杨荣武生物化学蛋白质的结构
生物化学原理杨荣武第四版
生物化学原理杨荣武第四版《生物化学原理》是杨荣武教授所著的一本被广泛采用的生物化学教材。
目前已经发行了第四版，该书旨在帮助读者深入了解生物化学的基本原理和应用，以促进对生物化学的深入理解和应用。
在《生物化学原理》第四版中，杨荣武教授首先介绍了生物化学的基本概念和研究方法。
他从生命的起源和演化、细胞的结构和功能出发，介绍了生物大分子的化学特性、生物催化等基本原理。
杨教授详细讲解了氨基酸和蛋白质的结构与功能、核酸的结构与功能，以及细胞信号转导等重要的生物化学过程。
随后，杨荣武教授详细介绍了糖、脂质和生物膜的结构与功能。
他讲解了糖代谢和储存、脂质代谢等重要的生物化学过程，并介绍了一些与疾病相关的生物化学机制。
此外，杨教授还介绍了许多其他重要的生物化学领域，如酶学、代谢调控和细胞周期等，以及一些最新的研究进展和应用。
《生物化学原理》第四版的主要特点之一是其详细而全面的内容。
杨荣武教授在书中不仅介绍了生物大分子的结构与功能，还侧重于解释生物化学的各个方面如何相互作用，形成复杂的生命现象。
他还通过数目繁多的例子和实验结果，帮助读者理解并应用所学的生物化学知识。
此外，该书的第四版还增加了一些新的内容。
随着生物化学研究的不断发展，杨教授加入了一些最新的研究成果和应用，如基因组学、蛋白质组学和代谢组学等。
这些新的内容使读者能够了解到生物化学领域的最新进展，并且有助于培养读者的科学研究兴趣和能力。
总之，杨荣武教授的《生物化学原理》第四版是一本内容详实、深入浅出的生物化学教材。
无论是作为学习指导，还是作为参考书，该书都能帮助读者更好地理解和应用生物化学知识，并为读者深入研究和应用生物化学奠定坚实的基础。
杨荣武生物化学第三章蛋白质的功能及其与结构之间的关系
杨荣武生物化学第三章蛋白质的功能及其与结构之间的关系蛋白质是生物体内最基本且最重要的分子之一，它们在生物体内发挥着多种功能。
蛋白质的功能与其结构之间存在密切的关系，蛋白质的结构决定了它们所能具备的功能。
本文将从蛋白质的功能和结构之间的关系进行详细介绍。
首先，蛋白质的功能分为结构功能、催化功能、运输功能、抗体功能和调控功能等。
其中，结构功能是蛋白质最基本的功能之一、蛋白质可以通过不同的结构形式来构建生物体内的各种结构，如细胞膜、细胞骨架、肌肉等。
这些结构在维持生物体内稳定性和形态的同时，还能为其提供特定功能，比如细胞膜的选择性通透性等。
催化功能是蛋白质的另一个重要功能。
很多生物体内的化学反应都需要蛋白质催化剂来加速反应速率。
蛋白质通过其特殊的结构形式，与底物发生相互作用，并通过催化剂上的特定氨基酸残基来促进化学反应的进行。
例如，酶就是一种特殊的蛋白质，通过与底物结合而加速化学反应的进行。
运输功能是蛋白质的另一个重要功能。
蛋白质可以通过特定的结构形式和性质来运输物质，比如氧气、营养物质和代谢产物等。
例如，血红蛋白是一种具有运输氧气功能的蛋白质，它通过与氧气结合形成氧合血红蛋白，然后运输到身体各个组织中供氧。
抗体功能是蛋白质在免疫系统中的重要功能。
蛋白质可以通过特定的结构形式和性质来识别和结合病原体或异物，从而触发免疫反应。
抗体就是一种具有抗体功能的蛋白质，它能识别和结合抗原，激活免疫细胞来清除病原体。
调控功能是蛋白质的另一个重要功能。
蛋白质可以通过特定的结构形式和性质来参与细胞内信号传导、基因转录和翻译等过程，从而调控相关的生理功能。
例如，转录因子就是一类具有调控功能的蛋白质，它们可以结合DNA序列，促进或抑制基因的转录过程。
蛋白质的功能与其结构之间存在密切的关系。
蛋白质的结构可以分为四级结构：一级结构是指蛋白质的氨基酸序列，二级结构是指蛋白质中的α螺旋和β折叠等结构单元，三级结构是指蛋白质的立体构象，四级结构是指蛋白质中多个多肽链之间的相互作用。
生物化学原理杨荣武
生物化学原理杨荣武生物化学原理。
生物化学是研究生物体内化学反应和物质代谢的科学，它是生物学和化学的交叉学科，对于理解生命现象和生物体内部的化学过程至关重要。
本文将围绕生物化学的基本原理展开讨论，希望能够对读者有所帮助。
首先，我们来谈谈生物化学的基本概念。
生物体内的化学反应和物质代谢是由一系列生物大分子（如蛋白质、核酸、多糖、脂类）构成的，这些分子在生物体内发挥着重要的功能。
生物化学的研究对象包括生物大分子的结构、功能和代谢途径等，通过对这些内容的研究，我们可以深入理解生物体内的化学过程。
其次，我们来介绍一下生物大分子的结构和功能。
蛋白质是生物体内最重要的大分子之一，它们参与了几乎所有的生物化学反应和物质代谢过程。
