实验三酶的基本性质

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实验五 酶的基本性质

实验五 酶的基本性质

实验一酶的性质研究酶是生物体内具有催化功能的蛋白质,因此也叫生物催化剂。

生物体内存在多种多样的酶,从而使生物体在温和的条件下能够迅速完成复杂的生物化学反应。

酶有的是单纯蛋白质,有的是结合蛋白质。

因此,凡是能够引起蛋白质变性的因素,都可以使酶丧失活性,结合蛋白质的非蛋白部分叫做辅酶或辅基。

习惯上,将与蛋白质结合的紧而不易分离的非蛋白部分称为辅基,辅基不能通过透析的方法从酶分子中除去;而将与蛋白质结合的不紧而易分离的非蛋白质部分称为辅酶,辅酶可以通过透析的方法从酶分子中除去。

目前许多酶已经能够制成结晶。

酶具有高度的专一性(特异性)。

温度和pH对酶的活性有显著的影响。

能使酶的活性增加的作用称为酶的激活作用,使酶的活性增加的一些物质称为酶激活剂;能使酶的活性减弱的作用称为酶的抑制作用,使酶的活性减弱的一些物质称为酶的抑制剂。

激活剂与抑制剂常表现某种程度的特异性。

,物质代谢是生命现象的基本特征。

在机体中了解温度对没活性的影不断进行着的同化作用和异化作用,绝大多数都是在酶的影响下进行的。

所以,生活机能在某种程度内可以说是由机体内酶类的含量及活性决定的。

食品、发酵、制药、制革、造纸、纺织等工业部门以及临床检验等都和酶有密切关系。

因此,酶的研究在生物化学理论上及生产实践上都占有极其重要的位置。

温度对酶活性的影响一目的和要求通过检验不同温度下唾液淀粉酶的活性,了解温度对酶活性的影响。

进一步明确最适温度的概念。

二原理酶的催化作用受温度的影响很大,一方面与一般化学反应一样,提高温度可以增加酶促反应的速度。

通常温度每升高10℃,反应速度就加快一倍左右,通常用温度系数表示,一般情况下的温度系数约等于2,最后反应速度达到最大值。

另一方面,酶是一种蛋白质,温度过高可引起蛋白质变性,导致酶的失活。

因此,反应速度达到最大值以后,随着温度的升高,反应速度反而逐渐下降,以至完全停止反应。

反应速度达到最大值时的温度称为某种酶的最适温度。

生物催化剂——酶-沪科版高中第一册教案

生物催化剂——酶-沪科版高中第一册教案

生物催化剂——酶-沪科版高中第一册教案一、教学目标1.了解酶在生物催化中的作用原理和机理;2.掌握酶促反应的速率和影响因素;3.了解酶的结构和性质。

二、教学重难点1.酶的催化原理和机理;2.酶的结构和性质。

三、教学内容1. 酶的基本概念和作用原理1.酶的定义和分类;2.酶的作用原理和机理;3.酶的基本性质和催化特点;4.酶促反应速率和影响因素。

2. 酶的结构和特点1.酶的分子结构和组成;2.酶的稳定性和催化效率;3.酶的失活和再生。

四、教学方法1.教师讲授与学生提问相结合的方式;2.实验演示和数据分析的方式;3.学生小组讨论和合作实验的方式。

五、教学过程1. 酶的基本概念和作用原理1.酶的定义和分类教师简要介绍酶的定义和分类,包括氧化还原酶、水解酶等,并从生物学和医学的角度引出酶的作用原理。

2.酶的作用原理和机理介绍酶的作用原理和机理,包括亚基和活性中心、酶促反应的动力学和热力学等。

3.酶的基本性质和催化特点讲解酶的基本性质和催化特点,包括酶对反应物和产物的选择性和特异性、酶对反应温度和pH值的敏感性等。

4.酶促反应速率和影响因素介绍酶促反应速率和影响因素,包括酶浓度、温度、pH和反应物浓度等,同时教师通过中小学生生活中的例子来说明酶促反应的应用。

2. 酶的结构和特点1.酶的分子结构和组成教师详细分析和介绍酶的分子结构和组成,包括多肽、蛋白质、核酸和碳水化合物等,同时着重讲解酶的稳定性、催化效率和特异性等。

2.酶的失活和再生讲解酶的失活和再生,包括酶的热失活、酶的酸碱失活以及酶受酶抑制剂的影响等,并从中讲解酶的应用价值。

六、教学评估1.采用课堂讨论、实验演示和作业考查相结合的方式来进行评估;2.通过学生的答案来考核学生的学习情况和学习效果;3.通过老师的评估和反馈,来检测教学效果和优化教学方法。

七、教学反思1.教师应当注重学生的参与和反馈,引导学生积极思考;2.在实验操作过程中,教师应当注意安全和规范,避免事故发生;3.在教学过程中,教师应当根据学生的不同程度,采用不同的教学方式和手段。

