生物化学 蛋白质PPT课件
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生物化学第十一章 蛋白质的生物合成(共65张PPT)全
原核、真核生物各种起始因子的生物功能
起始因子
生物功能
IF-1
占 据 A 位 防 止 结 合 其 他 tRN A
原核
生物
EIF-2
促进起始tRNA与小亚基结合
EIF-3
促 进 大 小 亚 基 分 离 ， 提 高 P位 对 结 合 起 始 tRNA 敏 感 性
eIF-2
促进起始tRNA与小亚基结合
eIF-2B，eIF-3
eEF-1-A
EF-Ts 再生EF-Tu
eEF-1-B
EFG
有转位酶活性，促进mRNA肽酰-tRNA由A位前移到P位， 促进卸载tRNA释放
eEF-2
（一）进位（P607 609）
又称注册(registration)
指根据mRNA下一组遗传密 三
码指导，使相应氨基酰-tRNA进 元
入核蛋白体A位。
第一节 蛋白质合成体系
一、翻译模板mRNA及遗传密码
二、核蛋白体是多肽链合成的装置 三、tRNA与氨基酸的活化
P602
一、翻译模板mRNA及遗传密码
（一） mRNA是遗传信息的携带者
1.顺反子(cistron):将编码一个多肽的遗传单位称为顺反
子。
2. 开放阅读框架(open reading frame, ORF):从mRNA 5 端起始密码子AUG到3端终止密码子之间的核苷酸序列。
mRNA 的结构
原核生物的多顺反子
5 PPP
ORF
ORF
真核生物的单顺反子
5 mG - PPP
3
ORF
蛋白质
3
蛋白质
非编码序列
核蛋白体结合位点
编码序列
起始密码子
生物化学课件之蛋白质(共119张PPT)
缬氨酸 valine Val V
亮氨酸 leucine Leu L
异亮氨酸 isoleucine Ile I
苯丙氨酸 phenylalanine Phe F
脯氨酸 proline Pro P
目录
2. 极性中性氨基酸
色氨酸 tryptophan Try W
丝氨酸 serine
Ser S
酪氨酸 tyrosine Try Y
第一节 蛋白质是生命的物质基础
一、什么是蛋白质?
蛋白质(protein)是由许多氨基酸 (amino acids)通过肽键(peptide bond)相连 形成的高分子含氮化合物。
二、蛋白质的生物学重要性
1. 蛋白质是生物体重要组成成分 分布广：
普遍存在于生物界，动物、植物、微生物主要是由 蛋白质构成。
蛋白质元素组成的特点
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。
由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只 要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以下公式 推算出蛋白质的大致含量：
100克样品中蛋白质的含量 ( g % ) = 每克样品含氮克数× 6.25×100
1/16%
二、氨基酸 —— 组成蛋白质的基本单位
赖氨酸 lysine Lys K
精氨酸 arginine Arg R
组氨酸 histidine His H
目录
几种特殊氨基酸
• 脯氨酸
（亚氨基酸）
半胱氨酸
+
-HH
二硫键
胱氨酸
（二）氨基酸的理化性质
1. 两性解离性质 2. 紫外吸收性质 3. 茚三酮反应
1. 两性解离及等电点
氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的 酸碱度。
大学生物化学之 蛋白质(共89张PPT)
（1）测定蛋白质一级结构的要求
a、样品必需纯（>97%以上）； b、知道蛋白质的分子量；可以预测AA
数目，工作量大小。 c、知道蛋白质由几个亚基组成；
(2) 测定步骤
A.测定蛋白质分子中多肽链的数目和种类。
