生物化学第一章-蛋白质的结构与功能(1)PPT课件
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蛋白质的结构及功能课件.ppt
蛋白质的结构及功能课件
2. 侧链有极性但不带电荷的氨基酸是极性中 性氨基酸
蛋白质的结构及功能课件
3. 侧链含芳香基团的氨基酸是芳香族氨基酸
蛋白质的结构及功能课件
4. 侧链含负性解离基团的氨基酸是酸性氨基酸
蛋白质的结构及功能课件
5. 侧链含正性解离基团的氨基酸属于碱性 氨基酸
蛋白质的结构及功能课件
3. 氧化供能
蛋白质的结构及功能课件
第一节
蛋白质的分子组成
The Molecular Component of Protein
蛋白质的结构及功能课件
蛋白质的元素组成 主要有C、H、O、N和S。 有些蛋白质含有少量P或金属元素Fe、
Cu、Zn、Mn、Co、Mo，个别蛋白质还 含有 I 。
蛋白质的结构及功能课件
蛋白质的结构及功能课件
第三节
蛋白质结构与功能的关系
The Relation of Structure and Function of Protein
蛋白质的结构及功能课件
一、蛋白质一级结构与功能的关系
（一）一级结构是空间构象的基础
二
硫
键
牛核糖核酸酶的 一级结构
蛋白质的结构及功能课件
去除尿素、 β-巯基乙醇
蛋白质的结构及功能课件
生物化学与医学
• 生物化学的理论与技术已渗透到医学科 学的各个领域
• 生物化学在生命科学中占有重要的地位 • 生物化学的发展促进了疾病病因、诊断
和治疗的研究
蛋白质的结构及功能课件
本课内容简介（一）
• 蛋白质的结构与功能 •酶 • 生物氧化 • 糖代谢 • 脂类代谢 • 氨基酸代谢
几种特殊氨基酸
Gly：无手性碳原子。 Pro：为环状亚氨基酸。 Cys：可形成二硫键。
2. 侧链有极性但不带电荷的氨基酸是极性中 性氨基酸
蛋白质的结构及功能课件
3. 侧链含芳香基团的氨基酸是芳香族氨基酸
蛋白质的结构及功能课件
4. 侧链含负性解离基团的氨基酸是酸性氨基酸
蛋白质的结构及功能课件
5. 侧链含正性解离基团的氨基酸属于碱性 氨基酸
蛋白质的结构及功能课件
3. 氧化供能
蛋白质的结构及功能课件
第一节
蛋白质的分子组成
The Molecular Component of Protein
蛋白质的结构及功能课件
蛋白质的元素组成 主要有C、H、O、N和S。 有些蛋白质含有少量P或金属元素Fe、
Cu、Zn、Mn、Co、Mo，个别蛋白质还 含有 I 。
蛋白质的结构及功能课件
蛋白质的结构及功能课件
第三节
蛋白质结构与功能的关系
The Relation of Structure and Function of Protein
蛋白质的结构及功能课件
一、蛋白质一级结构与功能的关系
（一）一级结构是空间构象的基础
二
硫
键
牛核糖核酸酶的 一级结构
蛋白质的结构及功能课件
去除尿素、 β-巯基乙醇
蛋白质的结构及功能课件
生物化学与医学
• 生物化学的理论与技术已渗透到医学科 学的各个领域
• 生物化学在生命科学中占有重要的地位 • 生物化学的发展促进了疾病病因、诊断
和治疗的研究
蛋白质的结构及功能课件
本课内容简介（一）
• 蛋白质的结构与功能 •酶 • 生物氧化 • 糖代谢 • 脂类代谢 • 氨基酸代谢
几种特殊氨基酸
Gly：无手性碳原子。 Pro：为环状亚氨基酸。 Cys：可形成二硫键。
生物化学ppt课件
;.
13
五、基因工程技术的发展
❖ 1970年，Smith发现限制性核酸内切酶 ❖ 1992年，Berg的转化实验 ❖ 1977年，Boyer等实现在大肠杆菌中表达多肽 ❖ 人干扰素、白介素、集落刺激因子、乙肝疫苗等基因工程药物及疫苗的使用 ❖ 转基因动植物及基因敲除（knock out）动植物 ❖ 基因诊断与基因治疗 ❖ 新技术的不断涌现
;.
