中南大学生物化学考研ch15酶特性和调控
生物化学中的酶调控机制
生物化学中的酶调控机制酶是生物体内的一类催化剂，具有提高化学反应速率、降低活化能等特点。
在生物体内，酶参与了许多重要的代谢途径，因此它们的活性需要受到调控，以维持正常的代谢水平。
酶的调控机制涉及了许多因素，包括基因调控、转录后修饰、孢霉素调控、抑制剂等，其中最为重要的是后者。
下面将对酶的调控机制进行详细介绍。
一、抑制剂调控抑制剂是一类化学物质，可以抑制酶的催化活性。
在生物体内，抑制剂的作用可分为竞争性抑制和非竞争性抑制两种。
竞争性抑制是指抑制剂与底物互相竞争结合活性中心，从而降低酶的催化作用。
非竞争性抑制是指抑制剂不与底物竞争结合，而是结合在酶的其他部位上，从而影响酶的构象，降低其催化活性。
抑制剂可以分为四类：竞争性抑制剂、非竞争性抑制剂、不可逆抑制剂和反式调节剂。
竞争性抑制剂的作用机理是通过与底物竞争结合酶的活性中心，降低酶催化的速率和效率。
例如，甲状腺素合成过程中的酪氨酸加氧酶就会受到碘离子的竞争性抑制。
碘离子与酶的活性中心结合，阻止了底物酪氨酸的结合，从而降低了酶的催化活性。
非竞争性抑制剂是指抑制剂不与底物竞争，而是结合在酶分子的其他部位上。
非竞争性抑制剂结合酶分子的特定部位会引起构象改变，从而影响酶的催化活性。
这种调控机制常见于代谢途径中的反馈抑制。
例如，异亮氨酸在合成过程中，苏氨酸通过非竞争性抑制作用，在酶的外侧结合，使酶构象发生改变，从而降低了酶的催化作用。
不可逆抑制剂是指抑制剂与酶结合后，不再与酶分离，从而形成永久性的抑制作用。
这种调控机制经常产生在毒性物质中。
例如，实验室中常用硝酸银作为环状核苷酸序列的植物病毒检测试剂，它可以与DNA中的鸟嘌呤结合形成永久性复合物，从而抑制DNA聚合酶的活性。
反式调节剂是指一种物质，与酶结合后改变酶的构象和催化特性，但与抑制剂不同的是，调节剂可以使酶的催化活性增强或者降低。
这种调控机制常见于代谢途径中的反馈激活。
例如，某些代谢途径中积累的底物，会通过反式调节作用激活之前被抑制的酶，从而加速代谢速率。
生物化学酶促反应动力学酶的作用机制和酶的调节讲课文档
初速度
产 酶促反应速度逐渐降低
物
0
时间
酶促反应的时间进展曲线
第十二页，共165页。
v 在其他因素不变的情况下，底物浓度对反应速度的 影响呈矩形双曲线关系。
V
反 应 初 速 度
0
底 物 浓 度 [S]
反应初速度随底物浓度变化曲线
第十三页，共165页。
V Vmax
[S] 当底物浓度较低时
反应速度与底物浓度成正比；反 应为一级反应。
活性部位基团）
第五十六页，共165页。
（1） 非专一性不可逆抑制剂
①重金属离子 Ag+ 、 Cu2+ 、 Hg2+ 、 Pb2+ 、 Fe3+
高浓度时可使酶蛋白变性失活； 低浓度时对酶活性产生抑制。
——通过加入EDTA解除
第五十七页，共165页。
②烷化剂（多为卤素化合物）
H2N-CH-COOH CH2 SH
单分子反应：A P
双分子反应：A+B P+Q
第四页，共165页。
• 单分子反应
v = kc
• 双分子反应
v = kc1c2 c 、c1、c2 ：反应物浓度（mol/l） k：比例常数/反应速率常数
第五页，共165页。
2.反应级数
能以v = kc表示，为一级反应； 能以v = kc1c2表示，则为二级反应； v 与反应物浓度无关，则为零级反应。
数。
[S]很大时， Vmax＝ k3[E] 。
k3表示当酶被底物饱和时，每秒钟每个酶分子转 换底物的分子数，
——又称为转换数、催化常数kcat kcat越大，酶的催化效率越高
第三十一页，共165页。
生物化学学习题酶的催化作用和调控机制
生物化学学习题酶的催化作用和调控机制酶是生物体内的一类特殊蛋白质，它在生物化学过程中起着催化和调控作用。
酶的催化作用和调控机制是生物化学学习中的重要内容。
本文将通过解答一些生物化学学习题，来探讨酶的催化作用和调控机制的原理和应用。
1. 什么是酶的催化作用？酶的催化作用是指酶作为催化剂，在生物化学反应中加速反应速率而本身不参与反应的过程。
酶能够降低活化能，使反应更容易发生。
酶与底物结合形成酶-底物复合物，通过调整底物分子的构象，提供合适的反应环境或为反应过程提供必要的功能基团，从而促进和加速生物化学反应。
