比如说,人体可以利用简单的前体物质,如二氧化碳、氨、丙酮酸等,经过一系列的酶促反应,合成非必需氨基酸。

这些非必需氨基酸是指人体自身能够合成,不一定需要从食物中摄取的氨基酸。

然而,还有一些氨基酸,被称为必需氨基酸,人体无法自行合成,必须从食物中获取。

这些必需氨基酸包括赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、甲硫氨酸、苏氨酸、异亮氨酸、亮氨酸和缬氨酸。

与合成相对应的是氨基酸的分解。

当蛋白质被分解或者细胞需要能量时,氨基酸就会被分解代谢。

这个过程通常始于脱氨基作用。

简单来说,就是将氨基酸分子中的氨基脱去,生成相应的α酮酸和氨。

脱氨基的方式有多种,其中转氨基作用是比较常见的一种。

在转氨基作用中,一个氨基酸的氨基转移到一个α酮酸上,生成新的氨基酸和新的α酮酸。

另一种重要的脱氨基方式是联合脱氨基作用,它是转氨基作用和氧化脱氨基作用的联合,能够更有效地脱去氨基。

脱氨基产生的氨是一种有毒物质,需要及时处理。

在肝脏中,氨可以通过鸟氨酸循环转化为尿素,然后通过尿液排出体外。

这个过程对于维持体内氨的平衡和防止氨中毒至关重要。

氨基酸分解产生的α酮酸则有多种去向。

一方面,它们可以通过三羧酸循环彻底氧化分解,产生能量。

生物化学与分子生物学课件-第八章-氨基酸代谢

生物化学与分子生物学课件-第八章-氨基酸代谢

第八章氨基酸代谢教学要求(一)掌握内容1. 氨基酸脱氨基作用方式:转氨基作用、氧化脱氨基作用、联合脱氨基作用。

2. 氨的来源和去路;氨的转运过程;丙氨酸-葡萄糖循环。

3. 尿素生成鸟氨酸循环的过程、部位及调节。

(二)熟悉内容1. 氮平衡及必需氨基酸的概念、蛋白质的生理功能。

2. 蛋白质消化中各种酶的作用及γ-谷氨酰基循环。

3. 氨基酸脱羧基作用及生成的生理活性物质。

4. 一碳单位的概念、载体及生理功能。

5. 熟悉活性甲基的形式。

(三)了解内容1. 蛋白质的腐败作用及腐败产物。

2. 甲硫氨酸循环和肌酸合成。

3. 苯丙氨酸和酪氨酸生成的生理活性物质。

教学内容(一)蛋白质的营养作用1. 蛋白质的生理功能2. 蛋白质的需要量和营养价值(二)蛋白质的消化、吸收与腐败1. 蛋白质的消化(1)胃中的消化;(2)小肠内的消化。

2. 氨基酸的吸收(1)主要部位;(2)吸收形式;(3)吸收机制。

3. 白质的腐败作用(1)胺类的生成;(2)氨的生成;(3)其他有害物质的生成。

(三)氨基酸的一般代谢1. 概述(1)细胞蛋白质降解的两条途径;(2)氨基酸代谢库(metabolic pool)。

2. 氨基酸的脱氨基作用(1)转氨基作用;(2)氧化脱氨基作用;(3)联合脱氨基作用。

(4)非氧化脱氨基作用。

3. α-酮酸的代谢(1)经氨基化生成非必需氨基酸;(2)经三羧酸循环氧化供能;(3)转变为糖及脂类。

(四)氨的代谢1. 体内氨的来源(1)氨基酸及胺分解产氨;(2)肠道吸收的氨;(3)肾小管分泌氨。

2. 氨的去路(1)合成尿素排出(主);(2)与谷氨酸合成谷氨酰胺;(3)合成非必需氨基酸及含氮物;(4)经肾脏以铵盐形式排出。

3. 氨的转运(1)丙氨酸-葡萄糖循环;(2)谷氨酰胺(Gln)的运氨作用。

4. 尿素的生成(1)尿素合成的主要器官;(2)尿素合成的鸟氨酸循环;(3)鸟氨酸循环的步骤;(4)尿素合成的调节。

5. 高血氨症和氨中毒(五)个别氨基酸的代谢1. 氨基酸的脱羧基作用(1)γ-氨基丁酸;(2)组胺;(3)牛磺酸;(4)5-羟色胺;(5)多胺。

生物化学复习笔记-氨基酸代谢

生物化学复习笔记-氨基酸代谢

氨基酸代谢蛋白质的降解1.外源蛋白质消化蛋白质通过各种消化酶变成氨基酸进入体内2.内源蛋白质的转换正常成年人的摄入氮量与排泄氮量往往相等溶酶体途径细胞内蛋白质降解发生在溶酶体。

