蛋白质的结构与功能(1)
蛋白质结构与功能的关系(1)
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Pauling L.C.（1901-1994）
• 美国化学家及和平主义者。 • 1940年阐明了生物大分子中分子间力的特点。 • 1949年他通过对镰刀状细胞贫血病的研究首先提出分子病的
概念。 • 1951年提出了蛋白质结构的α螺旋模型。 • 1954年因他对化学键的研究并将其用于解释生物大分子的结
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3.2.2 别构效应：（变构效应）
蛋白质与配基结合改变了蛋白质的构象，进而改变蛋白质的 生物活性。
X-射线晶体结构分析法揭示： （tense state） 紧张态（T态）——松弛态（R态）
去氧血红蛋白
氧合血红蛋白
（relaxed state）
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3.2.3 原理
① 辅基血红素
结合方式：O2—Fe (Ⅱ)—原卟啉Ⅸ
• Danger : 0.06%~0.08% • Dead: 0.1%
• 空间位阻
12
C
CC
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肌红蛋白中O2 与血红素的结合
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2 血红蛋白(hemoglobin)
• 功能是在血液中结合并转运氧； • 成人血红蛋白主要是HbA，由2个α-亚基，2个β-
亚基组成 • 每个亚基由一条多肽链与一个血红素辅基组成；
3.2.4 BPG 、 H+和CO2对血红蛋白 结合氧的影响
• 别构作用（allosteric interaction） ：有些小分子物 质可专一地与蛋白质可逆结合，使蛋白质的结构和 功能发生变化。
• 这些小分子称为别构效应剂。 • 别构蛋白：这种活性受到别构效应剂调节的蛋白。
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① 波尔效应(Bohr effect)
蛋白质的结构和功能（一）蛋白质的组成元素和基本组成单位
城头高级中学高一生物备课组1 蛋白质的结构和功能第1课时20100925 【自学质疑】知识点1蛋白质的组成元素和基本组成单位一、蛋白质的组成元素1蛋白质是细胞中含量最多的化合物除含等元素外大多数蛋白质还含有。
二、蛋白质的基本组成单位2蛋白质的基本组成单位是自然界中已经发现的氨基酸有100种而组成蛋白质的氨基酸大约有种。
三、氨基酸的结构和特点3构成蛋白质的氨基酸在结构上有共同的特点即都有和与相连而且这个碳原子还分别与、相连接。
不同的氨基酸区别在于的不同。
4氨基酸的结构通式可以表示为【交流展示】1、已知丙氨酸的R-是试写出丙氨酸的结构式试计算丙氨酸的相对分子质量2、已知谷氨酸的R-是一个谷氨酸分子中有几个O有几个羧基3、下列物质是氨基酸的有其中构成蛋白质的氨基酸有知识点2蛋白质的形成和结构【互动探究】一、脱水缩合反应1一个氨基酸的和另一个氨基酸的能够发生反应其中一个氨基酸的氨基-NH2脱去一个另一个氨基酸的羧基-COOH脱去脱去的-H和-OH相结合形成一分子两个氨基酸剩余部分连接在一起生成一个新的化合物即。
二、肽键2连接两氨基酸剩余部分的化学键叫它是由一个氨基酸的-NH2脱去一个H剩下的NH与另一个氨基酸的-COOH脱去-OH剩下的CO相连接而成的。
肽键的结构式为。
三、肽与多肽3两个氨基酸脱去一分子水形成的化合物叫做三个氨基酸脱去两分子水形成的化合物叫做四个氨基酸脱去的形成的化合物叫做多个氨基酸脱去比其数目少一个的水分子形成的化合物叫做通常呈链状结构叫做注意两个以上即为多个。
城头高级中学高一生物备课组2 【交流展示】1表演脱水缩合过程注一名学生代表一个氨基酸其中左臂代表氨基右臂代表羧基头部代表R基躯干代表中心碳原子两腿代表氢原子。
2假设两个氨基酸都是甘氨酸试出其反应式3变式如果两个氨基酸都是丙氨酸呢2如果一个为甘氨酸另一个为丙氨酸呢注意变式4 试找出下列化合物中的氨基、羧基、R基、肽键5表演肽链的延伸注按上述表演一个接一个上知识链接试写出盐酸与氢氧化钠反应方程式【纠正反馈】1、细胞中含量最多的有机化合物是A蛋白质B糖类C水D脂肪2、下列物质中仅含由CHO三种元素组成的是A蛋白质B磷脂C糖类D固醇类3、试圈出下列化合物中的氨基、羧基、肽键、R基该化合物是由几个氨基酸反应生成的该化合物中有几个肽键该化合物的名称是。
蛋白质的结构和功能
蛋白质的结构和功能蛋白质是组成生物体最重要组成部分之一，是生命中最基本的分子之一，也是所有生命机制的基础。
蛋白质是由氨基酸单元组成的大分子，具有复杂的三维结构和多种生物功能。
本文将围绕蛋白质的结构和功能展开探讨。
一、蛋白质的结构蛋白质的结构非常复杂，主要包括四个级别：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指蛋白质的氨基酸序列，也被称为多肽链。
