生物化学
《生物化学》教案(完整)
《生物化学》教案(一)一、教学目标1. 了解生物化学的定义、历史和发展趋势。
2. 掌握生物化学的研究对象、内容及方法。
3. 理解生物化学在生物学和医学等领域的重要性。
二、教学内容1. 生物化学的定义和发展趋势2. 生物化学的研究对象和方法3. 生物化学在生物学和医学等领域的应用三、教学重点与难点1. 重点：生物化学的定义、研究对象、内容及应用。
2. 难点：生物化学的发展趋势及其在各个领域的具体应用。
四、教学准备1. 教材或教学资源：《生物化学》相关章节。
2. 投影仪或白板：用于展示PPT或教学图表。
3. 教学PPT或幻灯片：包含生物化学的定义、发展、研究对象和方法等内容。
五、教学过程1. 引入新课：通过提问或引入相关实例，引发学生对生物化学的兴趣，如：“什么是生物化学？”，“生物化学在现实生活中有哪些应用？”等。
2. 讲解概念：介绍生物化学的定义、研究对象、内容及方法。
解释生物化学的发展趋势，如：“生物化学是如何发展起来的？”，“它在未来有哪些潜在的发展方向？”等。
3. 展示实例：通过PPT或教学图表，展示生物化学在生物学和医学等领域的具体应用，如：“生物化学在疾病诊断和治疗中的作用”，“生物化学在生物技术中的应用”等。
4. 互动环节：鼓励学生提问和参与讨论，解答学生对生物化学的疑问，如：“你对生物化学有什么疑问？”，“生物化学在你们看来有哪些应用前景？”等。
六、教学反思在课后对自己的教学进行反思，考虑是否清晰地解释了生物化学的概念和发展趋势，是否激发了学生的兴趣和参与度。
根据学生的反馈和作业表现，进行必要的调整和改进。
《生物化学》教案(二)一、教学目标1. 了解蛋白质的结构和功能。
2. 掌握蛋白质的组成元素和基本单位。
3. 理解蛋白质在生物体中的重要性和应用。
二、教学内容1. 蛋白质的结构和功能2. 蛋白质的组成元素和基本单位3. 蛋白质在生物体中的重要性和应用三、教学重点与难点1. 重点：蛋白质的结构、功能及其在生物体中的应用。
生物化学知识重点
生物化学知识重点第一章绪论1.生物化学的发展过程大致分为三阶段：叙述生物化学、动态生物化学和机能生物化学;2.生物化学研究的内容大体分为三部分：①生物体的物质组成及生物分子的结构与功能②代谢及其调节③基因表达及其调控第二章糖类化学1.糖类通常根据能否水解以及水解产物情况分为单糖、寡糖和多糖;2.单糖的分类：①按所含C原子的数目分为：丙糖、丁糖......②按所含羰基的特点分为：醛糖和酮糖;3.葡萄糖既是生物体内最丰富的单糖,又是许多寡糖和多糖的组成成分;4.甘油醛是最简单的单糖;5.两种环式结构的葡萄糖：6.核糖和脱氧核糖的环式结构：见下图CH2OH CH2OHO O OH HOCH2O OH HOCH2O OHHO OH OH HO OHOH OH OH OH OH Hα-D-+-砒喃葡萄糖β-D-+-砒喃葡萄糖β-D-核糖β-D-脱氧核糖7.单糖的重要反应有成苷反应、成酯反应、氧化反应、还原反应和异构反应;8.蔗糖是自然界分布最广的二糖;9.多糖根据成分为：同多糖和杂多糖;同多糖又称均多糖,重要的同多糖有淀粉、糖原、纤维素等；杂多糖以糖胺聚糖最为重要;10.淀粉包括直链淀粉和支链淀粉;糖原分为肝糖原和肌糖原;11.糖胺聚糖包括透明质酸、硫酸软骨素和肝素;第三章脂类化学1.甘油脂肪脂肪酸短链脂肪酸、中链脂肪酸和长链脂肪酸根据C原子数目分类脂类饱和脂肪酸和不饱和脂肪酸根据是否含有碳-碳双键分类类脂：磷脂、糖脂和类固醇2.亚油酸、α亚麻酸和花生四烯酸是维持人和动物正常生命活动所必必需的脂肪酸,是必需脂肪酸;3.类花生酸是花生四烯酸的衍生物,包括前列腺素、血栓素和白三烯;4.脂肪又称甘油三酯;右下图是甘油三酯、甘油和脂肪酸的结构式：5.皂化值：水解1克脂肪所消耗KOH的毫克数; CH2-OH CHOOC-R1皂化值越大,表示脂肪中脂肪酸的平均分子量越小; R-COOH HO- CH R2-COO-CH6.磷脂根据所含醇的不同分为甘油磷脂和鞘磷脂; CH2-OH CH2-OOC-R37.糖脂包括甘油糖脂和鞘糖脂; 脂肪酸甘油甘油三酯8.类固醇是胆固醇及其衍生物,包括胆固醇、胆固醇脂、维生素D、胆汁酸和类固醇激素等;9.胆汁酸有游离胆汁酸和结合胆汁酸两种形式;10.类固醇激素包括肾上腺皮质激素如醛固酮、皮质酮和皮质醇和性激素雄激素、雌激素和孕激素;11.肾上腺皮质激素具有升高血糖浓度和促进肾脏保钠排钾的作用;其中皮质醇对血糖的调节作用较强,而对肾脏保钠排钾的作用很弱,所以称为糖皮质激素；醛固酮对水盐平衡的调节作用较强,所以称为盐皮质激素;第四章蛋白质化学1.蛋白质的作用：①生物催化—酶②运载和储存③免疫保护④机械支持⑤激素——受体系统⑥产生和传递神经冲动2.氨基酸的结构：①在20种标准氨基酸中只有脯氨酸为亚氨基酸,其他氨基酸都是α-氨基酸; COOHCOOH②除了甘氨酸之外,其他氨基酸的α-碳原子都结合了4个不同的原子或原子团；H2N-C-HH-C-NH2羧基、氨基、R基和1个氢原子; R R③氨基酸是手性分子,有L-氨基酸和D-氨基酸之分;标准氨基酸均为L-氨基酸;3.氨基酸的分类：L-氨基酸D-氨基酸①非极性疏水R基氨基酸②极性不带电荷R基氨基酸③带正电荷R基氨基酸④带负电荷R基氨基酸4.氨基酸的性质：①紫外吸收特征蛋白质的肽键结构对220nm以下的紫外线有强吸收,其所含的色氨酸和络氨酸对280nm的紫外线有强吸收;②两性解离与等电点氨基酸的等电点：在某一PH值条件下,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同,溶液中氨基酸的静电荷为零;此时溶液的PH值称为氨基酸的等电点;③茚三酮反应5.蛋白质的分类：根据组成成分分为单纯蛋白质和缀合蛋白质；根据构象分为纤维状蛋白质和球状蛋白质;6.蛋白质的分子结构：分为一级结构、二级结构、三级结构和四级结构后三种结构称为蛋白质的空间结构;7.肽分为寡肽2-10个氨基酸组成和多肽更多氨基酸构成;8.一些重要的肽：抗氧化剂：谷胱甘肽GSH是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸通过肽键连接构成的三肽;激素：抗利尿激素、血管紧张素Ⅱ、催产素、促肾上腺皮质素、内啡肽、脑啡肽;9.蛋白质的一级结构：蛋白质的一级结构：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序;包括二硫键的位置;10.蛋白质的二级结构：蛋白质的二级结构：指多肽链主链的局部构象,不涉及侧链的空间排布;二级结构的种类:①肽单元与肽平面②α-螺旋③β折叠④β转角⑤无规卷曲⑥超二级结构超二级结构：指二级结构单元进一步聚集和组合在一起,形成规则的二级结构聚集体;作用：降低了蛋白质分子的内能,使之更加稳定;11.蛋白质的三级结构：蛋白质的三级结构：一条完整的蛋白质多肽链在二级结构基础上进一步折叠形成的特定的空间结构;维持蛋白质三级结构的化学键是疏水作用、氢键、部分离子键和少量共价键如二硫键;由一条肽链构成的蛋白质只有形成三级结构才可能具有生物活性;12.蛋白质的四级结构：蛋白质的四级结构：多亚基蛋白的亚基按特定的空间排布结合在一起形成的空间结构;13.维持蛋白质构象的化学键：蛋白质的天然构象是由多种化学键共同维持的,这些化学键包括肽键、二硫键、氢键、疏水作用、离子键和范德华力;后四种化学键属于非共价键;14.蛋白质的理化性质：实验一般性质：①蛋白质含有肽键和芳香族氨基酸,所以对紫外线有吸收;②蛋白质是两性电解质,所以有等电点; ③蛋白质还能发生呈色反应;15.