通过测定末端氨基酸残基的摩尔数与蛋白质分子量 之间的关系，即可确定多肽链的数目。
蛋白质一级结构的测定
CO-NH-CH-CO-NH-CH Nhomakorabea-COOH
CH2 CH2
谷胱甘肽—存在与动、植物及
CH2 SH CHNH2
微生物中：
1.参与体内氧化还原反应 2.作为辅酶参与氧化还原反应
保护巯基酶或含Cys的蛋白质中
COOH
SH的还原性,防止氧化物积累
2GSH
GS-SG
2.蛋白质一级结构的测定
蛋白质氨基酸顺序的测定是蛋白质化学 研究的基础。自从1953年测定了胰岛素 的一级结构以来，现在已经有上千种不 同蛋白质的一级结构被测定。
氨基酸的顺序是从N-端的氨基酸残基开始，以C-端氨基
酸残基为终点的排列顺序。如上述五肽可表示为：
Ser-Val-Tyr-Asp-Gln
肽的命名
❖ 从肽链的N-末端开始，残基用酰称呼。 例如：丝氨酰甘氨酰酪氨酰丙氨酰亮氨酸,
简写：Ser-Gly--Tyr -- Ala -- Leu，
书写时，通常把NH2末端AA残基放在左边，COOH末端AA
催化代谢反应。这是蛋白 质的一个最重要的生物学 功能
调
启
节
动 操纵
乳糖结构基因
基
子 基因
因R
P O LacZ
LacY Laca
1. 催化
mRNA
生物化学蛋白质的代谢分解ppt课件
正常情况下，转氨酶主要存在于组织细胞内，血清中转 氨酶的活性很低。肝组织中GPT的活性最高，心肌组织 中GOT的活性最高。
如果因为某种原因使细胞膜通透性增高或细胞坏死时， 转氨酶会大量释放入血，使血清中转氨酶活性明显升高。 例如，对于急性肝炎患者，其血清GPT活性显著增高， 而心肌梗死患者血清中的GOT活性则明显上升。临床上 可以此作为疾病的诊断及预后判断的指标之一。
氨基酸的生理需要量 根据氮平衡的实验测算，在不进食蛋白质时，成人每天最少也要 分解约20克蛋白质。由于食物蛋白质与人体蛋白质组成有质的 差异，不可能全部被利用。因此，成人每天至少需要补充30~50 克食物蛋白质才能维持氮的总平衡，这是蛋白质的最低生理需要 量。要长期维持氮的总平衡，我国营养学会推荐正常成人每日蛋 白质需要量为80克。
25
谷氨酰胺的运氨作用
部位：脑、肌肉组织细胞的线粒体内 作用：将氨运至肝、肾 酶：谷氨酰胺合成酶、谷氨酰胺酶 反应：不可逆，耗能
26
三、尿素的合成 1、部位：肝脏是尿素合成的主要器官。肾脏是排泄尿素的主要 器官。 2、尿素合成途径：肝脏合成尿素的途径称为鸟氨酸循环 （ornithine cycle），又称为尿素循环(urea cycle)或KrebsHenseleit cycle。
利用
鸟氨酸脱羧酶
转录和细胞分裂的调控中 起作用
36
五、α-酮酸的代谢
氨基酸脱氨基后生成的α-酮酸（α-ketoacid）可以进一步代谢，主要有以下方 面的途径：
氧化供能 代谢中常见的α-酮酸有丙酮酸、草酰乙酸、α-酮戊二酸等， 它们在体内均可转变成乙酰CoA或三羧酸循环的中间代谢物，在 循环中彻底氧化成CO2和H2O，同时释放能量，供机体利用。
1
第十一章 蛋白质的代谢分解
如果因为某种原因使细胞膜通透性增高或细胞坏死时， 转氨酶会大量释放入血，使血清中转氨酶活性明显升高。 例如，对于急性肝炎患者，其血清GPT活性显著增高， 而心肌梗死患者血清中的GOT活性则明显上升。临床上 可以此作为疾病的诊断及预后判断的指标之一。
氨基酸的生理需要量 根据氮平衡的实验测算，在不进食蛋白质时，成人每天最少也要 分解约20克蛋白质。由于食物蛋白质与人体蛋白质组成有质的 差异，不可能全部被利用。因此，成人每天至少需要补充30~50 克食物蛋白质才能维持氮的总平衡，这是蛋白质的最低生理需要 量。要长期维持氮的总平衡，我国营养学会推荐正常成人每日蛋 白质需要量为80克。
25
谷氨酰胺的运氨作用
部位：脑、肌肉组织细胞的线粒体内 作用：将氨运至肝、肾 酶：谷氨酰胺合成酶、谷氨酰胺酶 反应：不可逆，耗能
26