2. 酶的催化过程中发生了哪些重要事件？酶的催化过程中，发生了以下几个重要事件：（1）底物与酶结合：酶通过底物识别位点与底物结合，形成酶-底物复合物。
（2）底物结构改变：酶可以通过改变底物分子的构象，使之更有利于反应发生。
（3）催化反应：酶通过提供功能基团、调节反应环境等方式催化底物的转化，包括底物的分解、合成、转移等。
（4）生成产物：反应发生后，产生新的物质，酶释放产物，恢复到催化循环中。
3. 酶的活性如何被调控？酶的活性可以通过多种方式被调控，包括：（1）温度：酶的活性随着温度的变化而变化。
适宜的温度范围内，酶的活性增加，但过高或过低的温度会使酶的活性降低甚至失活。
（2）pH值：酶对pH值也非常敏感，适宜的pH值范围内酶的活性最高，但过高或过低的pH值会影响酶的构象和功能基团的离子化状态，从而影响酶的活性。
（3）底物浓度：酶的活性受底物浓度调控。
在底物浓度适宜时，酶的催化作用展现最佳效果，但当底物浓度过高时，酶的活性可能受到抑制。
（4）辅因子：某些酶活性依赖于辅助因子的存在，例如金属离子、辅酶等。
这些辅因子能够与酶结合，形成活性辅因子-酶复合物，从而激活酶的催化作用。
4. 酶在生物体内的调控机制有哪些？酶在生物体内的调控机制有多种，包括：（1）底物浓度反馈抑制：当底物浓度过高时，产物可以通过反馈抑制的方式抑制酶的活性，从而保持底物的代谢平衡。
生物化学---酶催化作用的特点
一般称为结合部位。
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➢ 催化部位(Catalytic site): 酶分子中促使底物发生化 学变化的部位称为催化部 位。
通常将酶的结合部位和催 化部位总称为酶的活性部 位或活性中心。
结合部位决定酶的专一性， 催化部位决定酶所催化反
物四氢叶酸。
H
H2N
N NH H
N
N
CH2 NH H
OH H
COOH
CH2
O
CH2
C NH CH COOH
四氢叶酸的主要作用是作为一碳基团，如-CH3, -CH2-, -CHO 等的载体，参与多种生物合成过程。
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⑧ 维生素B12和B12辅酶 维生素B12又称为钴胺素。维生素B12分子中与
CHO
CH2NH2
HO
CH2 OH
H3C N
HO
CH2 OH
H3C N
维生素B6在体内经磷酸化作用转化为相应的磷酸脂，参 加代谢的主要的是磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺。磷酸吡哆 醛是氨基酸转氨作用、脱羧作用和消旋作用的辅酶。
HO H3C
CHO O
CH2 O P OH HO OH H3C
N
磷酸吡哆醛
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② 维生素B2和黄素辅酶 维生素B2又称核黄素，由核糖醇和6，7-二甲基异咯嗪
两部分组成。
缺乏时组织呼吸减弱，代谢强度降低。主要症状为口腔 发炎，舌炎、角膜炎、皮炎等。
OHOHOH O
CH2CHCHCHCH2OPOH
NN
OH
CH3
CO
请简述酶促反应的特点
请简述酶促反应的特点
酶促反应是生物化学反应中的重要组成部分，具有以下特点:
1. 高效性：酶促反应具有极高的催化效率，能够在短时间内显著提高反应速率，使得酶促反应在实际应用中具有广泛的应用价值。
2. 特异性：酶促反应具有高度的特异性，即酶只作用于特定结构的底物，生成一种特定结构的产物。
这种特异性是由于酶的构象和底物的结构相互匹配而产生的。
3. 可调节性：酶促反应具有可调节性，即可以通过改变反应条件，如温度、pH 值、催化剂等来调节反应速率和转化率。
这种可调节性使得酶促反应在实际应用中具有更多的选择和灵活性。
4. 不稳定性：酶促反应具有一定的不稳定性，即酶和底物之间的反应速率随着反应时间的推移而逐渐下降。
这种不稳定性是由于酶的结构和底物的结构发生变化而产生的。
综上所述，酶促反应具有高效性、特异性、可调节性和不稳定性等特点，这些特点使得酶促反应在实际应用中具有广泛的应用价值。
酶促反应的机制和调控