酶的特性

酶的特性

酶的特性第2节一.教材版本及章节普通高中课程标准实验教科书《分子与细胞(必修1)》(人教版)第五章第一节第二部分。

二.内容分析酶是生物新陈代谢过程中的重要物质,是多项生物化学反应的联系纽带。

光合作用和细胞呼吸这两个过程由许许多多的生物化学反应组成,这些反应都需要酶的参与。

因此,本节内容即酶的三个特性是本章的基础。

即酶的高效性、酶的专一性及酶的作用条件较温和。

本节的“科学·技术·社会”,通过多个侧面,体现出酶与人类社会生活的密切关系。

课时安排:一课时三.教学目标①知识目标理解酶的特性;理解酶特性的实质和意义;②能力目标通过多种方式的教学活动,对学生进行思维能力、语言表达能力、分析和实验操作能力以及用学到的生物学知识解决某些实际问题能力的培养;③情感、态度、价值观目标通过参与酶的特性的实践,使学生体验设计对照实验的科学思想,促进质疑、求实、实践的科学精神和科学态度的养成,通过探讨、交流,促进探索、创新、合作精神的养成。

四.教学重点酶的特性和实质及影响酶活性的条件的探究方法。

五.教学难点组织学生设计,实践,主动探究酶的特性,分析实验结果,准确描述影响酶活性的各种因素。

六.多媒体及实验器材电脑、投影仪、视频展示仪、powerpoint课件;试管、滴管、试管架、火柴、卫生香、酒精灯、试管夹、小烧杯、大烧杯、三脚架、石棉网、温度计、玻璃棒、ph试纸、新鲜的质量分数为20%的肝脏研磨液、稀释200倍的新鲜唾液溶液、新配制的体积分数为3%的过氧化氢溶液、质量分数为3%的可溶性淀粉溶液、质量分数3%的蔗糖溶液、质量分数为5%的盐酸、质量分数为5%的naoh溶液、蒸馏水、热水、冰快、碘液、斐林试剂。

各代表展示实验结果教师提问,适当补充学生归纳总结,反馈练习结束开始新课导入酶的特性分组设计实验方案回忆推理教师指导各代表组介绍实验方案分组实施实验教师指导答疑七.教学流程八.教学过程教学程序设计教师组织与引导学生活动设计意图第三课时新课导入复习引入:先带领学生一起回顾下上节课所学的内容。

酶的基本性质实验报告

酶的基本性质实验报告

一、实验目的1. 了解酶的基本概念和特性。

2. 掌握酶的催化作用及其影响因素。

3. 学习酶活力测定方法。

4. 通过实验,加深对酶学理论的理解。

二、实验原理酶是一种生物催化剂,具有高效、专一、温和等特性。

酶的活性受温度、pH值、底物浓度、酶浓度等因素的影响。

本实验通过测定酶活力,分析不同因素对酶活性的影响。

三、实验材料与仪器1. 实验材料:- 酶制剂- 底物- 水浴锅- 移液器- 计时器- pH计- 温度计2. 实验仪器:- 酶活力测定仪- 分光光度计四、实验方法1. 酶活力测定:- 采用比色法测定酶活力。

- 将底物溶液和酶溶液混合,在一定温度和pH值下反应。

- 使用分光光度计测定反应体系在特定波长下的吸光度。

- 根据吸光度变化计算酶活力。

2. 不同因素对酶活性的影响:- 温度:在0℃、25℃、37℃、50℃、70℃等不同温度下测定酶活力。

- pH值:在pH值分别为3、5、7、9、11的缓冲溶液中测定酶活力。

- 底物浓度:在一定范围内改变底物浓度,测定酶活力。

- 酶浓度:在一定范围内改变酶浓度,测定酶活力。

五、实验结果与分析1. 酶活力测定结果:- 在不同温度下,酶活力随温度升高而增大,在37℃时达到最大值,之后随温度升高而降低。

- 在不同pH值下,酶活力在pH值为7时达到最大值,pH值过高或过低都会使酶活力降低。

- 在一定范围内,底物浓度和酶浓度对酶活力有显著影响。

2. 不同因素对酶活性的影响分析:- 温度:酶活性受温度影响较大,过高或过低的温度都会使酶失活。

- pH值:酶活性受pH值影响较大,不同酶的最适pH值不同。

- 底物浓度:在一定范围内,底物浓度越高,酶活力越大。

- 酶浓度:在一定范围内,酶浓度越高,酶活力越大。

六、实验结论1. 酶具有高效、专一、温和等特性。

2. 酶活性受温度、pH值、底物浓度、酶浓度等因素的影响。

3. 在实际应用中,应根据酶的特性选择合适的反应条件,以提高酶的催化效率。

认识酶的实验报告

认识酶的实验报告

认识酶的实验报告一、实验目的本实验旨在通过探究酶的性质和功能,加深对酶作用的认识,并进一步了解酶的作用机制。

二、实验原理1. 酶的定义:酶是一种能够加速生物体内生物化学反应速率的蛋白质。

2. 酶的特性:酶具有专一性、高效性和可逆性。

3. 酶促反应:酶与底物发生特异性结合,形成酶底物复合物,通过酶的催化作用,反应速率得到加快。

三、实验步骤1. 实验材料准备:酶溶液、底物溶液、试管、试管架、试管夹、显色剂等。

2. 实验步骤:- 步骤一:取两支试管,分别加入相同体积的酶溶液和底物溶液,并将其放入不同的试管架中。

- 步骤二:将试管架放入恒温槽中,保持温度恒定。

- 步骤三:同时开始计时器,并在不同的时间点分别取出试管,加入显色剂。

- 步骤四:观察试管中颜色的变化,并记录下时间和变化情况。

四、实验结果根据实验过程中记录的数据计算得出的结果如下表所示:时间(秒)试管一颜色变化试管二颜色变化0 无变化无变化10 逐渐变淡无变化20 变得非常浅逐渐变淡30 几乎透明变得非常浅40 透明透明50 透明透明60 透明透明五、实验讨论通过实验我们可以得出以下结论:1. 酶的作用是加速生物体内生物化学反应的速率,同时具有专一性、高效性和可逆性。

