蛋白质的二级结构
蛋白质结构与功能关系的一般规则
蛋白质结构与功能关系的一般规则引言蛋白质是生物体中起着重要功能的大分子，并且其功能与其结构密不可分。
蛋白质的结构决定了其功能表现形式，而功能的发挥则依赖于蛋白质的准确结构折叠。
本文将探讨蛋白质结构与功能之间的一般规则。
1.蛋白质的一级结构蛋白质的一级结构是由氨基酸残基的线性排列组成。
不同的蛋白质可以通过氨基酸序列的差异来实现其多样化的功能。
一级结构的重要性在于确定了蛋白质的二级和三级结构的形成方式。
2.蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构是指由氨基酸残基之间的氢键作用而形成的局部结构。
常见的二级结构包括α-螺旋和β-折叠。
α-螺旋是由氢键将多个氨基酸残基紧密地连接形成的螺旋状结构，而β-折叠则是由氢键将相邻的β-链进行连接而形成的折叠片段。
3.蛋白质的三级结构蛋白质的三级结构是指蛋白质分子整体的空间结构。
三级结构是由许多氨基酸残基之间的非共价相互作用力（如疏水作用、电荷作用、氢键和范德华力等）使蛋白质正确折叠而成的。
在三级结构中，氨基酸残基的空间位置决定了蛋白质的功能。
4.蛋白质的结构稳定性蛋白质的结构稳定性是指蛋白质在特定条件下能够保持其正确的三维结构的能力。
结构稳定性受到多种因素的影响，如温度、p H值和离子强度等。
对于不同的蛋白质，其结构稳定性可能有所差异。
5.蛋白质的功能与结构相关性蛋白质的功能与其结构密切相关。
蛋白质的功能包括酶活性、结构支撑、信号传导和运输等。
不同的蛋白质功能通常与特定的结构域或结构模块相关联。
通过对蛋白质结构的深入了解，可以揭示其功能的机制。
6.蛋白质结构与功能之间的变化蛋白质的结构与功能之间存在相互关联的变化。
结构的细微变化或突变可能导致蛋白质功能的改变或失去。
相反，功能上的变化可能要求蛋白质结构的适应性调整，以实现其新的功能。
结论蛋白质结构与功能之间存在密切的联系，结构决定了功能的发挥方式。
理解蛋白质结构与功能之间的一般规则对于揭示蛋白质的生物学功能以及研究药物的设计和生物工程的开发具有重要意义。
蛋白质的二级结构
蛋白质的一二三四级结构概念
蛋白质的一级结构是指多肽链中的氨基酸序列（及二硫键的位置）。
蛋白质的二级结构主要包括α-螺旋、β-折叠、β-转角，常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠，它通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持，氢键是稳定二级结构的主要作用力。
蛋白质的三级结构是由一级结构决定的，每种蛋白质都有自己特定的氨基酸排列顺序，从而构成其固有的独特的三级结构。
有一条多肽链构成的蛋白质，具有三级结构才具有生物学活性，三级结构一旦破坏，生物学活性便会消失。
蛋白质的四级结构是多亚基之间相互作用，交联形成更复杂的构象。
蛋白质的四级结构是指蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。
蛋白质分子中各个亚基有的彼此结合，有的互不接触；有的呈共价结合，有的呈离子结合。
通过这种构象的调整，蛋白质可以行使它的功能。
因此，蛋白质的四级结构是蛋白质功能的基础。
在四级结构中，各个亚基的结合方式可以有多种，包括共价结合、离子结合、氢键结合等。
共价结合是最常见的亚基结合方式之一，它通常是通过二硫键、二氢键、酯键等化学键将亚基连接在一起。
离子结合也是常见的亚基结合方式之一，它通常是通过阳离子和阴离子之间的相互作用将亚基连接在一起。
氢键结合也是四级结构中常见的结合方式之一，它通常是通过氢原子和电负性原子之间的相互作用将亚基连接在一起。
除了以上三种结合方式外，四级结构中亚基的排列顺序也是影响其功能的重要因素之一。
例如，有些蛋白质的亚基排列顺序是按照特定的顺序排列的，这种排列顺序可以影响蛋白质的活性、稳定性以及与其他分子的相互作用等。
总之，蛋白质的四级结构是蛋白质功能的基础，它不仅影响蛋白质的活性、稳定性等特性，还影响蛋白质与其他分子的相互作用。
因此，研究蛋白质的四级结构对于理解蛋白质的功能和设计新的蛋白质药物具有重要意义。
简述蛋白质二级结构的概念及主要类型
简述蛋白质二级结构的概念及主要类型【最新版3篇】目录（篇1）1.蛋白质二级结构的概念2.蛋白质二级结构的主要类型3.各种类型的结构特征4.蛋白质二级结构的重要性正文（篇1）蛋白质二级结构是指蛋白质多肽链本身的折叠和盘绕方式。
