2019暨南大学《生物化学》考试大纲
生物化学提纲2019
说明：主要内容前面标注的掌握、了解表示这部分内容的重要性，蓝色字体的这部分表示很重要，必须掌握。
生物化学提纲：1、生物分子是生物体和生命现象的结构基础和功能基础，是生物化学研究的基本对象。
(了解)生物分子的主要类型包括：多糖、聚脂、核酸和蛋白质等生物大分子七大营养要素：水、无机盐、糖、脂、蛋白质、维生素、氧生物化学的基本内容包括：●发现和阐明构成生命物体的分子基础 生物分子的化学组成、结构和性质；●生物分子的结构、功能与生命现象的关系；●生物分子在生物机体中的相互作用及其变化规律。
生物分子中最重要的是糖、脂、核酸和蛋白质四类物质，分子量一般都很大，所以又称为生物大分子。
具有如下特征：（1）由小分子结构单元组成.（2）顺序排列。
（3）结构复杂：线性信息，三维信息生物大分子的一级结构、高级结构2、蛋白质化学（掌握）蛋白质的功能、蛋白质的分类(了解)蛋白质的分子组成定氮法测定蛋白质含量氨基酸的结构通式：α氨基酸、L－氨基酸氨基酸分类：一字符、三字符，Non-polar、Polar-uncharged、Polar-charged（Acidic、Basic）氨基酸的两性性质：等电点pI（推导）、带电状态判定：pI-pH<0，带负电；pI-pH>0带正电；pI-pH＝0不带电。
氨基酸的甲醛滴定(了解)氨基酸的化学反应α氨基参与的反应氨基酸与亚硝酸-------N2生成，测定蛋白质方法氨基酸与2，4-二硝基氟苯DNFB---DNP氨基酸氨基酸与异硫氰酸苯酯PITC----PTC氨基酸氨基酸与5-二甲氨基萘磺酰氯的反应α氨基与羧基共同参与的反应氨基酸与茚三酮---紫色化合物成肽反应氨基酸的旋光性和异构现象、紫外吸收蛋白质的一级结构、蛋白质一级结构的测定测定蛋白质分子中多肽链的数目-根据末段残基的摩尔数目和蛋白质的相对分子量 拆分蛋白质分子的多肽链非共价键-8M尿素和6M盐酸胍二硫键的断裂,链内二硫键的断裂测定每一链的氨基酸的组成用6 M HCl水解肽键,用PITC 和HPLC测定其氨基酸的数量和组成不足点Asn 和 Gln 水解后变成Asp 和Glu; Trp 被破坏，Ser, Thr 和Tyr 略有损失。
最新《生物化学》考试大纲
《生物化学》考试大纲课程名称：生物化学课程代码：120005课程类型：专业基础课程开课学期：第二学期考试形式：笔试、闭卷课程性质：考查课课程学时：总学时：72学时、其中理论52学时、实验20学时使用专业：三年制护理、助产、临床、药学一、课程简介生物化学是研究生物体的化学组成及其变化规律的科学，是从分子水平和化学变化的本质上探讨并阐明生命现象，即生命的化学。
生物化学是一门重要的医学基础课。
它的任务是研究生物体内的化学组成、分子结构及其与功能的关系；生物体内物质的代谢变化及调控；生物体内信息的传递。
要求学生通过本课程的学习，掌握生物化学的基础理论、基本知识和基本技能，为学好其它基础学科和专业学科打下基础。
本课程的教学目的在于阐明生命活动的化学本质、物质基础、物质代谢，与其他学科配合联系，来揭示生命活动的本质和规律。
通过生物化学课程学习，学生将能够：1、描述人体内的主要物质的组成、生物学功能，物质代谢途径及其调控的规律。
2、解释人体内物质组成、物质代谢及调控与生命现象的关系，包括生物大分子结构与机能的关系。
3、学会初步运用生物化学知识论述或解释与人类健康、疾病相关的医学实践问题。
4、结合理论授课和实验操作学习科学思维、观察分析问题的能力，训练严谨、求实的科学态度和工作作风。
二、考核目的本考试大纲为护理、助产、临床、药学等专业专科层次学生生物化学课程考试，旨在认定其学生学习是否达到了教学大纲预期的课程要求，同时为规范教学管理和教学过程的实施及教学评估提供依据。
三、考试方式（一）笔试，闭卷，满分100分（二）考试时间：100分钟（三）试卷分为试题、答题卡，所有试题答案写涂在答题卡上四、命题要求（一）试卷结构（二）试题的难易度较易40% 中等难度40% 较难20%掌握内容60% 熟悉内容30% 了解内容10%五、主要参考书目1、推荐教材：全国医药类高职高专“十二五”规划教材《生物化学》. 2010.01第一版.供护理、助产、临床、口腔、药学等专业使用. 邱烈、王文玉主编.第四军医大学出版社.王文玉主编.《生物化学实验教程与习题》.第四军医大学出版社，2010.92、参考书：全国高职高专卫生部规划教材《生物化学》. 2010.03第6版.供临床医学专业使用. 潘文干主编.人民卫生出版社.六、课程考试内容绪论1．生物化学的概念2．生物化学的研究对象第一章蛋白质的结构与功能1．蛋白质的元素组成及特点；2．氨基酸的结构特点及连接方式；3．蛋白质一、二、三、四级结构层次和概念、二级结构的基本形式；4．维持各级结构的化学键及主键；5．蛋白质的两性电离和等电点、蛋白质变性、蛋白质颗粒两大稳定因素。
