蛋白质生物化学
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生物化学 第二章 蛋白质化学 上
一 氨基酸的一般结构特征
氨基酸的基本结构特征：
•酸性：
•碱性：
•手性（旋光性）：
•特异性
蛋白质是由20种L-型 的α-氨基酸构成。
非极性氨基酸（6个）
极性不带电荷（6个）
芳香族（3个）
带电荷（5个）
二 氨基酸的分类和结构 1．按照氨基酸侧链的极性分类 非极性氨基酸：Ala, Val, Leu, Ile, Met, Phe, Trp, Pro共八种 极性不带电荷：Gly, Ser, Thr, Cys, Asn, Gln, Tyr共七种 带正电荷：Arg, Lys, His（碱性氨基酸） 带负电荷：Asp, Glu（酸性氨基酸）
胶联剂、可制作金属涂料和车辆、电器用高档氨基树脂装饰漆。
第二节 蛋白质的组成单位-氨基酸
发现：
法国化学家H Braconnot 纤维素酸热解---葡萄糖（单体） 明胶酸热解----含氮化合物（甘氨酸） 肌肉酸水解---含氮化合物（含氨基和羧基）---氨基酸 蛋白质的基本组成单位是（***）氨基酸（amino acid，AA）
3 根据组成分类 简单蛋白质 分子中只有氨基酸 结合蛋白质 简单蛋白+非蛋白成分，
也称复合蛋白质（conjugated protein）或全蛋白质（holoprotein） 结合蛋白根据结合的非蛋白成分进一步分为：
① 色蛋白（chromoprotein）色素+Pr
血红素蛋白；细胞色素类（蛋白）；叶绿素蛋白；血蓝蛋白；黄 素蛋白
Tyr、Phe
Trp
N
红色 胍基 Arg
酚试剂反应 (Folin-Cioculteu 反应)
Ellman反应
碱性 CuSO4 及磷 钨酸-钼酸
二硫硝基苯甲酸 DTNB
生物化学——蛋白质
38
1、氨基酸的物理性质
（一）一般物理性质
熔点：无色晶体，熔点高（200～300℃），均大于200℃。
研究发现aa都是晶体，而同等分子量的其它有机物则 是液态。 这说明了aa是以离子状态存在的（由静电引力维持的 离子晶格） ，而不是以中性分子存在的。
39
1、氨基酸的物理性质
（二）紫外吸收：
27
丙氨酸 精氨酸 天冬酰胺 天冬氨酸 半胱氨酸 谷氨酰胺 谷氨酸 甘氨酸 组氨酸 异亮氨酸 亮氨酸 赖氨酸 甲硫氨酸 苯丙氨酸 脯氨酸 丝氨酸 苏氨酸 色氨酸 酪氨酸
缬氨酸
Ala Arg Asn Asp Cys Gln Glu Gly His Ile Leu Lys Met Phe Pro Ser Thr Trp Tyr
K1 K2 = [H+ ]2 ·
已知在pI时， [R+]= [R-]
+ ]2 [H K1 K2 =
45
两边取负对数： -lg [H+ ] 2 = (- lg K1 ) + (- lg K2 ) ∵ -lg [H+ ] = pH; - lg K1 = pK1 ； - lg K2 = pK2 ∴ 2 pH = pK1 + pK2 令 pI为等电点时的pH，则 pI = ½ （ pK1 +pK2）
56
(5) 与异硫氰酸苯酯的反应
在弱碱性条件下，氨基酸中的 - 氨基还可以与 异硫氰酸苯酯 (PITC) 反应，产生相应的苯氨基 硫甲酰氨基酸 (PTC- 氨基酸 ) 。在硝基甲烷中与 酸作用发生环化，生成相应的苯硫乙内酰脲 （PTH-氨基酸)。
一氨基一羧基Gly,Ala,Val,Leu,Ile,Met,Cys,Ser,Thr 一氨基二羧基Glu, Gln, Asp, Asn 二氨基一羧基Lys, Arg
生物化学第一章蛋白质化学
组成蛋白质的元素：
主要元素组成： 碳(C) 50% ~ 55% 氧(O) 19% ~ 24% 氢(H) 6% ~ 8% 氮(N) 13% ~ 19% 硫(S) 0% ~ 4%
少量的 磷(P)、铁(Fe)、铜(Cu)、锌(Zn)和碘(I)等
蛋白质元素组成特点：
各种蛋白质含氮量很接近，平均为16％
故可根据以下公式推算出蛋白质的大致含量： 样品中蛋白质的含量〔g〕
脱水作用
脱水作用
－－
碱
酸－
－
－
－－ －