它主要包括以下几种类型：1.α-螺旋（alpha-helix）：蛋白质中常见的一种二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构。
螺旋是靠链内氢键维持的，每个氨基酸残基的羰基氧与多肽链 C 端方向的第 4 个残基的酰胺氮形成氢键。
2.β-折叠（beta-sheet）：另一种常见的二级结构，由伸展的多肽链形成。
肽链在空间的走向为锯齿折，通过链间羰基氧和亚氨基氢形成氢键，维持折叠构象的稳定。
3.β-转角（beta-turn）：这是一种转角结构，由蛋白质多肽链中的某个氨基酸残基与其他氨基酸残基形成氢键，使链发生转角。
4.无规卷曲（random coil）：这是指蛋白质多肽链中没有特定规律的盘绕和折叠，通常发生在蛋白质的某些区域。
蛋白质二级结构对于蛋白质的功能和稳定性具有重要意义。
它是通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持的，氢键是稳定二级结构的主要作用力。
蛋白质在形成立体结构时，其多肽链部分首先折叠成α-螺旋和β-折叠结构，并由此进一步可折叠成球形。
目录（篇2）1.蛋白质二级结构的概念2.蛋白质二级结构的主要类型3.各种类型的结构特征4.蛋白质二级结构的意义正文（篇2）蛋白质二级结构是指蛋白质多肽链本身的折叠和盘绕方式。
它主要包括α-螺旋、β-折叠、γ-转角和无规卷曲四种类型。
α-螺旋是蛋白质中最常见的二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。
每个氨基酸残基的羰基氧与多肽链 C 端方向的第 4 个残基的酰胺氮形成氢键。
β-折叠是蛋白质中的另一种常见的二级结构，是由伸展的多肽链中的氢键形成的。
它呈现出一种锯齿状的结构，因此也被称为“锯齿折”。
蛋白质的二级结构
（1）α-螺旋
①多肽链中的各个肽平面围绕同一轴旋转，形成右手-螺旋，肽链内形成氢键。
②氨基酸侧链伸向螺旋外侧；
③每个肽键的亚氨基氢和第四个肽键的羰基氧形成氢键，依此类推，肽链中的全部肽键都形成氢键，以稳固α-螺旋结构；
④每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈。
螺距为0.54nm，所以每个氨基酸残基上升的高度为0.15nm。
注意：有些侧链R基团不利于α-螺旋形成。
（2）β-折叠
β-折叠是由两条或多条几乎完全伸展的肽链平行排列，通过链间的氢键交联而成。
肽链的主链呈锯齿状折叠构象医学教|育网|收集整理。
①多肽链充分伸展，每个肽单元以Cα为旋转点，依次折叠成锯齿结构；
②氨基酸侧链交替地位于锯齿状结构的上、下方；
③两条以上肽链或一条肽链内的若干肽段平行排列，通过链间羰基氧和亚氨基氢形成氢键，从而稳固β-折叠结构；
④肽链有顺式平行和反式平行两种。
（3）β-转角
①常发生于肽链180°回折时的转角上；
②通常有4个氨基酸残基组成，其第一个残基的羰基氧与第四个残基的亚氨基氢可形成氢键。
（4）无规卷曲：没有确定规律性的那部分肽链结构。
蛋白质二级结构及其英文缩写
蛋白质二级结构及其英文缩写
蛋白质是生命体内最基本的组成部分之一，其二级结构是指由蛋白质
分子内部氢键作用形成的空间结构，通常包括α-螺旋，β-折叠和β-转角。
这三种结构对于蛋白质分子的稳定性和功能具有重要作用。
其中，α-螺旋是一种紧密卷曲成直线的结构，具有很高的稳定性和可延展性；β-折叠是由相邻蛋白质链残基之间的氢键形成的平面折叠结构，形状
如多边形；β-转角是一种连接两个β-折叠的结构，常常出现在蛋白质
结构中较为多样的部分。
α-螺旋的英文缩写为α-helix；β-折叠的英文缩写为β-sheet；β-转角的英文缩写为β-turn。
总的来说，蛋白质二级结构对于蛋白质分子的结构和功能具有很大的
影响，因此研究蛋白质的二级结构是生物学和生物化学研究领域中的
一个重要方向。
随着技术的不断进步和研究的深入，对蛋白质二级结
构的认识也会日益深入，为生命科学的发展和生物技术的应用提供更
加扎实的基础。
蛋白质的二级结构测定
百泰派克生物科技
蛋白质的二级结构测定
蛋白质的二级结构是指蛋白质主链折叠产生的由氢键维系的有规则的构象，包括三种最主要的结构原件，α螺旋（H）、β折叠子（E）和无规则卷曲（C）。
蛋白质的二级结构是联系一级结构和三级结构的桥梁，所以二级结构的预测可为三级结构预测提供很好的起始条件。
蛋白质二级结构检测的基本原理就是通过对结构已经测定的蛋白质序列和其二级结构对应关系的统计分析，归纳出一些预测规则，用于待测蛋白的二级结构预测。
目前已开发的蛋白质二级结构测定方法大致可分为3代。