蛋白质的结构包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构，不同的结构决定了蛋白质的功能。
另外，核酸是生物体内储存和传递遗传信息的分子，它们包括DNA和RNA两种类型，分别承担着遗传信息的传递和转录、翻译等功能。
多糖和脂类也是生物体内重要的大分子，它们在细胞结构、能量储存和信号传导等方面发挥着重要作用。
再者，我们来探讨一下生物体内的化学反应和能量代谢。
生物体内的化学反应包括合成反应和分解反应两种类型，合成反应是指生物体内分子的合成过程，而分解反应则是指生物体内分子的降解过程。
这些化学反应需要消耗能量，而能量的来源主要是细胞内的三磷酸腺苷（ATP）。
ATP是细胞内的能量储存分子，它通过水解反应释放能量，为细胞内的化学反应提供动力。
最后，我们来谈谈生物体内的代谢途径。
代谢是生物体维持生命活动所必需的化学反应过程，包括物质的合成代谢和分解代谢两种类型。
合成代谢是指生物体内分子的合成过程，它需要消耗能量；而分解代谢则是指生物体内分子的降解过程，它释放能量。
生物体内的代谢途径是一个复杂的网络，各种代谢反应相互联系，共同维持着生物体内的稳态。
总的来说，生物化学是一个重要的学科，它对于理解生命现象和生物体内的化学过程具有重要意义。
生物化学蛋白质共价结构
生物化学蛋白质共价结构
1. 蛋白质的一级结构测定策略
生物化学蛋白质共价结构
1. 蛋白质的一级结构测定步骤
测定末端氨基酸残基的摩尔数与蛋白质的相对分子量比较
生物化学蛋白质共价结构
8mol/L尿素或者 6mol/L盐酸胍或者高盐处理
生物化学蛋白质共价结构
天然存在的重要多肽-谷胱甘肽
谷胱甘肽是属于含有巯基的、小分子肽类物质，具有重要的抗氧化作用和整合解毒 作用。谷胱甘肽有还原型（G-SH）和氧化型（G-S-S-G）两种形式，在生理条件下以 还原型谷胱甘肽占绝大多数。谷胱甘肽还原酶催化两型间的互变。 半胱氨酸上的巯基为其活性基团（故谷胱甘肽常简写为G-SH），易与碘乙酸、芥子 气、铅、汞、砷等重金属盐络合，而具有了整合解毒作用。 参与细胞内氧化还原过程，作为某些氧化还原酶的辅因子，清除内源性过氧化物和 自由基，防止过氧化物积累，维护巯基酶活性中心的巯基处于还原状态。
➢二硫键: 链内二硫键和链间二硫键
H3N+ N-端
Ser H
O CC
CH2
Val H
O NCC
H CH
Tyr H
O NCC
H CH2
Asp H
O NCC
H CH2
Gln H
N C COOH CH2 C-端
OH
CH3 CH3
CO2H
CH2
肽键
OH
X Ser-Val-Tyr-Asp-Gln
Gln-Asp-Tyr-Val-Ser
生物化学蛋白质共价结构
C-末端氨基酸鉴定——还原法
肽链C末端AA
杨荣武生物化学原理-南京大学-蛋白质降解及氨基酸代谢
尿素循环
1. 氨甲酰磷酸的合成 2. 瓜氨酸的合成 3. 由瓜氨酸合成精氨基琥珀酸 4. 生成Arg 5. Arg的水解
尿素循环总结
总方程式
NH2 2NH3+CO2+3ATP+H2O C O +2ADP+AMP+4Pi NH2
尿素循环的调节
别构调节
N-乙酰谷氨酸对CPS-1的别构激活，控制了尿素产生的总速率 。
微生物通过体内固氮酶的作用将游离态氮转变
为氨的过程称为生物固氮。
N2
+
3H2
固氮酶
2NH3
12ADP+12Pi
12ATP+12H2O
生物固N的化学本质
6e-
N2
+
3H2
固氮酶
2NH3
12ADP+12Pi
12ATP+12H2O
生物固氮的作用机理
还原剂
e-
NADPH
e-
铁蛋白
e-
钼铁蛋白
e-
N2
（厌氧环境）
硝酸还原作用
硝酸还原作用的化学本质
NO-3 2e-
硝酸还原酶
NO-2
6e-
亚硝酸还原酶
NH+4
含氮有机物分解产生氨
三 碳循环与氮循环
GS受到严格的调控
Gln的酰胺N被用于氨基酸、核苷酸和氨基糖的合成。
大肠杆菌谷氨酰胺合成酶的活性调节
大肠杆菌GS的调节
9种物质的反馈抑制。 反馈抑制剂：Gln代谢的终产物或氨基酸代谢一般状态的指 示剂。 任何一种抑制剂与酶的结合至少能够部分抑制酶的活性，
结合的抑制剂越多，抑制效果就越强。
生物化学原理杨荣武蛋白质的结构与功能-第5部分
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Western印迹
蛋白质一级结构的测定
直接测定法 间接测定法。
先得到某一种蛋白质基因的核苷酸序列，然后根据通 用的遗传密码表间接推导出由其决定的氨基酸序列。