不稳定的蛋白质颗粒
带负电荷的蛋白质
溶液中蛋白质的聚沉
〔三〕蛋白质的变性、沉淀与凝固
1. 蛋白质的变性〔denaturation〕 在某些理化因素作用下，蛋白质的构
象被破坏，失去其原有的性质和生物活性， 称为蛋白质的变性作用。
变性后的蛋白称为变性蛋白质。
常见的变性因素：
2. 极性中性氨基酸
R-基含有极性基团； 生理pH条件下不解离。 包括7个：
甘氨酸(Trp)、 丝氨酸(Ser)、
半胱氨酸(Cys)、 谷氨酰胺(Gln)、 天冬酰胺(Asn)、 酪氨酸(Tyr) 苏氨酸(Thr)
3. 酸性氨基酸
R-基有COOH(COO-)
带负电荷
4. 碱性氨基酸
R-基有NH2(NH3+)
牛胰核糖核酸酶的变性与复性
尿素或盐酸胍 β-巯基乙醇
透析
有活性
无活性
〔二〕一级构造与功能的关系 1.一级构造相似的蛋白质功能相似 一级构造不同的蛋白质功能不同
胰岛素的一级构造及种属差异
一级构造不同的蛋白质功能不同
ACTH 促肾上腺素皮质激素
MSH 促黑激素
生物化学-蛋白质
For Example
pI
• Glycine
的
计
• Glutamate
算:
• Histidine
pI = (pK1+pK2)/2
An acidic amino acid pI=(pK1+pKR)/2
A basic amino acid pI=(pKR+pK2)/2
（二）含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质
二、氨基酸可根据侧链结构和理化性质 进行分类
➢ 非极性脂肪族氨基酸 ➢ 极性中性氨基酸 ➢ 芳香族氨基酸 ➢ 酸性氨基酸 ➢ 碱性氨基酸
* 20种氨基酸的英文名称、缩写符号及分类如下:
(一)侧链含烃链的氨基酸属于非极性脂肪族 氨基酸
(二)侧链有极性但不带电荷的氨基酸是极性 中性氨基酸
(三)侧链含芳香基团的氨基酸是芳香族氨基酸
肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团 不全，被称为氨基酸残基(residue)。
多肽链(polypeptide chain)是指许多氨 基酸之间以肽键连接而成的一种结构。
多肽链有两端： N 末端：多肽链中有游离α-氨基的一端 C 末端：多肽链中有游离α-羧基的一端
多肽链
多肽链
N末端
C末端
牛核糖核酸酶
H OH
甘氨酸
O NH-CH-C
H H OH
甘氨酸
-HOH
O
O
NH2-CH-C-N-CH-C
H H H OH
肽键
甘氨酰甘氨酸
肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化 合物。
两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨基 酸缩合则形成三肽……
由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽 (oligopeptide)，由更多的氨基酸相连形成的肽 称多肽(polypeptide)。
生物化学第二章蛋白质知识点归纳
一、概述
结合蛋白：由简单蛋白与其它非蛋白成分结合而成。按辅基种类分为： 1 核蛋白（nucleoprotein ） 核酸 2 脂蛋白（lipoprotein ） 脂质 3 糖蛋白（glycoprotein） 糖 4 磷蛋白（phosphoprotein） 磷酸基 5 血红素蛋白（hemoprotein ） 血红素 6 黄素蛋白（flavoprotein ） FAD 7 金属蛋白（metallaprotein ） 金属
据R基团 极性分类
例外：
COO+α
H3N C H
R
Gly —— 没有手性
构型与旋光方向没有直接对应关系，L-α-氨基酸有的为左旋，有的为右旋， 即使同一种L-α-氨基酸，在不同溶剂也会有不同的旋光度或不同的旋光方向。
二十种常见蛋白质氨基酸的分类、结构及三字符号
据R基团化学 结构分类
脂肪族ＡA（烃链、含羟基或巯基、羧基、碱性基团） 杂环ＡＡ(His、Pro) 芳香族ＡA(Phe、Tyr、Trp)