半衰期较长的蛋白通过该途径水解泛素化-蛋白酶体途径泛素可以介导蛋白质降解, 泛素与靶蛋白结合, 在蛋白酶体中降解。

半衰期短的蛋白通过该途径, 调节蛋白也可选择该途径自杀。

氨基酸分解氨基酸需要分解掉, 成为氨和碳骨架。

即脱氨基作用。

1.氧化脱氨基作用。

指氨基酸在相应酶催化下脱氨基。

主要发生在肝脏。

分别是L-氨基酸氧化酶, D-氨基酸氧化酶, L-谷氨酸脱氢酶。

前俩属于氧化还原酶类, 需要氧气。

更为重要的是谷氨酸脱氢酶(GDH), 其辅酶是NAD+或NADP+, 将谷氨酸的氨基氧化去掉, 生成α-酮戊二酸和铵根离子和NADH。

GDH存在于线粒体基质中2.转氨基作用。

该酶需要磷酸吡哆醛作为辅酶。

将一个氨基酸的氨基转到另一个酮酸上, 自己变成酮酸, 反应恰好把羰基换成氨基。

转氨酶在线粒体内外都有。

有了这个反应和氧化脱氨基作用, 我们就有新的手段。

3.联合脱氨基作用, 只需要把所有氨基转到α-酮戊二酸上生成谷氨酸, 再用GDH解决谷氨酸即可,除了直接用GDH, 还可以用嘌呤核苷酸循环解决。

氨的去向氨的去向一个是直接排出体外, 氨出外或者尿素出外, 另一个就是重新利用。

水生动物以氨排出, 脊柱动物以尿素排出, 鸟类和爬行类以尿酸排出尿素循环尿素循环主要发生在哺乳动物肝细胞中。

1.尿素的预备反应, 形成氨甲酰磷酸。

消耗一个二氧化碳, 一个氨,2分子ATP,酶为氨甲酰磷酸合酶(GPS-1),存在于肝细胞的线粒体基质中, 为了配合该酶, 需要有源源不断的氨来源, 因此线粒体基质中也配备了大量的谷氨酸脱氢酶。