生物化学入学考试初试大纲
《生物化学》入学考试初试大纲一、考试说明1．参考教材（1）王镜岩等，《生物化学教程》（第一版），高等教育出版社，2008.06 （2）张丽萍等，《生物化学简明教程》（第四版），高等教育出版社，2009.7 2．考试内容比例（1）题型比例名词解释：20%填空题：20%是非题：20%问答题：40%（2）内容比例静态生化部分约占60%，动态生化部分约占40%。
二、考试内容：（一）蛋白质化学1.蛋白质的生物学功能2.蛋白质的氨基酸组成(1)氨基酸的结构和分类(2)氨基酸的理化性质(3)氨基酸的分离3．肽和蛋白质的结构(1)肽键和酰胺平面(2)一些重要的活性肽，例如谷胱甘肽。
(3)蛋白质的一级结构和空间结构（构象）(4)蛋白质分子中的共价键与次级键3.蛋白质分子结构与功能的关系4.蛋白质的理化性质和蛋白质分离技术的原理（二）核酸的化学1.核酸的组成成分2.DNA的结构3.RNA的结构和功能4.核酸的性质（三）生物膜的结构和功能1.膜的化学组成2.膜的结构3.膜的功能（四）酶1.酶的分类2.酶的组成：酶的辅因子；单体酶、寡聚酶和多酶复合体3.酶的结构和功能的关系4.酶作用的专一性5.酶的作用机制6.酶促反应的速度和影响酶促反应速度的因素7.酶的活力和比活力。
（五）维生素和辅酶1.重点在水溶性维生素和辅酶的关系2.一些重要辅酶的生化功能（六）生物氧化1.呼吸链（电子传递链）和它的组成2.氧化磷酸化作用及其作用机制（七）糖代谢1.多糖的酶促降解2.糖的分解代谢：糖酵解途径；糖的有氧分解；乙醛酸循环；戊糖磷酸途径3.糖的合成代谢：蔗糖的合成；淀粉的合成；糖原的合成；糖的异生作用（八）脂类的代谢1.脂肪的分解代谢：甘油的氧化；脂肪酸的β－氧化；脂肪酸氧化的其它途径2.脂肪的合成代谢：脂肪酸的生物合成；脂肪的合成（九）氨基酸代谢1.氨基酸的一般代谢：脱氨基作用；转氨基作用；联合脱氨基作用；脱羧基作用；氨基酸分解产物的代谢2.氨基酸合成代谢概况：氨基酸合成途径的类型；氨基酸与一碳单位（十）核苷酸代谢1.嘌呤和嘧啶的分解2.核苷酸的生物合成：嘌呤核苷酸的从头合成；嘧啶核苷酸的合成（十一）核酸的生物合成1.DNA的生物合成①DNA的半保留复制和半不连续复制②原核细胞DNA的复制③反转录作用④聚合酶链式反应（PCR）2.RNA的生物合成（十二）蛋白质的生物合成1.遗传密码2.核糖体3.转移RNA的功能4.蛋白质生物合成的分子机制5.真核生物与原核生物蛋白质合成的差异（十三）物质代谢的相互联系和调节控制1.物质代谢的相互联系2.代谢的调节①酶水平的调节－酶活性的调节和基因表达的调节②酶在细胞内的集中存在与隔离分布③。
2019年暨南大学硕士研究生入学考试
2019年暨南大学硕士研究生入学考试349药学综合考试大纲A. <<生物化学>>部分目录I．考察目标II．考试形式和试卷结构III．考查范围IV．试题示例I．考查目标要求考生比较系统地掌握生物化学课程的基本概念、基本原理和基本方法，能够运用所学的基本原理和方法分析、判断和解决有关理论和实际问题。
II．考试形式和试卷结构一、《生物化学》部分分数“药学综合”试卷满分300分（其中<<生物化学>>部分150分），考试时间共180分钟。
二、答题方式答题方式为闭卷、笔试，考生独立完成考试内容。
三、试卷内容结构生物化学基本概念、基本原理、实验技能120分生物化学综合应用30分四、试卷题型结构名词解释20分是非判断题20分选择题30分简答题50分综合题30分Ⅲ.考查范围生物化学【考查目标】1.掌握生物化学课程的基本概念、基本原理和基本方法2.能够运用所学的基本原理和方法分析、判断和解决有关理论和实际问题。