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测定步骤 1 2
蛋白质一级结构测定的主要步骤
主要试剂和方法
备注
详见蛋白质的纯化
极端pH；8mol/L 尿素；
如果肽链之间以二硫键相连，可使用步骤3的方
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等电聚焦需要在凝胶中加入两性电解质，以在阳 极和阴极之间建立递增的pH梯度，处在其中的蛋 白质分子在电场的作用下迁移，最后各自移动到 并聚焦于与其pI相当的pH位置上。于是通过等电 聚焦，不仅可以实现pI不同的蛋白质之间的分离 ，而且还可以测定出各种蛋白质的pI
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蛋白质的双向电泳
法；PTIC或其衍生物测定法。
法，需要根据可能的封闭类型，区别对待。如
C-端测定：肼解法；还原法：使用硼 果氨基是被甲酰或乙酰化封闭的，需要先将甲
氢化纳将C-端氨基酸残基转变成氨基 酰基或乙酰基水解。如果氨基是被焦谷氨酰化
醇，而将它与其它氨基酸区别开来。 封闭的，可以使用专门水解焦谷氨酸残基的焦
羧肽酶法（羧肽酶A、B，参考表4-2）谷氨酸氨肽酶，直接进行分析。
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蛋白质的水解
蛋白质在强酸、强碱或蛋白酶的催化下均能够发生水 解。但需要注意的是，酸水解会破坏几种氨基酸，特 别是Trp几乎全部被破坏，其次是三种羟基氨基酸。另 外Gln和Asn在酸性条件下，容易水解成Glu和Asp。酸 水解常用硫酸或盐酸，使用最广泛的是盐酸；碱水解 会导致多数氨基酸遭到不同程度的破坏，并且产生消 旋现象，但不会破坏Trp；酶水解效率高、不产生消旋 作用，也不破坏氨基酸，但由于不同的蛋白酶对肽键 特异性不一样，因此，由一种酶水解获得的通常是蛋 白质的部分水解产物。
《生物化学原理》考试大纲及参考书
《生物化学原理》考试大纲及参考书科目名称：生物化学原理适用专业：电子信息（原农业工程）生物信息学方向参考书目：杨荣武主编.《生物化学原理》.高等教育出版社，2018考试基本要求：1.掌握生物化学的基本概念、基本理论、基本规律和基本技术了解人体结构与功能、人体与环境的关系以及人体功能活动的一般规律。
2.了解生物大分子的结构与功能、物质代谢及其调节及它们在生命活动中的作用。
3.能运用生物化学的基本原理理解、分析、推理和解决实践中有关生理学的一般问题。
4.了解生物化学的发展历史及前沿动态，并反思形成科学的生物化学的学习和研究思想。
为养成科学思维进一步认识和探索生长、代谢、遗传等复杂生命现象的本质打下基础考试方法：闭卷书面解答试题类型：名词解释、简答题、综合论述等。
考试内容第一章糖类（1）单糖（2）寡糖（3）多糖（4）糖缀合物第二章脂质和生物膜（1）脂质的化学结构及其功能（2）生物膜的结构及其功能第三章氨基酸（1）氨基酸的结构、种类和分类（2）氨基酸的性质和功能（3）氨基酸的分离与纯化第四章蛋白质的结构（1）肽的结构（2）蛋白质的结构（3）蛋白质的折叠历程与结构预测（4）蛋白质组及蛋白质组学第五章蛋白质的功能及其与结构之间的关系（1）蛋白质的功能（2）蛋白质结构与功能之间的关系（3）蛋白质的功能预测第六章蛋白质的性质、分类和研究方法（1）蛋白质的理化性质（2）蛋白质的一级结构测定（3）蛋白质的分离、纯化和分析（4）蛋白质的分类第七章核苷酸（1）核苷酸的结构与组成（2）核苷酸的功能第八章核酸的结构与功能（1）核酸的分类（2）核酸的一级结构（3）核酸的高级结构（4）核酸与蛋白质的相互作用（5）核酸的功能第九章核酸的性质及研究方法（1）核酸的理化性质（2）核酸研究的技术与方法（3）核酸一级结构的测定第十章酶学概论（1）酶的化学本质（2）酶的催化性质（3）酶的分类与命名第十一章酶动力学（1）影响酶促反应的因素（2）米氏反应动力学（3）酶抑制剂作用的动力学（4）多底物反应动力学（5）别构酶的动力学第十二章酶的催化机理（1）酶催化机理研究的主要方法（2）过渡态稳定学说（3）过渡态稳定的化学机制（4）几种常见酶的结构与功能第十三章核酶的结构与功能（1）核酶的种类（2）核酶的催化机制（3）核酶发现的意义及其应用第十四章酶活性的调节（1）酶的“量变”（2）酶的“质变”第十五章酶的应用及研究方法（1）酶活力的测定（2）酶的分离和纯化（3）酶工程第十六章维生素与辅酶（1）水溶性维生素（2）脂溶性维生素第十七章代谢总论（1）代谢的基本概念与特征（2）代谢研究的主要内容和方法第十八章生物氧化（1）