2. 本实验中,试管中的酶溶液通过与底物的特异性结合,催化反应,使底物的颜色变淡或透明。

3. 随着时间的增加,试管一和试管二中的底物都逐渐变淡或透明,说明酶的催化作用随时间的增加而增强。

六、实验总结通过本次实验,我们更加深入地理解了酶的性质和功能。

酶作为生物体内的催化剂,在代谢和生产过程中起着非常重要的作用。

同时,我们也学会了如何进行酶的活性检测实验,通过观察底物的变化情况来评估酶的催化效果。

然而,本次实验的结果可能受到实验条件的限制,如实验温度、酶浓度等因素。

因此,在今后的实验中,我们应该更加精确地控制实验条件,以获取更准确的实验结果。

总之,通过认识酶的实验,我们进一步了解了酶的作用机制,提高了对酶的认识和理解,并为今后的研究和应用提供了基础。

酶的基本性质实验报告

酶的基本性质实验报告

酶的基本性质实验报告酶的基本性质实验报告引言:酶是一类生物催化剂,能够加速和调控生物体内的化学反应速率。

酶的研究对于理解生物体的代谢过程以及开发新药和生物技术具有重要意义。

本实验旨在探究酶的基本性质,包括催化活性、温度和pH值对酶活性的影响。

实验一:酶的催化活性材料与方法:1. 取一小块新鲜牛肉,切成细丝。

2. 准备一杯水,将牛肉丝放入其中。

3. 在室温下观察牛肉丝的变化。

结果与讨论:经过一段时间,我们可以观察到牛肉丝开始变得更加松软。

这是因为牛肉中的酶分解了蛋白质,使其变得更易消化。

这个实验说明了酶具有催化作用,能够加速化学反应的进行。

实验二:温度对酶活性的影响材料与方法:1. 准备三个试管,分别标记为A、B、C。

2. 在试管A中加入一定量的淀粉溶液。

3. 在试管B中加入一定量的淀粉溶液和一滴淀粉酶。

4. 在试管C中加入一定量的淀粉溶液和一滴淀粉酶。

5. 将试管A放入冰箱,试管B放在室温下,试管C放在加热器上加热。

结果与讨论:经过一段时间,我们可以观察到试管A中的淀粉溶液没有发生明显的变化,试管B中的淀粉溶液开始变得混浊,而试管C中的淀粉溶液变得更加透明。

这是因为酶的活性受温度的影响。

在低温下,酶的活性较低,无法有效催化淀粉的降解。

在适宜的温度下,酶的活性最高,可以充分发挥催化作用。

然而,当温度过高时,酶的结构可能发生变化,导致酶的活性降低甚至失活。

实验三:pH值对酶活性的影响材料与方法:1. 准备三个试管,分别标记为A、B、C。

2. 在试管A中加入一定量的牛奶。

3. 在试管B中加入一定量的牛奶和一滴乳酸酶。

4. 在试管C中加入一定量的牛奶和一滴乳酸酶。

5. 分别在试管A、B、C中加入不同pH值的缓冲液。

结果与讨论:经过一段时间,我们可以观察到试管B中的牛奶开始变酸,而试管C中的牛奶保持了原有的味道。

这是因为酶的活性受pH值的影响。

在适宜的pH值下,酶的活性最高,可以催化乳酸的产生。

然而,当pH值偏离适宜范围时,酶的结构可能发生变化,导致酶的活性降低甚至失活。

酶的化学本质结构和特性

酶的化学本质结构和特性
乳酸
C3H
丙酮酸
2.转移酶类(transferases)
催化基团的转移
AR+ B
A +BR
例:谷丙转氨酶(GPT)(EC 2.6.1.2,L-丙氨酸: α—酮戊二酸氨基转移酶)
3.水解酶类(hydrolases)
AB + H2O
A·OH + BH
4.裂合酶类(lyases)
从底物移去一个基团而形成双键或逆反应
Thomas Cech University of Colorado at Boulder, USA
1983年美国S.Altman等研究RNaseP(由20%蛋 白质和80%的RNA组成),发现RNaseP中的RNA 可催化E. coli tRNA的前体加工。
Sidney Altman Yale University New
Haven, CT, USA
Cech和Altman各自独立地发现了RNA的催 化活性,并命名这一类酶为ribozyme(核酶), 2人共同获1989年诺贝尔化学奖。
1.Cell vol 31, 147~157,1982年。
2.Sci. Amer. Vol 255, 64~75,1986。
3.抗体酶(abzyme)
例: 葡萄糖氧化酶活性的测定 葡萄糖+O2+H2O 葡萄糖氧化酶 葡糖酸+H2O2
四、酶的作用动力学(kinetics)
什么是动力学? 什么是酶作用动力学?
(一)底物浓度对酶反应速度的影响
1.米氏方程的提出
中间复合物学说:
第一步: E+S
ES
第二步: ES→E+P
V∝[ES]
1913年Michaelis和 Menten推导了米氏方程

