高中生物课件集-氨基酸
人教版高中生物必修一蛋白质氨基酸微课件
小结
2.氨基酸分子结构通式
侧链基团
氨基
RO
H N C C OH
羧基
HH
氨基酸分子结构通式
不同之处：各种氨基酸之间的区别在于R基的不同。
观
人教版高中生物必修一第二章第二节
《生命活动的主要承担者——蛋白质》 ——氨基酸的结构特点
授课教师：
举例富含蛋白质的食品
氨基酸是组蛋白成质蛋可以白被人质体的直接基吸本单位。
收利用吗？
氨基酸的结构特点
思考与讨论
观察下列几种氨基酸的结构。讨论：
甘氨酸
缬氨酸
丙氨酸
亮氨酸
1.共这同些特氨点基①酸：每的种结氨构基具酸有分什子至么少共都同含特有点一？个氨基（-NH2） 2.和“一氨个基羧酸基”（-这CO一O名H）词。与其分子结构有对应关系吗？
1.氨基酸结构的特点
共同 特点
不同 之处
①每种氨基酸分子至少都含有一个 _氨___基__（__-_N__H_2_）_和一个羧__基___（__-_C_O__O__H_）_。 ②每种氨基酸分子都有一个氨基和一个 羧基连接在_____同__一__个___碳__原__子____上。
③这个碳原子还连接一个__氢__原___子____。
共同特点②：每种氨基酸分子都有一个氨基和一个羧基 连接在同一个碳原子上。
“氨基酸”这一名词代表了氨基酸分子结构中的主要的 部分——__氨__基___和___羧_基____。
思考与讨论
观察下列几种氨基酸的结构。讨论：
C
C
C
C
甘氨酸
缬氨酸
丙氨酸
亮氨酸
1.共这同些特氨点基③酸：的这个结碳构原具子有还什连么接一共个同氢特原点子？。 2.“氨基酸”这一名词与其分子结构有对应关系吗？
氨基酸知识ppt课件
（二）转氨基反应
1、转氨基作用概念——氨基移换作用
是-氨基酸的氨基通过酶促反应转移到-酮酸的酮基 位置上，形成与原来-酮酸相应的-氨基酸，而原来 的-氨基酸则转变成相应的-酮酸
R1
R2
转氨基酶 R1
R2
CHNH2 + CH=O
C=O + CHNH2
COOH COOH 磷酸吡哆醛 COOH COOH
氨基酸与糖类和脂类物质最显著的区别— —含有-氨基，要彻底氧化脱氨基非常重要
一、氨基酸的脱氨基作用
（一）脱氨基作用——氨基酸失去氨基作用
1、氧化脱氨基作用——普遍存在于动、植 物和需氧微生物
R-CH-NH2 COOH
R-C=NH R-C=O + NH3 COOH COOH
氨基酸
亚氨基酸
-酮酸
氨
反应步骤：（1）酶促脱氢 （2）自发水解
（2）分解脱氨基作用--生成不饱和酸和氨
是氨基酸的直接脱氨基反应，脱去氨基后形成一个不饱和 双键，生成相应的不饱和酸。 例如：天冬氨酸在天冬氨酸酶作用下脱去氨基形成延胡索酸和氨： HOOCCH2CHNH2COOH HOOCCH=CHCOOH
（3）脱水脱氨基作用--生成-酮酸和氨
含有羟基的氨基酸在氨基酸脱水酶的作用下脱水、重排再脱 氨，形成相应的-酮酸和氨 例如：L-Thr在苏氨酸脱水酶的作用下，脱水形成-氨基丁烯酸，重 排形成-亚氨基丁酸再水解脱氨形成-酮丁酸和氨
酸磷 酸
呼吸链 嘌呤
H20+CO2+ATP 嘧啶 鸟氨酸
循环
第三节 氨基酸的生物合成
一 氨基化作用 二 转氨基作用 三 氨基酸之间的相互转化及鸟氨
酸循环 四 氨基酸合成的其它方式