酶促反应的机制和调控酶促反应是指在生物体内，酶催化下进行的各种生化反应。
由于酶催化反应速度快、特异性高、温度、酸碱度范围宽，因此在生命活动中发挥了重要的作用。
本文将介绍酶促反应的机制和调控。
一、酶促反应的机制酶促反应的机制是酶与底物结合，酶促使底物转化成产物，并在反应完成后与产物解离。
酶促反应遵循米氏方程的动力学规律，即酶催化下反应速率随底物浓度的增加而增加，直到反应饱和。
酶是一种以氨基酸为基本组成单位的大分子，其结构可以分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
酶的活性部位通常位于酶的结构的一级、二级或三级结构上，一旦受到一些物理、化学或生物学上的外界因素的影响，就会导致其结构的改变，从而使其活性部位与底物分子结合，实现催化反应。
在酶催化下，底物分子进入酶分子的活性部位，与酶分子的氨基酸残基发生相互作用，从而形成底物-酶复合物，随后复合物发生化学反应，转化成产物-酶复合物。
反应完成后，产物从酶分子的活性部位中解离，酶分子重复地进行下一个反应。
酶促反应的反应速率依赖于温度、酸碱度、离子强度等环境因素的影响。
温度决定了反应速率的最大值，一般情况下，反应速率会随温度的升高而增加，但是当温度过高时，酶分子的结构会受到破坏，使酶的活性丧失，使反应速率降低。
酸碱度也会影响酶催化反应，过高或过低的酸碱度都会抑制酶的活性。
离子强度与温度、酸碱度一样，也会影响酶的催化活性，但是在不同的酶与底物组合中，其影响程度不同。
二、酶促反应的调控酶促反应的调控是指在生物体内，细胞对酶的活性和数量进行调节，以保证生命活动正常进行。
1. 酶的产生和代谢细胞通过调控转录和转导过程控制酶的合成，从而控制酶的量。
另外，生物体内还存在一种酶的降解作用——泛素依赖性蛋白酶（Ubiquitin-proteasome system），它能够将酶等蛋白质分解成小分子，从而维持细胞内的代谢平衡。
2. 酶的调控方式酶的活性可以通过非竞争性抑制、竞争性抑制、活性修饰等方式进行调控。
生物化学第五章酶
第二节 酶的命名和分类
1、习惯命名 2、国际系统命名法 3、国际系统分类法及酶的编号
1、习惯命名：
根据酶的底物命名：如：淀粉酶、蛋白酶； 根据酶所催化的反应性质命名：如：转氨酶； 综合上述两原则命名：如：乳酸脱氢酶； 上述命名加酶来源或酶的其它特点：胃蛋白酶、胰蛋白酶。
2、国际系统命名法
以酶所催化的整体反应为基础，规定每种酶的名称应当明 确标明酶的底物及催化反应的性质。如果一种酶催化两个底物 起反应，应在他们的系统名称中包括两种底物的名称，并以 “:”将他们隔开，若底物中有水可以略去不写。
（3）X-衍射直接探明活性中心。
1、活性中心的实质
活性中心即酶分子中在三维结构上相互靠近的 几个aa残基或其上的某些基团。 实例：胰凝乳蛋白酶
实验：酶蛋白经水解切去部分肽链后，残留部分仍有活性。 说明：参与催化反应的只是其中一小部分，即活性中心。
胰 凝 乳 蛋 白 酶 的 活 性 中 心
Ser
His 活性中心重要基团: His57 , Asp102 , Ser195
第五章 酶 (Enzyme)
主要内容：介绍酶的概念、作用特点 和分类、命名，讨论酶的结构特征和催化
功能以及酶专一性及高效催化的策略，进
而讨论影响酶作用的主要因素 。 对酶工程 和酶的应用作一般介绍。
思考题？
目
录
第一节 酶的概念及作用特点 第二节 酶的命名和分类 第三节 酶活力测定和分离纯化 第四节 酶催化作用的结构基础和高效催化的策略 第五节 酶促反应的动力学 第六节 重要的酶类及酶活性的调控 第七节 酶工程简介
习惯单位（U）:一定时间内将一定量的底物转化为产物所需 的酶量
国际单位（IU）：最适反应条件下（25℃），在1分钟内把
酶的基本性质实验——底物专一性、激活剂和抑制剂、最适温度
因此它们与Benedict试剂无呈色反应。
淀粉被淀粉酶水解，产物为葡萄糖；蔗糖被蔗糖酶水解，其产物为果糖和葡
萄糖，它们都为具有自由半缩醛羟基的还原糖，与Benedict试剂共热，即产生
红棕色Cu2O沉淀。本实验以此颜色反应观察淀粉酶、蔗糖酶对淀粉和蔗糖的水 解作用。
三、实验材料与试剂 1、实验材料 ⑴ 蔗糖酶液(样品Ⅳ）; ⑵ 新鲜唾液（含唾液淀粉酶）； 2、实验试剂 ⑴ 蔗糖酶液