12
四、遗传信息传递中心法则的建立
❖ Watson和Cricket的贡献 ❖ Kornberg发现DNA聚合酶 ❖ Messlson和Stahl的同位素标记实验 ❖ Okazaki片段 ❖ DNA复制机制的完善 ❖ Jacob和Monod等的贡献—转录机制 ❖ RNA如何到多肽链，三联体密码 ❖ 逆转录现象的发现
❖ —François Jacob, La logique du vivant: une histoire de l’hérédité ❖ (The Logic of Life: A History of Heredity), 1970
;.
2
绪论 Introduction
;.Biblioteka 3❖ 生物化学(biochemistry)：一门在分子水平上研究生命现象的科学，它主要应用 化学原理和方法来探讨生命的奥秘和本质，着眼于搞清组成生物体物质的分子结 构和功能，维持生命活动的各种化学变化及其与生理机能的联系。分子生物学 (molecular biology) 主要是以核酸和蛋白质等生物大分子的结构及其在遗传信息 传递和细胞信号转导过程中的作用为研究对象。
;.
7
二十世纪以前
❖ 中国：造酒，制酱、饴、醋，制作豆腐，治疗夜盲症，制糖等 ❖ 欧洲：Scheler，Lavoisier等
生物化学基础PPT课件
生物化学发展历史及现状
发展历史
从19世纪末到20世纪初，生物化学逐渐从生理学和有机化学中独立出来；20 世纪中期以后，生物化学与分子生物学相互渗透，共同发展。
现状
生物化学已成为生命科学领域的重要分支，涉及基因表达调控、蛋白质结构与 功能、细胞信号传导等多个研究方向；同时，生物化学在医学、农业、工业等 领域的应用也日益广泛。
基因表达调控的意义
基因表达调控对于生物体的生长发育、代谢、免疫应答等生命活 动具有重要意义。
基因表达异常与疾病发生关系
基因表达异常的定义
基因表达异常是指基因的表达量、表达时间或表达部位等出现异常，导致生物体出现疾病或 异常表型的现象。
基因表达异常与疾病发生的关系
基因表达异常可导致细胞增殖、分化、凋亡等过程紊乱，进而引发各种疾病，如癌症、神经 退行性疾病、自身免疫病等。
糖无氧氧化过程及意义
糖无氧氧化过程
葡萄糖在无氧条件下分解为乳酸或 乙醇和二氧化碳，同时释放少量能 量。
糖无氧氧化的意义
在无氧条件下，为机体快速提供能 量；在某些组织细胞中，如红细胞， 糖无氧氧化是唯一的供能途径。
糖有氧氧化过程及意义
糖有氧氧化过程
葡萄糖在有氧条件下经过一系列酶促反应，最终分解为水和二氧化碳，同时释放大 量能量。
02
包括Edman降解法、质谱法等。
蛋白质一级结构的特点
03
具有方向性、连续性、重复性等特点。
蛋白质高级结构
蛋白质二级结构
指蛋白质分子中局部主链 的空间结构，包括α-螺旋、 β-折叠等。
蛋白质三级结构
指整条肽链中全部氨基酸 残基的相对空间位置，即 整条肽链每一原子的相对 空间位置。
蛋白质四级结构
生物化学(安医)全套PPT课件
下公式推算出蛋白质的大致含量：
100克样品中蛋白质的含量 ( g % )
= 每克样品含氮克数× 6.25×100 1/16%
一、氨基酸
—— 组成蛋白质的基本单位
存在自然界中的氨基酸有 300 余种，但
组成人体蛋白质的基本氨基酸仅有20种
COO
+
CH 3 R H
H
C
NH3
甘氨酸 丙氨酸 L-氨基酸的通式
1. 非极性疏水性氨基酸 甘氨酸 丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸 异亮氨酸 glycine alanine valine leucine isoleucine Gly Ala Val Leu Ile G A V L I F P
5.97 6.00 5.96 5.98 6.02 5.48
苯丙氨酸 phenylalanine Phe 脯氨酸 proline Pro
——侧链基团在中性溶液中解离后带正电荷。
赖氨酸 Lys（K）
9.74
精氨酸 Arg （R） 10.76
组氨酸 His （H） 7.59
另外：
1、蛋白质中的很多氨基酸是经过加工修 饰的——修饰氨基酸 如：脯氨酸 羟基化 成 羟脯氨酸 赖氨酸 羟基化 成 羟赖氨酸
2、半胱氨酸Cys常以胱氨酸的形式存在
第一章