沉降系数：沉降速度与离心加速度相对重力之比为一常数;该常数称为～ ;第五章核酸化学信使RNA—把遗传信息从DNA带给核糖体,指导蛋白质合成;核糖核酸RNA转移RNA—在蛋白质合成过程中转运氨基酸,同时把核酸翻译成蛋白质语言;核酸核糖体RNA—是核糖体的结构成分,而核糖体是合成蛋白质的机器;脱氧核糖核酸DNA——遗传的物质基础;核酸的结构单位是核苷酸,是核酸的水解产物;磷酸——核酸是含磷酸最多的生物大分子;核苷酸的组成戊糖——核酸的戊糖包括核糖和脱氧核糖;碱基——包括两种嘌呤碱基A、G和两种嘧啶碱基C、T ;糖苷键——碱基与戊糖以N-β-糖苷键连接;核苷酸的结构磷酸酯键——磷酸与戊糖以磷酸酯键连接;酸酐键——磷酸通过酸酐键连接第二、第三个磷酸;核苷酸的功能：①合成核酸②为生命活动提供能量③参与其他物质合成④构成酶的辅助因子⑤调节代谢ATP——为生命活动提供能量UTP——参与糖原的合成CTP——参与磷脂合成腺苷酸构成酶的辅助因子核酸的分子结构：一级结构：指核酸的碱基组成和碱基序列;分子结构二级结构：核酸中由部分核苷酸形成的有规律、稳定的空间结构;三级结构：在二级结构的基础上,DNA双螺旋进一步盘曲形成三级结构;一、核酸的一级结构——研究核酸的核苷酸序列;核苷酸以3’,5’—磷酸二酯键连接构成核酸;核酸有方向性,5’端为头,3’端为尾;核酸是核苷酸的缩聚物;根据长度将核苷酸分为：寡核苷酸长度<50 nt和多核苷酸;nt:单链核酸长度单位,1nt为1个核苷酸二、核酸的二级结构不同的生物DNA的碱基组成具有以下规律,称为C hargaff法则:①DNA的碱基组成有物种差异,没有组织差异,即不同物种DNA的碱基组成不同,同一个体不同组织DNA的碱基组成相同.②DNA的碱基组成不随个体的年龄、营养和环境改变而改变;③不同物种DNA的碱基组成均存在以下关系：A = T , G = C , A + G = C + T .C hargaff法则是研究DNA二级结构及DNA复制机制的基础;DNA二级结构的特点：①DNA是由两股反向平行互补构成的双链结构;主链位于外侧,碱基侧链位于内侧;②两条链由碱基之间的氢键相连：A + G = C + T ;③在双螺旋中,碱基平面与螺旋轴垂直;④碱基之间的氢键维系双链结构的横向稳定性；碱基平面之间的碱基堆积力维系双螺旋结构的纵向稳定性;三、核酸的三级结构——主要研究DNA和染色体的超级结构.1.真核生物的细胞核DNA与RNA、蛋白质构成染色体,其结构更复杂;2.如果把真核生物DNA形成双螺旋结构看成是DNA的一级压缩,那么DNA的二级压缩就是形成核小体;3.核小体由DNA与组蛋白构成;各两个亚基构成核小体的八聚体核;四、RNA的种类和分子结构碱基互补配对的原则是A对U、G对C.1.mRNA的特点：种类多、寿命短、含量少;2.真核生物大多数mRNA的5’端有一个帽子m7GpppNmp,3'端有一段聚腺苷酸尾或PolyA尾; 帽子结构既能抵抗RNA 5’外切酶的水解；又是蛋白质合成过程中起始因子的识别标记;在组成和结构上都有以下特点：①大小为73-93 nt②含有较多的稀有碱基③ 3'端含有CCA-OH序列；5’端大多是鸟苷酸;④二级结构呈三叶草形⑤三级结构成倒“L”形.4.rRNA是细胞内含量最多的RNA,与蛋白质构成核糖体;原核生物核糖体有三种rRNA,真核生物核糖体有四种rRNA;5.核酶：是由活细胞合成的、具有催化作用的RNA;核酸的理化性质碱基使核酸具有特殊的紫外线吸收光谱,吸收峰在260nm附近;名词解释DNA的变性：指双链DNA解旋、解链,形成无规线团,从而发生性质改变如黏度下降、沉降速度加快等;导致DNA变性的理化因素：高温和化学试剂酸、碱、乙醇、尿素等;DNA的复性：缓慢降低温度,恢复生理条件,变性DNA单链会自发互补结合,重新形成原来的双螺旋结构;又称退火;DNA片段越大复性越慢,DNA浓度越高复性越快;增色反应：DNA变性导致其紫外线吸收增加;减色反应：DNA复性导致变性DNA恢复其天然构象时,其紫外吸收减少;解链温度：使DNA变性解链达到50%时的温度;又称变性温度、熔解温度、熔点;核酸分子杂交：不同来源的核酸链因存在互补序列而形成互补双链的结构的过程;是分子生物学的核心技术;第六章酶1.新陈代谢：生物体内的全部化学反应的总称;包括物质代谢和能量代谢;2.生物催化剂：酶——是由活细胞合成的、具有催化作用的蛋白质;核酶——是由活细胞合成的、具有催化作用的核酸;单纯酶——仅由氨基酸构成,如尿素酶、蛋白酶、淀粉酶、脂酶和核糖核酸酶等3.酶结合酶蛋白质部分非蛋白质部分全酶4.只有全酶才具有催化活性,脱辅基酶蛋白单独存在时没有催化活性;5.辅助因子金属离子：K+、Na+、Zn2+等;B族维生素的活性形式;辅助因子根据与脱辅基酶蛋白的结合程度等分为：辅酶和辅基;辅助因子的作用——承担着传递电子、原子或基团的作用;①通常一种脱辅酶蛋白必须与特定的辅助因子结合,才能成为有活性的全酶白②一种辅助因子可与不同的脱辅基酶蛋白结合,组成具有不同特异性的全酶; 此决定酶的特异性6.酶的活性中心又称活性部位：是酶蛋白构象的一个特定区域,由必需基团构成,能与底物特异地结合,并催化底物生成产物;酶促反应:由酶催化进行的化学反应; 底物S ,生成产物P7.酶的必需基团——那些与酶活性密切相关的基团;结合基团:与底物结合,使底物与一定构象的酶形成复合物,又称中间产物;-催化基团：改变底物中某些化学键的稳定性,使底物发生反应生成产物;对于单纯酶来说,活性中心内的必需基团完全来自酶蛋白的氨基酸侧链,如组氨酸的咪唑基、丝氨酸的羟基半胱氨酸的的巯基和天冬氨酸的羧基等;对结合酶来说,活性中心内的必需基团还有一个来源,即辅助因子;实际上,辅助因子是指参与构成活性中心的非氨基酸成分;8.酶按分子结构分为：单体酶、寡聚酶、多酶体系和多功能酶又称串联酶;9.酶促反应的特点：酶和一般催化剂的共有特点：①只催化热力学上允许的化学反应; ②可以提高化学反应的速度,但不改变化学平衡; ③它们的催化机制都是降低化学反应的活化能; ④很少量就可以有效催化反应;①酶的催化效率极高绝对特异性——一种酶对一种底物酶的②酶具有很高的特异性相对特异性——一种酶对一类酶或一种化学键特点③酶蛋白容易失活立体异构特异性——一种酶对两种立体异构体中的一种④酶活性可以调节酶和一般催化剂之所以能提高化学反应速度,是因为它们能降低化学反应的活化能——中间产物学说;10.酶原与酶原的激活：酶原：有些酶在细胞内刚合成或初分泌时只是酶的无活性前体,必须水解掉一个或几个特定肽段,使酶蛋白构象发生改变,从而表现出酶的活性;酶的这种无活性前体称为酶原;酶原的激活：酶原向酶转化的过程;酶原的激活实际上是形成暴露酶的活性中心的过程;酶原的生理意义：①酶原适于酶的安全转运; ②酶原适于酶的安全储存;11.同工酶：是指能催化相同的化学反应,但酶蛋白的分子组成、分子结构和理化性质乃至免疫学性质和电泳行为都不相同的一组酶,是生命在长期进化过程中基因分化的产物;12.酶促反应动力学影响酶促反应的因素：酶浓度E、底物浓度S、温度、PH值、抑制剂、激活剂;根据抑制剂与酶作用方式的不同,抑制剂对酶的抑制作用分为可逆性抑制作用和不可逆性抑制作用;根据抑制剂与底物的竞争关系,可以将可逆性抑制作用分为：竞争性抑制作用、非竞争性抑制作用和反竞争性抑制作用;13.酶的分类：课本P7814.1个酶活性国际单位：在25℃、最适PH值、最适底物浓度时,每分钟催化1μmol底物反应所需的酶量;15.酶的比活性：1mg酶蛋白所具有的酶活性单位;第七章维生素维生素是维持生命正常代谢所必需的一类小分子有机化合物,是人体重要的营养物质之一;1.维生素的特点：①维生素既不是构成机体组织结构的原料,也不是供能物质,但在代谢过程中发挥着重要作用,它们大多数参与构成酶的辅助因子;②种类多,化学结构各异,本质上都属于小分子有机化合物;③维生素的需要量很少,但多数不能在体内合成或合成量不足,必须从食物中摄取;④维生素摄取不足会造成代谢障碍,但若应用不当或长期过量摄取,也会出现中毒症状;2.维生素的分类：根据溶解性分水溶性维生素：维生素C和B族维生素核黄素、泛酸、生物素等维生素脂溶性维生素：维生素A、维生素D、维生素E和维生素K ;3.水溶性维生素的共同特点：①易溶于水,不溶或微溶于有机溶剂; ②机体储存量很少,必须随时从食物中摄取;③摄入过多部分可以随尿液排出体外,不会导致积累而引起中毒;B族维生素通常都以构成酶的辅助因子的方式参与代谢;5.脂溶性维生素的共同特点：①不溶于水,易溶于脂肪及有机溶剂; ②在食物中常与脂类共存;③随脂肪的吸收不足而相应其吸收减少; ④可以在肝脏内储存,摄入过多会出现中毒症状;第一节概述生命活动需要能量供应,所需的能量来自生物氧化;生物氧化是指糖类、脂类和蛋白质等营养物质在体内氧化分解、最终生成CO2和H2O并释放能量满足生命活动需要的过程;又称组织呼吸或细胞呼吸; 生物氧化的特点：在温和条件进行连续的酶促反应,通过脱羧基反应产生CO2,能量逐步释放并得到有效利用;生物氧化的过程：第一阶段：营养物质氧化生成乙酰CoA.