生化简答题及论述题

简答题及论述题

1、请描述沃森和克里克在1953 年提出的DNA 双螺旋结构模型

1、两条反平行链，右手螺旋；碱基在链内侧，戊糖磷酸在外侧，碱基垂直于螺旋轴，碱基与糖垂直。10 个核苷酸形成一个螺旋，螺距 3.4nm。碱基互补配对，一个 A 对应一个T ，

一个G 对应一个 C 。

2、某些金属和非金属离子以及一些有机小分子对酶的结构和功能有何影响？

2、（1）通过结合底物为反应定向。

（2）通过可逆地改变金属离子的氧化态调节氧化还原反应。

（3）通过静电效应稳定或屏蔽负电荷。

（4）作为辅酶或者辅基起到电子或原子的传递作用。

3、使酶活力降低或丧失的可能因素有哪些？

3、（1）温度升高（2）酸碱变化（3）有机溶剂或重金属离子

4、试比较酶的变性与失活有什么异同

4、酶是由蛋白质组成的，所以具有蛋白质的性质。即在高温、过强的酸、碱环境下会发生组成或是结构的改变，这就是变性。由于组成或者结构改变，酶的功能也会受到破坏。酶的变性往往是不可逆的。当温度或者酸碱度达到一个程度时，酶的活性持续下降，当把条件恢复到初始状态时，酶活并没有恢复，这说明酶已失活。但是酶的结构或组成没有发生改变。在经过特殊处理后，酶活能够得到恢复。

5、试列举五种测定蛋白质分子量的方法

5、渗透压法、化学组成法、沉降分析法、凝胶过滤法、SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳法。

6、什么是蛋白质的二级结构？它主要有哪几种形式？

6、蛋白质主链的折叠产生由氢键维系的有规则的构象，成为蛋白质的二级结构。二级结构包括α螺旋、β折叠、β转角和β突起以及无规则卷曲。

7、什么是抗体？简述其结构特点（可用简图表示）

7、机体是在抗原物质刺激下，由 B 细胞分化成的浆细

胞所产生的、可与相应抗原发生特异性结合反应的免疫

球蛋白。

抗体是具有 4 条多肽链的对称结构，其中 2 条较

长、相对分子量较大的相同的重链（H 链）；2 条较

短、相对分子量较小的相同的轻链（L 链）。链间由

二硫键和非共价键联结形成一个由 4 条多肽链构成的单

体分子。

8、简述从蛋白质与氨基酸的混合物中分离和鉴定氨基

酸的方法

8、分配柱层析、纸层析、离子交换层析、薄层层析

等，具体见书151 到153 页。

9、什么是蛋白质的变性与复性？在变性过程中，往往会有哪些现象出现？

9、蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质变性。变性作用并不引起蛋白质一级结构的破坏，而是二级结构以上的高级结构的破坏。

如果变性条件剧烈持久，蛋白质的变性是不可逆的。如果变性条件不剧烈，这种变性作用是可逆的，说明蛋白质分子内部结构的变化不大。这时，如果除去变性因素，在适当条件下变性蛋白质可恢复其天然构象和生物活性，这种现象称为蛋白质的复性。

蛋白质变性时生物活性降低，理化性质发生改变，如溶解度降低而产生沉淀。因为有些原来在分子内部的疏水基团由于结构松散而暴露出来,分子的不对称性增加，因此粘度增加，扩散系数降低。蛋白质变性时次级键被破坏，分子结构松散，不能形成结晶，易被蛋白酶水解。

10、下图是具有别构效应的酶与非调节酶的动力学曲线，请指出曲线1、2 分别代表哪种酶，

并依据图中的数据说明什么是酶的别构效应以及别构效应是怎样对酶的反应速度进行调节和控制的。

10、（1）n=1，该酶为非别构酶，即符合米氏方程的酶；（2）n=4，是具有正协同效应的酶。别构效应见书413页，其调控机理见书419到420页。

11、DNA 作为遗传物质，其直接和间接的证据是什么？

11、直接证据：肺炎双球菌的转化实验和噬菌体侵染细菌的实验。

间接证据：（1）DNA 分布在染色体内,是染色体的主要成分,而染色体是直接与遗传有关的。（2）细胞核内DNA 的含量十分稳定,而且与染色体的数目存在着平行关系在同一种生物的细胞中,体细胞（二倍体）中DNA 的含量是生殖细胞（单倍体）中DNA 含量的 2 倍体细