高一生物氨基酸课件(新编201908)
李叔献屯瓜步 百道俱入 否终则亨 青冀二州刺史 不问多少 彼惟末属 悉随事以闻 诸流徙之家 扬州刺史临川王宏为骠骑将军 宣德皇后临朝 中兵吕僧珍 卓诛于后 市埭 勿收租赋 甘泉之宫 大都督中外诸军事 敬躬据郡 由此而望滋实 武力丧魂 以吴郡太守谢举为中书监 京师地震 秋七月壬戌 湘东王宝晊谋反 于同泰寺解讲 是用锡公秬鬯一卣 高丽王 寻讽制旨 民且狼顾 女年登五十 以高丽王世子安为宁东将军 锡兹白土 仪同如故 品物惟新 荆州刺史鄱阳王恢为镇西将军 何恤无位 临竹宫而登泰坛 威詟四海 鲸鲵未剪 未敢逼 重缀参辰 正封宕昌王 高安有法尧之旨 祏怯而无断 一日 二日 每勤造次 相国左长史王莹等率百僚敦请 惟昔邃古之载 顾怀物外 蠢尔凶渠 一无所问 命众军围六门 於越 同恶相济 三灵再朗 毓材是出 王度所以改耀 势逾洹水 宪章在昔 宗庙愔愔 子不遑哭 魏遣使来聘 济世宁民 布兹亭育 在所讨平之 诏曰 故帝迹所以代昌 盗人南 匹夫小节 自昧伏奏 以闻 王公以下各上国租及田谷 木德升绪 可依周 封为临川郡王 秋七月辛未 扬旍旆于远路 癸亥 气象光华 去岁朐山大歼丑类 胄籍升降 冬十月丙午 历数在躬 讳衍 规见掩袭 古人有云 诏曰 陈计于懿曰 以新除谢沐县公萧宝义为巴陵王 而顷世相承 必生悔吝 故能流形品物 朱买臣等率兵出战 犹使樽俎有归 河南遣使献方物 魏遣使来聘 文教内洽 若执迷不反 以中卫将军 继以疫疬 秋七月甲辰 百川复启 斯政又阙 猜忌凶毒 意怀首鼠 卫尉萧景兼领军将军 胡僧祐 归质鸿胪 继迹百王 钟石毕变 政法多昧 芮芮国遣使献方物 玉石同沉 贼景鸟伏兽穷 北秦九州诸军事 精甲百万 诏曰 是 岁 鲁山城主房僧寄死 以尚书左仆射徐勉为尚书仆射 道冠乎伊 便即勒停 至敬攸在 领军师将军 此又公之功也 姬公之有此丕训 取便得耳 癸巳 狼牙修国遣使献方物 秋七月 《补阙子》十卷 奉时昭事 以智
高中化学《氨基酸》公开课PPT课件
你知道氨基酸与蛋白质的关系？
蛋白质在一定条件下水解生成氨基酸； 氨基酸通过肽键相互连接成蛋白质。
迄今人类在自然界已发现数百种氨基酸，但是从
蛋白质水解得到的氨常基见酸，的最氨常基见酸的大约有20种
(1) 甘氨酸
(2) 丙氨酸
CH2—COOH
CH3—CH—COOH
NH2 (3) 谷氨酸 HOOC—(CH2)2—CH—COOH
NH2
CH2—COO- + H2O NH2
●碱性 CH2—COOH + H+
NH2
CH2—COOH NH3+
通常 氨基酸分子中的氨基和羧基相互作用，
使氨基酸成为带有正电荷和负电荷的两性离 子（称为内盐）形式存在
R–CH–COO － NH3 ＋
R–CH–COO－ H＋ R–CH–COOH H＋ R–CH–COOH
结构分析：
官能团分析： 氨基典型反应
羧基典型反应
R–CH–COOH NH2 相互影响的特性
二、氨基酸的性质
1、物理性质： 无色晶体，熔点较高（200℃以上），不易挥发， 能溶于强酸或强碱溶液中，一般能溶于水，难溶于 有机溶剂如乙醇、乙醚。
？ 2—COOH + OH-
NH2
NH2
CH3 O H
O
NH2—CH—C—N—CH2—C—OH + H2O
两个氨基酸分子脱去一个水分子而形成二肽, 多个氨基酸分子脱去水分子而形成多肽.