第二阶段：乙酰基进入三羧酸循环氧化生成CO2;第三阶段：前两阶段释放出的电子经呼吸链传递给O2生成H2O,传递电子的过程驱动合成ATP; CO2生成方式：根据是否伴有氧化反应分为：单纯脱羧和氧化脱羧;根据脱掉的羧基在底物分子结构中的位置分为：α-脱羧和β-脱羧;第二节呼吸链呼吸链是起递氢或递电子作用的酶或辅酶按一定顺序排列在线粒体内膜上,组成的递氢或递电子体系;又称电子传递链;其功能是将营养物质氧化释放的电子传递给O2生成H2O;呼吸链的组成成分包括Q 、Cyt c和四种具有传递电子功能的复合体,这些成分含有递氢体和递电子体;递氢体包括NAD、FMN、FAD和Q,递电子体包括铁硫蛋白、Cyt a 、Cyt b 和Cyt c ;呼吸链成分的排列顺序1. NADH氧化呼吸链NADH 复合体I Q 复合体III Cyt c 复合体IV O22. 琥珀酸氧化呼吸链琥珀酸复合体IIQ复合体IIICyt c 复合体IVO2细胞液NADH的氧化细胞液NADH通过3-磷酸甘油穿梭和苹果酸-天冬氨酸穿梭将电子送入呼吸链：3-磷酸甘油穿梭主要在肌肉及神经组织中进行,每传递一对电子推动合成两个ATP;苹果酸-天冬氨酸穿梭主要在心肌和肝脏内进行,每传递一对电子推动合成三个ATP;第三节生物氧化与能量代谢ATP的合成底物水平磷酸化——在生物氧化过程中,底物因脱氢、脱水等反应而使能量在分子内重新分布,形成高能磷酸基团,然后将高能磷酸基团转移给ADP,生成A TP的过程;氧化磷酸化——在生物氧化过程中,营养物质释放的电子经呼吸链传递给O2生成H2O,所释放的自由能推动ADP磷酸化生成ATP的过程;是合成ATP的主要方式;氧化磷酸化的影响因素有呼吸链抑制剂、解偶联剂、ADP、甲状腺激素和线粒体DNA ;研究氧化磷酸化最常见的方法是测定线粒体的磷、氧消耗量的比值,即磷/ 氧比值;在能量代谢中,ATP是许多生命活动的直接供能者;ATP的合成与利用构成ATP循环;ATP循环是生物体内能量转换的基本方式;第九章糖代谢物质代谢是指生物体与周围环境不断地进行物质交换的过程;包括消化吸收、中间代谢和排泄三阶段; 第一节糖的生理功能①糖是人体主要的供能物质：主要是糖原和葡萄糖;②糖也是人体的重要组成成分之一：③糖与蛋白质形成的糖蛋白是具有重要生理功能的物质;第二节血糖通过各种途径进入血液的葡萄糖称为血糖;血糖的来源和去路氧化供能主要途径食物糖消化吸收合成肝糖原、肌糖原肝糖原分解转化成核糖、脂肪、氨基酸非糖物质糖异生过高时随尿液排出不超过~ L血糖的调节机制肝脏调节——肝脏是维持血糖浓度的最主要器官;肾脏调节——肾脏对糖具有很强的重吸收能力;神经调节——交感神经和副交感神经;激素调节——胰岛β细胞胰岛素| 胰岛α细胞胰高血糖素和肾上腺皮质肾上腺素第三节糖的分解代谢④糖醛酸途径UDP-乳酸+能量①糖酵解途径③磷酸戊糖途径NADPH +磷酸戊糖乙酰CO2 + H2O + 能量②有氧氧化途径一、糖酵解途径1.葡萄糖生成1,6 - 二磷酸果糖：一分子葡萄糖生成1,6 - 二磷酸果糖消耗两分子ATP.,6 - 二磷酸果糖分解成两分子3-磷酸甘油醛：一分子1,6 - 二磷酸果糖生成两分子3-磷酸甘油醛; 磷酸甘油醛转化成丙酮酸：两分子3-磷酸甘油醛生成丙酮酸的同时产生四分子ATP.4.丙酮酸还原成乳酸：乳酸是葡萄糖无氧代谢的最终产物;全过程：葡萄糖 + 2Pi + 2ADP 2乳酸 + 2ATP + 2H2O糖酵解的生理意义糖酵解是在相对缺氧时机体补充能量的一种有效方式;某些组织在有氧时也通过糖酵解供能; 磷酸二羟丙酮是甘油的合成原料;糖酵解的中间产物是其他物质的合成原料3-磷酸甘油酸是丝氨酸、甘氨酸和半胱氨酸的合成原料;丙酮酸是丙氨酸和草酰乙酸的合成原料;二、糖的有氧氧化途径葡萄糖氧化分解生成丙酮酸丙酮酸氧化脱羧生成乙酰CoA①乙酰CoA与草酰乙酸缩合成柠檬酸. ②柠檬酸异构成异柠檬酸.三羧酸循环③异柠檬酸氧化脱羧生成α-酮戊二酸④α-酮戊二酸氧化脱羧生成琥珀酰CoA .⑤琥珀酰CoA生成琥珀酸. ⑥草酰乙酸再生.三羧酸循环的意义：1. 三羧酸循环是糖类、脂类和蛋白质分解代谢的共同途径;2. 三羧酸循环是糖类、脂类和蛋白质代谢联系的枢纽;三、磷酸戊糖途径反应过程见课本P125图9-8生理意义：磷酸戊糖途径所生成的5-磷酸核糖和NADPH是生命物质的合成原料;5-磷酸核糖——为核酸的生物合成提供核糖;提供NADPH + H+作为供氢体,参与多种代谢反应;NADPH ①为脂肪酸和胆固醇等物质的合成提供氢;还原②作为谷胱甘肽还原酶的辅酶,参与GSSG GSH ;四、糖醛酸途径葡萄糖6-磷酸葡萄糖1-磷酸葡萄糖UDP-葡萄糖UDP-葡萄醛酸第四节糖原代谢和糖异生一、糖原合成1. 6-磷酸葡萄糖的生成2. 1-磷酸葡萄糖的生成3. UDP-葡萄糖的生成4. 糖原的合成二、糖原分解1. 1-磷酸葡萄糖的生成2. 6-磷酸葡萄糖的生成磷酸葡萄糖的水解4.极限糊精的水解糖原的合成与分解是维持血糖正常水平的重要途径;三、糖异生由非糖物质合成葡萄糖的过程,称为糖异生;主要在肝脏内进行,在肾皮质中也可以进行,但较弱;糖异生的反应过程1.丙酮酸羧化支路2.1,6-二磷酸果糖水解成6-磷酸果糖3.6-磷酸葡萄糖水解生成葡萄糖糖异生的生理意义① 在饥饿时维持血糖水平的相对稳定 ② 参与食物氨基酸的转化与储存 ③ 参与乳酸的回收利用 第五节 糖代谢紊乱低血糖：空腹时血糖浓度低于L 称为 ～ ; 高血糖：空腹时血糖浓度超过L 称为 ～ ;饮食性糖尿：进食大量糖; 不糖 糖尿 情感性糖尿：情绪激动,交感神经兴奋,肾上腺素分泌增加;属尿肾糖尿：肾脏疾患导致肾小管重吸收能力减弱; 于 病 糖尿病的症状：“三多一少”多食、多饮、多尿和体重减轻 糖尿病患者会出现下列糖代谢紊乱：① 糖酵解和有氧氧化减弱 ② 糖原合成减少③ 糖原分解增加 ④ 糖异生作用加强 ⑤ 糖转化为脂肪减少葡萄糖耐量：人体处理所给予葡萄糖的能力;又称耐糖现象;是临床上检查糖代谢的常用方法; 正常人体耐糖曲线的特点：空腹血糖浓度正常,进食葡萄糖后血糖浓度升高;在1小时内达到高峰,但不超过肾糖阈； 而后血糖浓度迅速降低,在2-3小时内回落到正常水平; 课本P 133 图9-14第十章 脂类代谢第一节 脂类的分布和生理功能 一、 脂类的分布脂肪：分布在皮下、腹腔大网膜、肠系膜等处,这些部位称为脂库; 储存脂、可变脂 类脂：类脂是构成生物膜的组成成分; 基本脂或固定脂 二、 脂类的生理功能脂肪：① 维持体温 ② 减少器官间的摩擦 ③ 人体重要的营养物质和能源;类脂：① 构成生物膜的重要成分 ② 参与细胞识别及信号传导 ③合成多种活性物质 第二节 脂类的消化和吸收小肠是食物脂类的消化吸收场所;消化脂类的酶来自胰腺,主要有胰脂肪酶、磷脂酶A 2和胆固醇酯酶; 脂类的吸收场所主要是十二指肠下部和空肠上部; 第三节 血脂血浆中的脂类统称为血脂;血脂包括甘油三酯、磷脂、胆固醇酯、胆固醇和脂肪酸; 血脂的来源和去路：食物脂类的消化吸收氧化供能体内合成脂类进入脂库储存脂库动员释放构成生物膜转化为其他物质血浆脂蛋白; 电泳分类法： α脂蛋白 前β脂蛋白 β脂蛋白 乳糜微粒 超速离心分类法： HDL LDL VLDL CM 脂类：包括甘油三酯、磷脂、胆固醇和胆固醇酯等;血浆蛋白的组成 载体蛋白：是指血浆脂蛋白中的蛋白质成分,分为apoA 、apoB 、apoC 、apoD 、。
生物化学概述
– 研究对象: 生物体
– 研究内容:
• 生命的物质组成和功能 • 物质代谢和能量代谢 • 遗传信息的传递与表达 • 细胞信号转导 • 分子生物学
– 研究对象：生物大分子(蛋白质、酶、核酸、多糖等）
– 研究内容：
• 生物大分子的结构与功能 • 遗传信息传递与表达 • 生物工程 • 生物化学和分子生物学是现代生物学的带头学科
二硫键是巯基的氧化形式，二硫键可加氢再还原为巯基 谷胱甘肽、巯基蛋白及巯基酶的活性基团是巯基，通过巯
基参与反应。
生物分子的常见基团
磷酸基
体内含磷酸基的化合物非常广泛 2分子磷酸可以脱水缩合为焦磷酸酐（亦称焦磷酸酯），如
ATP分子含有三个磷酸基，其中3个磷酸基之间含有2个磷酸酯 （酐）键，此键断开时可释放大量能量，因此称为高能键。 在细胞的很多代谢反应中，往往第一阶段的反应是使底物分 子活化，活化的常见反应是由ATP提供一个高能磷酸基团给被 活化的分子，如葡萄糖由ATP供能活化为葡萄糖-6-磷酸。