呼吸链（2）氧化磷酸化第十九章生物大分子的消化和吸收（1）糖类的消化吸收（2）脂质的消化吸收（3）蛋白质的消化吸收第二十章糖酵解（1）糖酵解的发现（2）糖酵解的全部反应（3）NADH和丙酮酸途径（4）其他物质进入糖酵解（5）糖酵解的生理功能（6）糖酵解的调节第二十一章三羧酸循环（1）三羧酸循环的发现（2）三羧酸循环的全部反应（3）三羧酸循环的生理功能（4）乙醛酸循环（5）三羧酸循环的回补反应（6）三羧酸循环的调控第二十二章磷酸戊糖途径（1）磷酸戊糖途径的全部反应（2）磷酸戊糖途径的生理功能第二十三章糖异生（1）糖异生所涉及的全部反应（2）糖异生的生理功能（3）糖异生的调节第二十四章糖原代谢（1）糖原的分解（2）糖原的合成（3）糖原代谢的调节第二十五章脂肪、磷脂和糖脂的代谢（1）脂肪代谢（2）磷脂代谢（3）糖脂代谢第二十六章脂肪酸代谢（1）脂肪酸的分解（2）脂肪酸的合成（3）脂肪酸代谢的调控第二十七章氨基酸代谢（1）氨基酸的分解（2）氨基酸及其衍生物的合成第二十八章核苷酸代谢（1）核苷酸的合成（2）核苷酸合成的调节（3）核苷酸的分解。
生物化学原理 (杨荣武主编)第三版 第四章 蛋白质的理化性质
生物化学原理第三版第四章蛋白质的理化性质1. 引言蛋白质是生物体中最重要的大分子有机物之一，它们在细胞的结构组成和生理功能中起着重要的作用。
了解蛋白质的理化性质对于深入理解生物体内部的生物化学过程具有重要的意义。
本文将介绍蛋白质的理化性质，包括其组成、结构和功能等方面的内容。
2. 蛋白质的组成蛋白质是由一系列氨基酸残基通过肽键连接而成的聚合物。
氨基酸是蛋白质的基本组成单位，共有20种常见的氨基酸。
蛋白质的组成不仅包括氨基酸的种类和数量，还涉及到氨基酸的排列顺序和二级结构等方面。
蛋白质的组成特点决定了其在结构和功能上的多样性。
3. 蛋白质的结构蛋白质的结构包括四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指蛋白质的线性氨基酸序列，二级结构是指氨基酸链的局部空间排列方式，包括α-螺旋和β-折叠等形式。
三级结构是指整个蛋白质链的三维空间结构，由二级结构以及各种非共价相互作用力所决定。
四级结构是由多个蛋白质亚基组合而成的大分子复合物。
4. 蛋白质的功能蛋白质的功能多种多样，包括结构支持、催化反应、运输物质、免疫防御和信号传导等。
蛋白质的功能与其结构密切相关，不同结构的蛋白质具有不同的功能特点。
例如，酶是一类具有催化作用的蛋白质，具有特定的结构来促进化学反应的发生。
抗体是一种具有免疫防御作用的蛋白质，通过特定的结构与抗原结合来识别和中和病原体。
5. 蛋白质的理化性质蛋白质的理化性质包括溶解性、电荷特性、吸光性和热稳定性等方面。
5.1 溶解性蛋白质的溶解性与其氨基酸组成、二级结构和环境条件等有关。
根据溶解性的不同，蛋白质可以分为可溶解蛋白质和不溶蛋白质。
可溶解蛋白质具有较好的溶解性，在水或缓冲溶液中可以溶解。
不溶蛋白质在水中不溶，一般需要在强酸或强碱的条件下才能溶解。
5.2 电荷特性蛋白质的电荷特性与其氨基酸组成以及环境的pH值有关。
氨基酸分子中的基团会带有正电荷或负电荷，在特定的pH值下，蛋白质可以带有净电荷或带有正电荷或负电荷。
结构生物化学杨荣武讲义-蛋白质部分
结构生物化学杨荣武讲义-蛋白质部分结构生物化学（杨荣武）第一章．蛋白质结构与功能1.1氨基酸：氨基酸是一类同时含有氨基和羧基的有机小分子物质。
既有氨基又有羧基的特性，使得它们能够彼此缩合成肽，从而作为寡肽、多肽和蛋白质的组成单位。
尽管自然界的氨基酸有300多种，既有D-型和L-型，又有α-型和β-型，但是组成蛋白质的氨基酸如果有旋光异构体的话，只能是L-型的α-氨基酸。
氨基酸除了作为肽的组成单位以外，还是生物体内许多重要活性物质的前体，甚至某些氨基酸本身就具有特殊的生理活性。
1.2蛋白质氨基酸与非蛋白质氨基酸：出现在蛋白质分子中的氨基酸称为蛋白质氨基酸（proteinogenic amino acids），又名标准氨基酸（standard amino acids）。
蛋白质氨基酸由遗传密码直接决定，在细胞内有专门的tRNA跟它们结合。
目前已发现有22种，其中最早发现的20种较为常见。
非蛋白质氨基酸也称为非标准氨基酸，在蛋白质生物合成的时候，它们并不能直接参入到肽链之中，要么是蛋白质氨基酸在翻译以后经化学修饰的后加工产物，例如4-羟脯氨酸（4-hydroxyproline）、5-羟赖氨酸（5-hydroxylysine）和甲酰甲硫氨酸，要么在体内以游离的形式存在，具有特殊的生理功能或者作为代谢的中间物和某些物质的前体，但从来不会参入到蛋白质分子之中，例如在动物体内充当神经递质的g-氨基丁酸（gamma-aminobutyric acid，GABA）、作为维生素泛酸组分的β-丙氨酸和参与尿素循环的鸟氨酸（ornithine）及瓜氨酸（citrulline）。