酶的一般知识

酶的一般知识

五、 别构酶
别构酶(allosteric enzyme)往往是具有四级结构的多亚基的寡聚酶,酶分子中除有催化作用的活性中心也称催化位点(catalytic site)外;还有别构位点(allosteric site).后者是结合别构剂(allesteric effector)的位置,当它与别构剂结合时,酶的分子构象就会发生轻微变化,影响到催化位点对底物的亲和力和催化效率。若别构剂结合使酶与底物亲和力或催化效率增高的称为别构激活剂(allostericactivator),反之使酶底物的r亲和力或催化效率降低的称为别构抑制剂(allostericinhibitor)。酶活性受别构剂调节的作用称为别构调节(allosteric regulation)作用.别构酶的催化位点与别构位点可共处一个亚基的不同部位,但更多的是分别处于不同亚基上.在后一种情况下具催化位点的亚基称催化亚基,而具别构位点的称调节亚基。多数别构酶处于代谢途径的开端,而别构酶的别构剂往往是一些生理性小分子及该酶作用的底物或该代谢途径的中间产物或终产物。故别构酶的催化活性受细胞内底物浓度、代谢中间物或终产物浓度的调节。终产物抑制该途径中的别构酶称反馈抑制(feedback inhibition).说明一旦细胞内终产物增多,它作为别构抑制剂抑制处于代谢途径起始的酶,及时调整该代谢途径的速度,以适应细胞生理机能的需要。别构酶在细胞物质代谢上的调节中发挥重要作用。故别构酶又称调节酶。(regulatory enzyme)
图说明这三个酶的底物结合部位均有一个袋形结构,糜蛋白酶该处能容纳芳香基或非极性基;胰蛋白酶袋子底部稍有不同其中一个氨基酸残基为天冬氨酸取代,使该处负电荷增强,故该处对带正电荷的赖氨酸或精酸残基结合有利;弹性蛋白酶口袋二侧为缬氨酸和苏氨酸残基所取代,因此该处只能结合较小侧链和不带电荷的基团.说明酶的催化特异性与酶分子结构的紧密关系。

生物化学与分子生物学实验教程教学设计

生物化学与分子生物学实验教程教学设计

生物化学与分子生物学实验教程教学设计一、前言生物化学与分子生物学实验是生物学专业重要的实验之一,也是培养学生实验操作技能和科研能力的重要途径。

本文档旨在为生物化学与分子生物学实验课程的教师提供一份教学设计,以便帮助教师们更好地开展实验教学工作,提高实验课教学质量。

二、实验设计思路本实验旨在帮助学生了解生物化学反应及分子生物学技术的基本原理,培养学生实验操作技能,提高学生实验设计、数据处理与分析及科学文献阅读等能力。

实验首先介绍PCR、蛋白质电泳、Western Blotting等基本技术原理,然后让学生利用这些技术进行数据收集、数据分析以及文献阅读分析等操作,以便加深学生对生物化学实验的实质理解。

三、实验流程1.实验一:DNA提取 * 软件操作:GeneTools软件操作,学生处理自己的数据,可自由选择实验材料; * 实验目的:了解DNA提取技术原理,学习基本的PCR技术,实践DNA扩增操作; * 实验操作:基于DNA提取,利用PCR扩增目标序列,通过基因克隆技术或元素分析进行确认。

2.实验二:蛋白质分析 * 软件操作:根据实验目的不同,选择不同的实验材料,如酵母细胞、细胞生物学等; * 实验目的:了解蛋白质分析技术原理,学习基本的电泳方案的设计、样品处理、文献阅读等技能; * 实验操作:离心样品,利用SDS-PAGE技术进行分离,然后利用Western blotting技术进行成像,获得目标蛋白质信息。

3.实验三:酶动力学实验 * 软件操作:根据实验目的不同,选择不同的实验材料; * 实验目的:学习常用酶中的蛋白质特性,了解酶的基本性质; * 实验操作:利用比色法测定酶的活性、酶的浓度、反应温度及pH等因素对酶活力的影响。

四、实验设备和材料•常规实验室设备及仪器:pH计、分光光度计、电泳仪、洗净浓液泵、高速离心计;•主要实验材料:酵母cell、酵母基因、细胞总RNA、大肠杆菌总蛋白、SDS-PAGE gel、antibody、DNA纯化试剂盒等。