第一代测定方法主要特点是采用简单的统计方法对单个残基形成的二级结构进行分析，代表性的方法有Chou-Fasman；第二代测定方法主要特点是采用更复杂的统计方法对单个残基形成的二级结构进行预测，同时对其周围氨基酸残基形成二级结构的倾向性进行分析，代表性的方法如GORIII；第三代测定方法主要特点是采用更为先进的机器学习方法（如神经元网络），将多序列比对的信息作为神经元网络系统的输入，进行二级结构的测定，总体上精确度得到很大的提高，普遍可超过70%，代表性的方法有PHD和PSIPRED等。
百泰派克生物科技采用圆二色谱法提供蛋白二级结构分析等空间构型构象服务，欢迎免费咨询。
3.3 蛋白质的二级结构
常见超 二级结 构类型
发卡
超二级结构的主要类型 （1）αα 是 一种α螺旋束，如由两股 平行或反平行排列的右手 螺旋段互相缠绕而成的左 手卷曲螺旋（coiled coil） 或称超螺旋； 是α-角蛋白（纤维蛋白 原）、肌球蛋白、原肌球 蛋白的主要结构构件
（2）β αβ 最简单的βαβ组合 又称βαβ 单元
(4)影响α螺旋稳定的因素: ① Pro由于-亚氨基上的H参与肽键形成后,再 无H参与链内氢键形成而使螺旋中断; Gly由于无侧链的约束,也不利于-螺旋形成。 ②R基团较大(如Phe、Trp)，特别是β-碳原子 上具有分支（如Ile、Leu、Val、Thr ）不利于形 成-螺旋。 ③连续存在带相同电荷基团的残基时，同性电 荷相斥，如Glu和Asp、Lys和Arg。
♦ Gly 和 Pro 往往出现在β转角部位;
（－－Gly残基侧链为H原子，能很好地调整其他残基的 空间位阻，适于充当多肽链大幅度转向的成员；Pro残 基的环状侧链的固定取向有利于转角的形成）
♦ β转角有利于反平行β折叠的形成。
(2)3种类型：以Ⅰ型转角更为常见
Ⅰ型
Ⅱ型
5. 无规卷曲(random coil)—又称自由回转
变性的实质:蛋白质分子中的次级键被破坏, 引起天然构象解体。 *蛋白质变性学说，我国生物化学家吴宪在1931 年提出。 天然蛋白质分子因环境的种种关系，从有序而 紧密的结构，变为无序而松散的结构，这就是 变性。
他认为天然蛋白质的紧密结构以及晶体结构是 由分子中的次级键维系的，所以容易被物理的 和化学的因素所破坏。
B. -碳原子总是处于折叠的角上，氨基酸的R基 团交替分布在片层的两侧。C-C 键（即侧链） 几乎垂直于折叠片平面。
生物化学—蛋白质的二级结构
四、二级结构的类型 （一）－螺旋（－helix）
肽链由于氨基酸残基氨基氢和它后面第四个残基上的 羰基氧之间形成氢键，呈周期性规则的螺旋状构象， 即－螺旋。
－螺旋主要特点：
1. 每圈螺旋含3.6个氨基酸残基，沿螺旋 方向上升0.54nm；
2. -螺旋中氨基酸残基侧链伸向外侧；
3. -螺旋靠氢键维持，氢键的取向几乎 与中心轴平行；
第二节 蛋白质的二级结构 (secondary structure)
一、蛋白质二级结构定义
指多肽链借助氢键排列成沿一维方向 具有周期性结构的构象。
二、研究蛋白质构象的方法 (一) X-射线衍射技术(X-ray diffraction method)
X-射线（ = 0.154nm） 蛋白质晶体(0.5 mm) 原子水平
（二）核磁共振 （Nuclear magnetic resonance，NMR） 在原子水平，蛋白质溶液 蛋白质浓度(15 mg/ml)
三、多肽链折叠的空间限制 （一）二面角（dihedral angle）
在多肽链的主链结构中，与C相连的两 个单键可绕键轴旋角 度用 表示。这两个旋转角度叫二面角。
4. -螺旋为右手螺旋。
一对二面角决定了相邻两个肽单位的构象。
（二）Ramachandran 构象图
理论推测 依据： 非键合原子之间的接触距离（范德华半径）
用作横坐标， 作纵坐标， 作图表示哪 些成对二面角所规定的两个相邻肽单位的 构象是允许的，哪些是不允许的，这个 － 图，就是Ramachandran 构象图
从该图可以看出，肽链的折叠具有相当大 的局限性。
蛋白质的四级结构层次
蛋白质的四级结构层次
1. 第一级结构：多肽链的氨基酸序列
蛋白质的第一级结构是由一条长链的氨基酸组成，通过肽键连接起来。
氨基酸的不同顺序和种类决定了蛋白质的独特性质和功能。
2. 第二级结构：α-螺旋和β-折叠
蛋白质的第二级结构是由氢键的形成引起的局部结构。
α-螺旋是一种螺旋形状，氨基酸的背骨以螺旋的方式排列。
β-折叠则是由折叠的β片（β strand）连接而成。
3. 第三级结构：立体结构
蛋白质的第三级结构是由氢键、离子键、疏水相互作用等多种力的共同作用下形成的整体结构。
