蛋白质的结构和功能优秀课件
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蛋白质的结构及功能课件
2. 侧链有极性但不带电荷的氨基酸是极性中 性氨基酸
蛋白质的结构及功能课件
3. 侧链含芳香基团的氨基酸是芳香族氨基酸
蛋白质的结构及功能课件
4. 侧链含负性解离基团的氨基酸是酸性氨基酸
蛋白质的结构及功能课件
5. 侧链含正性解离基团的氨基酸属于碱性 氨基酸
蛋白质的结构及功能课件
3. 氧化供能
蛋白质的结构及功能课件
第一节
蛋白质的分子组成
The Molecular Component of Protein
蛋白质的结构及功能课件
蛋白质的元素组成 主要有C、H、O、N和S。 有些蛋白质含有少量P或金属元素Fe、
Cu、Zn、Mn、Co、Mo，个别蛋白质还 含有 I 。
蛋白质的结构及功能课件
蛋白质的结构及功能课件
第三节
蛋白质结构与功能的关系
The Relation of Structure and Function of Protein
蛋白质的结构及功能课件
一、蛋白质一级结构与功能的关系
（一）一级结构是空间构象的基础
二
硫
键
牛核糖核酸酶的 一级结构
蛋白质的结构及功能课件
去除尿素、 β-巯基乙醇
蛋白质的结构及功能课件
生物化学与医学
• 生物化学的理论与技术已渗透到医学科 学的各个领域
• 生物化学在生命科学中占有重要的地位 • 生物化学的发展促进了疾病病因、诊断
和治疗的研究
蛋白质的结构及功能课件
本课内容简介（一）
• 蛋白质的结构与功能 •酶 • 生物氧化 • 糖代谢 • 脂类代谢 • 氨基酸代谢
几种特殊氨基酸
Gly：无手性碳原子。 Pro：为环状亚氨基酸。 Cys：可形成二硫键。
2. 侧链有极性但不带电荷的氨基酸是极性中 性氨基酸
蛋白质的结构及功能课件
3. 侧链含芳香基团的氨基酸是芳香族氨基酸
蛋白质的结构及功能课件
4. 侧链含负性解离基团的氨基酸是酸性氨基酸
蛋白质的结构及功能课件
5. 侧链含正性解离基团的氨基酸属于碱性 氨基酸
蛋白质的结构及功能课件
3. 氧化供能
蛋白质的结构及功能课件
第一节
蛋白质的分子组成
The Molecular Component of Protein
蛋白质的结构及功能课件
蛋白质的元素组成 主要有C、H、O、N和S。 有些蛋白质含有少量P或金属元素Fe、
Cu、Zn、Mn、Co、Mo，个别蛋白质还 含有 I 。
蛋白质的结构及功能课件
蛋白质的结构及功能课件
第三节
蛋白质结构与功能的关系
The Relation of Structure and Function of Protein
蛋白质的结构及功能课件
一、蛋白质一级结构与功能的关系
（一）一级结构是空间构象的基础
二
硫
键
牛核糖核酸酶的 一级结构
蛋白质的结构及功能课件
去除尿素、 β-巯基乙醇
蛋白质的结构及功能课件
生物化学与医学
• 生物化学的理论与技术已渗透到医学科 学的各个领域
• 生物化学在生命科学中占有重要的地位 • 生物化学的发展促进了疾病病因、诊断
和治疗的研究
蛋白质的结构及功能课件
本课内容简介（一）
• 蛋白质的结构与功能 •酶 • 生物氧化 • 糖代谢 • 脂类代谢 • 氨基酸代谢
几种特殊氨基酸
Gly：无手性碳原子。 Pro：为环状亚氨基酸。 Cys：可形成二硫键。
第03章蛋白质的结构与功能优秀课件
2.2.4 氨基酸的主要理化性质
1）两性解离和等电点（pI）；
2）颜色反应：与茚三酮反应---蓝紫色； 与2，4-二硝基氟苯反应—黄色化合物。
3）光吸收性：Trp、 Tyr 、 Phe（279、278、259nm）。
问题
什么是氨基酸？
氨基酸：
分子中含有氨基的羧酸，叫氨基酸。分为脂肪族氨基酸和 芳香族氨基酸。
在脂肪族氨基酸中，根据-NH2的位置又分为α-氨基酸、β氨基酸、γ-氨基酸等。 α-氨基酸是构成蛋白质的基本结构单位 。
COOH HN2 – C –H
R L-α-氨基酸
第三节 蛋白质的一级结构
本节的主要内容： 1. 肽键与多肽链的结构特点； 2. 蛋白质一级结构的主要内容； 3. 氨基酸序列的测定方法与原理； 4. 蛋白质一级结构与功能的关系。
2.2 蛋白质的基本结构单位
编码氨基酸（常见的有20种，少量的稀有氨基酸）。另外， 还有非蛋白质氨基酸。氨基酸的通式如下：
R
NH2 -CH-COOH The R group differs among various amino acids. In a protein, the R group is also called a sidechain.