酶的性质实验报告

酶的性质实验报告

一、实验目的1. 了解酶的基本概念和特性。

2. 探究pH值、温度等因素对酶活性影响。

3. 分析酶催化反应的速度与底物浓度的关系。

二、实验原理酶是一种生物催化剂,具有高效、专一、温和等特性。

酶的活性受多种因素影响,如pH值、温度、底物浓度等。

本实验通过观察不同条件下酶催化反应的现象,分析影响酶活性的因素。

三、实验材料与仪器1. 实验材料:淀粉、碘液、NaOH、HCl、NaCl、蒸馏水、pH试纸、温度计等。

2. 实验仪器:试管、酒精灯、烧杯、移液器、计时器等。

四、实验步骤1. pH值对酶活性的影响(1)取三支试管,分别编号为1、2、3。

(2)向1号试管中加入2ml淀粉溶液,2号试管中加入2ml淀粉溶液和1滴HCl,3号试管中加入2ml淀粉溶液和1滴NaOH。

(3)观察并记录三支试管中淀粉溶液的颜色变化。

2. 温度对酶活性的影响(1)取三支试管,分别编号为1、2、3。

(2)向1号试管中加入2ml淀粉溶液,2号试管中加入2ml淀粉溶液和1滴HCl,3号试管中加入2ml淀粉溶液和1滴NaOH。

(3)将1号试管放入冷水浴中,2号试管放入温水浴中,3号试管放入热水浴中。

(4)观察并记录三支试管中淀粉溶液的颜色变化。

3. 底物浓度对酶活性的影响(1)取三支试管,分别编号为1、2、3。

(2)向1号试管中加入1ml淀粉溶液,2号试管中加入2ml淀粉溶液,3号试管中加入3ml淀粉溶液。

(3)向每支试管中加入1滴碘液,观察并记录三支试管中淀粉溶液的颜色变化。

五、实验结果与分析1. pH值对酶活性的影响实验结果显示,1号试管(中性)淀粉溶液颜色最深,2号试管(酸性)和3号试管(碱性)淀粉溶液颜色逐渐变浅。

这说明pH值对酶活性有显著影响,最适pH值约为中性。

2. 温度对酶活性的影响实验结果显示,1号试管(冷水浴)淀粉溶液颜色最深,2号试管(温水浴)淀粉溶液颜色变浅,3号试管(热水浴)淀粉溶液颜色最浅。

这说明温度对酶活性有显著影响,最适温度约为温水浴温度。

生化实验六 酶的基本性质

生化实验六 酶的基本性质

课程名称: 生物化学实验 指导老师: 史影 成绩: 实验名称: 酶的基本性质实验——底物专一性、激活剂和抑制剂、最适温度 同组学生姓名: 陈莞尔,潘盛警Ⅰ.酶的基本性质——底物专一性 一、实验目的1.了解酶的专一性。

2.掌握验证酶的专一性的基本原理及方法。

3.学会排除干扰因素,设计酶学实验。

二、基本原理酶是具有高度专一性的有催化功能的蛋白质。

酶蛋白结构决定了酶的功能——酶的高效性,酶促反应要比无机催化反应快数十倍。

酶催化的一个重要特点是具有高度的底物专一性,即一种酶只能对一种或一类底物其催化作用,对其他底物无催化反应。

根据各种酶对底物的选择程度不同,可分成下列几种:1.相对专一性。

一种酶能催化一类具有相同化学键或基团的物质进行某种类型的反应。

2.绝对专一性:有些酶对底物的要求非常严格只作用于一种底物,而不作用于任何其他物质。

如脲酶只能催化尿素进行水解而生成二氧化碳和氨。

如麦芽糖酶只作用于麦芽糖而不作用其它双糖,淀粉酶只作用于淀粉,而不作用于纤维素。

3.立体异构专一性:有些酶只有作用于底物的立体异构物中的一种,而对另一种则全无作用。

如酵母中的糖酶类只作用于D-型糖而不能作用于L-型的糖。

本实验以唾液淀粉酶和蔗糖酶对淀粉和蔗糖水解反应的催化作用来观察酶的专一性。

用Benedict 试剂检测反应产物。

Benedict 试剂是碱性硫酸铜溶液,具有一定的氧化能力,能与还原性的半缩醛羟基发生氧化还原反应,生成砖红色氧化铜沉淀。

Na 2CO 3+ 2H 2O 2NaOH + H 2CO 3 CuSO 4+ 2NaOH Cu(OH)2+ Na 2SO 4专业:____生物工程 姓名:_____陈传鑫 学号:___3090104963 日期:____2011.3.22_ 地点:_生物实验楼306实验报告还原糖(—CHO or —C=O)+ 2Cu(OH)2Cu2O + 2H2O + 糖的氧化产物(黄色或砖红色)淀粉和蔗糖无半缩醛基,无还原性,与Benedict试剂无显色反应。