在酶促反应过程中，酶的活性常受某些物质的影响，有些物质能使酶的 活性增加，称为激活剂；某些物质它们并不引起酶蛋白变性，但能使酶 分子上的某些必需基团（主要是指酶活性中心上的一些基团）发生变化， 因而引起酶活力下降，甚至丧失，致使酶反应速度降低，称为酶的抑制 剂。
酶的激活剂种类： 1、一些简单的无机离子，如Mg2+、Cl-等；
有些酶只有作用于底物的立体异构物中的一种，而对另一种则 全无作用。如酵母中的糖酶类只作用于D-型糖而不能作用于L-型 的糖。
本实验以唾液淀粉酶、蔗糖酶对淀粉、蔗糖水解反应的催化作用来观察 酶的专一性。采用Benedict试剂检测反应产物。
Benedict试剂是碱性硫酸铜溶液，具有一定的氧化能力，能与还原性糖
蒸馏水 Benedict试剂
记录观察结果
(ml) (ml)
3
2
2
2
摇匀，置沸水浴煮沸2～3min
注： ①检查目的：试剂是否有干扰因素存在。 ②也可对蔗糖酶液、唾液淀粉酶液进行检查是否也有干扰因素存在，请自己设计。
检查试剂
试管编号：
1
2
3
㈡淀粉酶的专一性 取三支试管，按下表操作：
试剂处理
试管编号
1
温度与酶活力的关系测定是选择一定的条件，把底物浓度、酶浓度、反应 时间、pH等固定在最适状态下，然后在一系列不同温度条件下，进行反应初 速度测定，以酶反应初速度对温度作图，可以得一个钟罩形的曲线，即为温 度—酶活性曲线，在某温度有一酶活力最大值，这个温度即为最适温度。
中南大学生命科学学院研究生院22年考试大纲
中南大学生命科学学院研究生院22年考试大纲一、考试形式与试卷结构1、试卷满分及考试时间本试卷满分为150分，考试时间为180分钟。
2、答题方式答题方式为闭卷、笔试。
试卷由试题和答题纸组成；答案必须写在答题纸相应的位置上。
3、试卷题型结构名词解释题、问答题、分析论述题。
二、考查目标（复习要求）全日制研究生入学考试《生物化学》科目考试的重点是要求了解和掌握生物大分子的结构、性质和功能等方面的基本知识及其研究方法。
理解把握物质代谢和能量转化。
理解把握从DNA到蛋白质的遗传信息传递，主要包括DNA的复制、RNA的合成、蛋白质的合成及细胞代谢调控等，并在此基础上能够理解各种生物分子的物质代谢和能量代谢的关系及其意义，能综合运用所学的知识分析问题和解决问题。
三、考查范围或考试内容概要第一章蛋白质学重点：氨基酸的分类及理化性质，蛋白质一级结构概念；蛋白质的性质。
稳定蛋白质空间结构的作用力，蛋白质的折叠，蛋白质的一级结构与空间构象的关系。
1、了解氨基酸的分类及理化性质，蛋白质一级结构概念。
2、掌握蛋白质的两性电离，胶体性质及其稳定因素；蛋白质的理化性质和影响因素。
3、理解蛋白质的高级结构、结构与功能关系，稳定蛋白质空间结构的作用力。
4、熟悉蛋白质的分离与鉴定。
第二章酶重点：酶催化反应的动力学（酶活性、比活力和转换数，Michaelis-Menten方程，米氏常数（Km）和最大反应速度（Vmax））。
1、了解酶的概念与一般性质，命名，辅酶和维生素的关系。
2、掌握酶催化反应的动力学，多底物酶促反应动力学。
3、掌握pH对酶促反应速度的影响，温度对酶促反应速度的影响。
6、理解酶的抑制作用，酶作用的机制、活性调节。
第三章核酸重点：核酸的组成，核苷酸的特性。
DNA的双螺旋结构、维持双螺旋结构稳定的作用力，DNA结构与功能的关系。
RNA的类型和一般结构特征及理化性质，DNA变性与复性。
1、掌握核酸的组成，核苷酸的紫外吸收特性，核苷酸的解离性质。
生物化学反应的调节和控制
生物化学反应的调节和控制生物化学反应是生命体系中的基本活动，它们作为分子转移、能量转换和信号传递的重要方式，构成了生物体内复杂的调控网络。
生物化学反应的调节和控制是细胞内平衡调节系统的核心，对于生命体系的正常运作、适应环境变化和应对外界压力具有至关重要的作用。
本文将对生物化学反应的调节和控制进行深入探讨。
1. 介绍生物体内具有多种生物化学反应，例如代谢物的合成、降解、能量转换和信号传递等。
这些反应严格受到调控和控制，以保持细胞内稳态和整个生命体系功能的正常表现。
生物化学反应的调节和控制主要由细胞内的信号传导、代谢调控和基因表达等因素来实现。