而特称为苷（旧称甙），淀粉、糖原等分子中的-C-O-C-称为糖苷键 苯环上连接羟基的化合物称为酚
生物分子的常见基团
醛基 酮基 羧基
羰基
>C=O称为羰基 羰基（酮基）在碳链中间的化合
物称为酮； 羰基在碳链末段，含-CHO的分子
称为醛 羰基在碳链末段，含-COOH的称
为羧酸 如果同时有2个羰基存在于苯环上
生物分子的常见基团
72
酯、Байду номын сангаас、酐
含氧酸与醇的脱水缩合产物称为酯。羧酸与-SH形成的硫酯（-SH与-OH 性质类似
含氧酸与含氧酸的脱水缩合产物称为酐
氨基中的氮原子电负性较强，可以 结合氢离子而成-NH3+、=NH2+， 因此，氨基和亚氨基是碱性基团
《生物化学》全套PPT课件
生物化学已经成为生命科学领域的重要分支，与分子生物学、遗传学、细胞生 物学等学科相互渗透，共同揭示生命的奥秘。同时，生物化学在医学、农业、 工业等领域的应用也越来越广泛。
生物化学在医学领域重要性
A
疾病诊断
生物化学方法可用于检测血液中特定生物分子 的含量或结构异常，从而辅助疾病的诊断，如 血糖、血脂检测等。
脂类分类方法
根据化学结构和性质，脂类可分为简单脂质（如脂肪酸、甘油酯等 ）和复合脂质（如磷脂、糖脂等）。
脂类在生物体内的分布
不同生物体内的脂类分布有差异，如动物体内主要储存甘油三酯， 而植物体内则以脂肪酸为主。
甘油三酯分解代谢过程剖析
01
甘油三酯的分解代谢途径
甘油三酯在体内主要通过脂肪酶的催化作用分解为甘油和脂肪酸，进而
药物研发
通过对生物体内代谢途径和药物作用机制 的研究，有助于设计和开发新的药物，提 高治疗效果和降低副作用。
B
C
营养与健康
生物化学在营养学领域的应用有助于了解食 物中营养成分的代谢和利用，为合理膳食和 营养补充提供科学依据。
遗传性疾病研究
生物化学方法可用于研究遗传性疾病的发病 机制和治疗方法，如基因疗法和干细胞疗法 等。
酶活性调节的方式
包括共价修饰、变构调节、酶原激活 和抑制剂作用等。
酶在医学领域应用实例分析
酶与疾病的关系
酶的异常与多种疾病的发生和发展密切相关，如酶缺陷病、代谢 性疾病等。
酶在疾病诊断中的应用
利用酶的特异性催化反应，开发酶学诊断方法，如酶活性测定、同 工酶分析等。
酶在疾病治疗中的应用
通过补充或抑制特定酶的活性，达到治疗疾病的目的，如酶替代疗 法、酶抑制剂疗法等。
进入血液循环被组织细胞摄取利用。
生物化学
第一章．生物化学绪论1.生命的生物化学定义：生命系统包含储藏遗传信息的核酸和调节代谢的酶蛋白。
但是已知某种病毒生物却无核酸(朊病毒)。
2.生命（生物体）的基本特征：（1）细胞是生物的基本组成单位（病毒除外）。
( 2 ) 新陈代谢、生长和运动是生命的基本功能。
( 3 )生命通过繁殖而延续，DNA是生物遗传的基本物质。
（4）生物具有个体发育和系统进化的历史。
( 5 )生物对外界可产生应激反应和自我调节，对环境有适应性。
3.化学是在原子、分子水平上，研究物质的组成，结构、性质和变化规律的一门基础自然科学。
生物化学就是生命的化学。
4.生物化学：运用化学的原理和方法，研究生物体的物质组成和生命过程中的化学变化，进而深入揭示生命活动的化学本质的一门科学。
5.生命体的元素组成：在地球上存在的92种天然元素中，只有28种元素在生物体内被发现。
第一类元素：包括C、H、O和N四种元素，是组成生命体最基本的元素。
这四种元素约占了生物体总质量的99%以上。
第二类元素：包括S、P、Cl、Ca、K、Na和Mg。
这类元素也是组成生命体的基本元素。
第三类元素：包括Fe、Cu、Co、Mn和Zn。
是生物体内存在的主要少量元素。
第四类元素：包括Al、As、B、Br、Cr、F、Ga、I、Mo、Se、Si等。
偶然存在的元素。
6.生命分子是碳的化合物：生命有机体的化学是围绕着碳骨架组织起来的。
生物分子中共价连接的碳原子可以形成线状的、分支的或环状的结构。
7.生物（生命）分子是生物体和生命现象的结构基础和功能基础，是生物化学研究的基本对象。
生物分子的主要类型包括：多糖、聚脂、核酸和蛋白质等生物大分子。
维生素、辅酶、激素、核苷酸和氨基酸等小分子。
8 .生物大分子的结构与功能：研究生物分子的结构和功能之间的关系，代表了现代生物化学与分子生物学发展的方向。
9.生物化学的内容：静态生物化学：研究生物有机体的化学组成、结构、性质和功能。
动态生物化学：研究生命现象的物质代谢、能量代谢与代谢调节。
生物化学的概念
二、研究内容
1、生物体的化学成份和组成 大量元素：C、H、O、N四种，
根据元素分析 微量元素：Fe、Zn、Cu、Mg等。
生物体的化合物组成有：糖类、脂类、蛋白质、 核酸、维生素、激素、 水、无机盐等8类，。
2、结构和功能的关系 DNA
3、研究生物体内的代谢过程即新陈代谢 分解代谢
物质代谢： 合成代谢
汉斯·克雷勃斯（Hans A. Krebs）
1949 Pauling（美）指出 镰刀形红细胞性贫血是一 种分子病，并于1951年提 出蛋白质存在二级结构。 1954年获诺贝尔奖
李纳斯·鲍林（Linus Pauling）
1953年 Watson（美）与 Crick（英）提出DNA分子的双 螺旋结构模型，1962年共获诺贝尔奖。
1972 Berg（美）在基因工 程基础研究方面作出了杰出 成果，获1980年诺贝尔奖。 1973 Cohen等（美）用核 Paul Berg 酸限制性内切酶EcoR1，首 次基因重组成功。
Herbert Boyer Stanley Cohen
2001 Venter（美）等报道完成了人类基因组草图测序。
生物化学的概念微生物的概念及分类与生物化学有关的专业生活中的生物化学生物化学的应用有关生物化学的论文我对生物化学的认识对生物化学的认识组成生物体的化学元素生物的概念
第一章 绪 论
第一节
概述
一、生物化学的概念：
简单地讲：就是生命的化学。 即它是以生物体为研究对象，用化学的方法和理论， 从分子水平来研究生物体的化学组成和生命过程中的 化学规律的一门学科。
我国生物化学的开拓者——吴宪教授
蛋白质研究领域内国际上最具有权威性的综 述性丛书《Advances in Protein Chemistry》第47卷（1995年）发表了美国 哈佛大学教授、蛋白质研究的老前辈J. T. Eddsall的文章“吴宪与第一个蛋白质变性 理论（1931）Hsien Wu and the first Theory of Protein Denaturation(1931)”， 对吴宪教授的学术成就给予了极高的评价。 该卷还重新刊登了吴宪教授六十四年前关于 蛋白质变性的论文。一篇在1931年发表的论 文居然在1995年仍然值得在第一流的丛书上 重新全文刊登，不能不说是国际科学界的一 件极为罕见的大事。
生物化学总结
生物化学（biochemistry）是研究生命化学的科学，它在分子水平上探讨生命的本质，即研究生物体的分子结构与功能，物质代谢与调节，遗传信息的传递与调控，及其在生命活动中的作用。
人们通常将研究核酸、蛋白质等所有生物大分子的结构、功能及基因结构、表达与调控的内容，称为分子生物学。
所以分子生物学是生物化学的重要组成部分。
一、生物化学发展简史1．初期阶段(18世纪—20世记初)生物化学的研究始于18世纪，但作为一门独立的科学是在20世纪初期。
主要研究生物体的化学组成。
2．蓬勃发展阶段（从20世记初—20世记中期）主要在营养学，内分泌学，酶学，物质代谢及其调控等方面取得了重大进展。
3．分子生物学发展阶段（从20世纪中期至今）主要有物质代谢途径的研究继续发展，重点进入代谢调节与合成代谢的研究。
另外，显着特征是分子生物学的崛起。
DAN双螺旋结构模型的提出，遗传密码的破译，重组DNA技术的建立等。
20世纪末始动的人类基因组计划（human genome project）是人类生命科学中的又一伟大创举。
以基因编码蛋白质的结构与功能为重点之一的功能基因组研究已迅速崛起。
当前出现的的蛋白质组学（proteomics）领域。
阐明人类基因组功能是一项多学科的任务，因而产生了一门前景广阔的新兴学科-----生物信息学（bioinformatics）。
我国科学家对生物化学的发展做出了重大的贡献。