三、尿素的合成 1、部位：肝脏是尿素合成的主要器官。肾脏是排泄尿素的主要 器官。 2、尿素合成途径：肝脏合成尿素的途径称为鸟氨酸循环 （ornithine cycle），又称为尿素循环(urea cycle)或KrebsHenseleit cycle。
利用
鸟氨酸脱羧酶
转录和细胞分裂的调控中 起作用
36
五、α-酮酸的代谢
氨基酸脱氨基后生成的α-酮酸（α-ketoacid）可以进一步代谢，主要有以下方 面的途径：
氧化供能 代谢中常见的α-酮酸有丙酮酸、草酰乙酸、α-酮戊二酸等， 它们在体内均可转变成乙酰CoA或三羧酸循环的中间代谢物，在 循环中彻底氧化成CO2和H2O，同时释放能量，供机体利用。
1
第十一章 蛋白质的代谢分解
生物化学生物化学第一章蛋白质
PAGE
垂
直
平
低浓度浓缩胶
板
电
泳
高浓度分离胶
示
意
图
生物化学生物化学第一章蛋白质
生物化学生物化学第一章蛋白质
生物化学生物化学第一章蛋白质
生物化学生物化学第一章蛋白质
生物化学生物化学一章蛋白质
• 肌红蛋白和血红蛋白的每条链都含一个血 红素辅基。
• 血红素由四个吡咯环构成的原卟啉Ⅸ和一 个铁离子组成。作为亚铁离子，可形成6个 配位键：其中4个与卟啉与环的氮原子连接， 第五个与His93相连，第六个与氧可逆结合 附近有个His64辅助氧的结合。
生物化学生物化学第一章蛋白质
肌红蛋白与血红蛋白的结构与功能
生物化学生物化学第一章蛋白质
目录
• 肌红蛋白(Mb)由153个氨基酸残基组成,血 红蛋白(Hb)的α亚基有141个氨基酸,β亚基 有146个氨基酸残基。Mb and Hb的两种亚 基氨基酸残基数和序列均有变化，但它们 的三级结构几乎完全相同。
• 同功能蛋白质：不同生物体中表现同一功 能的蛋白质，又称同源蛋白质。
生物化学生物化学第一章蛋白质
• 对比不同生物的同源蛋白质的氨基酸序列 可以发现，它们长度相同或相近，而且许 多位置的氨基酸是相同的。这些相同的氨 基酸残基称为不变残基。
• 不变残基对于同源蛋白的功能是必需的。
生物化学生物化学第一章蛋白质
• 说明肌红蛋白和血红蛋白的α亚基和β亚基 都起源于一个共同的祖先。
生物化学生物化学第一章蛋白质
• 在血红蛋白和肌红蛋白分子中与辅基血红 素相连的氨基酸都是组氨酸。说明不同氨 基酸序列中只有关键的氨基酸不变才能产 生相同的构象，执行相同的功能。
• 这种关键氨基酸通常提供形成蛋白质构象 的必要基团。
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N H
等电点
6.02 5.97 5.98 6.02 5.48 5.89 5.75
6.30
分类
带 正 电 荷 极 性 氨 基 酸
带 负 电 荷
极 性 氨 基 酸
氨基酸名称
组氨 酸 ( histidine ) 赖氨 酸 ( lysine )
符号
R基化学结构
HC C CH 2
His HN NH N H
7. 何谓蛋白质的变性作用与复性作用？
.
3
一、概述
（一）蛋白质的生物学意义和元素组成 （二）蛋白质的分类
.
4
（一）蛋白质的生物学意义和元素组成
1. 蛋白质的生物学意义
（1）蛋白质生物学功能的多样性
酶的催化功能、控制生长和分化、代谢调节功 能、运动功能、运输作用、免疫保护作用、接受 和传递信息、贮存营养功能、结构支持作用。
.
11
二、蛋白质的基本组成单位–氨基酸
（一）氨基酸的结构 （二）氨基酸的分类 （三）氨基酸的性质
.
12
（一） 氨基酸的结构
蛋白质的基本结构单位α-氨基酸的结构通式
H
R
侧链
Cα
COOH
NCOOH
H 2 C N H 亚氨基
C H2
.
14
（二）氨基酸的分类
1.编码氨基酸 2.非编码氨基酸 3.非蛋白质氨基酸
第二章 蛋白质的结构与功能
一、概述 二、蛋白质的基本组成单位–氨基酸解) 三、蛋白质的结构 四、蛋白质结构与功能的关系 五、蛋白质的重要性质、分离纯化与鉴定
.