二级结构是指蛋白质在空间中的部分有规律的排列方式，可以分为α-螺旋和β-折叠。
三级结构是指蛋白质的立体结构，在细胞内是具有生物学功能的。
四级结构是指两个或者多个多肽链合成的复合物或者聚集体。
这四个级别的结构是建立在氨基酸单元之间的分子相互作用力的基础上的。
二、蛋白质的功能蛋白质有多种生物学功能，比如酶的催化反应、结构蛋白的细胞骨架的构建和细胞膜通道的创造等。
蛋白质通过其结构的多种形式和氨基酸侧链的特定化学性质来实现这些功能。
下面将逐一探讨蛋白质的各项功能。
1. 酶的催化反应蛋白质中的酶催化细胞内化学反应的速率，可以使化学反应在体内以可控的速率进行。
酶的高效性主要归功于其特定的结构，可以与底物特异性结合，从而降低局部反应能量的活化能。
例如，胰蛋白酶的构象改变会导致其主要消化的底物蛋白质无法正常消化。
2. 细胞骨架的构建细胞骨架是由蛋白质构成的复杂结构。
蛋白质在细胞中起着结构支撑和细胞形态维持的重要作用。
细胞骨架包括三种蛋白质，分别是微丝、中间丝和微管。
微丝是细胞外形变化的基础，中间丝是吸收力和细胞形态的基础，微管则是细胞分裂的基础。
这些不同的骨架蛋白质通过不同的化学反应将不同的蛋白质链聚合在一起，形成高阶结构形成。
3. 细胞膜通道的创造许多蛋白质在细胞膜上具有通道功能，能够允许特定分子和离子的跨膜转运。
跨膜蛋白是细胞内外的信号转导和细胞间通信的重要基础。
膜蛋白在细胞生物学过程中起着关键的作用，比如能够将物质通过细胞膜进行导出或者导入。
总之，蛋白质是组成生物体最重要组成部分之一，具有复杂的三维结构和多种生物功能。
蛋白质的结构与功能(一)
一、组成人体蛋白质的20种氨基酸 组成人体蛋白质的 种氨基酸 均属于L-α 氨基酸 均属于 α-氨基酸
氨基酸 的构型
存在自然界中的氨基酸有300余种 存在自然界中的氨基酸有 300余种， 但 300 余种， 组成人体蛋白质的氨基酸仅有 20 种 ， 且均 组成人体蛋白质 的氨基酸仅有20 的氨基酸仅有 20种 氨基酸（甘氨酸除外） 属 L-α氨基酸（甘氨酸除外）。
蛋白质元素组成的特点 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。 由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此， 由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此， 只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以 只要测定生物样品中的含氮量， 下公式推算出蛋白质的大致含量： 下公式推算出蛋白质的大致含量： 100克样品中蛋白质的含量 (g %) 克样品中蛋白质的含量 = 每克样品含氮克数× 6.25×100 每克样品含氮克数× × 1/16%
蛋白质研究的历史 1833年 从麦芽中分离淀粉酶； 1833 年 ， 从麦芽中分离淀粉酶 ； 随后从胃液中 分离到类似胃蛋白酶的物质。 分离到类似胃蛋白酶的物质。 1864年 血红蛋白被分离并结晶。 1864年，血红蛋白被分离并结晶。 19世纪末， 证明蛋白质由氨基酸组成，并合成 19世纪末， 证明蛋白质由氨基酸组成， 世纪末 了多种短肽。 了多种短肽。 20世纪初， 20 世纪初，Ｘ 线衍射技术发现蛋白质的二级结 世纪初 完成胰岛素一级结构测定。 构；完成胰岛素一级结构测定。
组成蛋白质的元素 主要有C 主要有C、H、O、N和 S。 有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、 有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、 锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘 。
蛋白质元素组成
50％～ 55％ ％～55 C ： 50 ％～ 55 ％ Ｈ：6 ％～7 Ｈ： 6 ％～ 7 ％ Ｏ：19 ％～24 19％～ 24％ Ｏ： 19 ％～ 24 ％ Ｎ：13 ％～19 ％ Ｎ： 13％～ 19％ 13 ％～ 19 Ｓ：0 ％～4 Ｓ： 0 ％～ 4 ％ 其它
蛋白质的结构和功能
蛋白质的结构和功能蛋白质是生命体中最重要的类别之一，也是细胞的基本组成部分之一。
蛋白质的结构与功能密切相关，对于理解蛋白质的重要性以及其功能的多样性具有重要意义。
本文将就蛋白质的结构与功能进行详细阐述。
一、蛋白质的结构蛋白质是由氨基酸的多肽链组成的，而氨基酸是蛋白质的构成单元。
不同的氨基酸组合形成了不同的氨基酸序列，从而赋予了蛋白质不同的结构和功能。
蛋白质的结构包括了四个层次，分别是：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
1. 一级结构：一级结构是指氨基酸的线性排列方式。