蛋白质的结构与功能
Structure and Function of Protein
Protein —— 来自希腊字母，意思是‚头等 重要的，原始的‛ 蛋白质 —— 来源于对蛋清（清蛋白）的研究 分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；
细胞的各个部分都含有蛋白质。
含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机分
半胱氨酸
-SH HS-CH -CH-COO + 2 2
生物化学 第一篇 蛋白质的结构与功能
第一篇蛋白质的结构与功能（第一～四章小结）第一章氨基酸氨基酸是一类同时含有氨基和羧基的有机小分子。
组成多肽和蛋白质的氨基酸除Gly外，都属于L型的α- 氨基酸（Pro为亚氨基酸）。
氨基酸不仅可以作为寡肽、多肽和蛋白质的组成单位或生物活性物质的前体，也可以作为神经递质或糖异生的前体，还能氧化分解产生ATP。
目前已发现蛋白质氨基酸有22种，其中20种最为常见，而硒半胱氨酸和吡咯赖氨酸比较罕见。
非蛋白质氨基酸通常以游离的形式存在，作为代谢的中间物和某些物质的前体，具有特殊的生理功能。
22种标准氨基酸可使用三字母或单字母缩写来表示。
某些标准氨基酸在细胞内会经历一些特殊的修饰成为非标准蛋白质氨基酸。
氨基酸有多种不同的分类方法：根据R基团的化学结构和在pH7时的带电状况，可分为脂肪族氨基酸、不带电荷的极性氨基酸、芳香族氨基酸、带正电荷的极性氨基酸和带负电荷的极性氨基酸；根据R基团对水分子的亲和性，可分为亲水氨基酸和疏水氨基酸；根据对动物的营养价值，可分为必需氨基酸和非必需氨基酸。
氨基酸的性质由其结构决定。
其共性有：缩合反应、手性（Gly除外）、两性解离、具有等电点，以及氨基酸氨基和羧基参与的化学反应，包括与亚硝酸的反应、与甲醛的反应、Sanger反应、与异硫氰酸苯酯的反应和与茚三酮的反应等。
与亚硝酸的反应可用于Van Slyke定氮，与甲醛的反应可用于甲醛滴定，Sanger反应和与异硫氰酸苯酯的反应可用来测定N-端氨基酸。
只有脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质，其余生成蓝紫色物质，利用此反应可对氨基酸进行定性或定量分析。
多数氨基酸的侧链可能发生特殊的反应，可以此鉴定氨基酸。
不同氨基酸在物理、化学性质上的差异可用来分离氨基酸，其中最常见的方法是电泳和层析。
第二章蛋白质的结构肽是氨基酸之间以肽键相连的聚合物，它包括寡肽、多肽和蛋白质。
氨基酸是构成肽的基本单位。
线形肽链都含有N端和C端，书写一条肽链的序列总是从N端到C端。
生物化学第1章蛋白质的结构与功能(共89张PPT)
蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部
位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。
亚基之间的结合力主要是疏水作用，其次是氢
键和离子键。
血红蛋白的四级结构
第三节
蛋白质结构与功能的关系
The Relation of Structure and Function of Protein
一、蛋白质一级结构与功能的关系
二、蛋白质的二级结构
定义 蛋白质分子中某一段肽链的局部空间
结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间 位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象 。
主要的维系键： 氢键
蛋白质立体结构原则
由于C=O双键中的π电子云与N原子上的未共用电子对发生“电子 共振”，使肽键具有部贮存的作用
血红蛋白 ——运输氧 铜蓝蛋白 ——运输铜 铁蛋白 ——贮存铁
5）免疫保护作用
抗原抗体反应 凝血机制
6）参与细胞间信息传递
信号传导中的受体、信息分子等
7） 氧化供能
第一节
蛋白质的分子组成
The Molecular Component of Protein
组成蛋白质的元素
β-折叠是由 若干肽段或 肽链排列起 来所形成的 扇面状片层 构象
β-折叠包括平行式和反平行式两种类型
结构特征：