1.3、疏水氨基酸与亲水氨基酸：根据一种氨基酸侧链基团的水溶性，氨基酸可分为疏水氨基酸和亲水氨基酸。
疏水氨基酸的R基团呈非极性，对水分子的亲和性不高或者很低，但对脂溶性物质的亲和性较高。
属于疏水氨基酸的有Gly、Ala、Val、Leu、Ile、Pro、Met、Phe和Trp。
2019生物竞赛-生物化学-03蛋白质的功能及其与结构之间的关系-杨荣武《生物化学原理(一)》
肌红蛋白和血红蛋白的氧合曲线
生物竞赛-生物化学原理（结构生物化学）-南京大学杨荣武
Hb的正协同效应
Hb的正协同效应是指Hb分子有一个亚基结合O2后， 其构象会发生变化，使得其他亚基对O2的亲和力突 然增强。 协同效应可使用齐变或序变模型来解释。两种模型 都假定Hb存在两种构象，即紧张态（T态）和松弛 态（R态）。在没有结合氧气时，Hb的四条链之间 结合紧密，这种构象称为T态，这种紧密结合是由 盐键以及结合在2条β链之间缝隙中的甘油酸-2,3-二 磷酸（2,3-BPG）造成的，它们屏蔽了分子表面疏 水的空穴，使得Hb结合O2的能力降低。
生物竞赛-生物化学原理（结构生物化学）-南京大学杨荣武
根据细胞色素c一级结构绘制出来的进化树
生物竞赛-生物化学原理（结构生物化学）-南京大学杨荣武
蛋白质进化的四种情形
① 类似物（analog）。专指具有相同的功能，但起源于 不同的祖先基因的蛋白质，它们是基因趋同进化的产 物（convergent evolution）。 ② 同源物（homolog）。专指存在于不同生物或者同种 生物，来源于某一共同祖先基因的蛋白质。 ③ 种间同源物（ortholog），也称为直向同源物或直系 同源物，属于同源物中的一种，专指来自于不同物种 的由垂直家系（物种形成）进化而来的蛋白质，它们 通常保留与原始蛋白相同的功能，但也不尽然。 ④ 种内同源物或旁系同源物（paralog）。属于同源物中 的另外一种，专指同一物种内由于基因复制、分离产 生的同源物。
生物竞赛-生物化学原理（结构生物化学）-南京大学杨荣武
细胞色素c
相似的序列-相似的结构-相同的功能
生物竞赛-生物化学原理（结构生物化学）-南京大学杨荣武
不同物种的细胞色素c一级结构的比较
杨建雄生化456章
点击放大 异硫氰酸苯酯(PITC)法：N 末端氨基酸生成相应的 PTH（苯乙内酰硫脲）–AA，并 脱离肽链，可连续测定 N 末端氨基酸，广泛应用于肽链的氨基酸序列测定。 氨肽酶法：氨肽酶是一种肽链外切酶，它能从多肽链的 N-端逐个水解肽链，释放氨 基酸。根据不同的反应时间测出酶水解所释放出的氨基酸种类和数量，按反应时间和氨基酸 残基释放量作动力学曲线，可以确定蛋白质的 N-末端残基。
第一节 蛋白质通论 一、蛋白质的化学组成和分类
蛋白质的元素组成：C、H、O、N、S，其中含 N 平均为 16%，这一数据可用于蛋白质 的含量测定。
（一）简单蛋白
完全由氨基酸组成，不含非蛋白成分。 根据溶解性的不同，可将简单蛋白分为 7 类：清蛋白（溶于水）、球蛋白（溶于稀盐溶 液）、谷蛋白（溶于稀酸或稀碱）、醇溶蛋白（溶于 70%-80%的乙醇）、组蛋白（溶于水或稀 酸，可用稀氨水沉淀）、精蛋白（溶于水或稀酸，不溶于氨水）和硬蛋白（只能溶于强酸）。
催化：大多数酶是蛋白质。 调节：如激素和反式作用因子。 转运：如血红蛋白、血清蛋白、载酯蛋白、膜转运蛋白等。 贮存：如种子蛋白和卵清蛋白。 运动：如肌肉、微管蛋白等。 结构成分：如角蛋白、胶原蛋白等。 支架作用：如锚定蛋白、连接蛋白等。 防御和进攻：如抗体、毒蛋白等。 特殊功能：如甜蛋白、胶质蛋白等。
可作用于任何氨基酸，因而，除用来测定 C 末端氨基酸外，还可以用来测定氨基酸的
排列顺序。
三、二硫桥的断裂
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杨荣武生物化学蛋白质的结构PPT73页
60、生活的道路一旦选定，就要勇敢地 走在、过 去和未 来文化 生活的 源泉。 ——库 法耶夫 57、生命不可能有两次，但许多人连一 次也不 善于度 过。— —吕凯 特 58、问渠哪得清如许，为有源头活水来 。—— 朱熹 59、我的努力求学没有得到别的好处， 只不过 是愈来 愈发觉 自己的 无知。 ——笛 卡儿
杨荣武生物化学蛋白质的结构