这些调节和控制作用于代谢物参与的酶、转运蛋白、受体、信使分子等分子机制水平，并通过复杂的细胞内网络来实现生物体的适应性调节和快速响应。
2. 反应的调节方式生物化学反应的调节方式根据所涉及的机制和功能区分为多个类型。
现简要介绍其中的几个：（1）物质竞争调节：某些化合物通过与代谢物竞争结合酶活性位点而影响酶的催化效率，如抑制剂、激活剂等。
（2）共价调节：以化学键的形式直接影响酶分子的活性和构象变化，如磷酸化、乙酰化、甲基化等。
（3）反馈调节：反应产物或中间产物在反应过程中反馈到之前的步骤来抑制或激活反应，如抑制剂、激活剂等。
（4）信号传导调节：通过细胞膜、受体分子、信使分子等信号分子的传递来调节反应的进行，如激素、神经递质、离子等。
（5）基因调控：调节反应进行的物质和环境因素通过调节基因表达来产生效应，如转录因子和miRNA的作用。
3. 反应的控制方式生物化学反应的控制方式可以是短暂或持久的。
短暂控制通常采用即时激活或抑制酶的方式，以提供快速响应反应的可能性。
持久控制可以通过基因表达的改变来实现较长期激活或抑制反应。
生物化学反应的控制方式可以通过此种方式来实现不同层次、时间尺度和形式的反应调控，以适应不同的生理或环境需求。
4. 控制系统分析调控反应的复杂网络构架使得分析其结构、特征和影响更为复杂。
生物化学中的酶催化反应
生物化学中的酶催化反应酶是生物体内催化反应的一种特殊蛋白质，它能够降低化学反应的活化能，促进生物体内的各种代谢过程。
酶是由氨基酸残基组成的复杂有序结构，在酶催化反应中发挥着至关重要的作用。
本文将通过介绍酶的基本特性、催化机制以及应用等方面，详细阐述生物化学中的酶催化反应。
Ⅰ. 酶的基本特性酶是一种生物催化剂，具备以下基本特性：1. 高效催化：酶能以非常高的催化效率加速化学反应，通常可以将反应速率提高10^12倍以上。
2. 高度专一性：酶对于底物的选择性极高，能够对特定的底物分子进行识别和结合，从而实现特异性催化。
3. 温和条件：酶在相对温和的条件下起作用，典型的反应温度为37摄氏度。
4. 可逆反应：酶催化的反应通常是可逆的，酶既能促进正向反应向前进行，也能促进反向反应。
Ⅱ. 酶催化反应的机制酶催化反应基于亚基的特殊结构和催化机制来实现。
常见的酶催化机制包括：1. 底物定位：酶能够通过亲合作用和电荷作用力将底物分子定位于特定催化位点上，从而提高反应的速率。
2. 底物转变：酶通过其活性位点的特殊结构和侧链来改变底物的构象，使其更易发生反应。
例如，酶通常会将底物分子进行拉伸、旋转、逆时针等转变，帮助底物分子形成更稳定的中间体。
3. 催化剂作用：酶通过活性位点上的催化残基，如酸性、碱性和催化核等，引发化学反应的主要步骤，降低反应所需的活化能。
4. 产物释放：酶通过改变活性位点的构象和环境条件，促进产物从活性位点被释放出来，使反应进一步推进。
Ⅲ. 酶催化反应的应用酶催化反应在生物化学领域有着广泛的应用，涵盖了许多重要的生物过程，如代谢途径、DNA复制和细胞信号传导等。
以下是酶催化反应的一些常见应用：1. 生物燃料电池：酶催化反应可用于生物燃料电池中的电子传递和催化氢氧化物。
这种独特的催化方式在清洁能源开发和利用中具有重要价值。
2. 药物研发：通过研究酶的结构和催化机制，可以设计出针对特定酶的抑制剂和激活剂，用于药物的开发和治疗研究。
生物化学中的酶催化机理和反应调节
生物化学中的酶催化机理和反应调节生物化学是研究生命体系中各种化学反应的科学，其中重要的一部分就是酶催化机理和反应调节。
酶是一种催化剂，能够加速化学反应的速率，而且是高度选择性的，只作用于特定的底物分子。
酶催化机理的探究历史可以追溯到19世纪末，后来发现酶是种蛋白质，酶的催化反应具有活性位点，并且与底物特异性相关。
酶的运转机理是很复杂的，但一般可以分为酶的底物结合、酶催化底物转化、产品的释放三个方面。
酶与底物结合的过程可以通过酶底物复合物能量来描述，ΔG反映的是酶底物复合物的稳定程度。
当ΔG<0时，说明反应向前进行，能够释放自由能，反之，如果ΔG>0，则说明反应不利于放能反应。
酶与底物结合形成的酶底物复合物会经历过渡态，然后变成反应物中间体，最后输出产物。
酶的催化底物转化过程是多种因素相互作用的结果，其中最重要的因素是亲合力和底物取向。
酶的亲合力强，底物容易结合，因此可以有效地提高反应速率。