（三）按功能分类
将其分为活性蛋白(如酶、激素蛋白、运输和贮存蛋白、运 动蛋白、受体蛋白、膜蛋白等)和非活性蛋白（如胶原、角蛋白 等）两大类。见表3-3。
分类的意义:
任何生物物种或生物成分的分类体系，都是在对该生物 物种或生物成分的每个个体或分子的特性（起源、进化、生 活习性、外部特征、内在组成与生物功能等）全面了解和深 入研究的基础上，总结个体或分子间的相互联系的内在规律， 利用合理的规则将（亲缘）关系密切者归为一类。进一步建 立不同类之间的联系关系，这样就形成了该物种或生物分子 的分类体系。
中图版必修一蛋白质的结构与功能课件(16张)
二、蛋白质的结构
血红蛋白的结构层次
思考血红蛋白结构中，脱水数、肽键数、氨基酸 数、肽链数之间的关系。 肽键数=脱水数=氨基酸数—肽链数
二、蛋白质的结构
据图分析蛋白质结构多样性的原因
氨基酸数目不同
氨基酸种类不同
氨基酸排列顺序不同
肽链空间结构不同
三、小结 结构
决定
功能
资料1：镰刀型细胞贫血症是20世纪初才被人们发 现的一种遗传病。经研究发现，患者血红蛋白中 一个谷氨酸被缬氨酸替代导致。 必修二 资料2：不少动物的胰岛素关键序列和人胰岛素相 似，故可一定程度上代替人胰岛素使用。 选修三
问题1：这类化合物为什么叫氨基酸？
二、蛋白质的结构
探究活动一：认识氨基酸
问题2：氨基酸结构有什么共同点？ 至少 有一个氨基和一个羧基 连在同一个碳原子上
二、蛋白质的结构
探究活动一：认识氨基酸
问题3：氨基酸中彼此不同的部分称为R基 （用“—R”来表示），请找出各氨基酸中的R基， 并写出氨基酸的结构通式。
二、蛋白质的结构
探究活动一：认识氨基酸 结 构 通 式
任务：组装氨基酸模型
二、蛋白质的结构
探究活动二：认识肽链 一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基脱掉一 个水分子形成化合物的反应称为缩合。
二肽
二、蛋白质的结构
探究活动二：认识肽链 任务1：连接氨基酸模型，明确氨基酸在连接前 二肽 后的变化。 R1 O H H R2 C H COOH C H
欢迎走进生物课堂
§2-1-1 蛋白质的结构和功能
一、蛋白质的功能
60秒记忆大考验
胃蛋白酶
多样性
抗体
1
2
3
4
5
催化 调节 结构 运输 运动
第01章蛋白质的结构与功能优秀课件
N含量
16
蛋白质含量 ＝ 100
蛋白质含量＝ N含量×6.25
三聚氰胺
二、蛋白质的分子组成 —— 氨基酸
1.组成人体蛋白质有20种氨基酸，19种为L-α-氨基酸
COO-
CHRH3
C +NH3
H L-氨基酸的甘通丙氨式氨酸酸
根据甘油醛构型确定D型和L型
-氨基酸结构通式
H R C COOH
NH2 非解离形式
N C N
反平行式
（三）- 转角和无规卷曲
（四）超二级结构和模体
•超二级结构：有规则的二级结构组合体 侧重结构
肽平面内各个键的键长和键角
肽健
肽键和肽的结构如图所示 丝氨酰 甘氨酰 酪氨酰 丙氨酰 亮氨酸
“Beads on a string”
N-term inus
C
Peptide unit
Backbone
C-term inus
谷胱甘肽(glutathione, GSH)
1. 三肽 2.γ-羧基形成肽键 3. -SH为功能基团 4. 具有还原性
CH 2 CO OH
氨基酸的分类
天冬氨酸 Aspartate 谷氨酸 Glutamate
酸性氨基酸
O H 2 N CH C OH
CH 2 CH 2 CO OH
含酰胺键的氨基酸
天冬酰胺Asparagine
含酰胺氨基酸
O H 2 N CH C OH
CH 2 CO NH 2
氨基酸的分类
天冬酰胺 Asparagine 谷氨酰胺 Glutamine
CH 2 CH 2 CH 2 CH 2 NH 2
氨基酸的分类
精氨酸 Arginine 赖氨酸 Lysine 组氨酸 Histidine
蛋白质的结构与功能ppt课件(完整版)全文
• 氨基酸残基(residue) :肽链中的氨基酸分 子因为脱水缩合而基团不全，被称为氨基 酸残基。
* 两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨 基酸缩合则形成三肽……