氨基酸通过肽键连接在一起，形成多肽链。
每个氨基酸都与相邻的两个氨基酸通过肽键相连，形成一个多肽链。
2. 二级结构：二级结构是指多肽链的局部折叠方式。
常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠。
α-螺旋是一种螺旋状的结构，其中氨基酸通过氢键相互连接。
β-折叠是一种折叠的结构，其中多肽链在平面上折叠成β片。
3. 三级结构：三级结构是指蛋白质整个空间结构的折叠方式。
蛋白质的三级结构是由一段多肽链的不同区域折叠而成。
三级结构的形成通常受到氢键、离子键、范德华力等相互作用的影响。
4. 四级结构：四级结构是指两个或多个多肽链之间的空间排列方式。
多肽链之间通过非共价键相互连接，形成一个完整的蛋白质分子。
多肽链之间的相互作用包括氢键、离子键、范德华力等。
二、蛋白质的功能蛋白质具有多种不同的功能，这取决于其结构和氨基酸序列的不同。
1. 结构功能：蛋白质作为细胞的基本组成部分，可以提供细胞的结构支持。
例如，肌肉组织中的肌动蛋白负责肌肉的收缩，细胞膜上的蛋白质起到维持细胞形态和细胞信号传递的作用。
2. 酶功能：蛋白质中的酶可以催化化学反应。
酶可以加速化学反应的速率，使得细胞内的代谢过程能够正常进行。
例如，消化系统中的酶可以加速食物的消化过程。
3. 运输功能：蛋白质可以通过细胞膜或血液循环，将物质从一个地方运输到另一个地方。
例如，血液中的血红蛋白可以运输氧气到身体各个器官。
蛋白质的结构及其功能(1)
蛋白质的结构及其功能(1)第三节蛋白质的结构及其功能蛋白质为生物高分子物质之一，具有三维空间结构，因而执行复杂的生物学功能。
蛋白质结构与功能之间的关系非常密切。
在研究中，一般将蛋白质分子的结构分为一级结构与空间结构两类。
一、蛋白质的一级结构蛋白质的一级结构(primary structure)就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序(sequence)，也是蛋白质最基本的结构。
它是由基因上遗传密码的排列顺序所决定的。
各种氨基酸按遗传密码的顺序，通过肽键连接起来，成为多肽链，故肽键是蛋白质结构中的主键。
迄今已有约一千种左右蛋白质的一级结构被研究确定，如胰岛素，胰核糖核酸酶、胰蛋白酶等。
蛋白质的一级结构决定了蛋白质的二级、三级等高级结构，成百亿的天然蛋白质各有其特殊的生物学活性，决定每一种蛋白质的生物学活性的结构特点，首先在于其肽链的氨基酸序列，由于组成蛋白质的20种氨基酸各具特殊的侧链，侧链基团的理化性质和空间排布各不相同，当它们按照不同的序列关系组合时，就可形成多种多样的空间结构和不同生物学活性的蛋白质分子。
图1-1 胰岛素的一级结构二、蛋白质的空间结构蛋白质分子的多肽链并非呈线形伸展，而是折叠和盘曲构成特有的比较稳定的空间结构。
蛋白质的生物学活性和理化性质主要决定于空间结构的完整，因此仅仅测定蛋白质分子的氨基酸组成和它们的排列顺序并不能完全了解蛋白质分子的生物学活性和理化性质。
例如球状蛋白质(多见于血浆中的白蛋白、球蛋白、血红蛋白和酶等)和纤维状蛋白质(角蛋白、胶原蛋白、肌凝蛋白、纤维蛋白等)，前者溶于水，后者不溶于水，显而易见，此种性质不能仅用蛋白质的一级结构的氨基酸排列顺序来解释。
蛋白质的空间结构就是指蛋白质的二级、三级和四级结构。
(一)蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构(secondary structure)是指多肽链中主链原子的局部空间排布即构象，不涉及侧链部分的构象。
1.肽键平面(或称酰胺平面，amide plane)。
蛋白质的结构 和 功能
蛋白质的结构和功能蛋白质是生物体内一类重要的生物大分子，它在细胞的结构和功能中发挥着重要的作用。
蛋白质的结构和功能紧密联系，其结构决定了其功能。
本文将从蛋白质的结构和功能两个方面进行探讨。
一、蛋白质的结构蛋白质的结构是由氨基酸残基通过肽键连接而成的多肽链。
氨基酸是蛋白质的基本组成单元，它由一种氨基基团、一种羧基和一个侧链组成。
蛋白质的结构可以分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
1. 一级结构：一级结构是指蛋白质的氨基酸序列。
氨基酸的不同顺序决定了蛋白质的种类和特性。
例如，胰岛素由51个氨基酸组成，胰岛素的一级结构决定了它具有调节血糖的功能。
2. 二级结构：二级结构是指蛋白质中氨基酸残基的局部空间排列方式。
常见的二级结构有α螺旋和β折叠。
α螺旋是由氨基酸的肽键形成的螺旋结构，形状类似于螺旋状的弹簧。
β折叠是由氨基酸的肽键形成的折叠结构，形状类似于折叠的纸扇。
二级结构的形成对于蛋白质的稳定性和功能至关重要。
3. 三级结构：三级结构是指蛋白质整个分子的空间排列方式。
蛋白质的三级结构由多个二级结构单元相互作用而形成。
这些相互作用包括氢键、离子键、范德华力以及疏水效应等。
三级结构的稳定性和形状决定了蛋白质的功能。
4. 四级结构：四级结构是指由多个蛋白质分子通过非共价键结合而形成的复合物。