⑴ 由若干条肽段或肽链平行或反平 行排列组成片状结构；
⑵ 主链骨架伸展呈锯齿状； ⑶ 涉及的肽段较短，一般为5～10个
氨基酸残基； ⑷ 借相邻主链之间的氢键维系。
3. -转角
是多肽链180°回 折部分所形成的一
在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳 离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼 性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为 该氨基酸的等电点。
第一章 蛋白质结构与功能
第三节 蛋白质结构与功能的关系
一、一级结构与功能关系; 二、空间结构与功能关系;
一、一级结构与功能关系
（一）一级结构是空间结构的基础 上世纪60年代，C.Anfinsen对核糖核 酸酶（RNase）空间构象拆分和复原 实验：
细胞色素C的一级结构与物 种进化间的关系-----物种进 化树（phylogenetic tree）
空间结构（高级结 构）：二、三、四级 结构
一、一级结构
1、定义： 蛋白质多肽链中的氨基酸种类、数目 和特定排列顺序，还包括肽链数目和二 硫键位置等 2、稳定作用力－肽键
胰岛素的一级结构： 两条肽链，A链和B链
NH3+
51个氨基酸残基
COO-
3 个二硫键
COO-
二、蛋白质的空间结构
二级结构 三级结构 四级结构
DNA 异常 mRNA
Hbs （亚基）N … —Thr — Pro—Val — Glu—Lys—…
两种最重要的生物大分子比较
蛋白质 组成单位 种 类 氨基酸 20种 核酸 核苷酸
A、C 、G 、T (DNA) A、C 、G 、U (RNA)
（二）氨基酸的理化性质
两性电离及等电点 紫外吸收 显色反应（印三酮反应等）
1、两性电离及等电点
两性电离
兼性离子（zwitterion）
等电点 （isoelectric point,pI）
2、紫外吸收
芳香族氨基酸的紫外吸收 芳香族氨基酸在波长约为280nm处有最大光吸收峰 吸收强度比较：色氨酸>酪氨酸>苯丙氨酸 应用：测定生物样品中蛋白质的含量
α-螺旋的要点：
一般为右手螺旋
每圈含3.6个氨基酸残基 氢键 维持结构稳定 侧链位于螺旋外侧
生物化学生物化学第一章蛋白质
PAGE
垂
直
平
低浓度浓缩胶
板
电
泳
高浓度分离胶
示
意
图
生物化学生物化学第一章蛋白质
生物化学生物化学第一章蛋白质
生物化学生物化学第一章蛋白质
生物化学生物化学第一章蛋白质
生物化学生物化学一章蛋白质
• 肌红蛋白和血红蛋白的每条链都含一个血 红素辅基。
• 血红素由四个吡咯环构成的原卟啉Ⅸ和一 个铁离子组成。作为亚铁离子，可形成6个 配位键：其中4个与卟啉与环的氮原子连接， 第五个与His93相连，第六个与氧可逆结合 附近有个His64辅助氧的结合。
生物化学生物化学第一章蛋白质
肌红蛋白与血红蛋白的结构与功能
生物化学生物化学第一章蛋白质
目录
• 肌红蛋白(Mb)由153个氨基酸残基组成,血 红蛋白(Hb)的α亚基有141个氨基酸,β亚基 有146个氨基酸残基。Mb and Hb的两种亚 基氨基酸残基数和序列均有变化，但它们 的三级结构几乎完全相同。
• 同功能蛋白质：不同生物体中表现同一功 能的蛋白质，又称同源蛋白质。
生物化学生物化学第一章蛋白质
• 对比不同生物的同源蛋白质的氨基酸序列 可以发现，它们长度相同或相近，而且许 多位置的氨基酸是相同的。这些相同的氨 基酸残基称为不变残基。
• 不变残基对于同源蛋白的功能是必需的。
生物化学生物化学第一章蛋白质
• 说明肌红蛋白和血红蛋白的α亚基和β亚基 都起源于一个共同的祖先。
生物化学生物化学第一章蛋白质
• 在血红蛋白和肌红蛋白分子中与辅基血红 素相连的氨基酸都是组氨酸。说明不同氨 基酸序列中只有关键的氨基酸不变才能产 生相同的构象，执行相同的功能。
• 这种关键氨基酸通常提供形成蛋白质构象 的必要基团。
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* 多肽链(polypeptide chain)是指许多 氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构。
.