一、蛋白质的结构与功能（一）蛋白质的分子组成（二）蛋白质的分子结构（三）蛋白质结构与功能的关系（四）蛋白质的理化性质及其分离纯化二、核酸的结构与功能（一）核酸的化学组成（二）核酸的一级结构（三）DNA的空同结构与功能（四）RNA的空间结构与功能（五）核酸的理化性质及其应用三、酶（一）酶的分子结构与功能（二）酶促反应的特点与机制（三）酶促反应动力学（四）酶的调节（五）酶的命名与分类四、糖代谢（一）糖类概念及其功能（二）糖的无氧分解（三）糖的有氧氧化（四）磷酸戊糖途径（五）糖原的合成与分解（六）糖异生（七）血糖及其调节五、脂类代谢（一）脂类的消化和吸收（二）甘油三酯代谢（三）磷脂的代谢（四）胆固醇代谢六、生物氧化（一）生成ATP的氧化体系（二）其他氧化体系七、氨基酸代谢（一）蛋白质的营养作用（二）蛋白质的消化、吸收与腐败（三）氨基酸的一般代谢（四）氨的代谢（五）个别氨基酸的代谢八、核苷酸代谢（一）嘌呤核苷酸代谢（二）嘧啶棱苷酸代谢九、物质代谢的联系与调节（一）物质代谢的特点（二）物质代谢的相互联系（三）组织、器官的代谢特点及联系（四）代谢调节十、DNA的生物合成(复制)（一）半保留复制（二）DNA复制的酶学（三）DNA生物台成过程（四）DNA损伤(突变)与修复（五）逆转录现象和逆转录酶十一、RNA的生物合成(转录)（一）模板和酶（二）转录过程（三）真核生物的转录后修饰十二、蛋白质的生物合成(翻译)（一）参与蛋白质生物合成的物质（二）蛋白质的生物合成过程（三）翻译后加工（四）蛋白质生物合成的干扰和抑制十三、基因表达调控（一）基因表达调控基本概念与原理（二）原核基因转录调节（三）真核基因转录调节IV．试题示例一、名词解释（5×4＝20分）1. 蛋白质构象……5. 操纵子二、是非判断题（20×1＝20分）1.从热力学上讲蛋白质分子最稳定的构象是自由能最低时的构象。
《生物化学》专业考试大纲
《生物化学》专业考试大纲1．蛋白质化学蛋白质的分类。
蛋白质的一级结构及空间结构，蛋白质结构与功能的关系。
蛋白质的重要理化性质（胶体性质，两性本质，沉淀和变性）。
蛋白质的分离、纯化及鉴定。
2．核酸核酸的化学本质及DNA和RNA在组分、结构和功能上的差异。
瞟呤、嘧啶、核苷、核苷酸的核酸在分子结构上关系。
核酸的一级结构，DNA的二、三级结构及RNA的二、三级结构。
核酸的重要理化性质（紫外吸收、变性）。
核酸的生物学功能和实践意义。
3．维生素维生素与辅酶、辅基。
各种维生素的分布、化学本质、生理功能和缺乏症。
4．酶学弄清酶的化学本质，作为生物催化剂的酶与一般化学催化剂的异同。
活化能、活性中心、酶活性、Km、最适pH、最适温度酶元、竞争性抑制等名词的准确含义。
影响酶促作用的各种因素。
酶的催化机制。
诱导酶、同工酶和固相酶的本质和应用。
酶在人类生活上的重要性。
5．生物能学与生物氧化生物氧化的含义，它与物质体外氧化的异同点。
标准氧化还原电位、磷氧比、氧化磷酸化作用的准确含义。
吸呼链的组成、类型和传递顺序。
ATP的生成、转移、能量的贮存和利用。
氧化磷酸化作用机理。
6．糖代谢糖的消化吸收。
糖的分解代谢（糖酵解、糖的有氧分解、磷酸戊糖途径）。
三羧酸循环的酶促历程及它有机体代谢中的作用。
糖异生作用的途径及生理意义。
糖代谢调节。
7．脂类代谢脂类的消化、吸收、转运和贮存。
脂肪酸的分解代解β—氧化。
酮体的生成及利用。
磷脂的代谢。
胆固醇代谢，要了解胆固醇对人体的重要性和危害性。
脂类代谢紊乱。
8．蛋白质代谢蛋白质的消化吸收。
必需氨基酸，氧化脱氨基作用，转氨基作用，联合脱氨基作用。
氨基酸的一般代谢。
蛋白质与核酸的相互关系。
9．核酸代谢核酸的分类，水解产物。
核酸生物学功能。
核苷酸；核苷的酶促分解和相互转化。
嘌呤、嘧啶分解代谢的基本途径和产物。
中心法则、复制、半保留复制、不连续复制、冈崎片段、转录、反转录、有意义连翻译。
DNA指导下的DNA复制与反转录的一般过程，DNA损伤和修复机制。
暨南大学普通生物大纲
《普通生物学》考试大纲科目名称：普通生物学适用专业：生物化学与分子生物学、细胞生物学、微生物学、动物学、遗传学、水生生物学、生态学、发育生物学、生物物理学等专业总分：150分参考书目：吴相钰. 陈阅增普通生物学. 北京：高等教育出版社，2005考试题型：名词解释（20～40分），填空题（10～30分），简答题（50～70分），论述题（30-50分）考试内容一、总体要求掌握生命科学的基础知识和基本理论，理解生命活动的基本规律和基本原理，了解当代生命科学的新成就和发展的新动向。
二、教材与主要参考书[1]吴相钰. 陈阅增普通生物学. 北京：高等教育出版社，2005[2]吴相钰, 陈守良, 葛明德. 陈阅增普通生物学. 北京：高等教育出版社，2009[3]张玉静. 分子遗传学. 北京：科学出版社，2000[4]赵寿元，乔守怡. 现代遗传学. 北京：高等教育出版社，2001[5]朱玉贤，李毅. 现代分子生物学(第2版). 北京：高等教育出版社，2002[6]尚玉昌. 普通生态学(第2版). 北京：北京大学出版社，2002[7]周云龙. 植物生物学(第2版). 北京：高等教育出版社，2004[8]C ampbell N A, Mitchell L G, Reece J B. Biology：concepts and connections.Menlo Park：Benjamin／Cummings Publishing Company Inc，2000三、基本内容绪论：生物界与生物学（一）生命的特征；（二）分类阶元和界的划分；（三）生物学常用的研究方法；（四）生物学分科；（五）生物学和现代社会生活的关系；（六）生命科学的发展趋势。