多个蛋白质分子通过相互作用形成稳定的功能单位。
例如，血红蛋白由四个亚基组成，每个亚基都与其他亚基相互作用，形成一个稳定的四聚体。
二、蛋白质的功能蛋白质作为生物体内的重要分子，在细胞的结构和功能中发挥着多种作用。
1. 结构功能：许多蛋白质在细胞中起到构建细胞结构的作用。
例如，胶原蛋白是皮肤、骨骼和血管等结缔组织的重要组成部分，维持了细胞的结构稳定性。
肌动蛋白和微丝蛋白是细胞骨架的主要成分，参与了细胞的形态维持和运动。
2. 酶功能：许多蛋白质具有酶活性，可以催化生物体内的化学反应。
酶是生物体内调控代谢的关键分子。
蛋白质的结构和功能
蛋白质的结构和功能蛋白质是生物体内重要的有机物质，其在细胞功能和生物体机体过程中发挥着关键作用。
蛋白质的结构和功能密不可分，下面将从蛋白质的结构以及其所承担的功能两个方面进行探讨。
一、蛋白质的结构蛋白质的结构可分为四个层次，分别是一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
1. 一级结构蛋白质的一级结构指由氨基酸残基的线性排列方式所决定的序列。
氨基酸的种类和顺序决定了蛋白质的特定功能和结构。
在水溶液中，氨基酸残基以离子形式存在，通过胺基和羧基之间的肽键连接起来形成多肽链。
2. 二级结构蛋白质的二级结构是指蛋白质中局部区域的空间构象，主要包括α-螺旋和β-折叠两种常见的结构。
α-螺旋是由多肽链的螺旋形状而成，通过氢键的形成保持稳定。
β-折叠则是由多个β折叠片段组合而成，也是通过氢键的形成维持稳定。
3. 三级结构蛋白质的三级结构是指蛋白质中整个多肽链的立体构象。
多肽链在二级结构的基础上进一步折叠和组装，形成复杂的三维结构。
这个结构的形成主要由各个氨基酸残基之间的相互作用所决定，包括疏水相互作用、氢键、电离相互作用、范德华力和二硫键等。
4. 四级结构蛋白质的四级结构是指由多个多肽链通过相互作用而形成的功能完整的蛋白质分子。
这些多肽链可以是相同的或不同的，它们之间通过各种各样的键连接在一起，形成复杂的结构。
二、蛋白质的功能蛋白质的结构决定了其功能。
蛋白质在生物体内扮演着多种重要的角色，包括酶、结构蛋白、运输蛋白和抗体等。
1. 酶酶是一类催化生物化学反应的蛋白质，可以加速化学反应发生的速率。
酶的活性与其结构密切相关，酶的活性位点具有与底物相互作用的特定结构。
2. 结构蛋白结构蛋白是细胞中的主要组成部分，为细胞提供了稳定的支持和形状。
它们形成了细胞的骨架，维持细胞的稳定性和形态。
3. 运输蛋白运输蛋白可以将物质从细胞内部输送到细胞外部，或者从细胞外部运输到细胞内部。
例如，血红蛋白可以运输氧气到全身各个组织和器官。
蛋白质的结构与功能
蛋白质的结构与功能1、一级结构（primary structure）定义：蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。
理解：一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础，但不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。
例子：牛胰岛素是第一个被测定一级结构的蛋白质分子，由英国化学家Frederick Sanger于1953年完成。
2、二级结构（secondary structure）定义：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象，但侧链会影响二级结构的形成。
所谓肽链主链骨架原子即N（氨基氮）、Cα（α-碳原子）和Co（羰基碳）3个原子依次重复排列。
重要概念：参与肽键的6个原子C1、C、O、N、H、C2位于同一平面，C1和C2在平面上所处的位置为反式(trans)构型，此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元(peptide unit) 。
肽键具有一定的双键性质，不能自由旋转。
常见的蛋白质二级结构：-螺旋( -helix)：为右手螺旋，每圈螺旋3.6个氨基酸，螺距5.44埃；侧链伸向螺旋外侧。
每个氨基酸残基的N—H与其氨基侧相间三个氨基酸残基的C＝O形成氢键。
氢键方向与中心轴平行，螺旋结构被规则排布的氢键所稳定。
-螺旋常具有两性的特点。
-折叠(-pleated sheet)：多肽链充分伸展，每个肽单元以为旋转点，依次折叠成锯齿状结构，氨基酸残基侧链交替地位于锯齿状结构的上下方。
两条以上肽链或一条肽链内的若干肽段的锯齿状结构可平行排列，走向可相同或相反。
β-转角和Ω环存在于球状蛋白质中。
二级结构可组成结构模体（structural motif）：定义：在许多蛋白质分子中，可发现二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个有规则的二级结构组合，被称为超二级结构（supersecondary structure）。
（结构模体=折叠=超二级结构）目前已知的组合有：αα，βαβ，ββ。