* 由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡 肽(oligopeptide)，由更多的氨基酸相 连形成的肽称多肽(polypeptide)。
* 多肽链(polypeptide chain)是指许多 氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构。
3）运动与支持
机体的结构蛋白：头发、骨骼、牙齿、肌肉等
4）参与运输贮存的作用
血红蛋白 ——运输氧 铜蓝蛋白 ——运输铜 铁蛋白 ——贮存铁
5）免疫保护作用
抗原抗体反应 凝血机制
6）参与细胞间信息传递
信号传导中的受体、信息分子等
7） 氧化供能Βιβλιοθήκη 第一节蛋白质的分子组成
The Molecular Component of Protein
4. 无规卷曲
无规卷曲是用来阐述没有确定规律性的那部 分肽链结构。
（三）模体(motif)
在许多蛋白质分子 中，可发现二个或三个 具有二级结构的肽段， 在空间上相互接近，形 成一个特殊的空间构象， 被称为模体
钙结合蛋白中 结合钙离子的模体
锌指结构
螺旋－折叠－折叠 2个His和2个Cys 与Zn离子结合 螺旋区 与 DNA 结合
子，占人体干重的45％，某些组织含量更 高，例如脾、肺及横纹肌等高达80％。
大事记：
1833年 Payen和Persoz分离出淀粉酶。 1864年 Hoppe-Seyler从血液分离出血红蛋
白，并将其制成结晶。 19世纪末 Fischer证明蛋白质是由氨基酸组成
的，并将氨基酸合成了多种短肽 。 1938年 德国化学家Gerardus J. Mulder引用
* 两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨 基酸缩合则形成三肽……
* 由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡 肽(oligopeptide)，由更多的氨基酸相 连形成的肽称多肽(polypeptide)。
* 多肽链(polypeptide chain)是指许多 氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构。
3）运动与支持
机体的结构蛋白：头发、骨骼、牙齿、肌肉等
4）参与运输贮存的作用
血红蛋白 ——运输氧 铜蓝蛋白 ——运输铜 铁蛋白 ——贮存铁
5）免疫保护作用
抗原抗体反应 凝血机制
6）参与细胞间信息传递
信号传导中的受体、信息分子等
7） 氧化供能Βιβλιοθήκη 第一节蛋白质的分子组成
The Molecular Component of Protein
4. 无规卷曲
无规卷曲是用来阐述没有确定规律性的那部 分肽链结构。
（三）模体(motif)
在许多蛋白质分子 中，可发现二个或三个 具有二级结构的肽段， 在空间上相互接近，形 成一个特殊的空间构象， 被称为模体
钙结合蛋白中 结合钙离子的模体
锌指结构
螺旋－折叠－折叠 2个His和2个Cys 与Zn离子结合 螺旋区 与 DNA 结合
子，占人体干重的45％，某些组织含量更 高，例如脾、肺及横纹肌等高达80％。
大事记：
1833年 Payen和Persoz分离出淀粉酶。 1864年 Hoppe-Seyler从血液分离出血红蛋
白，并将其制成结晶。 19世纪末 Fischer证明蛋白质是由氨基酸组成
的，并将氨基酸合成了多种短肽 。 1938年 德国化学家Gerardus J. Mulder引用
五、蛋白质的结构和功能-PPT课件
肌红蛋白/血红蛋白
含有血红素辅基 , 亚基与Mb的三级结构相似，结合O2。
（二）血红蛋白亚基构象变化可影响亚基 与氧结合
Hb：四亚基，运输O2
Mb：单亚基，储存O2
肌红蛋白(myoglobin，Mb)
肌红蛋白是一个只有三级 结构的单链蛋白质，有8段α-螺 旋结构。
血红蛋白(hemoglobin，Hb)
第五章 蛋白质的结构与功能
Structure and Function of Protein
蛋白质（protein）
是生物体含量最多的生物大分子，由多 个氨基酸通过肽键相连而成的一类含氮 化合物。 人体含蛋白质种类多达10万余种，是细 胞中含量最丰富的高分子化合物。
二、蛋白质的生物学重要性
1. 蛋白质是生物体重要组成成分 分布广：所有器官、组织都含有蛋白
（一）一级结构与功能的关系