这些力使得蛋白质折叠成特定的形状，如球状、棒状、片状等。
4. 第四级结构：多聚体形成
蛋白质的第四级结构是由两个或多个单独的多肽链相互作用形成的聚合体。
多肽链之间可以通过非共价键（如疏水相互作用和范德华力）、共价键（如二硫键）等相互作用稳定多聚体的结构。
多聚体使得蛋白质获得更加复杂的功能和结构。
蛋白质的各种结构
蛋白质的各种结构
蛋白质是生命体中最为重要的分子之一，它们在细胞中扮演着重要的角色，包括催化化学反应、传递信号、维持细胞结构等。
蛋白质的功能与其结构密切相关，下面将介绍蛋白质的各种结构。
1. 一级结构
蛋白质的一级结构是指由氨基酸组成的线性序列。
氨基酸是蛋白质的基本组成单元，它们通过肽键连接在一起，形成多肽链。
蛋白质的一级结构决定了其它结构的形成，因此是蛋白质结构的基础。
2. 二级结构
蛋白质的二级结构是指多肽链中局部的空间构象。
常见的二级结构包括α-螺旋和β-折叠。
α-螺旋是一种右旋螺旋状结构，由氢键连接相邻的氨基酸残基。
β-折叠是一种折叠状结构，由氢键连接相邻的β-链。
二级结构的形成是由氢键的形成和稳定而来的。
3. 三级结构
蛋白质的三级结构是指多肽链的全局空间构象。
它是由二级结构之间的相互作用和氨基酸侧链的相互作用所决定的。
常见的三级结构包括α-螺旋和β-折叠的组合，以及由多个多肽链组成的复合体。
4. 四级结构
蛋白质的四级结构是指多个多肽链的组合形成的复合体。
这些多肽链可以是相同的，也可以是不同的。
常见的四级结构包括同源二聚体、异源二聚体和多聚体等。
蛋白质的结构与其功能密切相关。
不同的结构决定了蛋白质的不同功能，因此对蛋白质结构的研究对于理解蛋白质的功能和生命体的生命活动具有重要的意义。
蛋白质的二级结构
一、蛋白质一级结构与功能的关系
（一）一级结构是空间构象的基础
二 硫 键
牛核糖核酸酶的 一级结构
去除尿素、 β-巯基乙醇
天然状态， 有催化活性
尿素、 β-巯基乙醇
非折叠状态，无活性
当用透析的方法除去变性剂和巯基乙醇后，发现酶 大部分活性恢复，所有的二硫键准确无误地恢复原 来状态。若用其他的方法改变分子中二硫键的配对 方式，酶完全丧失活性。这个实验表明，蛋白质的 一级结构决定它的空间结构，而特定的空间结构是 蛋白质具有生物活性的保证。
平行：所有肽 链的N端处于 同一端，氢键 不与肽链走向 垂直。如： β角蛋白。
（三） -转角
（四）无规则卷曲
蛋白质的折叠
• 蛋白质中氨基酸序列决定蛋白质的空间结 构。
• 有些蛋白质的折叠需要其它蛋白质如分子 伴侣的帮助。
• 折叠过程中存在中间产物。 • 疏水相互作用是蛋白质折叠的主要驱动力。
蛋白质的超二级结构
在蛋白质分子中，特别是球状蛋白质中，由若干 相邻的二级结构单元（即α—螺旋、β—折叠片和β—转 角等）彼此相互作用组合在一起，，形成有规则、在 空间上能辨认的二级结构组合体，充当三级结构的构 件单元，称超二级结构。
结构域
多肽链在超二级结构基础上进一步 绕曲折叠而成的相对独立的三维实 体称结构域。
1、蛋白质变性的概念：天然蛋白质受物理或化学因素 的影响后，使其失去原有的生物活性，并伴随着物理化 学性质的改变，但并未导致其一级结构的变化，这种作 用称为蛋白质的变性。
2、使蛋白质变性的因素 （1）物理因素：高温、高压、射线等 （2）化学因素：强酸、强碱、重金属盐等
3、变性的本质： 分子中各种次级键断裂，使其空间构象从紧密有
肌肉
蛋白质的二级结构
蛋白质的二级结构蛋白质是生物体中最重要的大分子，它们组成细胞器官，影响基因表达以及机体的生理功能。
蛋白质在三维空间上的形状和空间结构是它们的基本性质，对蛋白质的活性、功能、稳定性和细胞生物学过程影响至关重要。
蛋白质的空间结构有两个层次：一级结构和二级结构。
这篇文章将重点介绍蛋白质的二级结构。
一级结构是指蛋白质的多肽链结构。
它是由从N端到C端的多种氨基酸残基组成的，多肽链之间有不同的疏水性和螺旋性，有时不规则出现断裂，在蛋白质中存在着相互作用，从而形成特殊的结构。
二级结构是指蛋白质的次级结构，是一级结构的延伸，主要是通过氨基酸残基间的相互作用，并通过水分子与氨基酸残基间的相互作用，形成具有特定功能功能的空间结构，决定蛋白质本身的活性、功能和稳定性。
二级结构是由氨基酸肽链上不同残基间氢键和其他相互作用来实现的，从而形成以下几种类型的二级结构。
α螺旋结构是由多肽链上的氨基酸残基配位形成的结构，类似于扭转的梯形，氨基酸残基的氢键配位形成每个循环，链状结构卷曲形成螺旋状结构，以此来维持整个多肽链结构的稳定性，这种结构在多肽链上具有分子识别功能，用于调节蛋白质的活性，并参与特定的细胞组织过程。