实验三酶的特性

实验三酶的特性

每隔1分钟由第9号试管中取出一滴混合液,置于白瓷板上,加一滴碘化钾-碘溶液,检验淀粉的水解程度,待结果呈橙黄色时,取出试
管,记录保温时间。
反 本实验观察pH对唾液淀粉酶活性的影响,唾液淀粉酶的最适pH约为6.
(1)2%蔗糖溶液
映 9号管所用的时间为 3 min
速 颜色
紫色
黄色
黄色
黄色
黄色
大多数动物酶的最适温度为37~40℃,植物酶的最适温度为50~60℃。
(一)温度对酶活力的影响
实验原理
酶的催化作用受温度的影响。在最适温度下,酶的 反应温度最高。大多数动物酶的最适温度为37~ 40℃,植物酶的最适温度为50~60℃。酶对温度 的稳定性与其存在形式有关。有些酶的干燥制剂, 虽加热到100℃,其活性并无明显改变,但在 100℃的溶液中却很快地完全失去活性。低温能降 低或抑制酶的活性,但不能使酶失活。
黄色
黄色
黄色
度 向第9号试管中加入稀释200倍的唾液2ml,摇匀后放入37℃恒温水浴中保温。
然后,再向每个试管中加入0.
8,但在磷酸缓冲液中,其最适pH为6.
5%淀粉溶液(新鲜配制)
本实验以唾液淀粉酶和蔗糖酶对淀粉和蔗糖的作用为例,来说明酶的专一性。
温度℃
(二)PH对酶活力的影响
实验原理
酶活性受环境pH的影响极为显著。通常各种酶只有 在一定的pH范围内才表现它的活性,一种酶表现其 活性最高时的pH值,称为该酶的最适pH。低于或高 于最适pH时,酶的活性逐渐降低。不同酶的最适pH 不同。本实验观察pH对唾液淀粉酶活性的影响,唾 液淀粉酶的最适pH约为6.8。酶的活性同时还受底物 性质和缓冲液性质的影响。例如,唾液淀粉酶的最 适pH约为6.8,但在磷酸缓冲液中,其最适pH为 6.4~6.6,在醋酸缓冲液中则为5.6。

实验三酶的特性(精)

实验三酶的特性(精)

实验器材及试剂
器材: (1)恒温水浴 (2)试管及试管架
试剂: (1) 0.1%淀扮溶液 (2)稀释50倍的新鲜唾液 (3)1%氯化钠溶液 (4)1%硫酸铜镕液 (5)1%硫酸钠溶液 (6)碘化钾—碘溶液
实验流程
管号
0.1% 淀 粉 溶 液 (ml) 稀释唾液(ml)
1% 硫 酸 铜 溶 液 (ml) 1% 氯 化 钠 溶 液 (ml) 1% 硫 酸 钠 溶 液 (ml) 蒸 馏水 ( 升ml ))
1 碘液 淀粉酶
将标号为2、3、4、5的试管淀粉溶液保持4℃、 40℃、60℃、80℃水浴恒温,加入唾液淀粉酶,摇
匀加入碘液,观察其呈色反应。
℃ ℃ ℃ ℃
4 2
40 3
60 4
80 5
预期结果
最合适淀粉酶的温度为40℃
反 映 速 度
温度℃
(二)PH对酶活力的影响
实验原理
酶活性受环境pH的影响极为显著。通常各种酶只有 在一定的pH范围内才表现它的活性,一种酶表现其 活性最高时的pH值,称为该酶的最适pH。低于或高 于最适pH时,酶的活性逐渐降低。不同酶的最适pH 不同。本实验观察pH对唾液淀粉酶活性的影响,唾 液淀粉酶的最适pH约为6.8。酶的活性同时还受底物 性质和缓冲液性质的影响。例如,唾液淀粉酶的最 适pH约为6.8,但在磷酸缓冲液中,其最适pH为 6.4~6.6,在醋酸缓冲液中则为5.6。
试剂:
0.3%氯化钠的0.5%淀粉溶液(新鲜配制) 稀释200倍的新鲜唾液 0.2M磷酸氢二钠溶液 0.1M柠檬酸溶液 碘化钾-碘溶液
器材:
试管与试管架 移液枪(1000微升) 锥形瓶(50毫升)×8 烧杯(100毫升) 白瓷板 恒温水浴锅 滴管 秒表

《生物化学》课程标准

《生物化学》课程标准

陕西国际商贸学院生物化学 课程标准一、课程基本信息二、课程的性质与任务及设置目的(一)课程性质与任务《生物化学》(biochemistry )是运用化学的原理和方法,研究生物体内化学分子与化学反应的科学,是从分子水平探讨生命现象本质的一门学科。

通过研究生物体分子结构与功能,物质代谢与调节,以及遗传信息传递的分子基础与调控规律等阐明生命现象。

《生物化学》是药物制剂专业必修的一门专业基础课,其任务主要是了解人体的化学组成、结构及生命过程中各种化学变化。

生物化学的研究主要采用化学的原理和方法,但也融入了生物物理学、生理学、细胞生物学、遗传学和免疫学等的理论和技术,使之与众多学科有着广泛的联系和交叉。

人们通常将研究核酸、蛋白质等所有生物大分子的结构与功能及基因的结构、表达与调控的内容称为分子生物学。

分子生物学的发展揭示了生命本质的高度有序性和一致性,是人类在认识论上的重大飞跃。

而从广义上理解,分子生物学是生物化学的重要组成部分,也被视作生物化学的发展和延续,因此,分子生物学的飞速发展,无疑为生物化学的发展注入了生机与活力。

近年来迅猛发展的生物化学学科,研究成果累累,促进了相关和交叉学科的发展,特别是促进了临床医学、预防医学和药物制剂等的发展,已成为研究生命科学的前沿学科。

(二)前后续课程的安排先修课程包括:人体解剖生理学、有机化学等。

课程名称生物化学 课程编号 140205305 考试/ 考查 考试 总学时56 实验(实训)学时 14 总学分 3.5 课程性质专业基础课 适用专业 药物制剂 开课单位医药 学院后续课程包括:药理学、药物分析、生物药剂学与药物动力学等。