1. 一级结构是空间结构与功能的基础
例：镰刀状红细胞贫血
血红蛋白链第6位氨基酸
6 C(146) 正常 N-val ·his ·leu ·thr ·pro ·glu ·glu ·····
病人
N-val ·his ·leu ·thr ·pro ·val ·glu ····· C(146)
透析 * 透析 利用透析袋把大分
子蛋白质与小分子
化合物分开的方法。
透析装置
（三）蛋白质的变性、沉淀和凝固：
• 变性定义：
在某些物理和化学因素作用下，其特
定的空间构象被破坏，也即有序的空 间结构变成无序的空间结构，从而导 致其理化性质改变和生物活性的丧失。
例：核糖核酸酶的变性与复性
天然状态， 有催化活性 去除尿素、 β-巯基乙醇 二硫键破坏 后，生物学活性 丧失。
含有血红素辅基 , 亚基与Mb的三级结构相似，结合O2。
（二）血红蛋白亚基构象变化可影响亚基 与氧结合
Hb：四亚基，运输O2
Mb：单亚基，储存O2
肌红蛋白(myoglobin，Mb)
肌红蛋白是一个只有三级 结构的单链蛋白质，有8段α-螺 旋结构。
血红蛋白(hemoglobin，Hb)
第五章 蛋白质的结构与功能
Structure and Function of Protein
蛋白质（protein）
是生物体含量最多的生物大分子，由多 个氨基酸通过肽键相连而成的一类含氮 化合物。 人体含蛋白质种类多达10万余种，是细 胞中含量最丰富的高分子化合物。
二、蛋白质的生物学重要性
1. 蛋白质是生物体重要组成成分 分布广：所有器官、组织都含有蛋白
（一）一级结构与功能的关系
1. 一级结构是空间结构与功能的基础
例：镰刀状红细胞贫血
血红蛋白链第6位氨基酸
6 C(146) 正常 N-val ·his ·leu ·thr ·pro ·glu ·glu ·····
病人
N-val ·his ·leu ·thr ·pro ·val ·glu ····· C(146)
透析 * 透析 利用透析袋把大分
子蛋白质与小分子
化合物分开的方法。
透析装置
（三）蛋白质的变性、沉淀和凝固：
• 变性定义：
在某些物理和化学因素作用下，其特
定的空间构象被破坏，也即有序的空 间结构变成无序的空间结构，从而导 致其理化性质改变和生物活性的丧失。
例：核糖核酸酶的变性与复性
天然状态， 有催化活性 去除尿素、 β-巯基乙醇 二硫键破坏 后，生物学活性 丧失。
蛋白质的结构与功能.ppt
pH > pI
中性a.apI pK COOH pK NH3 2
酸性a.apI pK COOH pKR 2
碱性a.apI
pK
NH
3
pKR
2
2．紫外吸收性质：
组成天然蛋白质分子的20种氨基酸中， 只有色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸对紫外 光有光吸收。其吸收峰在280nm左右， 以色氨酸吸收最强。
杂环氨基酸、芳香族氨基酸与脂肪族 氨基酸
极性氨基酸与非极性氨基酸
1、按照R基的化学结构分类 （1）、R为脂肪烃基的氨基酸（5种）
（2）、 R中含有羟基和硫的氨基酸（共4种）
（3）、 R中含有酰胺基团（2种）
（4）、 R中含有酸性基团（2种）
（5）、 R中含碱性基团（3种）
（6）、 芳香族氨基酸
第二节 蛋白质的组成－氨基酸
组成蛋白质的基本单位是氨基酸。 天然的蛋白质完全水解，最后都可得到约二十种不同的氨基酸。
除脯氨酸和甘氨酸外，其余均属于L-α-氨基酸。 氨基酸的功能 （1）、组成蛋白质 （2）、一些aa及其衍生物充当化学信号分子
-氨基丁酸，色氨酸衍生物：5-羟色胺、褪黑激素，都是神经递 质，甲状腺素（Tyr衍生物） ，吲哚乙酸（Trp衍生物）都是激素 （3）、氨基酸是许多含N分子的前体物 核酸的含氮碱基、血红素、叶绿素的合成都需要aa （4）、一些基本氨基酸和非基本aa是代谢中间物 精氨酸、瓜氨酸、鸟氨酸)尿素循环的中间物，
（3）α-NH2和α-COOH共同参加的反应
与茚三酮反应 茚三酮在弱酸中与α-氨基酸共热，引起
氨基酸的氧化脱氨，脱羧反应，最后，茚 三酮与反应产物——氨和还原茚三酮反应， 生成紫色物质（λmax=570nm）。 Pro、Hy-Pro与直接形成黄色化合物 （ λmax=440nm） 成肽反应
中性a.apI pK COOH pK NH3 2
酸性a.apI pK COOH pKR 2