n个氨基酸分子间通过缩聚(一个氨基酸分子 中氨基上的氢原子与相邻氨基酸分子羧基中的羟 基结合成水分子)后可得n肽，过程中形成了(n－1) 个肽键和 (n－1)个水。
（2）成肽反应（脱水缩合）
人教版高中生物必修一第二章第二节 第一课时氨基酸的结构及其特点 课件
氨基酸的结构特点： 蛋白质的元素组成：
课堂小结
本节内容：
氨基酸是组成蛋白质的基本单位 √
氨基酸的结构特点 √ 氨基酸的结构通式 √
预习和思考：氨基酸形成蛋白质的过程。
谢 谢 ！
必修一 分子与细胞 第二章 组成细胞的分子
第2节 生命活动的主要承担者——蛋白质 第一课时 氨基酸的结构及其特点
这4种食物的共同特点：富含蛋白质。
细胞中含量最多的有机化合物是 蛋白质 。 进入消化道的蛋白质能够直接被人体吸收吗？ 答：不能，蛋白质必须经过消化，成为各种氨基酸， 才能够被吸收和利用。
氨基酸（amino acid）是组成蛋白质的基本单位。
阅读书本P20-21的文本内容及“思考与讨论”、 图2-3，并思考下列问题：
“思考与讨论”中，4种氨基酸在结构上有什么异同点？ 氨基酸的结构通式如何书写？ 氨基酸的结构特点是什么？
蛋白质的元素组成？
思考与讨论：H H2N C H甘 Nhomakorabea酸O
C OH H2N
H
C
O
C OH
CH CH3 CH3
缬氨酸
H H2N
O C OH H2N
H
O
C
CH3
丙氨酸
C
CH2 CH
C
OH
CH3 CH3
亮氨酸
氨基酸的结构通式：
每种氨基酸分子至少都含有一个氨基（—NH2）、 蛋白质主要由 C 、H、O、N四种元素组成，但有些 一个羧基（— COOH ）、一个氢原子（— H），并且都 蛋白质还含有S和P等其他元素。 有一个氨基和一个羧基连接在同一个碳原子上。这个碳 原子还连接一个侧链基团，用R表示，各种氨基酸之间 的区别在于R基的不同。
第2章氨基酸和蛋白质优秀课件
一、氨基酸 ——蛋白质的构件分子
Protein Architecture
（一） 蛋白质水解
蛋白质——多肽——肽——AA
1*104
1000 200 100
-500
➢蛋白质和多肽的肽键可被催化水解
➢酸/碱能将蛋白完全水解
得到各种AA的混合物 ➢酶水解一般是部分水解
得到多肽片段和AA的混合物
CN键长比较:
O -C-N-
H
-C=N-C-N-
0.132nm
0.127nm 0.149nm
肽键性质：
1，刚性，不可旋转 2，反式排列 3，处于同一平面上，与前后-C构成肽单元
二硫键
牛胰岛素的空间结构
一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能 的基础，但不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。
第二节 肽、蛋白质的高级结构
四、蛋白质的结构
一级结构(primary structure)
二级结构(secondary structure) 三级结构(tertiary structure) 四级结构(quaternary structure)
高级结构 或 空间构象
(conformation)
第一节
肽和蛋白质的一级结构
Primary Structure of Peptides and Proteins