6 结构蛋白（structural protein）
7 防御蛋白（defense protein） 8 异常蛋白 (exotic protein)
二
氨基酸
1.蛋白质的水解 2.氨基酸的结构与分类 3.氨基酸的理化性质
一、蛋白质水解
完全水解得到各种氨基酸的混合物； 部分水解通常得到肽片段及氨基酸的混合物。 氨基酸是蛋白质的基本结构单元。 大多数的蛋白质都是由20种氨基酸组成，这20种
一、概述
按生物功能分：
1 酶（enzyme）
2 调节蛋白（regulatory protein）
3 转运蛋白（transport protein） 4 储存蛋白（nutrient and storage
生物化学第2章 蛋白质
蛋白质的生物学意义
生命是蛋白质的存在形式，是重要的生物大分子； 蛋白质是生物功能的载体，每种细胞活性都依赖于一种 或几种特定的蛋白质；
蛋白质有极其重要的生物学意义（生物学功能）：
蛋白质功能多样性 5-1（阅读）
蛋白质是生物功能的载体，每种细胞活性都依赖于一种
或几种特定的蛋白质；
蛋白质的生物学功能有以下几个方面： 内各种化学反应几乎都是在相应酶参与下进行的，催化 效率远大于合成的催化剂；
极移动，即处于等电兼性离子（极少数为中性分子）状
态，少数解离成阳离子和阴离子，但解离成阳离子和阴 离子的数目和趋势相等；
第2章
蛋白质
2.1 蛋白质的分类 2.2 蛋白质的组成单位—氨基酸
2.3 肽 2.4 蛋白质的结构
2.5 蛋白质结构与功能的关系 2.6 蛋白质的性质与分离、分析技术
2.1 蛋白质的分类
P17
蛋白质分类方法至少有4种：
1. 根据分子形状分类；
2. 根据分子组成分类 ；
3.根据功能分类；
2. 1. 1 根据分子形状分类
引起精氨酸脱氨，生成鸟氨酸和尿素 （色氨酸稳定）；
3. 酶水解:
优点：不破坏氨基酸，不产生消旋作用。 缺点：使用一种酶常水解不彻底，需几种酶协同作用才 能使蛋白质完全水解；水解所需时间较长；
酶法主要用于部分水解； 常用的蛋白水解酶： 胰蛋白酶、糜（胰凝乳）蛋白酶、胃蛋白酶等；
这些酶的作用点见第6章（酶）表6-3 （P148） 。
泌一类胶质蛋白，能将贝壳牢固地粘在岩石或其他硬表
面上；
2. 2 蛋白质的组成单位--氨基酸
生物化学——第一章蛋白质
丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine 脯氨酸 Proline 甲硫氨酸 Methionine
非极性氨基酸
O H 2N CH C OH
CH CH 3 CH 3
丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine 脯氨酸 Proline 甲硫氨酸 Methionine
谷氨酸（二羧基一氨基） pK1 pK2 pK3
碱性氨基酸：pI = (pK2 + pK3 )/2
赖氨酸（一pK羧1 基二p氨K2基pK）3
• 中性氨基酸pI一般为6.0答案：
• 提问：为什么偏酸性？
• -COOH解离程度略大于-NH2 • 提问：酸性氨基酸的pI(更偏酸、更偏碱）？
• 更酸（3.0 左 右）
非极性氨基酸
O H 2 N CH C OH
CH 2 CH CH 3 CH 3
丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine 脯氨酸 Proline 甲硫氨酸 Methionine
非极性氨基酸
O H 2 N CH C OH
CH CH 3 CH 2 CH 3
丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine 脯氨酸 Proline 甲硫氨酸 Methionine
非极性氨基酸
H N
CO OH
吡咯
丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine 脯氨酸 Proline 甲硫氨酸 Methionine
2、分类