底物的取向是酶催化过程中的关键因素之一，因为酶只能作用于特定的底物分子，因此底物的取向也会影响酶与底物的结合程度。
此外，科学家们还研究了许多不同类型的酶，如氧化酶、羧化酶、水解酶等，它们的催化机理也不会完全相同。
反应调节是指在反应过程中调节反应速率的过程，常见的为反馈抑制和激活。
反馈抑制是指高浓度的产物能够抑制酶催化反应的速率，而激活则是指诸如激素、离子等会增强酶的活性。
我们可以以糖元代谢途径为例，这是一套复杂的反应过程，其中磷酸果糖激酶就是一个被调节的酶，如果磷酸果糖浓度过高，就会导致反馈抑制，从而降低底物的反应速率，这也是人体内糖分代谢调节的一种常见方式。
总的来说，生物化学的酶催化机理和反应调节是一个极为复杂的过程，涉及多个因素相互作用的结果。
在未来的研究中，我们需要更深入地探究酶催化反应的机理，加深我们对生命体系内化学反应的理解。
生物化学反应的调控机制
生物化学反应的调控机制生物化学反应是生命体中最基本的运作方式，涉及到无数种元素、分子和化合物的相互作用和转化。
这些反应既可以是基础的代谢过程，也可以是涉及到感官、调节、免疫等高阶功能的关键事件。
为了适应不同的内外环境条件，生物体需要通过各种调控机制来精确地控制这些反应的速度和方向。
这篇文章将介绍生物化学反应的调控机制，以及在生命体中扮演重要角色的分子。
1. 反应速率的控制化学反应的速率是指反应物成分转变为产物的速度，在生物体内这些反应的速度需要进行精确的调控，以维持生命体的内部稳定环境。
一个化学反应的速率受到诸如温度、浓度、物种等外部条件的影响，同时，许多反应会通过酶来加速或抑制其速率。
酶是一种可以促进化学反应的生物大分子，它们针对特定的反应物而具有高度特异性。
酶可以通过两种机制来控制反应速率：活性调节和反馈抑制。
活性调节指的是一些调节蛋白结构的改变，从而可以改变酶活性的调控方式。
例如，一些蛋白激酶会通过磷酸化调控靶蛋白的活性。
另外，一些细胞外因子如激素、炎症因子等可以通过激活或抑制这些酶来影响代谢反应速率。
一些生物体还可以通过调整酶在细胞内的定位和分布，从而实现对某些反应的调控。
反馈抑制是另外一种常见的活性调节机制，其基本原理是通过产物抑制反应酶的活性。
这是一个非常重要的调控机制，可以同时避免出现过多产物，并且可以在需要的时候迅速停止反应。
例如，胆甾醇合成酶（HMG-CoA还原酶）是胆甾醇（一种胆汁酸成分）合成的关键酶，它通过胆甾醇对其自身的活性进行抑制，并且对其他酶也起到了抑制作用。
2. 基因转录与后转录调控生物体还可以通过调节基因的表达来控制代谢反应的速率和种类。
在这一过程中，转录因子是一个非常重要的类别，它们是可以调控基因转录的蛋白。
转录因子和DNA上的特定结合位点相互作用，从而可以激活或抑制下游基因的表达。
这一过程中还涉及到许多复杂的核蛋白质修饰，如乙酰化、细胞色素还原酶、甲基化等，它们可以改变DNA的结构和平面图，从而影响基因表达。
简述酶促反应特点
简述酶促反应特点《简述酶促反应特点：生物界的神奇小助手》嘿呀！今天咱来唠唠这酶促反应的特点，可别小看了这些特点，它们那可是相当有意思呢！酶促反应有个特点叫高效性，就像个超级加速小火箭！平时咱们自己做个啥事儿都得慢吞吞的，但酶可不一样，它一出手，反应那叫一个迅速。
比如说咱们吃东西，要是没有那些分解食物的酶高效工作，那咱得吃到啥时候才能把那些食物变成身体能利用的东西呀！酶就像是一群小精灵，快速地帮助我们完成各种复杂的化学反应，让一切都变得顺顺利利的。
还有专一性呢！酶这个家伙呀，可挑剔了，就像个痴情的恋人，只对特定的家伙感兴趣。
一种酶基本上就只和特定的一种或者一类反应物打交道。
这多专一啊！它不会三心二意地到处乱掺和，而是一心一意地完成自己的任务，所以每个反应都能进行得有条不紊。
想象一下，如果酶不专一，那岂不是乱套啦，这个反应还没完成呢，它又跑去干别的了，那我们的身体不就乱成一锅粥啦！再来看看酶促反应的温和性。
你想想，化学反应有时候挺恐怖的，又是高温又是高压，还可能产生危险。
可酶促反应不一样哦，它就在我们身体里温温柔柔地进行着。
就好像一个温柔的小天使，悄悄地在我们身体里做好事，不吵不闹，也不搞出啥大动静。
我们的身体就是它的小天堂，它在里面和谐地工作着，维持着我们的生命活动。