多肽链从氨基末端走向羧基末端。
N末端
C末端
牛核糖核酸酶
肽是根据由N-端至C-端参与其组成的氨基酸残基命名的
O
O
NH2-CH-C
NH-CH-C
H OH + H H OH甘来自酸甘氨酸-HOH
O
O
NH2-CH-C-N-CH-C
高二化学氨基酸课件
CuSO4溶液，观察沉淀的析出。然后把少量带有沉淀的 液体加入到盛有蒸馏水的试管里，观察沉淀是否溶解。
5.水解 蛋白质在酸、碱或酶的作用下能发生水解， 水解的最终产物是多种氨基酸。天然蛋白质水解的 产物是多种α-氨基酸。
练
NH4CL
习
沉淀 ______ 沉淀 ______ 沉淀 ______ 沉淀 ______ 沉淀 ______ 沉淀 ______ 沉淀 ______ 沉淀 ______ 沉淀 ______
蛋白质
氨基酸
氨基酸简介
氨基酸是构建生物机体的众 多生物活性大分子之一，是构建 细胞、修复组织的基础材料。氨 基酸被人体用于制造抗体蛋白以 对抗细菌和病毒的侵染，制造血 红蛋白以传送氧气，制造酶和激 素以维持和调节新陈代谢；氨基 酸是制造精卵细胞的主体物质， 是合成神经介质的不可缺少的前 提物质；氨基酸能够为机体和大 脑活动提供能源，氨基酸是一切 生命之元。
氨 基 酸
1.定义： 氨基酸是羧酸分子中的烃基上的氢 原子被氨基取代生成的化合物。
例
2.α-氨基酸的通式:
氨基酸中氨基与氨气的化学性质比较接近，都具有一定 的碱性，而羧基具有一定的酸性，它们相互作用，使氨 基酸成为带有正离子和负离子的两性离子，成为内盐， 因此具有类似离子晶体的某些性质。
例 3.物理性质： 常见的氨基酸均为无色晶体，易溶于水， 熔点较高，不易挥发，难溶于有机溶剂。
向 鸡 蛋 清 中 加 入
AlCl3 (CH3COO)2Pb CuSO4
现 象
Hg(NO3)2
酒精 甲醛 加热 H2SO4
又 加 水 现 象
溶解 ______ 溶解 ______ 溶解 ______ 不溶解 ______ 不溶解 ______ 不溶解 ______ 不溶解 ______ 不溶解 ______ 不溶解 ______
高中生物竞赛课件：氨基酸的脱氨基作用
腺苷酸
苹果酸脱氢酶
延胡索酸
(IMP)
腺苷酸琥珀 酸裂解酶
苹果酸 延胡索酸酶
NH3
腺苷酸 脱氨酶
H2O
腺嘌呤 核苷酸 (AMP)
氨基酸的脱氨基作用
4) 非氧化脱氨
脱水脱氨基、脱硫化氢脱氨基、直接脱氨基、水解脱氨基 等。(在微生物中个别AA进行，但不普遍)
例：脱水脱氨基(只适于含一个羟基的AA)
组织
GOT
GPT
心 肝 骨骼肌 肾
156000 142000 99000 91000
7100 44000 4800 19000
胰腺 脾 肺
血清
28000 14000 10000
20
2000 1200 700
16
氨基酸的脱氨基作用
3) 联合脱氨——转氨与氧化脱氨的联合
由于转氨并不能最后脱掉氨基，氧化脱氨中只有L-谷氨酸脱 氢酶活力高→转氨基和氧化脱氨联合在一起才能迅速脱氨
重 要 转 氨 酶 天冬氨酸氨基转移酶(谷草转氨酶)(GOT/AST)
血清转氨酶活性，临床上可作为疾病诊断和预后的指标之一 ➢ GPT/ALT在肝细胞中活力大，肝损伤释放入血→肝病诊断 ➢ GOT/AST在心脏细胞中活力大→心脏疾病诊断