二、生物化学研究的主要内容1．生物分子的结构与功能2．物质代谢及其调节3．基因信息传递及其调控三、生物化学与医学生物化学是一门重要的医学基础课，与医学有着紧密的联系。
生物大分子通常都有一定的分子结构规律，即由一定的基本结构单位，按一定的排列顺序和连接方式而形成的多聚体。
蛋白质和核酸是体内主要的生物大分子，各自有其结构特征，并分别行使不同的生理功能。
酶是一类重要的蛋白质分子，是生物体内的催化剂。
本篇将介绍蛋白质的结构、功能；核酸的结核与功能；酶等三章。
生物化学知识点总结
生物化学复习题第一章绪论1. 名词解释生物化学：生物化学指利用化学的原理和方法，从分子水平研究生物体的化学组成，及其在体内的代谢转变规律，从而阐明生命现象本质的一门科学。
其研究内容包括①生物体的化学组成，生物分子的结构、性质及功能②生物分子的分解与合成，反应过程中的能量变化③生物信息分子的合成及其调控，即遗传信息的贮存、传递和表达。
生物化学主要从分子水平上探索和解释生长、发育、遗传、记忆与思维等复杂生命现象的本质2. 问答题（1）生物化学的发展史分为哪几个阶段？生物化学的发展主要包括三个阶段：①静态生物化学阶段（20世纪之前）：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的排泄物和分泌物②动态生物化学阶段（20世纪初至20世纪中叶）：是生物化学蓬勃发展的阶段，这一时期人们基本弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径③功能生物化学阶段（20世纪中叶以后）：这一阶段的主要研究工作是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。
（2）组成生物体的元素有多少种？第一类元素和第二类元素各包含哪些元素？组成生物体的元素共28种第一类元素包括C、H、O、N四中元素，是组成生命体的最基本元素。
第二类元素包括S、P、Cl、Ca、Na、Mg，加上C、H、O、N是组成生命体的基本元素。
第二章蛋白质1. 名词解释（1）蛋白质：蛋白质是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物（2）氨基酸等电点：当氨基酸溶液在某一定pH时，是某特定氨基酸分子上所带的正负电荷相等，称为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH即为该氨基酸的等电点（3）蛋白质等电点：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离形成正负离子的趋势相等，即称为兼性离子，净电荷为0，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点（4）N端与C端：N端（也称N末端）指多肽链中含有游离α-氨基的一端，C端（也称C 末端）指多肽链中含有α-羧基的一端（5）肽与肽键：肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键，许多氨基酸以肽键形成的氨基酸链称为肽（6）氨基酸残基：肽链中的氨基酸不具有完整的氨基酸结构，每一个氨基酸的残余部分称为氨基酸残基（7）肽单元（肽单位）：多肽链中从一个α-碳原子到相邻α-碳原子之间的结构，具有以下三个基本特征①肽单位是一个刚性的平面结构②肽平面中的羰基与氧大多处于相反位置③α-碳和-NH间的化学键与α-碳和羰基碳间的化学键是单键，可自由旋转（8）结构域：多肽链的二级或超二级结构基础上进一步绕曲折叠而形成的相对独立的三维实体称为结构域。
生物化学
遗传信息的贮存、传 遗传信息的贮存、 代、表达 遗传的物质基础） （遗传的物质基础） 260nm 粘度↓ 粘度↓ Tm
α-螺旋和β-折叠结构比较 螺旋和β
区别点 形 氢 状 键 α-螺旋 螺旋状 链内，与长轴平行 链内， 较大 较大 0 .15nm 毛发角蛋白 β-折叠 锯齿状 链间，与长轴垂直 链间， 较小 较小 0.36nm 蚕丝蛋白
＞ 1056
个不同的氨基酸、 （* 由3个不同的氨基酸、核苷酸和已糖分别通过肽键、磷酸二酯键所组成的寡聚体数目） 个不同的氨基酸 核苷酸和已糖分别通过肽键、磷酸二酯键所组成的寡聚体数目）
生物信息大分子的特点： 生物信息大分子的特点：
• • 质量一般在10 之间或以上。 质量一般在 4~106之间或以上。 由特殊的亚单位（ 由特殊的亚单位（subunit）按一定的顺序、首 亚单位 ）按一定的顺序、 尾连接形成的多聚物（ 尾连接形成的多聚物（polymer）。 ）。 亚单位在多聚物中的排列是有一定顺序（称为序 亚单位在多聚物中的排列是有一定顺序（称为序 ）。序列决定着生物大分子的空 列，sequence）。序列决定着生物大分子的空 ）。 立体）结构形式和功能， 间（立体）结构形式和功能，决定着生物大分子 的信息内容。 的信息内容。
3、重要性质：两性解离及带电状态判定；紫外吸收；沉淀；变性 、重要性质：两性解离及带电状态判定；紫外吸收；沉淀； 4、分离纯化：超滤；盐析；电泳；亲和层析；离子交换层析；分子筛 、分离纯化：超滤；盐析；电泳；亲和层析；离子交换层析； 5、结构与功能关系（举例） 、结构与功能关系（举例）
复习思考题
1.为什么说： 蛋白质是生命的物质基础” 1.为什么说：“蛋白质是生命的物质基础”？ 为什么说 2.简述蛋白质α螺旋和β折叠的结构特点。 2.简述蛋白质α螺旋和β折叠的结构特点。 简述蛋白质 3.什么是Pr的一、二、三和四级结构，分别指出 3.什么是Pr的一、 什么是Pr的一 三和四级结构， 维持它们结构的化学键。 维持它们结构的化学键。 4.举例说明Pr结构与功能的关系。 4.举例说明Pr结构与功能的关系。 举例说明Pr结构与功能的关系 5.简述Pr变性、沉淀和凝固的定义及彼此之间的关系。 5.简述Pr变性、沉淀和凝固的定义及彼此之间的关系。 简述Pr变性 6.Pr定量测定的方法主要有哪些？ 6.Pr定量测定的方法主要有哪些？ 定量测定的方法主要有哪些
生物化学
什么是生物化学生物学的分支学科。
它是研究生命物质的化学组成、结构及生命过程中各种化学变化的科学。
生物化学若以不同的生物为对象，可分为动物生化、植物生化、微生物生化、昆虫生化等。
若以生物体的不同组织或过程为研究对象，则可分为肌肉生化、神经生化、免疫生化、生物力能学等。
因研究的物质不同，又可分为蛋白质化学、核酸化学、酶学等分支。
研究各种天然物质的化学称为生物有机化学。
研究各种无机物的生物功能的学科则称为生物无机化学或无机生物化学。
60年代以来，生物化学与其他学科融合产生了一些边缘学科如生化药理学、古生物化学、化学生态学等；或按应用领域不同，分为医学生化、农业生化、工业生化、营养生化等。
生物化学发展简史生物化学这一名词的出现大约在19世纪末、20世纪初，但它的起源可追溯得更远，其早期的历史是生理学和化学的早期历史的一部分。
例如18世纪80年代，A.-L.拉瓦锡证明呼吸与燃烧一样是氧化作用，几乎同时科学家又发现光合作用本质上是动物呼吸的逆过程。
又如1828年F.沃勒首次在实验室中合成了一种有机物──尿素，打破了有机物只能靠生物产生的观点，给“生机论”以重大打击。
1860年L.巴斯德证明发酵是由微生物引起的，但他认为必需有活的酵母才能引起发酵。
1897年毕希纳兄弟发现酵母的无细胞抽提液可进行发酵，证明没有活细胞也可进行如发酵这样复杂的生命活动，终于推翻了“生机论”。
生物化学的发展大体可分为3个阶段。
第一阶段从19世纪末到20世纪30年代，主要是静态的描述性阶段，对生物体各种组成成分进行分离、纯化、结构测定、合成及理化性质的研究。
其中E.菲舍尔测定了很多糖和氨基酸的结构，确定了糖的构型，并指出蛋白质是肽键连接的。
1926年J.B.萨姆纳制得了脲酶结晶，并证明它是蛋白质。
此后四、五年间J.H.诺思罗普等人连续结晶了几种水解蛋白质的酶，指出它们都无例外地是蛋白质，确立了酶是蛋白质这一概念。
通过食物的分析和营养的研究发现了一系列维生素，并阐明了它们的结构。
生物化学名词解释