各种氨基酸的区别在于侧链R基的不同。 20种基本氨基酸按R的极性可分为： （1）非极性氨基酸 （2）极性氨基酸 （不带电荷氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸）
生物化学第一章蛋白质121
R CH NH2 COO
pH > pI
净电荷为负
当氨基酸溶液在某一定pH值时，使某特定氨基酸分子上所带正负 电荷相等，成为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动， 此时溶液的pH值即为该氨基酸的等电点(isoelctric point)。
甘
甘氨酸盐酸盐（A+） 等电点甘氨酸（A）
甘氨酸钠（A-）
蛋白质主要元素组成：C、H、O、N、S 微量元素：P、Fe、Cu、Zn、Mo、I、Se 等。
蛋白质平均含N量为16％,这是凯氏定 氮法测蛋白质含量的理论依据：
蛋白质含量＝蛋白质含N量×6.25
蛋白质的分类
• 根据分子形状分类：
• 根据化学组成分类：
蛋白质主要功能：
催化功能； 调节功能； 运动功能； 信息功能；
特征：两条或多 条伸展的多肽链 侧向集聚，通过 相邻肽链主链上 的N-H与C=O之间 有规则的氢键， 形成锯齿状片层 结构，即β－折 叠片。
• 类别： • 平行：N端在同一方向。 • Φ=-119°，ψ=+113° • 反平行：N端一顺一反交替排列。 • Φ=-139°，ψ=+135°
特征：多肽 链中氨基酸 残基n的羰基 上的氧与残 基 （ n+3 ） 的 氮原上的氢 之间形成氢 键，肽键回 折 1800 。 形 成 10 个 原 子 组成的环。
β－转角（β-turn）
无
规
则
卷
曲
无规则卷曲
示
意
图
细胞色素C的三级结构
超二级结构
(super-secondary structure)
在蛋白质分子中，特别是球状蛋白质 中，由若干相邻的二级结构单元（即α— 螺旋、β—折叠片和β—转角等）彼此相互 作用组合在一起，，形成有规则、在空间 上能辨认的二级结构组合体，充当三级结 构的构件单元，称超二级结构。
生物化学第二章 蛋白质
第二章
蛋白质
目 录
一、蛋白质的种类、含量与分类 二、氨基酸 三、肽 四、蛋白质的结构 五、蛋白质的性质 六、食物中的蛋白质 七、蛋白质的分离与纯化
一、蛋白质的化学组成与分类
主要组成元素：C、H、O、N、S 及 P、Fe、 Cu、Zn、Mo、I、Se 等微量元素。 百分数约为：碳占50~55%，氢占6~8%， 氧占20~30%，氮占15~18%及硫占0~4%。 大多数蛋白质所含氮素约为16%，因该元素容 易用凯氏(Kjeldahl)定氮法进行测定。 故蛋白质的含量可由氮的含量乘以 6.25(100/16)计算出来: 即：蛋白质含量＝6.25×样品含氮量
aa向正极移动 aa向负极移动 aa不移动
pI的测定：
酸碱滴定法； 基于aa所带基团 均可解离； 得到弱酸弱碱曲 线； 根据aa上可解离 基团的pK值计算 等电点： pK：解离常数。 以甘氨酸为例：
由此可知：
在生理pH内，aa 的羧基和氨基全部解离； 具有这种性质的物质称两性电解质； 带有相反基团的分子叫两性离子； 滴定中Gly的阳离子（R+）、阴离子（R-） 和两性离子（R°）的比例随pH而变； 当溶液中只有两性离子时， pH = pI
蛋白质氨基酸
蛋白质中存在的20种氨基酸，除脯氨酸外，在其 α -碳原子上都有一个自由的羧基及一个自由的氨基； 由于脯基酸的α -氨基被取代，它实际上是一种α -亚 氨基酸。此外，每种氨基酸都有一个特殊的R基团。
生物体内常见氨基酸的分类：
蛋白质氨基酸： 蛋白质中常见的20种氨基酸 稀有的蛋白质氨基酸：蛋白质组成中，除上述20 种常见氨基酸外，从少数蛋白质中还分离出一些 稀有氨基酸，它们都是相应常见氨基酸的衍生物。 如4-羟脯氨酸、5-羟赖氨酸等。 非蛋白质氨基酸：生物体内呈游离或结合态的氨 基酸。
蛋白质
目 录
一、蛋白质的种类、含量与分类 二、氨基酸 三、肽 四、蛋白质的结构 五、蛋白质的性质 六、食物中的蛋白质 七、蛋白质的分离与纯化
一、蛋白质的化学组成与分类