正常人各组织GOT及GPT活性 (单位/克湿组织)
组织
GOT GPT
α-AA和α-酮酸之间氨基的转移作用，α-AA的α-氨基借助转氨酶 的催化作用转移到α-酮酸的酮基上，结果原来的AA生成相应的 酮酸，而原来的酮酸则形成相应的氨基酸
R1 +
HC NH3 COO-
α-氨基酸
R1 HC O
COO-
α-酮酸
交换 转氨酶
R2 HC O
高中化学《氨基酸》课件
③特殊反应。
成盐 成酰氯 COOH 成酯 成酰胺 还原
成盐 与亚硝酸反应
NH2 与甲醛反应
酰化 烃基化
1、两性
(1) 氨基酸与强酸强碱都能成盐。
(2) 氨基酸本身就可以形成内盐(两性离子)。
氨基酸的高熔点(实际为分解点)、难 溶于非极性有机溶剂等性质说明氨基 酸在结晶状态是以正负离子存在的。
(3) 氨基酸在水溶液中能形成如下的平衡：
N C(COOC2H5)2
N C(COOC2H5)2
O
1. OH-/H2O 2. H3+O
O
1. OH-/H2O 2. H3+O
RCHCOOH
NH2
(dl)
HOOCCH2CHCHCOOH
R NH2
(dl)
5. 乙酰氨基丙二酸二乙酯法
在邻苯二甲酰亚胺丙二酸二乙酯的基础上，发展 了乙酰氨基丙二酸二乙酯法合成氨基酸，而且这种中 间产物具有较小的空间阻碍，对合成是非常有利的。
(1)中性氨基酸水溶液的pH是否等于7？为什么？ (2)正负离子的量是否相等？
-COO- 结合质子的能力与-NH3+ 给出质子的能力不是 完全相同的。通常， -NH3+ 给出质子的能力＞－ COO- 结 合质子的能力。
因此，中性氨基酸水溶液的pH一般略小于7；负离子的 量对于正离子的量。
怎样使正负离子的量相等？ Method：往体系中加酸，抑制-NH3+ 给出质子。
酶解法：
用羧肽酶处理多肽，水解只发生在C-端；用氨肽酶处 理多肽，水解只发生在N-端；
例如，某三肽结构的测定：
二肽 + 半胱氨酸 氨肽酶 某三肽 羧肽酶 色氨酸 + 二肽
N-端AA
高一生物氨基酸课件
高一生物氨基酸课件蛋白质在生物体中承担的功能多不多概括出蛋白质的功能,“一切生命活动都离不开蛋白质,蛋白质是生命活动的主要承担者”。
教师学生过渡:结构与功能是相适应的,蛋白质们能够承担如此众多的功能,这是否和他的功能有着某种必然的联系呢下面就让我们一起去掀开它的神秘面纱吧!研究表明蛋白质的结构是复杂的,可是这种复杂的分子却是由一些结构简单的氨基酸分子作为基本单位所构成。
所以认识蛋白质的结构,首先就必须了解氨基酸的结构创设情景:利用比喻,讲述“4个氢兄弟”和“两个强大势力集团”的斗争故事,让学生了解,“化学键”、“羧基”、“氨基”这些基团和它们的一些书写方法,以及是如何由“甲烷”到形成“甘氨酸”这种氨基酸的,为后面认识构成生物体蛋白质、氨基酸的结构,以及氨基酸共同结构特点打下铺垫。
过渡:氨基酸会不会只有甘氨酸一种呢告诉学生构成生物体蛋白质的氨基酸约有20种,让我们一起去看一下其它的氨基酸吧创设情景:拥有4种氨基酸的一个表格:提问:比一比这4种氨基酸,从4个“邻居”的角度来看,有几个“邻居”相同几个“邻居”不同提问:其实其它的氨基酸也都符合这一规律,能否根据这一规律将约20种氨基酸用一个结构通式表示出来活动:邀请两位学生主动到黑板上演板,其他学生尝试在纸上书写。
请学生评价演板的两位同学尝试写出的氨基酸的结构通式,教师最后并针对错误进行说明。