另外还有GPS-2存在于所有细胞的胞液中。

2的氨供体是谷氨酰胺。

可以说, 肝细胞中的线粒体每天做的最主要的事就是合成氨甲酰磷酸。

合成这一步的目的是好转氨基。

氨基酸的生物化学功能与代谢途径

氨基酸的生物化学功能与代谢途径

氨基酸的生物化学功能与代谢途径氨基酸是构成蛋白质的基本单元,同时也是许多生物分子中的重要组成部分。

除了作为蛋白质合成的原料,氨基酸还具有多种生物化学功能和代谢途径。

本文将围绕氨基酸的生物化学功能和代谢途径展开讨论。

一、氨基酸作为蛋白质合成的原料蛋白质是生物体内最重要的有机物,对生命活动起着重要的调控和催化作用。

氨基酸是蛋白质的基本组成单元,通过肽键连接形成多肽链,再进一步折叠形成功能性的蛋白质。

不同的氨基酸序列和折叠方式决定了蛋白质的结构和功能。

二、氨基酸的生物化学功能1. 氨基酸作为代谢途径的中间产物:氨基酸通过与其他化合物发生反应,参与到生物体的多种代谢途径中。

例如,丝氨酸通过甲硫氨酸形成,参与到硫氨酸和甲硫氨酸代谢途径中。

2. 氨基酸作为信号分子:某些氨基酸具有信号传导的功能,例如谷氨酸是中枢神经系统的主要兴奋性神经递质,参与神经传递的过程。

3. 氨基酸作为合成其他生物分子的前体:氨基酸可以通过一系列的代谢反应转化为其他生物分子的前体。

例如,苏氨酸可以转化为脯氨酸,继而合成出嘌呤和嘧啶等核苷酸。

三、氨基酸代谢途径1. 氨基酸降解代谢:氨基酸在生物体内会经历降解代谢的过程,形成能量物质、酮体和其他代谢产物。

氨基酸可以被转化为酮体,提供给某些组织维持能量供应。

同时,降解代谢还会产生一些有害物质,如尿素,它通过肾脏排出体外。

2. 氨基酸合成代谢:生物体内的某些氨基酸无法由其他物质合成,需要通过合成代谢途径获得。

例如,人体无法合成的必需氨基酸需要从食物中摄入。

3. 转氨酶途径:氨基酸的代谢涉及到转氨酶的参与。

转氨酶通过将氨基酸中的氨基基团转移到某些接受体上,形成新的氨基酸或代谢产物。

在生物体内,氨基酸的生物化学功能与代谢途径是高度复杂和相互关联的。

不同的氨基酸在代谢途径中发挥着不同的作用。

氨基酸的合成和降解代谢是生物体维持能量供应和物质平衡的重要过程。

氨基酸的生物化学功能则涉及到多种生物分子的合成和信号传导。

氨基酸代谢的生物化学过程

氨基酸代谢的生物化学过程

氨基酸代谢的生物化学过程氨基酸代谢是生物体内一个重要的生物化学过程。

在人体中,氨基酸代谢主要发生在肝脏中,包括蛋白质的降解和新合成。

在这个过程中,一系列酶参与了氨基酸的转化,将其转化为能量或者供应新的蛋白质合成所需的氨基酸。

首先,氨基酸代谢的第一步是氨基基团的去除,这一过程称为脱氨作用。

脱氨酶是参与脱氨作用的关键酶,它能够催化氨基酸与α-酮酸反应,生成α-酮酸和氨气。

在这个过程中,氨基酸被转化为不同的代谢产物,例如α-酮酸、氨氨基酸和氨基酸。

这些代谢产物可以进一步参与能量代谢或者合成新的蛋白质。

其次,氨基酸的碳骨架可以被进一步代谢,主要通过三羧酸循环进行。

三羧酸循环是细胞内一个重要的代谢通路,能够将氨基酸的碳骨架转化为能量和有机物。

在这个过程中,氨基酸的碳骨架会被氧化分解,生成辅酶A和NADH等还原辅酶,并最终产生ATP。

此外,氨基酸代谢还涉及氨基酸的合成。

在蛋白质合成过程中,氨基酸可以被合成成新的蛋白质。

氨基酸的合成过程往往需要多种酶的参与,例如转氨酶、缬氨酸合成酶等。

这些酶能够催化氨基酸的合成反应,从而满足细胞对新蛋白质的需求。

总的来说,氨基酸代谢是一个复杂而严密的生物化学过程,通过一系列酶的协同作用,将蛋白质分解为氨基酸,进而参与能量代谢或者蛋白质合成。

这个过程的正常进行对维持生物体内稳态至关重要,任何环节的紊乱都可能导致疾病的发生。

因此,对氨基酸代谢过程的深
入研究不仅有助于我们更好地理解生物体内的代谢调控机制,也为相关疾病的防治提供了新的思路和方法。

【316字】。

生物化学 07 第七章 氨基酸代谢

生物化学 07 第七章  氨基酸代谢

第三节
氨基酸的一般代谢
General Metabolism of Amino Acids
一、氨基酸在体中的代谢动态
※外源性氨基酸
从食物吸收而来的氨基酸 ※内源性氨基酸 组织蛋白质降解而来的氨基酸 ※氨基酸代谢库(metabolic pool) 外源性氨基酸和内源性氨基酸的总称。这些氨基 酸分布于体内各处,参与代谢。氨基酸代谢库以游离 氨基酸重量计算。
1.胺类的生成 肠道细菌的蛋白酶使蛋白质水解成氨基酸,再经氨基酸脱羧基作 用,产生胺类。 酪胺和由苯丙氨酸脱羧基生成的苯乙胺,进入脑组织可分别经β -羟化而形成β-羟酪胺和苯乙醇胺。它们的化学结构与儿茶酚 胺类似,称为假神经递质。假神经递质增多,可使大脑发生异常 抑制。 2.氨的生成 肠道中的氨主要有两个来源:一是未被吸收的氨基酸在肠道细菌 作用下脱氨基而生成;二是血液中尿素渗人肠道,受肠菌尿素酶 的水解而生成氨,这些氨均可被吸收入血液在肝合成尿素 3.其他有害物质的生成 通过腐败作用还可产生其他有害物质,例如苯酚、吲哚及硫化氢 等。正常情况下,上述有害物质大部分随粪便排出,只有小部分 被吸收,经肝的代谢转变而解毒,故不会发生中毒现象。
(一)体内氨的来源
氨基酸脱氨 胺类脱氨 肾小管上皮 细胞 分泌的氨
氨 NH3
肠道重 吸收的氨
嘌呤、嘧啶 分解的氨
(二)氨的转运 1、丙氨酸-葡萄糖循环的运氨作用
丙氨酸-葡萄糖循环
丙氨酸-葡萄糖循环生理意义
有毒的氨必须以无毒性的方式经血液运输 到肝合成尿素或运至肾以铵盐的形式随尿排出。 以无毒的Ala 形式输出NH3 到 肝 尿素 肌肉中输出Ala 到肝 糖,再为肌肉提供G 饥饿时,肌肉以Ala、 Glu形式输出生糖氨 基酸
营养必需氨基酸

