部分蛋白质的分子结构及功能PPT课件
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第三部分 蛋白质的组成及分子结构
1
蛋白质的生物学功能
1. 作为生物催化剂 (酶) 2. 代谢调节作用 3. 免疫保护作用 4. 物质的转运和存储 5. 运动与支持作用 6. 参与细胞间信息传递
2
蛋白质的分类
1. 根据蛋白质组成成分，可分为： • 单纯蛋白质
不含有非蛋白质部分，水解后的最终产物只有氨基酸。 • 结合蛋白质
27
限制性内切酶 BamHI 中的二级结构
由单纯蛋白和辅基 (无机离子或有机化合物) 结合而成的 蛋白质。
2. 根据蛋白质形状，可分为： • 纤维状蛋白质 • 球状蛋白质
3
结合蛋白质及其辅基
分类
脂蛋白 糖蛋白 核蛋白 磷蛋白 血红素蛋白 黄素蛋白 金属蛋白
辅基
脂类 糖基或糖链 核酸 磷酸基团 血红素 (铁卟啉) 黄素核苷酸 (FAD、FMN) 铁 锌 钙 锰 铜
天然蛋白质中氨基酸都 为 L-型。
L-构型
D-构型
7
2. 分类
(1) 按 R 基团在中性溶液中的极性和解离状态分类：
非极性疏水性氨基酸 极性中性氨基酸 酸性氨基酸 碱性氨基酸
(2) 中性氨基酸按 R 基团的结构不同分为：
脂肪族氨基酸 芳香族氨基酸 羟基氨基酸
含硫
24
-折叠 (顺向平行)
-螺旋 (右手螺旋)
-折叠 (反向平行)
25
-转角：多肽链中肽段出现 180 回折时的结构。
-转角多由 4 个氨 基酸残基组成，第 1 个氨基酸的羰基 氧与第 4 个氨基酸 残基的氨基氢形成 氢键。
26
无规卷曲： 没有确定规律性的那部分肽链结构。
反向平行 -折叠 无规卷曲
21
Edman 降解法
22
PITC
23
二、蛋白质的空间结构
(一) 蛋白质的二级结构 (secondary structure)
指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该 段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸 残基侧链的构象。
维系二级结构的主要化学键：氢键
二级结构的主要形式： • -螺旋 (-helix) • -折叠 (-pleated sheet) • -转角 (-turn) • 无规卷曲 (random coil)
Trp W
酪氨酸
Tyrosine
Tyr Y
甲硫氨酸
Methionine
Met M
苏氨酸
Threonine
Thr T
谷氨酰胺
Glutamine
Gln Q
天冬酰胺
Asparagine
Asn N
赖氨酸
Lysine
Lys K
精氨酸
Arginine
Arg R
组氨酸
Histidine
His H
天冬氨酸
Aspartic Acid Asp D
13
二、氨基酸在蛋白质中的连接方式 肽键
肽键是由一个氨基酸的 -羧 基与另一个氨基酸的 -氨基 脱水缩合形成的化学键
14
15
两个半胱氨酸的 -SH 基脱氢生成二硫键 (-S-S-)
肽链的书写：一般从 N 端向 C 端书写，N 端在左侧， C 端在右侧。
16
第二节 蛋白质的分子结构
17
一级结构 二级结构
19
人胰岛素的一级结构
胰岛素由 A、B 两条多肽链组成，A 有一个链内二硫键，A 与 B
之间有两个链间二硫键。由于两条链之间由共价键相连接，所以
胰岛素没有四级结构。
20
(二) 多肽链的氨基酸序列分析 1. Edman 降解法分析多肽链的N 端氨基酸序列 2. 质谱法分析多肽链的氨基酸序列
用蛋白水解酶水解多肽链成小片段； 测定小片段的序列； 拼出完整的多肽链序列。
谷氨酸
Glutamic acid Glu E
9
(二) 氨基酸的理化性质
1. 氨基酸的两性解离 (amphoteric dissociation) 与等电点 (isoelectric point) • 氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸 碱度。 • 等电点 (isoelectric point, pI)
1. 结构
(1) 与羧基相邻的 -碳原 子上都有一个氨基，因而 称为 -氨基酸；生物体内 构成蛋白质的 20 种氨基 酸均为 -氨基酸。
COOH
H2N CH R
-碳原子 (C ) R 基团
C 的基本结构
6
(2) 除甘氨酸外，其他氨 基酸分子中的 -碳原子 为不对称碳原子，使氨 基酸具有旋光性。每一 种氨基酸具有 D-型和 L型两种立体异构体。
举例