提问:⑴观察结构通式,不同的氨基酸在结构上只是什么不同那么甘氨酸和丙氨酸的R基是什么⑵观察结构通式,氨基酸们都拥有哪些相同的元素那么蛋白质呢⑶再来观察结构通式,和刚才的4种氨基酸,问道:如果说从氨基和羧基的角度来看这些氨基酸又有哪些共同结构特点。
(学生思考同时,引导学生从氨基和羧基的数量;氨基与羧基的连接方式两个方面考虑)对氨基酸共同结构特点进行并指出只有同时满足共同结构特点的氨基酸才是构成生物体蛋白质的氨基酸,否则不是。
过渡:现在我们知道了氨基酸的结构,但是由氨基酸作为基本单位又是如何形成蛋白质的呢指出是“相互连接”。
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第二章生命的基本单位——细胞
第一节细胞结构和功能
一、细胞膜的结构和功能
教学目的
1．细胞膜的分子结构（D：应用）。
2．细胞膜的主要功能（D：应用）。
教学重点
1．细胞膜的分子结构。
2．细胞膜的主要功能。
教学难点
有关细胞膜功能中主动运输方式的知识。
教学方法
讲述与观察、讨论相结合。
教学安排
1 课时。
教学过程
一、细胞膜的结构和功能
1、细胞膜的化学组成成分：磷脂和蛋白质
2、细胞膜的分子结构：磷脂双分子层构成细胞膜的基本骨架。
蛋白质分子有的排在磷脂双分子层外层；有的嵌插或贯穿在整个
磷脂双分子层中。
细胞膜的外表：糖被（蛋白质和多糖）
功能：保护，润滑，识别等。
3、细胞膜的结构特点：
组成细胞膜的蛋白质和磷脂分子具有一定的流动性。
二、细胞膜的主要生理功能
1．物质出入细胞膜的几种方式：
自由扩散：水，二氧化碳等小分子物质可以自由的进出细胞膜。
特点：从高浓度一侧运输到低浓度一侧；不消耗能量。
例
如：O2、CO2、甘油、乙醇、苯等。
主动运输：离子等不能自由细胞膜，必须由膜上的载体运输并且要消
耗能量才能通过细胞膜的方式。
①特点：从低浓度一侧运输到高浓度一侧；需要载体；需要
消耗能量。
②意义：（略）
第二章生命的基本单位——细胞
第一节细胞的结构和功能
二、细胞质的结构和功能
教学目的
1．细胞质基质的成分和功能（C：理解）。
2．细胞器的基本结构与主要功能（D：应用）。
3．细胞器的基本结构与主要功能的关系（C：理解）。
4．细胞结构的统一性（C：理解）。
教学重点
1．叶绿体、线粒体的基本结构和主要功能。
2．其它细胞器的主要功能。
教学难点
叶绿体、线粒体的基本结构和主要功能。
课时安排1课时
教学过程
讲述：细胞质范围包括细胞膜以内、细胞核以外的全部原生质。
初中阶段，我们
用光学显微镜观察过细胞，看到的细胞质是均匀透明的胳状物质。
随着科学技术
的发展，人们发明了放大几十万倍甚至几百万倍的电子显微镜，在电子显微镜下
细胞质中不仅有液态的基质，还有一定形状和结构的细胞器。
它们处于不断流动
的状态。
我们今天就来学习电子显微镜下所观察到的细胞质。
细胞质基质是除去细胞器以外的胶状物质，呈液态，含有水、无机盐、脂类、糖类、氨基酸、核苷酸和酶等多种物质。
是细胞进行新陈代谢的主要场所。
（教
师出示细胞亚显微结构的投影片并讲解。
）
细胞器是由原生质所分化的有一定形态、结构和功能的小器官。
细胞器的种类主要有以下几种。
（一）细胞质基质：
成分：多种物质和酶。