生物化学名词解释零、绪论1.生物化学：从分子水平来研究生物体内基本物质的化学组成、结构，及在生命活动中这些物质所进行的化学变化（即代谢反应）的规律及其与生理功能的关系的一门科学，是一门生物学与化学相结合的基础学科。
2.新陈代谢：生物体与外界环境进行有规律的物质交换，称为新陈代谢。
3.分子生物学：是现代生物学的带头学科，主要研究分子遗传学，生物大分子的结构与功能和生物大分子的人工设计与合成，以及生物膜的结构与功能。
4.药学生物化学：是研究与药学科学相关的生物化学理论、原理和技术，及其在药物研究、药品生产、药物质量监控与药品临床方面应用的基础学科。
一、糖的化学1、糖基化工程：通过增加、删除或调整蛋白质上的寡糖链，使之产生合适的糖型，从而达到有目的地改变糖蛋白的生物学功能。
2、单糖：凡不能被水解成更小分子的糖称为单糖。
3、多糖：由许多单糖分子缩合而成的长链结构。
4、寡糖：是由单糖缩合而成的短链结构（一般含2~6个单糖分子）。
5、结合糖：也称糖复合物或复合糖，是指糖和蛋白、脂质等非糖物质结合的复合分子。
6、同聚多糖：也称均一多糖，由同类型的单糖缩合而成。
7、杂多糖：也称不均一多糖，由不同类型的单糖缩合而成。
8、粘多糖：也称糖胺聚糖，是一类含氮的不均一多糖，其化学组成通常为糖醛酸及氨基己糖或其衍生物，有的还含有硫酸。
9、糖蛋白：是糖与蛋白质以共价键结合的复合分子。
10、肽聚糖：又称胞壁质，是构成细菌细胞壁基本骨架的主要成分，是一种多糖与氨基酸链相连的多糖复合物。
11、蛋白质聚糖：是一类由糖和蛋白质结合形成的非常复杂的大分子糖复合物，其中蛋白质含量一般少于多糖。
12、脂多糖：一般由外层低聚糖链、核心多糖及脂质三部分组成。
13、内切糖苷酶：可水解糖链内部的糖苷键，有的可将长的多糖链切为较短的寡糖片段。
14、外切糖苷酶：只能切下多糖非还原末端的一个单糖，并对单糖组成和糖苷键有专一性要求。
二、脂的化学1、必需脂肪酸：人体不能合成必须从食物获取的脂肪酸。
生物化学(PDF)版
生物化学(PDF)版
生物化学是研究生物体内化学过程和物质转化的分支学科。
它涉及了生物学和化学两个领域，主要关注生物体内的分子结构、生物体内化学反应的动力学和机制，以及生物体内的代谢过程。
以下是生物化学的主要内容：
1.生物分子结构：生物化学研究生物体内多种生物分子的结构、组成和性质，包括蛋白质、核酸、碳水化合物和脂质等。
2.酶和酶动力学：酶是生物体内的催化剂，生物化学研究酶的结构和功能，以及酶对生物化学反应速率的影响。
3.代谢途径：生物体内的代谢途径是生物化学的重要研究内容，包括碳水化合物的糖酵解、脂肪酸的氧化和合成、蛋白质的合成和降解等。
4.能量代谢：生物体内的能量转化是生命活动的重要过程，生物化学研究生物体内能量产生和转化的机制，如细胞呼吸和光合作用等。
5.信号转导：生物体内的信号分子参与了各种生物过程的调控，生物化学研究信号分子的合成、传递和识别机制。
6.生物化学技术：生物化学也涉及了多种实验和技术方法，包括蛋白质纯化、基因克隆、核酸测序和基因组学等。
总之，生物化学研究了生物体内的化学反应、分子结构和代谢过程，对于理解生物体的功能和调控机制是至关重要的。
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生物化学
生物化学
第一章 蛋白质化学 第二章 酶化学 第三章 维生素与辅酶 第四章 生物氧化 第五章 糖代谢 第六章 脂代谢 第七章 核酸的生物化学 第八章 蛋白质代谢 第九章 代谢的调节控制
绪论
▪ 生物化学的概念 ▪ 生物化学研究的主要内容 ▪ 生物化学的研究对象 ▪ 生物化学与其他学科的关系 ▪ 生物化学的发展简史 ▪ 生物化学学习方法及参考用书
2 研究它们在生物体内的化学变化及与外界进行 物质和能量交换的规律，即物质代谢和能量代谢 --动态生物化学
3 研究这些物质的结构、代谢和生物功能与复杂 的生命现象之间的关系--功能生物化学
4 生物体遗传信息的传递、表达及代谢调节
三、生物化学的研究对象
1、以所研究的生物对象之不同 动物--动物生物化学 植物--植物生物化学 微生物--微生物生物化学
（一） 学习方法
• 在理解的基础上掌握生物化学的基本原理 • 注重生物化学理论研究的思路和方法 • 结合专业实际或生活实际理解所学知识 • 强化实验技能学习及实际操作能力锻炼 • 善于总结思考并勤于练习
（二）教材及参考书
教材: 金凤燮，生物化学，中国轻工出版社，2005年
参考书：
1.魏述众：生物化学，中国轻工出版社 2.王镜岩等编：生物化学（上、下），人民教育出版社 3.聂剑初等：生物化学简明教程，高教出版社 4. Biochemistry. Worthpublishers.Inc. 5.沈仁权，生物化学教程，高等教育出版社 6.大连轻工业学院主编:生物化学（工业发酵专业用）轻 工出版社85年出版 7.郑集等：普通生物化学（第三版），高教出版社，1998 年出版
生理机能的协调关系，从而对一定的 生理机能给以化学解释。
什么是生物化学
什么是生物化学
生物化学是一门研究生物体内化学反应、物质代谢、分子结构与功能的学科。
它在很大程度上依赖于化学、生物学和物理学的原理和方法，旨在揭示生物体生命过程中的化学本质。
生物化学在生物医药、农业、食品科学等领域具有重要意义。
生物化学的研究对象包括蛋白质、核酸、多糖和脂质等生物大分子，以及小分子代谢物和信号分子。
研究者通过分析这些分子的结构、性质、合成与降解途径，探讨它们在生物体生长、发育、繁殖、适应环境等方面的作用。
此外，生物化学家还关注生物体内的酶促反应、膜转运、信号传导等过程，以揭示生命现象背后的化学机制。
生物化学的发展推动了生物科学的研究进展，为人类认识生命本质提供了重要线索。
随着技术的不断创新，生物化学在基因编辑、生物制药、生物能源等领域发挥着越来越重要的作用。
在我国，生物化学研究得到了高度重视，成为国家科技创新和国际竞争力的重要组成部分。
生物化学的研究成果不仅丰富了自然科学的知识体系，还为人类社会带来了实实在在的利益。
例如，通过研究生物化学，科学家们开发出了许多新型药物，有效治疗了许多疾病；生物化学技术在农业领域的应用，提高了作物产量和品质，有助于解决全球粮食安全问题；在环境保护方面，生物化学方法为治理污染提供了新途径。
总之，生物化学在促进人类文明发展和提高人民生活质量方面发挥着不可替
代的作用。
生物化学概述
生物化学概述
生物化学是研究生物体的化学成分、化学结构、化学反应和化学过程的科学。
它是化学和生物学的交叉学科，通过研究生物体中的化学反应和分子机制来探索生命的本质。
生物化学的研究内容包括以下几个方面：
生物分子的组成
生物体主要由四种生物大分子构成，包括蛋白质、核酸、多糖和脂质。
蛋白质是由氨基酸组成的长链状分子，核酸则是由核苷酸组成的双链分子。
多糖主要有淀粉和纤维素等，而脂质则是生物体内重要的疏水性分子。
生物分子的结构和功能
不同的生物分子具有不同的结构和功能。
例如，蛋白质通过其特定的氨基酸序列和三维结构来实现其特定的功能，如酶的催化作
用和细胞信号传导等。
核酸则通过遗传密码和基因表达来控制生物
体的遗传信息传递。
代谢反应和能量转化
生物体通过代谢反应获取能量并实现物质的合成和降解。
例如，光合作用是植物利用光能合成有机物的重要反应，而细胞呼吸则是
生物体利用有机物氧化释放能量的过程。
信号传导和调控
生物体内的化学信号传递和调控是生命活动的重要组成部分。
细胞表面受体和信号转导通路参与了细胞对外界刺激的感知和响应，从而调控生物体的生理功能。
生物技术和药物研发
生物化学在生物技术和药物研发领域具有广泛的应用。
通过理
解生物分子的结构和功能，可以设计新的药物分子和开发生物技术
产品，以满足医药和工业上的需求。
生物化学是解析和理解生命现象的强有力的工具，它在许多领域都有重要的应用价值。
它不仅有助于推动基础研究的进展，也为科学家们探索新的解决方案和创新提供了支持。
生物化学
第一章蛋白质的结构与功能名词解释1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。
2．蛋白质的等电点：蛋白质分子净电荷为零时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。
3.模体：在许多蛋白质分子中，二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，具有特殊功能，称为模体。