30
多肽链有方向性：
N 末端：多肽链中有自由氨基的一端 C 末端：多肽链中有自由羧基的一端
N端
Ala-Tyr-Asp-Gly
N
C
C端
.
31
N末端
C末端
.
20
半胱氨酸
-OOC-CH-CH2-SH +H
+NH3
-O O C -C H -C H 2-SS-C H 2-C H -C O O -
+ N H 3
+ N H 3
二硫键
胱氨酸
.
21
（二）氨基酸的理化性质
1. 两性解离及等电点 氨基酸是两性电解质，其解离程度取决
.
9
组成蛋白质的元素
主
C 50 ~ 55 %
要 元
H
6~ 8 %
素
O 19 ~ 24 %
组 成
N 13 ~ 19 %
S
0~4 %
有些蛋白质还含有少量的P、Fe、Cu、Mn、Zn、 Se、I等。
.
10
蛋白质元素组成的特点
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。
凯氏定氮法：
由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此， 只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以 下公式推算出蛋白质的大致含量：
.
23
2. 紫外吸收
色氨酸和酪 氨酸的最大吸收 峰在 280 nm 附 近。
.
24
紫外分分光度法：
大多数蛋白质含有这 两种氨基酸残基，所 以测定蛋白质溶液 280nm的光吸收值是 分析溶液中蛋白质含 量的快速简便的方法。
芳香族氨基酸的紫外吸收
.
25
3．显色反应
茚三酮反应：氨基酸可与茚三酮缩合产 生蓝紫色化合物，最大吸收峰在570nm。
于所处溶液的酸碱度。
R CH COOH
NH2
R CH COOH NH3+
pH<pI 阳离子
+OH+H+
R CH COO- +OH-
NH3+
+H+
pH=pI 氨基酸的兼性离子
.
R CH COONH2
pH>pI 阴离子
22
等电点(isoelectric point, pI)
在某一pH的溶液中，氨基酸解离成 阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为 兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值 称为该氨基酸的等电点。
脯氨酸 proline
.
Pro P
6.30
16
2. 极性中性氨基酸
色氨酸 tryptophan Try W 5.89
丝氨酸 serine
Ser S 5.68
酪氨酸 tyrosine
Try Y 5.66
半胱氨酸 cysteine
Cys C 5.07
蛋氨酸 methionine Met M 5.74
天冬酰胺 asparagine Asn N 5.41
——侧链基团在中性溶液中解离后带正电荷。
赖氨酸 Lys（K）
9.74
精氨酸
组氨酸
Arg （R） His （H）
10.76
7.59
.
19
另外：
1、蛋白质中的很多氨基酸是经过加工修 饰的——修饰氨基酸 如：脯氨酸 羟基化 成 羟脯氨酸 赖氨酸 羟基化 成 羟赖氨酸
2、半胱氨酸Cys常以胱氨酸的形式存在
谷氨酰胺 glutamine Gln Q 5.65
苏氨酸 threonine
.
Thr T 5.60
17
3. 酸性氨基酸 Glu，Asp
——侧链基团在中性溶液中解离后带负电荷。
天冬氨酸 aspartic acid Asp D 2.97
谷氨酸 glutamic acid Glu E 3.22
.
18
4. 碱性氨基酸 His，Arg，Lys
100克样品中蛋白质的含量 ( g % ) = 每克样品含氮克数× 6.25×100
1/16%
.
11
一、氨基酸
—— 组成蛋白质的基本单位
存 在 自 然 界 中 的 氨 基 酸 有 300 余 种 ， 但组成人体蛋白质的基本氨基酸仅有20种
.
12
COO-
CHRH3
C +NH3
H
L-氨基酸的丙甘通氨氨式酸酸
.
13
基本氨基酸中，除脯氨酸和 甘氨酸外其余均属于L-α-氨基酸。
例外：
COOH │
H2N — C — H │
R
Gly —— 没有手性 Pro —— 亚氨基酸
.
14
（一）氨基酸的分类
分类依据 ：R侧链基团的结构及理 化性质的不同
1. 非极性疏水性氨基酸 2. 极性中性氨基酸 3. 酸性氨基酸 4. 碱性氨基酸
该反应可作为蛋白质定性、定量分析的 基础。
.