16、人民应该为法律而战斗，就像为 了城墙 而战斗 一样。 ——赫 拉克利 特 17、人类对于不公正的行为加以指责 ，并非 因为他 们愿意 做出这 种行为 ，而是 惟恐自 己会成 为这种 行为的 牺牲者 。—— 柏拉图 18、制定法律法令，就是为了不让强 者做什 么事都 横行霸 道。— —奥维 德 19、法律是社会的习惯和思想的结晶 。—— 托·伍·威尔逊 20、人们嘴上挂着的法律，其真实含 义是财 富。— —爱献 生
生物化学原理杨荣武第四版
生物化学原理杨荣武第四版（原创实用版）目录1.杨荣武的《生物化学原理》第四版概述2.书中的主要内容3.书籍的结构和组织4.亮点和特点5.总结正文1.杨荣武的《生物化学原理》第四版概述《生物化学原理》第四版是由我国著名生物化学家杨荣武教授主编的一本生物化学教材。
该书旨在为生命科学专业的本科生和研究生提供一本全面、系统、严谨的生物化学教材，以满足他们在生物化学领域的学术需求。
2.书中的主要内容全书共分为九章，涵盖了生物化学的基本原理、方法和技术。
具体内容包括生物化学的基本概念、蛋白质与核酸的结构与功能、代谢途径、生物氧化与氧化磷酸化、糖原合成与降解、脂类代谢、氨基酸代谢、核苷酸代谢以及基因表达调控等方面的内容。
3.书籍的结构和组织该书结构严谨，层次分明，逻辑清晰。
各章节之间既相互独立又相互联系，形成了一个完整的知识体系。
在每一章节中，作者首先介绍了相关概念和基本原理，然后详细阐述了具体的代谢途径和机制，最后通过实例加深读者的理解。
此外，书中还附有丰富的图表和习题，便于读者学习和巩固。
4.亮点和特点《生物化学原理》第四版的最大亮点在于它的实用性和针对性。
作者在编写过程中充分考虑了学生的实际需求，结合科研和教学经验，力求使教材内容更加贴近实际。
此外，书中的内容与时俱进，反映了生物化学领域的最新研究进展和发展趋势。
在教学方法和手段上，该书注重培养学生的实际操作能力和创新思维，为学生提供了丰富的实践素材。
5.总结总之，杨荣武教授的《生物化学原理》第四版是一本优秀的生物化学教材，适用于生命科学专业的本科生和研究生。
全书内容全面、系统、严谨，结构合理，既注重理论知识的传授，又强调实践能力的培养。
生物竞赛-生物化学-39蛋白质的生物合成及其在细胞内的降解-杨荣武《生物化学原理(第二版)(三)》
生物竞赛—生物化学原理（分子生物学）—南京大学杨荣武
氨酰-tRNA合成酶的双筛机制
生物竞赛—生物化学原理（分子生物学）—南京大学杨荣武
辅助蛋白因子
蛋白质合成的每一步都需要一些特殊的 可溶性的蛋白质因子的参与，包括起始 因子（IF）、延伸因子（EF）、释放因 子（RF）和核糖体循环因子（RRF）， 它们分别参与肽链合成的起始、延伸、 肽链释放和核糖体循环。其中的某些蛋 白质因子为小G蛋白。
即：nNDPs → (NMP)n + nPi
在1961年，Matthaei发现，当将Poly U加到大肠杆 菌无细胞翻译系统中以后，一种仅由苯丙氨酸组 成的多肽即多聚苯丙氨酸被合成了，这就意味着 他们成功破译出第一个密码子即UUU的密码子。
生物竞赛—生物化学原理（分子生物学）—南京大学杨荣武
破译其余的遗传密码
1. 2. 3. 4.
四． 五．
六．
mRNA的质量控制 翻译的抑制剂 蛋白质在细胞内的降解
生物竞赛—生物化学原理（分子生物学）—南京大学杨荣武
核糖体的主要功能定位
1. A部位—氨酰tRNA结合部位，也称为受体 部位； 2. P部位—肽酰tRNA结合部位； 3. E部位—空载tRNA临时结合的部位； 4. 肽酰转移酶活性部位——催化肽键形成的 部位； 5. mRNA结合部位； 6. 多肽链离开通道——正在延伸的多肽链离 开核糖体的通道； 7. 一些可溶性蛋白质因子（起始因子、延伸 因子和终止因子）的结合部位。
生物竞赛—生物化学原理（分子生物学）—南京大学杨荣武
核糖体结合技术
19AAs + [14C]-Pro + aaRSs
生物竞赛—生物化学原理（分子生物学）—南京大学杨荣武
生物化学中的蛋白质结构及其功能
生物化学中的蛋白质结构及其功能在生命体内，蛋白质是一类非常重要的有机化合物，它们在生命的各个方面都起到着重要的作用，如酶催化、信号传导、运输、结构维持等等。
蛋白质的结构决定了它们的活性和功能，因此，研究蛋白质结构及其功能具有极其重要的意义。
下面我们将从蛋白质的结构、折叠、构象以及功能几个方面进行详细介绍。
1. 蛋白质的结构蛋白质是由氨基酸通过肽键相连而构成的长链分子，在生命体内通常以特定的三维结构存在。
蛋白质的结构主要可以划分为四级结构：一级结构（原始序列）、二级结构（α螺旋、β折叠）、三级结构（多肽折叠）、四级结构（复合物）。