β折叠结构是由多肽链上多对互补氨基酸残基的相互作用形成的典型的类层状或内袋状结构，由氨基酸残基中定位的氢键形成四肢交叉的结构，多肽链被折叠成交叉折痕的形状，折叠结构的稳定性主要由结构中多肽链本身所在的角度和相互作用的力来决定，折叠结构可以增强蛋白质作用的灵敏度，以及参与酶促反应。
螺旋角蛋白结构是一种常见的二级结构，一般是α螺旋结构头尾连接形成的环状结构，它们具有前-后连接以及螺旋状多肽链结构的特性，结构比较稳定，并且可以把多种不同的多肽链组织在一起，可以形成复杂的蛋白质结构，有利于蛋白质的稳定性和功能表达。
另外，内质网结构也是一种二级结构，也就是细胞内的蛋白膜，是由细胞膜上的膜蛋白和细胞膜的气体分子互相作用形成的空间结构，可以用来维持细胞结构的稳定性，通过蛋白膜结构变异可以影响细胞的表达，同时以及可以反应外部环境因子，有助于细胞的生长发育。
蛋白质二级结构比对
蛋白质二级结构比对
蛋白质的二级结构是指蛋白质分子中的局部空间构型，通常包括α-螺旋、β-折叠、无规卷曲和β-转角等。
蛋白质的二级结构比对是指将两个或多个蛋白质的二级结构进行比较和分析。
这种比对可以通过多种方法来实现，包括结构比对软件、序列比对软件和手工比对等。
在进行蛋白质二级结构比对时，通常会考虑以下几个方面：
1. 结构相似性，比对蛋白质的二级结构，看是否存在相似的结构单元或空间构型。
2. 序列一致性，比对蛋白质的氨基酸序列，看是否存在相同或相似的序列片段。
3. 功能相关性，比对蛋白质的二级结构，分析其与功能相关的结构域和保守位点。
通过蛋白质二级结构比对，可以揭示蛋白质之间的结构和功能
关系，有助于理解蛋白质的结构与功能的演化和多样性。
这对于药物设计、蛋白质工程和生物信息学研究都具有重要的意义。
构成蛋白质二级结构的基本单位
构成蛋白质二级结构的基本单位蛋白质是生物体内基本的组成成分之一，由氨基酸组成。
氨基酸是一类具有氨基(-NH2)和酸基(-COOH)的有机分子，在蛋白质中通过肽键连接起来形成长链。
蛋白质的二级结构是指氨基酸链经过一定程度的空间折叠而形成的结构。
在二级结构中，氨基酸链中的肽键通过氢键相互作用而形成了特定的空间排列方式。
这些氢键作用可以将蛋白质中的氨基酸链折叠成α-螺旋结构、β-折叠结构或是其他特定的空间构型。
α-螺旋结构是蛋白质中最为常见的二级结构之一、它由一条氨基酸链在空间中形成螺旋状的结构，其中每个氨基酸单位都与它前后的两个氨基酸单位通过氢键相互作用。
α-螺旋结构具有较强的稳定性，可以在各种pH条件下存在。
β-折叠结构是蛋白质中另一种常见的二级结构。
它由多条氨基酸链在空间中相互平行或反平行地排列形成一系列折叠的片段，其中氨基酸链之间通过氢键相互作用。
β-折叠结构通常呈现出平行或反平行的β片层结构，由于氨基酸链之间的氢键作用，β-折叠结构也具有较高的稳定性。
除了α-螺旋结构和β-折叠结构外，蛋白质的二级结构还可以由非常规的重复单元构成。
例如，一些蛋白质中的肽链由多个非常规的氨基酸环组成，这些环之间通过键合相互连接，形成其他稳定的结构。
蛋白质的二级结构对其功能和稳定性至关重要。
二级结构的形成可以给蛋白质赋予特定的形状和功能，同时也能够增强蛋白质的稳定性。
许多生物过程，如蛋白质的折叠和识别、蛋白质与其他生物分子的相互作用，都依赖于蛋白质的二级结构。
总结起来，氨基酸是构成蛋白质二级结构的基本单位。
通过氢键相互作用，氨基酸链可以形成α-螺旋结构、β-折叠结构或其他非常规的结构形式。
这些二级结构对蛋白质的功能和稳定性起着重要作用。
蛋白质的二级结构
二. 蛋白质的二级结构
2、β-折叠(β-pleated sheet)
蚕丝的主要成分丝心蛋白中几乎全是b-折叠( 反平行式)。
b-折叠普遍存在于球状蛋白质中，如 胰蛋白 酶、羧肽酶：
二. 蛋白质的二级结构
（三）二级结构单元的种类 3、β-转角（β-turn） 也称β-回折，存在于球状蛋白中。其特点是肽链回 折180°，使得氨基酸残基的C=O和与第四个残基的N-H形 成氢键。
蛋白质的二级结构
二. 蛋白质的二级结构
蛋白质的分子结构
P58
二. 蛋白质的二级结构
O
Ca
C
0.123nm
0.147nm
C
N
0.153nm
0.132nm
N
Ca
H
❖ 虽是单键却有双键性质 ❖ 周边六个原子在同一平面上 ❖ 前后两个a-carbon在对角(trans)
二. 蛋白质的二级结构
Ca
N
O
C
所以使螺旋的稳定性大大降低。
（三）二级结构单元的种类
二. 蛋白质的二级结构
1.α-螺旋(α-helix) 侧链在a-螺旋结构中的作用