生物化学9第九章 氨基酸代谢

生物化学9第九章 氨基酸代谢
残基,如羧基肽酶(A、B)、氨基肽酶。
蛋白水解酶作用示意图
氨基肽酶
内肽酶
羧基肽酶
氨基酸 +
二肽酶 氨基酸
⑵小肠黏膜细胞的消化酶水解寡肽为氨基酸 ——在小肠黏膜细胞中进行
主要是寡肽酶(oligopeptidase)的作用, 例如氨基肽酶(aminopeptidase)及二肽 酶(dipeptidase)等, 最终产生氨基酸。
(四)氨基酸的吸收
主要在小肠进行,是一种主动转运过程, 需由特殊载体蛋白携带。
转运氨基酸或小肽进入细胞时,同时转 运入Na+,三者形成三联体。
Na+借Na+泵排出细胞外,消耗ATP。 此吸收过程存在于小肠黏膜细胞,肾小
管细胞和肌细胞等细胞膜上。
七种类型的载体蛋白:
中性氨基酸载体
β
酸性氨基酸载体
碱性氨基酸载体
(五)未被吸收的蛋白质被肠道细菌代谢
蛋白质的腐败作用(putrefaction)
在消化过程中,有一小部分蛋白质未被消化或虽 经消化、但未被吸收,进入肠道。
肠道细菌对这部分蛋白质及其消化产物的代谢叫 蛋白质的腐败作用。
腐败作用的产物大多有害,如胺、氨、苯酚、吲哚等; 也可产生少量的脂肪酸及维生素等可被机体利用的 物质。
H2O
(CH2)2 COOH NAD(P)+ (CH2)2 COOH
L-谷氨酸
O
C COOH + NH3
(CH2)2 COOH
α-酮戊二酸
L-谷氨酸脱氢酶 L-谷氨酸脱氢酶催化L-谷氨酸氧化脱氨基
酶存在于肝、脑、肾中,催化反应可逆。 一般情况下,反应偏向于谷氨酸合成。
(二)丙酮酸和草酰乙酸通过转氨基作用生成 丙氨酸和天冬氨酸

生物化学第九章氨基酸代谢

生物化学第九章氨基酸代谢

氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ(CPS-Ⅰ)
+
N-乙酰谷氨酸,Mg2
COOH
CH3C-NH-CH O (CH2)2 COOH
氨基甲酰磷酸
2. 瓜氨酸的合成 (在线粒体中进行)
NH2
NH2 (CH2)3 CH NH2
C
NH2
O
+
C
O
鸟氨酸氨基甲酰转移酶
NH (CH2)3
COOH
O ~PO32-
H3PO4
CH
NH2
二、蛋白质的营养价值和需要量
(一)氮平衡:
指每天N的摄入量和排出量的关系,它能反映体 内蛋白质代谢的概况。
氮平衡有三种情况:
1、氮的总平衡:摄入N量=排出N量,正常成人属此情况
2、氮的正平衡:摄入N量>排出N量,儿童、孕妇、恢复期病人
3、氮的负平衡:摄入N量<排出N量,如饥饿、消耗性疾病患者
(二)生理需要量:
γ-谷氨酰 氨基酸 氨基酸
COOH
γ-谷氨 酸环化 转移酶
COOH NH CH R
H2NCH R
COOH H2NCH R
氨基酸
C O
γ -谷 氨酰 基转 移酶
半胱氨酰甘氨酸 (Cys-Gly)
(关键酶)
谷胱甘肽 GSH
甘氨酸
二肽 5-氧脯氨酸 5-氧脯 酶 氨酸酶 半胱氨酸
ATP ADP+Pi
ADP+Pi ATP
转氨基和嘌呤核苷酸循环偶联
(一)转氨基作用(transamination) 1. 定义
在转氨酶 (transaminase) 的作用下,某一氨 基酸脱去α-氨基生成相应的α-酮酸,而另一种α酮酸得到此氨基生成相应的氨基酸的过程。

生物化学 第08章 氨基酸代谢

生物化学 第08章  氨基酸代谢

含氮化合物
由氨基酸衍生的重要含氮化合物
生理作用
氨基酸
嘌呤碱 嘧啶碱 卟啉化合物 肌酸、磷酸肌酸 尼克酸 儿茶酚胺类 甲状腺素 黑色素 5—羟色胺 组胺 γ-氨基丁酸 精胺、精脒
含氮碱基 核酸成分 含氮碱基 核酸成分 血红素、细胞色素 能量贮存 维生素 神经递质 激素 激素 皮肤色素 血管收缩剂、神经递质 血管舒张剂 神经递质 细胞增殖促进剂
•结 束
142000 99000 91000
44000 4800 19000
急性肝炎 血ALT ↑ 心肌梗死 血AST ↑
胰腺
28000
2000

14000
1200

10000
700
血清
20
16
(三) 联合脱氨基作用肝、肾 转氨基与氧化脱氨基联合
嘌呤核苷酸循环 骨骼肌、心肌
程度
氧化脱氨基 转氨基 联合脱氨基
• 氨基酸
亚氨基酸
α- 酮酸