调节性也是酶促反应的重要特点哟！酶就像是个调皮又聪明的孩子，可以根据我们身体的需要随时调整自己的工作状态。
身体需要它多干点活的时候，它就加把劲；身体不需要那么多的时候，它就悠着点。
这多机灵呀！如果酶没有这个调节能力，那我们身体的新陈代谢还不得乱套啦。
总的来说，酶促反应就像是生物界的神奇小助手，靠着高效性、专一性、温和性、调节性这些特点，默默地为我们的身体服务。
没有酶，我们的生活可就没这么轻松啦！所以呀，下次当你享受着美食，感受着身体的活力时，别忘了感谢一下这些小小的酶呀！它们可是在背后默默付出了很多呢！哈哈，酶促反应，神奇吧！。
酶促反应和代谢调控的分子机制
酶促反应和代谢调控的分子机制酶是一种生物催化剂，它能够在生物体内加速体内代谢过程中的各种反应，进而维持生命的正常运转。
酶的存在可以让化学反应在体内减少时间和能量的消耗，从而增加生命体的生存能力。
现在越来越多的研究表明，代谢调控与体内酶的活性直接相关，而酶活性的调节则主要受到体内的能量、调节因子和信号通路等的影响。
接下来本文将从分子机制的角度来探讨酶促反应与代谢调控的相关问题。
1. 酶催化的基本原理酶催化的基本原理是通过提供一种特定的环境，使反应物能够以更低的能量障碍（活化能）转化为产物。
这种环境是由酶的活性位点所提供的，这种位点能够与反应物中的特定官能团相互作用，形成一个能量更低的过渡态，从而促使反应的进行。
由于酶催化后反应中产生的过渡态比没有酶存在时更低，因此反应速度就会变得更快。
此外，酶还可以调节反应的方向和速率，从而保证生命代谢的正常进行。
2. 代谢调控与酶活性调节酶活性的调节是生物体内代谢调控的重要手段。
酶活性的改变不仅可以影响某一反应的速率，还可在代谢通路的分支处选择性地推动某个分支通路的运行，从而对整个代谢过程进行调控。
下面将从酶催化机制的角度探讨代谢调控与酶活性的相关问题。
2.1 酶活性的影响因素体内酶活性的调节受到许多因素的影响，常见因素有温度、酸碱度、金属离子、底物浓度和酶的调节因子等。
这些影响因素可以通过直接或间接地改变酶的构象来影响酶的催化活性，因此对生物体内代谢过程进行调节。
2.2 酶调节因子的作用酶调节因子是一种调节酶活性的物质，通常分为激活因子和抑制因子两种。
激活因子能够促进酶的催化活性，加速反应速率；抑制因子则能够降低酶的催化活性，减缓反应速率。
这些因子的作用可以通过直接结合到酶的活性位点上来实现。
2.3 酶底物浓度的作用酶底物浓度对酶活性的影响可以通过中和酶上的底物或与其竞争，使底物无法结合到酶的活性位点，从而减少反应的速率。
此外，酶底物的浓度也能够诱导酶的表达，对某些酶进行诱导和抑制，从而调节代谢过程。
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(a) H3N+
Gly Arg Ala Ser Phe Gly Asn Lys Trp Glu Val COOTrypsin
H
Glyc ine 甘氨酸
COO-
CH
CH2OH Serine 丝氨酸
+H3N
COOCH CH2
+H3N
COOCH CH2
COO+H3N C H
COO+H3N C H
CH
CHOH
H3C CH3
CH3Valine 颉氨酸源自Threonine 苏氨酸
NH3+
COO-
CH
CH2 C CH
NH
Phenylalanine 苯丙氨酸
Control of enzyme action Control of enzyme amount 酶量的控制 Control of enzyme activity 酶活性的控制
Enzyme specificity
Specificity is the result of molecular recognition
Shape of the substrate and the active site of the enzyme are rigid and fixed, they fit together like a key into its lock
Induced-fit model 诱导-契合模型
Founder: Daniel E., Koshland Jr., 1958 Principle
Typical example
Serine proteases