蛋白质的结构和功能
蛋白质的结构和功能蛋白质是生物体内最重要的分子之一。
它们在细胞结构、传递信息、代谢调节等方面都起着重要作用。
蛋白质由一系列氨基酸残基链构成，它们的空间结构和序列决定了它们的功能。
本文将介绍蛋白质的结构和功能。
一、蛋白质的结构蛋白质结构可以从四个层次来描述：1. 一级结构：蛋白质的一级结构是由多肽链上的氨基酸排列顺序决定的。
一级结构由肽键连接氨基酸，形成肽链，其三维结构确定蛋白质的稳定性和活性。
2. 二级结构：二级结构指一级结构中短距离的主链的空间排列方式。
主要由α-螺旋和β-折叠两种排列方式组成。
3. 三级结构：三级结构是蛋白质的立体结构，由氨基酸排列和相互作用所形成的空间结构。
其主要形式有：α-螺旋外的环折叠、β-折叠内的环折叠、未定型区、多肽链拱形折叠等。
4. 四级结构：四级结构又称为超分子结构，是由多个蛋白质分子或其他小分子构成的复合物。
此外，还有底物识别结构等。
二、蛋白质的功能蛋白质的功能多种多样，下面介绍几种分类：1. 结构蛋白：结构蛋白的主要作用是维持细胞和组织结构，保持生物体物理结构的稳定性。
同时，还有储存、传递信息等功能。
2. 酶：酶在生物催化过程中扮演着重要角色。
大多数化学反应需要在标准条件下进行，而酶可以在生物体内提供适宜的催化条件。
生物体中几乎所有的催化都是由酶完成的。
3. 抗体：抗体是一种由B细胞产生的蛋白质，具有识别和抵抗抗原的能力。
它们通过特定的结构来识别抗原，达到抵抗和清除抗原的作用。
4. 载体：载体是一种分子，能够绑定其他小分子或离子，并将其运输到细胞内或细胞外。
例子包括血红蛋白、肌红蛋白等。
三、结构与功能关系蛋白质结构决定了它的功能，改变结构通常也会影响到它的功能。
类似地，蛋白质的功能也可以通过调节结构来实现。
其方法包括改变氨基酸序列、改变外界条件以及调节与其他分子之间的相互作用等。
总之，蛋白质的结构和功能非常复杂，并且是相互关联的。
因此，对蛋白质进行深入的研究有助于更好地了解生命起源和生命体系的机制，也对制药、医学等领域的发展有重要意义。
蛋白质结构与功能
第一章蛋白质的结构与功能第一节蛋白质在生命过程中的重要作用蛋白质作为生命现象的物质基础之一，构成一切细胞和组织结构的最重要的组成成分，参与了生物体内许多方面的重要功能。
一、酶的催化作用生命现象的最基本特征就是新陈代谢。
组成这些过程的无数复杂的化学反应几乎都是在生物催化剂——酶的作用下完成的。
绝大多数酶的化学本质是蛋白质，目前发现的酶种类有数千种二、控制生长和分化遗传信息的复制、转录及密码的翻译过程中，离开蛋白质分子的参与是无法进行的。
它在其中充当了至关重要的角色，蛋白质分子通过控制、调节某种蛋白基因的表达，表达时间及表达量来控制和保证机体生长、发育和分化的正常进行。
三、转运和贮存功能某些蛋白质具有在生物体内运送和贮存某种物质的功能。
血红蛋白，脂蛋白，转铁蛋白，蛋类的卵清蛋白、乳中的酪蛋白、小麦种子的麦醇溶蛋白都可以作为的贮存蛋白。
四、运动功能负责运动的肌肉收缩系统也是蛋白质，如肌球蛋白、肌动蛋白、原肌球蛋白和肌原蛋白，分别组成了肌原纤维的粗丝和细丝。
五、结构支持作用结缔组织(肌键、韧带、毛发、软骨)以结构蛋白为主要成分，存在于组织间及细胞间质中。
结构蛋白(如弹性蛋白、胶原蛋白、角蛋白等)是含量丰富的蛋白质，如在脊椎动物中，胶原蛋白的含量占体内总蛋白的1／3。
六、免疫保护作用机体识别外来入侵的异物抗原，如蛋白质分子、病毒、细菌等，免疫系统就会产生相应的高度特异性的抗体蛋白(免疫球蛋白)。
七、代谢调节功能由内分泌腺细胞制造并分泌的一类化学物质——激素，它们可随血液循环至全身，选择性地作用于特定的组织和细胞，发挥其特有的调节作用。
下丘脑、脑下垂体、胰岛、甲状旁腺、肾脏、胸腺等器官分泌的激素，多为蛋白质类。
八、接受和传递信息完成这种功能的蛋白质为受体蛋白，其中一类为跨膜蛋白，另一类为胞内蛋白。
它们首先和配基结合，接受信息，通过自身的构象变化，或激活某些酶，或结合某种蛋白质，将信息放大、传递，起着调节作用。
生物化学 第一篇 蛋白质的结构与功能
第一篇蛋白质的结构与功能（第一～四章小结）第一章氨基酸氨基酸是一类同时含有氨基和羧基的有机小分子。
组成多肽和蛋白质的氨基酸除Gly外，都属于L型的α- 氨基酸（Pro为亚氨基酸）。
氨基酸不仅可以作为寡肽、多肽和蛋白质的组成单位或生物活性物质的前体，也可以作为神经递质或糖异生的前体，还能氧化分解产生ATP。
目前已发现蛋白质氨基酸有22种，其中20种最为常见，而硒半胱氨酸和吡咯赖氨酸比较罕见。
非蛋白质氨基酸通常以游离的形式存在，作为代谢的中间物和某些物质的前体，具有特殊的生理功能。
22种标准氨基酸可使用三字母或单字母缩写来表示。
某些标准氨基酸在细胞内会经历一些特殊的修饰成为非标准蛋白质氨基酸。
氨基酸有多种不同的分类方法：根据R基团的化学结构和在pH7时的带电状况，可分为脂肪族氨基酸、不带电荷的极性氨基酸、芳香族氨基酸、带正电荷的极性氨基酸和带负电荷的极性氨基酸；根据R基团对水分子的亲和性，可分为亲水氨基酸和疏水氨基酸；根据对动物的营养价值，可分为必需氨基酸和非必需氨基酸。