4.蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，变成无序的空间结构，导致其理化性质改变和生物活性丧失。
5．电泳：指带电荷的溶质或粒子在电场中向着与其本身所带电荷相反的电极移动的现象。
问答题1. 举例说明蛋白质一级结构与功能的关系1）一级结构是空间结构的基础例：经变性后又复性的核糖核酸酶分子中二硫键的配对方式与天然分子相同。
说明蛋白质一级结构是其高级结构形成的基础和决定性的因素。
2）一级结构与功能（1）一级结构相似的多肽或蛋白质，其空间结构、功能亦相似。
如哺乳动物的胰岛素分子等。
（2）有些蛋白质分子中起关键作用的氨基酸残基缺失或被替代都会影响空间构象及生理功能。
如镰刀型血红蛋白贫血病。
2.蛋白质的α—螺旋结构有何特点？①以肽键平面为单位,右手螺旋；②每螺旋圈3.6个氨基酸残基，螺距0.54nm ；③氢键保持螺旋结构的稳定，氢键的方向与螺旋长轴基本平行；④氨基酸侧链伸向螺旋外侧，并影响α螺旋的形成和稳定。
4.蛋白质变性的机制、对理化性质的影响。
在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，变成无序的空间结构，导致其理化性质改变和生物活性丧失。
如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等，本质为破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。
举例：临床医学上，变性因素常被应用来消毒及灭菌。
此外, 防止蛋白质变性也是有效保存蛋白质制剂（如疫苗等）的必要条件。
第二章核酸的结构与功能名词解释1 、DNA变性：在某些理化因素作用下，DNA双链解开成两条单链的过程叫DNA 的变性。
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第一章绪论一、生物化学的的概念：生物化学（biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。
二、生物化学的发展：1．叙述生物化学阶段：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。
2．动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃发展的时期。
就在这一时期，人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。
3．分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。
三、生物化学研究的主要方面：1．生物体的物质组成：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成，此外还含有一些低分子物质。
2．物质代谢：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收→中间代谢→排泄。
其中，中间代谢过程是在细胞内进行的，最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，能量代谢几方面的内容。
3．细胞信号转导：细胞内存在多条信号转导途径，而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起，从而构成了非常复杂的信号转导网络，调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。
4．生物分子的结构与功能：通过对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能之间的关系。
5．遗传与繁殖：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。
第二章蛋白质的结构与功能一、氨基酸：1．结构特点：氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。
构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种，除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L-α-氨基酸。
2．分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类：①非极性中性氨基酸(8种)；②极性中性氨基酸(7种)；③酸性氨基酸(Glu和Asp)；④碱性氨基酸(Lys、Arg和His)。
二、肽键与肽链：肽键(peptide bond)是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO -NH-)。
生物化学知识点总结
生物化学知识点总结第二章一、名词解释1.生物化学：生物化学是研究生物体的化学组成以及生物体内发生的各种化学变化的学科2.肽键：一个氨基酸的α–羧基与另一个氨基酸的α–氨基脱水缩合而成的酰胺键（–CO–NH–）称为肽键3.蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处于某一PH时，蛋白质分子解离成阴阳离子的趋势相等，净电荷为零，呈兼性离子状态，此时溶液的PH称为该蛋白质的等电点4.蛋白质的一级结构：蛋白质分子中氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构5.二级结构：蛋白质的二级结构是指多肽链中主链原子的局部空间排布，不涉及侧链原子的构象6.亚基：四级结构中每一条具有独立三级结构的多肽链称为亚基（本章考的最多的名词解释）二、问答1.蛋白质的基本组成单位是什么？其结构特点是什么？基本组成单位：氨基酸结构特点：组成蛋白质的20种氨基酸都属于α–氨基酸（脯氨酸除外）组成蛋白质的20种氨基酸都属于L–氨基酸（甘氨酸除外）2.什么是蛋白质的变性？在某些物理或化学因素作用下，蛋白质分子中的次级键断，特定的空间结构被破坏，从而导致蛋白质理化性质改变和生物学活性丧失的现象，称为蛋白质的变性3.什么是蛋白质的二级结构？它主要有哪几种？维持二级结构稳定的化学键是什么？蛋白质的二级结构是指多肽链中主链原子的局部空间排布，不涉及侧链原子的构象种类：α–螺旋、β–折叠、β–转角、无规卷曲维持蛋白质二级结构稳定的化学键是氢键重点：蛋白质的基本组成单位：氨基酸氨基酸的结构通式维持蛋白质一级结构稳定的是肽键二级结构稳定的化学键是氢键三级结构稳定的是疏水键α–螺旋是蛋白质中最常见最典型含量最丰富的二级结构形式由一条多肽链构成的蛋白质，只有具有三级结构才能发挥生物活性。
如果蛋白质只由一条多肽链构成，则三级结构为其最高级结构只有完整的四级结构才具有生物学功能，亚基单独存在一般不具有生物学功能胰岛素虽然由两条多肽链组成，但肽链间通过共价键（二硫键）相连，这种结构不属于四级结构蛋白质的变构现象例子：老年痴呆症、舞蹈病、疯牛病蛋白质分子表面的水化膜和同种电荷是维持蛋白质亲水胶体稳定的两个因素（填空题）凝固的前提是发生变性，凝固的蛋白质一定发生变性加热使蛋白质变性并凝聚成块状称为凝固第三章一、名词解释1.核苷酸:2.增色效应:由于DNA变性后波长260nm的吸光度值会增加，这种现象称为增色效应3.DNA的变性: DNA的变性是指在某些理化因素作用下，DNA分子中碱基对之间的氢键断裂，使DNA双链结构解开变成单链的过程。
《生物化学》课程大纲
06 基因表达调控与疾病关系
基因表达概述及基本过程
基因表达的定义和意义
基因表达是指基因转录和翻译产生蛋白质的过程，对于生物体的生长、发育和适应 环境具有重要意义。
基因表达的基本过程
包括转录、翻译和蛋白质加工等步骤，其中转录是指DNA模板链在RNA聚合酶的作 用下合成RNA的过程，翻译是指mRNA在核糖体上合成蛋白质的过程，蛋白质加工 包括修饰、折叠和定位等步骤。
基因表达异常与疾病关系
基因表达异常的定义和类型