L- 谷氨酸脱氢酶是最重要的氧化脱氨基催化酶 以NAD+(或NADP+)为辅酶的不需氧脱氢酶 体内分布广、活性强(除肌肉组织外) 催化L- 谷氨酸氧化脱氨,生成α- 酮戊二酸
(二)转氨基作用
一个氨基酸的氨基被转移到另一种酮酸的 酮基上,生成相应的酮酸和氨基酸。 由转氨酶(辅酶磷酸吡哆醛、磷酸吡哆胺)催化 不彻底的脱氨基作用
第2节 氨基酸的一般代谢
一、氨基酸代谢概况
1.外源性氨基酸: 食物蛋白质消化吸收的氨基酸
2.内源性氨基酸: 组织蛋白质降解及体内合成的氨基酸
3.氨基酸代谢库: 外源性氨基酸和内源性氨基酸的总称。 分布于体液各处,参与代谢。
4.氨基酸的去路: ①氨基酸最主要的功能是合成组织蛋白质。 ②通过脱氨基作用分解成α-酮酸和氨。 ③通过脱羧基作用生成胺类及二氧化碳。 ④转变成其他含氮物质如嘌呤、嘧啶等。

苏州大学生物化学第七章-氨基酸代谢

苏州大学生物化学第七章-氨基酸代谢

第七章氨基酸代谢一、名词解释1.γ-谷氨酰基循环:指通过谷胱苷肽的代谢作用将氨基酸吸收和转运到体内的过程。

2.尿素循环:指氨与CO2 通过鸟氨酸、瓜氨酸、精氨酸生成尿素的过程。

3.生糖与生酮氨基酸: 指在体内既能转变成糖又能转变成酮体的一类氨基酸。

4. 甲硫氨酸循环:甲硫氨酸循环指甲硫氨酸经S腺苷蛋氨酸、S腺苷同型半胱氨酸、同型半胱氨酸,重新生成甲硫氨酸的过程。

5.高氨血症:肝功能严重损伤时尿素合成障碍导致血氨浓度升高。

6.食物蛋白质互补作用:指两种或两种以上营养价值较低的蛋白质食物混合食用,则必须氨基酸间可相互补充,从而提高营养价值。

7. 一碳单位:指某些氨基酸分解代谢过程中产生含有一个碳原子的基团,包括甲基、亚甲基、甲烯基、甲炔基、甲酰基和亚氨甲基等。

8.必需氨基酸:指体内需要而不能自身合成,必须由食物提供的一类氨基酸。

9.苯酮酸尿症:指体内苯丙氨酸羟化酶缺陷,苯丙氨酸不能正常转变成酪氨酸,因此苯丙氨酸经转氨基作用生成苯丙酮酸、苯乙酸等,并从尿中排出的一种遗传性疾病。

10.丙氨酸-葡萄糖循环:指通过丙氨酸和葡萄糖在肌肉和肝之间进行氨转运的过程。

11.泛素化标记:是一种依赖ATP参与在胞浆中进行的蛋白质标记过程,标记多个泛素化分子后由蛋白酶体将其标记蛋白分解成多肽小分子物质。

补充:1.LDL 受体:广泛地分布于体内各组织细胞表面,能特异地识别和结合LDL,主要生理功能是摄取降解LDL并参与维持细胞内胆固醇平衡二、填空题1.肝细胞参与合成尿素的两个亚细胞部位是(线粒体)和(胞浆)。

2.甲硫氨酸循环中,产生的甲基供体是(S腺苷甲硫氨酸),甲硫氨酸合成酶的辅酶是(维生素B12)。

3.血液中转运氨的两种主要方式是:(丙氨酸)和(谷氨酰胺)。

4. 泛酸在体内经肠道吸收后几乎全部用于( )的合成,该物质是( )的辅酶。

5.肝细胞参与合成尿素中两个氮原子的来源,第一个氮直接来源于(氨),第二个氮直接来源于(天冬氨酸)。

生物化学-氨基酸代谢

生物化学-氨基酸代谢

CHNH 2 COOH
Gln
NH4+
入血 Glu
随尿排出
二、氨的转运
• 氨是有毒物质,血中的NH3主要是以 无毒的Ala及Gln两种形式运输的。
(一)丙氨酸-葡萄糖循环
(二)谷氨酰胺的运氨作用
(一)丙氨酸-葡萄糖循环
肌肉
血液