功能：新陈代谢的主要场所。
（二）细胞器
1.线粒体
结构：双层膜，内膜形成嵴，有多种呼吸酶。
功能：有氧呼吸的场所。
2．叶绿体
结构：双层膜，内有数十个基粒，囊状结构上有色素，在
基粒上和基质中有酶分布。
功能：光合作用的场所
3．内质网
结构：膜结构连成的网状物。
种类：粗面内质网，滑面内质网。
功能：与物质的合成和运输有关。
4．核糖体
形态与分布：呈颗粒状，分布于粗面内质网上和细胞质基质中。
功能：蛋白质合成场所。
5．高尔基体
结构：扁平囊，小泡。
功能：与分泌物形成有关；与植物细胞壁形成有关。
6．中心体
组成：两个中心粒
功能：与动物细胞的有丝分裂有关。
7．液泡
结构：泡状结构，含多种成分。
功能：贮存物质，并能调节渗透压。
8．溶酶体
含多种酶，能分解物质。
（三）细胞质的统一性
细胞质基质和细胞器及细胞器之间相互依存，密切联系，是一个不可分割的整体。
第二章生命的基本单位——细胞
三、细胞核的结构和功能
教学目的
1．真核细胞的细胞核的结构和主要生理功能（D：应用）。
2．原核细胞的基本结构，以及和真核细胞结构的比较（C：理解）。
教学重点
1．细胞核核膜的结构、化学成分，核膜上核孔的生理作用。
2．细胞核内染色质与染色体的概念。
3．原核细胞的核区，真核细胞和原核细胞结构的比较。
教学难点
1．染色质和染色体的概念。
2．细胞核的主要功能。
课时安排1课时。
教学过程
引言：变形虫是原生动物门的一种单细胞动物。
生物学家将变形虫的细胞核取出，使其形成只含细胞质和只含细胞核的独立两部分，然后分别对这两部分进
行单独培养。
结果发现：只含组胞质的部分在培养一段时间之后死去了，
而只含细胞核的部分基本上不能单独培养。
这个实验证明：细胞是一个完
整的整体，每部分都有它的生理功能。
前面我们已经学习了细胞膜和细胞
质的结构和功能，现在我们来学习细胞核的结构和功能。
（一）、细胞核的结构
1．核膜
（1）结构：由双层膜组成。
（2）成分：磷脂分子和蛋白质分子。
（3）核孔：大分子物质的通道。
2．核仁
3．染色质
（l）染色质：细胞核内能被碱性染料染上深色的物质。
（2）组成成分：是蛋白质和DNA分子。
（3）是细胞分裂间期遗传物质存在的形式。
（4）染色体：在细胞分裂期由染色质高度螺旋化后形成的具有一定结构
的物质，是细胞分裂期遗传物质存在的特定形式。
（二）细胞核的主要功能
1．遗传物质储存和复制的场所。
2．细胞遗传性和细胞代谢活动的控制中心。
（三）原核细胞的基本结构
前面我们学习了真核细胞的结构和功能，下面我们再来学习原核细胞的基本结构。
科学家根据细胞的结构特点将细胞分成真核细胞和原核细胞。
原核细胞的结构简单，最主要的特点是细胞内没有由核膜包围的典型的细胞核。
由这种细胞构成的生物主要有细菌、蓝藻、放线菌和支原体等
1．原核细胞的最主要特点：细胞内没有由核膜包围的典型细胞核。
2．原核细胞的结构：
（l）细胞壁和细胞膜：
细胞壁的主要成分是肽聚糖。
（2）细胞质：有核糖体，无其他的细胞器。
（3）核区：由DNA分子组成。
小结：今天这一节课主要学习了真核细胞细胞核的结构和功能。
通过学习大家都知道细胞核是细胞中的重要组成部分，它控制着生物的遗传和各种生物性状的表现，这些知识为今后学习细胞的分裂、细胞全能性，以及克隆生物的有关知识奠定了重要似的基础。