氨基酸的性质由其结构决定。
其共性有：缩合反应、手性（Gly除外）、两性解离、具有等电点，以及氨基酸氨基和羧基参与的化学反应，包括与亚硝酸的反应、与甲醛的反应、Sanger反应、与异硫氰酸苯酯的反应和与茚三酮的反应等。
与亚硝酸的反应可用于Van Slyke定氮，与甲醛的反应可用于甲醛滴定，Sanger反应和与异硫氰酸苯酯的反应可用来测定N-端氨基酸。
只有脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质，其余生成蓝紫色物质，利用此反应可对氨基酸进行定性或定量分析。
多数氨基酸的侧链可能发生特殊的反应，可以此鉴定氨基酸。
不同氨基酸在物理、化学性质上的差异可用来分离氨基酸，其中最常见的方法是电泳和层析。
第二章蛋白质的结构肽是氨基酸之间以肽键相连的聚合物，它包括寡肽、多肽和蛋白质。
氨基酸是构成肽的基本单位。
线形肽链都含有N端和C端，书写一条肽链的序列总是从N端到C端。
1-蛋白质的结构和功能
含量高：占人体干重的45％；脾、肺及横纹肌等
高达80％。
2-2. 蛋白质具有重要的生物学功能 1）作为生物催化剂（酶）
2）代谢调节作用
3）免疫保护作用 4）物质的转运和存储 5）运动与支持作用 6）参与细胞间信息传递 2-3. 氧化供能
第1节
蛋白质的分子组成
Section 1 the Molecular Component of Protein
钙结合蛋白中结合 钙离子的模体
锌指结构
2-4 侧链对二级结构形成的影响 蛋白质二级结构是以一级结构为基础的。一段肽链 其氨基酸残基的侧链适合形成-螺旋或β-折叠，
它就会出现相应的二级结构。
the conformational preferences of the 20 AAs for the -helix Strong Glu、Met、Ala、Leu Lys、Phe、Gln、Trp、Ile、Val Asp、His Cys、Ser、Thr、Arg Asn、Tyr Weak Gly、Pro (usually found in the beta-reverse turn) Weak
COO-
CHH R 3
H
C
+
NH3
甘氨酸 丙氨酸
氨基酸的通式
1-1 氨基酸的分类 1）非极性脂肪族氨基酸 2）极性中性氨基酸
3）芳香族氨基酸
4）酸性氨基酸 5）碱性氨基酸
｝
* 20种氨基酸的英文名称、缩写符号及分类如下:
1-1-1 非极性脂肪族氨基酸(侧链含烃链)
1-1-2 极性中性氨基酸(侧链有极性但不带电荷)
* 多肽链(polypeptide chain)是指许多氨基酸之间 以肽键连接而成的一种结构。
蛋白质的结构和功能的解析
蛋白质的结构和功能的解析蛋白质，是由氨基酸组成的重要有机分子，是构成生命体系的基础，因此在生命科学研究中被广泛应用。
而蛋白质的功能与结构密切相关，正是因为其结构的复杂性，才使得蛋白质拥有了各种不同的功能，下面我们就从蛋白质的结构和功能两个方面来分析。
一、蛋白质的结构蛋白质的结构可以分为四级，分别是一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
1、一级结构蛋白质的一级结构是指由一系列成分相同的氨基酸按照一定的线性序列排列而成的链式结构，其特点为具有方向性和序列性。
蛋白质的一级结构是由氨基酸所构成的，有20 种不同的氨基酸，它们在蛋白质中的出现频率不同，而且在不同的蛋白质中包含的氨基酸序列也不尽相同。
蛋白质的二级结构是指一段氨基酸序列内的局部折叠结构，主要是由氢键、范德华力、电荷相互作用等力的协同作用所引起的。
二级结构呈现出三种常见的空间构象，即α 螺旋、β 折叠片和无规卷曲。
α 螺旋是蛋白质中最常见的二级结构，其主要特点是由一段氨基酸序列围绕螺旋轴旋转，这条螺旋通常为右旋螺旋。
β 折叠片是由一系列氨基酸反复折迭形成的平面结构，它是由氨基酸的多面性和亲水性差异所决定的。
无规卷曲是指没有任何规律的折叠的氨基酸序列，这种结构通常被认为是未定型的结构，但是也可能与某些重要的生物学功能相关。
3、三级结构蛋白质的三级结构是由相邻的二级结构和不相邻二级结构之间互相作用的结果而形成的三维结构，它通常被认为是蛋白质的功能性结构。
在三级结构上，不同的氨基酸依据它们在空间位置上的不同，形成特定的结构域，以此实现蛋白质的生物学功能。
蛋白质的四级结构是多个蛋白质亚单位（即多个蛋白质分子）在空间上的组合所形成的。
在这种组合中，亚单位之间通过非共价键（如疏水相互作用、氢键、离子键等）相互结合并构成蛋白质的整体结构，因此四级结构负责了蛋白质的重要生物学功能，如催化、传递和调控等。
二、蛋白质的功能蛋白质在生物学上扮演了多种重要的功能。
受其结构的影响，蛋白质可以配合各种生物小分子、离子，从而实现了其各种功效，主要包括催化、传递和调控。
蛋白质的结构与功能
蛋白质的结构与功能蛋白质是生物体内一类至关重要的大分子，它在细胞的组成和功能中起着关键作用。
蛋白质的结构与功能紧密相连，不同的结构决定了不同的功能。
