生物化学-课程总结

第六章 糖代谢

1、有机体中糖分解代谢的主要途径有几条？哪条 为供能代谢主流途径？ 2、什么是糖酵解？掌握酵解过程的3步限速反应。 3、说明葡萄糖至丙酮酸的代谢途径，在有氧与无 氧条件下有何区别？ 4、说明三羧酸循环的生理意义。 5、计算比较1mol糖无氧酵解时和有氧氧化时各产 生多少molATP？ 6、什么是磷酸戊糖途径？该途径代谢特点和生理 意义如何？ 7、什么叫糖异生作用？其所需的前体有哪几类？
第三章 脂类与生物膜




1、脂类是构成细胞表面的重要组分； 2、构成生物膜的脂类包括（甘油磷酸脂类、鞘脂 类、固醇类），其共同特点是必须具备“双亲媒 性”； 3、细胞中的膜系统通称生物膜； 4、生物膜的模型——流动镶嵌模型，其突出了膜 的流动性和膜蛋白分布的不对称性； 5、生物膜具备重要生物功能（物质传送、保护作 用、信息传递、细胞识别、生物能的转换）。
第七章、第八章





1）脂肪酸的氧化的三个阶段是什么？ 2）简述脂肪酸的β-氧化的过程、实质、要点；它在什么部位进 行？直接产物是什么？主要针对何种脂肪酸？ 3）脂肪酸除β-氧化途径外，还有哪些氧化途径？它们有何应用？ 4）什么是脂肪酸的β-氧化？1mol硬脂酸（18碳）彻底氧化可净 生成多少mol ATP？ 5）合成脂肪酸的原料是什么？直接合成的最高产物是多少碳 酸？体内贮存脂肪的重要途径是哪条？ 1）胃肠道中蛋白质是如何降解的? 2）何谓氨基酸代谢库？ 3）氨基酸脱氨作用有几种方式？各种方式的反应机理是什么？ 4）在氨基酸生物合成中，哪些氨基酸与三羧酸循环中间产物 有关？哪些氨基酸与糖酵解和戊糖磷酸途径有直接联系？
第四章 酶
一、酶 酶的概念 酶催化作用的特点 二、酶的化学本质及结构功能特点 I. 单纯酶； 结合酶：全酶 = 酶蛋白 + 辅因子 II. 酶的辅因子: 维生素和辅酶 III. 酶结构与功能特点 (1)活性中心：结合部位、催化部位、调控部位 (2)必需基团(3)酶原和酶原的激活(4)同功酶 三、酶的分类及命名 四、酶作用的机制 1.酶催化作用的本质：降低反应活化能 2.酶催化作用的中间产（络合）物学说 E + S ==== E-S P + E 3.酶与底物结合形成中间络合物的方式：锁钥假说、诱导契合假说 4. 使酶具有高效催化的因素 临近定向效应、“张力”和“形变”、酸碱催化、共价催化
第六章 糖代谢

第一节 多糖和寡聚糖的酶促降解（了解掌握） 淀粉及其酶解（淀粉糊化，酶促水解）

α－淀粉酶、β－淀粉酶、葡萄糖淀粉酶




第二节 糖的分解代谢（重点） 一、糖分解代谢的几条重要途径 二、糖的无氧降解及厌氧发酵（重点） EMP、乳酸发酵、酒精发酵 三、葡萄糖的有氧分解代谢（重点） 丙酮酸脱羧、 TCA循环 四、戊糖磷酸途径phosphopentose pathway PPP（重点） G-1-P脱氢，NADPH 第三节 糖的合成代谢 （了解掌握） 一、蔗糖的合成 二、淀粉的合成 三、糖原的异生



第二章 核酸化学


核酸的化学结构：戊糖、碱基（A、T、G、C、U）， 核苷、核苷酸及其衍生物的结构特点（原子编号） DNA的结构：一级结构（核酸序列及其表示、基因 及基因组、序列测定）、二级结构（ Watson － Crick双螺旋模型、 A－DNA、 B－DNA、 Z－DNA）、 结构维持的化学键 RNA结构与功能：碱基组成特点、RNA的种类结构及 功能 核酸的性质：酸碱性、紫外吸收性、变性与复性、 分子杂交
第七章 脂代谢
1. 脂肪的消化吸收 消化部位、消化条件、消化酶 *2. 脂肪的分解 脂肪酸的β －氧化，酮体 3. 脂肪的合成 *乙酰CoA羧化生成丙二酸单酰CoA *脂肪酸的从头合成
第八章 氨基酸代谢及蛋白质生物合成

第一节 蛋白质的消化与氨基酸的吸收 第二节 氨基酸代谢概况 氨基酸的生理功能、体内氨基酸的来源、体内氨基酸的去路 第三节 *氨基酸的分解代谢（重点） 一、脱氨基作用 二、转氨基作用 三、联合脱氨基作用 四、脱羧基作用 五、AA降解产物的进一步代谢（*氨的代谢转变） 第四节 氨基酸的合成代谢概况 第五节 概述 一、蛋白质生物合成体系 二、RNA蛋白质合成过程的作用*（重点） 1、 rRNA 2、 tRNA 3、 mRNA和遗传密码（重点） 第六节 蛋白质生物合成过程（了解掌握） 一、 氨基酸的活化与搬运 二、 在核糖体上合成肽链 1）肽链合成的起始 2）肽链的延长 3）肽链合成的终止与释放 4）多核糖体 三、肽链合成后的“加工处理”（了解掌握）
生物化学
课程总结
第一章 蛋白质化学