第一章生命的化学基础（一）原子和分子；（二）组成细胞的大分子；（三）糖类；（四）脂质的生物学活性物质；（五）蛋白质；（六）核酸。
第二章细胞的基本形态结构与功能（一）细胞的基本结构与功能；（二）生物膜—流动镶嵌模型；（三）物质的跨膜转运；（四）细胞连接。
2019暨南大学考研临床医学综合考研大纲
2019年暨南大学临床医学综合考研大纲一、试卷满分及考试时间本试卷满分为300分，考试时间为180分钟。
二、答题方式答题方式为闭卷、笔试。
三、试卷内容结构生理学约90分生物化学约80分病理学约80分临床医学科研设计约50分四、试卷题型结构选择题共30分名词解释题共60分简答题共120分叙述题共90分一、生理学(一)绪论1.体液、细胞内液和细胞外液。
机体的内环境和稳态。
2.生理功能的神经调节、体液调节和自身调节。
3.体内反馈控制系统。
(二)细胞的基本功能1.细胞的跨膜物质转运：单纯扩散、经载体和经通道易化扩散、原发性和继发性主动转运、出胞和入胞。
2.细胞的跨膜信号转导：由G蛋白偶联受体、离子通道受体和酶偶联受体介导的信号转导。
3.神经和骨骼肌细胞的静息电位和动作电位及其简要的产生机制。
4.刺激和阈刺激，可兴奋细胞(或组织)，组织的兴奋，兴奋性及兴奋后兴奋性的变化。
电紧张电位和局部电位。
5.动作电位(或兴奋)的引起和它在同一细胞上的传导。
6.神经-骨骼肌接头处的兴奋传递。
7.横纹肌的收缩机制、兴奋-收缩偶联和影响收缩效能的因素。
(三)血液1.血液的组成、血量和理化特性。
2.血细胞(红细胞、白细胞和血小板)的数量、生理特性和功能。
3.红细胞的生成与破坏。
4.生理性止血，血液凝固与体内抗凝系统、纤维蛋白的溶解。
5.ABO和Rh血型系统及其临床意义。
输血原则。
(四)血液循环1.心肌细胞(主要是心室肌和窦房结细胞)的跨膜电位及其简要的形成机制。
2.心肌的生理特性：兴奋性、自律性、传导性和收缩性。
3.心脏的泵血功能：心动周期，心脏泵血的过程和机制，心音，心脏泵血功能的评定，影响心输出量的因素。
4.动脉血压的正常值，动脉血压的形成和影响因素。
5.静脉血压、中心静脉压及影响静脉回流的因素。
6.微循环、组织液和淋巴液的生成与回流。
7.心交感神经、心迷走神经和交感缩血管神经及其功能。
8.颈动脉突和主动脉弓压力感受性反射、心肺感受器反射和化学感受性反射。
暨南大学考研真题338生物化学硕士学位研究生入学考试试题(2019年-2103年)
2019年招收攻读硕士学位研究生入学考试试题
********************************************************************************************招生专业与代码：生物工程（专业学位）
考试科目名称及代码：338 生物化学
考生注意：所有答案必须写在答题纸（卷）上，写在本试题上一律不给分。
一、名词解释：（每题5分，共50分）
1.氨基酸等电点；
2.酶的别构调控；
3.酶活力单位；
4.辅酶；
5.氧化磷酸化；
6.TCA循环；
7.一碳单位；
8.密码子的简并性；
9.DNA半保留复制；
10.基因文库；
二、简答题：（每题10分，共50分）
1.蛋白质分子中N-末端和C-末端氨基酸残基的鉴定方法有哪些？
2.何为糖的异生作用及其主要过程？
3.简述DNA损伤修复的几种方式
4.线粒体中脂肪酸氧化反应的主要步骤有哪些？
5.简述蛋白质生物合成（翻译）的主要步骤
三、问答题：（每题25分，共50分）
1.糖酵解过程主要反应有哪些？及其产生的丙酮酸的去路如何？
2.蛋白质的纯化方法有哪些？并对其作用原理做简要说明。
考试科目：生物化学共 1 页，第 1 页。
生物化学入学考试初试大纲
《生物化学》入学考试初试大纲一、考试说明1．参考教材（1）王镜岩等，《生物化学教程》（第一版），高等教育出版社，2008.06 （2）张丽萍等，《生物化学简明教程》（第四版），高等教育出版社，2009.7 2．考试内容比例（1）题型比例名词解释：20%填空题：20%是非题：20%问答题：40%（2）内容比例静态生化部分约占60%，动态生化部分约占40%。
