生物化学第一章-蛋白质的结构与功能(1)PPT课件
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第二章
蛋白质化学
什么是蛋白质?
蛋 白 质 (protein) 是 由 许 多 氨 基 酸 (amino acids)通过肽键(peptide bond) 相连形成的高分子含氮化合物。
.
2
蛋白质的生物学功能
1）酶的生物催化作用
.
3
2）调控作用
参与基因调控：组蛋白、非组蛋白等 参与代谢调控：如激素或生长因子等
.
20
半胱氨酸
-OOC-CH-CH2-SH + HS-CH2-CH-COO-
+NH3
-HH
+NH3
-O O C -C H -C H 2-SS-C H 2-C H -C O O -
+ N H 3
+ N H 3
二硫键
胱氨酸
.
21
（二）氨基酸的理化性质
1. 两性解离及等电点 氨基酸是两性电解质，其解离程度取决
• 氨基酸残基(residue) :肽链中的氨基酸分 子因为脱水缩合而基团不全，被称为氨基 酸残基。
.
29
* 两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨 基酸缩合则形成三肽……
* 由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡 肽(oligopeptide)，由更多的氨基酸相 连形成的肽称多肽(polypeptide)。
.
15
1. 非极性疏水性氨基酸 甘氨酸 glycine Gly G 5.97
丙氨酸 alanine Ala A 6.00
缬氨酸 valine
Val V 5.96
亮氨酸 leucine Leu L 5.98
异亮氨酸 isoleucine Ile I 6.02
苯丙氨酸 phenylalanine Phe F 5.48
于所处溶液的酸碱度。
R CH COOH
NH2
R CH COOH NH3+
pH<pI 阳离子
+OH+H+
R CH COO- +OH-
NH3+
+H+
pH=pI 氨基酸的兼性离子
.
R CH COONH2
pH>pI 阴离子
22
等电点(isoelectric point, pI)
在某一pH的溶液中，氨基酸解离成 阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为 兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值 称为该氨基酸的等电点。
该反应可作为蛋白质定性、定量分析的 基础。
.
26
二、肽
（一）肽(peptide) 肽是由氨基酸通过肽键缩合而形
成的化合物。
.
27
O
NH2-CH-C +
H OH
甘氨酸
O NH-CH-C
H H OH
甘氨酸
-HOH
O
O
NH2-CH-C-N-CH-C
H HH OH
肽键
甘氨酰甘氨酸
.
28
• 肽键(peptide bond)：是由一个氨基酸的 -羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合 而形成的化学键，本质为酰胺键。
.
13
基本氨基酸中，除脯氨酸和 甘氨酸外其余均属于L-α-氨基酸。
例外：
COOH │
H2N — C — H │
R
Gly —— 没有手性 Pro —— 亚氨基酸
.
14
（一）氨基酸的分类
分类依据 ：R侧链基团的结构及理 化性质的不同
1. 非极性疏水性氨基酸 2. 极性中性氨基酸 3. 酸性氨基酸 4. 碱性氨基酸
.
4
3）运动与支持
机体的结构蛋白：头发、骨骼、牙齿、肌肉等
.
5
4）参与运输贮存的作用
血红蛋白 ——运输氧 铜蓝蛋白 ——运输铜 铁蛋白 ——贮存铁
.
6
5）免疫保护作用
抗原抗体反应 凝血机制
.
7
6）参与细胞间信息传递
信号传导中的受体、信息分子等
7） 氧化供能
.
8
第一节
蛋白质的分子组成
The Molecular Component of Protein
100克样品中蛋白质的含量 ( g % ) = 每克样品含氮克数× 6.25×100
1/16%
.
11
一、氨基酸
—— 组成蛋白质的基本单位
存 在 自 然 界 中 的 氨 基 酸 有 300 余 种 ， 但组成人体蛋白质的基本氨基酸仅有20种
.
12
COO-
CHRH3
C +NH3
H
L-氨基酸的丙甘通氨氨式酸酸
.
9
组成蛋白质的元素
主
C 50 ~ 55 %
要 元
H
6~ 8 %
素
O 19 ~ 24 %
组 成
N 13 ~ 19 %
S
0~4 %
有些蛋白质还含有少量的P、Fe、Cu、Mn、Zn、 Se、I等。
.