本文将探讨蛋白质的结构和功能，并讨论它们之间的关系。
一、蛋白质的结构蛋白质的结构可分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
1. 一级结构：一级结构是指蛋白质的氨基酸序列。
蛋白质由多个氨基酸通过肽键连接而成，不同的氨基酸序列决定了蛋白质的种类和特点。
2. 二级结构：二级结构是指蛋白质中氨基酸链的局部折叠形式，主要有α-螺旋和β-折叠两种形式。
α-螺旋是一种右旋螺旋状结构，由氢键稳定。
β-折叠则是由氢键相互作用形成的折叠片段。
3. 三级结构：三级结构是指蛋白质整体折叠形成的结构，包括了各种局部折叠的空间排列方式。
这种折叠方式是由氢键、离子键、范德华力等非共价键相互作用所决定的。
4. 四级结构：四级结构是指由多个蛋白质亚基通过非共价键相互作用而形成的复合物。
例如，血红蛋白由四个亚基组成，它们通过非共价键相互作用而形成一个稳定的四级结构。
二、蛋白质的功能蛋白质作为生物体内的工程师，具有多种重要功能。
1. 结构支持：蛋白质在细胞和组织的结构中起着支持的作用。
例如，胶原蛋白是皮肤、骨骼和血管等组织的重要组成部分，它给予这些组织形态和强度。
2. 酶催化：蛋白质可以作为酶，在生物化学反应中充当催化剂，加速反应速率。
例如，消化酶在消化系统中分解食物，酶催化使得这些反应在生物体内快速进行。
3. 运输传递：某些蛋白质可以作为搬运工，运输分子和离子到细胞内或细胞间。
例如，血红蛋白在红细胞中运送氧气到各个组织和细胞。
4. 免疫防御：抗体是一类特殊的蛋白质，具有识别和中和外来抗原的能力，参与免疫反应，保护机体免受感染。
5. 调节信号：许多蛋白质可以作为信号分子，参与细胞内的信号传导，调节基因表达和细胞功能。
例如，激素通过与细胞内的蛋白质结合，触发一系列信号传递路径。
《蛋白质的结构和功能》 教学设计
《蛋白质的结构和功能》教学设计一、教学目标1、知识目标（1）阐述蛋白质的基本组成单位——氨基酸的结构特点。
（2）说明氨基酸通过脱水缩合形成多肽链的过程。
（3）理解蛋白质结构多样性的原因。
（4）概述蛋白质的功能多样性及其与结构的关系。
2、能力目标（1）通过观察氨基酸的结构模型，提高观察和分析问题的能力。
（2）通过模拟氨基酸脱水缩合的过程，培养动手实践和空间想象能力。
3、情感目标（1）认同蛋白质是生命活动的主要承担者，激发对生命科学的兴趣。
（2）体会结构与功能相适应的生物学观点。
二、教学重难点1、教学重点（1）氨基酸的结构特点。
（2）蛋白质的结构及其多样性。
（3）蛋白质的功能。
2、教学难点（1）氨基酸形成多肽链的过程。
（2）蛋白质结构多样性的原因。
三、教学方法讲授法、直观演示法、小组讨论法、探究式教学法四、教学过程（一）导入新课通过展示一些富含蛋白质的食物图片，如鸡蛋、牛奶、鱼肉等，提问学生：“为什么我们需要摄入这些食物中的蛋白质？蛋白质在我们身体中起着怎样的作用？”从而引出本节课的主题——蛋白质的结构和功能。
（二）新课讲授1、蛋白质的基本组成单位——氨基酸（1）展示几种常见氨基酸的结构模型，引导学生观察并总结氨基酸的结构特点：每个氨基酸分子至少含有一个氨基（—NH₂）和一个羧基（—COOH），并且都有一个氨基和一个羧基连接在同一个碳原子上。
这个碳原子还连接一个氢原子和一个侧链基团（R 基）。
（2）让学生比较不同氨基酸的 R 基，了解 R 基的不同决定了氨基酸的种类不同。
（3）通过练习，让学生识别不同结构的分子是否属于氨基酸。
2、氨基酸形成多肽链（1）讲解氨基酸通过脱水缩合形成多肽链的过程。
以两个氨基酸为例，先展示氨基和羧基的脱水缩合反应，形成肽键（—CO—NH—），同时脱去一分子水。
逐步增加氨基酸的数量，让学生理解多肽链的形成过程。
（2）组织学生进行小组活动，用模拟教具（如卡片、磁力片等）模拟氨基酸脱水缩合形成多肽链的过程，加深对这一过程的理解。
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表 不同哺乳动物的胰岛素分子中的氨基酸差异
例2 细胞色素C（cytC）
广泛存在于需氧生物细胞的线粒体中，是一种 与血红素辅基相结合的单链蛋白质，在生物氧 化中起重要作用。
亲缘关系越近cytC组成和结构的相似性越大， 从而为生物的进化提供了证据。
与功能密切相关的氨基酸序列是不变的。
表 不同生物与人的细胞色素c相比较的氨基酸差异数目
第6章 蛋白质结构与功能的关系
蛋白质的生物功能是以其化学组成和结构为 基础的。
蛋白质的空间构象取决于其一级结构和周围 环境。
（一）蛋白质一级结构与功能的关系
1.种属差异 不同有机体中执行同一功能的蛋白质的氨基 酸排列顺序存在十分明显的种属差异。
例1 胰岛素
来自哺乳动物、鸟类和鱼类的胰岛素一级结构 都是由51个氨基酸组成，但排列顺序有差异。
去氧血红蛋白中各亚基间盐键：8个
去氧血红蛋白中亚基间盐键
*8个盐键有6个处于 不同亚基间。 *6个中4个涉及C-末 端或N-末端残基： 链：两个; 链：两个。 另两个连接两链的 Asp126和Arg141 残基。 *此外，每条链的 AspFG1和HisHC3 间有盐键。