血浆脂蛋白 (VLDL、LDL、HDL等) 胶原蛋白、纤连蛋白等 核糖体 酪蛋白 (casein) 血红蛋白、细胞色素 c 琥珀酸脱氢酶 铁蛋白 乙醇脱氢酶 钙调蛋白 丙酮酸羧化酶 细胞色素氧化酶
4
第一节 蛋白质的基本组成单位及其
连接方式
5
一、蛋白质的基本组成单位 — 氨基酸
(一) 氨基酸的结构与分类
在某一 pH 的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的 趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液 的 pH 值称为该氨基酸的等电点。
10
11
2. 氨基酸的紫外吸收和呈色反应
色氨酸与酪氨酸在接 近 280 nm 波长处有吸 收峰，且与其含量呈 正比，可用于蛋白质 的定量分析。
三种芳香族氨基酸的紫外吸收光谱
12
茚三酮反应 (Ninhydrin reaction)
O
OHR CC HOOH
+
OH N 2H O
O
H + R C H O + N H 3 + C O 2
OH O
茚三酮
氨基酸
茚三酮
醛
(还原型)
O
H
2
+ N H 3
OH
O
O
O
N
O
O
茚三酮 (还原型)
蓝色或紫色化合物
蓝紫色化合物的最大吸收峰在 570 nm 处， 茚三酮反应为氨基酸定量分析方法。
高级结构或空间构象
三级结构
四级结构
18
一、蛋白质的一级结构
(一) 蛋白质一级结构的概念 蛋白质的一级结构是指蛋白质分子中，从 N 端到 C
端的氨基酸排列顺序。 形成一级结构的化学键：肽键
胰岛素的一级结构： A 链由 21 个氨基酸残基组成，B 链由 30 个氨基酸残
基组成，A 链含一个链内二硫键， A 链与 B 链之间有二 个二硫键
Glycine
Gly G
丙氨酸
Alanine
Ala A
缬氨酸
Valine
Val V
亮氨酸
Leucine
Leu L
异亮氨酸
Isoleucine
Ile
I
苯丙氨酸
Phenylalanine Phe F
脯氨酸
Proline
Pro P
半胱氨酸
Cysteine
Cys C
丝氨酸
Serine
Ser S
色氨酸
Tryptophan
1
蛋白质的生物学功能
1. 作为生物催化剂 (酶) 2. 代谢调节作用 3. 免疫保护作用 4. 物质的转运和存储 5. 运动与支持作用 6. 参与细胞间信息传递
2
蛋白质的分类
1. 根据蛋白质组成成分，可分为： • 单纯蛋白质
不含有非蛋白质部分，水解后的最终产物只有氨基酸。 • 结合蛋白质
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限制性内切酶 BamHI 中的二级结构
由单纯蛋白和辅基 (无机离子或有机化合物) 结合而成的 蛋白质。
2. 根据蛋白质形状，可分为： • 纤维状蛋白质 • 球状蛋白质
3
结合蛋白质及其辅基
分类
脂蛋白 糖蛋白 核蛋白 磷蛋白 血红素蛋白 黄素蛋白 金属蛋白
辅基
脂类 糖基或糖链 核酸 磷酸基团 血红素 (铁卟啉) 黄素核苷酸 (FAD、FMN) 铁 锌 钙 锰 铜
天然蛋白质中氨基酸都 为 L-型。
L-构型
D-构型
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2. 分类
(1) 按 R 基团在中性溶液中的极性和解离状态分类：
非极性疏水性氨基酸 极性中性氨基酸 酸性氨基酸 碱性氨基酸
(2) 中性氨基酸按 R 基团的结构不同分为：
脂肪族氨基酸 芳香族氨基酸 羟基氨基酸
含硫
24
-折叠 (顺向平行)
-螺旋 (右手螺旋)
-折叠 (反向平行)
25
-转角：多肽链中肽段出现 180 回折时的结构。
-转角多由 4 个氨 基酸残基组成，第 1 个氨基酸的羰基 氧与第 4 个氨基酸 残基的氨基氢形成 氢键。
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无规卷曲： 没有确定规律性的那部分肽链结构。
反向平行 -折叠 无规卷曲
21
Edman 降解法
22
PITC
23
二、蛋白质的空间结构
(一) 蛋白质的二级结构 (secondary structure)
指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该 段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸 残基侧链的构象。
维系二级结构的主要化学键：氢键