碱性a.apI
pK
NH
3
pKR
2
2．紫外吸收性质：
组成天然蛋白质分子的20种氨基酸中， 只有色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸对紫外 光有光吸收。其吸收峰在280nm左右， 以色氨酸吸收最强。
杂环氨基酸、芳香族氨基酸与脂肪族 氨基酸
极性氨基酸与非极性氨基酸
1、按照R基的化学结构分类 （1）、R为脂肪烃基的氨基酸（5种）
（2）、 R中含有羟基和硫的氨基酸（共4种）
（3）、 R中含有酰胺基团（2种）
（4）、 R中含有酸性基团（2种）
（5）、 R中含碱性基团（3种）
（6）、 芳香族氨基酸
第二节 蛋白质的组成－氨基酸
组成蛋白质的基本单位是氨基酸。 天然的蛋白质完全水解，最后都可得到约二十种不同的氨基酸。
除脯氨酸和甘氨酸外，其余均属于L-α-氨基酸。 氨基酸的功能 （1）、组成蛋白质 （2）、一些aa及其衍生物充当化学信号分子
-氨基丁酸，色氨酸衍生物：5-羟色胺、褪黑激素，都是神经递 质，甲状腺素（Tyr衍生物） ，吲哚乙酸（Trp衍生物）都是激素 （3）、氨基酸是许多含N分子的前体物 核酸的含氮碱基、血红素、叶绿素的合成都需要aa （4）、一些基本氨基酸和非基本aa是代谢中间物 精氨酸、瓜氨酸、鸟氨酸)尿素循环的中间物，
（3）α-NH2和α-COOH共同参加的反应
与茚三酮反应 茚三酮在弱酸中与α-氨基酸共热，引起
氨基酸的氧化脱氨，脱羧反应，最后，茚 三酮与反应产物——氨和还原茚三酮反应， 生成紫色物质（λmax=570nm）。 Pro、Hy-Pro与直接形成黄色化合物 （ λmax=440nm） 成肽反应
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1-2-2. 紫外吸收
Trp、Tyr(含共轭双键)最大 吸收峰在 280 nm附近。
大多数蛋白质含有这两种氨 基酸残基，所以测定蛋白质 溶液280nm的光吸收值是分 析溶液中蛋白质含量的快速 简便的方法。
芳香族氨基酸的紫外吸收
1-2-3 茚三酮反应
(氧化脱羧脱氨)
氨基酸与茚三酮水合物共热，大多可生成蓝紫色化合 物，其最大吸收峰在570nm处。由于此峰值与氨基酸 的含量存在正比关系，可作为氨基酸定量分析方法。
H HH OH
肽键
甘氨酰甘氨酸
* 两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨基酸缩合则形 成三肽……
* 由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽 (oligopeptide)，由更多的氨基酸相连形成的肽称多肽 (polypeptide)。
* 肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全，被称 为氨基酸残基(residue)。
2.肽
2-1 肽(peptide) * 肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。
* 肽键(peptide bond)是由一个氨基酸的-羧基与另 一个氨基酸的-氨基脱水缩合而形成的化学键 。
O
NH2-CH-C +
H OH
甘氨酸
O NH-CH-C
H H OH
甘氨酸
-HOH
O
O
NH2-CH-C-N-CH-C
蛋白质元素组成的特点 各种蛋白质的含氮量很接近且恒定，平均为16％。 通过测定生物样品中的含氮量，再根据以下公式推算蛋白 质的大致含量：100克样品中蛋白质的含量 ( g % ) = 每克样品含氮克数× 6.25×100
1/16%
1.氨基酸
• 氨基酸是组成蛋白质的基本单位。 • 组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且多属 L-氨基酸
1-1-5 碱性氨基酸(侧链含正性解离基团)
几种特殊氨基酸
• 脯氨酸 （亚氨基酸）
CH2 CH2
CH2
CHCOON H 2+
Ÿ半胱氨酸 (含巯基)
-OOC-CH-CH2-SH +NH3
-OOC-CH-CH2-SH +
+NH3
-HH
HS-CH2-CH-COO+NH3
-O O C -C H -C H 2-SS-C H 2-C H -C O O -