10
蛋白质元素组成的特点
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。
凯氏定氮法：
由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此， 只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以 下公式推算出蛋白质的大致含量：
.
23
2. 紫外吸收
色氨酸和酪 氨酸的最大吸收 峰在 280 nm 附 近。
.
24
紫外分分光度法：
大多数蛋白质含有这 两种氨基酸残基，所 以测定蛋白质溶液 280nm的光吸收值是 分析溶液中蛋白质含 量的快速简便的方法。
芳香族氨基酸的紫外吸收
.
25
3．显色反应
茚三酮反应：氨基酸可与茚三酮缩合产 生蓝紫色化合物，最大吸收峰在570nm。
脯氨酸 proline
.
Pro P
6.30
16Байду номын сангаас
2. 极性中性氨基酸
色氨酸 tryptophan Try W 5.89
丝氨酸 serine
Ser S 5.68
酪氨酸 tyrosine
Try Y 5.66
半胱氨酸 cysteine
Cys C 5.07
蛋氨酸 methionine Met M 5.74
天冬酰胺 asparagine Asn N 5.41
——侧链基团在中性溶液中解离后带正电荷。
赖氨酸 Lys（K）
9.74
精氨酸
组氨酸
Arg （R） His （H）
10.76
7.59
.
19
另外：
1、蛋白质中的很多氨基酸是经过加工修 饰的——修饰氨基酸 如：脯氨酸 羟基化 成 羟脯氨酸 赖氨酸 羟基化 成 羟赖氨酸
2、半胱氨酸Cys常以胱氨酸的形式存在
* 多肽链(polypeptide chain)是指许多 氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构。
.
30
多肽链有方向性：
N 末端：多肽链中有自由氨基的一端 C 末端：多肽链中有自由羧基的一端
N端
Ala-Tyr-Asp-Gly
N
C
C端
.
31
N末端
C末端
谷氨酰胺 glutamine Gln Q 5.65
苏氨酸 threonine
.
Thr T 5.60
17
3. 酸性氨基酸 Glu，Asp
——侧链基团在中性溶液中解离后带负电荷。
天冬氨酸 aspartic acid Asp D 2.97
谷氨酸 glutamic acid Glu E 3.22
.
18
4. 碱性氨基酸 His，Arg，Lys
蛋白质化学
什么是蛋白质?
蛋 白 质 (protein) 是 由 许 多 氨 基 酸 (amino acids)通过肽键(peptide bond) 相连形成的高分子含氮化合物。
.
2
蛋白质的生物学功能
1）酶的生物催化作用
.
3
2）调控作用
参与基因调控：组蛋白、非组蛋白等 参与代谢调控：如激素或生长因子等
.
20
半胱氨酸
-OOC-CH-CH2-SH + HS-CH2-CH-COO-
+NH3
-HH
+NH3
-O O C -C H -C H 2-SS-C H 2-C H -C O O -
+ N H 3
+ N H 3
二硫键
胱氨酸
.
21
（二）氨基酸的理化性质
1. 两性解离及等电点 氨基酸是两性电解质，其解离程度取决
• 氨基酸残基(residue) :肽链中的氨基酸分 子因为脱水缩合而基团不全，被称为氨基 酸残基。
.
29
* 两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨 基酸缩合则形成三肽……
* 由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡 肽(oligopeptide)，由更多的氨基酸相 连形成的肽称多肽(polypeptide)。
.
15
1. 非极性疏水性氨基酸 甘氨酸 glycine Gly G 5.97
丙氨酸 alanine Ala A 6.00
缬氨酸 valine
Val V 5.96
亮氨酸 leucine Leu L 5.98
异亮氨酸 isoleucine Ile I 6.02
苯丙氨酸 phenylalanine Phe F 5.48
于所处溶液的酸碱度。
R CH COOH
NH2
R CH COOH NH3+
pH<pI 阳离子
+OH+H+
R CH COO- +OH-
NH3+
+H+
pH=pI 氨基酸的兼性离子
.
R CH COONH2
pH>pI 阴离子
22
等电点(isoelectric point, pI)
在某一pH的溶液中，氨基酸解离成 阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为 兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值 称为该氨基酸的等电点。
该反应可作为蛋白质定性、定量分析的 基础。
.
26
二、肽
（一）肽(peptide) 肽是由氨基酸通过肽键缩合而形
成的化合物。
.