亚基(141AA)，两个是 亚基(146AA) ； 2.4个血红素基，每个亚 基共价结合一个。 每个亚基和亚基在三 级结构上与肌红蛋白 (153AA)极为相似。
血红蛋白的结构（2）
血红蛋白完整的三维结构图
氧结合改变血红蛋白的构象
*去氧血红蛋白每个亚基中Fe(‖) 离子只有5个配体，并位于卟啉 环上方，因此铁卟啉环呈圆顶状。 HisF8与Fe(‖)配位，空间位阻 迫使Fe-N键略倾斜于血红素卟啉 环。 *当与氧结合后， Fe(‖)将被拉 回卟啉环平面，卟啉环变成平面， 同时牵动HisF8，并进而引起F螺 旋和拐弯EF和FG的位移。这些移 动传到亚基界面，引发构象重调， 从面使其它亚基易于和氧结合。
血红素与CO结合
肌红蛋白中血红素与CO亲和力比O2大250倍
整体肌红蛋白氧合图示
二、血红蛋白结构与功能的关系
血红蛋白的主要功能：在血液中结合并转运 氧气。
研究血红蛋白结构与功能的关系：主要是研 究血红蛋白如何与氧分子的结合作用。
血红蛋白的结构（1）
血红蛋白组成： 1. 4个多肽亚基，两个是
（二）蛋白质构象与功能的关系
别构现象（allosteric effect）：蛋白质的构象并不 是固定不变的，当有些蛋白质的表现其生物活性时， 其构象发生改变，从而改变了整个分子的性质，这 种现象就称为别构现象（别构效应、变构效应）。 具有这种现象的蛋白质叫别构蛋白。
主要学习
氧的运转：血红蛋白 氧 (肺）
每种蛋白质分子都具有特定的结构来行使特定的功能，即 使是一级结构个别AA的变化也能引起功能的改变或丧失。
当Glu被Val取代后，由于Glu的侧链是 带负电荷的羧基， Val的侧链是不带电 荷的疏水基，因此这种改变显著降低了 血红蛋白的溶解度，使患者的血红蛋白 分子容易聚集成纤维状血红蛋白，导致 红细胞收缩变形成镰刀状，输氧能力下 降，细胞脆弱易破碎，引起头晕、胸闷 等贫血症状。
1963年，Kendrew
肌红 蛋白 三级
X-射线结晶学分析 的三个阶段：
分辨率0.6nm 多肽主链的折叠 和走向
结构 图示
分辨率0.2nm 可以辨认分子的 侧链基团
分辨率0.14nm 识别所有的氨基 酸
氧的溶解 性差
氧的转运
蛋白质运输， 储存
氨基酸侧链 不适合与氧 可逆结合
血红素辅基
易产生自由基
血红蛋白 （血液循环）
肌红蛋白（组织）(贮存氧)
耗氧的细胞器
肌红蛋白的结构与功能
肌红蛋白的三级结构
1、肌红蛋白是哺 乳动物细胞主要是 肌细胞贮存和分配 氧的蛋白质 2、肌红蛋白由一 条多肽链（称为珠 蛋白）和一个辅基 血红素分子组成， 多肽链主链由8段 螺旋组成：A、B、 C、D、E、F、G、 H；共153个AA
金属，铁
辅基血红素
原卟啉结构示意图和血红素结构及其与Fe2+的结合
卟啉症
（三）氧与肌红蛋白的结合
F8 His的咪唑基
亚铁离子 与氧结合 不被氧化
这由肌红蛋 白内部疏水 环境决定
氧与肌红蛋白结合的整体结构
氢键
肌红蛋白多肽链形成的微环境有三个作用： 固定血红素辅基； 保护血红素铁免遭氧化； 为O2提供一个合适的结合部位。
血红蛋白A和S胰蛋白酶消化液的指纹图谱
滤纸层析电泳双向图谱
HbA H2N Val-His-Leu-Thr-Pro-Glu-Glu-LysCOOH
HbS H2N Val-His-Leu-Thr-Pro-Val-Glu-LysCOOH
正常人的HbA的β链第六位是Glu，而病人（HbS)则被Val 取代（遗传密码由CTT→CAT)。
血红蛋白分子病
贫血病的原因： Hb A H2N Val-His-Leu-Thr-Pro-Glu-Glu-Lys COOH Hb S H2N Val-His-Leu-Thr-Pro-Val-Glu-Lys COOH 链 1 2 3 4 5 6 7 8
2、分子病：指某种蛋白质分子一级结构的氨基酸排列 顺序与正常的有所不同引起的的遗传病。
主要差异在A链小环的8、9、10和B链30位氨 基酸残基。这4个氨基酸的改变不影响胰岛素 的功能，但所有来源的胰岛素中二硫键的位置 是固定不变的，说明其对胰岛素的功能十分重 要。
例1 胰岛素
来自哺乳动物、鸟类和鱼类的胰岛素一级结构 都是由51个氨基酸组成，但排列顺序有差异。
主要差异在A链小环的8、9、10和B链30位氨 基酸残基。这4个氨基酸的改变不影响胰岛素 的功能，但所有来源的胰岛素中二硫键的位置 是固定不变的，说明其对胰岛素的功能十分重 要。
与氧结合时血红蛋白的变构过程
血红素中铁原子的变化 高自旋状态
（非氧合，原子半径较大）
低自旋 （氧合，原子半径较小）
电子效应 空间效应
血红蛋白的T态和R态
亚基T态 R态引起的结果
*氧与一个处于T态的血红蛋白亚基结合将引 发构象由T态转变为R态，此时稳定T态的那 些相互作用被断裂，亚基C-末端处于完全 自由旋转状态。链和链的倒数第二位都 是TyrHC2。在去氧血红蛋白中这些Tyr残基 的酚-OH与ValFG5提供的肽C=O形成氢键。 氧合时由于F螺旋移动导致上述氢键断裂， 进而连接亚基的8个盐键断裂。