* 多肽链(polypeptide chain)是指许多氨基酸之间 以肽键连接而成的一种结构。
多肽链有两端 N 末端：多肽链中有自由氨基的一端 C 末端：多肽链中有自由羧基的一端
N末端
C末端
牛核糖核酸酶
2-2 几种重要的生物活性肽 2-2-1. 谷胱甘肽(glutathione, GSH)
n GSH与GSSG间的转换
2-2. 蛋白质具有重要的生物学功能
1）作为生物催化剂（酶） 2）代谢调节作用 3）免疫保护作用 4）物质的转运和存储 5）运动与支持作用 6）参与细胞间信息传递
2-3. 氧化供能
第1节 蛋白质的分子组成
Section 1 the Molecular Component of Protein
蛋白质的元素组成 主要有C、H、O、N和S。有些蛋白质含有少量磷或铁、 铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘 。
R CH COOH NH2
+OH-
R CH COOH
NH3+
+H+
R CH COO- +OH-
NH3+
+H+
R CH COONH2
pH<pI 阳离子
pH=pI 氨基酸的兼性离子
pH>pI 阴离子
怎样确定氨基酸pI • 酸碱滴定
Ÿ根据酸碱基团pKa计算 中性氨基酸pI 酸性氨基酸pI 碱性氨基酸pI
蛋白质的结构和功能优秀课件
1.什么是蛋白质?
概述
蛋 白 质 (protein) 是 由 许 多 氨 基 酸 (amino acids)通过肽键(peptide bond)相连形成的高分 子含氮化合物。
2. 蛋白质的生物学重要性
2-1. 蛋白质是生物体重要组成成分 分布广：所有器官、组织、细胞的各个部分都含有 蛋白质。 含量高：占人体干重的45％；脾、肺及横纹肌等 高达80％。
2）极性中性氨基酸 3）芳香族氨基酸 4）酸性氨基酸 5）碱性氨基酸
* 20种氨基酸的英文名称、缩写符号及分类如下:
1-1-1 非极性脂肪族氨基酸(侧链含烃链)
1-1-2 极性中性氨基酸(侧链有极性但不带电荷)
1-1-3 芳香族氨基酸(侧链含芳香基团)
1-1-4 酸性氨基酸(侧链含负性解离基团)
（仅甘氨酸除外）。
CHO
HO
H
C H 2O H
L-glyceraldehyde (an L-sugar)
COOH
H 2N
H
C HAA)
• 氨基酸的结构通式
CHHR3
COO-
C +NH3
甘氨酸
H
丙氨酸
氨基酸的通式
1-1 氨基酸的分类
｝ 1）非极性脂肪族氨基酸
蛋白质的分子结构包括 一级结构(primary structure) 二级结构(secondary structure) 三级结构(tertiary structure) 四级结构(quaternary structure)
高级结构
1.蛋白质的一级结构
• 蛋白质的一级结构是指多肽链中氨基酸的排列顺序。 • 稳定蛋白质一级结构的主要化学键是肽键，有些蛋白
H2O2
2GSH
GSH过氧 化物酶
2H2O
GSSG
NADP+ GSH还原酶
NADPH+H+
2-2-2. 多肽类激素及神经肽 • 体内许多激素属寡肽或多肽
• 神经肽(neuropeptide)
第2节 蛋白质的分子结构
Section 2 the Molecular Structure of Protein
+ N H 3
+ N H 3
二硫键
胱氨酸
1-2 氨基酸的理化性质 1-2-1. 两性解离及等电点
氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液 的酸碱度。
等电点(isoelectric point, pI) 在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子 的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此 时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
质还包括二硫键。 • 蛋白质一级结构是空间结构和功能的基础，但不是唯
一的因素。
2.蛋白质的二级结构
• 蛋白质的二级结构是指多肽链中某个肽段的主链 骨架原子的相对空间位置。
• 主链骨架原子包括N(H)，C(O)和相邻的2个C
。 • 稳定蛋白质二级结构的主要化学键是氢键。