26
二、肽
（一）肽(peptide) 肽是由氨基酸通过肽键缩合而形
成的化合物。
.
27
O
NH2-CH-C +
H OH
甘氨酸
O NH-CH-C
H H OH
甘氨酸
-HOH
O
O
NH2-CH-C-N-CH-C
H HH OH
肽键
甘氨酰甘氨酸
.
28
• 肽键(peptide bond)：是由一个氨基酸的 -羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合 而形成的化学键，本质为酰胺键。
.
4
3）运动与支持
机体的结构蛋白：头发、骨骼、牙齿、肌肉等
.
5
4）参与运输贮存的作用
血红蛋白 ——运输氧 铜蓝蛋白 ——运输铜 铁蛋白 ——贮存铁
.
6
5）免疫保护作用
抗原抗体反应 凝血机制
.
7
6）参与细胞间信息传递
信号传导中的受体、信息分子等
7） 氧化供能
.
8
第一节
蛋白质的分子组成
The Molecular Component of Protein
.
15
1. 非极性疏水性氨基酸 甘氨酸 glycine Gly G 5.97
丙氨酸 alanine Ala A 6.00
缬氨酸 valine
Val V 5.96
亮氨酸 leucine Leu L 5.98
异亮氨酸 isoleucine Ile I 6.02
苯丙氨酸 phenylalanine Phe F 5.48
第二章
蛋白质化学
什么是蛋白质?
蛋 白 质 (protein) 是 由 许 多 氨 基 酸 (amino acids)通过肽键(peptide bond) 相连形成的高分子含氮化合物。
.
2
蛋白质的生物学功能
1）酶的生物催化作用
.
3
2）调控作用
参与基因调控：组蛋白、非组蛋白等 参与代谢调控：如激素或生长因子等
• 氨基酸残基(residue) :肽链中的氨基酸分 子因为脱水缩合而基团不全，被称为氨基 酸残基。
.
29
* 两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨 基酸缩合则形成三肽……
* 由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡 肽(oligopeptide)，由更多的氨基酸相 连形成的肽称多肽(polypeptide)。
.
30
多肽链有方向性：
N 末端：多肽链中有自由氨基的一端 C 末端：多肽链中有自由羧基的一端
N端
Ala-Tyr-Asp-Gly
N
C
C端
.
31
N末端
C末端
.
20
半胱氨酸
-OOC-CH-CH2-SH +H
+NH3
-O O C -C H -C H 2-SS-C H 2-C H -C O O -
+ N H 3
+ N H 3
二硫键
胱氨酸
.
21
（二）氨基酸的理化性质
1. 两性解离及等电点 氨基酸是两性电解质，其解离程度取决
.
9
组成蛋白质的元素
主
C 50 ~ 55 %
要 元
H
6~ 8 %
素
O 19 ~ 24 %
组 成
N 13 ~ 19 %
S
0~4 %
有些蛋白质还含有少量的P、Fe、Cu、Mn、Zn、 Se、I等。
.
10
蛋白质元素组成的特点
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。
凯氏定氮法：
由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此， 只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以 下公式推算出蛋白质的大致含量：
.
23
2. 紫外吸收
色氨酸和酪 氨酸的最大吸收 峰在 280 nm 附 近。
.
24
紫外分分光度法：
大多数蛋白质含有这 两种氨基酸残基，所 以测定蛋白质溶液 280nm的光吸收值是 分析溶液中蛋白质含 量的快速简便的方法。
芳香族氨基酸的紫外吸收
.
25
3．显色反应
茚三酮反应：氨基酸可与茚三酮缩合产 生蓝紫色化合物，最大吸收峰在570nm。
于所处溶液的酸碱度。
R CH COOH
NH2
R CH COOH NH3+
pH<pI 阳离子
+OH+H+
R CH COO- +OH-
NH3+
+H+
pH=pI 氨基酸的兼性离子
.
R CH COONH2
pH>pI 阴离子
22
等电点(isoelectric point, pI)
在某一pH的溶液中，氨基酸解离成 阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为 兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值 称为该氨基酸的等电点。
脯氨酸 proline
.