基因表达异常是指基因在转录或翻译过程中出现异常，导致蛋白质合成量或功能异常的现象。基因表达异 常可分为转录水平异常和翻译水平异常两种类型。
基因表达异常与疾病的关系
基因表达异常与多种疾病的发生和发展密切相关，如癌症、神经退行性疾病、自身免疫性疾病等。这些疾 病往往伴随着特定基因的异常表达，导致细胞增殖、分化、凋亡等生物学过程出现异常。因此，研究基因 表达异常与疾病的关系对于疾病的预防、诊断和治疗具有重要意义。
酶动力学原理及应用
米氏方程
01
介绍米氏方程的推导过程及其意义，解释米氏常数Km和Vmax
的含义及其在酶动力学研究中的应用。
酶促反应的影响因素
02
阐述温度、pH值、底物浓度、酶抑制剂和激活剂等对酶促反应
的影响及其机制。
酶动力学在医学中的应用
03
举例说明酶动力学在疾病诊断、药物设计和治疗等领域的应用。
3
蛋白质一级结构与功能的关系 一级结构是蛋白质空间构象和生物功能的基础。
蛋白质高级结构
01
02
03
蛋白质二级结构
指蛋白质分子中局部主链 的空间结构，包括α-螺旋、 β-折叠、β-转角和无规卷 曲等。
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复旦大学
2009年招收攻读硕士学位研究生入学考试试题
考试科目：727|生物化学
一、是非题
1.一级氨基酸就是必需氨基酸。
2.热激蛋白（Heat shock protein）只存在于真核生物中。
3.某些微生物能用D型氨基酸合成肽类抗生素。
4.SDS能与氨基酸结合但不能与核苷酸结合。
5.Sanger的最大贡献是发明了独特的蛋白质N末端标记法。
6.有机溶剂的介电常数比水小使得静电作用增强而导致蛋白质变
性。
7.RNaseP中的RNA组分比蛋白质在分子量和空间上都要大得多。
8.有些生物的结构基因的起始密码子是GTG。
9.Pauling提出了肽键理论。
10.有证据表明大肠杆菌拥有第21个一级氨基酸的tRNA。
11.4-羟基脯氨酸是在胶原蛋白被合成后脯氨酸上发生的修饰。
12.米氏方程最早是根据实验数据推导的经验公式。
13.酶反应动力学的特征常数Km是指室温下的测定值。
14.人体皮肤上的黑色素是通过氨基酸合成而来。
15.疏水氨基酸残基也会分布在球蛋白的表面。
16.红血球上存在大量糖蛋白，是为了防止相互碰撞发生融合。
17.Edman降解是一种内切蛋白质的化学反应。
18.P450是肝脏中负责解毒的一群酶，其活性的抑制会导致药物
反应。
19.α-amanitin只能抑制真核生物的蛋白质的合成。
20.SDS是蛋白酶K的激活剂。
21.离子通道蛋白通常以数个α螺旋成束状镶嵌在细胞膜中。
22.DTT让TaqDNA聚合酶保持活性是通过将所有二硫键打开来达
到的。
23.脂肪酸生物合成的限速步骤是脂肪酸合成酶复合催化物的反
应。
24.胰岛素是抑制脂肪酶活化（抗脂解）的激素。
25.核苷酸补救途径的特征是所有核苷酸都可以用现成的碱基合
成核苷酸。
26.人脑中的γ-氨基丁酸是由谷氨酸代谢产生的。
27.激素必须与靶细胞的受体结合才能发挥其生物化学作用。
28.人类有可能继续发现更多的维生素和具有新作用的现有维生
素。
29.蚕豆病是由于蚕豆中的物质抑制了人体6-磷酸葡萄糖脱氢酶
所致。
30.3-磷酸甘油醛脱氢酶的辅酶是NAD+。
二、名词解释
1.RNAi
2.Kozak consensus
3.Chromatography
4.Buffer
5.Genetic code
6.Henderson-Hasselbalch equation
7.Gluconeogenesis
8.Hyperlipoproteinemia
9.Statins
10.Leptin
三、填空题
1.2009年诺贝尔化学奖所涉及的GFP的全称是。
2.TATA box 是起始的识别位点，跟它结合的蛋白质叫。
3.等电点沉淀的原理是，血清中的蛋白质的等电点应该满足才不易自发沉淀。
4.一级氨基酸中有两个光学活性C原子的氨基酸是。
5.胶原蛋白上大量出现4-羟基脯氨酸，其作用是。
6.蛋白质上的氨基酸侧链上发生各种各样的修饰，常见的有，，，等。
7.RNA合成没有DNA复制那么复杂的纠错机制，原因是。
8.组蛋白上三分之一以上的氨基酸残基带正电荷，这些正电荷的作用是。
9.酶学常数kcat，也叫tumover number，等价于每秒钟一个酶分
子，前提是酶被底物所。
10.某生物基因组DNA总长度0.67米，该生物的基因组由碱基对组成。
11.DNA双螺旋模型最成功的地方是机制。
12.Sephadex是一种。
13.Leu和Ile在蛋白质中出现的概率在所有的一级氨基酸中属最高，这是由于的需要。
14.纸层析分离氨基酸是一般要在展开液中加入酸或碱，目的是。
15.原核生物中DNA聚合酶有多个，但RNA聚合酶；真核生物中RNA聚合酶有；原核生物中DNA复制的起始位点有个，真核生物中DNA复制的起始位点有。
16.原核生物基因表达通常是通过repressor蛋白的解除来启动RNA 转录，但在真核生物中RNA转录的启动是靠；这两者之间的差异是由于。
17.真核生物的基因中含有最终不被翻译成蛋白质肽链的多余DNA信息，这样的序列叫，最早在基因的研究中发现的，是通过比较基因组DNA和的序列发现的，后来又通过实验在电子显微镜下直接观察到。
18.100ml（46%）的白酒最多可为人体产生 ATP。
19.食品中添加的7.4克丙氨酸在人体内充分吸收和氧化可产生ATP。
20.可生成一碳单位的氨基酸主要有、、和。
21.生物体常见的五碳糖主要有、、和等。
22.能促进升糖的激素包括、、和等。
23.参与人体氧化还原反应的维生素有、、和等。
24.合成酮体及胆固醇均需要、、和，决定两者分支点的酶是和。
25.根据现代研究成果诞生的药物主要有、、、和等。
四、综合题
1.1961年Howard Dintzis证明“蛋白质是由N端往C端合成”的实验是这样做的：将同位素标记的亮氨酸掺入到未成熟红细胞（注：该红细胞正在大量合成血红蛋白）抽提物中，不同时间取样并分离出完整长度的血红蛋白，用部分水解和层析的组合确定了同位素在酶切后的肽段产物上的分布，从而断定蛋白质合成是从N端往C端进行。
下图是Dintzis实验结果的示意图，灰色部分为没有检测到同位素的肽段，黑色部分为含同位素区域。
请利用此图推算出红细胞中蛋白质合成速度（即每分钟大约多少个氨基酸）。
2.现在可以利用基因工程手段来对上题Dintzis的实验结果做个验证。
具体做法是通过基因工程手段在某个蛋白质的N端和C端带入标记（tag，是一段特殊氨基酸序列的肽段），然后在大肠杆菌中进行表达，产物用针对这些标记的抗体进行Western blotting 检测。
试问，蛋白质的合成是N端往C端合成会是什么样的结果？反过来，如果蛋白质是从C端往N端合成，又是什么样的结果？（回答请用图示）
3.植物通过增加细胞中的脯氨酸的含量的方式来抗旱，试问为什么是脯氨酸能起到这样的作用？提示：在水中的溶解度为20种氨基酸之首，25度100ml水中科溶解166g脯氨酸，比第二易溶的赖氨酸的溶解度高一倍以上。
4.诺贝尔生理学和化学奖近十几年有多次奖励给对生物学研究的技术平台做出贡献的科学家，请举例你所知道的科学家的名字或他们的贡献。
5.李老去医院就诊，医生根据他的症状和描述给他做了详细的生化检
测，结果如下：Hexokinase、glycogen synthase、phosphofructokinase、pyruvate kinase、glucose 6-phosphate dehydrogease、6-phosphoguconate dehydrogease、pyruvate dehydrogease complex、citrate synthase、HMG-CoA lyase等的活性异常低，而Glycogen phosphorylase、fructose 1，6-diphosphatase、pyruvate carboxylase、phosphoenolpyruvate carboxykinase等的活性异常高，请告诉患者他可能患有什么疾病？并分析可能的因果关系。
6.试分析人体血氨的形成及清除方式、高血氨的成因及对策。
7.何为生物转化，举例说明为何生物转化具有解毒和致毒双重特点？。