生物化学是在有机化学和生理学的基础上建立和发展的,其关系密不可分。

通过对生物大分子结构与功能进行的深入研究,揭示了生物体物质代谢、能量转换、遗传信息传递、光合作用、神经传导、肌肉收缩、激素作用、免疫和细胞间通讯等许多奥秘,使人们对生命本质的认识跃进到一个崭新的阶段。

酶专题考点与题型归纳

酶专题考点与题型归纳

2019年高考二轮复习酶专题考点与题型归纳【考点梳理】考点一、酶的概念酶是活细胞产生的具有催化作用的一类有机物。

(1)酶的化学本质:绝大多数酶是蛋白质,有少数酶是RNA。

注意:高中阶段所出现的酶,不做特殊说明时,均可认为其是蛋白质。

如蛋白酶、DNA酶、限制酶等。

(2)酶在细胞中和细胞外均可起作用。

(3)酶的作用:可降低化学反应的活化能,从而提高化学反应速率。

活化能指分子从常态转变为容易发生化学反应的活跃状态所需要的能量。

酶在反应前后性质和数量均不发生变化。

催化合成反应催化分解反应考点二、酶的作用特性1.酶的作用特性(1)高效性:与无机催化剂相比,酶降低活化能的作用更显著,催化效率更高(2)专一性:一种酶只能催化一种或一类化学反应。

如蛋白酶只催化蛋白质的分解、淀粉酶只催化淀粉的分解(3)作用条件温和:酶所催化的化学反应一般在比较温和的条件下(常温、pH接近中性)进行。

正是因为酶可显著降低化学反应活化能,其催化的化学反应不需要剧烈的条件(高温、高压等)供能便可进行。

但也有特例:如胃蛋白酶的最适pH为1.5,在偏酸的环境的起作用。

2. 关于酶作用特性的探究实验实验1:过氧化氢的分解实验H2O2H2O+O2↑(1)实验目的:证明酶具有高效性(2)实验设计:①本实验中的过氧化氢酶从鲜肝提取液中获得,鲜肝提取液也可以用新鲜的马铃薯小块来代替。

②O2的生成速率可以反应H2O2的分解速率,所以气泡产生的多少及卫生香的燃烧程度可以作为衡量反应速率的指标。

(3)实验分析:1和2组比较说明:Fe3+是无机催化剂,可以催化H2O2分解1和3组比较说明:鲜肝提取液中的过氧化氢酶可催化H2O2分解2和3组比较说明:过氧化氢酶的催化效率比Fe3+高,酶具有高效性。

3和4组比较说明:过氧化氢酶只有保持正确的空间结构才能表现催化活性。

实验2:淀粉和蔗糖的水解(1)实验目的:证明酶的专一性(2)实验设计及实验结果:1 2 3 4 5 6底物1ml 淀粉淀粉淀粉蔗糖蔗糖蔗糖实验处理H2O α淀粉酶蔗糖酶H2O α淀粉酶蔗糖酶反应条件60℃恒温水浴15min(α淀粉酶、蔗糖酶的最适温度为60℃)斐林试剂1ml 1ml 1ml 1ml 1ml 1ml 反应条件水浴加热5min实验现象无明显变化砖红色沉淀无明显变化无明显变化无明显变化砖红色沉淀蔗糖与淀粉分解的产物均有葡萄糖,葡萄糖为还原糖,可用斐林试剂检测蔗糖或淀粉是否被分解。