二级结构的主要形式： • -螺旋 (-helix) • -折叠 (-pleated sheet) • -转角 (-turn) • 无规卷曲 (random coil)
Trp W
酪氨酸
Tyrosine
Tyr Y
甲硫氨酸
Methionine
Met M
苏氨酸
Threonine
Thr T
谷氨酰胺
Glutamine
Gln Q
天冬酰胺
Asparagine
Asn N
赖氨酸
Lysine
Lys K
精氨酸
Arginine
Arg R
组氨酸
Histidine
His H
天冬氨酸
Aspartic Acid Asp D
13
二、氨基酸在蛋白质中的连接方式 肽键
肽键是由一个氨基酸的 -羧 基与另一个氨基酸的 -氨基 脱水缩合形成的化学键
14
15
两个半胱氨酸的 -SH 基脱氢生成二硫键 (-S-S-)
肽链的书写：一般从 N 端向 C 端书写，N 端在左侧， C 端在右侧。
16
第二节 蛋白质的分子结构
17
一级结构 二级结构
19
人胰岛素的一级结构
胰岛素由 A、B 两条多肽链组成，A 有一个链内二硫键，A 与 B
之间有两个链间二硫键。由于两条链之间由共价键相连接，所以
胰岛素没有四级结构。
20
(二) 多肽链的氨基酸序列分析 1. Edman 降解法分析多肽链的N 端氨基酸序列 2. 质谱法分析多肽链的氨基酸序列
用蛋白水解酶水解多肽链成小片段； 测定小片段的序列； 拼出完整的多肽链序列。
谷氨酸
Glutamic acid Glu E
9
(二) 氨基酸的理化性质
1. 氨基酸的两性解离 (amphoteric dissociation) 与等电点 (isoelectric point) • 氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸 碱度。 • 等电点 (isoelectric point, pI)
1. 结构
(1) 与羧基相邻的 -碳原 子上都有一个氨基，因而 称为 -氨基酸；生物体内 构成蛋白质的 20 种氨基 酸均为 -氨基酸。
COOH
H2N CH R
-碳原子 (C ) R 基团
C 的基本结构
6
(2) 除甘氨酸外，其他氨 基酸分子中的 -碳原子 为不对称碳原子，使氨 基酸具有旋光性。每一 种氨基酸具有 D-型和 L型两种立体异构体。
举例
血浆脂蛋白 (VLDL、LDL、HDL等) 胶原蛋白、纤连蛋白等 核糖体 酪蛋白 (casein) 血红蛋白、细胞色素 c 琥珀酸脱氢酶 铁蛋白 乙醇脱氢酶 钙调蛋白 丙酮酸羧化酶 细胞色素氧化酶
4
第一节 蛋白质的基本组成单位及其
连接方式
5
一、蛋白质的基本组成单位 — 氨基酸
(一) 氨基酸的结构与分类
在某一 pH 的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的 趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液 的 pH 值称为该氨基酸的等电点。
10
11
2. 氨基酸的紫外吸收和呈色反应
色氨酸与酪氨酸在接 近 280 nm 波长处有吸 收峰，且与其含量呈 正比，可用于蛋白质 的定量分析。
三种芳香族氨基酸的紫外吸收光谱
12
茚三酮反应 (Ninhydrin reaction)
O
OHR CC HOOH
+
OH N 2H O
O
H + R C H O + N H 3 + C O 2
OH O
茚三酮
氨基酸
茚三酮
醛
(还原型)
O
H
2
+ N H 3
OH
O
O
O
N
O
O
茚三酮 (还原型)
蓝色或紫色化合物
蓝紫色化合物的最大吸收峰在 570 nm 处， 茚三酮反应为氨基酸定量分析方法。
高级结构或空间构象
三级结构
四级结构
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一、蛋白质的一级结构
(一) 蛋白质一级结构的概念 蛋白质的一级结构是指蛋白质分子中，从 N 端到 C
端的氨基酸排列顺序。 形成一级结构的化学键：肽键
胰岛素的一级结构： A 链由 21 个氨基酸残基组成，B 链由 30 个氨基酸残
基组成，A 链含一个链内二硫键， A 链与 B 链之间有二 个二硫键
Glycine
Gly G
丙氨酸
Alanine
Ala A
缬氨酸
Valine
Val V
亮氨酸
Leucine
Leu L
异亮氨酸
Isoleucine
Ile
I
苯丙氨酸
Phenylalanine Phe F
脯氨酸
Proline
Pro P
半胱氨酸
Cysteine
Cys C
丝氨酸
Serine
Ser S
色氨酸
Tryptophan