二、考试内容：（一）蛋白质化学1.蛋白质的生物学功能2.蛋白质的氨基酸组成(1)氨基酸的结构和分类(2)氨基酸的理化性质(3)氨基酸的分离3．肽和蛋白质的结构(1)肽键和酰胺平面(2)一些重要的活性肽，例如谷胱甘肽。
(3)蛋白质的一级结构和空间结构（构象）(4)蛋白质分子中的共价键与次级键3.蛋白质分子结构与功能的关系4.蛋白质的理化性质和蛋白质分离技术的原理（二）核酸的化学1.核酸的组成成分2.DNA的结构3.RNA的结构和功能4.核酸的性质（三）生物膜的结构和功能1.膜的化学组成2.膜的结构3.膜的功能（四）酶1.酶的分类2.酶的组成：酶的辅因子；单体酶、寡聚酶和多酶复合体3.酶的结构和功能的关系4.酶作用的专一性5.酶的作用机制6.酶促反应的速度和影响酶促反应速度的因素7.酶的活力和比活力。
（五）维生素和辅酶1.重点在水溶性维生素和辅酶的关系2.一些重要辅酶的生化功能（六）生物氧化1.呼吸链（电子传递链）和它的组成2.氧化磷酸化作用及其作用机制（七）糖代谢1.多糖的酶促降解2.糖的分解代谢：糖酵解途径；糖的有氧分解；乙醛酸循环；戊糖磷酸途径3.糖的合成代谢：蔗糖的合成；淀粉的合成；糖原的合成；糖的异生作用（八）脂类的代谢1.脂肪的分解代谢：甘油的氧化；脂肪酸的β－氧化；脂肪酸氧化的其它途径2.脂肪的合成代谢：脂肪酸的生物合成；脂肪的合成（九）氨基酸代谢1.氨基酸的一般代谢：脱氨基作用；转氨基作用；联合脱氨基作用；脱羧基作用；氨基酸分解产物的代谢2.氨基酸合成代谢概况：氨基酸合成途径的类型；氨基酸与一碳单位（十）核苷酸代谢1.嘌呤和嘧啶的分解2.核苷酸的生物合成：嘌呤核苷酸的从头合成；嘧啶核苷酸的合成（十一）核酸的生物合成1.DNA的生物合成①DNA的半保留复制和半不连续复制②原核细胞DNA的复制③反转录作用④聚合酶链式反应（PCR）2.RNA的生物合成（十二）蛋白质的生物合成1.遗传密码2.核糖体3.转移RNA的功能4.蛋白质生物合成的分子机制5.真核生物与原核生物蛋白质合成的差异（十三）物质代谢的相互联系和调节控制1.物质代谢的相互联系2.代谢的调节①酶水平的调节－酶活性的调节和基因表达的调节②酶在细胞内的集中存在与隔离分布③。
《生物化学》考试大纲
《生物化学》考试大纲一、考试科目生物化学二、适用专业生物技术三、考试内容第一章蛋白质化学. 了解蛋白质是生命活动的主要物质基础的含义。
. 掌握蛋白质的化学组成，元素组成的特点；组成蛋白质常见氨基酸的基本结构、性质及等电点的概念；掌握蛋白质一，二，三，四级结构及与功能的关系。
第二章酶. 掌握酶的化学本质，酶催化作用的特征。
. 了解酶促反应的机理，酶的活性中心，中间产物学说，诱导契合学说等基本概念。
理解酶活性单位的概念。
. 掌握酶促反应动力学的基本内容，温度、、酶浓度作用物浓度、抑制剂激活剂对酶促反应的影响。
理解米氏方程、米氏常数的意义。
第三章核酸的化学.了解核酸的分类及其生物学功能。
.掌握核酸的元素组成，核苷酸、核苷和碱基的基本概念及其结构。
.掌握多核苷酸中单核苷酸之间的连接方式。
掌握二级结构的双螺旋结构模型要点，碱基配对规律和生物学意义。
.了解的结构特点。
.掌握核酸的基本生物化学性质。
第四章生物氧化.掌握生物氧化的基本概念、特点与意义、电子传递链的组成、排列顺序和的生成、的生成。
. 熟悉胞浆中的进入线粒体基质以及线粒体基质中的进入呼吸链各成员的化学本质和作用特点、线粒体内膜结构特点及其与氧化磷酸化的关系和影响氧化磷酸化的主要因素及其作用。
.了解合酶的结构及功能、化学渗透假说。
第五章糖代谢．熟悉糖酵解的生物学意义，全部反应过程及其主要调控机制。
．掌握糖异生途径的生物学意义及主要步骤。
．掌握三羧酸循环的全部反应过程。
第六章脂类代谢．掌握饱和偶数碳脂肪酸β氧化反应原理及过程。
．掌握脂肪酸合成的反应原理及过程。
．了解脂肪代谢与糖代谢的关系。
第七章氨基酸代谢．熟悉氨基酸的脱氨基、转氨基和联合脱氨基反应原理及过程。
．理解鸟氨酸循环反应原理及过程。
第八章核苷酸代谢．了解核苷酸的降解，碱基分解主要过程。
．了解核苷酸生物合成的基本途径。
第九章中心法则概论．掌握遗传中心法则的基本内容。
．理解半保留复制本质及复制的过程。
《生物化学》考试大纲
《生物化学》考试大纲一、考试总体要求本课程主要掌握蛋白质、酶、核酸等生物大分子的结构、性质及功能；生物能量的产生及生物大分子前体的生物合成；遗传信息的储存、传递及表达等基本理论知识。