胞中染色体的数量也正好是生殖细胞的 2 倍。（3）DNA 在代谢中较稳定,不受生物体的营养条件、年龄等因素的影响。（4）作用于DNA 的一些物理和化学因素,如紫外线、X 射线、氮芥等都可以引起生物体遗传特性的改变。

12、请简述酶的可逆抑制的几种类型及各自的特点

12、（1）竞争性抑制：抑制剂（I ）和底物（S）竞争酶的结合部位，从而影响了底物与酶的正常结合。因为酶的活性部位不能同时与底物和抑制剂结合，因而在底物和抑制剂之间产生竞争，形成一定的平衡关系。

（2）非竞争性抑制：底物和抑制剂同时与酶结合，两者没有竞争作用。酶与抑制剂结合

后，还可与底物结合：EI+S→ESI；酶与底物结合后，还可以与抑制剂结合：ES+I →ESI。

但是中间的三元复合物不能进一步分解为产物，导致酶活力降低。

（3）反竞争性抑制：酶只有与底物结合后，才能与抑制剂结合，即ES+I → ESI，ESI→P。

13、简述血红蛋白的结构，这种结构和它的功能有何关系？

13、人体内的血红蛋白由四个亚基构成，分别为两个α亚基和两个β亚基，在与人体环境相

似的电解质溶液中血红蛋白的四个亚基可以自动组装成α2β 2的形态。血红蛋白的每个亚基

由一条肽链和一个血红素分子构成，肽链在生理条件下会盘绕折叠成球形，把血红素分子抱在里面，这条肽链盘绕成的球形结构又被称为珠蛋白。血红素分子是一个具有卟啉结构的小分子，在卟啉分子中心，由卟啉中四个吡咯环上的氮原子与一个亚铁离子配位结合，珠蛋白肽链中第8 位的一个组氨酸残基中的吲哚侧链上的氮原子从卟啉分子平面的上方与亚铁离子配位结合，当血红蛋白不与氧结合的时候，有一个水分子从卟啉环下方与亚铁离子配位结合，而当血红蛋白载氧的时候，就由氧分子顶替水的位置。

14、对于下列反应：

（1）用稳态方程法推导出米氏方程（要求写出推导过程）

（2）如果此酶有两个底物S1 和S2，如何判断那个是该酶的最适底物？为什么？

14、（1）ES的生成速率d[ES]/dt=k 1（[E]-[ES]）·[S]

ES 的分解速率–d[ES]/dt=k 2[ES]+k 3[ES]

稳态下，ES的生成速率与分解速率相等，即k1（[E]-[ES]）·[S]= k 2[ES]+k 3[ES]

移项后，（[E]-[ES]）·[S]/[ES]=（k 2+k3）/k 1

用K m 表示k1k2k3三个常数的关系，即K m=（k 2+k 3）/k1

可得稳态时，[ES]=[E][S]/（K m+[S]）因为酶的反应速率v 与[ES]成正比，即v= k3 [ES] 将稳态方程带入此式得，v= k3 [E][S]/（K m+[S]）① 由于反应系统中[S]>>[E] ，当[S]很高时所有的酶都被底物饱和形成ES，即[E]=[ES] , 酶促反应到达最大速率v max

则，v max= k3 [ES]= k 3 [E]

带入①式得，v=v max[S]/ （K m+[S]）

（2）1/K m可以近似表示酶对底物亲和力的大小，1/K m越大，表示亲和力越大；反之亦然。显然，最适底物时酶的亲和力最大，K m 最小，所以K m 小的底物为最适底物。

16、试简述DNA 与RNA 二级结构的异同

16、DNA 的二级结构主要指双螺旋结构。包括A、B、Z 三种构型。前两者右手螺旋，后者