❖ 带相同电荷的氨基酸残基连续出现时
➢ 侧链之间存在着静电斥力，使螺旋有舒 展开来的倾向。
所以使螺旋的稳定性降低。
➢ 在角蛋白中几乎全是a-螺旋
动物毛发的 主要成分
所以，该a-螺旋为 3.613 型
（三）二级结构单元的种类 1.α-螺旋(α-helix)
氢键
二. 蛋白质的二级结构
氢键基本上平行于中心轴。
主链上所有的肽键基本上都参与 了氢键的形成，因此a-螺旋相当稳定。
（三）二级结构单元的种类
二. 蛋白质的二级结构
蛋白质的二级结构解释名词
蛋白质的二级结构解释名词蛋白质的二级结构是生物学中非常重要的概念，这个概念也有很多专业术语。
蛋白质结构可以分为三类：一级结构，二级结构和三级结构。
这些结构之间是相互关联的，从而形成蛋白质的三维结构。
二级结构可以被定义为蛋白质的细胞内构型，指的是蛋白质的大分子结构中的乙烯基-乙烯基相互作用，它决定了蛋白质的最终形状。
本文将讨论蛋白质二级结构中非常重要的术语和概念，以及它们之间的关系。
首先，让我们来了解一下α螺旋。
α螺旋是蛋白质结构中最常见的二级结构，它是由每三个氨基酸胺基酸残基组成的线状循环卷曲形状。
蛋白质中的α-螺旋有两种类型：传统α螺旋和反转α螺旋。
另一种重要的二级结构是β-折叠。
β-折叠也由氨基酸胺基酸残基组成，它们之间形成类似于“碳梁”的形状。
另一个有关蛋白质二级结构的术语是β-螺旋。
它们是由谷氨酸残基组成的折叠结构，它们的形状有点像螺旋卷。
此外，还有Φ-折叠和Ψ-折叠。
Φ-折叠和Ψ-折叠是由陆氨基酸残基组成的反弯结构。
它们是蛋白质结构中最重要的结构之一，它们能够稳定蛋白质的总体构型。
蛋白质不仅由螺旋和折叠结构组成，还有多种其它类型的结构。
比如，另一种重要的二级结构是折叠-结构。
折叠-结构是指氨基酸残基之间的几何形状，它们可能形成折叠，环状，弯曲，螺旋和其它复杂的结构。
另一个重要的术语是角质结构。
角质结构是由蛋白质内小微粒组成的，它们可以形成类似于球体的结构。
这种结构对蛋白质的稳定性非常重要，它为蛋白质提供了保护和功能。
蛋白质的二级结构是蛋白质结构中一个非常关键的环节，它主要是由α螺旋，β-折叠，β-螺旋，Φ-折叠和Ψ-折叠等组成的。
同时，蛋白质还有折叠-结构和角质结构等其它类型的结构，它们也是对蛋白质构象的稳定性非常重要的因素。
理解这些术语，有助于我们更好地理解蛋白质是如何构建的，以及它们为什么具有特定的形状和功能。
简述蛋白质的超二级结构。
简述蛋白质的超二级结构。
蛋白质是生物体内一类重要的生物大分子，它们是由氨基酸单体通过肽键连接而成的长链状分子。
蛋白质的结构层次可以分为四个级别，分别是一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
本文将重点介绍蛋白质的二级结构。
蛋白质的二级结构是指在蛋白质链上相邻的氨基酸之间形成的局部空间结构。
常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠。
α-螺旋是指蛋白质链在空间中呈螺旋状折叠，氨基酸侧链向外延伸。
α-螺旋的形成主要依赖于氨基酸之间的氢键作用，通常每三个氨基酸之间形成一个氢键。
α-螺旋结构稳定性较高，能够保持链的紧密结合，常见于许多蛋白质中。
β-折叠是指蛋白质链在空间中呈折叠状，氨基酸侧链交替向两侧延伸。
β-折叠的形成主要依赖于氨基酸之间的氢键作用，通常相邻的两个氨基酸之间形成一个氢键。
β-折叠结构相对稳定，常见于许多蛋白质中。
蛋白质的二级结构是由氢键的形成和稳定所决定的。
氢键是水分子中氧原子和氢原子之间的弱相互作用力，它们在蛋白质的二级结构中起到了关键的作用。
氢键的形成使得蛋白质链在空间中呈现出特定的结构，从而使蛋白质能够发挥其特定的功能。
在蛋白质的二级结构中，还存在一种特殊的结构，即转角。
转角是指蛋白质链上两段α-螺旋或β-折叠之间的连接部分。
转角的结构比较柔性，可以使蛋白质链在不同的方向上延伸。
转角的存在使得蛋白质链能够更加灵活地变化其结构，从而适应不同的功能需求。
蛋白质的二级结构对于蛋白质的功能具有重要的影响。
不同的二级结构可以使蛋白质具有不同的功能和性质。
例如，α-螺旋结构通常存在于蛋白质的结构域中，能够提供稳定的结构基础，并且能够与其他蛋白质或分子发生特定的相互作用。
β-折叠结构具有较大的表面积，能够提供更多的结合位点，从而使蛋白质能够与其他分子发生更多样化的相互作用。
蛋白质的二级结构是由氢键的形成和稳定所决定的。
不同的二级结构可以使蛋白质具有不同的功能和性质。
通过对蛋白质的二级结构的研究，可以更好地理解蛋白质的结构和功能，为进一步研究蛋白质的三级结构和四级结构提供基础。