并且还要掌握生物化学分离、制备、分析、鉴定技术（比色、层析、电泳、离心等）的基本实验原理及操作技能。
二、考试内容（一）蛋白质、酶、核酸等生物大分子的结构、性质及功能（30%）1.蛋白质的生物学功能、蛋白质的分子组成、蛋白质的分子结构、蛋白质结构与功能的关系、蛋白质的理化性质及分离纯化、蛋白质一级结构测定简介2.核酸的分类、分布和生物学意义、核酸的化学组成、DNA的分子结构、RNA的结构与功能、核酸的理化性质、核酸酶的分类原则及作用特点、核酸的核苷酸序列测定基本原理3.酶的生物学功能、酶的化学本质、分子结构、酶促反应的特点及机理、酶促反应的动力学、调节酶、酶活性测定、酶的命名与分类原则、酶与医学的关系4.糖类的概念与分类，单糖的命名、结构、分类及理化性质，寡糖和多糖，糖蛋白、蛋白聚糖和细胞外基质5.脂质概念与分类，脂肪酸的定义、结构特点和表示方式等，单纯脂质类型及理化性质，复合脂质类型及理化性质，衍生脂质类型及理化性质6.维生素的定义、命名、分类及缺乏症发生原因，脂溶性维生素，水溶性维生素（二）物质代谢及其相互联系与调节控制（70%）1.糖的代谢：主要包括糖的生理功能，食物中糖的消化吸收概况，糖的无氧分解，糖的有氧氧化，磷酸戊糖途径概况，糖原合成、分解及糖异生，血糖及其调节2.脂类代谢：主要包括脂类的生理功能，脂类的消化吸收，甘油三酯的中间代谢，磷脂代谢，胆固醇代谢，血浆脂蛋白3.核苷酸代谢：主要包括嘌呤核苷酸代谢和嘧啶核苷酸代谢4.氨基酸代谢：主要包括蛋白质的生理功能、需要量及营养价值，蛋白质消化、吸收和腐败简介，氨基酸的一般代谢，氨的代谢，个别氨基酸的代谢5.生物氧化：主要包括生物氧化的概念、特点及物质氧化方式，线粒体氧化体系，非线粒体氧化体系类型、特点、组成及功能6.物质代谢的联系与调节：体内物质代谢特点，代谢途径间的相互联系，器官间代谢联系及区别，细胞水平的调节，激素的调节，整体调节，代谢调节障碍简介7.核酸的生物合成：DNA和RNA的生物合成，及基因工程原理8.蛋白质的生物合成：蛋白质生物合成体系，蛋白质生物合成过程，蛋白质合成后加工和输送和蛋白质生物合成的干扰和抑制9.基因表达与调控：基因表达的基本概念与原理，原核基因转录调节，真核基因转录调节三、试卷类型及比例1. 简答题：25 %2. 综合题：75 %四、考试形式及时间考试形式：笔试；考试时间：每年由教育部统一规定。
《生物化学》期末复习大纲
第一章1.生物化学是一门以生物体为对象、研究生命现象的化学本质的科学。
它也是研究生物体的化学组成与性质以及在生命过程中的化学变化的一门科学。
2.生物化学要研究构成生物机体各种物质得组成、结构、性质及生物学功能。
这部分内容称为静态生物化学（或有机生物化学）。
3.生物化学要研究生物体内各种物质的化学变化、与外界进行物质和能量交换的规律，即物质代谢与能量代谢，称为动态生物化学（或代谢生物化学）。
4.生物化学要研究重要生命物质的结构与功能的关系，以及环境对机体代谢的影响，从分子水平来阐明生命现象的机制和规律，称为功能生物化学（或机能生物化学）。
第二章1.糖的定义：多羟基醛、多羟基酮以及它们的缩聚物和衍生物。
2.根据能否水解和水解后的产物将糖类分为：单糖、寡糖、多糖。
3.糖的生物学功能：（1）能量物质——淀粉和糖原是重要的体内能源（2）碳源物质——提供碳原子或者碳骨架（3）结构组分——纤维素和细菌多糖是细胞壁组分（4）其他重要生物功能——复合糖类和寡糖具有重要生物功能，如作为信号识别的分子4.单糖的开链结构：将单糖的醛基或酮基写上方，碳原子依次往下，以距醛基（或酮基）最远的不对称碳原子为准，羟基在左为L-型，羟基在右为D-型5.单糖环式结构的构型：对Fischer式而言，凡半缩醛上的羟基与决定直链构型的羟基处于同侧为α型，处于不同侧为β型。
6.单糖环式结构的构型：Haworth式中环外碳原子在环平面上方的为D型，反之为L型；不论是D型还是L型，半缩醛羟基与环外碳原子是异侧的为α异头物，同侧的为β异头物。
7.在蔗糖中，葡萄糖和果糖的半缩醛羟基都参与成苷反应，故互为配基和糖基。
蔗糖没有还原性。
8.乳糖：还原性糖。
由一分子α-葡萄糖和一分子β-半乳糖缩合而成，单糖之间通过β(1→4)糖苷键连接。
9.麦芽糖：还原性糖。
麦芽糖由2分子的α葡萄糖通过α(1→4)糖苷键连接而成。
10.纤维二糖：还原性糖。
由2分子的葡萄糖通过β(1→4)糖苷键连接。
暨南大学712生物化学A2019年考研专业课真题试卷
招生专业与代码：
考试科目名称及代码：712 生物化学 A