主要组成元素：C、H、O、N、S 及 P、Fe、 Cu、Zn、Mo、I、Se 等微量元素。 百分数约为：碳占50~55%，氢占6~8%， 氧占20~30%，氮占15~18%及硫占0~4%。 大多数蛋白质所含氮素约为16%，因该元素容 易用凯氏(Kjeldahl)定氮法进行测定。 故蛋白质的含量可由氮的含量乘以 6.25(100/16)计算出来: 即：蛋白质含量＝6.25×样品含氮量
aa向正极移动 aa向负极移动 aa不移动
pI的测定：
酸碱滴定法； 基于aa所带基团 均可解离； 得到弱酸弱碱曲 线； 根据aa上可解离 基团的pK值计算 等电点： pK：解离常数。 以甘氨酸为例：
由此可知：
在生理pH内，aa 的羧基和氨基全部解离； 具有这种性质的物质称两性电解质； 带有相反基团的分子叫两性离子； 滴定中Gly的阳离子（R+）、阴离子（R-） 和两性离子（R°）的比例随pH而变； 当溶液中只有两性离子时， pH = pI
蛋白质氨基酸
蛋白质中存在的20种氨基酸，除脯氨酸外，在其 α -碳原子上都有一个自由的羧基及一个自由的氨基； 由于脯基酸的α -氨基被取代，它实际上是一种α -亚 氨基酸。此外，每种氨基酸都有一个特殊的R基团。
生物体内常见氨基酸的分类：
蛋白质氨基酸： 蛋白质中常见的20种氨基酸 稀有的蛋白质氨基酸：蛋白质组成中，除上述20 种常见氨基酸外，从少数蛋白质中还分离出一些 稀有氨基酸，它们都是相应常见氨基酸的衍生物。 如4-羟脯氨酸、5-羟赖氨酸等。 非蛋白质氨基酸：生物体内呈游离或结合态的氨 基酸。
生物化学生物化学第一章蛋白质
PAGE
垂
直
平
低浓度浓缩胶
板
电
泳
高浓度分离胶
示
意
图
生物化学生物化学第一章蛋白质
生物化学生物化学第一章蛋白质
生物化学生物化学第一章蛋白质
生物化学生物化学第一章蛋白质
生物化学生物化学一章蛋白质
• 肌红蛋白和血红蛋白的每条链都含一个血 红素辅基。
• 血红素由四个吡咯环构成的原卟啉Ⅸ和一 个铁离子组成。作为亚铁离子，可形成6个 配位键：其中4个与卟啉与环的氮原子连接， 第五个与His93相连，第六个与氧可逆结合 附近有个His64辅助氧的结合。
生物化学生物化学第一章蛋白质
肌红蛋白与血红蛋白的结构与功能
生物化学生物化学第一章蛋白质
目录
• 肌红蛋白(Mb)由153个氨基酸残基组成,血 红蛋白(Hb)的α亚基有141个氨基酸,β亚基 有146个氨基酸残基。Mb and Hb的两种亚 基氨基酸残基数和序列均有变化，但它们 的三级结构几乎完全相同。
• 同功能蛋白质：不同生物体中表现同一功 能的蛋白质，又称同源蛋白质。
生物化学生物化学第一章蛋白质
• 对比不同生物的同源蛋白质的氨基酸序列 可以发现，它们长度相同或相近，而且许 多位置的氨基酸是相同的。这些相同的氨 基酸残基称为不变残基。
• 不变残基对于同源蛋白的功能是必需的。
生物化学生物化学第一章蛋白质
• 说明肌红蛋白和血红蛋白的α亚基和β亚基 都起源于一个共同的祖先。
生物化学生物化学第一章蛋白质
• 在血红蛋白和肌红蛋白分子中与辅基血红 素相连的氨基酸都是组氨酸。说明不同氨 基酸序列中只有关键的氨基酸不变才能产 生相同的构象，执行相同的功能。
• 这种关键氨基酸通常提供形成蛋白质构象 的必要基团。
生物化学--蛋白质
3.超二级结构和结构域 蛋白质二级结构和三级结构的过渡态。
（1）超二级结构 二级结构组合体，但没有结构域。
胶原蛋白
弹性蛋白
角蛋白
几种超二级结构
• 胶原蛋白 脊椎动物中最多、最普遍的蛋白质 普遍存在于结缔组织、真皮、腱、韧带、骨及软骨、血管壁、角膜 等处的细胞外基质中。
每条肽链是α左手 螺旋
共价键
③加人可与蛋白质结合成不溶解的化合物的物质 （变性）
重金属离子
酸根
4.蛋白质的变构和变性
（1）变构 蛋白质与效应物的结合引起整个蛋白质分子构象发生改变的现象就称为蛋白质的变构作用， 又称别构作用。（只涉及非共价键的断裂，是可逆的） （2）变性 蛋白质分子的空间结构发生改变和破坏从而丧失生物活性的现象叫变性。 一级结构不变，破坏二级结构以上的结构，即氢键等次级键部分或全部断裂。 溶解度降低，易沉淀（内部的疏水基团暴露）； 失去结晶能力； 肽链松散，易被水解； 辅酶脱离。 蛋白质复性：如果不过于剧烈，变性后的蛋白质可以在一定的条件下恢复其生物活性。 ②致变因素 高温、振荡、搅拌、超声波、X射线、紫外线; 重金属离子、强酸、强碱、尿素，去污剂以及酒精、丙酮等有机溶剂等。