酶及其理化性质

酶及其理化性质

继续探究:
若2号试管中也出现砖红色沉淀,分析原因可 能有哪些? 1.蔗糖溶液放置时间过长
2.试管不干净 3.蔗糖本身不纯净
该实验中能将斐林试剂改为碘液吗? 不能
根据酶的专一性,催化蔗糖水解的酶应是哪一 种酶? 蔗糖酶 该实验若用唾液淀粉酶的话,第4步选择多少 温度保温比较合适? 37度左右
酶的多样性
因变量
变量:实验过程中可以变化的因素。
自变量:人为改变的变量。 因变量:随着自变量的变化而变化的变量。
除自变量以外,实验过程中可能还 无关变量: 会存在一些可变因素,对实验结果 造成影响.
对照实验:除了一个因素以外,其余因 素都保持不变的实验。
对照组: 实验设计原则:对照原则 单一变量原则 实验组:
酶的特性之三:作用条件温和
酶促反应一般是在常温、常压、适宜的PH等 温和条件下进行。 意义: 符合生物体存在的基本环境 除温度、PH外,酶促反应还与_________有关
酶的浓度、底物浓度
坐标图?
影响酶促反应速率的其它因素:
酶的浓度:反应速率随
酶浓度的升高而加快。
酶 促 反 应 速 率
酶的浓度
底物浓度:在一定浓度
酶在细胞代谢中的作用
酶在细胞代谢中的重要作用 ——催化作用
发酵与活细胞有关,是整 个细胞在起作用
引起发酵的是细胞中的某些物 质,这些物质只有在细胞死亡 并裂解后才发挥作用。
酵母细胞中的某些物质能够在酵母细胞破碎后继续 起作用,就像在或酵母细胞中一样。
酶是蛋白质
二 、酶的概念及特性:
酶的来源
酶(Enzyme)是活细胞产生的一 类具有生物催化作用的有机物.
温度对酶活性的影响:
高温使酶变性 失活,活性不能 使用加酶洗衣粉时用什么温度的水去污效果好? 恢复 ; 低温仅降 为什么发烧时食欲不振,体力不支,甚至死亡? 低酶活性,不失 活,当温度适宜 时活性可恢复.
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5
二、原理 (三)酶的激活和抑制
酶的活性常受某些物质的影响。 有些物质能使酶的活性增加,称为酶的激活剂; 有些物质能使酶的活性降低,称为酶的抑制剂。
例如,氯化钠为唾液淀粉酶的激活剂,硫酸铜为其抑 制剂。
很少量的激活剂或抑制剂就会影响酶的活性,而且常具有 特异性。
激活剂和抑制剂不是绝对的,有些物质在低浓度时为某种 酶的激活剂,而在高浓度时则为该酶的抑制剂。 例如,氯化钠达到1/3饱和度时就可抑制唾液淀粉酶的 活性。
实验三 酶的基本性质
(P85)
1
酶的定义: 是生物细胞产生的、以蛋白质为主要成分的生
物催化剂。生物体内的化学反应基本上都是在酶 催化下进行的。 酶的特点:
酶具有高效性、专一性、活性可调节控制等特 性。 温度、pH值、激活剂、抑制剂可影响酶的活性。
2
一、目的
通过检验不同温度下唾液淀粉酶的活性,了解温 度对酶活性的影响,明确最适温度的概念;
反应10min 冷却3min 碘液(滴)
管号
1
2
3
1
1
1
0℃
37℃ 100℃
2
2
2
1
1
1
0℃
37℃ 100℃
流动水冷却
1
1
1
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四、实验方法
(二)pH值对酶活性的影响
操作项目
管号
1
2
3
pH5.0缓冲液(mL)
3
/
/
pH7.0缓冲液(mL)
/
3
/
pH8.0缓冲液(mL)
/
/
3
1%淀粉液(含0.3%NaCl)(mL) 1
0 10 20 30 40 50 60 70 80 90
Tem perature OC
4
二、原理 (二)pH对酶活性的影响
酶的活性受环境pH的影响极为显著。 通常各种酶只有在一定的pH范围内才表现它的活性。一种
酶表现其活性最高时的pH值,称为该酶的最适pH。低于或 高于最适pH时,酶的活性逐渐降低。 不同酶的最适pH值不同,例如,胃蛋白酶的最适pH为1.52.5,胰蛋白酶的最适pH为8等。
试剂
1%淀粉溶液 (含0.3%NaCl),0.1%淀粉溶 液,唾液淀粉酶液,pH7.0、8.0、5.0的磷酸 缓冲液(PB),碘液,1%NaCl,1%CuSO4, 蒸馏水(dH2O)
8
四、实验方法
(一)温度对酶活性的影响
操作项目
唾液淀粉酶液(mL) 酶液处理5min
pH7.0缓冲液(mL) 1%淀粉液(含0.3%NaCl)(mL)
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二、原理
本实验分别在不同温度、不同pH值及不同物质作用 的条件下使淀粉酶作用于其底物——淀粉,并用碘液检 查酶促淀粉水解程度来说明各条件与酶活力之间的关系。
淀粉 淀粉酶 糊精 淀粉酶 麦芽糖













蓝色 蓝紫色 暗褐色 红色
碘色
7
三、仪器和试剂
仪器
移液管、吸耳球、试管、试管架、恒温水浴 锅、胶头滴管、白瓷反应盘
保温
检查淀粉水解程度
碘液(滴)
管号
1
2
3
1
/
/
/
1
/
/
/
1
1113源自33将各管混匀37 ℃水浴中保温
保温1min后,从1号试管中取出1 滴溶液置于白磁盘上,用碘液检 查淀粉的水解程度
2
2
2
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五、结果与分析
(一)温度对酶活性的影响 各试管中现象,解释原因
(二)pH值对酶活性的影响 各试管中现象,解释原因
1
1
淀粉酶液(mL)
1
1
1
保温
将各管混匀37 ℃水浴中保温
检查淀粉水解程度
保温2min后,从2号试管中取出1 滴溶液置于白磁盘上,用碘液检 查淀粉的水解程度
碘液(滴)
1
1
1
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四、实验方法
(三)酶的激活和抑制
操作项目
1%NaCl(mL) 1%CuSO4(mL)
蒸馏水(mL) 淀粉酶液(mL) 0.1%淀粉液(mL)
反应速度加快一倍左右,最后反
应速度达到最大值。
80
酶是一种蛋白质,温度过高可引
60
起蛋白质变性,导致酶的失活。
因此,反应速度达到最大值以后, 40
随着温度升高,反应速度反而逐
渐下降,以至完全停止反应。
20
反应速度达到最大值时的温度称 为某种酶作用的最适温度。高于 或低于最适温度时,反应速度逐 渐降低。
了解pH值对酶活力的影响,学习测定最适pH值 的方法;
了解激活剂、抑制剂对酶活性的影响,学习检定 激活剂和抑制剂影响酶反应的方法和原理。
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二、原理 (一)温度对酶活性的影响
酶的催化作用受温度的影响很大
最适温度
R e la tiv e A c tiv ity (% )
提高温度可以增加酶促反应的速 度。通常温度每升高10摄氏度, 100
(三)酶的激活和抑制 各试管中现象,解释原因
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六、讨论与心得
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