1
了解蛋白质的元素组成；掌握蛋白质的基本结 构单位—氨基酸的基本结构；了解氨基酸的分 类；了解稀有氨基酸和非蛋白质氨基酸；掌握 氨基酸的各种理化性质；掌握肽键、肽链和蛋 白质一级结构的概念，同时了解蛋白质一级结 构的表示方法；掌握二肽及多肽的形成过程； 了解蛋白质一级结构的测定方法。
这些非蛋白质氨基酸多是重要的代谢 物前体或代谢中间产物。
.
20
（三）氨基酸的性质
1.氨基酸的两性解离及等电点 氨基酸是两性电解质（ampholyte）
H R Cα COOH
NH 2
.
21
氨基酸两性解离
R CH COOH NH2
中性分子形式
R CH COO-
NH3+
两性离子形式
.
22
R CH COOH OH- R CH COO-
.
15
1. 编码氨基酸
分类
非 极 性 氨 基 酸
（8 种）
氨基酸名称
符号
丙氨酸 ( alanine )
Ala
缬氨酸 ( valine )
Val
亮氨酸 ( leucine )
Leu
异亮氨酸 ( isoleucine ) Ile
苯丙氨酸 ( phenylalanine ) Phe
色氨酸 ( tryptophan )
（2）蛋白质生物学功能的复杂性
某一功能的发挥往往受到多种因素的影响与 调节。
.
5
2. 蛋白质的元素组成
一般含有：碳（50％~55％） 、氮（15％ ~18％）、氧（20％~23％）、氢（6％~8 ％）、硫（0％~4％）。
在某些蛋白质中，还含有一些微量元素 如：磷、铁、铜、钼、碘、锌等。
蛋白质元素组成的一个特点：各种蛋白 质的氮含量比较恒定，平均值为16％左右。
等电点
7.59
9.74 10.76 2.97 3.22
第21种氨基酸—硒代半胱氨酸
2. 非编码氨基酸
没有相应的三联体遗传密码。由 编码氨基酸经羟基化、甲基化、磷酸 化等修饰形成的衍生物。
例如：胶原蛋白和弹性蛋白中的 4羟脯氨酸 、5-羟赖氨酸等。
.
19
3.非蛋白质氨基酸
在生物体内，还发现150多种不参与蛋 白质组成的氨基酸。
★ 两性解离物质所带静电荷为零时溶液的pH。
.
24
氨基酸等电点的作用
（1）不同氨基酸，由于R 基团结构的 不同，有不同的等电点。在一定实验条 件下，等电点是氨基酸的特征常数。
（2）当氨基酸处于等电点状态时，其 溶解度最小，容易发生沉淀。
利用这一特性，可以从各种氨基酸的
混合物溶液中，分离制取某种氨基酸。
NH3
H+
NH3+
R CH COO-
NH2+
.
23
氨基酸的等电点
对某种氨基酸来讲，当溶液在某一 特定的 pH 时，氨基酸所带净电荷为 零（即正电荷数与负电荷数相等） ， 在电场中，既不向正极移动，也不向 负极移动。这时，溶液的pH 称为该 氨基酸的等电点(isoelectric point)，用pI表示。
用凯氏定氮法测定氮的含量，计算蛋白质的 含量（由氮的含量乘以6.25）出来。
.
6
（二）蛋白质的分类
1.按蛋白质的构象分类 2.按蛋白质的功能分类 3.按蛋白质的组成和溶解性分类
.
7
1. 按蛋白质的构象分类
分为球状蛋白质 和纤维状蛋白质。
球状蛋白质 （globular
protein） 血红蛋白、肌红 蛋白等。
.
25
2.氨基酸的光学活性与吸收光谱
（1）氨基酸的构型
除甘氨酸以外，其余 20 种氨基酸 的 Cα都是不对称碳原子（手性）。
。
.