Trypsin胰蛋白酶: cleaves C-terminal side of basic amino acid residues (Arg, Lys)
Chymotrypsin 胰凝乳蛋白酶: cleaves C-terminal side of aromatic amino acid residues (Phe, Trp, Tyr)
The “lock and key” hypothesis The “induced fit” hypothesis
There are two models of binding of a substrate to an enzyme
Lock-and-key model 锁和钥匙模型
Founder: Emil Fisher, 1894 Principle
COO-
CH (CH2)4 NH3+
Carbamidine
NH2
Lysine 赖氨酸
Trp, Tyr, Phe
O OC
GlySer
COO+H3N C H
CH3 Alanine 丙氨酸 Gly, Ala
VaTl hr
Asp
COONH3+ C H
CH2 COO-
Aspartate 天冬氨酸
COO+H3N C H +H3N
of specificity among the serine proteases trypsin, chymotrypsin and elastase. 请比较丝氨酸胰蛋白 酶、胰凝乳蛋白酶、弹性蛋白酶在特异性机制的区 别
+H3N
Arginie 精氨酸
COO-
CH (CH2)3
+H3N
NH C NH2+
H3N+ Gly Arg COO- + H3N+ Ala Ser Phe Gly Asn Lys COO+ H3N+ Trp Glu Val COO-
(b) H3N+
Gly Arg Ala Ser Phe Gly Asn Lys Trp Glu Val COOChymotrypsin
H3N+
Gly Arg Ala
The induced fit model (ex. of hexokinase)
Before glucose binding
After glucose binding
Substrate is highly specific to its enzyme
The specificity between enzyme and its substrate depends on the properties and spatial arrangement of the amino acid residues forming the active site of an enzyme
OH
Tyrosine 酪氨酸
Tryptophan 色氨酸
Control of enzyme action
Control of enzyme amount
Binding of substrate induces a conformational change in the active site of enzyme.
Enzyme may distort the substrate, forcing it into a conformation similar to that of the transition state.
Biochemistry
For Speciality of Biotechnology or Bioengineering at CSU Mr. XIA Jinlan
Contents
Enzyme specificity (self-study) 酶的特异 性(自学) The “lock and key” hypothesis 锁钥假设 The “induced fit” hypothesis 诱导契合假设
Ser Phe COO-
+ H3N+
Gly Asn Lys Trp COO-
+ H3N+ Glu Val COO-
(c)
Gly Arg
Ala Ser Phe Gly Asn Lys
Gly Arg Ala Ser Phe
Gly Asn Lys Trp
Trp Glu Val Glu Val
Question: Please compare the difference in mechanism