考生注意：所有答案必须写在答题纸（卷）上，写在本试题上一膜的磷脂主要包括
和
。
7. 常用的基于抗原-抗体相互作用的生化分析方法有
和
等。
8. 蛋白质的双向电泳是根据蛋白质的
和
进行分离。
9. 酶的 Km 值与酶的
有关，而与酶的
无关。
10. 常见的蛋白质磷酸化位点有丝氨酸，
，和
。
11. 细胞色素 C 的等电点为 10，血红蛋白的等电点为 7.1，在 pH8.5 的溶液中它们
填空题：（每空 1 分，共 30 分）
1. 蛋白聚糖是
和
共价结合形成的复合物。
2. Benedict 反应用于糖尿病检测是利用单糖的
基，可以被氧化
成
基。
3. 细胞内常见的抗氧化酶有
和
等等。
4. 按脂质的生物学功能可把脂质分为贮存脂质，
与
。
5. 蛋白质在近紫外光区的吸光能力是因为含有
氨基酸，一般最大吸收
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2019 年招收攻读硕士学位研究生入学考试试题
考试科目：
共 2 页，第 2 页
分别会带
电荷和
电荷。
生物化学考试大纲纲要大纲.doc
《生物化学》考试大纲一、考试内容第一章蛋白质化学1.蛋白质在生命活动中的重要性2.蛋白质的元素组成3.氨基酸的结构、分类及其理化性质4.蛋白质的结构：一级结构：概念及维持键蛋白质的构象--- 构象的结构单元α-螺旋、β -折叠、β -转角、无规则卷曲，二级结构，三级结构，四级结构，维持构象的一些次级键超二级结构和结构域的概念5. 蛋白质的功能与性质的关系：一级结构与功能；构象与功能-- 变性作用，变构作用6.蛋白质的性质：等电点，胶体性质，蛋白质沉淀反应，紫外吸收性质重点掌握：必需氨基酸的种类、结构及三字母缩写蛋白质和氨基酸的两性解离和等电点蛋白质的基本结构层次及其维持力蛋白质的结构与功能之间的关系，变性、变构作用概念蛋白质沉淀的方法及其特点第二章核酸的化学1.核酸的组成与类别2.DNA 的结构与功能3.RNA 的结构与功能4.核酸的性质重点掌握：核酸的组成与类别DNA双螺旋结构学说要点及其生物学意义tRNA三叶草结构特点及其在机体内的重要功能核酸热变性特点，DNA的熔解温度（ Tm）概念及其影响因素第三章糖类的结构与功能1.糖类的概念、作用与分类2.单糖：链式结构；立体结构；环式结构；糖的构象；糖的分类；重要的单糖；单糖的重要衍生物；单糖的理化性质；3.寡糖：麦芽糖；乳糖；蔗糖；纤维二糖；棉籽糖；4.多糖：淀粉；糖原；纤维素；其它常见多糖化合物；重点掌握：单糖、寡糖和多糖的结构第四章脂类和生物膜1.脂类的分类2.构成生物膜的重要的磷脂第五章酶学1.酶的基本概念：生物催化剂，酶的作用特点，酶的组成分类等2.酶的命名和分类3.酶的活性部位和酶原激活4.酶的作用机制：降低反应活化能，中间产物学说，诱导锲合学说，使酶具高效催化活性的因素5.酶的分离提纯与活力测定6.酶促反应动力学重点掌握：酶的分类酶的化学本质、作用特点酶活性部位概念，酶原激活实质中间产物学说，诱导锲合学说，米氏常数与米氏方程酶促反应动力学中底物浓度、温度、pH、抑制剂对酶促反应速度的影响第六章维生素和辅酶1.脂溶性维生素： A、 D、E、 K2.水溶性维生素：维生素 C， B1， B2，PP，泛酸，叶酸，生物素，硫辛酸，B12重点掌握：水溶性维生素与辅酶（辅基）之间的关系，在酶促反应中的作用；常见维生素缺乏病与维生素之间的对应关系。
考研真题：广东暨南大学2019年[生物化学]考试真题
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考研真题：暨南大学2019年[生物化学A卷]考试真题一、填空题1.蛋白聚糖是和（）共价结合形成的复合物。
2.Benedict反应用于糖尿病检测是利用单糖的基，（）可以被氧化成基。
3.细胞内常见的抗氧化酶有（）和（）等等。
4.按脂质的生物学功能可把脂质分为贮存脂质，（）与（）。
5.蛋白质在近紫外光区的吸光能力是因为含有氨基酸，（）一般吸收峰在波长。
6.组成细胞膜的磷脂主要包括（）和（）。
7.常用的基于抗原-抗体相互作用的生化分析方法有（）和（）等。
8.蛋白质的双向电泳是根据蛋白质的（）和（）进行分离。
9.酶的Km值与酶的有关，而与酶的（）无关。
10.常见的蛋白质磷酸化位点有丝氨酸（）和（）。
11.细胞色素C的等电点为10，血红蛋白的等电点为7.1，在pH8.5的溶液中它们分别会带（）电荷和电荷。
12.常用的基于核酸分子杂交的生化技术有（）和（）等等。
13.维持DNA双螺旋结构的主要作用力是（）和（）。