27
O
NH2-CH-C +
H OH
甘氨酸
O NH-CH-C
H H OH
甘氨酸
-HOH
O
O
NH2-CH-C-N-CH-C
H HH OH
肽键
甘氨酰甘氨酸
.
28
• 肽键(peptide bond)：是由一个氨基酸的 -羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合 而形成的化学键，本质为酰胺键。
.
13
基本氨基酸中，除脯氨酸和 甘氨酸外其余均属于L-α-氨基酸。
例外：
COOH │
H2N — C — H │
R
Gly —— 没有手性 Pro —— 亚氨基酸
.
14
（一）氨基酸的分类
分类依据 ：R侧链基团的结构及理 化性质的不同
1. 非极性疏水性氨基酸 2. 极性中性氨基酸 3. 酸性氨基酸 4. 碱性氨基酸
.
4
3）运动与支持
机体的结构蛋白：头发、骨骼、牙齿、肌肉等
.
5
4）参与运输贮存的作用
血红蛋白 ——运输氧 铜蓝蛋白 ——运输铜 铁蛋白 ——贮存铁
.
6
5）免疫保护作用
抗原抗体反应 凝血机制
.
7
6）参与细胞间信息传递
信号传导中的受体、信息分子等
7） 氧化供能
.
8
第一节
蛋白质的分子组成
The Molecular Component of Protein
100克样品中蛋白质的含量 ( g % ) = 每克样品含氮克数× 6.25×100
1/16%
.
11
一、氨基酸
—— 组成蛋白质的基本单位
存 在 自 然 界 中 的 氨 基 酸 有 300 余 种 ， 但组成人体蛋白质的基本氨基酸仅有20种
.
12
COO-
CHRH3
C +NH3
H
L-氨基酸的丙甘通氨氨式酸酸
.
9
组成蛋白质的元素
主
C 50 ~ 55 %
要 元
H
6~ 8 %
素
O 19 ~ 24 %
组 成
N 13 ~ 19 %
S
0~4 %
有些蛋白质还含有少量的P、Fe、Cu、Mn、Zn、 Se、I等。
.
10
蛋白质元素组成的特点
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。
凯氏定氮法：
由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此， 只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以 下公式推算出蛋白质的大致含量：
.
23
2. 紫外吸收
色氨酸和酪 氨酸的最大吸收 峰在 280 nm 附 近。
.
24
紫外分分光度法：
大多数蛋白质含有这 两种氨基酸残基，所 以测定蛋白质溶液 280nm的光吸收值是 分析溶液中蛋白质含 量的快速简便的方法。
芳香族氨基酸的紫外吸收
.
25
3．显色反应
茚三酮反应：氨基酸可与茚三酮缩合产 生蓝紫色化合物，最大吸收峰在570nm。
脯氨酸 proline
.
Pro P
6.30
16Байду номын сангаас
2. 极性中性氨基酸
色氨酸 tryptophan Try W 5.89
丝氨酸 serine
Ser S 5.68
酪氨酸 tyrosine
Try Y 5.66
半胱氨酸 cysteine
Cys C 5.07
蛋氨酸 methionine Met M 5.74
天冬酰胺 asparagine Asn N 5.41
——侧链基团在中性溶液中解离后带正电荷。
赖氨酸 Lys（K）
9.74
精氨酸
组氨酸
Arg （R） His （H）
10.76
7.59
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19
另外：
1、蛋白质中的很多氨基酸是经过加工修 饰的——修饰氨基酸 如：脯氨酸 羟基化 成 羟脯氨酸 赖氨酸 羟基化 成 羟赖氨酸
2、半胱氨酸Cys常以胱氨酸的形式存在
* 多肽链(polypeptide chain)是指许多 氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构。
.
30
多肽链有方向性：
N 末端：多肽链中有自由氨基的一端 C 末端：多肽链中有自由羧基的一端
N端
Ala-Tyr-Asp-Gly
N
C
C端
.
31
N末端
C末端
谷氨酰胺 glutamine Gln Q 5.65
苏氨酸 threonine
.
Thr T 5.60
17
3. 酸性氨基酸 Glu，Asp
——侧链基团在中性溶液中解离后带负电荷。
天冬氨酸 aspartic acid Asp D 2.97
谷氨酸 glutamic acid Glu E 3.22
.
18
4. 碱性氨基酸 His，Arg，Lys