螺距0.54nm 3.6个氨基酸残基
右手螺旋居多
（2）β-折叠 并列的比α螺旋更为伸展的肽链，互相以氢键连接起来而成片层状的结构。 肽链比较伸展，弹性较差。
（3）β-转角和不规则卷曲 β转角：使多肽链发生180°的回折。 不规则卷曲：使一种没有规律的松散肽链结构。酶的功能部位常常 位于这种构象区域里。
3条α-螺旋共价相 连，形成右手螺 旋。
长， 肽链间的共价键数目增 加，使胶原纤维越来越 硬而脆，结果改变了结 缔组织的机械性能。
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酪氨酸的max ＝275nm， 275=1.4x103;
苯丙氨酸的 max＝257nm， 257=2.0x102;
色氨酸的max ＝280nm， 280=5.6x103;
2.氨基酸的离解性质
氨基酸在结晶形态或在水溶液中，并不是以游离的羧基或氨基形式存在， 而是离解成两性离子。在两性离子中，氨基是以质子化(-NH3+)形式存在， 羧基是以离解状态(-COO-)存在。
氮占生物组织中所有含氮物质的绝大部分。因此，可以将生物组织 的含氮量近似地看作蛋白质的含氮量。由于大多数蛋白质的含氮量接近 于16%，所以，可以根据生物样品中的含氮量来计算蛋白质的大概含量
★蛋白质含量的测定： 凯氏定氮法 (测定氮的经典方法)
优点：对原料无选择性，仪器简单， 方法也简单；
缺点：易将无机氮(如核酸中的氮) 都归入蛋白质中,不精确。
HO N H
COOH
H2NCH2CHCH2CH2CHCOOH
OH
NH2
4-羟基脯氨酸
5-羟基赖氨酸
CH3NHCH2CHCH2CH2CHCOOH NH2
6-N-甲基赖氨酸
I
HO
CH2CHCOOH
I
NH2
3,5-二碘酪氨酸
The two stereoisomers of amino acid
COOH NH3+ C H
第一节 概 述
一、蛋白质的定义 蛋白质：是一切生物体中普遍存在的，由天然氨基酸通过肽键连接而成
的生物大分子；其种类繁多，各具有一定的相对分子质量，复杂的分子结构 和特定的生物功能；是表达生物遗传性状的一类主要物质。
二、蛋白质在生命中的重要性 早在1878年，思格斯就在《反杜林论》中指出：“生命是蛋白体的存在
谷氨酸的单钠盐有鲜味，是味精的主要成分。 (4)旋光性：除甘氨酸外，氨基酸都具有旋光性，能使偏振光平面向左或
向右旋转，左旋者通常用（-）表示，右旋者用（+）表示。 (5)光吸收：构成蛋白质的20种氨基酸在可见光区都没有光吸收，但在远
紫外区(<220nm)均有光吸收。在近紫外区(220-300nm)只有酪氨酸、 苯丙氨酸和色氨酸有吸收光的能力。
R
L-Amino acid
COOH H C NH3+
R
D-Amino acid
二.氨基酸的重要理化性质 1.一般物理性质
常见氨基酸均为无色结晶,其形状因构型而异
(1)溶解性：各种氨基酸在水中的溶解度差别很大，并能溶解于稀酸或稀 碱中，但不能溶解于有机溶剂。通常酒精能把氨基酸从其溶液中沉淀 析出。
(2) 熔点：氨基酸的熔点极高，一般在200℃以上。 (3) 味感：其味随不同氨基酸有所不同，有的无味、有的为甜、有的味苦，
2.常见氨基酸的分类 （1）按R基团的酸碱性分
中性AA 酸性AA 碱性AA
（2）按R基团的 疏水性R基团AA
电性质分
不带电荷极性R基团的AA
带电荷R基团的AA
（3）按R基团的化学结构分
脂肪族A 芳香族AA 杂环族AA
3.构成蛋白质的20种氨基酸
4.人体所需的八种必需氨基酸 赖氨酸(Lys) 缬氨酸(Val) 蛋氨酸(Met) 色氨酸(Try) 亮氨酸(Leu) 异亮氨酸(Ile) 酪氨酸(Thr) 苯丙氨酸(Phe)
3.外源蛋白质有营养功能，可作为生产加工的对象.