蛋白质的生物学作用：功能蛋白、结构蛋白。 蛋白质的组成（元素组成、化学组成）及蛋白质含量的测定。
二十种氨基酸的结构、分类及名称（三字缩写符、单字缩写符）。
氨基酸的重要理化性质：两性解离、茚三酮显色、与2,4-二硝基氟苯 （DNFB）反应、与异硫氰酸苯酯（PITC）的反应。 蛋白质的一级结构：肽、肽键、活性多肽及一级结构的测定。 蛋白质的空间结构：二级结构单元（ α-螺旋、 β -折叠、 β -转角、 自由回转）、三级与四级结构（超二级结构、结构域、亚基）及结构与 功能的关系、维持蛋白质分子结构的化学键 蛋白质的性质：大分子性质、蛋白质分子量的测定、两性解离（等电点、 电泳、离子交换）、胶体性质、蛋白质沉淀（可逆沉淀、不可逆沉淀）、 蛋白质变性、紫外吸收及增色反应。 蛋白质的分类
六、酶的分离纯化与酶活力测定
1.酶的分离纯化 ① 基本原则：提取过程中避免酶变性而失去活性 ② 基本操作程序： a. 选材、抽提、分离、纯化 ③ 酶的制剂形式与保存 2.酶活力的测定 3.酶活力的表示方法及计算
第五章 生物氧化
*1. 生物氧化的概念与作用 *2. NADH，FADH2的彻底氧化 *3. 呼吸链（电子传递链） 定义，组成与存在位点，作用机制，抑制剂 4. 磷酸化 *底物水平磷酸化，氧化磷酸化， *ATP产生数量与位置， 解偶联剂
第四章



1、什么是酶？它作为生物催化剂的特点有哪些？最 主要特点是什么？说明酶催化作用的本质。 2、何谓全酶？酶的辅助因素包括哪些？说明全酶各 部分的作用。 3、解释酶活性部位、必需基团及二者之间的关系。 4、酶原的激活？其实质是什么？酶原的生物学意义？ 5、解释：同工酶、抗体酶、多酶体系、调节剂、酶 的专一性、别构酶、酶活力、比活力 6、说明米氏方程及Km值的意义。 7、影响酶促反应的因素有哪些？简述其影响机理。 8、竞争性和非竞争性抑制作用有和差异。 9、 什么是固定化酶？有何优点？举例说明它在实 际生产中的应用。
第五章 生物氧化




1、说明生物体内H2O、CO2、ATP都是怎样生成? 2、解释：生物氧化、呼吸链、细胞色素氧化酶、 电子传递抑制剂、底物水平磷酸化、电子传递体系 磷酸化、磷氧比。 3、生物体中典型的两条呼吸链是哪两条？它们每 一次呼吸分别可产生多少摩尔的ATP？ 4、在呼吸链中，NAD+、FAD、CoQ及细胞色素类 物质是如何行使传递H+和电子功能的？ 5、呼吸链中各传递体的排列顺序与规则如何？
第一章


1）蛋白质、氨基酸的定义。 2）蛋白质有哪些生物学功能？ 3）说明氨基酸的结构特点及组成蛋白质的氨基酸 的特点。 4）写出人体所需的九种必需氨基酸。 5）什么是氨基酸的两性解离与等电点？ 6）氨基酸有哪些重要的呈色反应？ 7）何谓生物活性肽？举例说明。 8）蛋白质各级结构的定义及其主要的化学键。 9）解释蛋白质种类繁多的原因及具备生物功能的 条件。 10）阐述蛋白质变性作用的定义、实质及影响因素。 11）蛋白质有哪些重要的化学反应？
1. 2.
五、酶促反应的速度及其影响因素
1.底物浓度对酶促反应速度的影响 米氏方程 Vmax [S]
V=
Km + [S]
米氏常数Km的意义 2.抑制剂对酶反应的影响 抑制作用的类型：

不可逆抑制作用 可逆抑制作用
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a竞争性抑制
b非竞争性抑制
c反竞争性抑制
3.激活剂对酶反应的影响：提高酶活力 4.酶浓度对酶反应的影响: 5.温度对酶反应的影响:最适温度 6.pH对酶反应的影响：最适pH 7.酶的别构（变构）效应 别构酶的特点： 一般是寡聚酶 具有别构效应 反应速度和底物浓度关系不符合米曼方程双曲线 8.固定化酶
第二、三章


1. 说明DNA、RNA在化学组成、分子结构和生物功 能方面的特点。 2. 说明DNA的双螺旋结构特征。 3. 什么是碱基互补原则？ 4. 稳定双螺旋结构的化学键有哪些？ 5. 阐述RNA的主要类型及其结构与生物功能。 6. 何谓增色效应？利用该性质有什么作用？ 7. 什么是核酸的变性作用？任何用简单的方法来测 定其变性？ 8. 说明核酸变性与降解的区别。 9. 构成生物膜的脂类有哪些？它们的共同性质是什 么？ 10. 何谓生物膜？在结构上有何特点？它说明了什么 样的实质？生物膜有何重要生理功能？
第九章 物质代谢的联系与调节








第一节 物质代谢的相互联系 （重点） 一、糖代谢与脂肪代谢的相互联系 二、糖代谢与蛋白质代谢的相互联系 三、脂肪代谢与蛋白质代谢的相互联系 第二节 物质代谢的调节 一、酶和细胞水平的调节（重点） 1 酶活性（结构）的调节 别构调节作用 共价修饰调节作用 2 酶含量的调节（基因表达的调节） 二、激素对代谢的调节（了解掌握） 三、神经水平的调节（了解掌握）