2
思考题
1. 蛋白质分为哪些类型？各行使何种功能？
2. 自然界存在的氨基酸种类、结构、性质？
3. 肽键有何特点？对蛋白质构象的形成有何
影响？
4. 何谓蛋白质的一、二、三、四级结构？维
系蛋白质构象的作用力有哪些？
5. 何谓蛋白质的超二级结构和结构域？
6. 试述蛋白质一级结构和高级结构与功能的
关系。
Trp
蛋氨酸 ( methionine )
Met
脯氨酸 ( proline )
Pro
R 基化学结构
H 3C H 3C
H 3C
H 3C
CH CH 3 CH CH 2 CH 3 CH 2 CH
CH 3
CH 2
CH 2 N
H 3 C S CH 2 CH 2 H 2 C CH 2 H 2 C CH COOH
+
Lys H3N CH 2 CH 2 CH 2 CH 2
精氨 酸 ( arginine )
H2N C NH CH 2 CH 2 CH 2 Arg
N+ H2
天冬 氨酸 ( aspartic acid ) Asp 谷氨 酸 ( glutamic acid ) Glu
-OOC CH 2 -OOC CH 2 CH 2
.
8
纤维状蛋白质 （fibroue protein）
胶原蛋白、弹性 蛋白、角蛋白、 丝心蛋白等。
.
9
2.按蛋白质的功能分类
催化蛋白（酶） 调节蛋白 结构蛋白 运输蛋白 贮藏蛋白 运动蛋白 防御蛋白 电子传递蛋白
.
10
3.按蛋白质的组成和溶解性分类
单纯蛋白质 （simple protein） 结合蛋白质 （complex protein）
等电点
6.02 5.97 5.98 6.02 5.48 5.89 5.75
6.30
分类
带 正 电 荷 极 性 氨 基 酸
带 负 电 荷
极 性 氨 基 酸
氨基酸名称
组氨 酸 ( histidine ) 赖氨 酸 ( lysine )
符号
R基化学结构
HC C CH 2
His HN NH N H
7. 何谓蛋白质的变性作用与复性作用？
.
3
一、概述
（一）蛋白质的生物学意义和元素组成 （二）蛋白质的分类
.
4
（一）蛋白质的生物学意义和元素组成
1. 蛋白质的生物学意义
（1）蛋白质生物学功能的多样性
酶的催化功能、控制生长和分化、代谢调节功 能、运动功能、运输作用、免疫保护作用、接受 和传递信息、贮存营养功能、结构支持作用。
.
11
二、蛋白质的基本组成单位–氨基酸
（一）氨基酸的结构 （二）氨基酸的分类 （三）氨基酸的性质
.
12
（一） 氨基酸的结构
蛋白质的基本结构单位α-氨基酸的结构通式
H
R
侧链
Cα
COOH
NCOOH
H 2 C N H 亚氨基
C H2
.
14
（二）氨基酸的分类
1.编码氨基酸 2.非编码氨基酸 3.非蛋白质氨基酸
第二章 蛋白质的结构与功能
一、概述 二、蛋白质的基本组成单位–氨基酸解) 三、蛋白质的结构 四、蛋白质结构与功能的关系 五、蛋白质的重要性质、分离纯化与鉴定
.
1
了解蛋白质的元素组成；掌握蛋白质的基本结 构单位—氨基酸的基本结构；了解氨基酸的分 类；了解稀有氨基酸和非蛋白质氨基酸；掌握 氨基酸的各种理化性质；掌握肽键、肽链和蛋 白质一级结构的概念，同时了解蛋白质一级结 构的表示方法；掌握二肽及多肽的形成过程； 了解蛋白质一级结构的测定方法。
这些非蛋白质氨基酸多是重要的代谢 物前体或代谢中间产物。
.
20
（三）氨基酸的性质
1.氨基酸的两性解离及等电点 氨基酸是两性电解质（ampholyte）
H R Cα COOH
NH 2
.
21
氨基酸两性解离
R CH COOH NH2
中性分子形式
R CH COO-
NH3+
两性离子形式
.
22
R CH COOH OH- R CH COO-
.
15
1. 编码氨基酸
分类
非 极 性 氨 基 酸
（8 种）
氨基酸名称
符号
丙氨酸 ( alanine )
Ala
缬氨酸 ( valine )
Val
亮氨酸 ( leucine )
Leu
异亮氨酸 ( isoleucine ) Ile
苯丙氨酸 ( phenylalanine ) Phe
色氨酸 ( tryptophan )
（2）蛋白质生物学功能的复杂性
某一功能的发挥往往受到多种因素的影响与 调节。
.