三、蛋白质的组成
1.元素组成 蛋白质是一类含氮有机化合物，除含有碳、氢、氧外，还有氮和少量的
硫。某些蛋白质还含有其他一些元素，主要是磷、铁、碘、碘、锌和铜等。这 些元素在蛋白质中的组成百分比约为：
碳 50％ 氢 7％ 氧 23％ 氮 16% 硫 0—3％ 其他 微 量
蛋白质占干重
人体中（中年人）
人体 45%
水55%
细菌 50%~80%
蛋白质19%
真菌 14%~52%
脂肪19%
酵母菌 14%~50%
糖类＜1%
白地菌50%
无机盐7%
2.蛋白质是一种生物功能的主要体现者
（1）酶的催化作用 （2）调节作用(多肽类激素) （3）运输功能 （4）运动功能 （5）免疫保护作用(干扰素) （6）接受、传递信息的受体 （7）毒蛋白
婴儿时期所需: 精氨酸(Arg)、组氨酸(His) 早产儿所需：色氨酸(Try)、半胱氨酸(Cys)
口诀
晾一晾出来 本色，原来 是鸡蛋酥。
５.几种重要的不常见氨基酸 在少数蛋白质中分离出一些不常见的氨基酸，通常称为不常见蛋白质
氨基酸。这些氨基酸都是由相应的基本氨基酸衍生而来的。其中重要的有 4-羟基脯氨酸、5-羟基赖氨酸、N-甲基赖氨酸、和3,5-二碘酪氨酸等。这 些不常见蛋白质氨基酸的结构如下
(1). 与羧基相邻的α-碳原子上都有一个氨基，因而称为α-氨基酸
COOH H2N CH
R
α-碳,其它所有氨基酸分子中的α-碳原子都为不对称碳原子,所以： A.氨基酸都具有旋光性。B.每一种氨基酸都具有D-型和L-型两种立体异构体。 目前已知的天然蛋白质中氨基酸都为L-型。
一般，样品含氮量平均在16%，取其倒数100/16=6.25，即为 蛋白质换算系数，其含义是样品中每存在1g元素氮，就说明含有 6.25g 蛋白质）；故： ※ 蛋白质含量=氮的量×100/16×6.25
除了上法外，还有 紫外比色法 双缩脲法 Folin—酚 考马斯亮兰G—250比色法
（条件：蛋白质必须是可溶的）
方式，这种存在方式本质上就在于这些蛋白体的化学组成部分的不断的自我 更新。” 可以看出，第一，蛋白体是生命的物质基础；第二，生命是物质运 动的特殊形式，是蛋白体的存在方式；第三，这种存在方式的本质就是蛋白 体与其外部自然界不断的新陈代谢。现代生物化学的实践完全证实并发展了 恩格斯的论断
1.蛋白质是生物体内必不可少的重要成分
2.化学组成（两种类型） 单纯蛋白质：水解为 α-氨基酸 结合蛋白质=单纯蛋白质+辅基
第二节 氨基酸化学
一、氨基酸的结构与分类 1.氨基酸的结构 氨基酸是蛋白质水解的最终产物，是组成蛋白质的基本单位。从蛋白质 水解物中分离出来的氨基酸有二十种，除脯氨酸和羟脯氨酸外，这些天然氨 基酸在结构上的共同特点为：
在不同的pH条件下，两性离子的状态也随之发生变化
H3N+
COOH-H+
C HpK1'
R
+ H+
H3N+
COOCH R
- H+ pK2' + H+