氨基酸 α-酮酸
α-酮戊 Ala 二酸
Ala Ala
谷 氨 酸 丙酮酸
COOH
CH2 CH2 CO COOH α -酮戊二酸 COOH
H2C CH2
H2N CH COOH
L-谷 氨 酸
NADH + H+ + NH3
LL--谷谷氨氨酸酸脱脱氢氢酶酶
NAD+ + H2O
Ala + -酮戊二酸 Glu + NAD+ + H2O
丙酮酸 + Glu -酮戊二酸+ NADH + NH4+
肝中活性最高
α-酮戊二酸
AST
Glu 心肌中活性最高
(三)联合脱氨基作用
• 在转氨酶和谷氨酸脱氢酶的联合作用下, 使各种氨基酸脱下氨基的过程。它是体 内各种氨基酸脱氨基的主要形式。其逆 反应也是体内生成非必需氨基酸的途径。
R
H2N CH COOH
α-氨基 酸 转转氨酶
R
CO COOH α -酮酸
一、体内氨的来源
1. 氨基酸脱氨基作用:是主要来源。还有 少量胺的氧化。
2. 肠道吸收的氨:4g/日 ①蛋白质的腐败作用 ②肠道尿素的水解
尿素 肠菌尿素酶 H2O
2NH3 + CO2
3. 肾小管上皮细胞分泌氨

生物化学第三节 氨基酸的一般代谢

生物化学第三节 氨基酸的一般代谢

小节练习第三节氨基酸的一般代谢2015-07-07 71802 0一、体内蛋白质分解生成氨基酸体内的蛋白质处于不断合成与降解的动态平衡。

成人体内的蛋白质每天约有1%~2%被降解,其中主要是骨骼肌中的蛋白质。

蛋白质降解所产生的氨基酸,大约70%~80%又被重新利用合成新的蛋白质。

(一)蛋白质以不同的速率进行降解不同的蛋白质降解速率不同。

蛋白质的降解速率随生理需要而变化,若以高的平均速率降解,标志此组织正在进行主要结构的重建,例如妊娠中的子宫组织或严重饥饿造成的骨骼肌蛋白质的降解。

蛋白质降解的速率用半寿期(half-life,t1/2)表示,半寿期是指将其浓度减少到开始值的50%所需要的时间。

肝中蛋白质的t1/2短的低于30分钟,长的超过150小时,但肝中大部分蛋白质的t1/2为1~8天。

人血浆蛋白质的t1/2约为10天,结缔组织中一些蛋白质的t1/2可达180 天以上,眼晶体蛋白质的t1/2更长。

体内许多关键酶的t1/2都很短,例如胆固醇合成的关键酶HMG-CoA还原酶的t1/2为0.5~2小时。

为了满足生理需要,关键酶的降解既可加速亦可滞后,从而改变酶的含量,进一步改变代谢产物的流量和浓度。

(二)真核细胞内蛋白质的降解有两条重要途径细胞内蛋白质的降解也是通过一系列蛋白酶和肽酶完成的。

蛋白质被蛋白酶水解成肽,然后肽被肽酶降解成游离氨基酸。

1.蛋白质在溶酶体通过ATP非依赖途径被降解溶酶体的主要功能是消化作用,是细胞内的消化器官。

溶酶体含有多种蛋白酶,称为组织蛋白酶(cathepsin)。

这些蛋白酶对所降解的蛋白质选择性较差,主要降解细胞外来的蛋白质、膜蛋白和胞内长寿蛋白质。

蛋白质通过此途径降解,不需要消耗ATP。

2.蛋白质在蛋白酶体通过ATP依赖途径被降解蛋白质通过此途径降解需泛素的参与。

泛素是一种由76个氨基酸组成的小分子蛋白质,因其广泛存在于真核细胞而得名。

泛素介导的蛋白质降解过程是一个复杂的过程。

生物化学第八章氨基酸代谢

生物化学第八章氨基酸代谢

碱性氨基酸转运蛋白
七种转运蛋白 (transporter) 亚氨基酸转运蛋白 β氨基酸转运蛋白 二肽转运蛋白 三肽转运蛋白
目录
γ-谷氨酰基循环对氨基酸的转运作用 γ-谷氨酰基循环(γ-glutamyl cycle) : • 谷胱甘肽对氨基酸的转运 • 谷胱甘肽再合成
目录
细胞外
细胞膜
细胞液
COOH CHNH2 CH2 CH2 C NH
依赖ATP和泛素; 降解异常蛋白和短寿蛋白质。
目录

泛素(Ub)
76个氨基酸组成的多肽(8.5kD)
普遍存在于真核生物而得名
一级结构高度保守
目录

泛素介导的蛋白质降解过程
靶蛋白的泛素化:泛素与选择性被降解蛋白质 形成共价连接,并使其激活,包括三种酶参与 的3步反应,并消耗ATP。 泛素化蛋白质在蛋白酶体(proteasome)中降解。
要途径。
通过此种方式并未产生游离的氨。
目录
(二)氧化脱氨基作用
• 氧化脱氨基包括脱氢和水解两步反应。其 中,脱氢反应需酶催化,而水解反应则不 需酶的催化。
2H H2O R-C-COOH NH R-C-COOH + NH3 O