其中，α螺旋和β折叠是最为普遍的二级结构，它们通过氢键将氨基酸残基组织成一定的空间结构。
α螺旋是一种螺旋状结构，由一个有规则的氢键网捆绑而成。
每个氨基酸残基的羧基带有负电荷，而氨基带有正电荷，两者之间可以形成氢键。
α螺旋的骨架围绕着中央的轴线旋转，使得氢键网保持恒定不变。
β折叠则是由两个或多个β片层组成的，β片层中的所有残基都有着相同的空间构象，每层之间的残基则沿水平方向连接。
β折叠的氢键也是通过氨基酸残基上的羧基和氨基之间的相互作用而形成。
除了α螺旋和β折叠外，还有很多种不同类型的二级结构。
例如左旋螺旋、β卷曲、转角、半胱氨酸桥等等。
不同的二级结构通过不同类型的氢键和范德华力相互作用，最终将蛋白质的一级结构巧妙地折叠为复杂的三维空间结构。
2. 蛋白质折叠蛋白质折叠是指蛋白质在生命体内构成其三维空间结构的过程。
蛋白质的折叠过程对于维持其生物学功能至关重要。
寻找如何预测蛋白质的折叠是生物学和计算科学领域的一个重要难题。
蛋白质折叠的过程可以理解为一种多维贝叶斯优化，即在构象空间中寻找最稳定的结构。
在蛋白质折叠过程中，许多因素会影响蛋白质的构象，如环境条件、其它蛋白质的作用、化学结构中氢键和疏水效应等等。
因此，蛋白质折叠是一个带有很高复杂性的生物过程，其具体机制目前还没有完全揭示清楚。
(完整版)生物化学--杨荣武教授
南京大学 杨荣武
一、氨基酸
氨基酸的结构通式
不同的侧链基团，不同的理化性质
蛋白质氨基酸和非蛋白质氨基酸
蛋白质氨基酸，即标准氨基酸——在蛋白质 生物合成中，由专门的tRNA携带，直接参入 到蛋白质分子之中 ˗ 共22种：20种常见+2种不常见
非蛋白质氨基酸——不能直接参入到蛋白质 分子之中，或者是蛋白质氨基酸翻译后修饰 产物
疏水氨基酸，即非极性氨基酸，其R基团呈非极性，对 水分子的亲和性不高或者极低，但对脂溶性物质的亲和 性较高。它们包括：Gly、Ala、Val、Leu、Ile、Pro、 Met、Phe和Trp。
词记亲水氨基酸与疏水氨基酸
☺ 西湖景，紫竹为骨水潺潺 横笛相伴，闲听天簌静思禅 流苏落，心比双丝郁中缠 亲水氨基酸：西-硒代半胱氨酸；景-精氨酸；竹-组氨酸； 骨-谷氨酸 谷氨酰胺；伴-半胱氨酸；天-天冬氨酸 天冬酰胺；籁-赖氨酸；苏-苏氨酸；落-酪氨酸；比-吡咯 赖氨酸；丝-丝氨酸
3. 三级结构 (3º) :是指多肽链在二级结构的基础上，进一
步盘绕、卷曲和折叠，形成主要通过氨基酸侧链以次 级键以及二硫键维系的完整的三维结构。
4. 四级结构 (4º)具有两条和两条以上多肽链的寡聚蛋白
质或多聚蛋白质才会有四级结构。其内容包括亚基的 种类、数目、空间排布以及亚基之间的相互作用。
蛋白质的一级结构
氨基酸的缩合反应与肽的形成
氨基酸的手性：D型与L型氨基酸
➢22种蛋白质氨基酸分子中，除了甘氨酸，均至少含 有一个不对称碳原子，因此除甘氨酸以外的21种蛋 白质氨基酸都具有手性性质。如果以L型甘油醛为参 照物，具有不对称碳原子的氨基酸就有D型和L型两 种对映异构体。实验证明，蛋白质分子中的不对称 氨基酸都是L型。D型氨基酸仅存在于一些特殊的抗 菌肽和某些细菌的细胞壁成分之中，它们不能参入 到在核糖体上合成的多肽或蛋白质分子之中。
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蛋白质的多样性
组成的多样性 大小的多样性 结构的多样性 功能的多样性
蛋白质组成的多样性
蛋白质可能含有一条或多条肽链
1. 一条多肽链-单体蛋白 2. 不止一条多肽链-寡聚蛋白:同源寡聚体-同种肽链异
源寡聚体-两种或多种不同的肽链;血红蛋白是一种 异源四聚体：2条α链，2条β链。
☺ 具有双键性质的肽键不能自由旋转，与肽键相关的6个 原子共处于一个平面，此平面结构被称为酰胺平面或 肽平面
☺ 与Cα相连的两个单键可以自由旋转，由此产生两个旋 转角
☺ 多为反式，但是X-Pro是例外。 ☺ N带部分正电荷，O带部分负电荷。
肽键的双键性质
肽平面上各个共价键的主要参数
肽平面及二面角
在空间上有规律的折叠和盘绕，它是由氨基酸残基非 侧链基团之间的氢键决定的。
3. 三级结构 (3º) :是指多肽链在二级结构的基础上，进一
步盘绕、卷曲和折叠，形成主要通过氨基酸侧链以次 级键以及二硫键维系的完整的三维结构。
4. 四级结构 (4º)具有两条和两条以上多肽链的寡聚蛋白
质或多聚蛋白质才会有四级结构。其内容包括亚基的 种类、数目、空间排布以及亚基之间的相互作用。
蛋白质的四个结构层次
蛋白质的一级结构