5
2. 蛋白质的元素组成
一般含有：碳（50％~55％） 、氮（15％ ~18％）、氧（20％~23％）、氢（6％~8 ％）、硫（0％~4％）。
在某些蛋白质中，还含有一些微量元素 如：磷、铁、铜、钼、碘、锌等。
蛋白质元素组成的一个特点：各种蛋白 质的氮含量比较恒定，平均值为16％左右。
等电点
7.59
9.74 10.76 2.97 3.22
第21种氨基酸—硒代半胱氨酸
2. 非编码氨基酸
没有相应的三联体遗传密码。由 编码氨基酸经羟基化、甲基化、磷酸 化等修饰形成的衍生物。
例如：胶原蛋白和弹性蛋白中的 4羟脯氨酸 、5-羟赖氨酸等。
.
19
3.非蛋白质氨基酸
在生物体内，还发现150多种不参与蛋 白质组成的氨基酸。
★ 两性解离物质所带静电荷为零时溶液的pH。
.
24
氨基酸等电点的作用
（1）不同氨基酸，由于R 基团结构的 不同，有不同的等电点。在一定实验条 件下，等电点是氨基酸的特征常数。
（2）当氨基酸处于等电点状态时，其 溶解度最小，容易发生沉淀。
利用这一特性，可以从各种氨基酸的
混合物溶液中，分离制取某种氨基酸。
NH3
H+
NH3+
R CH COO-
NH2+
.
23
氨基酸的等电点
对某种氨基酸来讲，当溶液在某一 特定的 pH 时，氨基酸所带净电荷为 零（即正电荷数与负电荷数相等） ， 在电场中，既不向正极移动，也不向 负极移动。这时，溶液的pH 称为该 氨基酸的等电点(isoelectric point)，用pI表示。
用凯氏定氮法测定氮的含量，计算蛋白质的 含量（由氮的含量乘以6.25）出来。
.
6
（二）蛋白质的分类
1.按蛋白质的构象分类 2.按蛋白质的功能分类 3.按蛋白质的组成和溶解性分类
.
7
1. 按蛋白质的构象分类
分为球状蛋白质 和纤维状蛋白质。
球状蛋白质 （globular
protein） 血红蛋白、肌红 蛋白等。
.
25
2.氨基酸的光学活性与吸收光谱
（1）氨基酸的构型
除甘氨酸以外，其余 20 种氨基酸 的 Cα都是不对称碳原子（手性）。
。
.
2
思考题
1. 蛋白质分为哪些类型？各行使何种功能？
2. 自然界存在的氨基酸种类、结构、性质？
3. 肽键有何特点？对蛋白质构象的形成有何
影响？
4. 何谓蛋白质的一、二、三、四级结构？维
系蛋白质构象的作用力有哪些？
5. 何谓蛋白质的超二级结构和结构域？
6. 试述蛋白质一级结构和高级结构与功能的
关系。
Trp
蛋氨酸 ( methionine )
Met
脯氨酸 ( proline )
Pro
R 基化学结构
H 3C H 3C
H 3C
H 3C
CH CH 3 CH CH 2 CH 3 CH 2 CH
CH 3
CH 2
CH 2 N
H 3 C S CH 2 CH 2 H 2 C CH 2 H 2 C CH COOH
+
Lys H3N CH 2 CH 2 CH 2 CH 2
精氨 酸 ( arginine )
H2N C NH CH 2 CH 2 CH 2 Arg
N+ H2
天冬 氨酸 ( aspartic acid ) Asp 谷氨 酸 ( glutamic acid ) Glu
-OOC CH 2 -OOC CH 2 CH 2
.
8
纤维状蛋白质 （fibroue protein）
胶原蛋白、弹性 蛋白、角蛋白、 丝心蛋白等。
.
9
2.按蛋白质的功能分类
催化蛋白（酶） 调节蛋白 结构蛋白 运输蛋白 贮藏蛋白 运动蛋白 防御蛋白 电子传递蛋白
.
10
3.按蛋白质的组成和溶解性分类
单纯蛋白质 （simple protein） 结合蛋白质 （complex protein）