R-CH-COOH NH2
目录
催化氧化脱氨基的酶
1. L-氨基酸氧化酶:
目录
2.氨的生成 未被吸收的氨基酸
脱氨基作用

渗入肠道的尿素
尿素酶
目录
临床上用酸性灌肠降低肠道pH,NH3 转 变为NH4+以铵盐形式排出,可减少氨的吸 收,防止血氨升高。
目录
3. 其它有害物质的生成
酪氨酸 半胱氨酸 苯酚 硫化氢 吲哚

氨基酸代谢—个别氨基酸的代谢(生物化学课件)

氨基酸代谢—个别氨基酸的代谢(生物化学课件)

CHO
formyl
亚胺甲基
CH
NH
formimino
(三)一碳单位的载体--四氢叶酸
H
N H2N C
N8 C 7CH2
O
COOH
3N C C 5N 6CH 9CH210NH
C NH CH CH2 CH2 COOH
OH H
5,6,7,8-四氢叶酸(FH4)
FH4的生成:
F FH2还原酶
NADPH+H+
二氢生物蝶呤
NADP+
NADP+H+
* 此反应为苯丙氨酸的主要代谢途径
正常情况下苯丙氨酸代谢的主要途径是在苯丙氨酸羟化 酶作用下生成酪氨酸,然后进一步代谢。
当苯丙氨酸羟化酶先天性缺乏时,苯丙氨酸不能转变为 酪氨酸,则主要经转氨基作用生成苯丙酮酸,苯丙酮酸 进一步转变为苯乙酸等产物,此时尿液中出现大量苯丙 酮酸及其代谢产物,称为苯丙酮酸尿血症。
N N R-5`-P
NH2
N 腺嘌呤 核苷酸 N
(AMP)
N N R-5`-P
延胡索酸
苹果酸
《生物化学》
目录
CONTENTS
氨基酸代谢
1
蛋白质的营养作用
2
氨基酸的一般代谢
3
个别氨基酸的代谢
血糖
**
目录
CONTENTS
氨基酸代谢
3.个别氨基酸的代谢
3.1
氨基酸的脱羧基作用
3.2
一碳单位的概念
3.3
《生物化学》
目录
CONTENTS
氨基酸代谢
1
蛋白质的营养作用
2
氨基酸的一般代谢
3
个别氨基酸的代谢
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1. 维持组织器官的生长、发育和修补作用
蛋白质特有的生理功能,是构成组织细胞的重要成分并参与组织细胞的更 新和修补。
2. 参与合成重要的含氮化合物**
胺类、神经递质、激素、嘌呤、 嘧啶等
3. 氧化供能:4.1千卡(17.19千焦)/克 4. 其他功能:如转运、凝血、免疫、记忆、识别等均与蛋白质有关
二、氮平衡(nitrogen balance)
2. 蛋白水解酶的催化活性具有特异性,对肽键的位置和形成 肽键的氨基酸残基有一定的选择。 如:内肽酶、外肽酶选择肽键位置 胃蛋白酶只能水解芳香族氨基酸的氨基和酸性氨基酸 的羧基之间的肽键。
蛋白质的消化过程