Pro P
6.30
16
2. 极性中性氨基酸
色氨酸 tryptophan Try W 5.89
丝氨酸 serine
Ser S 5.68
酪氨酸 tyrosine
Try Y 5.66
半胱氨酸 cysteine
Cys C 5.07
蛋氨酸 methionine Met M 5.74
天冬酰胺 asparagine Asn N 5.41
——侧链基团在中性溶液中解离后带正电荷。
赖氨酸 Lys（K）
9.74
精氨酸
组氨酸
Arg （R） His （H）
10.76
7.59
.
19
另外：
1、蛋白质中的很多氨基酸是经过加工修 饰的——修饰氨基酸 如：脯氨酸 羟基化 成 羟脯氨酸 赖氨酸 羟基化 成 羟赖氨酸
2、半胱氨酸Cys常以胱氨酸的形式存在
谷氨酰胺 glutamine Gln Q 5.65
苏氨酸 threonine
.
Thr T 5.60
17
3. 酸性氨基酸 Glu，Asp
——侧链基团在中性溶液中解离后带负电荷。
天冬氨酸 aspartic acid Asp D 2.97
谷氨酸 glutamic acid Glu E 3.22
.
18
4. 碱性氨基酸 His，Arg，Lys
100克样品中蛋白质的含量 ( g % ) = 每克样品含氮克数× 6.25×100
1/16%
.
11
一、氨基酸
—— 组成蛋白质的基本单位
存 在 自 然 界 中 的 氨 基 酸 有 300 余 种 ， 但组成人体蛋白质的基本氨基酸仅有20种
.
12
COO-
CHRH3
C +NH3
H
L-氨基酸的丙甘通氨氨式酸酸
.
13
基本氨基酸中，除脯氨酸和 甘氨酸外其余均属于L-α-氨基酸。
例外：
COOH │
H2N — C — H │
R
Gly —— 没有手性 Pro —— 亚氨基酸
.
14
（一）氨基酸的分类
分类依据 ：R侧链基团的结构及理 化性质的不同
1. 非极性疏水性氨基酸 2. 极性中性氨基酸 3. 酸性氨基酸 4. 碱性氨基酸
该反应可作为蛋白质定性、定量分析的 基础。
.
26
二、肽
（一）肽(peptide) 肽是由氨基酸通过肽键缩合而形
成的化合物。
.
27
O
NH2-CH-C +
H OH
甘氨酸
O NH-CH-C
H H OH
甘氨酸
-HOH
O
O
NH2-CH-C-N-CH-C
H HH OH
肽键
甘氨酰甘氨酸
.
28
• 肽键(peptide bond)：是由一个氨基酸的 -羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合 而形成的化学键，本质为酰胺键。
.
4
3）运动与支持
机体的结构蛋白：头发、骨骼、牙齿、肌肉等
.
5
4）参与运输贮存的作用
血红蛋白 ——运输氧 铜蓝蛋白 ——运输铜 铁蛋白 ——贮存铁
.
6
5）免疫保护作用
抗原抗体反应 凝血机制
.
7
6）参与细胞间信息传递
信号传导中的受体、信息分子等
7） 氧化供能
.
8
第一节
蛋白质的分子组成
The Molecular Component of Protein
.
15
1. 非极性疏水性氨基酸 甘氨酸 glycine Gly G 5.97
丙氨酸 alanine Ala A 6.00
缬氨酸 valine
Val V 5.96
亮氨酸 leucine Leu L 5.98
异亮氨酸 isoleucine Ile I 6.02
苯丙氨酸 phenylalanine Phe F 5.48
第二章
蛋白质化学
什么是蛋白质?
蛋 白 质 (protein) 是 由 许 多 氨 基 酸 (amino acids)通过肽键(peptide bond) 相连形成的高分子含氮化合物。
.
2
蛋白质的生物学功能
1）酶的生物催化作用
.
3
2）调控作用
参与基因调控：组蛋白、非组蛋白等 参与代谢调控：如激素或生长因子等
• 氨基酸残基(residue) :肽链中的氨基酸分 子因为脱水缩合而基团不全，被称为氨基 酸残基。
.
29
* 两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨 基酸缩合则形成三肽……
* 由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡 肽(oligopeptide)，由更多的氨基酸相 连形成的肽称多肽(polypeptide)。