是蛋白质的共价（肽键）结构 对于每一种蛋白质而言，都是独特的。 由编码它的基因的核苷酸序列决定。 是遗传信息的一种形式。 书写总是从N端到C端。
例如，胰岛素A链的一级结构是： Gly-Ile-Val-Glu-Gln-Cys-Cys-Thr-Ser-Ile-CysSer-Leu-Tyr-Gln-Leu-Glu-Asn-Tyr-Cys-Asn
4. 水解 5. 具有特定的生物学功能
蛋白质的一般概念
☺ 1830年，Mulder 研究生物体在去除糖、脂和盐等物质 以后剩余的成分。
☺ 1838年，Berzelius 使用蛋白质这个词。希腊语中的 “Proteins” 表示最重要的意思。
☺ 蛋白质是氨基酸的线性多聚物（≥51aa ） ☺ 1958年，Watson提出“中心法则”：DNA RNA
非核糖体合成肽与核糖体合成肽
寡肽的理化性质
1. 两性解离
˗ 肽也有等电点，其中小肽的pI的计算方法与氨基酸相似， 但复杂的寡肽只能与多肽和蛋白质一样不能计算，只能测 定（如使用等电聚焦的手段）。
2. 手性与旋光性 3. 双缩脲反应
˗ 凡含有两个肽键的肽含有与双缩脲结构相似的肽键（至少 含有两个肽键，故二肽不行），都能发生此反应。
(, )=(0,180)，2个羰基O太近; (, ) =(180,0)，2个酰胺基重叠; (, ) =(0,0)，羰基O与酰胺基重叠。
拉氏作图（Ramachandran Plot）
一个多肽的构象可通过 以为横坐标、为纵坐 标作图来表示，这种作 图方法称为R拉氏作图 法。在拉氏图上，每个 氨基酸残基的（，） 成为图中的一个点。理 论上，和可以是0º~ ±180º之间的任何值， 但是，由于侧链R基团 的限制，和值的变动 并不是随意的。
肽的分类可根据氨基酸残基的数目而直呼其为几 肽。例如，2个氨基酸形成的肽称为二肽，3个氨 基酸构成的肽称为三肽，以此类推。一般将2～10 个氨基酸残基组成的肽称为寡肽，由11~50个氨基 酸残基组成的肽称为多肽，由50个以上的氨基酸 残基组成的肽通常被称为蛋白质。
肽的化学结构与命名
除了少数环状肽链 以外，其它肽链都 含有不对称的两端： 其中含有自由α-氨 基的一端被称为氨 基端或N端，含有 自由α-羧基的一端 称为羧基端或C端。
第二1. 肽的定义、分类和命名 2. 寡肽的理化性质
二、蛋白质的结构
1. 蛋白质的一级结构 2. 蛋白质的二级结构 3. 蛋白质的三级结构 4. 蛋白质的四级结构
三、蛋白质的折叠历程与结构预测
1. 蛋白质折叠的基本规律 2. 蛋白质折叠的历程 3. 与蛋白质错误折叠相关的疾病 4. 蛋白质结构的预测
酰胺平面对肽链结构的限制
酰胺平面的存在，使得肽链中的任何一个氨基酸残基只 有2个角度可以旋转。由C-N单键旋转的角度被称为 (phi)，C-C单键旋转的角度被称为 (psi)。当一条肽链 上所有氨基酸残基的和确定以后，该肽链主链骨架的 基本走向也就确定了。
(, )为正值对应于从C观察时单键向顺时针旋转。如果 值为零意味着 C=O 或 N-H 键平分R-C -H角。
四、蛋白质组及蛋白质组学
肽的定义
肽就是氨基酸之间通过α-氨基和α-羧基缩合以酰 胺键或肽键相连的聚合物，它包括寡肽、多肽和 蛋白质。
构成肽的每一个氨基酸单位被称为氨基酸残基。 各氨基酸残基以肽键相连形成的链状结构被称为 肽链。
肽的分类和命名
肽的命名和分类的主要依据是氨基酸残基的数目 和组成。
基含有 468aa。总大小为600k。 ☻α连接素（connectin)：大小为28 00k! ☻β连接素：大小为2 100k,长达 1 000nm！
蛋白质结构的多样性
蛋白质的结构层次
1. 一级结构 (1º) : 独特的氨基酸序列，由基因决定。
2. 二级结构 (2º) :多肽链的主链骨架本身（不包括R基团）
一种蛋白质的一级结构由编码 它的基因的核苷酸序列决定
DNA: GGC ATT GTG GAA CAA TGC TGT mRNA: GGC AUU GUG GAA CAA UGC UGU
蛋白质: Gly- Ile- Val- Glu – Gln - Cys- Cys
肽键的结构与性质
☺ 具有部分双键的性质（40％），其键长为0.133nm，介 于一个典型的单键和一个典型的双键之间。
蛋白质可能含有非蛋白质成分
1. 多肽链 +可能是辅助因子（金属离子、辅酶或辅 基），也可能是其他修饰。
2. 例如，羧肽酶的辅助因子是Zn2+；乳酸脱氢酶的辅酶 是辅酶I；血红蛋白的辅基是血红素。
蛋白质大小的多样性
蛋白质可大可小
☻胰岛素- A链（21aa）、 B链（30aa），大小为5.7k ☻大肠杆菌谷氨酰胺合成酶- 12个亚基组成，每一个亚