14.高能磷酸化合物是指水解释放的能量大于的化合物，其中最重要的一个高能磷酸化合物是（），被称为能量代谢的通货。
15.三羧酸循环有4次脱氢反应，受氢体分别为（）和（）。
二、名词解释1.发夹结构2.分子伴侣3.核酶4.增色效应，增色位移5.酶原6.蛋白质家族7.生物膜的相变温度8.限制性内切酶9.同源重组10.自由基三、简答题1.简述血糖浓度如何维持相对稳定。
2.蛋白质常用的分离技术有哪些?举两例说明。
3.什么是定点突变?举例说明定点突变在研究基因功能中的应用。
4.简述原核DNA复制的起点的结构特点。
5.简述生物膜的结构以及影响膜的流动性的主要因素。
6.什么是ZDNA?简述ZDNA对基因表达的影响。
四、简述影响酶高效催化的因素和机理。
考研真题：暨南大学2019年[生物化学B卷]考试真题一、名词解释1.酶的化学修饰调节2.复制后修复3.肽键平面4.沉降系数5.亚基6.核酸的分子杂交7.脂肪酸ω-氧化8.氧化脱氨基作用9.Pribnow盒10.信号序列二、是非判断题1.麦芽糖是由葡萄糖与果糖构成的双糖。
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2019年硕士研究生入学考试《生物化学》考试大纲
考试代码:338
科目名称：生物化学
适用专业：生物工程（专业学位）
总分：150分
参考书目：王镜岩朱圣庚徐长法主编，《生物化学》，第三版上下册，高等教育出版社，2002年
考试题型：名词解释（50～60分），简答题（50～60分），问答题（30～50分）
考试内容：
一．氨基酸
蛋白质氨基酸的结构与分类，特殊氨基酸举例，两性解离与等电点，化学性质，光学性，氨基酸的纯化、生产与应用
二．蛋白质
1. 肽：概念、结构与性质，活性肽
2. 蛋白质的一级结构：氨基酸顺序的多样性，一级结构举例及简要表达式，胰岛素，一级结构的测序，一级结构在蛋白质结构中的作用，氨基酸序列与生物进化
3. 蛋白质的高级结构：酰胺平面及其特点，二级结构，超二级结构与结构域，三级结构与构象，维持三级结构的作用力，四级结构，球状与纤维状蛋白质
4. 蛋白质结构与功能：肌红蛋白、血红蛋白的结构与功能，变构效应，分子病，免疫系统（简介）与免疫球蛋白，肌球/动蛋白结构与功能，蛋白质的结构与功能的进化
5. 蛋白质分离纯化和表征：蛋白质的性质，变性与复性，聚合与沉淀，纯化方法，定性与定量，功能的研究
三．酶
1. 酶通论：酶的概念，酶催化特性，酶的分类与命名，专一性，酶活力及其测定，酶工程简介
2. 酶催化机理：活性中心，催化机理，活化能，催化作用举例，酶活性的调节
3. 酶催化反应动力学：反应速率，底物浓度对反应速率的影响，温度对反应速率的影响，pH对反应速率的影响，激活剂对反应速率的影响，抑制作用及抑制剂对反应速率的影响
四．维生素与辅酶
概念，脂溶性维生素，水溶性维生素，作为辅酶的金属离子
五．核酸
通论，结构及其构象特点，理化性质，生物功能，研究方法
六．新陈代谢
1. 总论：代谢的概念，分解与合成，代谢的特点，生物能学，能量代谢，ATP 与高能磷酸化合物，代谢调节的概念，研究方法
2. 糖酵解：过程，能量计算，调控，丙酮酸的去路
3. TCA循环：丙酮酸脱氢酶系催化的反应，TCA过程，能量计算，调控，TCA 的地位
4．生物氧化：概念，电子传递链，氧化磷酸化与底物磷酸化，ATP合成机制，葡萄糖彻底氧化形成ATP的数量计算，电子传递的抑制
5. 戊糖磷酸途径与乙醛酸途径：过程、特点与作用
6. 糖的异生作用：概念、过程及其特点
7. 糖原的分解与合成：磷酸解与水解，生物合成，糖原代谢的调控
8. 脂肪代谢：脂肪的水解，脂肪酸的氧化及能量计算，磷脂的代谢，脂肪酸代谢的调节，脂类的生物合成
9. 蛋白质降解与氨基酸代谢：蛋白质的降解，氨基酸分解代谢，氨基酸分解产物的去路，生糖与生酮氨基酸，一碳单位，氨基酸的合成与调节
10. 核酸的降解和核苷酸代谢：核酸、核苷酸的分解，核苷酸的合成
11. 各物质代谢的联系与调控
七．DNA的复制与修复
DNA复制的特点与规则，复制有关酶，复制过程，DNA的损伤、修复与突变八．RNA的生物合成
转录与翻译的概念，RNA聚合酶，生物合成，转录过程，转录后的加工，RNA 复制，逆转录
九．蛋白质的生物合成
密码子，遗传密码与mRNA，密码子的基本特性，核糖体的结构，多核糖体，tRNA 的作用与氨酰-tRNA合成酶，翻译的过程，翻译后的修饰，信号肽
十．代谢调控
代谢调控概述，代谢的调节水平，酶活性的调节，细胞水平调节，激素与神经系统调节，基因表达的调节。