胰蛋白酶 碱性a.a 羧肽酶B
C端多肽
食物 食物蛋白酶
蛋白质


糜蛋白酶 芳香族a.a C端多肽
机体每日氮的摄入量与排出量维持着动态平衡,这种 动态平衡就称为氮平衡,反映了体内蛋白质的合成与分 解代谢的总结果。
1.氮总平衡 摄入氮=排出氮
2.氮正平衡 摄入氮﹥排出氮
3.氮负平衡 摄入氮﹤排出氮
营养正常的成年人 儿童,孕妇,恢复期病人 营养不良,消耗性疾病患者
生理需要量:
1. 成人(60kg体重)在不进食蛋白质时,其尿中仍 排出一定量的含氮终产物(53mg N/kg体重), 约相当于20g蛋白质。
蛋白质的营养价值取决于
① 必需氨基酸的含量
② 必需氨基酸的种类
③ 必需氨基酸的比例,即具 有与人体需求相符的氨基 酸组成
食物蛋白质的互补作用
几种营养价值低的蛋白质混合食用,互相补充必 需氨基酸的种类和数量,从而提高蛋白质的营养 价值,称为蛋白质的互补作用。
谷类:Lys少,Trp多; 豆类:Lys多,Trp少。
第二节 蛋白质的消化、吸收和腐败
一、蛋白质的消化
机体不能直接利用外源性蛋白质修补或更新组织,必须经 过消化过程,消除外源性蛋白质的抗原性。消化作用使食 物蛋白质水解成小分子肽和氨基酸,便于机体吸收和利用。 蛋白质的消化是在胃肠道蛋白水解酶类催化下进行。
1. 蛋白水解酶以酶原的形式分泌,在胃肠道内激活成为有活 性的酶
1. 广泛存在于肝、肾、脑等组织 2. 是不需氧脱氢酶 3. 特异性强,只催化L-谷氨酸氧化脱氨基,由此可见大
多数氨基酸是通过其他方式脱氨基。
(二) 转氨基作用 (transamination)
转氨酶与转氨基作用
1. 在转氨酶(transaminase)的作用下,-氨基酸的-氨基 和-酮酸(-keto acid)的酮基互相交换,生成相应的新 的-氨基酸和-酮酸,这个过程称为转氨基作用。
合成代谢——DNA的复制,转录和翻译 遗传信息的传递与表达
蛋白质的代谢
分解代谢——氨基酸的分解代谢
本章学习内容安排
1. 蛋白质的营养价值
2. 氨基酸的来源与去路
3. 氨基酸的体内分解代谢* (1)一般氨基酸的代谢** (2)个别氨基酸的代谢
第十章 氨基酸代谢
第一节 蛋白质的营养
一、蛋白质的生理功能
2. -谷氨酰基循环:肠粘膜细胞膜上的-谷氨酰转移酶 分两阶段进行:GSH对氨基酸的转运、GSH的再生, 共消耗3×ATP/1×氨基酸
3. 某些抗原、毒素蛋白可以少量未经消化直接吸收,这是 导致过敏反应和食物中毒的原因。
三、蛋白质及其消化产物在肠中的腐败作用
肠道中未被吸收的食物蛋白质及其水解产物氨基 酸和/或小肽被肠道中的细菌消化利用,称为蛋白质的 腐败作用。
氮的吸收量=食入氮-粪中氮 氮的保留量=食入氮-粪中氮-尿中氮
1. 营养必需氨基酸(essential amino acid) 指体内需要,但人体不能自身合成或合成量少, 不能满足机体需求,必需由食物供给的氨基酸。 Lys赖、Trp色、Phe苯丙、Met蛋、Thr苏、Val 缬、Leu亮、Ile异亮.
氨基酸 -2H

亚氨基酸 + H2O -酮酸 + NH3
氨基酸氧化酶的作用
L-氨基酸氧化酶分布广泛但活性不高,而D-氨基酸 氧化酶体内含量很少,所以,这两种酶对于氨基酸 的脱氨基的意义不大。
R
氨基酸氧化酶
CH NH2 + H2O
O2
COOH
R CH O + NH3 + H2O2 COOH
L-谷氨酸脱氢酶的作用
弹性蛋白酶 脂肪族a.a
蛋白质
C端多肽
羧肽酶A
碱性a.a 寡肽 中性a.a
寡肽 (3~6个氨基酸)
氨基酸 二肽 二肽酶 氨基酸
二、肽和氨基酸的吸收
肽和氨基酸的吸收主要在小肠进行,吸收的机理尚未完全 阐明,目前认为肽和氨基酸的吸收方式包括以下两种:
1. 主动转运: 通过肠粘膜细胞表面的氨基酸载体蛋白吸收ATP,需要 消耗ATP。
2. 最低需要量:30~50g/日。
3. 不同性别、年龄、生理条件下,对蛋白质的需 要量有所不同。
三、蛋白质的营养价值 (physiological value )
蛋白质的营养价值即蛋白质在体内的利用率,以氮的保留 量与氮的吸收量的百分率表示。
氮的保留量 蛋白质的生理价值= 氮的吸收量 × 100
COOH
C
NH3
H
脱氨基作用
一、氨基酸的脱氨基作用
部位:体内大多数组织中 方式:氧化脱氨基作用
转氨基作用 联合脱氨基作用 —— 体内最重要的脱氨基方式
(一) 氧化脱氨基作用(Oxidative Deamination)
氨基酸脱氨伴有氧化反应,称为氧化脱氨基作用。
催化氧化脱氨基作用的酶有两类: 氨基酸氧化酶和L-谷氨酸脱氢酶
2. 营养非必需氨基酸(nonessential amino acid) 体内能够自行合成,不必由食物供给的氨基酸。
3. 含必需氨基酸种类多、数量足的蛋白质营养价值 高。
衡量蛋白质营养价值的必需氨基酸
人体必需氨基酸有8种
赖氨酸 Lys 色氨酸 Trp 缬氨酸 Val 苯丙氨酸 Phe 苏氨酸 Thr 亮氨酸 Leu 异亮氨酸 Ile 甲硫氨酸 Met
腐败作用的大部分产物对人体有害,如:胺类、 NH3、酚等。
第2节 氨基酸的一般代谢
氨基酸的来源和去路
① a、组织蛋白 ② 食物蛋白
③ c 、糖
氨基酸
b. 非蛋白含氮化合物
尿素
转 氨 基 作
用 氨基氮 (谷氨酰胺)
转氨基作用 c. 乙酰CoA

c. 酮体
CO2
脱羧基作用
氨基酸的一般代谢
R
个别氨基酸代谢
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