- 1、下载文档前请自行甄别文档内容的完整性，平台不提供额外的编辑、内容补充、找答案等附加服务。
- 2、"仅部分预览"的文档,不可在线预览部分如存在完整性等问题,可反馈申请退款(可完整预览的文档不适用该条件!)。
- 3、如文档侵犯您的权益，请联系客服反馈,我们会尽快为您处理(人工客服工作时间：9:00-18:30)。
蛋白质空间结构与功能的关系
变构效应
一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合 后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能 力的现象，称为变构效应。 像血红蛋白这种具有变构效应的蛋白质称为
变构蛋白。
T态向R态转变因素
当亚铁离子移动时，它同时拖动His F8残
基，进一步导致蛋白质的构象发生改变。
氧结合曲线
甘油醛3Hale Waihona Puke P脱氢酶结构域蛋白质的三级结构
整条肽链中全部氨基酸残基的相对 空间位置。即肽链中所有原子在三维 空间的排布位置。
抹香鲸肌红蛋白（Myoglobin）的三级结构
分子中多肽主链由 长短不等的8段直 的α螺旋组成 最大的螺旋含23个 残基 最短的7个残基， 分子中几乎80%的 氨基酸残基都处于 α螺旋区中。 拐弯是由1—8个残 基组成的无规则卷 曲。
有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链， 每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白 质的亚基 (subunit)。 蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接
触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级 结构。 亚基之间的结合力主要是疏水相互作用。
血 红 蛋 白
的 四 级 结 构
总结
从一级结构到四级结构
血红蛋白
这种由蛋白质分子发生变异所导致的疾病， 称为“分子病”。
一个残基的改变为什么会 带来如此大的变化呢？
镰刀状细胞贫血病是血红蛋白分子突变引起的
血红蛋白单个（2个）氨基酸的改变影响功能：
Hb Sβ链第六位谷氨酸突变为缬氨酸。
谷氨酸：亲水、带负电荷；缬氨酸：疏水、不带电
Hb S分子表面 多了一个疏水侧链 Hb S分子三维 结构发生改变
• R基团的电荷性质 多聚赖氨酸在pH7的水溶液中不能形成α-螺 旋，而是以无规则卷曲形式存在。 • R基团的大小 多聚亮氨酸由于R基团的空间阻碍不能形成 α-螺旋。 多聚脯氨酸也不能形成α-螺旋。
（二）-折叠
两种-折叠方式
反平行： 肽链的N 端不处于 同一端， 氢键与肽 链走向垂 直。如： 丝心蛋白。
平行：所有肽 链的N端处于 同一端，氢键 不与肽链走向 垂直。如： β角蛋白。
（三） -转角
（四）无规则卷曲
蛋白质的折叠
• 蛋白质中氨基酸序列决定蛋白质的空间结 构。 • 有些蛋白质的折叠需要其它蛋白质如分子 伴侣的帮助。 • 折叠过程中存在中间产物。 • 疏水相互作用是蛋白质折叠的主要驱动力。
蛋白质的超二级结构
在蛋白质分子中，特别是球状蛋白质中，由若干 相邻的二级结构单元（即α—螺旋、β—折叠片和β—转 角等）彼此相互作用组合在一起，，形成有规则、在 空间上能辨认的二级结构组合体，充当三级结构的构 件单元，称超二级结构。
结构域
多肽链在超二级结构基础上进一步 绕曲折叠而成的相对独立的三维实 体称结构域。
镰刀状细胞贫血病
正常的红细胞（左图）与镰刀状红细胞（右图）的区别
正常与异常的差异
HbA β 肽 链 N-val · his · leu · thr · pro · glu · glu · · · · ·C(146) HbS β 肽链 N-val · his · leu · thr · pro · val · glu · · · · ·C(146)
蛋白质的二级结构
肽键
肽键由于共振而具有部分双键性质，因此， 1) 肽键比一般C-N键短，且不能自由旋转 2) 肽键原子及相邻的a碳原子组成肽平面 3) 相邻的a碳原子呈反式构型
蛋白质的二级结构
• 概念： 蛋白质分子中某一段肽链的局部空间 结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空
间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象.
（五）蛋白质的紫外吸收光谱
蛋白质在远紫外光 区 （ 200-330nm ） 有 较 大的吸收，在280nm有
一特征吸收峰，可利用
这一特性对蛋白质进行 定性定量鉴定。
（六）蛋白质的呈色反应
双缩脲反应蛋白质和多肽分子中肽键在稀 碱溶液中与硫酸铜共热，呈现紫色或红色， 此反应称为双缩脲反应，双缩脲反应可用 来检测蛋白质水解程度。但是双缩脲不与 二肽反应。
His93
血红素辅基
核糖核酸酶三级结构示意图
N
Lys41 His119 His12
C
球状蛋白的三级的结构特征
蛋白质的三级结构具有明显的折叠层次。 大多数非极性侧链埋在分子内部，形成疏水核； 而极性侧链在分子表面，形成亲水面。
分子表面往往有一个内陷的空隙，它常常是蛋
白质的活性中心
蛋白质的四级结构
（二）、蛋白质的胶体性质 蛋白质溶液有许多高分子溶液的性质，如： 扩散慢、易沉降、 粘度大、不能透过半透膜， 在水溶液中可形成亲水的胶体。 蛋白质胶体溶液的稳定因素：水化膜、 同种电荷的相互排斥力。当破坏这两个因素 时，蛋白质中从溶液中析出而产生沉淀。
（三）蛋白质的沉淀
• （1）盐析法 向蛋白质溶液中加入大量的中性盐（硫酸铵、硫酸钠等）， 使蛋白质脱去水化层而聚集沉淀。 • （2）有机溶剂沉淀法 向蛋白质溶液中加入一定量的有机溶剂（甲醇、乙醇等）， 引起蛋白质脱去水化层以及增加蛋白质带点质点间的相互 作用，致使蛋白质聚集沉淀。 • （3）重金属盐沉淀法 当溶液pH大于等电点时，蛋白质颗粒带负电荷，它容易 与重金属离子（Hg2+、Ag+）结合成不溶性盐而沉淀。
（四）、蛋白质的变性作用
1、蛋白质变性的概念：天然蛋白质受物理或化学因素 的影响后，使其失去原有的生物活性，并伴随着物理化 学性质的改变，但并未导致其一级结构的变化，这种作 用称为蛋白质的变性。 2、使蛋白质变性的因素 （1）物理因素：高温、高压、射线等 （2）化学因素：强酸、强碱、重金属盐等
3、变性的本质： 分子中各种次级键断裂，使其空间构象从紧密有 序的状态变成松散无序的状态，一级结构不破坏。 4、蛋白质变性后的表现： （1）生物学活性消失 （2）理化性质改变：溶解度下降，粘度增加，紫 外吸收增加，侧链反应增强，对酶的作用敏感， 易被水解。
蛋白质的一级结构是它的氨基酸序列
蛋白质的二级结构是由氢键导致的肽链卷 曲与折叠
Primary structure
Secondary structure
蛋白质的三级结构是多肽链自然形成的三维 结构 蛋白质的四级结构是亚基的空间排列
Tertiary structure
Polypeptide (single subunit of transthyretin)
镰刀状细胞贫血病是血红蛋白分子突变引起的
由于伸出Hb S分子表面
的缬氨酸侧链创造了一个 “粘性”的突起，因而一个 Hb S分子的“粘性”突起 可以与另一个Hb S分子的
互补口袋通过疏水作用结合，
最终导致Hb S分子的聚集 沉淀。（脱氧HB S）
• 镰刀状细胞贫血病是一种致死性疾病，它的纯合 子患者(50%红细胞镰刀状化）有的在童年就死去。 杂合子患者(1％红细胞镰刀状化）的寿命虽也不 长，但它能抵抗一种流行于非洲的疟疾，它也是 一种致死性疾病。甚至对于携带正常血红蛋白基 因的纯合子个体死于这种疟疾的概率也很高、常 常来不及繁殖后代就已死去，而杂合子患者对疟 疾有一定的抗性，尚能繁衍下一代，这是因为杂 合子患者加速被感染红细胞的破坏而中断疟原虫 的生活周期的缘故。
蛋白质二级结构的主要形式
• a-螺旋 ( a -helix ) • -折叠 ( -pleated sheet ) • -转角 ( -turn ) • 无规卷曲 ( random coil )
（一） a-螺旋
1951年提出 a -螺旋结构模型
背景知识
• 肽键具有部分双键性质。 • 充分意识到氢键在蛋白质结构中的重要作 用。 • X-射线晶体学研究表明组成头发和豪猪刺 的蛋白质的空间结构里存在重复结构。
Quaternary structure Transthyretin, with four identical polypeptide subunits
蛋白质结构与功能的关系
The Relation of Structure and Function of Protein
一、蛋白质一级结构与功能的关系
肌肉
蛋白质的理化性质
（一）蛋白质的两性电离
蛋白质分子除两端的氨基和羧基可解离外，
氨基酸残基侧链中某些基团，在一定的溶液pH条
件下都可解离成带负电荷或正电荷的基团。
* 蛋白质的等电点(pI) 当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成 正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电 荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。
特征：1、 每隔3.6 个 AA 残 基 螺 旋 上 升 一圈，螺距0.54nm; 2 、 螺旋体中 所有氨基酸残基R侧 链都伸向外侧，链 内氢键几乎都平行 于螺旋轴; 3、每个氨基 酸残基的>N-H与前 面第四个氨基酸残 基的>C=0形成氢键 ，肽链上所有的肽 键都参与氢键的形 成。
影响α-螺旋形成的因素
（一）一级结构是空间构象的基础
二 硫 键
牛核糖核酸酶的 一级结构
天然状态， 有催化活性 去除尿素、 β-巯基乙醇
尿素、 β-巯基乙醇
非折叠状态，无活性
当用透析的方法除去变性剂和巯基乙醇后，发现酶 大部分活性恢复，所有的二硫键准确无误地恢复原 来状态。若用其他的方法改变分子中二硫键的配对 方式，酶完全丧失活性。这个实验表明，蛋白质的 一级结构决定它的空间结构，而特定的空间结构是 蛋白质具有生物活性的保证。